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Bioquímica: Proteínas e Desnaturação

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Simulado 03 Aula 03 Bioquímica - Biomedicina Estácio
BIOQUÍMICA (Universidade Estácio de Sá)
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Baixado por estudo malu (estudomalu5@gmail.com)
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BIOQUÍMICA
3a aula
  Lu
pa
 
 
PPT MP3
 
Exercício: SDE4452_EX_A3_202003529591_V2  23/05/2020
Aluno(a):  2020.1 - F
Disciplina: SDE4452 - BIOQUÍMICA 
  1a Questão
Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas,
centenas   ou   milhares   de   outras   moléculas,   ligadas   em   sequência.   Qual   a
alternativa que apresenta as moléculas que formam as proteínas?
Moléculas de glicose
Moléculas de polissacarídeos
Moléculas de proteínas
  Moléculas de aminoácidos
Moléculas de frutose
Respondido em 23/05/2020 16:31:46
Explicação:
O constituinte básico de uma proteína, seus monômeros, são os aminoácidos. Em 
todos os organismos vivos, todas as proteínas são construídas a partir do mesmo 
conjunto de 20 aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
 
  2a Questão
  Dentre os fatores que podem levar ao processo de desnaturação protéica in 
vivo é possível destacar ação de solventes orgânicos, agentes químicos 
Baixado por estudo malu (estudomalu5@gmail.com)
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oxidantes e redutores e agitação intensa
Como consequências da desnaturação observamos a diminuição da 
solubilidade em água, alterações na viscosidade e coeficiente de 
sedimentação e, o mais importante, a permanência da atividade biológica.
A proteína não pode se renaturar e voltar à conformação nativa
No organismo humano existe um fator que contribui para a desnaturação 
que é a temperatura
São quebradas as interações fracas que mantém as estruturas primárias, 
secundária, terciária e quaternária.
Respondido em 23/05/2020 16:31:42
Explicação:
A única alternativa totalmente correta é a E. Na alternativa A a estrutura primária 
é mantida. Na B não ocorre a permanência da atividade biológica. Na C existem 2 
fatores, pH e temperatura, e na D em algumas situações é possível a renaturação 
da proteína
 
  3a Questão
Quando fritamos um ovo notamos alterações na cor e textura. Essa alteração é 
devida a desnaturação das proteínas. Em relação a esse processo é incorreto 
afirmar:
a sequência de aminoácidos da estrutura primária é mantida.
algumas proteínas quando desnaturadas se tornam insolúveis.
há perda da estrutura tridimensional da proteína, que invariavelmente leva a 
perda da função, geralmente alterando as estruturas secundária, terciária e 
quaternária da proteína.
  é um processo sempre irreversível.
os solventes orgânicos atuam primariamente rompendo as ligações 
hidrofóbicas que mantém estável o núcleo das proteínas globulares.
Respondido em 23/05/2020 16:31:58
Baixado por estudo malu (estudomalu5@gmail.com)
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Explicação:
muitas vezes o processo de desnaturação é revertido, principalmente no 
organismo, onde é realizado com a ajuda das chaperoninas.
 
  4a Questão
Na estrutura secundária e terciária das proteínas há um dobramento da molécula.
Quando   a   proteína   é   globular   a   conformação   dela   é   na   forma   de   barril   e   a
disposição dos aminoácidos na estrutura tridimensional vai depender do meio em
que ela se encontra. Os seguintes aminoácidos leucina, isoleucina e prolina são
classificados   como   apolares.   Com   base   nessa   informação   assinale   a   opção
verdadeira.
São capazes de interagir com a água.
Por serem apolares são considerados hidrofílicos.
Em uma proteína globular sanguínea devem estar localizados na superfície
dela, em contato com a água.
Por serem apolares podem se ligar entre si por ligações de hidrogênio.
  Em uma proteína globular presente na membrana plasmática devem estar 
situados no meio da bicamada em contato lipídeos.
Respondido em 23/05/2020 16:32:12
Explicação:
Por serem apolares, são aminoácidos hidrofóbicos, se mantêm longe da água, 
ficando em contato com estruturas apolares como os lipídios da bicamada 
fosfolipídica.
 
  5a Questão
As proteínas podem ser classificadas quanto à sua ¿conformação¿, podendo ser do
Baixado por estudo malu (estudomalu5@gmail.com)
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tipo globular que, em geral, apresentam grupos hidrofóbicos abrigados no interior
da molécula. De acordo com o contexto e com esse tipo de proteína, analise.
I. Hemoglobina.     II. Enzimas.     III. Queratina.     IV. Colágeno.
Enquadra(m)-se nesse tipo de proteína a(s) alternativa(s)
  I e II
Somente a II
III e IV
I, II, III e IV
I e III
Respondido em 23/05/2020 16:32:39
Explicação:
São proteínas globulares a hemoglobina e enzimas. O colágeno e a queratina são 
proteínas fibrosas.
  6a Questão
As proteínas apresentam quatro níveis de estruturas de organização: primária, 
secundária, terciária e quaternária. A estrutura cujo arranjo espacial dos átomos 
na cadeia polipeptídica descreve o arranjo dos átomos na cadeia principal sem 
envolver as cadeias laterais dos aminoácidos. É caracterizada por interações entre 
aminoácidos dentro da mesma cadeia e faz com que a estrutura se dobre e os dois 
tipos principais de estruturas são as alfa-hélices e as conformações beta, 
caracterizam a:
Estrutura terciária.
  Estrutura secundária
Proteína desnaturada.
Estrutura primária
Baixado por estudo malu (estudomalu5@gmail.com)
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Estrutura quaternária.
 
Respondido em 23/05/2020 16:33:02
Explicação:
O enunciado descreve as características da estrutura secundária. E os dois 
principais tipos de estruturas secundárias observadas são as alfa-hélices e as 
conformações beta, também chamadas de folha beta-pregueada.
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