Enzimas - Bioquímica veterinária I

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Enzimas 
 
 As enzimas são catalisadores biológicos 
essenciais que aceleram reações bioquímicas 
nos organismos vivos, reduzindo a energia de 
ativação necessária para que uma reação 
ocorra. 
 
Elas são predominantemente compostas de 
proteínas com estrutura terciária, embora 
existam ribozimas, enzimas de natureza 
ribonucleica. 
 
 Em pequenas concentrações, elas aumentam 
a velocidade das reações sem alterar o 
equilíbrio químico final e permanecem 
estruturalmente intactas ao término das 
reações. 
 
 Cada enzima apresenta alta especificidade, 
catalisando apenas reações específicas para 
determinados substratos em ambientes 
aquosos e sob condições suaves de 
temperatura e pH. 
 
Estrutura e Componentes das Enzimas 
 
As enzimas são compostas por uma 
apoenzima, que é a parte proteica, e 
cofatores, que podem ser íons metálicos ou 
coenzimas orgânicas. Quando associados, 
esses componentes formam a holoenzima, 
que é a estrutura ativa. Coenzimas são 
geralmente derivadas de vitaminas e 
desempenham papel crucial na transferência 
de grupos funcionais durante as reações 
enzimáticas. 
 
Classificação e Nomenclatura das Enzimas 
As enzimas são classificadas de acordo com 
o tipo de reação que catalisam, em seis 
principais categorias: 
Oxidorredutases – envolvidas em reações 
de transferência de elétrons (oxirredução). 
Transferases – transferem grupos funcionais 
entre moléculas. 
Hidrolases – catalisam reações de hidrólise. 
Liases – adicionam ou removem grupos de 
duplas ligações. 
Isomerases – promovem rearranjos 
intramoleculares. 
Ligases – formam novas ligações covalentes 
utilizando ATP. 
 
Mecanismo de Ação Enzimática 
 
As enzimas funcionam reduzindo a energia 
livre de ativação da reação, facilitando a 
formação de um estado de transição entre 
reagentes e produtos. 
 
No modelo chave-fechadura proposto por 
Emil Fischer, a enzima e o substrato possuem 
formas complementares. Já no modelo do 
ajuste induzido, proposto por Daniel 
Koshland, a enzima se ajusta ao substrato 
apenas quando ele se liga, acomodando-se à 
sua forma durante o processo. 
 
Essa interação no sítio ativo da enzima é 
fundamental para a especificidade e 
eficiência da catálise. 
 
 
Cinética Enzimática 
Diversos fatores influenciam a velocidade 
das reações enzimáticas: 
 
- pH: Cada enzima tem um pH ótimo 
que maximiza sua atividade; fora 
desse intervalo, mudanças de pH 
podem desnaturar a enzima. 
- Temperatura: Aumentos de 
temperatura aceleram as reações até 
um limite, além do qual a enzima é 
desnaturada. 
- Concentração de substrato: A 
velocidade da reação aumenta até 
atingir a saturação, onde todas as 
enzimas estão ocupadas, refletida 
pelo parâmetro Km (constante de 
Michaelis-Menten). 
- Concentração de enzima: Quanto 
maior a quantidade de enzima, maior 
a velocidade da reação, até a 
disponibilidade do substrato se tornar 
o fator limitante. 
 
Inibição Enzimática 
 
As enzimas podem ser inibidas por moléculas 
que reduzem ou cessam sua atividade 
catalítica. A inibição pode ser: 
 
Competitiva: o inibidor compete com o 
substrato pelo sítio ativo, podendo ser 
superada pelo aumento da concentração de 
substrato. 
 
Não-competitiva: o inibidor liga-se a um 
sítio diferente do sítio ativo, diminuindo a 
quantidade de enzima ativa. 
 
Incompetitiva: ocorre quando o inibidor se 
liga somente ao complexo enzima-substrato, 
inibindo a reação. 
Irreversível: o inibidor se liga de maneira 
covalente ao sítio ativo ou catalítico, 
desativando permanentemente a enzima. 
 
Regulação Enzimática 
 
A regulação enzimática é essencial para o 
controle dos processos metabólicos, podendo 
ocorrer por: 
 
Regulação alostérica: pequenas moléculas, 
chamadas de efetores, se ligam a sítios 
alostéricos, podendo ativar ou inibir a 
enzima. Essas enzimas não seguem a cinética 
de Michaelis-Menten e podem apresentar 
uma curva sigmoidal de atividade. A 
regulação alostérica pode ser homotrópica, 
quando o substrato atua como efetor, ou 
heterotrópica, quando o modulador é 
diferente do substrato. 
 
Modificações covalentes reversíveis: a 
fosforilação e desfosforilação são exemplos 
de modificações enzimáticas que podem 
ativar ou desativar enzimas. Esse mecanismo 
envolve a adição de grupos químicos, 
catalisada por outras enzimas, permitindo a 
adaptação rápida às mudanças metabólicas.