APX1 Bioquimica 1 digitada e revisada 2

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APX1 Bioquimica 1.
Questão 1:
Ciente
Questão 2:
A estrutura que a água possui que é capaz de favorecer a formação do dipolo chama-se molécula ou estrutura polar, essa estrutura apresenta dois polos (um positivo e um negativo) que unem-se ligando o polo positivo de uma molécula ao polo negativo de outra e interagem por meio de forças dipolo induzido. 
A água possui uma geometria angular. Essa desproporção de eletronegatividade forma um dipolo não-nulo, convertendo a água em uma molécula dipolar. Pelo fato do oxigênio ser mais eletronegativo que o hidrogênio, atrai os elétrons que compartilham com o oxigênio demasiadamente, deslocando a nuvem eletrônica, ocorrendo, deste modo, a geração dos polos. Quando os átomos de gases nobres ou as moléculas apolares contactam-se, ocorre uma repulsão entre os seus elétrons, uma vez que, estes possuem carga negativa, que se concentram em uma dada região da eletrosfera, o que ocasiona uma polarização rápida da molécula (uma região com maior quantidade de életrons e outra com deficiência de elétrons), formando assim, um dipolo. 
Questão 3:
Sequência dos alimentos, do mais básico para o mais ácido, de modo respectivo:
Abacate: pH 6,4;
Banana: pH 5,1;
Tomate: pH 4,5;
Cebola: pH4,0;
Limão: pH 2,0;
Concentração molar de prótons (H+) do limão e cebola:
pH= - log [H+]
2,0 = - log [H+]
 log 10 [H+] = - 2 
10-² = [H+] --> [H+] = 0,02 mol/l
pH= - log [H+]
4,0= - log [H+]
 log 10 [H+] = - 4
10 elevado a -4= [H+] --> [H+] = 0,0004mol/l
Cebola e limão
[H+]c- [H+]l=
(1x10 elevado a -4) – (1x10 elevado a -2)=
0,0004-0,02= -0,0196
Questão 4:
a) Classificação de aminoácidos de acordo com a polaridade de cadeia:
1- Alanina= apolar;
2- Aspartato= polar negativo;
3- Serina= polar neutro;
4- Glutamina= polar neutro;
5- Lisina= polar positiva;
b) Tipo de interação não covalente que cada um dos aminoácidos podem formar com suas cadeias laterais para estabilizar a estrutura de uma proteína:
1- Alanina= interação intramolecular que possuem aversão a água, mantendo sua estabilidade firme em meio aquoso, ou seja, são insolúveis em água, interação hidrofóbica.
2- Aspartato= interação intramolecular com ligações de hidrogênio, ocorre quando a molécula possui hidrogênio (polo positivo), ligado a elementos muitos eletronegativos, como por exemplo: o flúor, o nitrogênio e o oxigênio, que por possuírem polos negativos, produzem uma ligação mais intensa, só não mais que as ligações covalentes.
3- Serina= são tipo de força intramolecular mais intenso e ocorre entre dipolos permanentes da molécula, produzindo uma ligação mais intensa, interação com ligações de hidrogênio.
4- Glutamina= são o tipo de força molecular mais intenso e ocorre entre dipolos permanentes da molécula (o polo positivo sempre será hidrogênio e o polo negativo varia podendo ser: flúor, oxigênio ou o nitrogênio), que por ser bastante eletronegativo, acabam produzindo uma ligação mais intensa, interação com ligação de hidrogênio.
5- Lisina= são um tipo de interação intramolecular fraca mas, promovem importantes interações entre aqueles que não interagem com água, e ocorrem em função da interação em cadeias ou subunidades apolares, que mantém sua estabilidade firme em meio aquoso, interação hidrofóbica.
Questão 5:
a)A faixa de tamponamento é a faixa onde é preciso adicionar um ácido muito forte ou um ácido muito básico para o pH variar. Ocorre entorno de 6, podendo ir a no máximo 7 e no mínimo 5. A curva de titulação, está no 6. Quando a curva de titulação está deitada é difícil alterar o pH, pois os ácidos e bases estão em um nível similar.
b) Não. Para ser um bom tampão deve se estar com pH próximo a neutralidade (aproximadamente 7) o que não ocorre 
Questão 6: 
As proteínas globulares possuem uma forma globular, que funciona no transporte de outras moléculas. Sua formação envolve primeiramente a estrutura primária, onde há uma sequência linear de aminoácidos que se ligam uns aos outros e formam a ligação peptídica, podendo ocorrer desse modo, síntese ou desidratação e com isso a perda de água. Essa ligação primária pode ter pontes de sulfeto, que ocorrem em aminoácidos, que se organizam gastando o mínimo possível de energia para manter a estrutura em forma espiral ou de um papel dobrado para dar origem à estrutura secundária, que possuem três tipos de conformação: alfa hélice, folha beta e fita beta. Estas estruturas que se formaram, devido à interação dos aminoácidos, vão se enrolar entre si e formar a estrutura terciária, que geralmente ocorre como resultado de ligações de enxofre formando pontes de dissulfeto, dentre elas tem ainda diferentes tipos de interações como: a interação dipolar, interação hidrofóbica e a interação eletrostática e também as ligações de hidrogênio. Na estrutura quaternária as estruturas terciárias se juntam e assumem formas espaciais mais definidas. 
Questão 7:
As proteínas globulares se desnaturam devido a mudança que ocorre em sua estrutura. Essas proteínas apresentam sua formação ligadas as condições apropriadas a sua vida, assim, a variação na temperatura ou no PH poderá pactuar seu funcionamento e também sua estrutura, atrapalhando a funcionalidade da célula, uma vez que, a sua estrutura está estreitamente ligada à sua função. Podemos citar como exemplo: Quando cozinhamos um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.Dentre as milhares de proteínas, todas elas têm em sua unidade funções específicas, com características determinadas, que quando modificadas pelo meio podem sofrer alterações que afetem sua atividade biológica. Desse modo, se a temperatura elevar demais, haverá mudanças em sua funcionalidade. Do mesmo modo, quando ocorre alteração do pH, por exemplo, quando vamos tomar um medicamneto e este tem de ser engolido inteiro para se degradar no estômago, pois pHs extremos podem alterar carga,levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente, a mudança estrutural da proteína.
 
Questão 8:
 a) A hemoglobina é uma molécula que se encontra presente dentro das hemácias. Ela transporta o oxigênio do pulmão para os tecidos. É composta por quatro cadeias polipeptídicas (duas α e duas β), que se associa em dímeros, se ligam um aos outros e formam um tetrâmero. A ligação do oxigênio a hemoglobina, foi descoberta em 1967, por Reinhold Benesh e Ruth Benesh, do 2,3 bifosfoglicerato (BPG). Ela altera a conformação da proteína, aumentando a afinidade pelo oxigênio. Com a mudança da conformação da hemoglobina, do estado T para o R, há alterações no pka de cadeias laterais e de alguns aminoácidos. O transporte de O2 regula o transporte de H+ e CO2, que tem como resultado uma mudança no pH do sangue, alterando a afinidade da hemoglobina pelo O2. Essas mudanças tornam a hemoglobina uma molécula ideal para recolher oxigênio nos pulmões e libera-lo nos tecidos, ao mesmo tempo que recolhe CO2 acumulados nos tecidos eliminando-os de volta pelos pulmões. A concentração de BPG pode ser alterada na hemácia, fazendo com que a afinidade da hemoglobina pelo O2 aumente no pulmão diminua nos tecidos, permitindo que o O2 se lique a hemoglobina no pulmão e se deslique nos tecidos. A atuação do BPG como modulador da afinidade de hemoglobina pelo O2 pode explicar por exemplo, como a mãe transmite oxigênio para seu filho no útero, onde o oxigênio precisa ser transferido do sangue materno para o sangue do bebê. 
b)Em elevação onde pO2 é baixo, a concentraçãode BPG aumenta. O O2 se separa da hemoglobina nos tecidos periféricos devido ao fato da pressão parcial do oxigênio (PO2) sanguínea está reduzida, em torno de 40 mmHg. Isto faz com que a afinidade da hemoglobina pelo O2 aumente no pulmão e diminua nos tecidos. Já que nos pulmões, a PO2 está acima de 90mmHg, ocorre a associação de O2 com a hemogobina. Portanto, o que diferencia a associação/dissociação de O2 nessas duas situações é a PO2.
Questão 9:
a) Verdadeira
b) Falso. A afinidade da hemoglobina aumenta no pulmão, isso porque o pH baixo reduz a afinidade da hemoglobinapelo O2 a medida que o pH diminui.
c) Falso. A hemoglobina no estado T(tenso) apresenta uma ligação de maior estabilidade, enquanto no estado R(relaxado) tem uma maior afinidade pelo oxigênio.
d) Falso. A hemoglobina tem maior afinidade pelo oxigênio que a mioglobina, uma vez que a mioglobina está 50% saturada em PO2 e a mioglobina requer PO2 para chegar a saturação de 50%.
Questão 10:
a) As proteínas fibrosas adquirem a forma de longos filamentos, geralmente entrelaçados como uma corda, gerando fibras altamente resistentes. Em geral contem poucos elementos de estrutura secundária, ou ricas em folhas β contendo poucas α-hélices, ou, ao contrário, são ricas em a-hélices possuindo poucas folhas β. Podemos citar como exemplo, a queratina encontrada nos cabelos e nas unhas; o colâgeno e a fibroina. Estruturalmente simples e geralmente insolúveis em água, a grande maioria das proteínas que pertencem a essa classe possui um único tipo de estrutura secundária. Assim, elas, podem compor a seda da teia de uma aranha ou suporte, forma e proteção externa aos vertebrados, sendo encontradas nos pêlos, penas, seda, tendões, matriz óssea, unhas etc.
b) Colágeno no tecido conjuntivo é uma proteína que tem a capacidade de dar sustentação e estabilidade a pele, ossos,cartilagens, tendões e ligamentos. Encontra-se presente em quantidades oscilante em quase todos os orgãos do organismo, sendo este reposto por meio de uma alimentação balanceada.
Queratina é uma proteína que promove a proteção dos organismos, e é extremamente importante quando analisamos a pele, pois esta, sem a queratina pode apresentar perda desnecessária de água. Ela cria uma barreira mecânica que garante impermeabilidade, protegendo assim, os organismos.
Questão 11)
Os vírus são partículas instituídas por um tipo de ácio nucléico e por um capsideo proteíco que protege o material genético e são agentes causadores de inúmeras doenças. Se reproduz ao entrarem em uma célula saudável e se replicarem, infectando-as, eles apresentam uma enorme diversidade quanto ao tipo de material genético que carregam (DNA e RNA), organização estrutural, a presença de vírus envelopados ou nao-envelopados e a simetria de organizacional das proteínas do seu capsídeo. Os vírus envelopados são assim chamados pelo fato de possuirem uma membrana rica em gordura (lipídeos), que envolve a camada viral externa. Essa camada lipídica e formada sucintamente pela mesma contituição da membarana plasmática da célula qual irá abrigar. Este envelope dispõe também de proteínas virais, que identifica a célula hospedeira e facilitam sua hospedagem, podendo ser considerado um fator de virulência. Já os vírus não envelopados não possuem membrana rica em camadas lipídicas externamente, possuem outros mecanismos para adentrar na célula hospedeira. São mais simples, compostos apenas de material genético envolto por um capsideo protéico, formado por proteínas produzidas na célula parasitada e comanadada pelo material genético do vírus. 
O surgimento da cavidade celomática para os bilatéria foi um grande marco no reino animália, pois permitiu o desenvolvimento de diversos órgãos dentro do celoma, o que fez com que ocorresse a ampliação do volume corporal dos indivíduos sem interceder em sua superfície corporal. A aparição de um celoma verdadeiro permitiu que ocorresse o transporte mais eficazmente de substâncias pelo fluído celômico, complementando as insuficiências nutritivas dos tecidos internos e melhorando a atividade de excreção. A subdivisão do tubo digestivo da parede corporal e o fluído celomático facilitaram a locomoção e o esqueleto hidrostático conferiu melhorias na contração muscular, além de permitir o um aumento de tamanho e complexidade do organismo devido ao aumento de células próximas aos locais em que ocorrem as trocas metabólicas.