Interacao Antigeno-Anticorpo

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Interação Antígeno-Anticorpo 1
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Interação Antígeno-Anticorpo
imunologia prática 1 - 10/03/2022
qual as formas de distribuição natural do anticorpo?
ligados a membrana na superfície de células B como receptores de 
antígeno.
secretados - no plasma, líquido intersticial dos tecidos e secreções 
mucosas.
os anticorpos ligados na superfície das células B, são anticorpos de membrana e 
são insolúveis
qual a célula produtora de anticorpos?
é a célula B
como funciona a produção de anticorpos pela célula B?
antes de se ativar ela produz anticorpos receptores, quando se ativa, se 
torna plasmócito, produzindo anticorpos secretados (soluvéis).
qual a função exercida pelos anticorpos de membrana?
função de reconhecer um antígeno, e a partir dai permitir que a célula B se 
ative e se diferencie em célula produtora de anticorpos.
qual a função dos anticorpos secretados?
neutralizar toxinas e atuam na prevenção da entrada e da proliferação de 
patógenos, com objetivo de eliminar micro-organismos.
os linfócitos B são as únicas células que sintetizam moléculas de anticorpos.
o que são as células B naive?
aquelas que nunca tiveram contato com um antígeno, produzindo somente 
anticorpos receptores.
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quem produz os anticorpos secretados são os plasmócitos (resposta 
imunológica humoral - faz parte da adaptativa).
estrutura molecular dos anticorpos
o anticorpo é formado por: (estrutura)
2 cadeias maiores e idênticas entre si - cadeias pesadas. (glicoproteínas)
2 cadeias polipeptidicas menores - cadeias leves
cadeia leve se encontra na parte mais externa dos bracinhos do anticorpo.
cadeia pesada, características:
representada em azul na imagem, compõem + o corpo do anticorpo e 
parte de dentro dos braços. 
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o tipo de cadeia pesada vai definir o tipo de anticorpo que vamos ter.
região variável X constante
Constante - bastante parecida/ praticamente igual em todos os anticorpos, 
(representada em azul e vermelho escuro na imagem), pode ter pouca 
diferença dependendo do tipo de cadeia pesada que compõe o anticorpo.
Variável - ( cores + claras da imagem, dos 2 tipos de cadeia), onde se tem 
encaixe de um antígeno específico, onde se tem grande variabilidade na 
sequência de aminoácidos de diferentes anticorpos.
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variável e constante pensar em nome e sobrenome, ex: Bruna (região 
variável, diferencia das outras pessoas da família) e Ghermacovski (região 
constante, igual do meu pai, mãe e irmão, mesma família), mesma coisa com 
anticorpos.
como as cadeias estão ligadas?
pesadas ligadas entre si por pontes de dissulfeto, leves ligadas a uma 
das pesadas por ponte dissulfeto.
o que se tem na região V (variável)?
região de ligação com o antígeno, onde se tem tanto cadeia leve quanto a 
pesada, e comparando a sequência de aminoácidos, entre anticorpos 
diferentes temos grande variabilidade.
o que ocorre devido a variabilidade de antígenos a serem reconhecidos na 
região V? (relação célula B
células B podem reconhecer um número alto de antígenos e assim 
produzir anticorpos específicos a cada um.
o anticorpo possui quantas regiões de ligação ao mesmo antígeno?
2 regiões, pois tem 2 pares de cadeias leve+pesada.
as regiões constantes C, estão localizadas na extremidade carboxi-terminal, 
( azul e vermelho escuro).
regiões constantes C, características e função?
não se tem muita variação entre os anticorpos, e possui regiões 
comunicantes e efetoras que interagem com outras moléculas do sistema 
imunológico.
o que é a região da DOBRADIÇA? funções.
Fica na metade do anticorpo, dividindo ele em dois domínios funcionais: 
Fab e Fc, além de dar flexibilidade que pode ajudar o anticorpo a alcançar o 
antígeno.
o que são os domínios Ig?
são as dobras (tipo bolhas)que compõem tanto a região variável quanto a 
constante, relacionados com a estrutura do anticorpo.
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o que é a região Fab?
acima da dobradiça, onde ocorre a ligação(não de toda a região) com 
antígeno, é somente a parte + amino-terminal, comunicando com o que é de 
fora.
o que é a região Fc?
abaixo da dobradiça, funciona de forma estrutural e contém domínios que 
interagem com outras moléculas do sistema imunológico, para que a função 
efetora se cumpra, comunicando com o que é de dentro.
qual o impacto da região C (constante) nas variações e funções das 
imunoglobulinas? (necessidade de classificação)
a região constante, pode variar entre algumas imunoglobulinas, o que 
impacta na função por isso se tem a necessidade de classificação, por elas 
se ligarem a moléculas diferentes (do sist.imune), significando que a 
resposta será diferente.
qual a diferença entre as moléculas de IgG e IgM, na região C?
IgM possui um domínio Ig há + (tem 4, e gG tem 3.
as pontes de dissulfeto entre as cadeias de IgM são cruzadas, então 
sequência de aminoácidos não é a mesma.
o que é opsonização?
quando o anticorpo vai ‘ʼcobrirʼʼ o micro-organismo invasor por toda sua 
superfície e facilitar para que eles sejam reconhecidos por outros elementos 
do sistema imune, como os fagócitos.
os anticorpos podem ser divididos em classes e subclasses distintas: (classes 
ou isotipos):
IgA 1 E 2, IgD, IgE, IgG e IgM.
IgA 1 e 2 tem diferenças entre si, mas não tão grandes pra colocar em 
classes diferentes.
qual a principal diferença entre as cadeias pesadas da IgG de membrana e 
IgG secretada?
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Ig de membrana são sempre monoméricas, e possuem uma região 
transmembrana hidrofóbica que permite ancoragem na membrana da cél. B, 
diferente da secretada que possui função de receptor de outros elementos 
do sist. imune devendo ficar livre e solúvel.
qual a principal diferença entre as cadeias pesadas de IgM de membrana e 
IgM secretada?
secretada - pentamérica ou hexa
membrana - monomérica.
o padrão é que todas as imunoglobulinas de membrana são monoméricas, 
independente da classe, pois ela precisa ter uma região transmembrana para se 
fixar.
o que é antígeno?
qualquer substância que pode ser especificamente ligada a um anticorpo 
ou por receptores de células T.
o anticorpo reconhece todo o antígeno ou apenas parte dele?
a Fab (região variável) do anticorpo/imunoglobulina interage apenas com 
alguns aminoácidos dos antígenos, ou seja, reconhece apenas um 
pedacinho do antígeno chamado de epítop.
o que são Epítopes?
pequenos trechos do antígeno que podem ser reconhecidos por 
elementos do sistema imune (como os anticorpos).
importante: a região Fab e sua extremidade V, não possuem função efetora , 
apenas reconhecem epítopes e se ligam neles, quem é considerada efetora é a 
região Fc.
dentro da macromolécula do antígeno, existem vários epítopes, no que isso 
implica?
no fato de que o mesmo antígeno pode ser reconhecido por vários tipos 
de anticorpos diferentes.
a relação anticorpo/antígeno não é 1 pra 1 pois:
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anticorpo não reconhece um antígeno inteiro, e sim parte dele, assim 
podem existir vários anticorpos para apenas 1 antígeno.
o que são as CDRʼs?
sequências(regiões) de aminoácidos da região V, que reconhecem e se 
ligam diretamente ao epítope, essas sequências (regiões) são alças que se 
projetam para fora da região variável, sendo 3 na região V da cadeia pesada 
e 3 na cadeia leve.
o que esta localizado nas regiões CDRʼs? o que isso auxilia?
maior variabilidade de aminoácidos dos anticorpos, assim a alta 
variabilidade dessas regiões hipervariaveis auxilia na diversidade de alcance 
dos anticorpos a vários tipos de antígenos. os aminoácidos + variáveis estão 
nessas regiões.
interações: na imagem abaixo pode falar que uma célula B reconheceu uma 
bactéria, mas na verdade um receptor da cél. B reconheceu um antígeno da 
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bactéria (CDRs da região V do receptor da célula B reconheceu um epítope no 
antígeno da bactéria) esse reconhecimento se da pelas interações não covalentes 
das cadeiaslaterais das CDR’s e do epítope.
maior o número de interações + forte é a afinidade.
determinante conformacional?
tipo + comum de epítope é o conformacional, o anticorpo só reconhece o 
epítope quando a proteína está nativa (terciária) se for desnaturada, devido 
ao distanciamento da sequência de aminoácidos o anticorpo não reconhece 
+, assim o epítope é perdido por desnaturação.
determinante linear?
podem ser acessíveis (na superfície da proteína) ou inacessíveis ao 
anticorpo( dentro da estrutura terciária da proteína). mesmo se a proteína for 
desnaturada ele vai continuar reconhecendo o epítope.
determinante linear explica que a desnaturação nem sempre gera a perda de 
epítopes, ela pode tornar epítopes + acessíveis.
determinante neoantigênico?
tipo de epítope, criado por alterações conformacionais pós-traducionais, 
como proteólise, faz com que uma região proteica que não era acessivel se 
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torne acessivel e passe a ser um epítope.