SEMANA 6 SINTESE PROTEICA TRADUCAO (1) (1) (1)

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<p>SEMANA 6 SINTESE PROTEICA TRADUÇÃO</p><p>O código genético e o seu funcionamento:</p><p>Em 1960, levaram a identificação das três etapas principais da síntese proteica e contribuíram para elucidar o código genético que especifica cada aminoácido. Três resíduos de nucleotídeos de DNA eram necessários para codificar um aminoácido. Assim, o código genético descreve a relação entre a sequência de bases nitrogenadas do DNA e as sequências de aminoácidos na proteína correspondente chamado códon.</p><p>CODON: palavra-chave do código para um aminoácido consiste em uma sequência de três bases nitrogenadas consecutivas.</p><p>Propriedades e caracterisiticas importantes do código genético:</p><p>FORMA DE LEITURA : feita em trincas de bases ou de nucleotídeos;</p><p>CODIGO é degenerado ou redundante, pois a sequência de nucleotídeos deve conter o número suficiente de unidades codificadoras para representar 20 aminoácidos e, apesar de o DNA ter apenas quatro bases distintas, inúmeras são as possibilidades de combinações dessas bases para codificar os diferentes tipos de aminoácidos;</p><p>NÃO AMBIGUO uma vez que uma trinca só pode codificar um único aminoácido;</p><p>CONTINUO, pois não há espaços entre os códons</p><p>SEMIUNIVERSAL mesmos aminoácidos são codificados pelos mesmos códons em quase todos os organismos.</p><p>Existem códons de iniciação e terminação.</p><p>Iniciação : AUG -Metionina</p><p>Terminação: UAA, UAG e UGA, e, de acordo com sua função, não correspondem a aminoácidos em eucariotos.</p><p>O processo de tradução e as moléculas adaptadoras para formação de proteínas</p><p>As moléculas de RNAm contendo os códons não podem reconhecer diretamente os aminoácidos, assim, o processo de tradução do mRNA em proteína depende de moléculas adaptadoras que podem reconhecer e se ligar ao códon e ao aminoácido. Essas moléculas adaptadoras são chamadas de RNA transportadores (RNAt), elas são sintetizadas no núcleo e passam por processamentos para que adquiram a conformação adequada para seu pleno desempenho na tradução proteica, para que adquiram a conformação de folha de trevo. A alça que se estende de uma das extremidades inclui o anticódon (a trinca de nucleotídeos específica que pareia com o códon presente no RNAm). Após essas modificações o RNAt é endereçado para o citoplasma em que ocorre a tradução. A chave para a tradução da mensagem genética em uma sequência específica de aminoácidos é a estrutura do RNAt, pois cada uma de suas moléculas tem um aminoácido específico em uma das extremidades, enquanto a outra extremidade corresponde à trinca de nucleotídeos que pode parear com o códon complementar na cadeia de RNAm.</p><p>Cada uma das moléculas de RNAt se liga a um dentre os 20 aminoácidos correspondente.</p><p>O reconhecimento apropriado e a ligação posterior ao aminoácido correto são dependentes da atividade da enzima aminoacil-tRNA-sintetase, que acopla covalentemente cada aminoácido ao seu conjunto apropriado de moléculas de RNAt. O tRNA carregado é chamado de aminoacil tRNA.</p><p>A síntese proteica é guiada pela informação contida nas moléculas de RNAm. Assim, para manter a fase de leitura e inibir erros, a produção da proteína é realizada no ribossomo, uma macromolécula complexa formada de RNA ribossomais (RNAr) e proteínas. É nos ribossomos que ocorre o pareamento específico entre os anticódons do RNAt com os códons do RNAm durante a síntese.</p><p>A estrutura do RNAr tem sua função de unir as moléculas de RNAm e RNAt carregado de aminoácido. Por isso, o ribossomo é frequentemente chamado de ribozima, em razão da sua alta capacidade catalítica. Estruturalmente, além do sítio de ligação para RNAm, cada ribossomo tem três sítios de ligação extra para o RNAt. O sítio P (sítio peptidil-RNAt) contém a molécula de RNAt, o sítio A (sítio do aminoacil-RNAt) carrega o próximo aminoácido e o sítio E é a saída.</p><p>Proteínas funcionais: enovelamento e modificações pós-tradicionais</p><p>A cadeia polipeptídica recém-sintetizada sofre alguns processamentos após o processo de tradução, além de receber marcações em sua estrutura que possibilitam o endereçamento para locais específicos da célula. Durante o próprio processo de tradução, a cadeia de polipeptídios recém- -formada sofre um enovelamento espontâneo resultado da sua sequência de aminoácidos, ou seja, sua estrutura primária. Essa estrutura primária determina as estruturas secundárias e terciárias em razão da natureza química das cadeias principais e das cadeias laterais dos aminoácidos que compõem o polipeptídio. Estrutura secundária resultam de ligações de hidrogênio entre os elementos repetitivos da cadeia principal das proteínas que estão presentes em grande quantidade e contribuem para a manutenção da estrutura proteica. A disposição de várias estruturas secundárias forma a estrutura terciária de uma proteína. A estrutura quaternária é a estrutura global de uma proteína resultante da associação das subunidades polipeptídicas.</p><p>AMINOACIDOS</p><p>Os aminoácidos são moléculas orgânicas com grupos carboxila e amino. Todos os aminoácidos compartilham uma estrutura comum. Existem 20 aminoácidos encontrados nas proteínas.</p><p>AMINOACIDOS NATURAIS OU NÃO ESSENCIAIS: Os aminoácidos produzidos pelo próprio organismo, sendo 12 no total: glicina, alanina, serina, histidina, asparagina, glutamina, cisteína, prolina, tirosina, arginina, ácido aspártico e ácido glutâmico.</p><p>AMINOACIOD ESSENCIAL: Aminoácidos que não são sintetizados pelo organismo e que precisam ser obtidos por meio da alimentação, entre eles: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, leucina, isoleucina e metionina.</p><p>A união entre os aminoácidos para formar a proteína é uma reação chamada de ligação peptídica entre o grupo carboxila da extremidade da cadeia polipeptídica em crescimento e um grupo amino livre do aminoácido seguinte. Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) do grupo a-carboxila de um aminoácido e do grupo a-amino do outro. A energia necessária para que todo o processo ocorra vem de cada adição de aminoácido carregado de energia de ativação que garante a ligação do próximo aminoácido.</p><p>Enzimas e controle do metabolismo</p><p>As enzimas são proteínas, exceto por um pequeno grupo de moléculas formadas por RNA. As enzimas têm importante papel no metabolismo celular, pois atuam como catalisadores, ou seja, aceleram as reações metabólicas. as estruturas proteicas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para a atividade catalítica ou biológica.</p><p>Processo de tradução</p><p>O mecanismo de tradução pode ser dividido em três fases principais: início, elongamento e término. Todas as etapas são complexas e requerem “fatores” proteicos que auxiliam o processo de tradução. Todo o processo envolve gasto de energia, porém, as fases de início e elongamento requerem muita energia, que é fornecida via hidrolise de ATP.</p><p>Na fase inicial, as subunidades ribossomais menores se ligam à molécula de RNAm e a um RNAt iniciador que carrega o aminoácido metionina, a subunidade menor com o RNAt iniciador já ligado se une à extremidade 5' da molécula de RNAm e, então, realiza um deslocamento no RNAm a fim de identificar um códon de início de tradução.</p><p>Quando encontra, o RNAt promove ligações de pontes de hidrogênio com o códon de início AUG. A união destes componentes, RNAm e RNAt, e da subunidade ribossomal menor atrai a ligação da subunidade maior, completando o início da tradução.</p><p>Assim, o RNAt iniciador ocupa o sítio P do ribossomo, e o sítio A fica livre para dar continuidade à chegada do próximo aminoacil-RNAt. Note que a cadeia polipeptídica é sintetizada na mesma direção, a partir da metionina inicial na extremidade amino ou N-terminal para o aminoácido final na extremidade C-termina. O processo de elongação tem a participação de fatores de elongação, ou seja, de proteínas acessórias que desempenham funções importantes, permitindo que os aminoácidos sejam adicionados em sequência na região C-terminal da cadeia crescente. O gasto energético que ocorre nesse período advém da hidrólise de GTP, permitindo a translocação. O RNAm é deslocado ao longo do ribossomo,</p><p>e o ribossomo se desloca em sentido 5'- 3' sobre o RNAm. Os RNAt, após serem liberados no sítio E, retornam ao citoplasma para reciclagem. Finalmente, a fase de terminação da síntese polipeptídica termina quando o códon de término (UAG, UAA, UGA) no RNAm é lido no sítio A do ribossomo. Isso ocorre por meio da atuação de uma proteína chamada fator de liberação, que se liga no códon de término, essa ligação induz uma reação de hidrólise que cliva a ligação entre o polipeptídio completo e o RNAt alocado no sítio P. Dessa forma, o polipeptídio recém-sintetizado é liberado.</p><p>Fique atento:</p><p>Códon: sequência de três bases nitrogenadas presentes no RNA mensageiro.</p><p>Anticódon: sequência de três nucleotídeos presentes no RNAt, complementares às tríades de nucleotídeos encontrados no RNAm.</p><p>Aminoacil-RNAt sintetase: enzima que catalisa a reação de ligação do aminoácido ao seu respectivo RNAt.</p><p>image1.png</p><p>image2.jpeg</p><p>image3.jpeg</p><p>image4.jpeg</p>