BioquÃmica dos aminoÃcidos

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<p>Bioquímica dos</p><p>aminoácidos</p><p>Podcast</p><p>• A importância dos aminoácidos</p><p>também está relacionada com o</p><p>surgimento da vida, pois lá no</p><p>experimento de Miller e Urey</p><p>que estudamos, no conteúdo de</p><p>introdução a bioquímica,</p><p>percebemos no experimento que</p><p>foi feito, que simulava as</p><p>condições de terra primitiva.</p><p>Durante esse experimento eles</p><p>conseguiram obter no caldo</p><p>formado a partir do aparelho que</p><p>eles empregaram, eles</p><p>conseguiram obter alguns</p><p>aminoácidos que hoje fazem</p><p>parte do hall de biomoléculas</p><p>que compõem os animais.</p><p>• Esses aminoácidos, para se</p><p>formarem no organismo animal,</p><p>eles estarão ocorrendo na forma</p><p>livre, unidades monoméricas</p><p>livres e também estarão na</p><p>forma de dipeptídeos</p><p>oligopeptídeos e polipeptídeos,</p><p>depende da função e finalidade</p><p>que ele irá desempenhar no</p><p>organismo animal.</p><p>E o que une esses dois</p><p>aminoácidos, para formar os</p><p>polímeros, é a ligação peptídica</p><p>que é a ligação que iremos</p><p>estudar no conteúdo de</p><p>bioquímica das proteínas.</p><p>• Bioquimicamente, enfatiza-se a</p><p>ocorrência de vinte tipos de</p><p>aminoácidos que estão</p><p>diretamente relacionando-se</p><p>com a síntese de proteína, mas</p><p>observamos a partir da literatura</p><p>que existem uma quantidade</p><p>maior de aminoácidos que são</p><p>considerados como funcionais</p><p>na célula animal. E esse número</p><p>seria aumentado para vinte e</p><p>dois aminoácidos.</p><p>• No estudo da molécula</p><p>consideramos a classe de</p><p>aminoácidos mais fácil de se</p><p>entender, porque não há uma</p><p>variação tão grande quanto</p><p>ocorre para os carboidratos e</p><p>nem sequer em relação aos</p><p>lipídeos, que possui muitas</p><p>variantes lipídicos.</p><p>• O aminoácido, obrigatoriamente</p><p>segue a forma de construção-</p><p>um carbono central, que está</p><p>ligado no grupamento</p><p>carboxílico e também ao</p><p>grupamento amino e a um átomo</p><p>de hidrogênio e a um radical,</p><p>esse radical, que chamamos de</p><p>grupo R, é o fator variante entre</p><p>os aminoácidos, ou seja, o que</p><p>vai diferenciar a fórmula</p><p>química do aminoácido bem</p><p>como a sua função celular, é</p><p>esse radical que está ligado ao</p><p>carbono central, isso significa</p><p>que essa base padrão- carbono</p><p>central, no grupamento</p><p>carboxílico , que é o grupamento</p><p>amino, não muda de um</p><p>aminoácido para outro, só o que</p><p>vai mudar é o grupo R. Esse</p><p>grupo R, sim ele vai apresentar</p><p>uma variação em relação a</p><p>estrutura, tamanho, carga</p><p>elétrica, e é esses parâmetros</p><p>vão também causar mudanças na</p><p>característica biológica, celular e</p><p>funcional desse aminoácido no</p><p>organismo do animal.</p><p>Bem, com essa configuração,</p><p>poderemos perceber que o</p><p>aminoácido ele é uma estrutura,</p><p>esse carbono alfa, esse carbono</p><p>central do aminoácido, ele é</p><p>tetraédrico, ou assimétrico.</p><p>Assimétrico porque ele vai</p><p>possuir os ligantes, os elementos</p><p>ligantes ao entorno dele, que são</p><p>distintos, diferentes. A única</p><p>exceção ocorre para o</p><p>aminoácido glicina, onde o</p><p>grupo R, é um átomo de</p><p>hidrogênio.</p><p>• Os demais aminoácidos, os</p><p>dezenove aminoácidos restantes,</p><p>vão diferir obrigatoriamente em</p><p>função da cadeia lateral,</p><p>chamada de grupo R.</p><p>• Já percebemos, que assim como</p><p>estudamos nos monossacarídeos,</p><p>esse carbono assimétrico tem a</p><p>possibilidade de girar no espaço.</p><p>Consequentemente, a</p><p>propriedade da esteriosomeria</p><p>está presente também para essa</p><p>classe de biomoléculas, e assim</p><p>iremos ter basicamente os dois</p><p>grandes grupos de isômeros:</p><p>Isomeros L e Isomeros D,</p><p>Levogeros e destrogeros, cujo a</p><p>diferença fundamental entre eles</p><p>é o giro espacial completo da</p><p>molécula, que podemos</p><p>facilmente simular imaginando</p><p>essa molécula, esse isômero o</p><p>oposto , colocando um espelho</p><p>na frente da molécula que</p><p>estaremos visualizando.</p><p>• Consideração- dos dois isômeros</p><p>que existem, para a classe de</p><p>aminoácidos, os isômeros L, eles</p><p>são os mais abundantes na</p><p>composição do organismo</p><p>animal, seja ocorrendo de forma</p><p>isolada, na forma monomérica,</p><p>ou seja polimerizado na forma</p><p>de dipeptídeos, oligopeptídeos,</p><p>na ,polipeptídeos, no caso das</p><p>proteínas que são</p><p>macromoléculas</p><p>Não está dizendo que não</p><p>existem isômeros D na</p><p>composição do organismo dos</p><p>animais, mas apenas que os</p><p>isômeros L são mais abundantes.</p><p>Existem basicamente duas</p><p>hipóteses para tentar elencar</p><p>esse fenômeno</p><p>• A primeira hipótese é a de que a</p><p>biossíntese celular de</p><p>enantiômeros L ela é mais</p><p>termodinamicamente favorável</p><p>do que para os enantiomeros D e</p><p>por conta disso a célula escolheu</p><p>naturalmente dar mais vantagens</p><p>a biossíntese de aminoácido com</p><p>a configuração levógera</p><p>• A outra hipótese é que, durante</p><p>o surgimento da vida na Terra</p><p>primitiva as moléculas que</p><p>eventualmente tenham vindo do</p><p>espaço, que é uma teoria aceita,</p><p>bem como, aquelas que foram</p><p>primordialmente, surgidas na</p><p>condição de Terra primitiva,</p><p>tenham sido prioritariamente,</p><p>enantiomeros de conformação</p><p>levogera, e a partir disso, essa</p><p>característica acabou sendo</p><p>passada de um ser vivo para</p><p>outro durante o curso do</p><p>processo evolutivo o que fez</p><p>com que esses animais</p><p>conservassem essa característica</p><p>hoje, de se ter mais aminoácidos</p><p>de constituição e de</p><p>estemiosomeria levógera.</p><p>• Isso é um aspecto muito</p><p>importa,te se visitarmos</p><p>qualquer formula de suplemento</p><p>vitamínico mineral , de qualquer</p><p>marca , destinado ao uso</p><p>veterinário, iremos perceber que</p><p>na composição, por exemplo, do</p><p>glicopan, do hemolitan, que são</p><p>substâncias suplementos,</p><p>utilizados para esse fim, em sua</p><p>composição química existirão</p><p>aminoácidos isolados, ou seja,</p><p>unidades monoméricas de</p><p>aminoácidos dentro daquela</p><p>composição e eles serão</p><p>predominantemente de</p><p>composição levogera. A</p><p>indústria faz isso, porque sabe</p><p>que os levogeros serão mais</p><p>absorvidos pelo organismo</p><p>animal e portanto</p><p>desempenharão uma melhor</p><p>tratamento, no caso daquela</p><p>substância estar sendo utilizada</p><p>para o controle de alguma</p><p>enfermidade.</p><p>• Uma outra característica em</p><p>relação aos aminoácidos, é o</p><p>caráter anfofílico dessa molécula</p><p>que é de onde vem o nome da</p><p>própria molécula, esse caráter</p><p>anfotérico significa que na</p><p>mesma molécula existe um lado</p><p>dela que tem características, que</p><p>tem propriedades ácidas, que no</p><p>caso é o grupamento</p><p>carboxílico, e do outro lado da</p><p>molécula, tem propriedades</p><p>básicas que no caso, é</p><p>representado pelo grupamento</p><p>amino e aí percebemos que o</p><p>nome dessa biomolécula e</p><p>proveniente justamente dessa</p><p>característica dos dois</p><p>grupamentos, ou seja, é uma</p><p>molécula que tem caráter ácido e</p><p>básico numa mesma estrutura,</p><p>sendo chamado portanto de</p><p>aminoácido.</p><p>• Uma outra coisa interessante,</p><p>lembrando da química básica , é</p><p>que tanto elementos ácidos,</p><p>quanto elementos básicos,</p><p>possuem propriedades ionizantes</p><p>em meio aquoso, e aí devemos</p><p>lembrar que o meio celular é</p><p>essencialmente aquoso,então o</p><p>que vai acontecer , dependendo</p><p>do ph , no ph da solução, no qual</p><p>esse aminoácido vai ser</p><p>colocado, essa molécula poderá</p><p>• Dependendo do ph, o</p><p>grupamento amino com carga</p><p>positiva , forma catiônica, ou o</p><p>grupamento ácido carboxílico</p><p>com carga negativa forma</p><p>aniônica podem predominar ,</p><p>porém, em determinado ph ,</p><p>chamado de ph isoelétrico ou</p><p>ponto isoelétrico, denominado</p><p>pela nomenclatura PHI haverá</p><p>somente uma forma dipolar , ou</p><p>seja, positiva e negativa ao</p><p>mesmo tempo, onde se observa</p><p>em geral uma neutralidade</p><p>elétrica da molécula.</p><p>• O que está tentando dizer- Que</p><p>no Ph fisiológico normal do</p><p>sangue, que gira em torno da</p><p>neutralidade, 7.35 a 7.45 , esse</p><p>PH nessa faixa não favorece</p><p>nem o grupamento carboixílico e</p><p>nem o grupamento amino,</p><p>consequentemente esses</p><p>grupamentos saem da sua</p><p>fórmula molecular convencional</p><p>e vão então a sua forma</p><p>carregada eletricamente, onde o</p><p>grupamento carboxílico fica</p><p>com uma carga negativa, porque</p><p>perdeu próton, e o grupamento</p><p>amino fica com carga positiva e</p><p>fica com um hidrogênio a mais,</p><p>no caso</p><p>do NH3 porque ganhou</p><p>hidrogênio do meio. Muito</p><p>interessante, porque essas cargas</p><p>elétricas elas vão interferir</p><p>diretamente na carga elétrica</p><p>final do polímero que esses</p><p>aminoácidos vão formar mais no</p><p>futuro, são essas cargas que vão</p><p>determinar se uma proteína será</p><p>de carga positiva, de carga</p><p>negativa, neutra e isso aí afeta</p><p>diretamente a função biológica</p><p>dessa proteína no organismo do</p><p>animal.</p><p>• Buscas- a molécula básica dos</p><p>aminoácidos, iremos encontrar</p><p>uma molécula padrão, e em cima</p><p>dessa molécula iremos buscar</p><p>aplicar todos esses conceitos</p><p>mencionados até esse momento.</p><p>Essas são as características</p><p>gerais sobre os aminoácidos.</p><p>• Vamos estabelecer critérios de</p><p>classificação dos aminoácidos</p><p>para que podemos aprofundar</p><p>mais o nosso estudo sobre esse</p><p>grupo de biomoléculas.</p><p>• Duas classificações, que levam</p><p>em consideração critérios</p><p>distintos, não dá para entender</p><p>como complementares.</p><p>• A primeira classificação ela leva</p><p>em consideração a</p><p>essencialidade dos aminoácidos</p><p>para o organismo do animal,</p><p>então ele chama essa</p><p>classificação de classificação</p><p>nutricional, então basicamente</p><p>nós temos três grandes grupos</p><p>de aminoácidos de acordo com a</p><p>classificação funcional:</p><p>• Aminoácidos não essenciais-</p><p>então esses aminoácidos não</p><p>essenciais, como o próprio nome</p><p>está dizendo, são aqueles que</p><p>são, não tem uma essencialidade</p><p>obrigatória para o organismo</p><p>animal posto que são</p><p>sintetizados pelo próprio</p><p>organismo animal, ou seja,</p><p>mesmo que falte esses</p><p>aminoácidos na dieta desse</p><p>animal, o organismo vai</p><p>conseguir sintetizar essas</p><p>biomoléculas através das vias</p><p>endógenas, das rotas de</p><p>biossíntese na célula.</p><p>• E todos aqueles aminoácidos</p><p>que são considerados essenciais,</p><p>ou seja, são aqueles que os</p><p>animais não conseguem</p><p>sintetizar pelas suas rotas</p><p>metabólicas de biossíntese dessa</p><p>classe de biomoléculas</p><p>nitrogenadas e</p><p>consequentemente se faltar na</p><p>dieta, esse animal vai ter um</p><p>problema sério, no seu</p><p>organismo, porque ele não</p><p>consegue sintetizar.</p><p>• E temos o último grupo da</p><p>classe da construção nutricional</p><p>que são aminoácidos essenciais ,</p><p>mas apenas em determinadas</p><p>situações fisiológicas, por</p><p>exemplo, irão ser aminoácidos</p><p>que vão passar a ser essenciais</p><p>para os animais quando ele</p><p>estiver eventualmente doente</p><p>com o comprometimento de</p><p>alguma rota metabólica, quando</p><p>esse animal estiver em uma</p><p>condição de característica</p><p>fisiológica de muita exigência</p><p>como uma vaca de leite, com</p><p>uma elevada produção de leite,</p><p>35-45 l de leite por dia, quando</p><p>uma fêmea está prenha, quando</p><p>a exigência a exigência para a</p><p>construção do feto é muito</p><p>elevada. São momentos</p><p>específicos em que aqueles</p><p>aminoácidos que não eram</p><p>essenciais, passam sim a se</p><p>tornar essenciais e a partir daí</p><p>tem que estar obrigatoriamente</p><p>presente nos animais ou então</p><p>devem ser suplementados.</p><p>• Exemplos de aminoácidos</p><p>essências, não essenciais e</p><p>essenciais em determinadas</p><p>situações fisiológicas.</p><p>• A outra classificação que temos</p><p>disponível é a classificação que</p><p>leva em consideração a</p><p>característica química do radical,</p><p>também conhecido como grupo</p><p>R, essas peculiaridades químicas</p><p>desse grupo R, irão permitir</p><p>classificar esses aminoácidos em</p><p>quatro classes distintas sendo</p><p>elas:</p><p>• 1.Aminoácido com agrupamento</p><p>R apolar ou hidrofóbico.</p><p>• Característica interessante, são</p><p>aminoácidos que não gostam</p><p>muito de se relacionar com a</p><p>molécula de água. Então são os</p><p>menos solúveis devido a</p><p>ausência de grupamentos</p><p>hidrofílicos, no grupamento R.</p><p>• São eles- Aminoácido de cadeia</p><p>alifática e hidrocarbonada,</p><p>alanina, lencina e isolecina,</p><p>valina e prolina. Aminoácidos</p><p>com anel aromático-fenilalanina</p><p>e tripitofano , aminoácido com o</p><p>tio éter- metianina e o</p><p>aminoácido mais simples que</p><p>existe cujo o radical é o próprio</p><p>átomo de hidrogênio , que é a</p><p>glicina.</p><p>• Algumas características do</p><p>grupo- a alanina representa o</p><p>aminoácido mais solúvel desse</p><p>grupo e a prolina é , na</p><p>realidade, um iminoácido onde o</p><p>grupamento R é substituinte do</p><p>aminogrupo.</p><p>• A glicina é um aminoácido mais</p><p>simples em virtude de possuir</p><p>como grupo R apenas um átomo</p><p>de hidrogênio apolar sendo</p><p>também o único aminoácido que</p><p>não possui carbono assimétrico</p><p>como o explicado anteriormente,</p><p>algumas vezes é classificado</p><p>como polar pois o grupamento</p><p>funcional confere certa</p><p>solubilidade em meio aquoso , o</p><p>segundo grupo dentro da</p><p>classificação por conta da</p><p>característica química no grupo</p><p>R , são os aminoácidos com</p><p>grupamento R polar não</p><p>carregado do são aqueles que</p><p>possuem em grupamentos</p><p>hidrofílicos na cadeia carbonada</p><p>que não se ionizam, porem</p><p>conferem maior solubilidade aos</p><p>aminoácidos, são eles aqueles</p><p>que possuem um grupamento R</p><p>do tipo hidroxila serina ,</p><p>treonina, tirosina , aqueles que</p><p>possuem o grupo R sendo um</p><p>grupo amida, asparagina e</p><p>brutamina e aqueles que</p><p>possuem um grupo sulfidrila ou</p><p>tiol que é a cisteína.</p><p>• Mais algumas características</p><p>desse segundo grupo:</p><p>• A cesteína e a tirosina tem</p><p>grupamentos R mais polares ,</p><p>sendo portanto os mais solúveis</p><p>dessa classe, a cisteína</p><p>frequentemente ocorre nas</p><p>proteínas em que a sua forma</p><p>oxidada, as cistinas na qual a</p><p>sufilina estão unidas formando</p><p>pontes de sulfeto</p><p>• Pontes de sulfeto- são ligações</p><p>entre enxofre e enxofre, que são</p><p>ligações covalentes importantes</p><p>para a estabilização das</p><p>moléculas de proteína na sua</p><p>conformação terciária e</p><p>quaternária.</p><p>• E a asparagina e a glutamina</p><p>deste grupo são amidas do ácido</p><p>aspártico e do ácido glutâmico</p><p>respectivamente.</p><p>• O terceiro grupo são os</p><p>aminoácidos do grupamento R</p><p>polar carregado positivamente ,</p><p>o inverso do grupo anterior. Ou</p><p>seja, são básicos , são os</p><p>representantes lisina arginina e</p><p>estidina , todos possuem</p><p>grupamento R de seis carbonos e</p><p>carga positiva, localiza-se em</p><p>um átomo de nitrogênio do</p><p>grupo R.</p><p>• E o último grupo, são os</p><p>aminoácidos com grupamento R</p><p>polar , carregado negativamente,</p><p>portanto, ácidos. São os</p><p>representantes os ácidos aspático</p><p>, o ácido glutânico, são citados</p><p>os ácido partato e glupamato, em</p><p>virtude de se ionizarem em PH</p><p>fisiológico , adquirindo cargas</p><p>negativas no grupamento</p><p>carboxílico.</p><p>• Então o que percebemos a partir</p><p>dessa classificação:</p><p>• Que você mudando a</p><p>característica química do grupo</p><p>R, você acaba mudando também</p><p>a característica química do</p><p>aminoácido como um todo, e</p><p>isso vai fazer com que esse</p><p>aminoácido tenha uma ou outra</p><p>função na célula.</p><p>• Acessar o navegador pesquisar</p><p>especificamente exemplos dos</p><p>aminoácidos desses quatro</p><p>grupos, ou seja, aminoácido com</p><p>grupamento R apolar ou</p><p>hidrofóbico, aminoácidos com</p><p>grupamento R polar não</p><p>carregados, ou seja, de carga</p><p>neutra. Aminoácido com grupo</p><p>R polar carregados</p><p>positivamente básicos e</p><p>aminoácido com grupamento R</p><p>carregados negativamente</p><p>ácidos. E comparar os radicais</p><p>dos aminoácidos pertencentes a</p><p>cada grupo, em geral, esses</p><p>radicais eles são grafados nas</p><p>estruturas dos aminoácidos com</p><p>uma coloração distinta da base</p><p>normal do carboidrato, que é</p><p>carbono central ligado a um</p><p>grupamento carboxílico , ligado</p><p>a um grupamento amino e ligado</p><p>ao hidrogênio.Fazer a busca e</p><p>comparar essas estruturas</p><p>detalhadamente.</p><p>• Após o entendimento da</p><p>estrutura dos aminoácidos e de</p><p>como eles podem ser</p><p>classificados, temos que</p><p>compreender que a mais notável</p><p>importância dessa classe de</p><p>biomoléculas para os</p><p>organismos dos animais, é a</p><p>constituição de elementos</p><p>peptídicos.</p><p>• Não está dizendo que os</p><p>aminoácidos não ocorrem de</p><p>forma livre, tanto no meio</p><p>intracelular como no meio</p><p>extracelular. Mas a</p><p>predominância desses</p><p>aminoácidos está na composição</p><p>de elementos peptídicos que são</p><p>elementos, são polímeros no</p><p>qual esses aminoácidos eles se</p><p>polimerizaram</p><p>através de uma</p><p>ligação covalente muito forte,</p><p>que ocorre obrigatoriamente</p><p>entre o grupamento carboxílico</p><p>de um aminoácido e grupamento</p><p>amino do aminoácido adjacente</p><p>ao qual ele vai se ligar.</p><p>• Com isso, se diz que não existe</p><p>uma ligação peptídica entre</p><p>grupamento carboxílico e</p><p>grupamento carboxílico , e</p><p>grupamento amino e</p><p>grupamento amino. A ligação</p><p>para ser, com a conformação</p><p>peptídica ela obrigatoriamente</p><p>entre um grupamento</p><p>carboxílico e um grupamento</p><p>amino. Essa ligação foi</p><p>elucidada por emil Fischer e</p><p>Francis holfm.. em 1902 e eles</p><p>conseguiram provar isso</p><p>laboratorialmente.</p><p>• Iremos poder perceber que a</p><p>partir dessa configuração,</p><p>qualquer peptídeo que for</p><p>formado, ele vai ter uma</p><p>extremidade n terminal, porque</p><p>vai terminar em um grupamento</p><p>amino mas também terá uma</p><p>extremidade carboxterminal pois</p><p>irá terminar em um grupamento</p><p>carboxílico, isso irá ocorrer para</p><p>o dipeptídeo que é o momento</p><p>em que eu uno os dois</p><p>aminoácidos para o tripeptídeo</p><p>que é quando eu ligo três</p><p>aminoácidos, e para um</p><p>oligopeptídeo, que é quando eu</p><p>ligo de quatro a dez</p><p>aminoácidos, acima de dez</p><p>aminoácidos já se passa a</p><p>chamar de polipeptídeo, e</p><p>existem polipeptídeos diversos,</p><p>na composição do organismo do</p><p>animal.</p><p>• Os livros registram que o</p><p>tamanho dos polipeptídeos</p><p>presentes no organismo animal,</p><p>podem variar de quarenta</p><p>unidades monoméricas</p><p>aminoacídicas, até trinta e três</p><p>mil unidades monoméricas de</p><p>aminoácidos, então é uma</p><p>diversidade muito grande.</p><p>• Uma coisa muito elegante da</p><p>questão desses aminoácidos, é</p><p>que apenas esses vinte e dois</p><p>aminoácidos disponíveis para o</p><p>organismo animal, são</p><p>responsáveis pela síntese de</p><p>todas as proteínas que o animal</p><p>possui e precisa para fazer o seu</p><p>organismo funcionar. E isso é</p><p>possível graças a combinação</p><p>diversa que esses aminoácidos</p><p>podem fazer, quando uma</p><p>proteína vai ser sintetizada.</p><p>• Tarefa- queremos fazer apenas</p><p>dipeptídeos 20 aminoácidos,</p><p>então quantos dipeptídeos eu</p><p>consigo fazer a partir desses</p><p>vinte aminoácidos, basta fazer</p><p>uma combinação.</p><p>• Pegar vinte e elevar a potência</p><p>dois, pois iremos querer unir</p><p>vinte peças, de duas maneiras</p><p>distintas.</p><p>• Se fizermos na calculadora</p><p>científica, iremos perceber que</p><p>podemos ter a partir desses vinte</p><p>aminoácidos, quatrocentos</p><p>possibilidades distintas de</p><p>dipeptídeos formados.</p><p>• Se querermos formar</p><p>dipeptídeos,, pegar 20 e elevar a</p><p>3.</p><p>• Proteína que tenha 100 unidades</p><p>aminoácidicas em sua</p><p>combinação. Quantas proteínas,</p><p>a partir desses vinte</p><p>aminoácidos, eu posso sintetizar</p><p>com apenas esses vinte</p><p>aminoácidos, é só pegar vinte e</p><p>elevar a cem, você chegará a um</p><p>número de 1.27x 10^130</p><p>possibilidades de combinação,</p><p>ou seja, a quantidade de</p><p>aminoácidos disponíveis para o</p><p>animal, pode ser biologicamente</p><p>considerada pequena ,</p><p>entretanto, o segredo da</p><p>formação dos peptídeos, está na</p><p>forma em como esses</p><p>aminoácidos se combinam,</p><p>porque essa combinação é que</p><p>vai definir qual tipo de proteína</p><p>vai ser formada, se irá ser uma</p><p>hemoglobina- proteína que é</p><p>responsável pelo transporte de</p><p>gases nos eritrócitos , uma</p><p>melanina- na pele dos animais, a</p><p>queratina que são proteínas que</p><p>estão nos pelos dos animais, se</p><p>vai se transformar em uma</p><p>insulina- que é um hormônio de</p><p>característica peptídica.</p><p>• Então o que acontece- para se</p><p>transformar em uma proteína</p><p>específica, eu estou querendo</p><p>dizer que os aminoácidos devem</p><p>ser colocados exatamente na</p><p>ordem que é exigida para</p><p>sintetizar aquela proteína, se ao</p><p>menos um aminoácido diferir</p><p>dessa ordem, aquela proteína já</p><p>não é mais aquela que deveria</p><p>ser. E quem é que detém a</p><p>informação ou a receita para a</p><p>síntese de todas essas proteínas</p><p>que integram o organismo</p><p>animal – a resposta- no núcleo</p><p>da célula eucarionte- o material</p><p>genético.</p><p>• Quem detém essa receita é o</p><p>DNA o ácido</p><p>desoxirribonucleico,</p><p>especificamente na sua porção</p><p>codificante, ou seja, a porção</p><p>que é bioquimicamente ativa e é</p><p>responsável por passar essa</p><p>informação ao RNA mensageiro,</p><p>que por sua vez leva a</p><p>informação para o citoplasma da</p><p>célula e a partir dessa</p><p>informação os ribossomos se</p><p>complexam a esse RNA</p><p>mensageiro, fazem a leitura</p><p>desse RNA mensageiro e vão</p><p>polimerizando os aminoácidos,</p><p>ou seja, vão promovendo</p><p>ligações peptídicas entre os</p><p>aminoácidos que estão livres ali</p><p>na célula até formar a proteína</p><p>desejada pela célula.</p><p>• Então, é um evento muito</p><p>interessante porque reúne</p><p>biomoléculas que pertencem a</p><p>classes distintas , nós temos a</p><p>relação entre aminoácidos e</p><p>proteínas e o material genético,</p><p>no caso DNA e RNA que fazem</p><p>parte da classe nucleotídeos e</p><p>ácidos nucleicos, mas que</p><p>biologicamente estão</p><p>intimamente relacionados.</p>