4 Enzimas Geral_38f2bbc3dc5bb74f773480bcd9db5ee5

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<p>ENZIMAS</p><p>Bioquímica</p><p>Prof. Aline</p><p>Enzimas - Introdução</p><p>•São proteínas que catalisam diferentes reações químicas no</p><p>organismo.</p><p>•Como proteínas, elas são moléculas grandes, constituídas por</p><p>aminoácidos.</p><p>2</p><p>Enzimas - Introdução</p><p>•Para a existência da vida há duas condições fundamentais:</p><p>- Capacidade de auto-replicação;</p><p>- Capacidade de catalisar reações enzimáticas eficientes e seletivas.</p><p>3</p><p>Histórico de Processos Enzimáticos</p><p>•Catálise biológica – início do século XIX</p><p>- Digestão da carne: estômago</p><p>- Digestão do amido: saliva</p><p>•Louis Paster (1850) estudou a fermentação</p><p>- Iniciou os estudos da conversão do açúcar em álcool.</p><p>4</p><p>Histórico de Processos Enzimáticos</p><p>•Eduard Buchner (1897)</p><p>- Extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool;</p><p>- enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.</p><p>•James Sumer – 1926</p><p>- Isolou e cristalizou a urease avanço nas propriedades específicas das enzimas;</p><p>- Cristais de urease proteínas</p><p>- Todas as enzimas são proteínas.</p><p>5</p><p>Histórico</p><p>•John Northrop – 1930</p><p>- Cristalizaram a pepsina e tripsina bovinas proteínas.</p><p>•Na década de 50 – século XX</p><p>- Ficou evidenciado caráter proteico.</p><p>- 75 enzimas→ isoladas e cristalizadas;</p><p>6</p><p>Histórico</p><p>•Atualmente mais de 2000 enzimas são conhecidas.</p><p>•Pesquisas  reações do metabolismo celular; purificação,</p><p>elucidação da estrutura molecular, mecanismo químico e</p><p>compreensão geral.</p><p>7</p><p>Enzimas - Função</p><p>•Apresentam função de acelerar as reações, sem serem</p><p>destruídas ou consumidas no processo.</p><p>•Participam como catalizadoras de reações químicas e</p><p>biológicas do organismo.</p><p>8</p><p>Enzimas - Função</p><p>•A presença de enzimas permite que reações ocorram em</p><p>velocidade muito alta e tempo reduzido;</p><p>•Sua concentração celular e sua atividade podem ser reguladas,</p><p>permitindo o ajuste a diferentes condições fisiológicas.</p><p>9</p><p>10</p><p>Enzimas - Introdução</p><p>•A atividade enzimática depende da integridade da conformação</p><p>nativa.</p><p>•Enzima desnaturada perde sua atividade catalítica.</p><p>11</p><p>Enzimas - Introdução</p><p>•Para o bom funcionamento de uma enzima é necessário:</p><p>1. Conformação Nativa – estrutura mantida.</p><p>2. Condições ideais de pH e temperatura.</p><p>3. Caso necessário: Grupo prostético (cofatores ou coenzimas).</p><p>12</p><p>Cofatores</p><p>•Cofatores são pequenas moléculas inorgânicas que podem ser</p><p>necessárias para a função de uma enzima.</p><p>•Exemplo: Ferro, zinco.</p><p>•Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da</p><p>enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.</p><p>13</p><p>Cofatores</p><p>14</p><p>Cofatores</p><p>15</p><p>Cofatores</p><p>16</p><p>Coenzimas</p><p>•Coenzimas são compostos orgânicos, quase sempre derivados de</p><p>vitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.</p><p>•Agem como carreadores transitórios de grupos funcionais específicos.</p><p>17</p><p>Enzimas</p><p>•A fração proteica de uma enzima é chamada de apoenzima ou</p><p>apoproteína.</p><p>•Enzima + Cofator ou coenzima, chamamos de holoenzima.</p><p>18</p><p>RNA</p><p>Estrutura</p><p>Enzimática</p><p>proteína</p><p>Apoenzima</p><p>Grupo Prostético</p><p>Holoenzima</p><p>Cofator</p><p>Coenzima</p><p>Proteína</p><p>Pode ser:</p><p>• íon inorgânico</p><p>• molécula orgânica</p><p>19</p><p>Características das Enzimas</p><p>•São catalisadores biológicos extremamente poderosos.</p><p>•Aceleram a velocidade de uma reação.</p><p>•Não participam ou são consumidas na reação.</p><p>20</p><p>21</p><p>Características das Enzimas</p><p>•Sob condições biológicas normais, as reações não catalisadas tendem a</p><p>ser lentas.</p><p>•As enzimas podem quebrar moléculas ou juntá-las para formar novos</p><p>compostos.</p><p>•Atuam em concentrações variadas de temperatura e pH.</p><p>22</p><p>Características das Enzimas</p><p>•Possuem todas as características das proteínas.</p><p>•Estão quase sempre dentro da célula.</p><p>•Existem algumas vantagens das enzimas serem proteínas:</p><p>- As células podem sintetizar enzimas conforme sua necessidade.</p><p>- Apresentam grandes variedades, sendo quase uma enzima para cada reação.</p><p>23</p><p>Características das Enzimas</p><p>•Apresentam alto grau de especificidade;</p><p>•Reações baratas e seguras;</p><p>•São econômicas, reduzindo a energia de ativação;</p><p>•Não são tóxicas.</p><p>24</p><p>Características das Enzimas</p><p>•As substâncias que se ligam às enzimas, no sitio ativo, são os</p><p>substratos;</p><p>•Produtos são as substâncias que são liberadas após a reação.</p><p>25</p><p>Nomenclatura</p><p>•Existem três métodos para nomenclatura enzimática:</p><p>- Nome Recomendado: Mais curto e utilizado no dia a dia de quem trabalha com</p><p>enzimas;</p><p>- Utiliza-se o sufixo "ase" para caracterizar a enzima. Ex: Urease, Hexoquinase,</p><p>Peptidase, Ciclooxigenase, etc.</p><p>- Nome Sistemático: Mais complexo, nos dá informações precisas sobre a função</p><p>metabólica da enzima. Ex: ATP-Glicose-Fosfo-Transferase; Mono-amino-oxidase</p><p>- Nome Usual : Consagrados pelo uso. Exs: Tripsina, Pepsina.</p><p>26</p><p>Classificação</p><p>•As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios.</p><p>•O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica</p><p>(IUB), e estabelece 6 classes:</p><p>a) Oxirredutase</p><p>b) Transferase</p><p>c) Hidrolase</p><p>d) Liase</p><p>e) Isomerase</p><p>f) Ligase</p><p>27</p><p>Classificação</p><p>a) Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons,</p><p>ou seja, reações de oxi-redução.</p><p>- Ex: Desidrogenases e as Oxidases.</p><p>28</p><p>Classificação</p><p>b) Transferases : Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos</p><p>funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc.</p><p>- Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases.</p><p>29</p><p>Classificação</p><p>c) Hidrolases : Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente.</p><p>- Ex: peptidades.</p><p>d) Liases: rompimento de ligações duplas ou anéis, ou adição de grupos químicos.</p><p>- Dehidratases e as Descarboxilases são bons exemplos.</p><p>30</p><p>Classificação</p><p>e) Isomerases: Transferência de grupos dentro de uma mesma molécula produzindo</p><p>formas isoméricas.</p><p>- Ex: Epimerases</p><p>f) Ligases: Catalisam reações de formação de novas moléculas, com a presença de ATP.</p><p>- EX: Sintetases.</p><p>31</p><p>Especificidade</p><p>•A reação catalisada ocorre dentro do sítio ativo.</p><p>•A molécula ligada ao sítio ativo e que irá reagir com a enzima é o substrato.</p><p>•As enzimas são muito específicas para os seus substratos.</p><p>•Alguns modelos procuram explicar a especificidade substrato/enzima:</p><p>- Modelo Chave – Fechadura que considera que a enzima possui sitio ativo</p><p>complementar ao substrato.</p><p>32</p><p>Especificidade</p><p>33</p><p>Especificidade</p><p>- Encaixe induzido: a enzima e o substrato sofrem alteração na conformação para o</p><p>encaixe.</p><p>- O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.</p><p>34</p><p>Especificidade</p><p>- A enzima altera ligeiramente sua forma para conformação exata.</p><p>35</p><p>http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/ba/Induced_fit_diagram_pt.svg</p><p>36</p>