AULA 5 - BIOQUIMICA DAS ENZIMAS

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<p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROF. Esp. HÉLIO FONTES</p><p>BIOMÉDICO</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>CATALISE</p><p>Substancia catalizadoras (catalizadores) são aquelas que aceleram reações químicas sem elas mesmas sofrerem alteração, ou seja, significa que elas podem ser reutilizada em outras reações.</p><p>Sem a ação catalítica as reações químicas necessárias para sustentar a vida não ocorreriam em tempo util.</p><p>Graças as enzimas (catalizadores), as células executam em milésimos de segundo, reações químicas que quando feitas em in vitro e sem enzimas, necessitariam de semanas para ser sintetizadas.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>ENZIMAS COMPOSIÇÃO</p><p>As enzimas são proteínas, formada por longas cadeias de pequenos aminoácidos e são conhecidas como catalizadores biológicos;</p><p>As únicas enzimas que não são proteínas são um pequeno grupo formado a partir de moléculas de RNA que são chamada de Riboezimas.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>FUNÇÃO DAS ENZIMAS</p><p>As enzimas apresentam ação catalítica, ou seja, vislumbram acelerar processos químicos no interior das nossas células;</p><p>Viabiliza a atividade das células, quebrando moléculas ou unindo moléculas para formar novos compostos.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>ATIVIDADE CATALÍTICA: depende da integridade da sua conformação proteica nativa;</p><p>Enzimas desnaturada ou dissociada em subunidades a atividade catalítica é destruída;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>Quando fracionada em aminoácidos constituintes, a sua atividade é sempre destruída;</p><p>As estruturas proteicas primarias, secundarias, terciárias e quaternárias são fundamentais para as atividades catalíticas.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>OUTRAS PARTES DA ESTRUTURA ENZIMATÍCA</p><p>CO-FATOR: São compostos por íons orgânicos como Fe+, Mg+ e Zn+;</p><p>COENZIMAS: São moléculas orgânicas não proteicas;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>OUTRAS PARTES DA ESTRUTURA ENZIMATÍCA</p><p>As coenzimas, quando ligadas à parte proteica da enzima são chamadas de GRUPO PROSTÉTICO, estas são consideradas enzimas de proteínas conjugadas;</p><p>A enzima completa e ativa é chamada de HALOENZIMA, que é caracterizada pela união da enzima + coenzima + cofator.</p><p>A parte proteica da enzima é denominada de APOZIMA ou APOPROTEÍNA;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>RNA</p><p>Estrutura</p><p>Enzimática</p><p>Ribozimas</p><p>Se covalente</p><p>APOENZIMA OU</p><p>APOPROTEÍNA</p><p>Grupo Prostético</p><p>HOLOENZIMA</p><p>Cofator</p><p>Coenzima</p><p>Proteína</p><p>Pode ser:</p><p>íon inorgânico</p><p>molécula orgânica</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>COENZIMAS</p><p>Transportadores transitórios de grupos funcionais específicos</p><p>Derivadas de vitaminas, nutrientes orgânicos em pequena quantidade na alimentação diária;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>COENZIMAS</p><p>Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis</p><p>Classificam-se em:</p><p>Transportadoras de hidrogênio;</p><p>Transportadoras de grupos químicos;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>COENZIMAS</p><p>Transportadoras de hidrogênio</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>COENZIMAS</p><p>Transportadoras de grupos químicos</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>COFATOR</p><p>Algumas que contem e necessitam de elementos inorgânicos como cofatores;</p><p>ENZIMA	COFATOR</p><p>PEROXIDASE	Fe+2 ou Fe+3</p><p>CITOCROMO OXIDASE	Cu+2</p><p>ÁLCOOL DESIDROGENASE	Zn+2</p><p>HEXOQUINASE	Mg+2</p><p>UREASE	Ni+2</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>CARACTERISTICA DAS ENZIMAS</p><p>Especificidade;</p><p>Produtos biológicos;</p><p>Reações viáveis economicamente e seguras;</p><p>Aceleram a velocidade das reações;</p><p>Econômicas - reduzem a energia de ativação;</p><p>Não são tóxicas;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>ENZIMAS CATALIZADORAS</p><p>Aceleram reações químicas</p><p>Ex: Decomposição do H2O2</p><p>H2O2</p><p>H2O</p><p>O2</p><p>+</p><p>Catalase</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>Em geral, as reações químicas que liberam energia podem ocorrer sem acréscimo de energia externa;</p><p>Tais reações ocorrem com velocidades baixas, porque as moléculas não possuem a energia necessária para iniciar a reação;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>POR EXEMPLO</p><p>embora a oxidação da glicose</p><p>Libere energia, esta não ocorre, a</p><p>menos que a energia para iniciar reação</p><p>esteja disponível</p><p>ENERGIA DE ATIVAÇÃO</p><p>Energia necessária para iniciar uma</p><p>reação</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>ENERGIA DE ATIVAÇÃO: pode ser considerada como uma barreira que as moléculas devem superar para que uma reação seja iniciada.</p><p>EXEMPLO:</p><p>Por analogia, uma rocha em repouso numa depressão no topo de uma colina rolaria facilmente se empurrada para fora da depressão.</p><p>A energia de ativação é semelhante à energia necessária para retirar a rocha de dentro da depressão.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>Para ativar uma reação, a maneira geral é aumentar a temperatura – aumentando</p><p>Consequentemente o movimento das moléculas.</p><p>POR EXEMPLO:</p><p>Quando risca um palito de fósforo. Se a energia de fricção (riscando) é adicionada aos reagentes na cabeça do palito de fósforo, a temperatura aumenta, e o palito se acende.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>Nas células, uma reação como esta, aumentaria a temperatura de modo a desnaturar as proteínas e evaporar os líquidos;</p><p>As enzimas diminuem a energia de ativação, de modo que as reações podem ocorrer em temperaturas moderadas nas células vivas.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>PROPRIEDADES DAS ENZIMAS</p><p>Não alteram o estado de equilíbrio</p><p>Abaixam a energia de ativação;</p><p>Diferença entre</p><p>a energia livre</p><p>de S e P</p><p>Caminho da Reação</p><p>Energia de ativação com enzima</p><p>Energia</p><p>Energia de ativação sem enzima</p><p>S</p><p>P</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>A molécula da enzima possui um ou mais centros ativos (Sítio ativo ou Sítio de ligação) onde ocorrem as reações;</p><p>O Sitio ativo é o local onde a enzima forma uma fraca ligação com o substrato;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>O substrato é a substancia a qual enzima atua; Os substratos possuem energia cinética e colidem com varias outras moléculas dentro das celulas;</p><p>Quando o substrato colide com o sito ativo da enzima forma-se o que chamamos de complexo enzima-substrato;</p><p>O substrato forma reações químicas e o produto ou os produtos das reações químicas são formados.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>E + S E S P + E</p><p>Substrato se liga ao</p><p>SÍTIO ATIVO</p><p>da enzima</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>As enzimas possuem alto grau de especificidade, ou seja, catalisam apenas um tipo de reação e a maioria atua apenas em um substrato específico.</p><p>Endoenzimas – ou enzimas intracelulares, atuam dentro da célula que as produziu;</p><p>Exoenzimas – ou extracelulares, são sintetizadas na célula, mas atravessam a membrana celular para atuar no espaço periplasmático ou nas imediações da célula</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>Emil Fischer (1894): Chave-Fechadura;</p><p>Enzimas com alto grau de especificidade a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato;</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>AÇÃO ENZIMÁTICA</p><p>Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:</p><p>- pH;</p><p>- Temperatura;</p><p>- Concentração das enzimas;</p><p>- Concentração dos substratos;</p><p>- Presença de inibidores.</p><p>Catalizadores biológicos: substâncias de origem biológicas que aceleram as reações químicas</p><p>As vias metabólicas (sequencias ordenadas de reações) são possíveis porque as enzimas catalizam passos sequencias em cada via.</p><p>As enzimas também controlam as vias metabólicas permitindo que o metabolismo se adapte a mudanças.</p><p>A maioria das enzimas são proteínas mas existem também moléculas de acido ribolnucleico cataliticamente ativas chamadas ribozimas.</p><p>Cada traço representa uma enzima</p><p>Enzimas</p><p>Mapa metabólico</p><p>A</p><p>B</p><p>enzima</p><p>A</p><p>B</p><p>Enzima</p><p>inativada</p><p>33</p><p>Atividade enzimática</p><p>A atividade enzimática é quanto produto é produzido na presença da enzima por unidade de tempo em condições químicas definidas (temperatura, pH, composição de sais...):</p><p>mmol / segundo .</p><p>(milimol de produto por segundo)</p><p>Ou mais freqüentemente:</p><p>mmol /minuto</p><p>(micromol de produto por minuto)</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>B</p><p>B</p><p>A</p><p>A</p><p>enzima</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>A</p><p>B</p><p>B</p><p>B</p><p>A</p><p>A</p><p>Enzima 2</p><p>34</p><p>Regulação da atividade enzimática</p><p>REGULAÇÃO PELO PRODUTO (FEEDBACK NEGATIVO)</p><p>Enzima</p><p>S</p><p>Quando o produto se liga ao sítio regulador inativa a enzima</p><p>Enzima 1</p><p>Enz. 2</p><p>Enz 3</p><p>Enz.</p><p>4</p><p>S</p><p>A</p><p>B</p><p>C</p><p>P</p><p>Quando produto da via se liga à enzima regulatória da via inibe sua atividade...</p><p>Sítio regulador</p><p>P</p><p>Via metabólica</p><p>...e, por conseqüência, inibe a via</p><p>1.1 – Inibição pelo produto imediato da enzima</p><p>1.2 – Inibição pelo produto final da via</p><p>35</p><p>Regulação da atividade enzimática</p><p>2 - Regulação por fosforilação-defosforilação</p><p>Enzima</p><p>OH</p><p>Enzima</p><p>OPO3-2</p><p>cinase</p><p>fosfatase</p><p>PO4-3</p><p>Forma ativa</p><p>(ou forma inativa)</p><p>Forma inativa</p><p>(ou forma ativa)</p><p>ATP</p><p>ADP</p><p>fosforilação</p><p>defosforilação</p><p>Cinase: enzima regulatória que fosforila outras enzimas</p><p>Fosfatase: enzima regulatória que defosforila outras enzimas</p><p>A fosforilação é uma modificação covalente reversível</p><p>forma</p><p>defosforilada</p><p>Forma</p><p>fosforilada</p><p>ciclo fosforilação-defosforilação</p><p>36</p><p>Classes de enzimas</p><p>Existem mais de 2000 enzimas conhecidas até hoje</p><p>Um sistema de classificação foi desenvolvido com base no tipo de reação</p><p>Todas enzimas estão catalogadas num cadastro formado por quatro números separados por pontos(EC- de “enzime comission”. Ex.:1.13.11.11 ).</p><p>O primeiro indica a qual das seis grandes classes de proteínas ela pertençe</p><p>Os dois seguintes indicam sub-classe e sub-subclasse</p><p>O último indica qual é a enzima propriamente dita</p><p>37</p><p>As seis grandes classes de enzimas</p><p>Classe	 Tipo de reação			 Sub-classes</p><p>38</p><p>Catálise Enzimática</p><p>Enzimas são catalizadores muito eficientes</p><p>Podem aumentar a velocidade de uma reação em até 1017 vezes(1017= 100.000.000.000.000.000)</p><p>Exemplos de algumas enzimas e o aumento na velocidade de reação causado por cada uma delas</p><p>39</p><p>Reação não catalizada</p><p>Para comprender os mecanismos envolvidos na catálise enzimática vamos antes observar uma reação não catlizada:</p><p>A + B  C + D</p><p>Em solução, os reagentes A e B encontram-se hidratados e movem-se randomicamente.</p><p>Para que reagam é nescessário que colidam de forma favorável (colisão efetiva)</p><p>Quando colidem o complexo A-B passa por um estado de transição que requer energia para ser alcançado</p><p>Grande parte da energia de ativação é utilizada para remover parte das moléculas de água que formam a camada de hidratação em torno dos reagentes.</p><p>Em virtude desses limitantes a reação aconteçe em extensão muito pequena mesmo quando termodinâmicamente favorável.</p><p>água de hidratação</p><p>40</p><p>Reação catalizada por Enzima</p><p>Enzimas são capazes de reunir os reagentes (substratos) dentro de seu centro ativo.</p><p>No centro ativo os substratos ficam numa orientação ótima para ao formação do intemediário de transição.</p><p>A ligação dos substratos ao centro ativo remove boa parte de suas camadas de hidratação.</p><p>A interação com os aminoácidos que formam o sítio ativo favorece a formação do intermendiário de transição.</p><p>Reunidos, esses fatores favorecem a formação do intermediário de transição e a reação em si.</p><p>41</p><p>Como a estabilização do estado de transição favoraçe a reação:</p><p>um modelo intuitivo</p><p>42</p><p>Princípios de catálise enzimática</p><p>Aproximação e orientação dos substratos</p><p>Exclusão de água</p><p>Estabilização do estado de transição</p><p>Transferência de grupo</p><p>43</p><p>Cinética Enzimática</p><p>Velocidade de reação em função das concentrações dos subastratos</p><p>Determinação do Km e da Vmax</p><p>Detrminação do ótimo de pH e de temperatura</p><p>Inibidores</p><p>44</p><p>Cinética de Michaelis–Menten</p><p>Velocidade x concentração de substrato</p><p>Vmax: velocidade máxima</p><p>Km: concentração de substrato na qual a reação acontece na metade da velocidade máxima</p><p>Na Vmax virtualmente todas as moléculas de enzima estão com seus sitios ativos ocupados</p><p>No Km (constante de Michaelis) metade das moléculas de enzima presentes no meio de reação estão com seus sítios ocupados.</p><p>Km é uma medida da afinidade da enzima pelo substrato, quanto menor o Km maior a afinidade.</p><p>A curva se proxima de Vmax, mas nunca alcança esse valor isso caracteriza uma assíntota.</p><p>45</p><p>Tipos de Inibidores</p><p>Competitivos</p><p>Reversíveis: não causam alteração permanente na 	enzima, não se ligam covalentemente</p><p>Não competitivos</p><p>Irreversíveis, se ligam covalentemente à enzima</p><p>Alostéricos</p><p>Se ligam em um sítio diferente do sítio catalítico e alteram a afinidade da enzima</p><p>Muitos inibidores são análogos do substrato natural da enzima</p><p>Outros são análogos do intermediário de transição</p><p>46</p><p>Cinética enzimática</p><p>É o estudo de como a velocidade da enzima varia em função da concentração de substrato</p><p>[S] mmol/L</p><p>Velocidade</p><p>mmol/min.</p><p>0</p><p>0,2</p><p>0,5</p><p>1,0</p><p>2,0</p><p>3,0</p><p>4,0</p><p>5,0</p><p>6,0</p><p>[S] mmol/L</p><p>Velocidade mmol/min.</p><p>25</p><p>50</p><p>75</p><p>100</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>4</p><p>5</p><p>6</p><p>0</p><p>0</p><p>0</p><p>25</p><p>50</p><p>74</p><p>85</p><p>90</p><p>94</p><p>97</p><p>99</p><p>Parâmetros cinéticos</p><p>Velocidade máxima (Vmáx): é a velocidade máxima alcançada pela enzima</p><p>Km: é a concentração de substrato que faz com que a enzima funcione na metade da Vmáx</p><p>0,5mmol/L</p><p>Vmáx</p><p>Vmáx/2</p><p>100mmol/min</p><p>47</p><p>Inibidores</p><p>Muitas substancias podem afetar processos metabólicos afetando a atividade de enzimas</p><p>Os inibidores de enzimas são particularmente importantes</p><p>Uma grande quntidade de remédios atuam como inibidores enzimáticos(ex: sinvastatina na síntese de colesterol, aspirina na síntese de prostaglandinas...)</p><p>Metabólitos naturais também estão envolvidos em processos regulatórios atuando como inibidores enzimáticos (mecanismo de controle por “feedback” é muito comum uma via metabólica ser inibida por seu produto final)</p><p>48</p><p>Inibição competitiva</p><p>Se ligam ao síto ativo mas não podem ser convertidos em produto</p><p>Como inibidor e substrato competem pelo mesmo sítio esse tipo de inibição é chamado competitiva.</p><p>Podem ser retirados do sítio ativo por um excesso de substrato, portanto aumenta o Km mas não altera a velocidade máxima</p><p>[S] mmol/L</p><p>Velocidade mmol/min.</p><p>25</p><p>50</p><p>75</p><p>100</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>4</p><p>5</p><p>6</p><p>0</p><p>0</p><p>Sem inibidor</p><p>Inibidor</p><p>Em conc.2X</p><p>Inibidor</p><p>Em conc. X</p><p>Vmáx</p><p>“Km aparente” aumenta</p><p>Vmáx não muda</p><p>Vmáx/2</p><p>50</p><p>Inibição não-competitiva</p><p>O inibidor se liga de forma irreversível à enzima inativando-a</p><p>Atua como se diminuísse a concentração de enzima, na verdade diminuí a concentração de enzima ativa</p><p>As moléculas que não se ligaram ao inibidor funcionam normalmente, por isso o Km não muda</p><p>E</p><p>E-I</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E-I</p><p>Inibidor em concentração X</p><p>E-I</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>Sem inibidor</p><p>E-I</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E</p><p>E-I</p><p>E-I</p><p>E-I</p><p>E-I</p><p>E-I</p><p>E</p><p>Inibidor em concentração 2X</p><p>[S] mmol/L</p><p>Velocidade mmol/min.</p><p>25</p><p>50</p><p>75</p><p>100</p><p>1</p><p>2</p><p>3</p><p>4</p><p>5</p><p>6</p><p>0</p><p>0</p><p>sem inibidor</p><p>inibidor na conc. X</p><p>inibidor na conc. 2X</p><p>Vmáx</p><p>Vmáx</p><p>Vmáx</p><p>Km</p><p>Vmáx diminui</p><p>não muda</p><p>51</p><p>Inibição não-competitiva</p><p>Qundo o inibidor interage com um grupamento importante para a ativiadade da enzima mas não pode ser deslocado pelo substrato a inibição é chamada não-competitiva</p><p>“Substratos suicidas” possuem um grupamento reativo que forma uma ligação covalente estável com o sítio ativo da enzima</p><p>52</p><p>Inibição alostérica</p><p>Inibidores alostéricos se ligam a um sítio afastado do centro ativo</p><p>Provocam uma mudança conformacional na enzima que indiretamente reduz sua atividade</p><p>Não pode ser descrito pelo modelo de Michaelis–Menten (resulta em uma sigmóide em vez de uma hipérbole)</p><p>53</p><p>Cinética enzimática II</p><p>As propriedades catalíticas das enzimas, consequentemente sua atividade, são influenciadas por vários fatores que devem ser otimizados e controlados para que as medidas sejam feitas de uma forma reprodutível e útil.</p><p>Esses fatores incluem:</p><p>Temperatura</p><p>pH</p><p>Força íonica (concentração de sais)</p><p>Concentrações de substratos, cofatores, inibidores</p><p>54</p><p>Dependência ao pH</p><p>pH ótimo</p><p>Protonação/desprotonação do sítio ativo</p><p>Em pHs extremos a proteína é inativada por desnaturação</p><p>55</p><p>Efeito da temperatura na atividade enzimática</p><p>O aumento de temperaura geralmente acarreta um aumento na atividade enzimática</p><p>Até um valor de temperatura em que começa a haver desnaturação e consequente perda de atividade</p><p>56</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>PROTEASES</p><p>Leite: na preparação do leite de soja.</p><p>Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha.</p><p>Vinhos: clarificação.</p><p>Queijo: coagulação</p><p>da caseína.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>As enzimas podem ser de origem: animal, vegetal ou microbiana</p><p>ENZIMA	FONTE	APLICAÇÃO</p><p>Papaína	mamão	Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes</p><p>Bromelina	abacaxi	Ajuda na digestão, Médica, bebidas, carnes</p><p>Diastase	malte	Panificação, xarope</p><p>Pepsina	mucosa gástrica</p><p>suíno	Amaciamento de carne</p><p>Lipase	Candida rugosa	Tratamento de efluentes</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>LACTASE</p><p>Sorvete: prevenção da cristalização da lactose.</p><p>Leite: estabilização das proteínas do leite em leites congelados por remoção da lactose.</p><p>Hidrólise da lactose, permitindo o uso por adultos deficientes na lactase intestinal e em crianças com deficiência em lactase congênita.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>ALFA-AMILASE</p><p>Fermentados: conversão do amido a maltose por fermentação. Remoção da turbidez do amido</p><p>Chocolate/cacau: liquefação do amido</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>PEROXIDASE</p><p>Deterioração - Frutas: contribui na reação de escurecimento.</p><p>POLIFENOLOXIDASE</p><p>Chá/Café: desenvolvimento do escurecimento durante fermentação.</p><p>Deterioração - Frutas e Vegetais: reação de escurecimento e perda de vitaminas.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>Enzima utilizadas na ração de aves</p><p>ENZIMA	SUBSTRATO	EFEITO</p><p>Celulase	Celulose	Degradação da celulose e liberação de nutrientes</p><p>Proteases	Proteína	Degradação mais eficaz da prateína</p><p>Amilase	Amido	Degradação mais eficiente do amido</p><p>Fitase	Ácido Fítico	Melhora do fosforo nos vegetais</p><p>Lipase	Lipídeos e Ácidos Graxos	Melhora a utilização de gorduras animais e vegetais</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>Tratamento de efluentes</p><p>Preocupação ambiental desencadeou procura por outras alternativas, as chamadas "tecnologias limpas“.</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>Enzimas utilizadas no tratamento de efluentes</p><p>ENZIMA E FONTE	POLUENTES E EFLUENTES</p><p>Azorredutase (Pseudomonas luteola)	Indústria de tinta</p><p>Catalase (Baccilus sp.)	Remoção de H2O2 em efluentes de branqueamento de tecidos</p><p>-glicosidase e Manganês peroxidase	Remoção de corantes azo na industria de alimentos e industria têxtil</p><p>Polifosfatase e Fosfotransferase	Remoção de fosfato biológico de efluentes</p><p>Protease pronase (Pseudomonas aeruginosa)	Inativação de vírus bacteriófago Cox A9 de efluentes, para reutilização da água</p><p>Naftaleno-dioxigenase	Remoção de naftaleno</p><p>Lipase (Penicillium P4)	Remoção do teor de DQO de efluentes de óleo de oliva</p><p>(Candida rugosa)	Redução do teor de lipídeos e DQO efluentes avícolas</p><p>(pâncreas de porco)	Redução do teor de lipídeos e SS de efluentes da indústria de derivados lácteos</p><p>BIOQUÍMICA DAS ENZIMAS</p><p>APLICABILIDADE DAS ENZIMAS</p><p>Indústria de detergentes;</p><p>Indústria têxtil;</p><p>Indústria de papel e celulose;</p><p>OBRIGADO</p><p>HELIOFONTESS@GMAIL.COM</p><p>image1.png</p><p>image2.jpeg</p><p>image3.jpeg</p><p>image4.emf</p><p>CoenzimaAbreviaturaReação</p><p>catalisada</p><p>Origem</p><p>Nicotinamida adenina</p><p>dinucleotídio</p><p>NAD</p><p>+</p><p>Oxi-reduçãoNiacina ou</p><p>Vitamina B</p><p>3</p><p>Nicotinamida adenina</p><p>dinucleotídio fosfato</p><p>NADP</p><p>+</p><p>Oxi-redução</p><p>Niacina ou</p><p>Vitamina B</p><p>3</p><p>Flavina adenina</p><p>dinucleotídio</p><p>FADOxi-redução</p><p>Riboflavina ou</p><p>Vitamina B</p><p>2</p><p>image5.emf</p><p>Coenzima Abrev. Reação catalisada Origem</p><p>Coenzima A CoA-SH</p><p>Transferência de</p><p>grupo acil</p><p>Pantotenato ou</p><p>Vitamina B</p><p>5</p><p>Biotina</p><p>Transferência de</p><p>CO</p><p>2</p><p>Biotina ou</p><p>Vitamina H</p><p>Piridoxal fosfato PyF</p><p>Transferência de</p><p>grupo amino</p><p>Piridoxina ou</p><p>Vitamina B</p><p>6</p><p>Metilcobalamina</p><p>Transferência de</p><p>unidades de carbono</p><p>Cobalamina ou</p><p>Vitamina B</p><p>12</p><p>Tetrahidrofolato THF</p><p>Transferência de</p><p>unidades de carbono</p><p>Ácido fólico</p><p>Tiamina</p><p>pirofosfato</p><p>TPP</p><p>Transferência de</p><p>grupo aldeído</p><p>Tiamina ou</p><p>Vitamina B</p><p>1</p><p>image6.png</p><p>image7.png</p><p>image8.png</p><p>image9.png</p><p>image10.png</p><p>image11.png</p><p>image12.png</p><p>image13.jpeg</p><p>image14.png</p><p>image15.png</p><p>image16.png</p><p>image17.png</p><p>image18.png</p><p>image19.png</p><p>image20.png</p><p>image21.png</p><p>image22.png</p><p>image23.png</p><p>image24.jpeg</p><p>image25.png</p><p>image26.png</p><p>image27.png</p><p>image28.png</p><p>image29.png</p><p>image30.png</p>