Resumo 5 bioquimica

Prévia do material em texto

<p>Resumo 5 Bioquímica</p><p>Aluna RaíLLa Alves de Souza</p><p>Enzima</p><p>• As enzimas têm um poder catalítico extraordinário, geralmente muito maior do que os catalisadores sintéticos ou inorgânicos.</p><p>Como as enzimas funcionam:</p><p>• As enzimas oferecem um ambiente especifico adequado para uma dada reação ocorrer mais rapidamente.</p><p>· As enzimas alteram a velocidade da reação, não o equilíbrio.</p><p>· Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação.</p><p>· As reações podem ter várias etapas, incluindo a formação e o consumo de espécies químicas transitórias denominadas intermediários da reação.</p><p>· Poucos princípios são suficientes para explicar o poder catalítico e a especificidade das enzimas: As enzimas também são muito específicas, distinguindo facilmente substratos com estruturas muito semelhantes. Interações covalentes entre enzimas e substratos diminuem a energia de ativação, acelerando a reação. Interações não covalentes ajudam a manter o complexo ativado da enzima/substrato. A energia utilizada pela enzima provém principalmente das ligações não covalentes.</p><p>· As interações fracas entre enzima e substrato são otimizadas no estado de transição: A hipótese</p><p>"chave-fechadura" está em parte incorreta pelo fato de que se uma enzima fosse perfeitamente encaixável no substrato ela iria estabiliza-lo ao invés de desestabilizar, por esse motivo o modelo mais aceito é que a enzima é complementar ao substrato.</p><p>· No complexo ES há a formação de interações fracas, mas a completa complementaridade entre o substrato e a enzima ocorre apenas quando o substrato estiver no estado de transição.</p><p>· Interações com ligações fracas entre a enzima e o substrato fornecem uma substancial força propulsora para a catálise enzimática.</p><p>cinética enzimática como abordagem à compreensão do mecanismo:</p><p>· A concentração do substrato influi na velocidade das reações catalisadas por enzimas: Ela acelera a reação até certo ponto em que o complexo ES atinge o estado estacionário mantendo constante as concentrações.</p><p>· Muitas enzimas catalisam reações com dois ou mais substratos: As reações enzimáticas com dois substratos geralmente envolvem a transferência de um átomo de um grupo funcional de um substrato para o outro.</p><p>A cinética do estado pré-estacionário pode fornecer evidências de etapas específicas das reações.</p><p>A inibição reversível é denominado competitivo que compete com o substrato pelo sitio ativo da enzima. Caso de um inibidor misto pode se ligar tanto a enzima quando ao ES. E tb há um inibidor imcompetitivo. Inibição irreversível: ligam-se covalentemente com ou destroem um grupo funcional da enzima essencial à atividade da enzima ou então formam uma associação não covalente estável. A inibição irreversível é usada como um método para curar a doença do sono, como se fosse um "cavalo de troia".</p><p>• A atividade enzimática depende do pH: As enzimas têm um pH (ou uma faixa de pH) ótimo no qual a atividade catalítica é máxima (Figura 6-18); a atividade decresce em pH maior ou menor.</p><p>Exemplos de reações enzimáticas:</p><p>· A quimotripsina é uma serino-protease com mecanismo bem conhecido, caracterizado por catálise geral acidobásica, catálise covalente e estabilização do estado de transição.</p><p>· A hexocinase é um exemplo excelente de ajuste induzido como meio de usar a energia de ligação do substrato.</p><p>· A reação da enolase ocorre via catálise por íon metálico</p><p>· A lisozima utiliza catálise covalente e catálise geral acidobásica para promover duas reações sucessivas de deslocamento nucleofílico</p><p>· O conhecimento do mecanismo de ação das enzimas permite desenvolver medicamentos que inibam a atividade de enzimas.</p>