Apostila de Nutrição de Não-Ruminantes - P rof Walter Motta

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<p>Universidade Federal de Minas Gerais</p><p>Escola de Veterinária</p><p>Departamento de Zootecnia</p><p>CADERNOS DE NUTRIÇÃO DE NÃO-RUMINANTES</p><p>Walter Motta Ferreira1</p><p>SISTEMA DIGESTIVO DOS NÃO RUMINANTES.</p><p>I. INTRODUÇÃO.</p><p>Os animais não podem utilizar diretamente os nutrientes e a energia dos alimentos; é</p><p>através dos processos que acontecem no trato gastrointestinal (TGI) que os alimentos</p><p>são reduzidos a um tal nível molecular ou a um estado de solubilidade que permitem a</p><p>absorção de seus nutrientes e a energia.</p><p>Os processos digestivos supõem a diminuição do tamanho das partículas do alimento, a</p><p>solubilização de seus componentes químicos, a hidrólise de suas macro-moléculas</p><p>(polissacarídeos, triglicérides e proteínas) até moléculas de menor peso e complexidade</p><p>estrutural (açúcares, ácidos graxos, aminoácidos), a transformação dos componentes</p><p>químicos e a absorção dos nutrientes em sua forma mais simples através da parede do</p><p>(TGI), passando ao sangue ou ao sistema linfático e, por seu intermédio, aos diferentes</p><p>tecidos e órgãos do animal. O objetivo principal destes processos visa o fornecimento</p><p>das estruturas químicas necessárias para substituir as já utilizadas e a energia gastada</p><p>pelo animal nos processos biológicos destinados a sua mantença como organismo vivo</p><p>e as empregadas na síntese dos nutrientes (proteína, gordura, glicogênio) que deposita</p><p>em seu corpo ou nos produtos que entrega ao homem (ovos, leite) e ao trabalho</p><p>muscular; assim, por exemplo, o amido do alimento fornecido as porcas em lactação é</p><p>digerido no TGI até glicose que é absorvida para ser utilizada em parte como fonte de</p><p>energia para a realização de trabalho, na síntese de lactose e gordura do leite e para a</p><p>síntese de gordura muscular e tecido adiposo destinados à acumulação de reservas</p><p>corporais.</p><p>O processo digestivo compreende, portanto, três fases:</p><p>• Formação de nutrientes simples a partir dos componentes de elevado peso</p><p>molecular e estrutura química complexa que estão contidos nos alimentos;</p><p>• Absorção de nutrientes mais simples e da energia através das paredes do TGI</p><p>ao sangue e sistema linfático;</p><p>1 Zootecnista, Especialista em Produção Animal, Mestre em Zootecnia, Doutor em Ciência</p><p>Animal, Professor Adjunto do Departamento de Zootecnia da Universidade Federal de Minas</p><p>Gerais.</p><p>2</p><p>• Expulsão das fezes, constituídas fundamentalmente pelos resíduos não</p><p>digeridos do alimento e os componentes endógenos do TGI (enzimas</p><p>secretadas, células liberadas e microorganismos).</p><p>O estudo da digestão nos animais, tanto ruminantes quanto não ruminantes, está</p><p>associado com os seguintes termos:</p><p>1. Apreensão: toma do alimento ou água;</p><p>2. Mastigação: redução do tamanho da partícula do alimento;</p><p>3. Deglutição;</p><p>4. Regurgitação: retorno à boca do material não digerido;</p><p>5. Digestão: clivagem das partículas do alimento em produtos disponíveis para</p><p>serem absorvidos. A digestão pode incluir:</p><p>a. Forças mecânicas;</p><p>b. Ações químicas;</p><p>c. Atividades enzimáticas devidas às enzimas produzidas pelo próprio TGI e pelos</p><p>microorganismos que o colonizam;</p><p>6. Absorção: transferência de substâncias do TGI ao sangue ou ao sistema</p><p>linfático;</p><p>7. Anabolismo: crescimento ou processo de construção de tecidos;</p><p>8. Catabolismo: rompimento ou reações de destruição de nutrientes;</p><p>9. Metabolismo: combinação de reações anabólicas e catabólicas que acontecem</p><p>no corpo e liberam energia;</p><p>10. Excreção: remoção dos resíduos gerados pelos processos digestivos.</p><p>Com relação ao comportamento alimentar os animais domésticos podem ser divididos</p><p>Em três grandes categorias:</p><p>1. Herbívoros: espécies animais que são consumidoras de vegetais e dependem</p><p>totalmente das plantas como fontes de alimento;</p><p>2. Carnívoros: espécies animais cuja alimentação está baseada no consumo de</p><p>carne ou de outros animais;</p><p>3. Onívoros: espécies animais que consomem tanto vegetais quanto carne.</p><p>II. SISTEMA DIGESTIVO DOS NÃO RUMINANTES.</p><p>O TGI, às vezes chamado de trato alimentar, representa o espaço que vai da boca até o</p><p>ânus ou a cloaca e a través do qual passa o alimento depois de ser consumido e</p><p>submetido aos vários processos digestivos. Os inúmeros órgãos, glândulas e as outras</p><p>estruturas envolvidas com o TGI estão associadas com a toma do alimento,</p><p>mastigação, deglutição e com a digestão e absorção dos nutrientes bem com algumas</p><p>funções de secreção.</p><p>O TGI nos não ruminantes apresenta uma estrutura fibrosa muscular coberta por um</p><p>epitélio que em alguns locais tem-se especializado para a secreção, digestão e a</p><p>absorção. As paredes do TGI estão constituídas basicamente por quatro membranas ou</p><p>camadas concêntricas, classificadas desde a parte interior à exterior da seguinte</p><p>maneira:</p><p>1. Membrana ou camada mucosa.</p><p>3</p><p>Camada mais próxima ao lume do TGI, constituída por sua vez por outras três</p><p>camadas protegidas por muco produzido por glândulas especializadas:</p><p>1.1. Epitélio da superfície ou lâmina epitelial.</p><p>Varia entre as diferentes partes do trato sendo freqüentemente rico em tecido</p><p>glandular secretório.</p><p>1.2. Lâmina própria da mucosa ou mucosae.</p><p>Consiste de uma camada de tecido conjuntivo que contem inúmeros capilares</p><p>sangüíneos e, em alguns casos, glândulas mucosas.</p><p>1.3. Lâmina muscularis mucosae.</p><p>Formada por uma ou várias camadas finas de músculo liso com fibras elásticas,</p><p>que determinam os movimentos da mucosa sendo enervadas por fibras do sistema</p><p>simpático.</p><p>2. Membrana ou camada submucosa.</p><p>Camada de tecido conjuntivo que possui vasos sangüíneos de diâmetro maior e às</p><p>vezes algumas glândulas. Nela encontra-se o plexo nervoso submucoso com suas</p><p>células ganglionares parasimpáticas que inervam as glândulas da mucosa. Este</p><p>plexo nervoso é mais destacado naquelas regiões do trato onde a mucosa é muito</p><p>rica em glândulas como por exemplo no estômago, abomaso e proventrículo.</p><p>3. Membrana ou camada muscular externa.</p><p>Camada de tecido muscular responsável dos movimentos do TGI e constituída, por</p><p>sua vez, por outras duas camadas:</p><p>3.1. Interna, constituída por uma camada de fibras musculares lisas orientadas de</p><p>maneira circular.</p><p>3.2. Externa, composta de fibras musculares longitudinais.</p><p>Embora estejam sob a influência do complexo mientérico próprio, ou sistema</p><p>nervoso entérico local, achado entre ambas as duas camadas de fibras musculares,</p><p>os músculos lisos desta membrana recebem a inervação externa através das fibras</p><p>do sistema parassimpático.</p><p>4. Membrana ou camada serosa ou adventícia.</p><p>É uma camada de células escamosas simples localizada sobre o tecido conjuntivo</p><p>mais externo. Normalmente os vasos sangüíneos e as fibras nervosas percorrem</p><p>esta membrana antes de ingressar à camada muscular.</p><p>III. CARACTERÍSTICAS GERAIS DO TRATO GASTROINTESTINAL EM ALGUNS</p><p>NÃO RUMINANTES.</p><p>1. AVES.</p><p>BOCA.</p><p>(1). Não tem dentes;</p><p>4</p><p>(2). Nas aves a apreensão do alimento é responsabilidade principalmente do bico e em</p><p>menor proporção da língua. O bico está adaptado para ciscar rapidamente</p><p>pequenas partículas de alimento, tem uma função de pinça, caso o alimento seja</p><p>granulado, ou de colher para quando o alimento está sob a forma farelada e serve</p><p>para reduzir parcialmente o alimento até um tal tamanho que pode ser engolido;</p><p>(3). A saliva contem amilase e, fundamentalmente, mucina que tem uma função</p><p>lubrificante. Nas aves a insalivação é muito escassa porquanto suas glândulas</p><p>salivares estão muito pouco desenvolvidas. A secreção salivar somente é de 7 a 25</p><p>ml/dia. A baixa secreção de α-amilase junto à ausência de mastigação fazem que</p><p>seja limitada a digestão dos carboidratos na boca.</p><p>(4). A deglutição do alimento até a faringe tem lugar mediante sucessivos movimentos</p><p>da cabeça para cima e para frente, com a ajuda das papilas existentes na base da</p><p>língua as quais estão dirigidas para trás.</p><p>ESÔFAGO.</p><p>É relativamente longo, de fácil dilatação e permite a rápida passagem</p><p>de água metabólica. A maior quantidade de água metabólica</p><p>produzida pela oxidação das gorduras está relacionada com o maior conteúdo</p><p>de hidrogênio em relação ao oxigênio dentro da molécula. Por sua vez a</p><p>quantidade de água metabólica produzida está em relação inversa à</p><p>complexidade do carboidrato: a oxidação da sacarose, por exemplo, fornece</p><p>57,9% de água metabólica entanto que a do amido gera 55%.</p><p>b. Responde somente por 5 a 10% das necessidades diárias de água dos animais</p><p>domésticos. Contudo, ela pode suprir as necessidades diárias de alguns</p><p>animais em hibernação ou em condições desérticas.</p><p>E. EFEITOS DAS DEFICIÊNCIAS OU RESTRIÇÕES DE ÁGUA.</p><p>1. Reduz o consumo de alimento e a produtividade;</p><p>2. Perdas de peso devido à desidratação;</p><p>3. Aumenta a excreção de nitrogênio e eletrólitos como Na+ e K+.</p><p>F. PERDAS DE ÁGUA.</p><p>As perdas de água têm quatro funções importantes nos animais:</p><p>1. Eliminação dos produtos finais do metabolismo, principalmente através da urina;</p><p>30</p><p>2. Regulação da pressão osmótica do sangue;</p><p>3. Atua na termoregulação pela evaporação cutânea e pulmonar;</p><p>4. Água é o principal componente das secreções e produtos animais.</p><p>As perdas de água podem acontecer através de cinco vias:</p><p>1. Rins;</p><p>2. Fezes: variam em função da espécie animal, as características do trato</p><p>gastrointestinal e o tipo de alimento consumido;</p><p>3. Pulmões: é o principal fator associado com a regulação da temperatura corporal. A</p><p>eliminação pulmonar precisa de quantidades suficientes de água para saturar o ar</p><p>alveolar, que, por sua vez, depende da umidade do ar inspirado, da temperatura e</p><p>da ventilação pulmonar.</p><p>O ar nos pulmões varia em conteúdo de água e em temperatura. O ar expirado</p><p>está próximo da temperatura do corpo e bastante saturado de água o que</p><p>representa uma perda de energia considerável para um animal em clima frio e um</p><p>meio de liberação de calor para um animal sob condições de clima quente visto</p><p>que 1 g de água evaporada representa a perda de 576 cal.</p><p>4. Via cutânea: a perspiração resulta da difusão de água através do tegumento</p><p>cutâneo entanto que a transpiração é a secreção pelas glândulas sudoríparas.</p><p>Com a transpiração não só ocorre a perda de água mas também a de substâncias</p><p>tais como: cloreto de sódio, sulfatos, fosfatos, compostos de enxofre, ácido láctico</p><p>e vitaminas hidrossolúveis.</p><p>5. Produtos secretados: leite, ovos.</p><p>G. NECESSIDADES DE ÁGUA.</p><p>O requisito mínimo de água de qualquer animal representa a soma das perdas de</p><p>água pelo corpo (urina, fezes, evaporação, respiração), mais as perdas associadas à</p><p>reprodução (leite, ovos, parição), mais uma parcela destinada ao crescimento do</p><p>animal quando jovem que apresenta maior atividade dos tecidos e menor teor de</p><p>gordura corporal.</p><p>Não existem regras gerais para determinar as necessidades de água. Geralmente</p><p>para realizar uma estimativa destas devem ser considerados a superfície corporal e o</p><p>metabolismo basal, além do regime alimentar, sistema de criação, temperatura e</p><p>umidade do ambiente, exercício realizado pelo animal, a produção animal e os</p><p>próprios fatores da qualidade d’água. Na tabela 3 são apresentadas algumas</p><p>sugestões da quantidade de água a ser consumida pelos principais animais</p><p>domésticos.</p><p>H. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS DE APOIO.</p><p>ANDRIGUETO, J.M. Nutrição animal. São Paulo. Nobel. 1982. 395p.</p><p>ANDRIGUETO, J.M. Nutrição animal. 3a ed. São Paulo. Nobel. 1986. 425p.</p><p>BERTECHINI, A.G. Nutrição de monogástricos. ESAL/FAEPE. Lavras. Minas Gerais.</p><p>142p.</p><p>KOLB, E. Fisiologia veterinária. Zaragoza. Acribia. 2a ed. V.2. 1979.</p><p>NUNES, I.J. Nutrição animal. Escola de Veterinária. UFMG. Belo Horizonte. Minas</p><p>Gerais. Apostila. 1972.</p><p>PEIXOTO, R.R & MAIER, J.C. Nutrição e alimentação animal. 2a ed. U Pelotas. Pelotas.</p><p>1993. 169p.</p><p>31</p><p>TABELA 3. CONSUMO DE ÁGUA SUGERIDO PARA DIFERENTES ESPÉCIES</p><p>ANIMAIS.</p><p>CATEGORIA CONSUMO AUTOR</p><p>AVES</p><p>Frangos de corte Até 8</p><p>semanas</p><p>1,6-1,8 l/kg</p><p>ração</p><p>NRC (1984)</p><p>Frangas Até 16</p><p>semanas</p><p>2,4 l/kg ração</p><p>Frangas 16-22</p><p>semanas</p><p>166 ml/dia</p><p>Poedeira 90% postura 306 ml/dia</p><p>BOVINOS</p><p>Vacas em lactação 62,5</p><p>l/animal/dia</p><p>Benedetti</p><p>(1987)</p><p>Vacas e novilhas ao final da</p><p>gestação</p><p>50,9</p><p>l/animal/dia</p><p>Vacas secas e novilhas em</p><p>gestação</p><p>45,0</p><p>l/animal/dia</p><p>Novilhas em idade de</p><p>inseminação</p><p>48,8</p><p>l/animal/dia</p><p>Fêmeas desmamadas até</p><p>inseminação</p><p>29,8</p><p>l/animal/dia</p><p>Bezerros lactantes (em baia) 1,0</p><p>l/animal/dia</p><p>Bezerros lactantes (a pasto) 11,2</p><p>l/animal/dia</p><p>Leiteiros 40-65 l/dia Andrigueto</p><p>(1982)</p><p>Bezerros até 6 semanas 6,5 kg/kg MS</p><p>da ração</p><p>Bezerros de 100 ou mais kg</p><p>de peso vivo</p><p>Até 100C 3,5 kg/kg MS</p><p>da ração</p><p>10-150C 3,6 kg/kg MS</p><p>da ração</p><p>15-200C 4,0-4,2 kg/kg</p><p>MS da ração</p><p>20-270C 4,5-4,8 kg/kg</p><p>MS da ração</p><p>>270C 5,6 kg/kg MS</p><p>da ração</p><p>De corte 8-9 l/100 kg</p><p>P.V.</p><p>45 l/animal/dia</p><p>CÃO</p><p>32</p><p>Animais jovens 2-3 l/kg MS da</p><p>ração</p><p>Fêmeas em lactação 4 l/kg MS da</p><p>ração</p><p>CAPRINOS</p><p>3,5 l/kg de leite</p><p>produzido</p><p>NRC (1981)</p><p>1,43 kg/kg leite</p><p>produzido</p><p>Recomendaç</p><p>ão francesa</p><p>145,6 g/kg 0,75 Recomendaç</p><p>ão francesa</p><p>COBAIA</p><p>Com</p><p>forneciment</p><p>o de</p><p>forragem</p><p>verde e</p><p>fresca</p><p>50-100</p><p>ml/animal/dia</p><p>NRC (1972)</p><p>Sem a</p><p>suplementaç</p><p>ão de</p><p>forragem</p><p>verde</p><p>250-1000</p><p>ml/animal/dia</p><p>COELHO</p><p>Animal adulto 0,25</p><p>l/animal/dia</p><p>Andrigueto</p><p>(1986)</p><p>Fêmeas antes do parto 1 l/animal/dia</p><p>Fêmeas em lactação Segundo o</p><p>número de</p><p>láparos</p><p>EQÜINOS</p><p>Cavalos em descanso 37 l/animal/dia Crowell</p><p>(1985)</p><p>Cavalos em trabalho pesado 57 l/animal/dia</p><p>SUÍNOS</p><p>Adultos 1,9-2,5 kg/kg</p><p>de ração seca</p><p>NRC (1988)</p><p>Leitões de 5-8 semanas 20 l/100 kg</p><p>P.V.</p><p>Suínos em terminação 7 l/100 kg</p><p>P.V./dia</p><p>DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS NOS NÃO-RUMINANTES.</p><p>INTRODUÇÃO</p><p>33</p><p>O nome carboidrato é derivado do francês hidrate de carbone e faz referência aos</p><p>componentes que na natureza contem carbono, hidrogênio e oxigênio, sendo que o</p><p>hidrogênio e o oxigênio sempre aparecem na mesma proporção como é encontrada na</p><p>água (2:1). Embora definição seja útil para caraterizar este grupo de compostos</p><p>químicos, ela ainda é limitada porquanto o fósforo, enxofre ou nitrogênio também</p><p>podem fazer parte da estrutura dos carboidratos.</p><p>Os carboidratos são feitos de compostos aldeídicos ou cetônicos com múltiplas</p><p>hidroxilas e, portanto, são definidos como poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, com</p><p>fórmula geral (CH2O)n, sendo que n≥ 3. Embora muitos dos carboidratos comuns</p><p>apresentam na fórmula a proporção 1:2:1 entre os átomos de carbono, hidrogênio e</p><p>oxigênio, alguns não cumprem com esta regra.</p><p>I. FUNÇÕES.</p><p>Os carboidratos constituem a maior parte da matéria orgânica na terra devido a suas</p><p>múltiplas funções em todas as formas de vida.</p><p>Primeiro, os carboidratos servem de reservas energéticas, alimentos energéticos e</p><p>intermediários metabólicos:</p><p>amido nas plantas e o glicogênio nos animais são carboidratos que podem</p><p>ser rapidamente mobilizados para gerar glicose (principal fonte alimentar para</p><p>a produção de energia;</p><p>ATP e muitas coenzimas são derivados glicídicos fosforilados.</p><p>Nas plantas, os carboidratos são originados a partir do gás carbônico (CO2)</p><p>atmosférico e d’água através de uma das mais importantes reações químicas que</p><p>existem natureza, a fotossíntese. Embora a reação subentende a formação de</p><p>grande número de produtos intermediários, pode ser, simplesmente, representada</p><p>da seguinte maneira:</p><p>6CO2 + 6H2O + 673Kcal → C6H12O6 + 6O2</p><p>glicose</p><p>Os carboidratos dos vegetais são, por sua vez, utilizados pelo animal como fontes</p><p>de energia para os seus processos orgânicos e, assim, toda a vida animal depende</p><p>também da fotossíntese.</p><p>Nutricionalmente falando, o major problema que se apresenta aos animais não está</p><p>associado com a disponibilidade de carboidratos na natureza e sim com sua</p><p>capacidade para digeri-los e absorvê-los.</p><p>Ao se comparar com as proteínas</p><p>e gorduras, os carboidratos fornecem menos</p><p>energia para o metabolismo. Contudo, esta é uma conclusão provisória. Os</p><p>carboidratos acabam sendo os nutrientes que mais contribuem com o fornecimento</p><p>de energia na alimentação animal visto que são encontrados em maior quantidade</p><p>nas plantas (70 a 75%), são altamente digestíveis e sua participação é</p><p>normalmente alta nas dietas.</p><p>34</p><p>Segundo, os carboidratos ribose e desoxirribose formam parte do esqueleto</p><p>estrutural do DNA e do RNA. A flexibilidade na conformação desses anéis de oses é</p><p>importante no armazenamento e na expressão da informação genética.</p><p>Terceiro, alguns tipos de carboidratos são elementos estruturais das paredes</p><p>celulares de plantas, bactérias e dos exoesqueletos de artrópodes. De fato, a</p><p>celulose, o principal constituinte das paredes celulares das plantas, é o composto</p><p>orgânico mais abundante da biosfera.</p><p>Finalmente, os carboidratos são ligados a muitas proteínas e lipídeos.</p><p>As unidades glicídicas da glicoforina dão às hemácias um revestimento</p><p>aniônico altamente polar;</p><p>Unidades glicídicas nas superfícies das células participam de maneira</p><p>importante no reconhecimento de célula a célula durante o desenvolvimento.</p><p>II. ESTRUTURA.</p><p>Os carboidratos estão constituídos (em % por peso molecular) de C (40%), H (7%) e O</p><p>(53%), sendo que os átomos de C estão arranjados em cadeias às quais estão ligados</p><p>o O e H e estes dois, por sua vez, têm semelhança química com a molécula de água.</p><p>As moléculas de carboidratos mais simples podem se apresentar sob duas</p><p>configurações absolutas: D e L, dependendo da posição que toma o grupamento</p><p>hidroxila (OH) do penúltimo carbono.</p><p>Importante é lembrar que, em uma projeção de Fisher de uma molécula, os átomos</p><p>unidos a um átomo de carbono assimétrico por ligações horizontais estão na frente da</p><p>página, e os unidos por ligações verticais estão atrás (Fig. 1).</p><p>H H</p><p>| |</p><p>C=O C=O</p><p>| |</p><p>H—C—OH OH—C—H</p><p>| |</p><p>H—C—OH H—C—OH</p><p>| |</p><p>H H</p><p>D-gliceraldeído L-gliceraldeído</p><p>Figura 1. Representação das formas D e L do gliceraldeído.</p><p>35</p><p>Para os monossacarídeos com mais de um átomo de carbono assimétrico, os símbolos</p><p>D e L referem-se à configuração absoluta do carbono assimétrico mais distante do</p><p>grupamento aldeído ou cetona.</p><p>Nos animais somente os carboidratos de configuração D são metabolizados; no</p><p>entanto, suas formas L são menos freqüentes na natureza sendo metabolizados</p><p>principalmente pelo microorganismos.</p><p>Em solução as moléculas de carboidratos podem girar a luz polarizada para a direita</p><p>(dextrógeras) ou para a esquerda (levógiras), isto é representado pelos sinais (+) e (-);</p><p>assim, por exemplo, a D (+) é dextrorrotatória e a L (-) é levorrotatória. Por causa desta</p><p>propriedade, algumas vezes os carboidratos são chamadas de dextrose e levulose.</p><p>III. CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS.</p><p>A Tabela 1 traz um resumo da classificação dos carboidratos mais significativos em</p><p>nutrição animal.</p><p>De uma maneira simples os carboidratos podem ser classificados em açúcares e não</p><p>açúcares.</p><p>Açúcares: são carboidratos relativamente simples, de baixo peso molecular e</p><p>solúveis em água. Neste grupo encontram-se os monossacarídeos e os</p><p>oligossacarídeos.</p><p>TABELA 1. Classificação esquemática dos carboidratos mais significativos em</p><p>nutrição animal.</p><p>Trioses</p><p>C3H6O3</p><p>Gliceraldeído</p><p>Diidroxiacetona</p><p>Tetroses</p><p>C4H8O4</p><p>Eritrose</p><p>Eritrulose</p><p>Monossacarídeos</p><p>Pentoses</p><p>C5H10O5</p><p>Ribose</p><p>Ribulose</p><p>Xilose</p><p>Xilulose</p><p>Arabinose</p><p>Hexoses</p><p>C6H12O6</p><p>Glicose</p><p>(Dextrose)</p><p>Frutose</p><p>(Levulose)</p><p>Galactose</p><p>Manose</p><p>AÇÚCARES Heptoses</p><p>C7H14O7</p><p>Sedoeptulose</p><p>Oligossacarídeos</p><p>Dissacarídeos</p><p>Sacarose</p><p>Lactose</p><p>Maltose</p><p>Trealose</p><p>Celobiose</p><p>Glicose-Frutose</p><p>Galactose-Glicose</p><p>Glicose-Glicose</p><p>Glicose-Glicose</p><p>Trissacarídeos Rafinose</p><p>Tetrassacarídeos Estaquiose</p><p>36</p><p>Pentosanas</p><p>Arabanas</p><p>(Arabinanas)</p><p>Xilanas</p><p>Homopolissacaríde</p><p>os</p><p>Glicanas</p><p>Amido, glicogênio,</p><p>celulose, dextrinas</p><p>Frutanas Inulina, levana</p><p>Hexosanas Mananas</p><p>Galacturanas Ácido péctico</p><p>Glicosaminas quitina</p><p>Hemiceluloses</p><p>NÃO</p><p>AÇÚCARES</p><p>Gomas</p><p>Mucilagens</p><p>Heteroploissacaríde</p><p>os</p><p>Substâncias</p><p>pécticas</p><p>Sulfopolissacarídes</p><p>Aminopolissacaríde</p><p>s</p><p>Ácido hialurônico,</p><p>condroitina,</p><p>heparina</p><p>Os açucares simples que na sua estrutura possuem um grupo aldeído (-CHO-) são</p><p>denominados de aldoses e os que possuem o grupo cetona (-CO-), são conhecidos</p><p>como cetoses. Nutricionalmente, a aldose mais importante é a D-glicose entanto</p><p>que a cetose mais importante é a D-frutose. Em razão destes grupos os</p><p>monossacarídeos podem ser oxidados, reduzidos, ou substituídos; fornecendo</p><p>derivados de importância metabólica e nutricional.</p><p>Não açúcares: constituído por carboidratos mais complexos, de alto peso molecular,</p><p>insolúveis em água ou que formam soluções coloidais. Deste grupo fazem parte os</p><p>homopolissacarídeos e os heteropolissacarídeos.</p><p>Uma outra forma, mais complexa, de classificar os carboidratos baseia-se no número de</p><p>átomos de carbono por molécula e no número de moléculas por composto.</p><p>1. CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS QUANTO AO NÚMERO ÁTOMOS DE</p><p>CARBONO.</p><p>Trioses (C3 H6 O3 )</p><p>Tetroses (C4 H8 O4 )</p><p>Pentoses (C5 H10 O5 )</p><p>Hexoses (C6 H12 O6 )</p><p>Heptoses (C7 H14 O7 )</p><p>2. CLASSIFICAÇÃO DOS CARBOIDRATOS QUANTO AO SEU NÚMERO DE</p><p>MOLÉCULAS.</p><p>2.1. MONOSSACARÍDEOS.</p><p>Os monossacarídeos são sólidos cristalinos, incolores, alguns apresentam sabor doce,</p><p>muito solúveis em água e insolúveis em solventes não polares (clorofôrmio, benzeno e</p><p>éter).</p><p>37</p><p>Embora os monossacarídeos ou “açúcares simples” sejam os glicídeos mais simples</p><p>(estão constituídos por uma unidade de carboidrato), são importantes por sua alta</p><p>capacidade de fornecer “esqueletos de carbono” para a síntese de outros compostos</p><p>como, por exemplo, os aminoácidos não essenciais; por sua grande afinidade pelo</p><p>ácido fosfórico e, consequentemente, a formação de compostos de alta energia (ADP,</p><p>ATP); por sua participação na constituição do DNA e RNA e por sua presença em</p><p>certas plantas como glicosídeos tóxicos.</p><p>O esqueleto dos monossacarídeos está constituído por uma cadeia não ramificada de</p><p>átomos de carbono unidos entre si por ligações simples. Um dos átomos de carbono é</p><p>unido a um átomo de oxigênio por dupla ligação formando um grupo carbonila e cada</p><p>um dos demais átomos de carbono está ligado a um grupo hidroxila. Caso o grupo</p><p>carbonila esteja numa extremidade da cadeia, o monossacarídeo é um aldeído sendo</p><p>chamado de aldose, mas se este grupo estiver em qualquer outra posição o</p><p>monossacarídeo se caracteriza como uma cetona e é chamado de cetose. A presença</p><p>destes grupamentos ativos, aldeído e cetona, dá aos monossacarídeos a propriedade</p><p>de serem redutores ou não, e isto faz com que possam ser oxidados, reduzidos ou</p><p>substituídos, fornecendo derivados de importância metabólica e nutricional.</p><p>Exceto a diidroxicetona, todos os monossacarídeos comuns que existem na natureza</p><p>contêm um ou mais carbonos assimétricos ou quirais, o que os converte em isômeros</p><p>óticamente ativos. Os estereoisômeros dos monossacarídeos podem ser todos</p><p>relacionados a um composto de referência, o gliceraldeído, que tem uma forma D e L.</p><p>Entretanto, como muitas das aldoses têm dois ou mais centros quirais, os prefixos-D e L</p><p>são usados em referência à configuração do carbono quiral mais distante do átomo de</p><p>carbono da carbonila.</p><p>Quando o grupo hidroxila desse átomo de carbono mais distante projeta-se para a</p><p>direita na fórmula, ela designa um D-açúcar. De maneira similar podemos escrever as</p><p>estruturas de todos as D-Cetoses até seis átomos de carbono, elas possuem a mesma</p><p>configuração ao redor do carbono assimétrico mais distante</p><p>do grupo carbonila. As</p><p>cetoses são designadas sistematicamente pela inserção das letras D no nome da</p><p>aldose correspondente; por exemplo, D-ribulose é a cetopentose correspondente a</p><p>aldopentose D-ribose. Entretanto, algumas cetoses tem nomes triviais, como a frutose.</p><p>Em regra, somente os carboidratos de configuração D são metabolizados pelos</p><p>animais. Além disso, as forma L são menos comuns na natureza.</p><p>As formas predominantes da glicose e frutose em solução não são cadeias abertas; as</p><p>formas em cadeia aberta destes monossacarídeos ciclizam-se formando anéis. Em</p><p>geral, nestes o grupo carbonila não está livre, mas formando uma ligação covalente</p><p>com um dos grupos hidroxila existente ao longo da cadeia; dependendo da posição que</p><p>a hidroxila do primeiro toma, recebe a identificação alfa (α) ou beta (β), e quando ocorre</p><p>a polimerização de suas moléculas, os compostos resultantes apresentam ligações alfa</p><p>ou beta.</p><p>Na D-glicose o aldeído em C-1 na forma em cadeia aberta reage com o grupamento</p><p>hidroxila em C-5, formando um hemiacetal chamado de piranose devido à sua</p><p>semelhança com o anel hexagonal do pirano; neste caso as formas em anel da D-</p><p>glicose serão a α–D-glicopiranose e β–D-glicopiranosepiranose. De forma semelhante,</p><p>38</p><p>o grupamento cetônico em C-2 na forma de cadeia aberta da D-frutose pode reagir com</p><p>a hidroxila em C-5, formando um hemicetal chamado de furanose pela sua semelhança</p><p>com o anel pentagonal do furano; também, neste caso, a forma em anel da D-frutose</p><p>será a α–D-frutofuranose.</p><p>As formas isoméricas dos monossacarídeos que diferem entre si apenas na</p><p>configuração ao redor do átomo de carbono pertencente ao hemiacetal e hemicetal são</p><p>chamadas formas anoméricas ou anômeros e o carbono do hemiacetal e hemicetal ou</p><p>carbono da carbonila é chamado de carbono anomérico (1).</p><p>2.1.1. Trioses.</p><p>São os glicídeos mais simples. São aldeídos ou cetonas que têm duas ou mais</p><p>hidroxilas. O gliceraldeído, uma aldose (contém um grupamento aldeídico), e a di-</p><p>hidroxiacetona, uma cetose (contém um grupamento cetônico), são os principais</p><p>carboidratos deste grupo porquanto são importantes intermediários na via glicolítica.</p><p>Embora são pequenas suas concentrações nos fluidos celular e extracelular dos</p><p>animais, sua taxa de reciclagem é extremamente rápida.</p><p>O gliceraldeído tem um só carbono assimétrico; portanto, há dois isômeros dessa</p><p>aldose com três carbonos: o D-gliceraldeído e o L-gliceraldeído (Fig. 1).</p><p>2.1.2. Tetroses e heptulose.</p><p>São carboidratos raros nos tecidos animais. A sedo-heptulose-7-fosfato, entretanto,</p><p>ocorre como intermediário na via das pentoses.</p><p>2.1.3. Pentoses (fórmula geral C5 H10 O5).</p><p>Os membros mais importantes deste grupo são:</p><p>Aldoses (L-arabinose, D-xilose e D-ribose): estes membros raramente ocorrem de</p><p>forma livre na natureza, exceto como subprodutos da fermentação;</p><p>Cetoses (D-xilulose e D-ribulose): são produtos derivados da via das pentoses do</p><p>metabolismo intermediário.</p><p>2.1.3.1. L-arabinose.</p><p>Ocorre nas pentosanas como as arabanas. É componente das hemiceluloses, goma</p><p>arábica e outras gomas de exsudação vegetal; também é encontrada em silagens como</p><p>resultado da hidrólise.</p><p>2.1.3.2. D-xilose.</p><p>Ocorre nas pentosanas como xilanas. Forma a principal cadeia das hemiceluloses de</p><p>gramíneas.</p><p>(1) Mais um centro assimétrico é criado quando a glicose se cicliza. O carbono 1, da</p><p>carbonila na forma de cadeia aberta, torna-se um centro de assimetria na forma em</p><p>anel. Este átomo de carbono C-1 é chamado de carbono anômero e do mesmo modo as</p><p>formas α e β são anômeras.</p><p>2.1.4. Hexoses.</p><p>É o grupo mais abundante na natureza. Deste, somente a D-glicose (aldose) e a D-</p><p>frutose (cetose) encontram-se como monossacarídeos livres sendo que outras hexoses</p><p>39</p><p>podem ser encontradas como unidades de dissacarídeos ou polissacarídeos. Ambas, a</p><p>D-glicose quanto a D-frutose, pertencem à série D porque sua configuração absoluta no</p><p>C-5 é a mesma que a do D-gliceraldeído.</p><p>2.1.4.1. D-glicose.</p><p>Ocorre livre em plantas, frutas, mel, sangue, linfa e liquido cefalorraquidiano. É</p><p>particularmente importante por ser o principal produto final da digestão dos carboidratos</p><p>nos não ruminantes, fonte imediata de energia para todos os seres vivos e por ser a</p><p>molécula básica para a síntese do amido e da celulose.</p><p>2.1.4.2. D-frutose.</p><p>Está de forma livre em folhas verdes, frutos e mel, na sacarose (dissacarídeo) e em</p><p>frutosanas; é essencial no metabolismo como frutose-1 e frutose 6-fosfato; geralmente é</p><p>mais lentamente metabolizada que a glicose. Visto que é levorrotatória é nomeada de</p><p>levulose.</p><p>2.1.4.3. D-manose.</p><p>Não se encontra de forma livre na natureza, mas existe na forma polimerizada, como</p><p>mananas, o que explica sua presença em fungos, bactérias e leveduras. É constituinte</p><p>comum de glicoproteínas e outros polissacarídeos os quais estão presentes no leite e</p><p>em várias secreções das mucosas. Este carboidrato não é encontrado em quantidade</p><p>significativa como forma livre em tecidos animais ou fluidos corporais.</p><p>2.1.4.4. D-galactose.</p><p>Não está de maneira livre na natureza, exceto como produto de fermentação.</p><p>Combinada com a glicose forma a lactose, ou açúcar do leite. Também é componente</p><p>de pigmentos antociânicos, galactolipídeos, gomas e mucilagens. Ambas, a D-manose</p><p>e a D-galactose, são dextrorrotatórias.</p><p>2.1.5. Outros monossacarídeos.</p><p>2.1.5.1. Derivados de monossacarídeos.</p><p>Ésteres de ácido fosfórico.</p><p>Exercem papel importante numa ampla gama de reações metabólicas em todos os</p><p>organismos vivos. Os derivados mais comuns são os formados pela fosforização da</p><p>glicose: glicose-1 fosfato e glicose-6 fosfato.</p><p>Aminoaçúcares.</p><p>Em alguns carboidratos no carbono 2 o grupamento -NH2 substitui a oxidrila (OH)</p><p>originando aminoaçúcares, sendo os mais importantes: a D-glocosamina (está na</p><p>quitina da concha dos invertebrados e na mucina da saliva e do suco gástrico), a D-</p><p>galactosamina (apresenta-se juntamente com o ácido glucurônico em sulfato de</p><p>condoitrina que, combinado em uma glicoproteína, origina um dos principais</p><p>componentes da cartilagem).</p><p>Desoxiaçúcares.</p><p>São produzidos pela substituição de um grupamento -OH por -H no carbono 2 da</p><p>estrutura do carboidrato. Deste grupo o desoxiaçúcar mais conhecido é a</p><p>desoxirribose que é componente importante do DNA.</p><p>40</p><p>Ácidos açúcares.</p><p>As aldoses (L-arabinose, D-xilose e D-ribose) podem ser oxidadas fornecendo</p><p>ácidos. Os mais importantes são os ácidos aldônicos (carboxilados no carbono 1),</p><p>aldáricos (olicarboxílicos) e urônicos (carboxilados no último carbono da estrutura).</p><p>No caso da glicose os derivados mais importantes são os ácidos glucônico,</p><p>glucárico e glucurônico.</p><p>Álcoois de açúcares.</p><p>Aldoses e cetoses podem ser reduzidos produzindo poliálcoois. Assim, por</p><p>exemplo, a glicose produz sorbitol, a galactose dulcitol e a manose (aldose) e</p><p>frutose (cetose) produzem manitol.</p><p>Glicosídeos.</p><p>São gerados quando o grupo -OH do carbono 1 da glicose é substituído, por</p><p>esterilização ou por condensação, por um álcool ou fenol. Embora o termo</p><p>glicosídeo é usado para designar coletivamente tais derivados, os</p><p>monossacarídeos e oligossacarídeos são susceptíveis à mesma reação.</p><p>Quimicamente o oligo, poli e heterossacarídeo são glicosídeos. De um modo geral</p><p>o termo está associado com glicosídeo tóxico ou, pelo menos, com glicosídeos que</p><p>por hidrólise fornecem um resíduo que não é carboidrato, que, às vezes, é</p><p>chamado de heterosídeos. Dentre dos glicosídeos sobressaem os cianogênicos, os</p><p>quais liberam cianeto de hidrogênio (HCN) na hidrólise e que por causa de sua</p><p>presença em muitas plantas, limitam o seu uso como alimento. Os exemplos destes</p><p>compostos relatados mais freqüentementemente na literatura são:</p><p>Linamarina: presente nas sementes de linho (linhaça), feijão-de-java e</p><p>mandioca;</p><p>Vicianina: encontrada na ervilhaca;</p><p>Amigdalina: presente nas amêndoas amargas e sementes (parte comestível)</p><p>do pêssego, cereja, ameixa,</p><p>maçãs e frutos rosáceos;</p><p>Durrina: está na parte aérea do sorgo;</p><p>Lotaustralina: contida no trevo branco.</p><p>2.2. OLIGOSSACARÍDEOS.</p><p>São carboidratos constituídos por 2 a 10 unidades de monossacarídeos unidos por</p><p>ligações glicosídicas(2), que usualmente são do tipo 1,4, sendo que nas ramificações,</p><p>quando presentes, as ligações são do tipo 1,6. Os carboidratos podem ligar-se uma à</p><p>outra formando di- e polissacarídeos. Grande número de oligossacarídeos tem sido</p><p>descrito na literatura especializada, sendo que os tecidos animais contêm poucos teores</p><p>deles quando comparados com as plantas. Dentro dos oligossacarídeos mais</p><p>importantes temos:</p><p>2.2.1 Dissacarídeos (sacarose, maltose, lactose, celobiose e trealose).</p><p>Formados pela combinação de duas moléculas de hexoses com a perda de uma</p><p>molécula de água. Três dissacarídeos muito abundantes são a sacarose, a lactose e a</p><p>maltose.</p><p>2.2.1.1. Sacarose.</p><p>41</p><p>Formada pela combinação dos carbonos anômeros(3) de uma glicose e de uma frutose.</p><p>Está na cana-de-açúcar e na beterraba. Não é um açúcar redutor. Quando aquecida à</p><p>160oC produz maltose e à aproximadamente 200oC, produz caramelo.</p><p>2.2.1.2. Maltose.</p><p>Formada por moléculas de glicose. É um açúcar redutor e não tão doce quanto a</p><p>sacarose. Nos animais é um produto da digestão ou a hidrólise do amido ou do</p><p>glicogênio. O produto resultante após sua secagem é a malte, que, por sua vez, é</p><p>usado na fabricação de cerveja, whisky e outras bebidas alcóolicas e não alcóolicas.</p><p>(2) Quando se aquece glicose em metanol anidro contendo HCL, seu átomo de carbono</p><p>anômero reage com a hidroxila de álcool formando dois acetais: α-metil-glicosídeo e</p><p>β-metil-glicosídeo. A nova ligação entre o C-1 da glicose e o átomo de oxigênio do</p><p>metano é chamada de uma ligação glicosídica-especificamente, uma ligação ο-</p><p>glicosídica. As ligações glicosídicas são facilmente hidrolisadas por agentes ácidos,</p><p>mas são muito resistentes à ação de agentes básicos.</p><p>(3) O carbono anômero de um carboidrato pode ser ligado ao átomo de N de uma amina</p><p>por uma ligação N-glicosídica. Este tipo de ligações em virtualmente todas as</p><p>biomoléculas de ocorrência natural têm a configuração β. A importância biológica</p><p>desse tipo de ligação glicosídica é evidente em biomoléculas como os nucleotídeos</p><p>RNA e DNA.</p><p>2.2.1.3. Lactose.</p><p>Formada por ligações galactose-glicose. É o açúcar do leite, menos doce que a</p><p>sacarose e facilmente fermentável, principalmente, por Streptococcus lactis. É um</p><p>açúcar redutor (4).</p><p>2.2.1.4. Celobiose.</p><p>Trata-se de um carboidrato redutor derivado da hidrólise da celulose que não é</p><p>fermentável.</p><p>2.2.1.5. Trealose.</p><p>Açúcar não redutor presente em fungos e algas marinhas.</p><p>2.2.2. Trissacarídeos.</p><p>Carboidratos constituídos por três moléculas de hexoses com perda de duas moléculas</p><p>de água.</p><p>2.2.2.1. Rafinose.</p><p>Como a sacarose também está distribuída na natureza, porém em quantidades mais</p><p>limitadas: está presente nas sementes de algodão (0,8%) e no açúcar de beterraba, se</p><p>acumula no melaço durante a fabricação do açúcar. Não é açúcar redutor. Sua hidrólise</p><p>fornece glicose, frutose e galactose.</p><p>2.2.3. Tetrassacarídeos.</p><p>Trata-se de carboidratos formados por quatro moléculas de hexoses com perda de três</p><p>de água.</p><p>42</p><p>2.2.3.1. Estaquiose.</p><p>Presente nas leguminosas. Não é um açúcar redutor. Na hidrólise fornece 2 moléculas</p><p>de galactose, 1 de glicose e 1 de frutose.</p><p>2.2.4. POLISSACARÍDEOS.</p><p>São polímeros formados por grande número de açúcares simples (mais de 10</p><p>unidades). Estão representados por carboidratos complexos que possuem funções de</p><p>reserva (amido, glicogênio) ou de formação de estruturas (celulose, hemiceluloses,</p><p>pectina, dextrina) e se diferençam entre si pelos monossacarídeos que os compõem.</p><p>Pela hidrólise ácida completa ou pela ação de enzimas específicas liberam</p><p>monossacarídeos ou seus derivados.</p><p>(4). Mono e oligossacarídeos contendo um grupamento aldeídico ou cetónico livre</p><p>reduzem indicadores, como, por exemplo, complexos dos íons cúprico (Cu2+) à forma</p><p>cuprosa (Cu+). O agente nessas reações é a forma em cadeia aberta da aldose ou</p><p>cetose.</p><p>Existem duas espécies de polissacarídeos, os homopolissacarídeos, que contêm</p><p>apenas um tipo de unidade monomérica, e os heteropolissacarídeos, que contêm dois</p><p>ou mais tipos de unidades monoméricas.</p><p>Os carboidratos mais abundantes ingeridos pelos humanos e os animais são os</p><p>polissacarídeos amido e celulose, fornecidos pelos alimentos vegetais, e o glicogênio,</p><p>fornecido pelos alimentos de origem animal.</p><p>2.2.4.1. Amido.</p><p>É um homopolissacarídeo de reserva que ocorre no interior das células vegetais na</p><p>forma de grandes agregados ou grânulos. O amido é especialmente abundante em</p><p>raízes como a batata, e em algumas sementes, como nos grãos de cereais, mas a</p><p>capacidade de sintetizá-lo está presente na maioria das células vegetais. As moléculas</p><p>de amido são altamente hidratadas devido ao fato de possuírem muitos grupos hidroxila</p><p>expostos; por esta razão o amido quando extraído dos grânulos com água quente forma</p><p>soluções coloidais turvas compostas por dois tipos de frações:</p><p>Amilose: é a parte mais solúvel. Compõe de 10 a 20 % do amido. É um polímero</p><p>formado por cadeias longas e lineares de D-glicose com ligações α-1 4;</p><p>Amilopectina: parte mais insolúvel. Compõe de 80 a 90 % do amido. É um polímero</p><p>de cadeias lineares de D-glicose com ligações α-1 4 e com pontos de ramificação</p><p>constituídos por ligações são α-1 6.</p><p>2.2.4.2. Glicogênio.</p><p>As células animais armazenam a glicose como glicogênio que é uma forma química</p><p>prontamente mobilizável de glicose. O glicogênio é um homopolíssacarídeo bem grande</p><p>e ramificado formado por resíduos de D-glicose que se repetem inúmeras vezes;</p><p>entanto a parte linear da estrutura está formada por unidades de glicose unidas por</p><p>ligações glicosídicas do tipo α1 4, as ramificações são constituídas também por</p><p>ligações glicosídicas porém do tipo α1 6, ocorrendo uma vez a cada 10 unidades. A</p><p>presença destas ramificações na estrutura do carboidrato serve para aumentar sua</p><p>solubilidade, e tornar suas unidades de glicoses mais facilmente mobilizáveis.</p><p>43</p><p>O glicogênio armazenado aumenta a quantidade de glicose disponível para o animal</p><p>entre as refeições ou durante a atividade muscular. Os dois locais principais de</p><p>armazenamento de glicose são o fígado, onde pode chegar a representar 7% da massa</p><p>úmida do órgão, e o músculo esquelético.</p><p>A síntese e a degradação do glicogênio são importantes porque regulam o nível de</p><p>glicose no sangue e fornecem uma reserva de glicose para a atividade muscular</p><p>energética.</p><p>2.2.5. CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS E QUÍMICAS DOS COMPONENTES DA</p><p>PAREDE CELULAR VEGETAL.</p><p>Devido à importância que tem os constituintes da parede celular vegetal</p><p>(polissacarídeos estruturais e outros componentes químicos) na alimentação animal se</p><p>faz necessário introduzir uma outra breve revisão sobre este assunto.</p><p>2.2.5.1. Estrutura da parede celular vegetal.</p><p>Quimicamente a parede da célula vegetal é composta de:</p><p>Polissacarídeos estruturais (Fibrosos):</p><p>Os polissacarídeos estruturais que consistem a parede celular dos vegetais são:</p><p>Polímeros das pentoses (arabinose e xilose) e hexoses (glicose, frutose e</p><p>galactose). Estas unidades básicas se combinam, dando origem a dois grupos</p><p>estruturais principais β-glicanos e heteroglicanos;</p><p>Polissacarídeos matriciais.</p><p>No primeiro grupo se encontra a celulose e no segundo, as pectinas, as</p><p>hemiceluloses e outros polissacarídeos. Ambos os grupos formam a fração</p><p>insolúvel da fibra ou de carboidratos insolúveis, também chamados de</p><p>polissacarídeos não amiláceos. Estes carboidratos, junto com a lignina e certos</p><p>polissacarídeos de reserva, como as gomas constituem a fibra, ou a parte do</p><p>alimento que não pode ser digerida pelas enzimas digestivas, porém, é</p><p>susceptível a uma degradação de intensidade variável, pela atuação</p><p>microbiana situada em distintas partes do trato digestivo.</p><p>A fibra da dieta tem</p><p>sido definida como a parte dos alimentos vegetais que não é digerida pelas</p><p>secreções do trato gastrointestinal.</p><p>Substâncias de incrustação:</p><p>ácido fítico</p><p>amilóides</p><p>cutina</p><p>glicoproteínas</p><p>lignina</p><p>silíca</p><p>taninos</p><p>Fisicamente, a parede celular vegetal está formada por microfibrillas de celulose, de</p><p>natureza cristalina, e por uma matriz macromolecular de substâncias pécticas,</p><p>hemiceluloses e lignina. Os diferentes polímeros estão estritamente ligados em uma</p><p>44</p><p>rede, cuja coesão é assegurada por forças intermoleculares e ligações débeis (Van der</p><p>Waals, pontes de hidrogênio e ligações iônicas covalentes).</p><p>A parede celular vegetal se encontra organizada em três zonas:</p><p>Lamela média: forma um “cimento” contíguo às células do tecido da planta,</p><p>constituída essencialmente por pectinas;</p><p>Parede primária: durante o crescimento da planta é a estrutura primeiramente</p><p>formada que engloba o protoplasma. Se apresenta como uma massa amorfa</p><p>constituída por hemiceluloses e substâncias pécticas em que se dispersam</p><p>microfibrilas de celulose;</p><p>Parede secundária: formada depois ter acabado o crescimento da superfície da</p><p>célula. Se apresenta com uma ultraestrutura mais resistente constituída por celulose</p><p>e hemiceluloses. A principal diferença na parede secundária é a grande redução no</p><p>conteúdo de água, aumento da celulose e presença de substâncias como a lignina.</p><p>Quando é iniciada a fase de formação da parede secundária se apresentam os</p><p>primeiros indícios de acumulação de lignina nos cantos da célula ou onde incide a</p><p>parede primária; o processo avança rapidamente dos extremos para o meio. As</p><p>pesquisas têm assinalado que quando a lignificação era completada, a célula</p><p>morria.</p><p>A parede primária é menos diferenciada do que a parede secundária. A diferenciação é</p><p>determinada pela sua composição em celulose, hemiceluloses e lignina.</p><p>Com a idade da planta aumenta a concentração de lignina o que, por sua vez, produz</p><p>queda na sua digestibilidade. Como a deposição de lignina não ocorre uniformemente,</p><p>alguns nutrientes da parede ou do conteúdo celular permanecem susceptíveis a</p><p>digestão ou a fermentação.</p><p>2.2.5.1.1. Celulose.</p><p>Quantitativamente a celulose é o componente mais importante da parede celular e</p><p>como tal é a molécula mais abundante da natureza.</p><p>É um homopolissacarídeo linear, não ramificado, de alto peso molecular, formado de</p><p>10.000 ou mais unidades de D-glicose unidas por ligações glicosidicas do tipo β (1→4)</p><p>que fazem às cadeias de D-glicose assumirem uma configuração alongada unidas por</p><p>fortes ligações intermoleculares e intramoleculares de pontes de hidrogênio formando</p><p>microfibrilas insolúveis.</p><p>Esta rede fibrilar cristalina é impregnada com uma matriz de propriedades cimentantes</p><p>que consiste de polissacarídeos de tipos diferentes e de uma substância polimérica</p><p>chamada lignina. A regularidade na estrutura da celulose favorece a formação de uma</p><p>rede cristalina muito resistente resistente à ação dos principais reagentes químicos,</p><p>apresentando-se insolúvel em meios básicos, mas pode ser dissolvida por ácido</p><p>sulfúrico a 72%, ácido clorídrico a 40%, ácido fosfórico a 84% e cobre amoniacal.</p><p>2.2.5.1.2. Hemiceluloses.</p><p>Representam aproximadamente 40% do material da parede celular dos vegetais</p><p>constituindo o segundo grupo de carboidratos mais abundante na natureza. Em média</p><p>entre 2 e 12% da matéria seca dos vegetais e raízes e de 10 a 25% da matéria seca</p><p>das forrageiras e de muitos subprodutos industriais como a polpa de cítricos e de</p><p>beterraba, são constituídos por hemiceluloses.</p><p>45</p><p>As hemiceluloses são heteropolissacarídeos de estrutura complexa heterogênea,</p><p>composta de grande número de polímeros, sendo os xilanos (cadeias lineares de D-</p><p>xilose) o principal componente, existindo, porém, freqüentemente glucomananos</p><p>(cadeias lineares de D-glicose e D-manose, que podem conter também ramificações de</p><p>galactose). Um fator comum nas hemiceluloses são as ligações glicosídicas β (1→4) e a</p><p>capacidade de serem solubilizadas em ácido, alcali.</p><p>Em plantas forrageiras as hemiceluloses são encontradas freqüentemente nas paredes</p><p>lignificadas e são geralmente insolúveis tornando-se solúveis quando esta parede é</p><p>delignificada.</p><p>Segundo a escala de Butler a estrutura de qualquer polissacarídeo pode ser definida e</p><p>classificada segundo as seguintes propriedades: tipos de monossacarídeos presentes,</p><p>tipo de anel formado, posições das ligações glicosídicas, tamanho e ramificação das</p><p>cadeias e configuração das ligações glicosídicas.</p><p>As hemiceluloses podem ser classificadas em:</p><p>Pentosanas (polímeros compostos predominantemente por resíduos de pentoses).</p><p>Xilanos.</p><p>São formados de cadeias, lineares de D-xilose unidos principalmente por</p><p>ligações β (1→4). Este é o principal polímero das hemiceluloses. Os</p><p>resíduos de xilose apresentam-se como D-xilopiranose. Associado a</p><p>cadeia principal encontramos cadeias laterais curtas de arabinose,</p><p>ácido glucurônico e ácido 4-0, metil glucurônico, D-galactose e</p><p>possivelmente D-glicose. Os xilanos podem ser portanto subdivididos</p><p>em três grupos principais baseados no carboidrato presente em suas</p><p>cadeias laterais: arabinoxilanos, glucoranoxilanos e</p><p>glucoarabinoxilanos.</p><p>Arabinogalactanos.</p><p>Esta pentosana é formada por resíduos de galactose unidos por ligações β</p><p>(1→3) e β (1→6). A arabinose aparece nas cadeias laterais.</p><p>Hexanas (polímeros compostos por resíduos de hexoses)</p><p>Mananas</p><p>São encontradas como componentes da parede celular de várias plantas.</p><p>As glicomananas são basicamente moléculas lineares compostas por</p><p>resíduos de glicopiranose e manopiranose unidos por ligações β</p><p>(1→4).</p><p>β-glucanos</p><p>São moléculas constituídas de resíduos de D-glicose unidos por ligações β</p><p>(1-3) e β (1→4). Distingui-se da celulose por ser solúvel em álcalis.</p><p>Parece ser uma molécula restrita a tecidos imaturos de gramíneas e</p><p>parede celular do endosperma de cereais. Aproximadamente 70% da</p><p>molécula é constituída de resíduos de glicose unidos por ligações β</p><p>(1→4) e o restante por ligações β (1→3).</p><p>Xiloglucanos</p><p>46</p><p>São abundantes na parede celular primária de dicotiledôneas , mas têm</p><p>sido também isolados em certos cereais. Todos os xiloglucanos são</p><p>compostos de uma cadeia principal formada de unidades de</p><p>glicopiranose ligada através de ligações β (1→4). A esta cadeia</p><p>principal estão ligadas unidades de xiloporanose através de ligações α</p><p>(1→6). As xiloglucanas de dicotiledôneas têm composição bastante</p><p>variável contendo açúcares adicionais como galactose e fucose.</p><p>As hemiceluloses freqüentemente estão associados com a lignina ou seus precursores</p><p>não apenas em contato como também através de ligações covalentes. Estas ligações</p><p>podem ser do tipo estér ou éter. A composição das hemiceluloses varia de planta para</p><p>planta e entre as suas diferentes partes.</p><p>2.2.5.1.3. Pectinas.</p><p>As pectinas, ou substâncias pécticas, são polímeros do ácido 1,4 β-D-galacturônico,</p><p>que se encontram primordialmente na lamela média e parede primária da célula vegetal,</p><p>participando como elemento cimentante da membrana. A cadeia de ácidos</p><p>galacturônicos se apresenta em forma helicoidal e está associada lateralmente com</p><p>arabanos e galactanos, estando os grupamentos ácidos combinados com sais de cálcio</p><p>e com metil-ésteres.</p><p>As pectinas podem ser extraídas com uma solução neutra composta por agentes</p><p>quelantes (oxalato de amônia, ácido etileno-amino-tetrácetico) ou hidrolisada por</p><p>soluções álcalis ou ácidas diluídas.</p><p>A presença de pectinas em leguminosas (5-10%) é mais marcante do que em</p><p>gramíneas (média de 2%), no entanto, está freqüentemente acima de 20% nas polpas</p><p>de beterraba e de cítricos e em alguns frutos como a maçã e os cítricos.</p><p>As pectinas conferem às fibras vegetais uma elevada capacidade higroscópica,</p><p>determinando em geral um aumento de volume e peso das fezes, bem como de seu</p><p>grau de viscosidade o que está em estreita relação com o trânsito da digesta. As</p><p>pectinas ainda se relacionam com a capacidade de troca catiônica da fibra vegetal,</p><p>ligando-se em sua superfície à ions metálicos bivalentes como o cálcio, magnésio, zinco</p><p>e ferro, podendo interferir em sua absorção pré-cecal. A relação com o metabolismo dos</p><p>lipídios se dá pelo processo de adsorsão de ácidos biliares na matriz da digesta com</p><p>péctina ao nível duodenal, indisponibilizando a sua reabsorção ileal reduzindo o pool</p><p>entero-hepático e, com isto, induzindo a mobilização do colesterol endógeno para</p><p>atender a síntese dos ácidos biliares.</p><p>2.2.5.1.4. Lignina.</p><p>A lignina parece ser um heteropolímero amorfo condensado de distintos álcoois</p><p>fenilpropanóides cujos precursores são ρ-cumaril, coniferil e o sinapil e os ácidos</p><p>fenílicos e ρ-cumárico, os quais se interligam através de ligações do tipo éter ou</p><p>covalentes carbono-carbono entre o núcleo benzênico e o radical propano ou entre os</p><p>núcleos benzênicos formando uma estrutura tridimensional de elevado peso molecular.</p><p>A proporção destes componentes é irregular entre as espécies vegetais.</p><p>47</p><p>A lignina é biossintetisada nas plantas vasculares por uma seqüência de reações</p><p>ramificadoras, que começa com a formação de carboidratos, que são normalmente</p><p>derivados de CO2 assimilado na fotossíntese.</p><p>CO2 → Carboidratos → Aminoácidos fenilpropanóides → Derivados do ácido cinâmico</p><p>→ Derivados do álcool cinamil → lignina.</p><p>A polimerização oxidativa dos monômeros fenilpropanóides é de característica ao</p><p>acaso, pelo menos no que é observado in vitro. Os produtos de polimerização têm uma</p><p>estrutura condensada contendo primariamente ligações do tipo éter e carbono-carbono</p><p>entre os fenilpropanóides em uma estrutura tridimensional, o que explica porque a</p><p>lignina é tão resistente à hidrólise.</p><p>As ligações da lignina com a celulose são do tipo éter, envolvendo o núcleo benzênico</p><p>da lignina e a hexose da celulose. Esse mesmo tipo de ligação ocorre entre a lignina e a</p><p>xilose das hemiceluloses; contudo, os demais radicais das hemiceluloses reagem com a</p><p>lignina através de ligações do tipo éster, razão pela qual a ligação entre a lignina e as</p><p>hemicelulose é mais facilmente rompida por tratamentos químicos e físicos do que a</p><p>existente entre esta e a celulose.</p><p>A lignina é um material depositado em maior proporção durante o espessamento</p><p>secundário da membrana celular vegetal; é de natureza hidrofóbica, insolúvel,</p><p>considerado como material de enchimento, que substitui a água na parede celular e</p><p>está incrustada às microfibrilas e os polissacarídeos da matriz. Parece ser que sua</p><p>principal função está associada à cimentação dos polissacarídeos componentes da</p><p>parede celular oferecendo um suporte estrutural à planta e proporcionando maior</p><p>resistência mecânica contra os microorganismos.</p><p>Na maior parte dos alimentos concentrados e forragens jovens a lignina está presente</p><p>em quantidades razoavelmente baixas (menos de 5%). Entretanto, seu conteúdo</p><p>aumenta em função do estado de maturação das plantas e da temperatura ambiente em</p><p>que se desenvolvem, podendo chegar a conter até 12% em algumas plantas herbáceas.</p><p>Importante é assinalar que alguns subprodutos utilizados na alimentação animal,</p><p>particularmente nos que se incluem os talos, cascas e palhas, contem altas</p><p>concentrações de lignina.</p><p>A extração da fração lignina verdadeira da parede celular apresenta alguns</p><p>inconvenientes: embora uma parte da lignina seja solúvel com as hemiceluloses,</p><p>somente pode ser extraída pela ação de oxidantes fortes (hipoclorito, permanganato de</p><p>potássio, trietilenoglicol em meio ácido ou parcialmente pelo bissulfito). O que se</p><p>conhece como lignina bruta representa aquelas substâncias diferentes aos carboidratos</p><p>da parede celular que são insolúveis em H2SO4 12M, incluindo, além da lignina, a</p><p>cutina, os complexos taninos-proteínas e os produtos da reação de Maillard.</p><p>2.2.5.1.5. Componentes minoritários da parede celular.</p><p>Na parede celular estão presentes outros compostos que podem ou não estar</p><p>associados aos polissacarídeos estruturais e a lignina. Estes constituintes, ainda que</p><p>em quantidades muito pequenas, podem ter efeitos significativos sobre o</p><p>comportamento digestivo tanto dos demais componentes da parede celular quanto o</p><p>conteúdo celular. Estes componentes são a sílica, cutina, taninos e compostos de baixo</p><p>48</p><p>peso molecular. Os óleos essenciais, que fazem parte desse último grupo, estão</p><p>representados por diversas substâncias orgânicas que têm a propriedade comum de</p><p>solubizar-se em solventes orgânicos. Algumas dessas substâncias, que são ésteres ou</p><p>éteres pertencentes ao grupo das substâncias fenólicas e provavelmente ao dos</p><p>terpenos, possuem especial interesse por exibir atividade antimicrobiana e são tóxicos</p><p>para não ruminantes. As substâncias terpenóides de maior importância nutricional para</p><p>não ruminantes são as saponinas e os esteróides.</p><p>Vários pesquisadores relatam que na parede celular existem dois tipos de frações</p><p>químicas: uma, nomeada fibra solúvel, e outra, conhecida como insolúvel. Entanto a</p><p>primeira está constituída pelos polissacarídeos não amiláceos solúveis em água como o</p><p>ß-(1 3) glucano da cevada, as pectinas das frutas, o arabinoxilano do arroz, as</p><p>galactomanas das leguminosas e os polissacarídeos das algas, a fibra insolúvel em</p><p>água está composta por celulose, hemiceluloses e lignina.</p><p>IV. DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS.</p><p>1. DIGESTÃO SALIVAR E GÁSTRICA.</p><p>De um modo geral nos não ruminantes a digestão do amido inicia-se na boca mediante</p><p>a ação da α-amilase salivar (ptilaina). Na boca esta enzima apresenta sua atividade</p><p>máxima diante a presença do íon cloreto e pH entre 6,6 e de 6,8. No esôfago e na</p><p>região esofágica do estômago a ação desta enzima continua durante um tempo e só</p><p>diminui assim que o alimento começa a se misturar com o suco gástrico, sendo</p><p>finalmente inativa quando o pH do estômago diminui abaixo de 3,6.</p><p>Nas aves visto que a insalivação é muito escassa por possuírem glândulas salivares</p><p>pouco desenvolvidas, os grãos de cereais são embebidos no inglúvio antes de serem</p><p>submetidos à digestão enzimática no pró-ventrículo e moela. Este processo é</p><p>considerado uma “maceração fisiológica”, já que dá às aves uma maior capacidade de</p><p>digerir os grãos do que os demais não ruminantes.</p><p>Na região esofágica do estômago de coelhos, eqüinos e suínos e no papo das aves</p><p>existe uma flora microbiana que digere parte dos carboidratos dos alimentos, gerando,</p><p>como produtos da fermentação os ácidos graxos voláteis (AGV) acético, propiônico e</p><p>butírico.</p><p>2. DIGESTÃO NO INTESTINO DELGADO.</p><p>A medida que saem do estômago ao intestino delgado os produtos parciais da digestão</p><p>gástrica sobre os carboidratos, são estimuladas as secreções pancreáticas, a bílis e as</p><p>secreções das glândulas de Brünner o que produz o aumento progressivo do pH longo</p><p>do duodeno; quando este atinge um valor em torno de 6 a 7, cria-se o meio adequado</p><p>para que sejam ativas a α amilase pancreática e as carboidrases da mucosa duodenal</p><p>(sacarase, maltase, lactase.e isomaltase).</p><p>Nos não ruminantes tanto a α amilase salivar quanto a pancreática são enzimas alfa-</p><p>amilases e, portanto, produzem a ruptura por hidrólise dos enlaces tipo α 1 4 das</p><p>ligações glicosídicas da amilopectina. A ação de ambas estas enzimas geram como</p><p>produto final a D-glicose, pequenas quantidades de maltose e um “núcleo ramificado”</p><p>resistente à hidrólise chamado dextrina-limite.</p><p>49</p><p>A dextrina-limite não pode ser hidrolisada pela α-amilase devido que as ligações α</p><p>(1 6) dos pontos de ramificação não são sensíveis ao ataque desta enzima. Para isto é</p><p>necessária a presença de uma enzima de desramificação, a α (1 6) glicosidase, que</p><p>tem a capacidade de hidrolisar este tipo de ligações e, desta maneira, expor à ação da</p><p>α-amilase novos pedaços da cadeia com ligações α (1 4).</p><p>As carboidrases localizam-se na superfície externa das células epiteliais que revestem o</p><p>intestino delgado, atuam sobre a sacarose, maltose, lactose e isomaltose</p><p>e liberam,</p><p>como produto da sua atividade, os monossacarídeos correspondentes. Em conjunto,</p><p>estes são absorvidos pela membrana das células epiteliais da mucosa duodenal,</p><p>passando posteriormente ao sangue e ao fígado, onde são utilizados nas distintas rotas</p><p>metabólicas para a obtenção de energia para suprir os gastos dos trabalhos biológicos,</p><p>formação de gordura, etc. Importante é salientar que as células do intestino delgado têm</p><p>muitas microvilosidades, característica que produz o aumento da área superficial do</p><p>intestino para digestão e absorção de nutrientes.</p><p>3. DIGESTÃO NO INTESTINO GROSSO (CECO E CÓLON).</p><p>Tanto os constituintes da dieta não digeridos até o íleo terminal quanto os produtos</p><p>resultantes da digestão que não foram absorvidos nos diferentes locais do intestino</p><p>delgado, passam ao intestino grosso onde são fermentados pelas bactérias para obter a</p><p>energia necessária para o seu crescimento e proliferação. A fermentação dos</p><p>componentes da fibra, assim como a fração amido resistente, podem dar lugar a</p><p>produção de CO2, hidrogênio, metano e ácidos graxos de cadeia curta, que no caso dos</p><p>não-ruminantes apresentam as seguintes proporções:</p><p>TABELA 2. Proporção molar dos ácidos graxos voláteis produzidos pelos não-</p><p>ruminates.</p><p>PROPORÇÃO MOLAR DOS ÁCIDOS GRAXOS VOLÁTEIS</p><p>ESPÉCIE ACÉTICO (%) PROPIÔNICO (%) BUTÍRICO (%)</p><p>SUÍNOS 60 - 77 17 - 21 5 - 7</p><p>COELHOS 60 - 70 10 - 15 15 - 20</p><p>EQÜINOS 70 - 75 18 - 23 5 - 7</p><p>Desde o ponto de vista quantitativo o processo de fermentação no intestino grosso faz</p><p>com que o amido e os açúcares sejam digeridos em sua totalidade e que os</p><p>carboidratos estruturais o sejam em maior ou menor proporção dependendo de seu</p><p>nível e, sobretudo, do tipo de carboidrato estrutural presente nas dietas.</p><p>A produção de ácidos graxos voláteis a partir da fermentação dos resíduos que</p><p>escaparam do processo digestivo no estômago, duodeno, jejuno e íleo, que chegam ao</p><p>intestino grosso, pode constituir em função da espécie animal e seu estado fisiológico,</p><p>em uma importante contribuição ao metabolismo energético. Entretanto, há grande</p><p>variação na composição química da fibra de diferentes origens. Tal fato, associado às</p><p>interações que ocorrem entre alguns de seus constituintes, dificulta a avaliação do grau</p><p>de utilização de alimentos com elevados níveis de fibra para as espécies animais.</p><p>Sendo assim, a precisão na análise da composição química da fração fibrosa ao</p><p>alimento ou da dieta deve ser a mais acurada possível, para a correta estimativa das</p><p>porções degradáveis nos diferentes sítios do trato gastrointestinal.</p><p>A taxa de fermentação dos polissacarídeos estruturais parece não estar associada a</p><p>fatores isolados, no entanto, nos estudos em animais não-ruminantes têm-se relevado</p><p>50</p><p>que a natureza química da fibra, nível dietético dos componentes fibrosos, forma de</p><p>apresentação do alimento fibroso, grau de moagem da fonte de fibra e estado fisiológico</p><p>do animal, como as variáveis mais importantes a serem consideradas.</p><p>4. ASPECTOS QUANTITATIVOS DA DIGESTÃO DOS CARBOIDRATOS.</p><p>Quando o alimento chega ao segmento final do intestino delgado a digestão do amido e</p><p>dos açúcares mais simples está quase completa. A literatura relata que os valores de</p><p>digestibilidade do amido até este local do trato gastrointestinal variam entre 80 e 99%.</p><p>Nos não ruminantes o grau de utilização digestiva dos carboidratos pode variar</p><p>dependendo de fatores tais como o próprio tipo de carboidrato, sua estrutura físico-</p><p>química, a interações deste com outros componentes da dieta e a evolução da atividade</p><p>enzimática com a idade.</p><p>4.1. Tipo de carboidrato.</p><p>A utilização digestiva dos carboidratos das plantas pelos não ruminantes é melhor</p><p>compreendida se levamos em consideração a sua acessibilidade à ação enzimática do</p><p>animal ou dos microorganismos; para tanto, podemos distinguir três tipos de grupos de</p><p>carboidratos:</p><p>4.1.1. Grupo um: açúcares.</p><p>De forma geral os mono e dissacarídeos apresentam total disponibilidade no intestino</p><p>delgado dos não ruminantes; contudo, caso que algum deles escape à absorção até o</p><p>íleo terminal, sofrerá a fermentação no intestino grosso e ceco.</p><p>Os oligossacarídeos rafinose e estaquiose são pouco degradados pelas enzimas</p><p>próprias do trato digestivo dos não ruminantes mais são facilmente fermentáveis no seu</p><p>intestino grosso.</p><p>4.1.2. Grupo dois: polissacarídeos de reserva.</p><p>Em não ruminantes, a maioria dos amidos crus são hidrolisados no intestino delgado e</p><p>absorvidos como glicose e a pequena parcela destes que é resistente à ação digestiva</p><p>das enzimas próprias do trato é fermentada no intestino grosso.</p><p>A extensão com que o amido é digerido, depende do método de preparação do</p><p>alimento. Assim, por exemplo, o amido dos cereais não estará plenamente disponível</p><p>para o animal ou para os microorganismos, se os grãos não forem adequadamente</p><p>quebrados, seja no processamento ou seja durante a mastigação. Contudo, é</p><p>importante levar em consideração que o grau de moagem dos grãos depende também</p><p>da espécie a que se destinam; no caso dos herbívoros não é recomendável a moagem</p><p>fina destes.</p><p>Uma vez alcançado o padrão enzimático de animal adulto, a digestibilidade dos hidratos</p><p>de carbono, e fundamentalmente do amido, varia segundo a sua estrutura físico-</p><p>química.</p><p>Tamanho dos grânulos de amido.</p><p>Quando comparados com os tubérculos, os cereais apresentam menor tamanho de</p><p>grânulos o que parece explicar as diferenças na utilização digestiva do amido entre</p><p>estes dois alimentos.</p><p>51</p><p>As pesquisas realizadas mostraram que a digestibilidade ileal e fecal da matéria</p><p>orgânica caia quando em uma dieta controle era substituída 50 e 100% da cevada</p><p>por batata Considerando que existe uma correlação alta entre o coeficiente de</p><p>digestibilidade da matéria orgânica e a digestibilidade da energia, a cevada oferece</p><p>maior proporção de energia assimilável na forma de glicose a nível de íleo do que a</p><p>batata.</p><p>Diferença entre a proporção de amilose e amilopectina nos grânulos do amido.</p><p>As variadas proporções de amilose e amilopectina nos grânulo dos cereais geram</p><p>diferenças quanto a digestão de amido no intestino delgado dos não ruminantes: os</p><p>resultados das pesquisas mostram que é maior a digestibilidade ileal do amido de</p><p>trigo e milho que a do trigo. Entretanto, a digestibilidade da amilose e amilopectina</p><p>são similares.</p><p>Processamento físico mediante a utilização de calor e umidade.</p><p>O processamento físico de distintas matérias primas ricas em amido é outro fator</p><p>que pode variar sua utilização digestiva.</p><p>A capacidade de perder o adquirir água gera na estrutura da molécula de amido a</p><p>presença de duas porções claramente diferenciadas na microscopia eletrônica.</p><p>Estas são:</p><p>Gel: porção solúvel em água e facilmente atacada pelas enzimas α-amilase;</p><p>Cristal: porção mais resistente ao ataque destas enzimas que, portanto,</p><p>necessita ser liberada do grânulo.</p><p>Entanto o aquecimento em meio úmido aumenta o número de moléculas hidratada,</p><p>o aquecimento seco aumenta o de cristais. A capacidade de se hidratar ou não dá</p><p>as diferenças de digestibilidade entre os amidos de origens diversas. Os amidos da</p><p>mesma origem vão diferir quanto à digestibilidade, se forem cozidos ou não, porque</p><p>a proporção das fases se altera. A hidratação dos grãos ou a maceração é um</p><p>processo antigo e amplamente usado que apresenta os mesmos resultados de</p><p>cozimento.</p><p>Com a utilização do calor e umidade, consegue-se captar água no interior do</p><p>grânulo que desestabiliza as pontes de hidrogênio. Estas pontes unem distintas</p><p>cadeias de polímeros e, quando apresentam-se instáveis, permitem a liberação de</p><p>amilose e amilopectina de estrutura granular. Este fenômeno, conhecido como</p><p>gelatinização, resulta particularmente adequado nos casos onde a digestão do</p><p>grânulo de amido é problemática, como é o caso dos tubérculos. Isto explica</p><p>porque quando se submete a batata a um processo de calor e umidade, o</p><p>coeficiente de digestibilidade melhora</p><p>em relação às dietas que contém amido de</p><p>batatas sem tratar.</p><p>Interação com outros componentes da dieta.</p><p>Sabe-se que a adição de fibra à dieta pode deprimir a digestão de amido. Uma</p><p>possível causa seria a menor disponibilidade do tempo para a atuação das enzimas</p><p>digestivas sobre os substratos específicos, já que a adição de fibra à dieta provoca</p><p>um aumento da velocidade do trânsito.</p><p>As pesquisas realizadas mostra que os efeitos da adição de fibra sobre a</p><p>digestibilidade do amido dependem do nível de fibra adicionado à dieta e da fonte</p><p>52</p><p>de fibra utilizada: para um mesmo nível de fibra bruta na dieta, o coeficiente de</p><p>digestibilidade em porcas adultas, variou de 21% (palha de cevada) a 85% (farinha</p><p>de soja).</p><p>4.1.3. Grupo três: polissacarídeos estruturais.</p><p>A celulose e as hemiceluloses, constituintes da parede celular, estão disponíveis para o</p><p>animal somente mediante a ação de microorganismos. A lignina, embora não seja</p><p>propriamente um carboidrato, visto que é encontrada em estreita associação com os</p><p>carboidratos da parede celular, geralmente é tratada simultaneamente.</p><p>Sob condições in vitro a celulose não lignificada é facilmente atacável pela microflora</p><p>celulolítica do trato digestivo dos herbívoros, mas quando a proporção de lignina</p><p>aumenta em conseqüência do envelhecimento da planta, a digestão da celulose se vê</p><p>seriamente interferida. Duas hipóteses têm sido utilizadas para explicar esta</p><p>interferência:</p><p>Visto que a lignina é indigerível, gera um bloqueio que não permite o ataque</p><p>enzimático das células vegetais;</p><p>A lignina ao se ligar quimicamente com os outros nutrientes, torna-os indigestíveis.</p><p>As interações através de pontes de hidrogênio que são encontradas freqüentemente</p><p>entre as hemiceluloses e a celulose comprometem o processo digestivo das</p><p>hemiceluloses.</p><p>As ligações de tipo β (1→4) da celulose não são hidrolisadas pelas α-</p><p>amilases. Como o sistema digestivo dos vertebrados não secreta nenhuma</p><p>enzima capaz de hidrolisar a celulose, esta não pode ser digerida e suas</p><p>unidades de D-glicose não são totalmente aproveitáveis como alimento para</p><p>a maioria dos organismos superiores. Somente os microorganismos</p><p>presentes no rúmen dos ruminantes ou aqueles presentes no ceco e cólon</p><p>dos monogástricos, produzem celulases que digerem as ligações beta da</p><p>celulose e de hemiceluloses.</p><p>As interações através de pontes de hidrogênio que são encontradas freqüentemente</p><p>entre as hemiceluloses e a celulose comprometem o processo digestivo das</p><p>hemiceluloses.</p><p>Os não-ruminantes herbívoros aproveitam relativamente melhor as hemiceluloses do</p><p>que a celulose. Uma possível explicação para maior eficiência de utilização das</p><p>hemiceluloses em relação à celulose se baseia na hipótese de que as ligações</p><p>arabinofuranosídicas se mostram sensíveis à acidez gástrica o que possivelmente</p><p>expõe os resíduos de xilose dos arabinoxilanos à digestão.</p><p>Parece que o principal problema na utilização das hemiceluloses seria então a</p><p>dificuldade da remoção das cadeias laterais da arabinose pelos microorganismos no</p><p>processo de fermentação. Em ruminantes a eficiência de desdobramento das</p><p>hemiceluloses se torna semelhante à da celulose. A digestão também parece depender</p><p>da remoção da celulose incrustada o que promoveria uma barreira à ação enzimática.</p><p>As ligações complexas das hemiceluloses com a lignina também diminuem a sua</p><p>degradabilidade.</p><p>53</p><p>As pectinas diferem do amido pela posição axial da ligação no carbono 4, não sendo</p><p>assim atacadas pelas α-amilases, porém são suscetíveis à ação microbiana. A</p><p>degradabilidade das pectinas pelas bactérias intestinais de não-ruminantes é quase que</p><p>completa, ainda que produzam uma marcante alteração no volume da excreta fecal.</p><p>A lignina é o fator primário que pode limitar o potencial de digestão da parede celular</p><p>onde está quimicamente ligada. A limitação da digestão da lignina pode dever-se à</p><p>função física desta como substância que favorece a rigidez da parede celular, as</p><p>características de suas uniões químicas com os polissacarídeos estruturais, também</p><p>conhecida como complexo lignocelulósica (neste caso a digestão é mais afetada pelo</p><p>grau e extensão das uniões lignina-polissacarídeos do que pela quantidade de lignina</p><p>presente na dieta), a inibição da atividade enzimática, ou as interações de todos estes</p><p>fatores. A presença de compostos fenólicos ou polifenólicos nos alimentos ou formados</p><p>na degradação parcial da lignina no trato digestivo parece ser uma possível causa de</p><p>inibição da atividade enzimática.</p><p>Apesar de que parece existir uma forte relação negativa entre a quantidade de lignina e</p><p>a digestibilidade das forragens, pode-se considerar que na determinação da</p><p>digestibilidade da parede celular a composição química da lignina e as diferenças entre</p><p>os tipos de ligações entre esta e os demais componentes da parede talvez sejam mais</p><p>importante do que a própria quantidade de lignina. Nas monocotiledônias, mormente em</p><p>gramíneas, por exemplo, existem ligações ésteres entre os grupos ácidos da lignina e</p><p>as cadeias de xilanos de elevado peso molecular, enquanto que nas dicotiledônias, em</p><p>especial as leguminosas, são mais freqüentes as ligações glicosídicas com os grupos</p><p>álcoois da lignina; esta hipótese explicaria porque a lignina das gramíneas parece ter</p><p>um efeito negativo maior sobre a digestão da parede celular do que a lignina das</p><p>leguminosas.</p><p>Ainda que sejam aceitos os efeitos, diretos ou indiretos, da indigestibilidade da lignina</p><p>sobre a digestibilidade dos demais nutrientes da dieta, alguns pesquisas realizadas,</p><p>sobretudo em ruminantes, dão valores razoavelmente altos para o coeficiente de</p><p>digestibilidade da lignina. Inúmeros pesquisadores sugeriram que alguns dos resultados</p><p>de digestibilidade relatados na literatura devem ser analisados à luz das diferenças na</p><p>própria composição e dos erros na estimação química da fração lignificada.</p><p>4.2. Evolução das enzimas digestivas com a idade.</p><p>Um dos fatores mas marcante sobre o grau de digestão do amido e dos três principais</p><p>dissacarídeos (maltose, sacarose e lactose) no intestino delgado é a evolução da</p><p>secreção enzimática dos não ruminantes com a idade.</p><p>Nos suínos pode-se observar que a lactase apresenta atividade enzimática alta mesmo</p><p>desde o nascimento, descendo a níveis seis vezes menores durante os sete dias</p><p>seguintes, mantendo-se mais ou menos constante ou ligeiramente em descenso em</p><p>períodos posteriores até chegar ao nível do animal adulto. Isto pode explicar porque</p><p>suínos adultos alimentados com lactose podem desenvolver diarréia e mal estar gasoso</p><p>devido a uma deficiência de lactase.</p><p>Em certos grupos populacionais muitos mamíferos adultos apresentam intolerância ao</p><p>leite por terem deficiência de lactase. Inúmeras causas podem explicar esta deficiência:</p><p>parece ser que em algumas circunstâncias trata-se de um caráter autossômico</p><p>recessivo herdado, geralmente expresso na adolescência ou no início da fase adulta.</p><p>54</p><p>Em outras, esta deficiência pode ser produzida pelo baixo consumo de leite na idade</p><p>adulta. Seja qual for a causa desta deficiência enzimática, no adulto após a ingestão do</p><p>leite a lactose acumula-se na luz do intestino delgado levando ao aumento de líquidos</p><p>neste local o que causaria distensão de abdominal, náuseas, cólicas e diarréia líquida.</p><p>A α-amilase pancreática apresenta uma evolução inversa à registrada para a lactase:</p><p>em geral ao nascimento a α-amilase pancreática tem baixa atividade enzimática, mas</p><p>se incrementa rapidamente depois da 4 ª semana de vida. De maneira semelhante é o</p><p>comportamento da atividade enzimática no caso da maltase.</p><p>Ao nascimento a situação da atividade das sacarases é um tanto semelhante à da α-</p><p>amilase pancreática e a maltase, porém é ainda mais lento o ritmo de aumento da sua</p><p>atividade com a idade.</p><p>A deficiência de algumas dissacaridases específicas no aparelho digestivo traz como</p><p>resultados transtornos gastrointestinais muito sérios. Se</p><p>durante as primeiras semanas</p><p>de vida os mamíferos recebem grandes quantidades de sacarose, desenvolvem</p><p>diarréias severas e podem morrer por insuficiência de sacarase.</p><p>Apesar de aumentar com a idade a capacidade dos animais para digerirem hidratos de</p><p>carbono, parece necessário, entretanto, manter parte dos carboidratos da dieta como</p><p>sendo de origem láctea nos animais desmamados de maneira precoce a fim de não</p><p>afetar negativamente os rendimentos produtivos. Tem sido observado que, em leitões</p><p>desmamados aos 21 dias, a velocidade de crescimento era maior quando a dieta com</p><p>milho e soja continha também soro de leite.</p><p>5. Propriedades físico-químicas dos componentes da parede celular no processo</p><p>digestivo.</p><p>As propriedades físico-químicas da parede celular dos alimentos são importantes para</p><p>entender seus efeitos fisiológicos globais nos animais e no homem. Entretanto, o</p><p>desenvolvimento destes conceitos têm sido mais evidentes nos trabalhos com aplicação</p><p>em nutrição humana.</p><p>As propriedades físico-químicas dos componentes parietais dos vegetais se</p><p>caracterizam por influir sobre o trânsito digestivo dos alimentos, a absorção dos</p><p>nutrientes e a adsorção dos sais biliares e o metabolismo dos lipídios. Por sua vez, a</p><p>estrutura física, sua grande escala de polimerização e a associação entre as moléculas</p><p>são os fatores de maior importância que determinam algumas das propriedades da</p><p>parede celular.</p><p>A variação na composição química da parede influenciam a capacidade de absorver</p><p>água, de intercâmbio catiônico e de adsorção de substâncias da matriz da digesta, que</p><p>são algumas das propriedades físico-químicas da parede celular. O teor de lignina, por</p><p>exemplo, influencia estas propriedades, determinando o grau de fermentação da</p><p>digesta.</p><p>O conteúdo de hemiceluloses e, particularmente o de pectinas, está relacionado com a</p><p>capacidade de retenção de água, ou capacidade higroscópica da parede, a qual, por</p><p>sua vez, pode influir sobre a digestão e absorção de outros nutrientes, explicar o</p><p>trânsito da digesta, o volume e peso das fezes assim como seu grau de viscosidade. O</p><p>efeito negativo da capacidade higroscópica da parede celular sobre a digestão e</p><p>55</p><p>absorção de outros nutrientes no intestino delgado pode ser causado pelo aumento da</p><p>massa que se produz ao se absorver quantidades significativas de água posto que a</p><p>matriz de digesta formada pode proteger alguns nutrientes da ação enzimática. Embora</p><p>exerçam estes efeitos negativos, as substâncias pécticas apresentam degradação</p><p>completa no intestino grosso fornecendo frações disponíveis para a flora microbiana.</p><p>Por outro lado, não ruminantes a viscosidade da digesta contribui a que seja mais lento</p><p>o trânsito do alimento, em especial na primeira parte do trato digestivo, devido</p><p>possivelmente à resistência que possa ter a digesta em relação às contrações do</p><p>intestino.</p><p>A presença de parede celular nas dietas dos não ruminantes favorecem a manutenção</p><p>da flora do trato gastrointestinal e exercem um importante efeito tampão determinado</p><p>pelas trocas catiônicas.</p><p>O complexo ecossistema intestinal, onde se incluem as colônias anaeróbicas, está</p><p>formado por mais de 400 espécies de bactérias, com uma contagem média fecal, para o</p><p>caso do homem, de 1010 à 1012 por mililitro. Em herbívoros não ruminantes adultos a</p><p>população microbiana ceco-cólica é predominante formada por bacteróides gram</p><p>negativos, não esporulados do gênero Bacillus sp, com uma concentração que pode</p><p>variar entre 109 e 3,9x1011 por grama de conteúdo cecal em coelhos até 5x109 nos</p><p>eqüinos.</p><p>A atividade bacteriana ceco-cólica se produz sobre o substrato que escapou da hidrólise</p><p>ácida e enzimática no estômago e intestino delgado e sobre os produtos gerados pela</p><p>secreção endógena (enzimas, mucopolissacarídeos e células de descamações da</p><p>mucosa). Os componentes da parede celular vegetal constituem-se no principal</p><p>substrato que chega ao intestino grosso, exercendo uma forte influência sobre o</p><p>aumento da massa bacteriana e sua atividade enzimática, sem afetar os tipos de</p><p>bactérias.</p><p>A capacidade de troca catiônica da parede celular, medida pela sua capacidade para</p><p>ligar-se aos íons metálicos em sua superfície, pode conduzir à alterações na absorção</p><p>de elementos minerais, afetar a ligação dos microorganismos aos polissacarídeos</p><p>estruturais e, portanto, a sua taxa de digestão. Substâncias complexas, particularmente</p><p>as que possuem grupamentos ácidos como o urônico (pectinas) e fenólico (lignina), ou</p><p>resíduos sulfatados, e outros constituintes da célula vegetal (fitatos, silicatos e oxalatos)</p><p>tendo sido apontadas freqüentemente como responsáveis pela interferência negativa</p><p>com a absorção mineral porquanto podem ligar-se ao Mg, Ca, Zn e Fe.</p><p>As pectinas e, possivelmente a lignina, apresentam ainda especial interesse por sua</p><p>capacidade de adsorção de ácidos biliares com uma possível repercussão sobre o</p><p>metabolismo dos lipídios, constituindo uma propriedade de interesse para os estudos</p><p>em nutrição humana devido aos efeitos sobre a hipocolesterolemia. Entre as teorias</p><p>mais acatadas está a que propõe que a ligação dos ácidos biliares às frações da parede</p><p>celular reduz a sua reabsorção ileal afetando sua circulação enterohepática. O</p><p>colesterol circulante passa a ser imediatamente mobilizado para atender a síntese de</p><p>ácidos biliares, diminuindo assim a concentração sérica do colesterol. Um outro</p><p>mecanismo que pode afetar o teor de colesterol sérico deve-se à ação do ácido</p><p>propiônico, derivado da fermentação da parede celular. Os estudos in vitro realizados</p><p>com hepatócitos isolados têm demonstrado que a síntese de colesterol é inibida pela</p><p>56</p><p>presença do ácido propiônico; no entanto, sob condições experimentais in vivo, esta</p><p>experiência ainda não ficou clara.</p><p>6. Algumas observações sobre o uso de alimentos fibrosos nos não-ruminantes.</p><p>A estratégia de utilização digestiva dos componentes da parede celular nos não-</p><p>ruminantes (onívoros, carnívoros e herbívoros) varia consideravelmente de acordo com</p><p>a peculiaridade morfo fisiológica do trato digestivo de cada espécie o que revela a</p><p>adaptação evolutiva desses animais para conseguir a utilização eficaz dos alimentos</p><p>vegetais.</p><p>Em coelhos, a estratégia utilizada para compensar suas elevadas necessidades</p><p>metabólicas e o consumo de alimentos de baixo valor nutritivo e ricos em parede</p><p>celular, reside em uma alta capacidade de ingestão de alimento acompanhada de um</p><p>rápido trânsito da digesta, sobretudo ao que se refere à fração mais fibrosa, de maneira</p><p>que o processo digestivo se manifesta principalmente sobre os demais componentes</p><p>menos fibrosos da dieta. A fisiologia digestiva dos coelhos está igualmente relacionada</p><p>com um importante processo fermentativo de digestão microbiana sobre os resíduos da</p><p>digesta, principalmente no ceco. Os fenômenos de adaptação relacionados com este</p><p>processo entre os quais se incluem a dualidade da excreção fecal, denominada</p><p>cecotrofia, e a ingestão (coprofagia) do material diferenciado excretado (cecotrofos)</p><p>formam parte de um complexo sistema digestivo onde os componentes da parede</p><p>celular ingeridos jogam papel de grande significado nutricional.</p><p>Em coelhos, a exceção das fontes de fibra pouco lignificadas (polpas de beterraba e de</p><p>cítricos), que apresentam coeficientes de digestibilidade da fibra de 70%, os da fibra</p><p>bruta e fibra em detergente ácido dos demais alimentos são normalmente menores que</p><p>20%. Apesar do escasso valor nutritivo da fibra no coelho, é necessário de se pensar</p><p>em utilizar uma combinação entre diferentes fontes de fibra, e, sobretudo, em aportar</p><p>um “nível mínimo de fibra indigestível” nas dietas visando evitar transtornos digestivos</p><p>que podem conduzir a diarréias e, em um número elevado de casos, a morte do animal,</p><p>principalmente durante a fase de crescimento do animal. A literatura especializada</p><p>recomenda aportar um nível de 12% de fibra bruta indigestível ou entre 19 e 22% de</p><p>FDA (ajustado a um máximo de 15 a 16%</p><p>de amido) na dieta para evitar transtornos</p><p>digestivos em coelhos em crescimento. Os pesquisadores espanhóis defendem a idéia</p><p>de que em coelhos a melhor maneira para se estimar a fibra indigestível e predizer a</p><p>concentração de energia da dieta é utilizar a FDA devido a sua forte correlação negativa</p><p>com como parâmetro.</p><p>A estratégia utilizada nos eqüinos também está baseada no aumento de consumo de</p><p>forma a compensar sua menor eficiência em utilizar polissacarídeos estruturais da</p><p>parede celular. Contudo, entre os herbívoros não-ruminantes, os eqüinos apresentam</p><p>maior capacidade de digestão fração fibrosa; eles digerem a fibra com uma eficácia</p><p>equivalente à 70% com respeito aos ruminantes. A fração fibrosa no entanto, deve</p><p>apresentar boa palatabilidade afim de não influenciar o consumo. Ao igual que nos</p><p>coelhos, a fração FDA dos alimentos tem se mostrado um potente estimador da</p><p>concentração de energia nos alimentos fornecidos aos eqüinos.</p><p>A utilização de alimentos com alto teor fibroso também tem sido estudada na produção</p><p>de suínos, com especial ênfase em fêmeas gestantes, onde os melhores resultados se</p><p>mostram mais evidentes e cujas necessidades energéticas são relativamente baixas.</p><p>57</p><p>Diversos autores assinalam que a inclusão de certos alimentos fibrosos, em geral os</p><p>menos lignificados, melhoram a redução de custos do plantel de reprodução e</p><p>diminuem a mortalidade ao nascimento, além de que, quando são oferecidos próximos</p><p>ao parto, previnem a constipação e a síndrome-mastite-agalaxia (MMA). Quando</p><p>comparadas com animais em crescimento, as fêmeas suínas gestantes possuem maior</p><p>habilidade em obter a energia a partir dos alimentos fibrosos; contudo, em se tratando</p><p>de cereais e outros alimentos com teores baixos de fibra, nenhuma diferença é</p><p>observada entre estas duas categorias. O maior desenvolvimento do trato</p><p>gastrointestinal e o estabelecimento de uma flora especializada favoreceriam a maior</p><p>degradabilidade da fibra nos animais adultos.</p><p>Desde as pesquisas realizadas na década dos oitenta, ficou estabelecido que os suínos</p><p>têm grande capacidade de utilização digestiva dos nutrientes e a energia da alfafa</p><p>(Medicago sativa), que em terminação podem obter até 30% de seus requerimentos de</p><p>energia líquida para mantença a partir dos ácidos graxos voláteis produzidos no</p><p>intestino grosso e que é possível manter o comportamento reprodutivo normal das</p><p>fêmeas até mesmo quando são alimentadas com dietas contendo acima de 90% de</p><p>farinha de alfafa.</p><p>Pesquisas realizadas em fêmeas adultas alimentadas durante três gestações</p><p>sucessivas com dietas que continham de 50 a 96% de feno de alfafa mostraram que era</p><p>possível manter rendimentos satisfatórios. Sobre esta mesma linha de pesquisa já</p><p>foram relatados resultados que mostram que com a adição de até 50% de feno de alfafa</p><p>se podia manter rendimentos aceitáveis tanto em gestação quanto lactação; porém,</p><p>estes rendimentos decresciam quando era atingido 95% de inclusão de feno de alfafa</p><p>na dieta.</p><p>A influência do nível de fibra e da sua origem se dá marcadamente no aproveitamento</p><p>energético dessas fontes a partir da fermentação microbiana no intestino grosso.</p><p>Pesquisas realizadas na década dos anos noventa mostraram que o suprimento de</p><p>energia pela fermentação pode representar 28% da energia líquida necessária para a</p><p>mantença desde que sejam incluídos na dieta níveis de 20% de alimentos fibrosos de</p><p>alta degradabilidade como a polpa de beterraba. Pesquisadores espanhóis defendem a</p><p>inclusão de fontes fibrosas fermentecíveis como as polpas de beterraba e de polpa de</p><p>cítricos em suínos adultos como uma alternativa para diminuir custos de produção sem</p><p>afetar o rendimento produtivo dos animais.</p><p>As pesquisas realizadas até o momento sobre o uso de recursos alimentícios fibrosos</p><p>em suínos permitiram assinalar que existem efeitos associativos do nível de</p><p>incorporação da fibra nas dietas sobre o animal, desde a mesma ingestão de alimentos</p><p>até os vários processos que acontecem no trato gastrointestinal. Contudo, os estudos</p><p>mais recentes têm sugerido que os efeitos fisiológicos e nutricionais da fibra dependem</p><p>não só do nível da parede celular incorporada à dieta, mas também de sua composição</p><p>químicas e estrutural, a forma como está fisicamente associada com outros nutrientes e</p><p>o animal no que tem a ver com seu estado fisiológico mas, principalmente, do local do</p><p>trato gastrointestinal onde estão acontecendo os processos digestivos.</p><p>Embora a incorporação de níveis crescentes de alimentos fibrosos às dietas de suínos</p><p>fornecem uma fonte adicional de energia aos grãos de cereais vista a contribuição da</p><p>fermentação microbiana dos constituintes da parede celular no ceco e colo, os relatos</p><p>das pesquisas salientam que existem efeitos associativos entre o nível de utilização e a</p><p>58</p><p>composição da fibra sobre a própria ingestão de alimento, os processos digestivos, as</p><p>características e a composição das fezes e, portanto, a digestibilidade dos nutrientes.</p><p>Duas estratégias têm sido utilizadas para estudar os efeitos da fibra na alimentação de</p><p>suínos. A primeira tem-se baseado na substituição parcial ou a suplementação de</p><p>dietas semi-sintéticas por alguns isolados de fibra (celulose, gomas e pectina). A outra</p><p>estratégia apoia-se no estudo de alguns alimentos fibrosos propriamente ditos; nesta já</p><p>foram pesquisadas palhas, cascas e resíduos fibrosos da safra, subprodutos da</p><p>transformação dos cereais e oleaginosas e derivados da indústria de extração de sucos</p><p>(polpa de cítricos) e da obtenção de açúcar (polpa de beterraba). A escolha da primeira</p><p>estratégia e não a dos alimentos fibrosos tem algumas vantagens porém está aberta à</p><p>crítica.</p><p>Os efeitos dos dois tipos de frações da parede celular (fibra solúvel e insolúvel) sobre a</p><p>função gastrointestinal estão altamente relacionados com as suas propriedades físicas</p><p>e químicas (capacidade de absorção de água, adsorção de minerais, tamponante, de</p><p>troca catiônica e de formação de géis) e com o local onde estão acontecendo os</p><p>processos digestivos.</p><p>No intestino delgado a fibra solúvel tem seu maior impacto através da redução da taxa</p><p>de absorção de vários nutrientes, sendo a mais marcante para a glicose, o colesterol</p><p>plasmático e os aminoácidos, diminuindo, consequentemente, a digestibilidade ileal dos</p><p>aminoácidos, lípides e minerais. Este efeito pode ser explicado por uma redução no</p><p>vazamento gástrico, um efeito sobre a difusão e absorção dos nutrientes ou um</p><p>aumento da viscosidade do conteúdo digestivo. Neste mesmo local do trato digestivo, a</p><p>fibra solúvel, entretanto, afeita a diluição do conteúdo ileal, diminui o tempo de</p><p>passagem da digesta e aumenta o volume fecal.</p><p>No intestino grosso pode ser dito que, de maneira geral, a fibra da dieta muda a</p><p>atividade das bactérias e, em conseqüência, altera o metabolismo do nitrogênio, seus</p><p>padrões de excreção e, possivelmente, afete o balanço geral de nitrogênio do animal;</p><p>porém, as causas que explicam a origem do aumento do volume fecal e das perdas do</p><p>nitrogênio nas fezes também dependem do tipo de fibra que atingi este local do trato</p><p>digestivo: no caso da fibra solúvel, por exemplo, é explicado pelo aumento na excreção</p><p>do nitrogênio microbial; no entanto, a fração insolúvel, visto que apresenta baixa</p><p>degradabilidade aumentam a excreção da parede celular ligada à proteína explicando,</p><p>assim, o maior volume fecal e o aumento na excreção do nitrogênio nas fezes. O efeito</p><p>global de ambos os dois mecanismos traduz-se em uma diminuição da digestibilidade</p><p>aparente do nitrogênio.</p><p>Em aves, a contribuição positiva da fibra é considerada incerta devido a alta</p><p>indigestibilidade dos componentes da parede celular. As pesquisas realizadas</p><p>demonstraram que os complexos celulósicos, as hemiceluloses e as substâncias</p><p>pécticas são pouco digeridos mesmo pelas aves adultas. As mesmas pesquisas</p><p>também têm mostrado que dos polímeros estruturais observa-se alguma degradação</p><p>das pentosanas solúveis em água</p><p>do alimento da</p><p>boca até o inglúvio ou papo (trata-se de uma dilatação do esôfago em forma de bolsa</p><p>membranosa presente em inúmeras aves, exceto nas espécies insetívoras) que</p><p>apresenta as seguintes funções:</p><p>(1). Serve como um reservatório para a armazenagem e umedecimento do alimento até</p><p>que se esvazie ao proventrículo o qual está a continuação do inglúvio;</p><p>(2). Permite a clivagem da amilase salivar;</p><p>(3). Em algumas espécies acontece a fermentação do amido originando maltose,</p><p>glicose e ácido lático.</p><p>PROVENTRÍCULO (ESTÔMAGO GLANDULAR).</p><p>(1). Local de secreção gástrica (produção de HCl e pepsina); pH entre 3,0 e 4,5. A</p><p>diferença dos monogástricos as aves não produzem lipase gástrica e tanto o HCl</p><p>quanto a pepsina são produzidos e secretados por um mesmo tipo de células;</p><p>(2). O alimento passa rapidamente por este local (aproximadamente 14 segundos).</p><p>VENTRÍCULO (MOELA OU ESTÔMAGO MUSCULAR).</p><p>(1). Órgão com parede muscular grossa e epitélio cornificado onde é reduzido</p><p>fisicamente o tamanho da partícula do alimento (semelhante à mastigação nos</p><p>mamíferos) devido às contrações musculares involuntárias, as quais se apresentam</p><p>em proporção de uma a cada 20 ou 30 segundos;</p><p>(2). A parede da moela não tem glândulas de secreção de enzimas, porém está</p><p>recoberta por uma secreção mucosa espessa; neste local o HCl e a pepsina</p><p>originados no proventrículo mantêm ainda sua atividade;</p><p>(3). A moela contem normalmente pedras pequenas ou partículas duras que ajudam na</p><p>moagem das sementes e grãos ingeridos; contudo estas não são essenciais para o</p><p>desenvolvimento da função de trituração que ali acontece.</p><p>5</p><p>INTESTINO DELGADO.</p><p>(1). Com exceção da lactase várias das enzimas achadas nos mamíferos também estão</p><p>no intestino delgado das aves;</p><p>(2). O pH do intestino delgado é levemente ácido;</p><p>(3). A absorção de nutrientes é similar à dos mamíferos, exceto que nas aves não há</p><p>secreção da enterogastrona, hormônio que afeta a absorção das gorduras</p><p>CECO E INTESTINO GROSSO.</p><p>(1). O TGI das aves tem dois sacos cecos (ceco), no entanto nos mamíferos há só um</p><p>saco;</p><p>(2). O ceco e intestino grosso são locais de reabsorção d’água; parte da degradação da</p><p>fibra do alimento e síntese de vitaminas solúveis em água acontece no ceco devido</p><p>à fermentação bacteriana, sendo, contudo, menor estas atividades nas aves</p><p>quando comparadas com os mamíferos, em especial os mamíferos herbívoros não</p><p>ruminantes;</p><p>(3). O intestino grosso é muito curto (5-10 cm) e esvazia o seu conteúdo dentro da</p><p>cloaca, cavidade onde saem também as vias urogenitais e de donde o material</p><p>fecal e urinário pode ser descarregado ao meio.</p><p>As aves não alojadas em gaiolas ingerem os dejetos depositados no chão; contudo,</p><p>este fenômeno é de pouca importância e não possui a significância que tem para</p><p>coelhos.</p><p>2. CÃO.</p><p>BOCA.</p><p>Os cães devoram o alimento sem mastigar; uma vez que o alimento é apreendido e</p><p>mastigado, estimula-se a produção de saliva devido à visão e o cheiro do alimento. A</p><p>produção de saliva facilita a deglutição do alimento.</p><p>DEGLUTICÃO.</p><p>O alimento é transferido da boca até o estômago através de um tubo relativamente</p><p>curto chamado de esôfago; embora neste local no sejam produzidas enzimas, as suas</p><p>células adicionam grandes quantidades de muco que facilitam a passagem do alimento.</p><p>A presença do alimento no esôfago estimula o peristaltismo empurrando-o para o</p><p>estômago.</p><p>Entre o esôfago e o estômago existe a cárdia que é estimulada pela onda peristáltica</p><p>permitindo a passagem do alimento; a pressão gerada no estômago não causa o</p><p>relaxamento do esôfago, sendo, portanto, improvável a volta do alimento à boca, exceto</p><p>em circunstâncias anormais como por exemplo vômito.</p><p>ESTÔMAGO.</p><p>6</p><p>(1). O estômago nos cães funciona como reservatório permitindo que o alimento seja</p><p>ingerido na forma de refeições espaçadas ao invés que continuamente. Neste local</p><p>do TGI é onde comença realmente a digestão das proteínas;</p><p>(2). O estômago também regula o fluxo de materiais para o intestino delgado.</p><p>(3). Funcionalmente pode ser dividido em duas porções:</p><p>• Corpo: Possui paredes muito elásticas o que permite a armazenagem de</p><p>grandes quantidades de alimento sem qualquer aumento da pressão</p><p>intragástrica. A mucosa do corpo do estômago secreta muco. HCl e proteases,</p><p>sendo que uma delas, a pepsina, é produzida em forma inativa como</p><p>pepsinogênio seguindo os mesmos mecanismos de controle hormonal e nervoso</p><p>que para as outras espécies animais não ruminates.</p><p>• Antro: A mucosa antral, em contraste com a mucosa do corpo, produz uma</p><p>solução alcalina pobre em enzimas.</p><p>INTESTINO DELGADO.</p><p>O alimento parcialmente digerido no estômago passa ao dudeno. A velocidade pela</p><p>qual o estômago libera o quimo (mistura líquida espessa e leitosa formada no estômago</p><p>entre o alimento e as secreções digestivas) para o duodeno é controlada pelo esfincter</p><p>pilórico.</p><p>No intestino delgado do cãe acontecem os mesmos processos digestivos sobre os</p><p>nutrientes e a energia que nas outras espécies não ruminantes.</p><p>INTESTINO GROSSO.</p><p>(1). Não apresenta vilosidades;</p><p>(2). Sua superfície de absorção é limitada;</p><p>(3). Embora uma parcela pequena do alimento e da água ingerido chega até o intestino</p><p>grosso, as colônias de bactérias residentes neste local do TGI são capacez de digerir</p><p>parcialmente algumas proteínas e resíduos dos alimentos fibrosos.</p><p>3. COELHO.</p><p>Anatomicamente o coelho apresenta estômago e ceco bastante desenvolvidos (com</p><p>capacidade de conter cerca de 80% da digesta) e estão bem adaptados à fermentação</p><p>posterior ao intestino delgado. Outra particularidade presente nesta espécie está</p><p>associada com a cecotrofia que é a capacidade que tem os coelhos de reingerir parte</p><p>do material fecal, as denominadas fezes moles ou cecotrofos, geradas pela</p><p>fermentação cecal, o que lhes permite aproveitar mais eficientemente os alimentos com</p><p>altos teores de parede celular e reingerir nutrientes derivados da atividade bacteriana.</p><p>BOCA.</p><p>Como nas outras espécies animais nos coelhos o processo digestivo inicia-se com a</p><p>apreensão e mastigação dos alimentos (80-120 movimentos por minuto) com a</p><p>conseqüente trituração e insalivação dos mesmos (a diferença do alimento os</p><p>7</p><p>cecotrofos são deglutidos íntegros); importante é salientar que nos coelhos a saliva</p><p>apresenta alta atividade enzimática da α-amilase. Depois destes processos digestivos</p><p>inicias o alimento é deglutido passando diretamente através do esôfago ao estômago.</p><p>ESTÔMAGO</p><p>(1). Mede cerca de 115 mm de comprimento e 75 de largura e apresenta uma</p><p>capacidade média total de 500 ml no coelho adulto, não encontrando-se</p><p>normalmente vazio; possui dois divertículos bem caracterizados, com um cárdia</p><p>pouco pronunciado e um piloro bastante desenvolvido;</p><p>(2). Tem uma túnica muscular pouco desenvolvida e pouco contrátil;</p><p>(3). As secreções estomacais incluem HCl, pepsinogênio e mucina. Nos animais</p><p>lactantes o pH situasse entre 5,5 e 6,0 (tornando-os susceptíveis às diarréias) e nos</p><p>adultos entre 1 e 2. A despeito do baixo pH alguma fermentação ocorre neste local</p><p>do TGI indicada pela presença de ácido láctico decorrente da ação das bactérias</p><p>nos cecotrofos;</p><p>INTESTINO DELGADO E ÓRGÃOS ANEXOS.</p><p>(1). Comprimento aproximado de 300 cm sendo atingido de maneira total por volta de 9</p><p>a 11 semanas de idade;</p><p>(2). Encontra-se dividido em três áreas funcionais: duodeno, jejuno (maior área de</p><p>digestão e absorção) e íleo; os processos digestivos que acontecem neste local são</p><p>similares aos apresentados na maioria das espécies monogástricas. Enquanto que</p><p>os ruminantes secretam os ácidos biliares conjugados com a taurina, nos coelhos</p><p>estes são secretados com a glicina. Outra peculiaridade é que os pigmentos biliares</p><p>do coelho são principalmente constituídos de biliverdina (como nas aves e anfíbios)</p><p>enquanto que a maioria dos mamíferos excretam bilirrubina.</p><p>INTESTINO GROSSO.</p><p>(1). Local do TGI bastante volumoso, medindo</p><p>presentes em algumas hemiceluloses,</p><p>particularmente as encontradas em grãos de cereais como o trigo.</p><p>Os efeitos dos NPS ou polissacarídeos não-amiláceos das plantas (celulose,</p><p>arabinoxilana, arabinogalactana, galactomanana, xiloglucana e substâncias pécticas)</p><p>59</p><p>sobre a digestão têm sido estudados recentemente em frangos de corte. A figura 2</p><p>apresenta um resumo dos principais achados nesta área.</p><p>De uma forma geral, o aumento nos conteúdos de fibra na dieta para aves diminui os</p><p>valores de EM da mesma: em poedeiras pode-se considerar que por cada aumento de</p><p>um ponto na fibra bruta há uma queda de 90 kcal de EM/kg; caso que o estimador</p><p>utilizado seja a FDA a queda é de 80 kcal de EM/kg e é de 40 kcal/kg quando o</p><p>estimador usado é a FDN. Nas aves, a fração fibrosa, no en tanto, revela-se como um</p><p>bom preditor do valor nutricional dos alimentos, devido à alta correlação negativa que</p><p>existe entre o seu conteúdo e a digestibilidade da proteína, gorduras, matéria orgânica e</p><p>EM.</p><p>As informações disponíveis para cães indicam que 5% é o nível ótimo de fibra para ser</p><p>incluído nas dietas, visto que este promove a normalização das funções</p><p>gastrointestinais, já níveis dietéticos entre 10 e 15% de fibra seriam para atender o</p><p>manejo alimentar de animais obesos o diabéticos; níveis acima de 15% de fibra bruta na</p><p>matéria seca ingerida podem deprimir o trânsito digestivo aumentando, porém, de</p><p>maneira significativa o volume fecal e o número de defecações diárias. Efeitos positivos</p><p>da fibra sobre a saciedade em cães que necessitam estar sob restrição calórica também</p><p>têm sido relatados na literatura.</p><p>V. METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS.</p><p>No aparelho digestivo, somente os monossacarídeos se absorvem, com exceção nos</p><p>animais recém-nascidos que podem absorver moléculas mais volumosas. Por</p><p>conseguinte, para que a absorção se realize, as enzimas digestivas ou a flora</p><p>microscópica presentes no intestino grosso deverão hidrolisar os poli, tri e</p><p>dissacarídeos.</p><p>As carboidrases são efetivas na hidrólise da maioria dos carboidratos complexos a</p><p>monossacarídeos, com exceção daqueles que possuem o enlace Glicose -Glicose, tal</p><p>como a celulose.</p><p>1. ABSORÇÃO.</p><p>Encontram-se no duodeno e no jejuno os principais sítios de absorção de</p><p>monossacarídeos. Na porção do íleo inferior, no estômago e no intestino grosso se</p><p>absorvem poucos açucares.</p><p>A velocidade de absorção varia segundo o tipo de monossacarídeo. A glicose e</p><p>galactose são absorvidas mais rapidamente do que a frutose; os demais</p><p>monossacarídeos são absorvidos em uma velocidade todavia menor. Estas diferenças</p><p>se devem à existência, para os primeiros, de mecanismos específicos de transporte</p><p>ativo, enquanto que para a frutose é necessário a conversão prévia da glicose. O resto</p><p>de monossacarídeos são absorvidos por difusão simples.</p><p>A conversão de alguns monossacarídeos em glicose se produz dentro da célula da</p><p>mucosa intestinal. Os monossacarídeos que não se convertem em glicose, neste local</p><p>durante a absorção, podem se converter em glicose através de reações no fígado, onde</p><p>60</p><p>serão utilizados nas distintas rotas metabólicas para a obtenção de energia, formação</p><p>de gordura, etc.</p><p>Os ácidos graxos voláteis produzidos durante a fermentação dos materiais fibrosos são</p><p>ácidos de cadeia curta e, por isso mesmo, solúveis em água. Na sua maior parte, são</p><p>absorvidos no próprio local da digestão microbiana e utilizados metabolicamente para</p><p>finalidade semelhante à glicose, porém com uma eficácia menor, em torno de 75%. A</p><p>importância quantitativa destes processos varia amplamente. Assim segundo vários</p><p>autores, os ácidos graxos voláteis produzidos no intestino grosso de não-ruminantes</p><p>podem cobrir entre 5 e 30% das necessidades da energia líquida de mantença. Por</p><p>outro lado, a eficácia de utilização da energia que se absorve no ceco é a metade da</p><p>que se absorve ao nível do intestino delgado.</p><p>2. METABOLISMO DA GLICOSE.</p><p>A glicose pode ser utilizada pelo mecanismo animal de duas formas:</p><p>Mediante via anabólica: síntese de glicogênio, lipídeos e lactose.</p><p>Mediante via catabólica: glicólise e Ciclo de Krebs.</p><p>2.1. Gliconeogênese e Glicólise.</p><p>O organismo animal armazena pouquíssima energia sob a forma de carboidrato, mas</p><p>parte da glicose se converte em glicogênio, o qual é armazenado no fígado e músculo</p><p>esquelético. O glicogênio é um composto similar ao amido que pode converter-se</p><p>novamente, de forma rápida, em glicose.</p><p>O nível do açúcar sangüíneo se mantém dentro de uma margem muito estreita em</p><p>animais normais. Ao converter a glicose sangüínea circulante em glicogênio</p><p>(gliconeogênese), o organismo volta a convertê-lo em glicose por meio da glicólise;</p><p>quando descendem os níveis sangüíneos.</p><p>A concentração de glicose sangüínea se eleva depois da ingestão de alimentos, mas</p><p>regressa aos níveis de jejum em poucas horas. Esta homeostase se controla de forma</p><p>endócrina; os hormônios são importantes na manutenção da concentração de glicose</p><p>no sangue dentro dos limites normais das espécies. O armazenamento de glicogênio</p><p>depois da ingestão de alimentos evita a elevação do açúcar sangüíneo (hiperglicemia).</p><p>A formação do glicogênio é limitada. Quando a ingestão de carboidratos excede as</p><p>necessidades de armazenamento de glicogênio, a glicose se converte em gordura.</p><p>2.2. Gliconeogênese.</p><p>A principal rota da glicose na maioria dos tecidos começa com a fosforilação da glicose</p><p>à glicose-6 fosfato; esta se transforma em glicose-1-fosfato e polimeriza-se em</p><p>glicogênio. Uma pequena quantidade de glicose-6-fosfato entra continuamente em outra</p><p>rota, chamada de Via das Pentoses. Esta via é primariamente importante como fonte de</p><p>ribose para a síntese de ácidos nucleícos (RNA e DNA) e nucleotídeos enzimáticos.</p><p>A maior rota da glicose-6-fosfato é a via glicolítica que, após a transformação da</p><p>glicose-6-fosfato e, várias reações, produz piruvato. O piruvato marca o segundo ponto</p><p>importante no metabolismo da glicose. Ele permanece no citoplasma e se transforma,</p><p>anaerobicamente, em lactato ou entra na mitocôndria e se transforma em Acetil- CoA.</p><p>Este composto químico representa um ponto básico dentro de grande número de vias</p><p>61</p><p>metabólicas existente no organismo animal, pois ele pode resultar da degradação de</p><p>ácidos graxos voláteis, glicose, aminoácidos e lipídeos.</p><p>Na mitocôndria, o piruvato passa para outra via metabólica, chamada de Ciclo de Krebs,</p><p>Ciclo do ácido tricarboxílico ou, Ciclo do ácido cíctrico. O Ciclo de Krebs é o final das</p><p>vias metabólicas energéticas comum aos esqueletos carbonados que deram origem</p><p>Acetil-CoA.</p><p>Há pequenos rumos metabólicos ao longo do Ciclo de Krebs que são importantes nas</p><p>interconversões, como a transformação de glicose e síntese de ácidos graxos e</p><p>lipídeos.</p><p>O resultado final do Ciclo de Krebs é a oxidação do carbono e hidrogênio para a</p><p>formação de duas moléculas de adenosina trifosfato (ATP). O ATP é um componente</p><p>rico em energia química. É utilizado nos processos bioquímicos que requerem energia</p><p>para trabalho químico (biossíntese), para trabalho mecânico (contração muscular) e</p><p>trabalho osmótico (transporte ativo).</p><p>3. Metabolismo dos ácidos graxos voláteis.</p><p>Os ácidos graxos voláteis podem ser utilizados em processos catabólicos ou</p><p>anabólicos. No catabolismo, seu destino é a síntese de ATP. No anabolismo, são</p><p>empregados na síntese de lipídeos, e em particular no caso do ácido propiônico, na</p><p>síntese de glicose.</p><p>O ácido acético é metabolizado no tecido periférico (tecido muscular e adiposo). Entra</p><p>no ciclo de krebs como Acetil-CoA. É utilizado na síntese de ácidos graxos de cadeia</p><p>longa e para cada molécula de ácido acético são produzidos 10 moles de ATP.</p><p>O ácido propiônico é metabolizado no fígado onde transforma-se em glicose ou é</p><p>metabolizado via Ciclo de Krebs para a produção de 18 moles de ATP por molécula de</p><p>ácido oxidado.</p><p>O ácido butírico no fígado é convertido à Acetil-CoA que entra no Ciclo de Krebs e</p><p>produz 27 moles de ATP</p><p>por molécula de ácido.</p><p>VI. BIBLIOGRAFIA DE APOIO.</p><p>Andrigueto, J.M. et al. Nutrição Animal. São Paulo, Nobel. Ed. da Universidade Federal</p><p>do Paraná, 1982.</p><p>Bergman, E.N. Contributions of VFA from the gastrointestinal tract in various</p><p>species. 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British Poultry Science. 32: 67-78. 1991.</p><p>DIGESTÃO E METABOLISMO DOS LIPÍDEOS</p><p>SUMÁRIO</p><p>1 Introdução</p><p>2 Funções principais dos lipídeos</p><p>3 Definição de lipídeos</p><p>4 Ácidos graxos</p><p>4.1.1 Estrutura</p><p>4.1.2 Propriedades físicas e químicas</p><p>4.1.3 Ocorrência</p><p>5 Classificação dos lipídeos</p><p>6 Metabolismo de lipídeos</p><p>6.1.1 Ácidos graxos</p><p>6.1.1.1 Biossíntese</p><p>6.1.1.2 Catabolismo</p><p>6.1.2 Triacilgliceróis</p><p>6.1.2.1 Biossíntese</p><p>6.1.2.2 Degradação</p><p>7 Digestão, absorção e utilização</p><p>7.1 Digestão</p><p>7.1.1 Digestão pré-duodenal</p><p>7.1.2 Digestão duodenal</p><p>7.2 Absorção</p><p>7.3 Utilização</p><p>7.3.1 Digestibilidade</p><p>7.3.2 Deposição de gordura</p><p>7.3.3 Mobilização de reservas</p><p>64</p><p>8 Literatura consultada</p><p>1 INTRODUÇÃO</p><p>Os lipídeos, ou gorduras, apresentam um problema digestivo especial para o animal,</p><p>porque não se dissolvem em água, o principal meio pelo qual ocorre a maioria dos</p><p>processos corpóreos, incluindo a digestão. A ação detergente é necessária para</p><p>emulsificar ou dissolver lipídeos, de forma que possam ser submetidos às ações das</p><p>enzimas hidrolíticas, hidrossolúveis, no intestino. O problema da solubilidade torna a</p><p>mecânica da digestão e da absorção dos lipídeos ligeiramente diferentes daquela das</p><p>proteínas e carboidratos.</p><p>Os lipídeos compõem uma grande porção das dietas dos carnívoros, ao passo que em</p><p>geral formam uma porção menor das dietas naturais dos herbívoros adultos. Apesar</p><p>disso, parece que as espécies herbívoras possuem a capacidade de digerir e absorver</p><p>lipídeos em quantidades considerávelmente mais elevadas do que as encontradas em</p><p>suas dietas naturais, e freqüentemente, lipídeos suplementares são acrescidos às</p><p>dietas de cavalos de corrida e vacas leiteiras de alta produção. Os neonatos de todas</p><p>as espécies mamíferas possuem alta capacidade de digestão e absorção de lipídeos,</p><p>porque o leite tem alto teor de gordura.</p><p>O lipídeo dietético primário é o triacilglicerol (TG), que tanto pode originar-se de fontes</p><p>vegetais como animais. Outros lipídeos dietéticos importantes incluem o colesterol e o</p><p>éster de colesterol de origem animal, ceras de fontes vegetais e fosfolipídeos, tanto de</p><p>fontes vegetais como animais. A estrutura desses vários elementos podem ser</p><p>visualizadas nas figuras 1, 2 e 3.</p><p>2 FUNÇÕES PRINCIPAIS DOS LIPÍDEOS</p><p>As funções gerais dos lipídeos são as seguintes:</p><p>1 – Fornecimento de energia para manutenção normal do organismo e das funções</p><p>produtivas. A hidrólise total dos TG proporciona glicerol e ácidos graxos (AG) que</p><p>servem como fontes concentradas de energia (2,25 vezes mais energia que</p><p>carboidratos e proteínas)</p><p>2 – Fonte de AG essenciais : os animais aparentemente não sintetizam o ácido linoiléico</p><p>e o ácido linolênico, ou pelo menos não em quantidades suficientes para prevenir as</p><p>alterações patológicas e, portanto, devem estar presentes nas dietas.</p><p>Na prática, ácido linoléico é adicionado à dieta destinada às aves, todavia na</p><p>alimentação de suínos esse AG não precisa ser adicionado como suplemento, pois</p><p>todos os alimentos são relativamente ricos em AG essenciais. Não é freqüente o</p><p>aparecimento de deficiência de AG essenciais ( diminuição da velocidade de</p><p>crescimento, alopecia, dermatite e problemas reprodutivos).</p><p>O araquidônico é sintetizado a partir do linoléico. Então diz-se que os ácidos linoléico e</p><p>linolênico são nutricionalmente essenciais, enquanto o ácido araquidônico é</p><p>metabolicamente essencial.</p><p>65</p><p>A importância metabólica dos AG essenciais parece derivar de suas funções</p><p>específicas:</p><p>- Papel estrutural como constituintes das membranas celulares: dietas deficitárias em</p><p>AG essenciais implicam menor permeabilidade e, portanto, redução do intercâmbio de</p><p>nutrientes da célula.</p><p>- Papel como precursores na biossíntese de substâncias tais como prostaglandinas (</p><p>sintetizadas a partir do araquidônico), prostaciclinas, troboxanos e leucotrienos que</p><p>atuam como reguladores metabólicos de importantes processos como funcionamento</p><p>do rim, reprodução, regulação da pressão sanguínea, coagulação do sangue, resposta</p><p>imunológica etc.</p><p>- Portador das vitaminas lipossolúveis:</p><p>a absorção das vitaminas lipossolúveis é função</p><p>da digestão e absorção das gorduras. As vitaminas lipossolúveis encontram-se na luz</p><p>do tubo intestinal, dispersas em micelas parecidas ou idênticas àquelas formadas por</p><p>ocasião da absorção de AG. As micelas mistas que contêm monoacilgliceróis (MG) e</p><p>AG livres captam as vitaminas lipossolúveis de maneira mais eficiente que as micelas</p><p>que não contêm esses compostos.</p><p>3 DEFINIÇÃO DE LIPÍDEOS</p><p>Lipídeos são substâncias orgânicas oleosas ou gordurosas, insolúveis em água,</p><p>extraídas das células e tecidos por solventes orgânicos não polares como o clorofórmio</p><p>e o éter. Os lipídeos mais abundantes são as gorduras ou TG, que são os principais</p><p>combustíveis na maioria dos organismos, sendo a principal forma de armazenamento</p><p>de energia química. Os lipídeos são estruturalmente bastante diversificados, no entanto</p><p>apresentam um aspecto químico comum: todos são derivados do acetato.</p><p>4 ÁCIDOS GRAXOS</p><p>4.1 ESTRUTURA</p><p>São os principais componentes dos lipídeos, aos quais conferem suas propriedades</p><p>gerais.</p><p>A estrutura geral é R-COOH, onde R equivale a uma cadeia de carbonos, que contém</p><p>desde 2 até 24 ou mais átomos. Sua característica fundamental é possuir uma função</p><p>ácida de natureza carboxílica hidrófila e uma cadeia parafínica hidrófoba.</p><p>R-COOH</p><p>Cadeia parafínica carboxila hidrófila</p><p>Hidrófoba</p><p>Ácido butírico CH3 (CH2)2COOH</p><p>66</p><p>H H H O</p><p>   </p><p>H – C – C – C – C – OH</p><p>   </p><p>H H H H</p><p>Cada átomo de carbono da cadeia, com exceção do grupo carboxila e do grupo metil</p><p>terminais, tem dois átomos de hidrogênio aderidos a ele.</p><p>Ácido linoléico (n-6)</p><p>CH3(CH2)4-CH=CH-CH2-CH=CH- (CH2)7 – COOH</p><p>A cadeia parafínica pode ser saturada (somente ligação simples entre carbonos) ou</p><p>insaturada ( uma ou mais ligações duplas entre carbonos). Nas cadeias poliinsaturadas,</p><p>um átomo de hidrogênio é eliminado nas ligações duplas.. A desidrogenação torna o</p><p>princípio nutritivo lipídeo mais digestível. Ao contrário, as gorduras mais hidrogenadas</p><p>ou saturadas, apresentam menor digestibilidade.</p><p>As cadeias parafínicas podem ser linear, ciclica ou ramificada. Distinguem-se, ainda,</p><p>três séries de AG insaturados: n-9, n-6 e n-3 conforme a ligação dupla esteja no nono,</p><p>sexto e terceiro carbono desde o grupo metil do ácido graxo, respectivamente (figura 6).</p><p>4.1.2 PROPRIEDADES FÍSICAS E QUÍMICAS</p><p>O ponto de fusão é mais elevado nos AG saturados (que são sólidos a temperatura</p><p>ambiente), aumentando com o tamanho da cadeia desde 44,2°C no ácido láurico (12:0)</p><p>até 76,5°C no ácido araquídico (20:0). O ponto de fusão diminue pela introdução de</p><p>duplas ligações, assim passa de 69,6°C no ácido esteárico (18:0); 13,4°C no ácido</p><p>oléico (18:1); -5°C no linoléico (18:2) até -11°C no ácido linolênico (18:3).</p><p>Os AG de cadeia longa, da mesma forma que seus ésteres com glicerol, são inodoros a</p><p>temperatura ambiente; os AG de cadeia curta têm, entretanto, um cheiro desagradável,</p><p>assim como alguns de seus principais derivados da rancificação dos AG.</p><p>4.1.3 OCORRÊNCIA</p><p>O conteúdo em AG varia de um alimento a outro. A maior parte dos óleos vegetais</p><p>(milho, soja, girassol, algodão, amendoim, colza) se caracterizam por um alto conteúdo</p><p>em ácido oléico e linoléico (tabela 1); alguns destes óleos apresentam particularidades</p><p>como apreciável nível de linolênico no óleo de soja; erúcico (22:1) em algumas</p><p>variedades de colza e malválico e estercúlico (AG ciclopropenóides 18:1 e 19:1</p><p>respectivamente) no óleo de algodão.</p><p>Tabela 1. Composição em AG (% peso) de diferentes óleos vegetais</p><p>Ácidos graxos1 Óleo girassol Óleo de soja Gord. De coco Óleo palma</p><p>8:0</p><p>10:0</p><p>-</p><p>-</p><p>-</p><p>-</p><p>6,0</p><p>7,0</p><p>-</p><p>-</p><p>67</p><p>12:0</p><p>14:0</p><p>16:0</p><p>18:0</p><p>18:1</p><p>18:2</p><p>18:3</p><p>-</p><p>-</p><p>4,0</p><p>2,0</p><p>33,0</p><p>60,0</p><p>-</p><p>-</p><p>0,4</p><p>9,0</p><p>2,0</p><p>20,0</p><p>54,6</p><p>12,0</p><p>48,0</p><p>18,0</p><p>9,0</p><p>2,0</p><p>8,0</p><p>1,0</p><p>-</p><p>-</p><p>2,0</p><p>36,0</p><p>5,0</p><p>47,0</p><p>10,0</p><p>-</p><p>1o primeiro número indica o comprimento da cadeia (número de átomos de</p><p>carbono) e o segundo as duplas ligações</p><p>Outros óleos vegetais como o de coco e palmiste caracterizam-se por seu alto</p><p>conteúdo em AG de cadeia média (especialmente láurico), enquanto que no óleo de</p><p>palma destaca-se a concentração em ácido palmítico (16:0) e oléico (tabela 1).</p><p>As gorduras animais diferem marcadamente da composição média dos óleos vegetais</p><p>por seu maior grau de saturação, sendo os AG predominantes no tecido adiposo o</p><p>palmítico, esteárico e oléico (tabela 2). Dentro deste grupo, a gordura do gado suíno</p><p>(manteiga) ou de aves são mais insaturadas que as de ruminantes (sebo).</p><p>Tabela 2. Principais AG dos triacilgliceróis do tecido adiposo, em diferentes</p><p>espécies animais</p><p>Ácidos graxos Composição (% peso)</p><p>Bovino Ovino Suíno</p><p>14:0</p><p>16:0</p><p>16:1</p><p>18:0</p><p>18:1</p><p>18:2</p><p>3,7</p><p>21,8</p><p>4,7</p><p>17,1</p><p>42,3</p><p>2,3</p><p>2,9</p><p>23,7</p><p>3,5</p><p>18,3</p><p>43,2</p><p>3,8</p><p>1,5</p><p>27,6</p><p>3,2</p><p>12,2</p><p>45,1</p><p>10,4</p><p>A composição em AG da gordura do leite varia entre espécies refletindo diferenças na</p><p>sua fisiologia digestiva. Assim, a gordura do leite de vaca tem elevada percentagem de</p><p>AG de cadeias curta e média, procedentes do metabolismo dos ácidos graxos voláteis</p><p>do rúmen, enquanto que a de porca é similar a gordura do tecido adiposo (tabela 3).</p><p>Os óleos de pescado distinguem-se dos dois grupos anteriores por maior conteúdo de</p><p>AG de cadeia longa (com mais de 18C) da família do ácido linolênico (série n-3), com</p><p>alto grau de insaturação (tabela 4).</p><p>Tabela 3. Composição em AG (%) do leite de vaca e de porca</p><p>68</p><p>AG Leite de vaca Leite de porca</p><p>4:0</p><p>6:0</p><p>8:0</p><p>10:0</p><p>12:0</p><p>14:0</p><p>16:0</p><p>16:1</p><p>18:0</p><p>18:1</p><p>18:2</p><p>3,3</p><p>2,5</p><p>1,7</p><p>4,2</p><p>5,8</p><p>15,3</p><p>39,4</p><p>2,7</p><p>3,5</p><p>14,4</p><p>1,1</p><p>-</p><p>-</p><p>-</p><p>-</p><p>-</p><p>4,5</p><p>35,4</p><p>11,1</p><p>3,9</p><p>34,7</p><p>10,5</p><p>Tabela 4. Composição em AG (% peso) de dois tipos de óleo de pescado</p><p>Ácidos graxos Anchoveta Arenque</p><p>14:0</p><p>16:0</p><p>18:0</p><p>16:1</p><p>18:1</p><p>20:1</p><p>22:1</p><p>Total n-6</p><p>Total n-3</p><p>7,5</p><p>17,5</p><p>4,0</p><p>9,0</p><p>11,6</p><p>1,6</p><p>1,2</p><p>2,1</p><p>33,7</p><p>6,1</p><p>10,8</p><p>1,4</p><p>7,3</p><p>10,3</p><p>13,4</p><p>21,3</p><p>1,3</p><p>21,4</p><p>5 CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS</p><p>A. LIPÍDEOS SIMPLES</p><p>São ésteres de ácidos graxos com certos álcoois, particularmente o glicerol, o colesterol</p><p>e o cetílico. As gorduras e óleos são ésteres de AG com glicerol e as ceras são ésteres</p><p>de AG com álcoois diferentes do glicerol.</p><p>A.1 TRIACILGLICERÓIS (TG)</p><p>São os lipídeos mais abundantes (mas de 90% do total) nos alimentos utilizados</p><p>habitualmente em alimentação animal e também o são na gordura do tecido adiposo e</p><p>na das produções animais.</p><p>São ésteres de glicerol com AG (figura 1). As principais variações de seu valor nutritivo</p><p>estão ligadas a diferenças no tipo de AG que formam parte de sua molécula. Já foram</p><p>isolados mais de 100 AG distintos dos TG de diversas células e tecidos. Os mais</p><p>comuns têm um número par de átomos de carbonos e uma cadeia linear e diferem no</p><p>tamanho da cadeia (entre 12 e 22 átomos de carbono) e em seu grau de insaturação,</p><p>como mostrado na figura 4.</p><p>São os componentes principais de armazenamento ou depósito de gorduras nas células</p><p>vegetais e animais, mas não são normalmente encontrados nas membranas.</p><p>Nutricionalmente este é o grupo mais importante, dado o seu uso como ingredientes</p><p>nas dietas. As gorduras e os óleos presentes na maioria das substâncias comestíveis,</p><p>69</p><p>caracterizam-se pelo seu alto valor energético. Um grama de gordura comum produz</p><p>aproximadamente 9,45 cal, quando se submete a combustão total, comparado a 4,1 cal</p><p>que produz um carboidrato comum ou 4,4 cal de uma proteína. Assim a gordura produz</p><p>aproximadamente 2,25 mais energia que carboidrato e proteína.</p><p>Análises relacionando a proporção dos AG constituintes</p><p>das gorduras indicam o</p><p>máximo de energia que pode ser esperado. A energia bruta dos AG saturados aumenta</p><p>com o comprimento da cadeia porque as unidades - CH2 – não oxidadas,</p><p>progressivamente ocupam uma proporção maior da molécula em relação ao grupo</p><p>carboxila totalmente oxidado. Possuir uma ligação insaturada na cadeia é um passo</p><p>oxidativo parcial, e o conteúdo de energia bruta diminui proporcionalmente.</p><p>A . 2 ESTERÓIDES</p><p>São lipídeos não saponificáveis, isto é, não são hidrolizáveis pelo aquecimento com</p><p>álcalis, para produzir sabões com seu componente AG.</p><p>Os esteróides mais abundantes são os esteróis, que são álcoois esteróides (figura 3). O</p><p>colesterol é o principal esterol nos tecidos animais. O colesterol e seus ésteres com AG</p><p>são componentes importantes das lipoproteínas plasmáticas e da membrana celular</p><p>externa. São, ainda, precursores das vitaminas D2 e D3 , de hormônios sexuais e de sais</p><p>biliares. A molécula de colesterol apresenta um grupo cabeça polar e uma estrutura não</p><p>polar não hidrofóbica (quatro anéis rígidos).</p><p>A . 3 CERAS E CERÍDEOS</p><p>São ésteres de AG com álcoois de cadeia longa. Os AG possuem cadeias longas (25 a</p><p>35C) saturadas e insaturadas (figura 3).</p><p>Atuam como revestimento protetor natural das folhas, frutos, caules, insetos, pele,</p><p>penas, pelos e servem como material estrutural das colmeias. São, também, os</p><p>principais lipídeos alimentares de reserva na cadeia oceânica.</p><p>Não são usados nutricionalmente, por serem altamente hidrófobos, não sendo atacados</p><p>por enzimas de animais superiores. Podem ser usados como protetores de substâncias</p><p>que não devem ser degradas pelo estômago. No duodeno, emulsificam-se com os sais</p><p>biliares.</p><p>B. LIPÍDEOS COMPOSTOS</p><p>São ésteres de AG , que contém outros grupos além de um álcool e um AG, tais como</p><p>fosfolipídeos, glicolipídeos e lipoproteínas.</p><p>B.1 FOSFOLIPÍDEOS</p><p>Têm uma estrutura química similar a dos TG, com a particularidade de que um dos</p><p>grupos hidroxílicos do glicerol está esterificado com ácido fosfórico e este, por sua vez,</p><p>com um radical nitrogenado. Este tipo de estrutura confere à molécula um alto grau de</p><p>polaridade do que deriva o importante papel que têm essas substâncias na digestão das</p><p>gorduras.</p><p>70</p><p>Encontram-se principalmente na bile e nas membranas celulares (tanto animais como</p><p>vegetais), estando sua estrutura relacionada com a regulação da permeabilidade da</p><p>membrana, com o transporte, absorção e metabolismo de AG, do sódio e do potássio,</p><p>com as oxidações celulares, com a coagulação do sangue e com a reserva de AG e</p><p>fosfatos. Por outro lado, como se observa na tabela 5, os ácidos dos fosfolipídeos do</p><p>tecido muscular têm um grau de insaturação notavelmente superior a dos TG do tecido</p><p>adiposo.</p><p>Tabela 5. Composição (% em peso) em AG dos fosfolipídeos do músculo</p><p>“longissimus dorsi” em diferentes espécies animais</p><p>AG Bovino Ovino Suíno</p><p>14:0</p><p>16:0</p><p>16:1</p><p>18:0</p><p>18:1</p><p>18:2</p><p>18:3</p><p>20:4</p><p>0,4</p><p>22,6</p><p>2,5</p><p>7,8</p><p>24,3</p><p>23,0</p><p>2,0</p><p>12,5</p><p>2,1</p><p>22,0</p><p>2,3</p><p>13,2</p><p>30,3</p><p>18,0</p><p>3,9</p><p>-</p><p>0,2</p><p>18,9</p><p>1,6</p><p>12,0</p><p>18,8</p><p>25,5</p><p>0,2</p><p>7,7</p><p>O fosfolipídeo mais comum é a lecitina que contém colina como radical nitrogenado; as</p><p>lecitinas obtêm-se comercialmente como subprodutos da fabricação de óleos vegetais e</p><p>podem ser utilizadas como aditivos em alguns tipos de dieta.</p><p>B.2 LIPOPROTEINAS</p><p>As lipoproteínas contém tanto lipídeos polares e TG como o colesterol e seus ésteres.</p><p>São formas de transporte de lipídeos na linfa e no plasma sangüíneo. Estão presentes</p><p>em todos os glóbulos de gordura da gema do ovo, leite etc.</p><p>Há três classes principais de lipoproteínas, de acordo com seu conteúdo lipídico, isto é,</p><p>sua densidade. O plasma sanguíneo também contém quilomícrons(figura 5), estruturas</p><p>muito maiores que as lipoproteinas, mas com densidade muito baixa (transportam</p><p>triacilgliceróis do intestino delgado, onde são absorvidos durante a digestão, até os</p><p>depósitos de gordura).</p><p>B.3 GLICOLIPÍDEOS</p><p>São glicerídeos que apresentam um carboidrato em substituição a um AG (nas posições</p><p>1 ou 3). Com frequência os glicolipídeos têm em sua composição nitrogênio.</p><p>Juntamente com os fosfolipídeos e ésteres de colesterol, compõem a membrana</p><p>plasmática.</p><p>C. LIPÍDEOS DERIVADOS</p><p>Incluem substâncias que derivam dos grupos mencionados anteriormente através de</p><p>uma hidrólise como AG, glicerol e outros álcoois.</p><p>71</p><p>D. TERPENÓIDES</p><p>São caracterizados por uma unidade que se repete, o isopreno</p><p>H2C = C – C = CH2</p><p> </p><p>CH3 H</p><p>Neste grupo incluem-se os carotenóides, xantofilas, tocoferóis e as vitaminas A e K.</p><p>6. 6 METABOLISMO DE ÁCIDOS GRAXOS E TRIACILIGLICERÓIS</p><p>Os AG e os TG são utilizados na deposição de tecido adiposo e daí mobilizados como</p><p>fonte de energia ou para síntese de lipídeos corporais (leite, ovos etc).</p><p>A glândula mamária, o fígado e o tecido adiposo são os principais lugares onde se</p><p>processa a biossíntese de AG e TG.</p><p>O fígado é o órgão central para a interconversão e o metabolismo de lipídeos (figura 7)</p><p>e sua função pode resumir-se em processar e distribuir lipídeos (e também outros</p><p>nutrientes). Assim, resumidamente, pode-se enumerar as seguintes atividades</p><p>metabólicas do tecido hepático:</p><p>- síntese de AG a partir de carboidratos, AGV e lipídeos degradados</p><p>- síntese de AG a partir de aminoácios lipogênicos</p><p>- síntese de colesterol a partir de acetil CoA</p><p>- síntese de fosfolipídeos e lipoproteinas</p><p>- síntese de corpos cetônicos</p><p>- degradação de AG e fosfolipídeos</p><p>- remoção de fosfolipídeos e colesterol da corrente sanguínea</p><p>- alongamento e encurtamento de ácidos graxos</p><p>- desidrogenação de AG</p><p>- controle de armazenamento dos lipídeos de depósito e armazenamento dos lipídeos</p><p>hepáticos</p><p>6.1.1 ÁCIDOS GRAXOS</p><p>6.1.1.1 BIOSSÍNTESE</p><p>Glicose é convertida em piruvato, seguindo uma série de reações enzimáticas,</p><p>entrando, então, na mitocôndria onde participa do ciclo do ácido cítrico . Na presença de</p><p>grande quantidade de piruvato, o ácido cítrico dentro da mitocôndria é convertido em</p><p>acetil coenzima A , que é a unidade básica de 2C necessária para síntese de AG. É via</p><p>sintética é localizada primariamente dentro do hepatócito que é o principal sítio de</p><p>lipogênese “de novo” nas aves (em suínos é principalmente o tecido adiposo). A síntese</p><p>de AG requer a presença de H fornecido pelo NADPH e energia que é suprida pelo</p><p>ATP. Em aves o NADPH é derivado da enzima málica que cataliza a conversão de</p><p>ácido málico em pirúvico. A via das pentoses está virtualmente ausente nesta espécie.</p><p>72</p><p>A síntese de AG a partir de carboidratos ou aminoácidos, supõe o catabolismo prévio</p><p>destes até acetil CoA. O acetil CoA e malonil CoA condensam-se a um composto</p><p>intermediário, o butiril CoA. Este condensa-se juntamente com uma molécula de</p><p>malonuil CoA para produzir caproil CoA.(figura 8)</p><p>E, assim, essencialmente através da condensação dos AG com malonil CoA chega-se</p><p>ao ácido palmítico, que pode atuar como precursor de outras moléculas saturadas.</p><p>Também é possível a síntese de AG insaturados a partir do palmítico, a exceção do</p><p>linoléico e linolênico. Os AG assim formados unem-se ao glicerol, para formar os TG.</p><p>6.1.1.2 CATABOLISMO</p><p>A decomposição de um AG é um processo oxidativo (figuras 9 e 10) . Os átomos de</p><p>hidrogênio são removidos pelas desidrogenases. Antes de iniciar a oxidação, que se</p><p>processa na mitocôndria, os AG são ativados por meio de esterificação com CoA.</p><p>Depois da oxidação, dois átomos de carbono da extremidade carboxila são removidos</p><p>na forma de acetil CoA. O resto da cadeia que ainda persiste em forma de éster de AG</p><p>(acil CoA graxo) pode reiniciar todo o processo. O acetil CoA liberado durante a</p><p>oxidação torna-se disponível para ressíntese de AG, esteróides e cetonas ou pode</p><p>participar do ciclo de Krebs.</p><p>6.1.2 TRIACILGLICERÓIS</p><p>Os TG são o grupo mais significativo de lipídeos</p><p>do ponto de vista do metabolismo</p><p>energético dos animais. Eles podem ser fornecidos pela dieta ou sintetizados a partir de</p><p>fontes não lipídicas (“de novo”), amplamente no fígado, tecido adiposo, glândula</p><p>mamaria em lactação, nos rins, cérebro e pulmões.</p><p>6.1.2.1 BIOSSÍNTESE</p><p>Duas vias gerais têm sido propostas para síntese de TG (figuras 11 e 12). A primeira</p><p>envolve fosfotidato como intermediário, enquanto a segunda não inclui intermediários</p><p>fosforilados. Em cada caso, os AG ativados (acil CoA graxo) são essenciais para</p><p>formação de ligações éster de gliceril. Em ambas as vias, um diacilglicerol (DG) é</p><p>produzido e, subseqüentemente, esterificado para formar um TG. O α-glicerol fosfato da</p><p>via fosfatidato é gerado pela redução da diidroxiacetona fosfato (DHAP) da via glicolítica</p><p>ou pela fosforilação com ATP pela glicerocinase. Também no fígado a DHAP pode ser</p><p>esterificada com um acil CoA graxo antes da redução do meio carbonil. A via fosfatidato</p><p>predomina na síntese de TG em muitos tecidos, enquanto que o monoacilglicerol (MG)</p><p>serve como substrato principal para síntese de TG na células epiteliais da mucosa</p><p>durante a formação de quilomícrons (figura 13).</p><p>6.1.2.2 DEGRADAÇÃO</p><p>O catabolismo do TG (figura 14) a CO2 é um importante gerador de energia utilizável em</p><p>animais. Os depósitos de TG são hidrolizados prontamente por lipases teciduais e os</p><p>AG liberados são oxidados “in situ” ou transportados para outros tecidos sob a forma de</p><p>complexos formados por AG-albumina. O fígado, o coração e os músculos esqueléticos</p><p>(figura 7) em repouso contam exclusivamente com a oxidação dos AG a CO2. O glicerol</p><p>73</p><p>liberado é transportado, em primeiro lugar, para o fígado, formando-se α-glicerol fosfato.</p><p>Este metabólito pode ser usado para síntese de acilglicerol ou oxidado a DHAP, para</p><p>uso no metabolismo energético ou na conversão em glicose.</p><p>7 DIGESTÃO, ABSORÇÃO E UTILIZAÇÃO DE LIPÍDEOS</p><p>7.1 DIGESTÃO</p><p>Uma característica essencial dos lipídeos é sua polaridade. Diz-se que uma molécula é</p><p>anfitática, quando possui simultaneamente um forte grupo hidrofílico (carboxila) e outro</p><p>hidrofóbico (cadeia carbonada).</p><p>Quando um lipídeo de alta polaridade põe-se em contato com a água, tende a</p><p>concentrar-se em pequenas associações de moléculas, denominadas micelas,</p><p>orientando os grupos hidrofílicos para o exterior e os hidrofóbicos para o interior da</p><p>micela.</p><p>As caudas não polares da molécula (cadeia parafínica) estão dentro da micela,</p><p>escondidas da água, enquanto os grupos carboxila, negativamente carregados, estão</p><p>expostos na superfície da molécula e interagem com a fase aquosa.</p><p>Tais micelas são um composto anfipático, que permanecem uniformemente suspensos</p><p>em água, devido à negatividade de suas cargas. Os lipídeos podem, então, ser</p><p>classificados segundo a sua polaridade, por sua maior ou menor capacidade para</p><p>dissociar-se e formar micelas em meio aquoso:</p><p>a) Polaridade muito baixa: tri- e diacilgliceróis</p><p>b) Polaridade baixa: ácido graxo saturado de cadeia longa e esteróis</p><p>c) Polaridade média-alta: ácidos graxos de cadeias curta e média; ácidos graxos</p><p>saturados de cadeia longa, monoacilgliceróis e fosfolipídeos.</p><p>A principal função da digestão das gorduras é converter, por hidrólise, os TG do</p><p>alimento em compostos mais polares (monoacilgliceróis e AG), potencialmente solúveis</p><p>no conteúdo digestivo.</p><p>7.1.1 DIGESTÃO PRÉ-DUODENAL</p><p>A digestão de gordura nos suínos parece iniciar-se no estômago mediante ação de uma</p><p>esterase salivar e uma lipase gástrica (figura 15). Estas enzimas atuam seletivamente</p><p>liberando ácidos graxos de cadeia curta e média. Sua importância quantitativa é</p><p>escassa em animais adultos e algo superior em leitões, nos quais se observou que</p><p>cerca de 26% dos TG são hidrolisados no estômago a MG e DG.</p><p>As lipases salivar e gástrica possuem especificidade por ligações com AG de cadeias</p><p>média e curta. Tais AG podem ser absorvidos diretamente pela parede estomacal e isto</p><p>apresenta grande importância para o neonato como fonte imediata de energia. A</p><p>gordura do leite contém maior proporção de AG de cadeias média e curta, na maioria</p><p>das espécies.</p><p>74</p><p>A digestão pré-duodenal perde importância com o avanço da idade do animal. Em</p><p>adultos, a medida que o HCl do estômago torna ácido o conteúdo estomacal, a acidez</p><p>paraliza a atividade das lipases gástrica e salivar, que atuam fundamentalmente em</p><p>meio alcalino.</p><p>A digestão gástrica da dieta é importante porque a maioria dos constituintes dos</p><p>lipídeos fazem parte dela. Tanto o pH baixo como a atividade proteolítica da pepsina</p><p>atuam em conjunto para coalescer os lipídeos dos lipídeos. Os AG livres e os</p><p>fosfolipídeos são parcialmente ionizados e atuam como anfófilos em pH quase neutro,</p><p>mas quando o pH do ambiente aquoso diminui para 1 a 2, eles ficam não dissociados e</p><p>tornam-se hidrófobos, unindo-se com TG. Aminoácidos hidrofóbicos atuam como sítios</p><p>para agregação lipídica, quando vários estão sequenciados em ligações peptídicas.</p><p>Porém, a pepsina hidrolisa estes sítios, evitando ligações nestas áreas. A pepsina</p><p>também hidrolisa proteínas ligadas a lipídeos, tal como no germen dos grãos. O efeito</p><p>final da digestão no estômago (suínos) ou proventrículo-moela (aves) é destruir a</p><p>integridade estrutural do alimento e formar um pool de lipídeos. Falhas na digestão</p><p>adequada de proteínas da dieta podem resultar em absorção reduzida de AG, a partir</p><p>do intestino delgado. Assim, valores de digestibilidade pela pepsina dos alimentos não</p><p>são apenas índices de disponibilidade de proteínas, mas afetam, da mesma forma, a</p><p>utilização das gorduras.</p><p>A coalescência de lipídeos a um pH baixo não apenas une cada uma das classes, mas</p><p>resulta em um ponto de fusão da mistura que a torna, geralmente, líquida a temperatura</p><p>do corpo. Embora muitas gorduras animais sejam líquidas a temperatura corporal, a</p><p>contribuição de gordura de origem vegetal e de baixos pontos de fusão, quando</p><p>combinados, é suficiente para resultar em redução favorável.</p><p>7.1.2 DIGESTÃO DUODENAL</p><p>Os lipídeos são solubilizados na luz intestinal mediante a formação físico-química de</p><p>micelas lipídeo-sais biliares. Os sais biliares agem como detergentes, diminuindo a</p><p>tensão superficial das soluções aquosas, permitindo que moléculas insolúveis formem</p><p>facilmente micelas compostas9 figura 16) . Estas micelas, têm a propriedade de</p><p>solubilizar inúmeras outras moléculas de AG não polares, substâncias afins aos lipídeos</p><p>e vitaminas lipossolúveis (AG, MG , DG e TG, colesterol, ésteres de colesterol,</p><p>fosfolipídeos, vitaminas A, D, E e K). Os sais biliares acumulam-se na superfície da</p><p>gotícula de gordura, carregando negativamente a micela. A garga negativa atrai a</p><p>colipase e a lipase pancreática. A função da colipase é fixar a lipase pancreática</p><p>próxima a superfície, a revelia dos ácidos biliares que, ao contrário, a deslocariam.</p><p>Os sais biliares, a colipase e o cálcio, que estimula a ação da lipase, formam um</p><p>complexo por interação (micela mista). A lipase pancreática age especificamente sobre</p><p>as ligações ésteres primárias dos triacilgliceróis, produzindo inicialmente 1,2</p><p>diacilglicerol e, finalmente, 2-monoacilglicerol. As micelas mistas são transportadas a</p><p>superfície das células epiteliais da mucosa, onde são absorvidas ao nível de jejuno</p><p>proximal.</p><p>7.2 ABSORÇÃO</p><p>Os produtos derivados da hidrólise dos lipídeos são absorvidos, principalmente, pelas</p><p>células da mucosa do jejuno proximal, ainda que se efetue uma absorção de menor</p><p>75</p><p>grau até a porção distal do intestino delgado. Esses produtos (AG de cadeia longa,</p><p>colesterol livre, AG de cadeia curta, glicerol e monoacilgliceróis) são incorpoprados ao</p><p>citoplasma dos enterócitos e rapoidamente utilizados na reestruturação dos</p><p>triacilgliceróis, ésteres de colesterol e fosfolipídeos (figura 15) .</p><p>O glicerol e os AG de cadeia curta (com menos de 10C) se absorvem por meio de</p><p>transporte passivo a corrente sangüínea venosa mesentérica, de onde passam a</p><p>corrente</p><p>sangüínea portal.</p><p>Os demais lipídeos sofrem reesterificação dentro da célula para formar triacilgliceróis</p><p>que, juntamente com fosfolipídeos, colesterol e ésteres de colesterol são envolvidos por</p><p>uma estrutura pseudo-membranosa de natureza protéica – o quilomícrom. Sob esta</p><p>forma, os lipídeos abandonam a célula da mucosa por meio de uma pinocitose invertida,</p><p>penetram nos quilíferos e daí são conduzidos ao sistema linfático que transporta os</p><p>quilomícrons ao sangue. Através deste, os quilomícrons são transportados ao ducto</p><p>torácico e, por fim, ao fígado, onde serão metabolizados.</p><p>Nas aves o processo de reesterificação dos AG em triacilgliceróis dentro da célula é</p><p>similar ao dos mamíferos, entretanto a condução dos lipídeos ao sistema portal o</p><p>transporta ao fígado.</p><p>Tanto nos mamíferos quanto nas aves, os quilomícrons são captados pela fígado e</p><p>tecido adiposo, onde são hidrolisados pela lipoproteina lipase até AG e glicerol. O</p><p>fígado pode utilizá-los para fins catabólicos ou anabólicos, de modo similar aos</p><p>nutrientes procedentes da digestão dos carboidratos.</p><p>Em suma os AG e o glicerol podem:</p><p>- incorporar-se ao tecido adiposo ou a glândula mamária, onde os AG são</p><p>rapidamente esterificados a triacilgliceróis;</p><p>- incorpoprar-se ao tecido muscular onde podem armazenar-se temporariamente;</p><p>- oxidar-se para síntese de ATP.</p><p>As células do tecido adiposo hidrolizam os quilomícrons na sua superfície exterior. Os</p><p>AG e glicerol liberados formam TG no interior do lipócito. Ainda no interior das células</p><p>adiposas, os TG são hidrolizados por lipases a AG e glicerol que, ao chegarem ao</p><p>exterior da célula, são incorporados ao sangue. Assim, o tecido adiposo experimenta</p><p>contínua renovação mediante este processo</p><p>7.3 UTILIZAÇÃO</p><p>7.3.1 DIGESTIBILIDADE</p><p>A maior parte do conteúdo em lipídeos das fezes dos suínos, encontra-se na forma de</p><p>sabões cálcicos. Os sabões formam-se no intestino delgado preferencialmente com AG</p><p>saturados de cadeia longa (16:0 e 18:0) e não são incorporados às micelas. O</p><p>procedimento habitual de extração dos lipídeos com éter não dilue os sabões, pelo que</p><p>se requer um tratamento com ácido prévio a extração. A não utilização deste método</p><p>até datas recentes há suposto uma superestimação da digestibilidade da gordura</p><p>(sobretudo da mais saturada) nos primeiros trabalhos publicados sobre o tema.</p><p>76</p><p>A formação de sabões explica, da mesma forma, a observação de alguns autores de</p><p>que um incremento do conteúdo de minerais da dieta afeta negativamente o coeficiente</p><p>de digestibilidade da gordura (tabela 6) especialmente se esta é saturada ou se o nível</p><p>de AG livres é elevado.</p><p>Tabela 6. Efeito do conteúdo em minerais da dieta sobre a digestibilidade da</p><p>gordura.(%)</p><p>Nível de minerais*</p><p>50 100 150</p><p>CD da gordura</p><p>CD ác. Esteárico</p><p>CD ác. Lnoléico</p><p>75</p><p>32</p><p>86</p><p>71</p><p>23</p><p>83</p><p>69</p><p>19</p><p>81</p><p>*expressos em % dos standards dinamarqueses de necessidades</p><p>Outro fator importante que determina a digestibilidade de uma gordura é sua polaridade,</p><p>isto é, sua capacidade para formação de micelas. Por esta razão, o coeficiente de</p><p>digestibilidade da gordura saturada é inferior ao da insaturada ou a dos TG com AG de</p><p>cadeias curta e média. Assim, quando se ingerem como AG livres, estima-se que a</p><p>digestibilidade dos ácidos capróico (10:0), palmítico (16:0) e esteárico (18:0) é ao redor</p><p>de 100, 60 e 20% respectivemente.; a digestibilidade dos AG dos TG é superior aos dos</p><p>AG livres, devido à polaridade aportada pelos monoacilgliceróis que são gerados</p><p>durante o processo de digestão. Analogamente, a digestibilidade do óleo de pescado</p><p>diminue ao aumentar o grau de hidrogenação (tabela 7) e das gorduras saturadas</p><p>aumenta quando se administram misturas com gorduras mais digestíveis.</p><p>Tabela 7. Efeito do ponto de fusão sobre o coeficiente de digestibilidade aparente</p><p>do óleo de pescado (CDa , %)</p><p>Ponto de fusão(°C)</p><p>CDa</p><p>32</p><p>72</p><p>38</p><p>72</p><p>44</p><p>61</p><p>50</p><p>53</p><p>O efeito do tipo de gordura sobre a digestibilidade é mais pronunciado em leitões que</p><p>em suínos adultos. Os leitões digerem facilmente o leite da porca, cujo conteúdo em</p><p>gordura (altamente saturada, ver tabela 4) é da ordem de 40%, porém tem dificuldades</p><p>para utilizar a gordura saturada adicionada à dieta pré-inicial (tabela 8); especula-se que</p><p>a diferença está no maior grau de divisão das partículas gordurosas no leite e com</p><p>maior freqüência de alimentação dos leitões quando tomam leite que quando ingerem</p><p>77</p><p>ração. Como conseqüência, em dieta pré-incial recomenda-se utilizar gordura láctea, ou</p><p>em sua falta, óleos vegetais ou manteiga; o uso de oleínas e sebo deve estar muito</p><p>limitado em leitões até 5 semanas e pode incrementar-se ao aumentar a idade do</p><p>animal (tabela 8)</p><p>7.3.2 DEPOSIÇÃO DE GORDURA</p><p>Durante os processos de absorção e transporte não se produzem alterações na</p><p>composição de AG, de modo que, em não ruminantes, existe grande semelhança entre</p><p>a composição da gordura da dieta e a gordura corporal depositada a partir da anterior.</p><p>No tecido adiposo sintetizam-se também triacilgliceróis a partir de glicose procedente da</p><p>digestão de carboidratos. A composição da gordura sintetizada por esta via caracteriza-</p><p>se por elevado conteúdo de ácidos palmítico, esteárico e oléico, que supõe mais de</p><p>90% do total de ácidos graxos. O aporte de gordura na dieta inibe a síntese de gordura</p><p>a partir de hidratos de carbono.</p><p>A composição final da gordura corporal será, pois, uma média ponderada entre a</p><p>gordura produzida de forma endógena a partir de glicose (síntese “de novo”) e a</p><p>quantidade e composição dos AG da dieta.</p><p>A adição de gordura à dieta resulta em incremento nos depósitos de gordura corporal</p><p>ou da gordura do leite. A adição de gorduras à dieta de porcas eleva a concentração</p><p>energética da ração e a produção de leite, isso reduz considerávelmente a mortalidade</p><p>de leitões durante a lactação, especialmente dos que apresentam menor peso ao</p><p>nascimento. A adição de gordura a dieta de frangos em crescimento aumenta a</p><p>ingestão de alimentos e a produção.</p><p>7.3.3 MOBILIZAÇÃO DE RESERVAS</p><p>Os TG armazenados como reserva de energia no tecido adiposo podem hidrolizar-se</p><p>para serem utilizados por outros tecidos em função das necessidades do organismo</p><p>(figuras 17 e 18)). Assim, todos os TG corporais podem deslocar-se na forma de AG</p><p>livres, até os músculos, ao oviduto e as glândulas mamárias nas fases de maior</p><p>produção de leite, ou oxidar-se para produção de ATP nos animais subalimentados, ou</p><p>aumentar a produção de calor em condições de baixas temperaturas.</p><p>Por outro lado, o tecido adiposo é metabólicamente ativo, de modo que a gordura</p><p>corporal não é estática, mas está continuamente mobilizando-se e ressintetizando-se. A</p><p>vida média da gordura corporal no suíno em fase de engorda é estimada em 180 dias.</p><p>Daí, a possibilidade de alterar a composição da gordura depositada na carcaça,</p><p>mediante manipulação do tipo de gordura adicionada à dieta nas últimas semanas de</p><p>engorda.</p><p>Os hormônios que regulam os processos de mobilização da reserva de lipídeos (figura</p><p>19) atuam principalmente estimulando ou inibindo a atividade da enzima lipoproteína</p><p>lipase nos diferentes tecidos animais. Com isso, altera seletivamente o fluxo de AG para</p><p>outra função metabólica.</p><p>78</p><p>O metabolismo das gorduras apresenta também interações importantes com algumas</p><p>vitaminas:</p><p>- a tiamina e a biotina intervém na síntese de gordura a partir de carboidratos</p><p>- a riboflavina na oxidação dos AG</p><p>- a colina é requerida para biossíntese de fosfolipídeos</p><p>- o inositol é um fator lipoprotéico.</p><p>8 LITERATURA CONSULTADA</p><p>BEORLEGUI, C.B., FERREIRA, W.M. Digestión y metabolismo de las grasas.</p><p>ETSIA. Madri: 1990. 37p.</p><p>CUNNINGHAM, J.G. Tratado de fisiologia Veterinária. Guanabara Koogan. 1993.</p><p>454p.</p><p>DUKES, H.H., SWENSON, M.J. Fisiologia de los animales domesticos. 4 ed.</p><p>Editora Aguilar. 1973. 1054p. vol.1.</p><p>METABOLISMO</p><p>DIGESTIVO DAS PROTEÍNAS E DO NITROGÊNIO NOS NÃO-</p><p>RUMINANTES.</p><p>INTRODUÇÃO.</p><p>O termo proteína foi proposto por Jöns J. Berzelius no século XIX, a partir da raiz grega</p><p>proteios, para descrever os componentes “de primeira classe”, ou “de principal</p><p>importância” que existem na natureza para a manutenção da vida. De certa maneira o</p><p>significado da palavra ainda é válido porquanto as proteínas exercem papéis cruciais</p><p>em, virtualmente, todos os processos biológicos.</p><p>I. FUNÇÕES.</p><p>♦ Catálise enzimática. Nos sistemas biológicos quase todas as reações químicas são</p><p>catalisadas por macromoléculas específicas chamadas enzimas, as quais exibem um</p><p>enorme poder catalítico aumentando a velocidade de reação biológica pelo menos</p><p>um milhão de vezes. Algumas destas reações são muito simples (hidratação do</p><p>CO2), entanto que outras, como a replicação dos cromossomos, são latamente</p><p>complexas. O fato marcante é quase todas as enzimas conhecidas são proteínas;</p><p>♦ Transporte e armazenamento. Muitas moléculas e íons pequenos são transportados</p><p>por proteínas específicas: a hemoglobina transporta oxigênio nas hemácias,</p><p>enquanto a mioglobina transporta a mesma molécula no músculo. O ferro é</p><p>transportado no plama sangüíneo pela transferrina e, armazenado no fígado ligado a</p><p>uma outra proteína, a ferritina;</p><p>♦ Movimento coordenado. A contração muscular é conseguida pelo movimento de</p><p>deslizamento de dois tipos de filamentos protéicos; os movimentos dos</p><p>79</p><p>cromossomos na mitose e a propulsão de espermatozóides por seus flagelos são</p><p>produzidos por montagens contráteis constituídas de proteínas;</p><p>♦ Sustentação mecânica. A alta força de tensão da pele e do osso é devida à presença</p><p>do colágeno, uma proteína fibrosa;</p><p>♦ Proteção imunitária. Nos organismos vivos existem proteínas altamente específicas</p><p>chamadas de anticorpos que exercem um importante papel distinguindo entre o que</p><p>é e o que não é próprio ao indivíduo;</p><p>♦ Geração e transmissão de impulsos nervosos. A resposta de células nervosas a</p><p>estímulos específicos é intermediada por proteínas receptoras: a rodopsina, por</p><p>exemplo, é a proteína receptora nos bastonentes na retina; nas sinapses existem</p><p>proteínas receptoras que podem ser acionadas por moléculas pequenas altamente</p><p>específicas como a acetilcolina participando assim da transmissão dos impulsos</p><p>nervosos;</p><p>♦ Controle do crescimento, da diferenciação e a atividade das células. A expressão</p><p>seqüencial controlada da informação genética é essencial para o crescimento e a</p><p>diferenciação ordenados das células. Nas bactérias, as proteínas repressoras são</p><p>elementos controladores importantes que silenciam segmentos específicos do DNA</p><p>de uma célula. Nos organismos superiores, o crescimento e a diferenciação são</p><p>controlados pelos fatores protéicos de crescimento. Nos organismos muticelulares a</p><p>atividade de diferentes células é coordenada por hormônios como a insulina e o</p><p>hormônio estimulante da tireóide, que são proteína.</p><p>II. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS.</p><p>As proteínas são definidas como compostos orgânicos complexos, colidais por</p><p>natureza, de alto peso molecular e presentes em toda célula viva. Tal como as gorduras</p><p>e carboidratos, as proteínas contêm carbono, hidrogênio e oxigênio. Além disso, contêm</p><p>ampla e muito regular percentagem de nitrogênio. A maioria delas contêm enxofre além</p><p>de fósforo e ferro. A escala da composição elementar das proteínas mais típicas é a</p><p>seguinte:</p><p>Por cento</p><p>Carbono 51,0-55,0</p><p>Oxigênio 21,5-23,5</p><p>Nitrogênio 15,5-18,0 (média geral de 16,0%)</p><p>Hidrogênio 6,5- 7,3</p><p>Enxofre 0,5- 2,0</p><p>Fósforo 0,0- 1,5</p><p>Uma característica marcante das proteínas de todas as espécies, desde as bactérias</p><p>até o homem, é que estes componentes elementares das proteínas encontram-se</p><p>dispostos em estruturas tridimensionais bem definidas construídas a partir de um</p><p>repertório básico de 20 aminoácidos, que dão a função da proteína. Isto significa que</p><p>uma cadeia protéica distendida ou disposta de maneira aleatória não tem atividade</p><p>biológica; ela é conseqüência da sua conformação, ou seja, da disposição</p><p>tridimensional de seus átomos na estrutura.</p><p>III. PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS.</p><p>80</p><p>♦ As proteínas podem combinar-se quimicamente com ácidos e bases. Embora os</p><p>grupos amino e carboxila das ligações peptídicas não são funcionais nas reações</p><p>entre ácidos e bases, todas as proteínas contém grupos amino e carboxila livres,</p><p>seja como unidades terminais ou nas cadeias laterais dos aminoácidos.</p><p>Consequentemente, as proteínas, como os aminoácidos, são substâncias anfóteras.</p><p>Cada proteína tem o seu ponto isoelétrico característico, no qual são iguais as</p><p>tendências para as dissociações ácidas e básicas e a proteína é precipitada por</p><p>soluções salinas o por álcool. Esta propriedade é útil para a separação e purificação</p><p>das proteínas.</p><p>♦ Todas as proteínas em solução têm propriedades coloidais. Variam no que concerne</p><p>a sua solubilidade em água, desde as queratinas, que são insolúveis, até as</p><p>albúminas, que são solúveis. Contudo, nenhuma proteína é solúvel nos solventes</p><p>graxos comuns, como o éter etílico e de petróleo. As proteínas solúveis podem ser</p><p>precipitadas acrescentando à solução certos sais neutros (sulfato de sódio e de</p><p>magnésio); caso que a solução seja diluída, as proteínas voltam a ser solúveis.</p><p>♦ As proteínas são compostos tão lábeis que a presença de agentes físicos, a</p><p>aplicação de altas temperaturas e a silagem e a armazenagem prolongada podem</p><p>alterar o seu estado natural (desnaturando-a) e, portanto, afetando o seu valor</p><p>nutritivo. O exemplo mais conhecido de desnaturação(1) das proteínas é a</p><p>coagulação, por calor, da clara de ovo. Embora a maioria das proteínas são</p><p>coaguladas pelo calor, são inúmeros os agentes que produzem este fenômeno:</p><p>ácidos fortes, álcalis, álcoois, acetona, uréia e sais de metais pesados.</p><p>(1). A desnaturação é toda alteração não-proetolítica da estrutura própria de uma</p><p>proteína natural, que determina mudanças definidos nas propriedades químicas, físicas</p><p>e biológicas das proteínas. Neste conceito não são incluídos os produtos próprios</p><p>originados pela hidrólise natural das proteínas. Os efeitos mais marcantes da</p><p>desnaturação são observados nas mudanças das propriedades biológicas; as enzimas,</p><p>por exemplo, são inativas.</p><p>♦ As proteínas, são especiais por serem capazes de reconhecer e interagir com</p><p>moléculas altamente diversas devido a sua alta capacidade na formação de</p><p>superfícies e fendas complementares; o rico repertório de 20 tipos de cadeias laterais</p><p>nessas superfícies e fendas permite que as proteínas formem pontes de hidrogênio,</p><p>ligações eletrostáticas e de van der Waals com outras moléculas. Vejamos alguns</p><p>exemplos desta capacidade: a mioglobina liga-se fortemente a um grupamento hemo</p><p>quando sua cadeia polipeptídica está parcialmente enovelada; a aquisição desse</p><p>grupamento permite à hemoglobina ligar-se reversivelmente ao O2, que é sua função</p><p>biológica. As proteínas também combinam-se com outras produzindo arranjos</p><p>altamente ordenados como os filamentos contráteis no músculo. A ligação de</p><p>moléculas estranhas aos anticorpos, outros tipos de proteínas, está no fundo da</p><p>capacidade do sistema imunitário de distinguir o que é ou não próprio no organismo</p><p>vivo. A expressão de muitos genes é controlada pela ligação de proteínas que</p><p>reconhecem seqüências específicas de DNA. De um modo geral, o poder catalítico</p><p>das proteínas deve-se à sua capacidade de ligar-se a moléculas de substrato em</p><p>orientações precisas e de estabilizar estados de transição na produção e na quebra</p><p>de ligações químicas. Finalmente, as mudanças de conformação transmitidas entre</p><p>locais distantes nas moléculas protéicas são a base da capacidade das proteínas de</p><p>transferência de energia e informação.</p><p>81</p><p>IV. CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS.</p><p>1. SEGUNDO A SOLUBILIDADE.</p><p>Segundo a forma, composição química e solubilidade as proteínas são classificadas nos</p><p>seguintes</p><p>grupos:</p><p>♦ Proteínas simples ou globulares.</p><p>São proteínas que produzem apenas aminoácidos, ou seus derivados, quando</p><p>solubilizadas em água, ácidos diluídos, bases e álcool. Exemplos deste tipo são:</p><p>∗ Albuminas (albumina do ovo e do soro sangüíneo), histonas e protaminas:</p><p>solúveis em água e coagulam-se ao se aquecer. Estão nos ovos, leite, sangue e</p><p>inúmeros vegetais;</p><p>∗ Globulina muscular e legumina do feijão e ervilhas: insolúveis ou pouco solúveis</p><p>em água, solúveis em uma solução neutra diluída de sais e coaguláveis por</p><p>aquecimento. Encontram-se nos ovos, leite e sangue;</p><p>∗ Glutelinas: solúveis em ácidos e bases diluídos, sendo que as mais marcantes</p><p>são as glutelinas do trigo;</p><p>∗ Prolamina: solúvel em etanol ao 70%. O exemplo mais marcante deste grupo é a</p><p>zeina do milho.</p><p>♦ Proteínas fibrosas.</p><p>São proteínas insolúveis, muito resistentes às enzimas digestivas dos animais,</p><p>formadas por cadeias filamentosas alongadas unidas por ligações transversais.</p><p>Deste grupo fazem parte:</p><p>∗ Colágenos: constituem 30% do total da proteína do corpo animal; são as proteínas</p><p>mais importantes do tecido conectivo.</p><p>∗ Elastina: é uma proteína dos tecidos elásticos como tendões e artérias;</p><p>∗ Queratinas: são proteínas muito ricas em cistina (aminoácido com enxofre),</p><p>presentes em pêlo, pele, unhas.</p><p>Entanto que os colágenos e a queratina são insolúveis em água, a queratina, além de</p><p>ser altamente insolúvel, é uma proteína indigestível.</p><p>♦ Proteínas conjugadas ou compostas.</p><p>São proteínas que, por hidrólise, liberam, além dos aminoácidos, grupos não-protéicos</p><p>chamados “grupos prostéticos”. Cinco subgrupos são identificados neste tipo de</p><p>proteínas:</p><p>∗ Nucleoproteínas: são compostos de alto peso molecular constituídos por uma ou</p><p>mais moléculas protéicas mais o ácido nucléico como grupo prostético. Estão</p><p>presentes em germes de sementes e tecido glandular;</p><p>∗ Glicoproteínas (mucoproteínas): são proteínas conjugadas com um ou vários</p><p>heteroglicanos como grupo prostético. Na maioria dos casos os heteroglicanos</p><p>contém glucosamina, galactosamina, galactose e manose. Formam parte das</p><p>secreções das mucosas atuando como lubrificantes em inúmeros locais do</p><p>organismo;</p><p>82</p><p>∗ Lipoproteínas: trata-se de uma proteína simples que contém lípides (lecitina,</p><p>colesterol) no seu radical. São os componentes principais das membranas</p><p>celulares realizando uma função básica no transporte de lípides;</p><p>∗ Fosfoproteínas: proteínas que formam complexos com um radical fosfórico</p><p>diferente a um ácido nucléico ou a um fosfolípide. Os exemplos deste grupo são: a</p><p>caseína do leite e a fosfovitina da gema do ovo;</p><p>∗ Cromoproteínas: compostos da molécula protéica com um pigmento como grupo</p><p>prostético. A hemoglobina, hemocianina, citocromo e flavoproteínas são exemplos</p><p>deste grupo. No caso da hemoglobina, a proteína globina está combinada com um</p><p>composto que contém ferro, o grupo HEM ou hematina.</p><p>♦ Proteínas derivadas.</p><p>Consistem de compostos gerados a partir da quebra e alteração de grupos de</p><p>proteínas conjugadas, produzida pela ação do calor, enzimas ou agentes químicos.</p><p>Constitui um grupo grande subdividido em menores representados pelos diferentes</p><p>graus de descomposição, isto é: derivados proteínicos primários, proteanos,</p><p>metaproteínas, proteínas coaguladas, derivados proteínicos secundários, proteoses,</p><p>peptonas e peptídios.</p><p>As proteínas hidrosolúveis enovelam-se em estruturas compactas com interior apolar.</p><p>Em várias proteínas, como a mioglobina por exemplo, o enovelamento da cadeia</p><p>principal é complexo e sem simetria. Contudo, em todas elas existe um princípio</p><p>unificador surgido da distribuição das cadeias laterais. O fato marcante nestas proteínas</p><p>é que o interior está constituído quase por completo de radicais apolares (Leu, Val; Met,</p><p>e Fen), sendo que estão ausentes os radicais polares (Asp, Glu, Lis e Arg). O exterior</p><p>da proteína, pelo contrário, contém radicais tanto polares quanto apolares.</p><p>Essa distribuição contrastante de radicais polares e apolares revela uma faceta</p><p>essencial da arquitetura protéica. Em um meio aquoso, o enovelamento da proteína é</p><p>comandado pela forte tendência dos radicais hidrófobos em ser excluídos da água;</p><p>importante é salientar que a água é altamente coesiva e que os grupamentos hidrófobos</p><p>são termodinamicamente mais estáveis quando aglomerados no interior da molécula do</p><p>que quando estendidos no ambiente aquoso. Por isso a cadeia polipeptídica dobra-se</p><p>espontaneamente, para que suas cadeias laterais hidrófobas fiquem soterradas entanto</p><p>que na superfície fiquem suas cadeias polares carregadas. As proteínas que integram</p><p>as membranas biológicas são planejadas de maneira diferente das que são solúveis em</p><p>meios aquosos. A barreira de permeabilidade das membranas é formada de lipídeos,</p><p>que são altamente hidrófobos; por isso, a parte de uma proteína que atravessa essa</p><p>região deve ter um exterior hidrófobo.</p><p>2. SEGUNDO A FUNÇÃO BIOLÓGICA.</p><p>♦ Enzimas: pepsina, tripsina, ribonuclease;</p><p>♦ Proteínas transportadoras: hemoglobina, albumina de soro, mioglobina β1-</p><p>lipoproteína;</p><p>♦ Proteínas nutritivas e de reserva: gliadina (trigo), ovoalbumina (clara do ovo), caseína</p><p>(leite), ferritina;</p><p>♦ Proteínas contráteis ou de movimento: actina, miosina, tubulina e dineína;</p><p>♦ Proteínas estruturais: queratina, fibroína, colágeno, elastina e proteoglicanas;</p><p>♦ Proteínas de defesa: anticorpos, fibrinogênio, trombina, toxina, botulínica e diftérica,</p><p>veneno de serpentes e ricina;</p><p>83</p><p>♦ Proteínas reguladoras: insulina, hormônio do crescimento, corticotropina e</p><p>repressores.</p><p>V. COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTÉICOS.</p><p>A maior parte do material estrutural das células que contém nitrogênio é de origem</p><p>protéica. Contudo, as células animais e vegetais têm quantidades variáveis de</p><p>compostos nitrogenados que não fazem parte das proteínas. Nas análises de</p><p>laboratório esses compostos têm sido classificados, de forma geral, como compostos</p><p>nitrogenados não protéicos, sendo que constituem este grupo: alantonina, amidas</p><p>(asparagina, glutamina, uréia), aminas (histaminas), aminoácidos livres, amônia, colina,</p><p>creatina, creatinina, nitritos, nitratos, oxitocina, peptídeos, pigmentos, purinas,</p><p>pirimidinas, ácido úrico, glutatione, vitaminas, alcaloídes.</p><p>VI. NÍVEIS DE ESTRUTURA NA ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS.</p><p>Na estrutura das proteínas citam-se freqüentemente quatro níveis:</p><p>♦ Estrutura primária.</p><p>É a seqüência de aminoácidos e a localização de dissulfetos, se houver ao longo das</p><p>cadeias de polipeptídeos das proteínas. A estrutura primária é, portanto, a descrição</p><p>completa das conexões covalentes de uma proteína.</p><p>♦ Estrutura secundaria.</p><p>Refere-se à conformação da cadeia de aminoácidos gerada ao se formarem as pontes</p><p>de hidrogênio entre os grupos NH e carbonila dos aminoácidos que estão perto uns</p><p>dos outros na seqüência linear. Algumas dessas relações estéricas são de tipo</p><p>regular, originando uma estrutura periódica encontrada sob a forma de α-hélice ou de</p><p>folha pregueada β, ou pode ser irregular e, para tanto, encontra-se enovelada ao</p><p>acaso.</p><p>♦ Estrutura terciária.</p><p>Refere-se ao arranjo espacial de aminoácidos que estão bem longe na seqüência linear.</p><p>É difícil estabelecer a linha divisória entre a estrutura secundária e terciária. As</p><p>proteínas que contêm mais de uma cadeia polipetídica exibem mais um nível de</p><p>organização estrutural, no qual cada cadeia é chamada de subunidade. A interação</p><p>entre os grupos R dos aminoácidos nas cadeias da estrutura secundária determinam</p><p>folhas e dobras na cadeia de polipeptídeos, proporcionando a cada proteína sua</p><p>atividade biológica.</p><p>♦ Estrutura quaternária.</p><p>As proteínas possuem estrutura quaternária se contém mais de uma cadeia de</p><p>polipeptídeos. As forças que estabilizam estas estruturas são pontes de hidrogênio e</p><p>ligações eletrostáticas formadas entre as moléculas das superfícies das cadeias de</p><p>polipetídeos.</p><p>Estudos recentes de conformação, função e evolução das proteínas</p><p>revelaram a</p><p>presença de mais dois níveis de organização:</p><p>♦ Estrutura supersecundária: refere-se a aglomerados de estrutura secundária. Em</p><p>muitas proteínas, por exemplo, é encontrada como uma fita β separada de outra fita</p><p>β por uma α-hélice;</p><p>84</p><p>♦ Domínios: são unidades globulares compactas constituídas por 100 a 400 radicais de</p><p>aminoácidos nas que as cadeias polipeptídicas estão enoveladas em duas ou mais</p><p>regiões que podem estar unidades por um segmento flexível de cadeia peptídica.</p><p>VII. AS CADEIAS POLIPEPTÍDICAS ESTÃO FORMADAS POR AMINOÁCIDOS</p><p>UNIDOS POR LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.</p><p>As proteínas têm uma seqüência de aminoácidos definida geneticamente, sendo que o</p><p>grupamento α-carboxila de um aminoácido é unido ao radical α-amino de outro</p><p>aminoácido por uma ligação petídica ou ligação amida. Cada um dos 20 aminoácidos</p><p>das proteínas é codificado por uma ou mais seqüências específicas de três</p><p>nucleotídeos. As proteínas de todos os organismos vivos, por sua vez, são sintetizadas</p><p>a partir de seus aminoácidos constituintes utilizando o mesmo mecanismo. A formação</p><p>de um dipeptídeo a partir de dois aminoácidos gera a perda de uma molécula de água.</p><p>O equilíbrio dessa reação é para a o lado da hidrólise (termodinamicamente favorável),</p><p>em vez da síntese (requer a entrada de energia livre).</p><p>Muitos aminoácidos são unidos por ligações peptídicas formando uma cadeia</p><p>polipetídica, não ramificada. Em um polipeptídeo uma unidade de aminoácido pode ser</p><p>chamada de radical ou resíduo. Uma cadeia polipetídica tem direção, porque suas</p><p>unidades constitutivas, os grupamentos α-amino e α-carboxila, têm extremidades</p><p>diferentes. Por convenção internacional, a cadeia se inicia com a extremidade amínica,</p><p>e por isso a seqüência de aminoácidos da cadeia é escrita começando com o radical</p><p>amino-terminal; desse modo, por exemplo, no tripetídeo Ala-Gli-Trp, a alanina é o</p><p>amino-terminal e o triptofano é o carboxi-terminal.</p><p>Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente, chamada</p><p>de cadeia principal, esqueleto ou espinha dorsal, e de uma parte variável compreendo</p><p>as diferentes cadeias laterais. Na natureza a maioria das cadeias polipeptídicas contém</p><p>entre 50 e 2000 aminoácidos. Se o peso molecular médio de um radical de aminoácido</p><p>é em torno de 110, o peso molecular de grande parte das cadeias polipetídicas está</p><p>entre 5500 e 220000 (2).</p><p>Algumas proteínas contêm pontes dissulfeto. Essas interligações entre as cadeias ou</p><p>entre as partes de uma cadeia são formadas pela oxidação de radicais de cisteína. O</p><p>dissulfato gerado é chamado de cistina. As proteína intracelulares geralmente não têm</p><p>pontes dissulfeto, ao passo que as extracelulares freqüentemente contêm várias. Em</p><p>algumas proteínas, as fibras de colágeno no tecido conjuntivo e os coágulos de fibrina</p><p>por exemplo, também estão presentes interligações não-sulfuradas derivadas das</p><p>cadeias laterais da lisina.</p><p>O conjunto básico dos 20 aminoácidos pode ser modificado após a síntese de uma</p><p>cadeia polipeptíca o que traz aumento das suas capacidades; por exemplo, os terminais</p><p>amínicos de muitas proteínas são acetilados, tornando-as mais resistentes à</p><p>degradação.</p><p>Existem inúmeros outros exemplos que mostram que a modificação e a clivagem das</p><p>proteínas conferem novas capacidades. No colágeno recém sintetizado muitos radicais</p><p>de prolina são hidroxilados formando hidroxiprolina; a adição destes radicais estabilizam</p><p>a fibra do colágeno. Os anticorpos, que também são proteínas, adquirem cadeias</p><p>85</p><p>glicídicas em determinados radicais de asparagina; fosfosserina e fosfotreonina são os</p><p>mais comuns aminoácidos modificados em proteínas. Muitos hormônios, como a</p><p>adrenalina, alteram a atividade de enzimas estimulando a fosforilação dos aminoácidos</p><p>hidroxilados serina e treonina. Fatores do crescimento, como a insulina, agem</p><p>disparando a fosforilação do radical hidroxila da tirosina, formando fosfotirosina. Muitas</p><p>outras proteínas são clivadas e aparadas após a síntese. Algumas enzimas digestivas,</p><p>por exemplo, são sintetizadas como precursores inativos que podem ser armazenados</p><p>com segurança no pâncreas. Após serem liberadas no intestino, esses precursores são</p><p>ativados por clivagem das ligações peptídicas. Na coagulação sangüínea, o fibrinogênio</p><p>solúvel é transformado em fibrina insolúvel por clivagem das ligações peptídicas. Vários</p><p>hormônios peptídicos, incluindo o adrenocorticotrópico, vêm da cisão de uma só</p><p>proteína precursora grande.</p><p>(2). A massa de uma proteína também pode ser expressa em unidades dálton, sendo</p><p>que um dálton é igual a uma unidade de massa muito próxima da do átomo de</p><p>hidrogênio (precisamente igual a 1,0000 na escala de massa atômica). Uma proteína</p><p>com um peso molecular de 50.000 tem uma massa de 50.000 dáltons, ou 50 kd</p><p>(quilodáltons). Um kd (quilodálton) é uma unidade de massa igual a 1.000 dáltons.</p><p>A unidade dálton foi denominada assim em homenagem a John Dalton que</p><p>desenvolveu a teoria atômica da matéria.</p><p>A unidade peptídica é rígida e plana. O hidrogênio do grupamento amina substituído é</p><p>quase sempre trans (oposto) em relação ao oxigênio do grupamento carbonila. Não há</p><p>liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de carbono da carbonila e o de</p><p>nitrogênio da unidade peptídica porque essa ligação tem um caráter parcial de ligação</p><p>dupla. Em contrate, a ligação entre o átomo de carbono α e o átomo de carbono da</p><p>carbonila é uma ligação simples pura. A união entre o átomo de carbono α e o átomo de</p><p>nitrogênio pepetídico também é uma ligação simples pura. Consequentemente, há um</p><p>grande grau de liberdade de rotação em torno dessas ligações de cada lado da unidade</p><p>pepetídica rígida.</p><p>Nas cadeias polipeptídicas existem três conformações com repetição regular chamadas</p><p>de α-hélice, de folha pregueada β e a hélice do colágeno. A α-hélice é uma estrutura em</p><p>bastão. A cadeia principal polipeptídica densamente enrolada forma a parte interna do</p><p>bastão, e as cadeias laterais estendem-se para afora em um arranjo helicoidal. A α-</p><p>hélice é estabilizada quando o grupamento CO de cada aminoácido faz ponte de</p><p>hidrogênio com o NH do aminoácido que está situado quatro radicais à frente na mesma</p><p>cadeia polipeptídica. A folha pregueada β difere muito da α-hélice porque é uma folha</p><p>em vez de um bastão, é quase toda estendida, em vez de fortemente enrolada, e é</p><p>estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupamentos NH e CO em cadeia</p><p>polipetídicas diferentes. Na folha pregueada as cadeias adjacentes podem correr na</p><p>mesma direção (folha β paralela) ou em direções opostas (folha β antiparalela).</p><p>As cadeias polipeptídicas podem mudar de direção fazendo voltas β. Em sua maioria,</p><p>as proteínas têm formas compactas, globulares, devidas a numerosas reversões da</p><p>86</p><p>direção de suas cadeias polipeptídicas. As análises das estruturas tridimensionais de</p><p>numerosas proteínas revelaram que muitas dessas reversões são produzidas porque o</p><p>grupamento CO do aminoácido n de um polipeptídeo faz ponte de hidrogênio com o</p><p>grupamento NH do aminoácido (n+3). Desse modo, freqüentemente voltas β conectam</p><p>fitas β antiparalelas e cadeias polipeptídicas podem reverte abruptamente sua direção.</p><p>VIII. AMINOÁCIDOS.</p><p>Os aminoácidos são os produtos gerados ao se hidrolisar as proteínas mediante</p><p>enzimas, ácidos ou álcalis. Ainda que existem na natureza mais de duzentos</p><p>aminoácidos, somente encontram-se entre 18 e 22 tipos nas proteínas animais e</p><p>desses aproximadamente 12 e 14 são necessários nas dietas destinadas para os</p><p>suínos e aves, respectivamente. Os aminoácidos variam em tamanho, forma, carga,</p><p>capacidade de formação de pontes de hidrogênio e reatividade química. A notável gama</p><p>de funções exercidas pelas proteínas é originada pela diversidade e a versatilidade</p><p>desses 20 tipos de blocos de construção.</p><p>Um α-aminoácido é um ácido orgânico formado de um grupamento nitrogenado básico,</p><p>que geralmente é uma amina (-NH2), um grupamento carboxila (-COOH),</p><p>um átomo de</p><p>hidrogênio e uma cadeia lateral ou radical, R, ligados a um átomo de carbono, chamado</p><p>α por ser o adjacente ao grupamento carboxila (Fig. 1). O radical que se liga ao carbono</p><p>α pode ser desde um simples átomo de hidrogênio, como na glicina, até compostos</p><p>aromáticos ou alifáticos.</p><p>1. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS.</p><p>• A presença de um grupamento amino e um outro carboxilo faz que os aminoácidos</p><p>tenham caracter anfótero, ou seja, possuem propriedades ácidas e básicas. As</p><p>moléculas que apresentam este tipo de característica, podem se encontrar como</p><p>moléculas sem carga, como íons bipolares com cargas iônicas contrárias ou em</p><p>misturas com ambos estes tipos. Em solução de pH neutro os aminoácidos estão</p><p>predominantemente na forma de íons dipolares ou zwitterions (3), em vez de</p><p>moléculas naõ-ionizadas. Na forma dipolar, o grupamento amino está protonado (-</p><p>NH3+) e a carboxila dissociada (-COO−) (Fig. 1).</p><p>(3). Zwitter é uma palavra que vem do alemão e significa hermafrodita. Diz-se de o ser</p><p>que possui órgãos reprodutores dos dois sexos.</p><p>NH3+ NH2 NH2</p><p>l l l</p><p>H-C-COO− H-C-COOH H-C-COO−</p><p>l l l</p><p>R R R</p><p>Estrutura básica do Forma não-ionizada Forma em íon</p><p>aminoácido dipolar ou zwitteron</p><p>Figura 1. Estrutura das formas não-ionizadas e íon dipolar de um α-aminoácido.</p><p>87</p><p>O estado de ionização de um aminoácido varia com o pH (Fig 2). Em solução ácida</p><p>(pH de 1, por exemplo), a carboxila está na forma não-ionizada (COOH) e a amina</p><p>está ionizada (-NH3+). Em solução alcalina (pH de 11), a carboxila está ionizada (-</p><p>COO−) entanto que a amina esta na sua forma não-ionizada (NH2). Para cada</p><p>aminoácido existe um valor de pH no qual é eletricamente neutro; esse valor é</p><p>chamado de ponto isoelétrico. Para a glicina, por exemplo, o ponto médio da primeira</p><p>ionização acontece quando o pH é 2,3 e da amina é 9,6; isto significa que na glicina</p><p>o pk da carboxila é 2,3 e o da amina 9,6. Sete dos 20 aminoácidos têm cadeias</p><p>laterais facilmente ionizáveis.</p><p>NH3+ NH3+</p><p>NH2</p><p>l H+ l l</p><p>H-C-COOH H-C- COO− H-C-COO−</p><p>l l H+ l</p><p>R R R</p><p>Forma predominante Forma predominante Forma predominante</p><p>em pH 1 em pH 7 em pH 11</p><p>Figura 2. Estados de ionização de um α-aminoácido em função do pH.</p><p>• Por apresentarem os aminoácidos um caracter anfótero, atuam como tampões,</p><p>resistindo às mudanças de pH.</p><p>• O arranjo tetraédrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do carbono α</p><p>confere atividade ótica aos aminoácidos. As duas imagens especulares são</p><p>chamadas de isômeros L e D, sendo que só os aminoácidos L são constituintes das</p><p>proteínas, e as enzimas proteolíticas animais atacam apenas as ligações que</p><p>apresentam esta mesma configuração. A configuração é determinada em relação</p><p>com o D-gliceraldeído, utilizado como substância padrão. Dos 20 aminoácidos a</p><p>glicina é especial por ser opticamente inativa.</p><p>Para facilitar uma comunicação concisa, os aminoácidos são freqüentemente</p><p>designados por uma abreviação de três letras, ou por um símbolo com uma letra. As</p><p>abreviações dos aminoácidos são as três primeiras letras de seus nomes, exceto para o</p><p>triptofano (Trp), asparagina (Asn), glutamina (Gln) e isoleucina (Ile). Os símbolos para</p><p>os aminoácidos menores são as primeiras letras de seus nomes (G, para a glicina; L,</p><p>para a leucina) (Tab 1).</p><p>2. CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS.</p><p>2.1. AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS.</p><p>O mais simples dos aminoácidos é a glicina, que só tem um átomo de hidrogênio como</p><p>cadeia lateral. Logo vem a alanina, que apresenta um radical metila (-NH3+) como</p><p>cadeia lateral. Existem cadeias laterais hidrocarbonadas maiores, com três e quatro</p><p>átomos de carbono, nos aminoácidos valina, leucina, isoleucina e prolina. Essas</p><p>cadeias laterais alifáticas maiores são hidrófoba, ou seja, têm aversão à água e tendem</p><p>a se aglomerar, formando estruturas compactas com poucos orifícios.</p><p>88</p><p>TABELA 1. ABREVIAÇÕES UTILIZADAS PARA DESIGNAR OS AMINOÁCIDOS.</p><p>Aminoácido Abreviação</p><p>com três</p><p>letras</p><p>Símbolo de</p><p>uma letra</p><p>Alanina Ala A</p><p>Arginina Arg R</p><p>Asparagina Asn N</p><p>Aspartato Asp D</p><p>Aspartato ou Asparagina Asx B</p><p>Cisteína Cys C</p><p>Fenilalanina Fen F</p><p>Glicina Gly G</p><p>Glutamato Glu E</p><p>Glutamina Gln Q</p><p>Glutamato ou Glutamina Glx Z</p><p>Histidina His H</p><p>Isoleucina Ile I</p><p>Leucina Leu L</p><p>Lisina Lys K</p><p>Metionina Met M</p><p>Prolina Pro P</p><p>Serina Ser S</p><p>Tirosina Thr Y</p><p>Treonina Tre T</p><p>Triptofano Trp W</p><p>Valina Val V</p><p>A prolina também tem uma cadeia lateral alifática, porém diferencia-se dos outros</p><p>aminoácidos por ter sua cadeia lateral ligada tanto ao carbono α quanto ao nitrogênio; a</p><p>estrutura originada deste arranjo influencia profundamente a arquitetura das proteínas.</p><p>A prolina contém uma amina secundária em vez da primária, o que torna-a um</p><p>iminoácido, que não se nega a ficar exposto à água.</p><p>2.2. AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS AROMÁTICAS.</p><p>Três aminoácidos fazem arte deste grupo: a fenilalanina, o triptofano e a tirosina. A</p><p>fenilalanina, contem um anel fenil ligado a um radical metileno (-CH2-). O triptofano tem</p><p>um anel indólico ligado ao radical metileno , sendo que essa cadeia lateral contém, além</p><p>dos átomos de carbono e hidrogênio, um átomo de nitrogênio. A fenilalanina e o</p><p>triptofano são altamente hidrófobos. O anel aromático da tirosina contém um radical</p><p>hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba que a fenilalanina. Os anéis aromáticos</p><p>destes três aminoácidos contêm nuvens deslocadas de elétrons que permitem sua</p><p>interação com outros sistemas e a transferência de elétrons.</p><p>89</p><p>2.3. AMINOÁCIDOS COM ENXOFRE NAS CADEIAS LATERAIS.</p><p>Existem dois aminoácidos que apresentam enxofre nas suas cadeias laterais: a cisteína</p><p>e a metionina. Entanto a cadeia lateral da cisteína contém um radical sulfidrila (-SH)</p><p>altamente reativo, a metionina apresenta um átomo de enxofre em uma ligação tio-éter</p><p>(-S-CH3). Em ambos os aminoácidos as cadeias laterais sulfuradas são hidrofóbas.</p><p>2.4. AMINOÁCIDOS COM RADICAIS HIDROXILA NAS CADEIAS LATERAIS.</p><p>Dois aminoácidos, a serina e a treonina, contém radicais hidroxila nas suas cadeias</p><p>laterais, o que tornam-nas mais hidrófilas. A serina e a treonina são tidas como versões</p><p>hidroxiladas da alanina e a valina, respectivamente. A treonina, como a isoleucina,</p><p>contém dois centros de assimetria; todos os outros aminoácidos, exceto a glicina,</p><p>contém um só centro assimétrico, o carbono α. A glicina é especial por ser opticamente</p><p>inativa.</p><p>2.5. AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS MUITO POLARES (AMINOÁCIDOS</p><p>BÁSICOS).</p><p>Em pH neutro, a lisina e a arginina, têm carga positiva, o que os torna altamente</p><p>hidrófilos. Entre os 20 aminoácidos estes dois são os que têm as cadeias laterais mais</p><p>longas . A histidina, o outro aminoácido que faz parte do grupo, pode estar ou não com</p><p>carga positiva, dependendo do ambiente do local; de fato, a histidina é freqüentemente</p><p>encontrada nos centros ativos das enzimas, onde o anel imidazólico pode variar entre</p><p>esses estados catalisando a formação e a ruptura de ligações.</p><p>2.6. AMINOÁCIDOS COM CADEIAS LATERAIS ÁCIDAS.</p><p>Nos 20 aminoácidos, existem dois, o ácido aspártico e o ácido glutámico, que contém</p><p>cadeias laterais ácidas. Na realidade esses dois aminoácidos são geralmente</p><p>chamados de aspartato e glutamato para salientar que, sob condições de pH fisiológico,</p><p>suas cadeias laterais estão quase sempre com carga negativa. A glutamina (o termo</p><p>mais conveniente seria glutamida visto que trata-se de um amida do glutamato e não de</p><p>uma amina) e a asparagina, que contém um grupamento amida terminal em vez de</p><p>carboxila, são derivados não-carregados do glutamato e do aspartato.</p><p>Além da classificação química os aminoácidos também podem ser agrupados seguindo</p><p>critérios metabólicos e nutricionais. Quanto ao metabolismo</p><p>cerca de 40 cm e com capacidade de</p><p>aproximadamente 600 ml; está dividido em ceco, cólon e reto;</p><p>(2). A mucosa do ceco é bem vascularizada e rica em células mucoprodutoras e para a</p><p>absorção. A porção proximal do ceco se relaciona com a junção íleocecocólica,</p><p>bastante importante na fisiologia deste e do cólon. A porção distal do ceco</p><p>apresenta um apêndice vermiforme (de 13 cm de cumprimento em coelhos de 4</p><p>meses de idade) que contem numerosas células linfóides (relacionadas com a</p><p>secreção de íons bicarbonato, tamponantes dos ácidos graxos voláteis produzidos</p><p>durante a fermentação cecal); é neste apêndice onde ocorre a fagocitose</p><p>bacteriana. A apendicotomia reduz, significativamente, os níveis de vitamina B12 no</p><p>conteúdo cecal;</p><p>(3). O cólon tem um tamanho aproximado de 130 cm e está dividido em quatro regiões:</p><p>cólon anterior proximal (5-15 cm), cólon posterior proximal (de maior comprimento</p><p>que o anterior), fusus coli (com comprimento muito pequeno, de 3 a 4 cm, este sítio</p><p>é responsável pela separação das fezes duras e moles) e cólon distal (apresenta</p><p>número elevado de células mucoprodutoras);</p><p>(4). Após a digestão dos nutrientes do alimento no intestino delgado, os resíduos ainda</p><p>não digeridos passam através da válvula ileal e seguem parte ao cólon proximal e</p><p>parte ao ceco. O ceco tem importante papel na digestão do coelho devido à</p><p>fermentação que ali acontece, à excreção seletiva de fibra e à reingestão do</p><p>8</p><p>conteúdo cecal (cecotrofia). No conteúdo cecal destacam-se as bactérias</p><p>anaeróbias, especialmente os bacilos não esporulados gram positivos, assim como</p><p>a falta de lactobacilos, além do mais neste local não existe uma população</p><p>significativa de protozoários provavelmente devido à ausência de substratos</p><p>adequados como amido e açúcares solúveis.</p><p>O ceco proximal realiza movimentos anti-peristálticos e contrações no seu início e</p><p>fim as quais impulsionam parte deste maneira ao ceco, onde o seu conteúdo é</p><p>misturado continuamente graças às contrações rápidas que acontecem desde a</p><p>base do apêndice até a junção ileocecocólica e vice-versa. Estes movimentos são</p><p>responsáveis pelo maior fluxo das partículas maiores e com pouco líquido até o</p><p>cólon proximal e do maior fluxo das partículas menores, os microorganismos e os</p><p>líquidos ao ceco.</p><p>O material contido no cólon perde água e é rapidamente eliminado em resposta a</p><p>uma estimulação nervosa. No coelho as fezes são classificadas como moles</p><p>(cecotrofos) e duras. Os cecotrofos são produzidos depois que o conteúdo cecal foi</p><p>submetido durante algumas horas à ação das bactérias. Sua produção inicia-se em</p><p>resposta à passagem completa do conteúdo cecal pela válvula ileal. Por sua vez as</p><p>fezes duras são constituídas pelas partículas maiores e sua eliminação sempre</p><p>precede contrações simples e amplas do ceco e cólon proximal, com rápida</p><p>movimentação destas através do cólon distal e reto; conseqüentemente, o coelho é</p><p>capaz de excretar rápida e seletivamente a fibra da dieta, retendo no ceco por</p><p>tempo prolongado as frações solúveis e as partículas menores dos alimentos. A</p><p>estratégia de produzir dois tipos de fezes capacita ao coelho a utilizar dietas altas</p><p>em forragens, com parede celular de baixa digestibilidade e simultaneamente</p><p>utilizar os demais constituintes das forragens.</p><p>Nos coelhos a capacidade de digestão da parede celular dos alimentos é</p><p>significativamente inferior aos ruminantes e os herbívoros com fermentação pós-</p><p>gástrica como o cavalo. Esta diferença se deve ao rápido trânsito do alimento, ao</p><p>mecanismo que impede a entrada ao ceco de partículas fibrosas maiores e as</p><p>limitações que têm as bactérias cecais por fontes ricas em energia uma vez que ao</p><p>ceco somente chega o material residual do processo digestivo.</p><p>Os ácidos graxos voláteis (AGV) formados no ceco durante a fermentação resultam da</p><p>atividade microbiana que, por sua vez, depende da capacidade de utilização dos</p><p>microorganismos pelos constituintes da parede celular dos alimentos. Embora as</p><p>proporções de AGV no conteúdo cecal variam por inúmeros fatores (tipo de dieta,</p><p>estratégias de oferecimento do alimento, tempo após a refeição) se pode dizer que</p><p>estão entre 60 e 70% para o ácido acético, vão de 15 a 20% para o ácido butírico e</p><p>entre 10 e 15% para o propiônico. Os AGV produzidos são absorvidos no ceco e cólon</p><p>proximal, porém uma quantidade considerável é eliminada juntamente com as fezes</p><p>cecotrofas o que permite aos coelhos diferirem as fezes duras das moles.</p><p>Existem sugestões de que os níveis de ácido butírico tenha relação com a velocidade</p><p>de trânsito da digesta: os aumentos na proporção molar deste AGV geram aumento do</p><p>tempo de retenção do alimento no TGI, diminuição dos movimentos peristálticos e, em</p><p>conseqüência, transtornos digestivos. Alguns autores têm sugerido, por um outro lado,</p><p>que determinadas concentrações cecais de AGV poderiam regular a ingestão de</p><p>9</p><p>alimentos devido à presença de receptores químicos sensíveis ao acetato, lactato e</p><p>propionato, além de induzirem a eliminação de cecotrofos.</p><p>Os microorganismos cecais também exibem a capacidade de síntese de vitaminas do</p><p>complexo B e a vitamina K. O fenômeno de cecotrofia permite ao coelho que sejam</p><p>cobertas as necessidades destas vitaminas com exceção da piridoxina (B6),</p><p>cianocobalamina (B12) e tiamina.</p><p>No conteúdo cecal dos coelhos é possível achar quantidades significativas de uréia</p><p>oriunda do próprio material procedente do íleo, que por sua vez vinha da dieta, e do</p><p>sangue; contudo, a uréia do alimento tem importância restrita visto que grande parte</p><p>desta é degradada ainda antes de atingir o ceco. Os microorganismos contidos no ceco</p><p>estão capacitados para transformar a uréia em amônia e utilizá-la na síntese de</p><p>proteína microbiana ou para absorvê-la através das paredes da mucosa devido que a</p><p>mucosa do ceco apresenta a enzima urease, que hidrolisa a uréia em amônia; estes</p><p>achados sugerem que nas dietas para coelhos é possível substituir até 25% do</p><p>nitrogênio total utilizado para mantença por fontes de nitrogênio não protéico. Contudo,</p><p>a síntese de proteína a partir da fermentação microbiana significa para o animal adulto</p><p>cerca de 22% dos gastos totais de energia de mantença.</p><p>Como resultado da síntese microbiana o conteúdo cecal de aminoácidos totais e</p><p>essenciais é superior ao fornecido pela dieta; grande parte destes aminoácidos podem</p><p>ser reaproveitados pelos coelhos utilizando a cecotrofia; esta particularidade representa</p><p>para o coelho o fornecimento diário, adicional ao alimento, de 13,8 g de proteína/kg de</p><p>peso vivo/dia.</p><p>4. EQÜINO.</p><p>BOCA.</p><p>(1). Inclui os agentes da apreensão: dentes, lábio superior (é bastante móvel) e língua;</p><p>(2). Dentes</p><p>(a) O movimento da mandíbula é tanto vertical quanto lateral;</p><p>(b) A mandíbula superior é mais ampla do que a inferior, assim, a mastigação só</p><p>pode acontecer simultaneamente num lado da boca.</p><p>(3). Saliva</p><p>(a) Contém pouca enzima α-amilase, além de ter pouco tempo para atuar; a saliva</p><p>é pouco eficiente quanto a digestão enzimática; conseqüentemente, sua função</p><p>principal é a de umedecer fortemente os alimentos;</p><p>(b) Sua secreção é estimulada pelo atrito (ação mecânica) do alimento sobre a</p><p>membrana mucosa interna da bochecha;</p><p>(c) Nos cavalos maduros podem ser secretados até 35 litros de saliva por dia;</p><p>(d) Três pares de glândulas estão particularmente desenvolvidas: as submaxilares,</p><p>as sublinguais e as parótidas (estas últimas só funcionam durante a</p><p>mastigação);</p><p>(4). A apreensão dos alimentos é auxiliada pelos lábios, dentes e os movimentos da</p><p>cabeça;</p><p>(5). A ingestão rápida de um alimento celulósico, finamente esmagado, junto a uma</p><p>mastigação incompleta e a uma fraca produção de saliva, podem provocar graves</p><p>perturbações gástricas;</p><p>10</p><p>(6). A digestão nos eqüinos é explicada em grande parte do que passa na cavidade</p><p>bucal.</p><p>ESÔFAGO.</p><p>(1). Tubo comprido (1,25 a 1,50 m) que vai desde a boca até o estômago no lado</p><p>esquerdo do pescoço;</p><p>(2).</p><p>animal os aminoácidos</p><p>podem ser classificados em glucogênicos, glucocetogênicos e cetogênicos. Dependo de</p><p>critérios nutricionais os aminoácidos podem ser tidos como limitantes, esssenciais e não</p><p>essenciais.</p><p>Além dos aminoácidos já registrados, existem alguns outros não protéicos que</p><p>participam do metabolismo animal, mas não participam de moléculas protéicas:</p><p>♦ Citrulina e a ornitina, por exemplo, participam no ciclo da uréia na via metabólica da</p><p>síntese da ornitina;</p><p>♦ Betalanina, um isômero da alanina, faz parte do ácido pantotênico e, portanto, da</p><p>coenzima A e da proteína carreadora de acila;</p><p>♦ Creatina, uma amina quaternária derivada da glicina, faz parte do fosfato de creatina</p><p>que participa no armazenamento da energia.</p><p>90</p><p>IX. METABOLISMO DIGESTIVO DAS PROTEÍNAS.</p><p>As proteínas, nas suas condições naturais, apresentam uma estrutura tridimensional</p><p>que oferece poucas ligações susceptíveis ao ataque das enzimas proteolíticas</p><p>produzidas pelo próprio animal, além de estarem em uma tal forma que não é</p><p>apropriada para atravessar as membranas da mucosa do trato gastrointestinal;</p><p>consequentemente, precisam se submeter a um processo que vise que seus</p><p>constituintes mais simples, os aminoácidos, possam ser liberados e absorvidos. Este</p><p>processo, conhecido como digestão, inclui atividades químicas e enzimáticas, além da</p><p>própria absorção dos aminoácidos. As enzimas associadas ao processo digestivo das</p><p>proteínas nos não-ruminantes são registradas na Tabela 2.</p><p>1. DIGESTÃO NO ESTÔMAGO.</p><p>Nos não-ruminantes o processo de digestão das proteínas começa no estômago do</p><p>animal com a secreção do suco gástrico, composto principalmente por água,</p><p>pepsinogênio, sais inorgânicos, mucina, ácido clorídrico e o fator intrínseco, importante</p><p>para a absorção da vitamina B12. O conteúdo de ácido clorídrico do suco gástrico varia</p><p>como conseqüência de inúmeros fatores, porém está em torno de 0,1 N, valor suficiente</p><p>para abaixar o pH do estômago até 2,0.</p><p>TABELA 2. ÓRGÃOS E ENZIMAS QUE INTERVÊM NA DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS</p><p>NOS NÃO-RUMINANTES.</p><p>ÓRGÃO ENZIMA (1) SUBSTRATO PRODUTOS FINAIS</p><p>ESTÔMAGO Pepsina Endopeptídeos de</p><p>aminoácidos</p><p>aromáticos</p><p>Proteoses e</p><p>peptídeos</p><p>Renina (Quimosina) Caseína Paracaseinato de</p><p>Ca</p><p>Tripsina Endopeptídeos de</p><p>arginina e lisina</p><p>Polipeptídeos</p><p>PÂNCREAS Quimotripsina Endopeptídeos de</p><p>fenilalanina, tirosina</p><p>e metionina</p><p>Peptídeos</p><p>Peptidase pancreática Ligações peptídicos</p><p>com aminoácidos</p><p>neutros</p><p>Peptídeos</p><p>Carboxipeptidases A Exopeptídeos de</p><p>fenilalanina, tirosina,</p><p>triptofano, leucina</p><p>Aminoácidos livres</p><p>91</p><p>Carboxipeptidases B Exopeptídeos de</p><p>aminoácidos básicos</p><p>Aminoácidos livres</p><p>MUCOSA</p><p>INTESTINAL</p><p>Di e Tripeptidases Di e tripeptídeos Aminoácidos livres</p><p>Aminopeptidases Peptídeos com</p><p>grupos -NH2</p><p>Terminal</p><p>Aminoácidos livres</p><p>Carboxipeptidases Peptídeos com</p><p>grupos -COOH</p><p>terminal</p><p>Aminoácidos livres</p><p>Polinucleotidases</p><p>(Desoxirribonuclease,</p><p>ribonuclease)</p><p>Ácidos nucléicos</p><p>(ADN, RNA)</p><p>Nucleótide</p><p>Nucleosidases Ligação entre a</p><p>ribose e a base</p><p>nitrogenada</p><p>Purinas e pirimidinas</p><p>Fosfatases Liberação do H3PO4</p><p>da ribose ou da</p><p>desoxirribose</p><p>(1). Algumas das enzimas digestivas são secretadas como precursores inativos sendo</p><p>ativados sob a influência de outras enzimas, pH ou diante a presença de íons. A</p><p>ativação destes precursores tal vez requer o desmembramento de uma seção</p><p>peptídica que, provavelmente, obtura o centro ativo da enzima; assim,por exemplo,</p><p>entanto o pepsinogênio tem peso molecular de 42000, na pepsina é de 34000.</p><p>O ácido clorídrico desmembra uma seção peptídica de baixo peso molecular do</p><p>pepsinogênio, que é a forma inativa da pepsina, e com isto é ativado na forma de</p><p>pepsina. Nos suínos têm sido achados quatro tipos de pepsina, sendo que são ativas</p><p>quando o pH estomacal atinge valores entre 2,0 e 3,5.</p><p>A pepsina se ativa, atacando com preferência as ligações peptídicas adjacentes aos</p><p>aminoácidos aromáticos fenilalanina, triptofano e tirosina; contudo, a pepsina tem forte</p><p>atividade sobre as ligações que envolvem aminoácidos dicarboxílicos (ácido glutámico e</p><p>ácido aspártico). Embora nos mamíferos jovens a proteína do leite é degradada pela</p><p>renina (quimosina), a pepsina também exerce uma potente ação coagulante sobre este</p><p>nutriente. No estômago, os produtos da digestão das proteínas são fundamentalmente</p><p>proteínas parcialmente digeridas e polipeptídeos de cadeias com comprimento variável.</p><p>Nas aves, é limitada a digestão das proteínas do alimento no ventrículo ou estômago</p><p>glandular visto que a ingesta atravessa muito rapidamente por esse local do trato</p><p>digestivo (14 segundos). Embora a moela não secreta enzimas digestivas, a ação da</p><p>pepsina continua a agir durante a passagem do alimento ao ventrículo, moela ou</p><p>estômago glandular pelo tempo que a ingesta ali permanece.</p><p>Anatomicamente o coelho tem um estômago e ceco bastante desenvolvidos (com</p><p>capacidade de conter cerca de 80% da digesta) e estão bem adaptados à fermentação</p><p>microbiana. No coelho adulto o estômago apresenta uma capacidade média de 500ml</p><p>que é considerável ao se comparar com o de outros herbívoros não-ruminates como o</p><p>eqüino; além de mais, normalmente não se encontra vazio e tem a particularidade de</p><p>ser pouco contrátil. Estas particularidades permitem aos alimentos e às fezes moles</p><p>92</p><p>permanecerem o tempo suficiente para manter o pH favorável ao metabolismo</p><p>bacteriano.</p><p>As fezes cecotrofas são consumidas diretamente do ânus e ingeridas ainda serem</p><p>mastigadas. No estômago estas não são misturadas imediatamente com o conteúdo</p><p>gástrico, sendo que permanecem intatas na região do fundus entre 6 e 8 horas. Durante</p><p>este período as fezes resistem as ações mecânicas, químicas e enzimáticas graças às</p><p>camadas mucosas que as cobrem, convertendo-se em pequenas focos de fermentação.</p><p>A presença de um sistema tampão-fosfato no interior das fezes garantem um pH</p><p>favorável (4-6) para o metabolismo das bactérias apesar de que o resto do conteúdo</p><p>estomacal seja ácido (pH 1-1,5). A atividade microbiana termina quando a mucosa</p><p>protetora que cobre as cecotrofas são destruídas. As pesquisas têm mostrado que no</p><p>antrum do estômago é secretada uma substância bacteriolítica ativada pela pepsina</p><p>permitindo, em conseqüência, que as enzimas proteolíticas ataquem as proteínas</p><p>contidas no estômago.</p><p>O eqüino é um herbívoro não-ruminante. Como no coelho, o eqüino tem um trato</p><p>gastrointestinal caracterizado pela presença de um intestino grosso bastante</p><p>desenvolvido, mas, que a diferença deste apresenta um estômago com uma limitada</p><p>capacidade para a armazenagem de alimento (15-18l) o que, portanto, obriga ao seu</p><p>freqüente esvaziamento (6-8 vezes em um dia) e à rápida passagem do alimento por</p><p>este local, limitando o alcance das ações mecânicas, químicas e enzimáticas sobre a</p><p>digestão das proteínas, porém sem limitar uma certa atividade microbiana fermentativa.</p><p>2. DIGESTÃO DAS PROTEÍNAS NO INTESTINO DELGADO.</p><p>No intestino delgado dos não-ruminantes são semelhantes os processos digestivos</p><p>sobre as proteínas do alimento; consequentemente, o modelo proposto a seguir é válido</p><p>para descrever estes processos nas aves, coelhos, eqüinos e suínos.</p><p>As proteínas parcialmente digeridas e os polipeptídeos gerados pela digestão</p><p>estomacal das proteínas passam ao intestino delgado e misturam-se com as secreções</p><p>do duodeno, fígado e pâncreas. Ao contrário da pepsina, as enzimas proteolíticas que</p><p>agem no intestino delgado têm um pH ótimo para serem ativas de 7 a 9. O zimógeno</p><p>inativo ou tripsinogênio, é ativado pela ação de uma enteroquinase produzida pela</p><p>mucosa intestinal; assim que ativado, o tripsinogênio é transformado em tripsina, que</p><p>por sua vez, e por um mecanismo autocatalítico, também ativa o zimógeno. Parece que</p><p>este processo de ativação da enzima se produz quando no zimógenio é liberado um</p><p>hexapeptídeo do grupo terminal do tripsinogênio.</p><p>A tripsina é altamente específica</p><p>e por isso só age sobre as ligações peptídicas onde</p><p>estão presentes a lisina e a arginina; além disso, a tripsina também participa nos</p><p>processos que visam a ativação do quimotripsinogênio em quimotripsina. Esta nova</p><p>enzima, também altamente específica, ataca as ligações peptídicas nas que intervêm os</p><p>grupos carboxilo da tirosina, triptofano, fenilalanina e leucina. Novamente a tripsina</p><p>participa na ativação de outro grupo de enzimas, as procarboxipeptidases,</p><p>transformando-as em enzimas proteolíticas carboxipeptidases. Este novo grupo de</p><p>enzimas age no intestino delgado atacando os peptídeos da parte final da cadeia,</p><p>escindindo os aminoácidos terminais que possuem um α-carboxilo livre. Por esta razão</p><p>as carboxipeptidases são enzimas tidas como exopeptidases, entanto que a tripsina e a</p><p>93</p><p>quimotripsina são endopetidases, o que significa que sua atividade está orientada a agir</p><p>sobre as ligações peptídicas que ficam na parte interna do polipeptídeo.</p><p>Os ácidos nucléicos, o DNA e o RNA são hidrolisados pelas polinucleotidases, a</p><p>desoxirribonuclease e a ribonuclease, respectivamente. Estas enzimas catalisam o</p><p>rompimento das ligações éster entre a ribose e o ácido fosfórico dos ácidos nucléicos,</p><p>sendo que os produtos finais desta atividade são os nucleotídeos. Por sua parte, as</p><p>nucleosidases atacam as ligações entre a ribose e as bases nitrogenadas, liberando as</p><p>purinas e as pirimidinas. As fosfatases completam a hidrólise, liberando o ácido</p><p>ortofosfórico da ribosa e da desoxirribose.</p><p>Finalmente, a hidrólise dos peptídeos pequenos até a libertação dos aminoácidos é</p><p>realizada pelas enzimas secretadas junto às células desprendidas da mucosa intestinal.</p><p>Grande parte dos peptídeos pequenos são hidrolisados por aminopeptidases,</p><p>especificamente na ligação peptídica adjacente ao grupo amino livre. Embora grande</p><p>parte desta hidrólise acontece na superfície externa da células epiteliais, também se</p><p>apresenta a absorção celular de alguns peptídeos e sua posterior degradação pelas</p><p>enzimas presentes no citoplasma. Os dipeptídeos, por sua parte, são degradados pelas</p><p>dipeptidases até aminoácidos.</p><p>Nos eqüinos embora as ações digestivas sejam de curta duração no intestino delgado,</p><p>esta região representa um segmento importante do trato gastrointestinal para a digestão</p><p>das proteínas, mais ainda se levamos em consideração que sua capacidade é quatro</p><p>vezes superior à do estômago.</p><p>3. TRANSPORTE DOS PRODUTOS DOS PROCESSOS DIGESTIVOS DAS</p><p>PROTEÍNAS DO LUME À MUCOSA INTESTINAL.</p><p>Sabe-se que nos mamíferos a absorção por pinocitose de proteínas intactas ocorre até</p><p>poucas horas após do nascimento. As proteínas assim absorvidas são vitais para as</p><p>crianças, bezerros, leitões e cordeiros visto que desta maneira recebem os anticorpos</p><p>que necessitam e que não foram passados pela placenta materna. A maioria dos</p><p>neonatos perde rapidamente esta capacidade, porém também se admite que em alguns</p><p>casos continua durante algum tempo. Nos animais adultos, consequentemente, não há</p><p>absorção de proteínas intactas; só é possível a absorção no intestino delgado de</p><p>aminoácidos livres, peptídeos e oligopeptídeos (constituídos entre dois e seis</p><p>aminoácidos).</p><p>Nos animais adultos, por enquanto, têm sido elucidado que existem quatro sistemas</p><p>diferentes de transporte ativo de aminoácidos do lume à mucosa intestinal:</p><p>♦ Para os aminoácidos neutros Gly, Ala, Ser, Thr, Vla, Leu e Ile;</p><p>♦ Para os aminoácidos básicos Arg, Lys, Cys e His;</p><p>♦ Para os aminoácidos ácidos ácido aspártico (asparagina) e ácido glutámico</p><p>(glutamina);</p><p>♦ Para a Gly e os iminoácidos.</p><p>Sabe-se que na presença de tais sistemas de absorção de aminoácidos está a</p><p>explicação da competição existente entre os aminoácidos de estrutura semelhante pelo</p><p>mesmo sitio ou sistema de transporte. Sabe-se também que embora tais sistemas são</p><p>94</p><p>bastante eficientes para os L-aminoácidos, o são muito pouco para as formas D, o que</p><p>faz com que os D-aminoácidos sejam pouco ou muito lentamente absorvidos.</p><p>Os aminoácidos que passam ao sangue portal e ao fígado são absorvidos no intestino</p><p>delgado utilizando um mecanismo de transporte ativo que, na maioria dos casos, é</p><p>depende do sódio. A glicina, prolina e lisina não fogem do uso deste mecanismo para</p><p>sua absorção, mas para eles não é necessária a molécula de sódio.</p><p>O transporte ativo, que é um mecanismo de absorção mais rápido, requer de um</p><p>transportador específico. O transportador tem dois pontos de ligação específicos, um</p><p>dos quais é utilizado pelo nutriente a ser absorvido e o outro pelo sódio. O transportador</p><p>carregado atravessa a membrana intestinal e deposita o nutriente e o sódio no interior</p><p>da célula. Logo o transportador já sem o nutriente volta a atravessar a membrana para</p><p>pegar mais outras moléculas a serem transportadas. O sódio que ingressou à célula é</p><p>bombeada ativamente ao lume do intestino, ficando disponível para se ligar a outro</p><p>transportador.</p><p>Por sua vez os peptídeos e oligopeptídeos ingressam às células epiteliais do intestino</p><p>delgado onde são hidrolisadas por di e tripeptidases específicas.</p><p>4. DIGESTÃO DOS COMPOSTOS NITROGENADOS NO INTESTINO GROSSO.</p><p>Nos não-ruminates a maior parte dos produtos gerados pela digestão da proteína no</p><p>estômago e intestino delgado são absorvidos no intestino delgado.</p><p>Ao ceco e colo dos não-ruminates normalmente chegam algumas formas de nitrogênio</p><p>das dietas que resistiram às ações químicas enzimáticas do estômago e intestino</p><p>delgado e o nitrogênio de origem endógena (secreções digestivas, células do trato</p><p>digestivo, microorganismos). Nestes locais do intestino grosso não são produzidas</p><p>enzimas e sim mucosas; consequentemente, a digestão sobre essas fontes de</p><p>nitrogênio é devida às enzimas do intestino delgado (que passaram com o alimento ao</p><p>ceco, e prolongam a sua atividade por quanto encontram um pH favorável para tanto) e,</p><p>principalmente, pelas fermentações microbianas.</p><p>Nos não-ruminantes a população microbiana do intestino grosso é, em conjunto,</p><p>semelhante com a do rume dos bovinos; mas, a sua eficiência nos processos</p><p>fermentativos sobre as fontes de nitrogênio é mais limitada seja porque o ceco e colo</p><p>são menos desenvolvidos (aves, coelhos e suínos), seja porque pode ser rápida a</p><p>passagem do alimento por estes locais, seja porque se apresentam em zonas que estão</p><p>após das regiões de intensa absorção dos produtos gerados.</p><p>Nos não-ruminantes os microorganismos degradam o nitrogênio até aminoácidos livres</p><p>e NH3 que logo serão utilizados para a síntese de proteína microbiana ou possivelmente</p><p>absorvidos através das paredes do intestino grosso. A discussão que se apresenta na</p><p>literatura está centralizada em estabelecer tanto a magnitude da absorção dos</p><p>aminoácidos quanto a sua participação no acréscimo de nitrogênio às células do animal</p><p>hospedeiro.</p><p>O intestino grosso dos aves possui dois cecos, diferindo do dos mamíferos que</p><p>possuem um; contudo, este é muito pequeno (5-10cm) e, em geral, tem um papel</p><p>95</p><p>bastante restrito quanto à utilização digestiva das fontes de nitrogênio, sejam estas</p><p>ligadas à proteína ou como nitrogênio não protéico.</p><p>Nos coelhos o intestino grosso é um local bastante volumoso, medindo cerca de 40 cm</p><p>e com capacidade de aproximadamente 600 ml.</p><p>A mucosa do ceco é bem vascularizada e rica em células mucoprodutoras e de</p><p>absorção. A porção proximal do ceco se relaciona com a junção íleocecocólica,</p><p>bastante importante na fisiologia deste e do cólon. A porção distal do ceco apresenta</p><p>um apêndice, de 13 cm de comprimento em coelhos de 4 meses de idade, que contem</p><p>numerosas células linfóides (relacionadas com a secreção de íons bicarbonato,</p><p>tamponantes dos ácidos graxos voláteis produzidos durante a fermentação cecal). É</p><p>neste apêndice onde ocorre a fagocitose bacteriana e possivelmente a síntese de</p><p>vitaminas hidrosolúveis porquanto a apendicectomia reduz, significativamente, os níveis</p><p>de vitamina B12 do conteúdo cecal.</p><p>O cólon tem um tamanho aproximado</p><p>de 130 cm e está dividido em quatro regiões:</p><p>cólon anterior proximal (5-15 cm), cólon posterior proximal (de maior comprimento que o</p><p>anterior), fusus coli (com comprimento muito pequeno, de 3 a 4 cm, este sítio é</p><p>responsável pela separação das fezes duras e moles) e cólon distal (apresenta número</p><p>elevado de células mucoprodutoras).</p><p>Após a digestão dos nutrientes do alimento no intestino delgado, os resíduos ainda não</p><p>digeridos passam pela válvula íleo-cecal distribuindo-se entre o ceco (a maior parte) e o</p><p>cólon proximal. O ceco tem importante papel na digestão do coelho devido à</p><p>fermentação que ali acontece, à excreção seletiva de fibra e à reingestão do conteúdo</p><p>cecal (cecotrofia). No conteúdo cecal destacam-se as bactérias anaeróbias,</p><p>especialmente os bacilos não esporulados gram positivos, assim como a falta de</p><p>lactobacilos, além do mais neste local não existe uma população significativa de</p><p>protozoários provavelmente devido à ausência de substratos adequados como amido e</p><p>açúcares solúveis.</p><p>No ceco as principais fontes de nitrogênio para as bactérias são as que acompanham a</p><p>digesta e a uréia que vem do íleo ou que é difundida desde o sangue. Essas fontes de</p><p>nitrogênio são utilizadas pelas bactérias cecais na síntese de proteína o que explicaria</p><p>porque a porcentagem de aminoácidos do conteúdo cecal é superior à da dieta.</p><p>Todavia, só uma parte pequena dos aminoácidos sintetizados pode ser absorvida por</p><p>difusão através das paredes do ceco e cólon. A maior parte destes encontram-se</p><p>formando a proteína microbiana e só teriam alguma utilidade para o coelho caso que</p><p>fossem reingeridas com as fezes cecotrofas.</p><p>O cólon proximal realiza fortes movimentos anti-peristálticos que impulsionam os fluídos</p><p>e as partículas pequenas ao ceco onde os dois tipos de fezes (moles e duras) se</p><p>misturam homogeneamente graças a sua constante movimentação e parte do material</p><p>cecal passa ao cólon proximal, onde é igualmente objeto da ação dos movimentos anti-</p><p>peristálticos. Isto significa que o conteúdo cecal se encontra tanto no ceco como na</p><p>parte proximal do cólon. Consequentemente, o conteúdo cecal é rico em material</p><p>solúvel e em partículas de tamanho pequeno, entanto que o material menos úmido e</p><p>formado por partículas grandes avança até o cólon posterior onde serão formadas as</p><p>fezes duras. O material contido no cólon perde água e é rapidamente eliminado em</p><p>resposta a uma estimulação nervosa.</p><p>96</p><p>No coelho as fezes são classificadas como moles (cecotrofos) e duras. Os cecotrofos</p><p>são produzidos depois que o conteúdo cecal foi submetido durante algumas horas à</p><p>ação das bactérias. Sua produção inicia-se em resposta à passagem completa do</p><p>conteúdo cecal pela válvula ileal. Por sua vez as fezes duras são constituídas pelas</p><p>partículas maiores e sua eliminação sempre precede contrações simples e amplas do</p><p>ceco e cólon proximal, com rápida movimentação destas através do cólon distal e reto;</p><p>consequentemente, o coelho é capaz de excretar rápida e seletivamente a fibra da</p><p>dieta, retendo no ceco por tempo prolongado as frações solúveis e as partículas</p><p>menores dos alimentos. A estratégia de produzir dois tipos de fezes capacita ao coelho</p><p>a utilizar dietas altas em forragens, com parede celular de baixa digestibilidade e</p><p>simultaneamente utilizar os demais constituintes das forragens.</p><p>Quando a área de maior atividade microbiana está localizada na parte posterior do trato</p><p>gastrointestinal e logo dos mais importantes segmentos de atividade enzimática e de</p><p>absorção dos nutrientes, os microorganismos dispõem de um substrato menos rico em</p><p>nutrientes y energia disponíveis. Por outro lado, embora há processos de inquestionável</p><p>valor nutricional para o hospedeiro como é a absorção de AGV, a capacidade de utilizar</p><p>outros produtos gerados pela atividade bacteriana (proteína microbiana) é limitada</p><p>porque são limitados os sistemas de degradação enzimática da proteína e os de</p><p>absorção dos produtos gerados. No coelho estas limitações são compensadas com a</p><p>cecotrofia que permite a digestão enzimática das bactérias cecais, o aumento da</p><p>digestibilidade da proteína e o acrescimo da absorção intestinal dos aminoácidos</p><p>procedentes da proteína bacteriana.</p><p>Embora se sabe que no intestino grosso dos suínos ocorre intensa atividade de síntese</p><p>e degradação microbiana dos aminoácidos, a qual, aliás, influencia a composição das</p><p>fezes, há pouca evidência que a mucosa do intestino grosso seja capaz de transportar</p><p>os aminoácidos e, portanto, são poucos os estudos que têm conseguido demonstrar</p><p>que há absorção significativa deles neste local. Alguns pesquisadores encontraram, por</p><p>exemplo, que a prolina, glicina, alanina, isoleucina, leucina, fenilalanina, metionina e</p><p>triptofano não foram absorvidos no ceco isolado de suínos em crescimento e que os</p><p>outros aminoácidos só foram absorvidos em quantidades sem importância.</p><p>Experimentos realizados utilizando a técnica da infusão de fontes protéicas na região</p><p>distal do íleo e no ceco, demostraram que a proteína, os peptídeos e os aminoácidos</p><p>livres, bem de origem endógena ou do alimento, que atingem o intestino grosso, são</p><p>degradados a aminoácidos e amônia e incorporados às proteínas microbianas,</p><p>explicando deste modo uma alta parcela do nitrogênio achado nas fezes. A amônia</p><p>pode também ser absorvida e excretada como uréia, quase de maneira completa e</p><p>rápida na urina, sem se reter nos tecidos corporais, como pode ser observado nos</p><p>resultados registrados na tabela 3.</p><p>TABELA 3. EFEITO DA PROTEÍNA FORNECIDA NA DIETA OU INFUNDIDA NO</p><p>ÍLEO TERMINAL SOBRE A EXCREÇÃO E A RETENÇÃO DE NITROGÊNIO</p><p>(G/DÍA).</p><p>RLP CFR CHEID CHEIIT</p><p>Ingestão de Nitrogênio 1,00 17,34 17,82 17,55</p><p>Nitrogênio fecal 1,42 1,83 1,64 1,50</p><p>Nitrogênio na urina</p><p>Total 3,31 5,89 5,56 17,32</p><p>97</p><p>Uréia 1,64 3,78 3,00 15,88</p><p>Retenção de Nitrogênio</p><p>(% do suplemento)</p><p>0,73 0,05</p><p>Fonte: Fuller & Wang (1990)</p><p>RLP: Ração livre de nitrogênio</p><p>CFR: Caseína na ração</p><p>CHEID: Caseína hidrolizada com enzimas e infundida no duodeno</p><p>CHEIIT: Caseína hidrolizada com enzimas e infundida no íleo terminal.</p><p>No caso dos aminoácidos por sua vez, os resultados da tabela 4, obtidos de várias</p><p>pesquisas, permitem estabelecer que a infusão de lisina no íleo do suíno não aumentou</p><p>a retenção de nitrogênio quando comparada com dietas basais deficientes neste</p><p>aminoácido.</p><p>TABELA 4. EFEITO SOBRE A RETENÇÃO DE NITROGÊNIO DA SUPLEMENTAÇÃO</p><p>OU DA INFUSÃO DE LISINA NO ÍLEO TERMINAL DE SUÍNOS ALIMENTADOS COM</p><p>UMA DIETA BASAL DEFICIENTE EM LISINA.</p><p>Nível de lisina</p><p>na dieta basal</p><p>Suplementação</p><p>com lisina na</p><p>dieta</p><p>Lisina infundida</p><p>no íelo terminal</p><p>Lisina fornecida</p><p>(g/día)</p><p>4,9 13,6 13,8</p><p>N retido (g/día) 6,4 14,6 6,6</p><p>Os resultados desses experimentos, conduziram a assinalar a inúmeros pesquisadores</p><p>que a proteína e os aminoácidos no intestino grosso são de pouco ou nenhum valor</p><p>nutricional para os suínos porquanto não fazem aportes importantes de nitrogênio para</p><p>a síntese protéica.</p><p>Um outro fato marcante, ainda em discussão, está associado aos achados segundo os</p><p>quais os aminoácidos procedentes do alimento e os de origem endógena sofrem</p><p>mudanças importantes na sua passagem pelo trato digestivo, sendo muito mais</p><p>importantes os que se apresentam no intestino grosso.</p><p>Finalmente, segundo pesquisadores dinamarqueses a proteína retida e a resposta</p><p>animal esteve mais associada com a digestibilidade da proteína e dos aminoácidos no</p><p>íleo terminal que com a digestibilidade fecal. Por sua parte, os pesquisadores franceses</p><p>sugeriram que a digestibilidade ileal, quando comparada com a fecal, revela muito</p><p>melhor as diferenças tanto entre as dietas como entre as fontes de proteína, mas de</p><p>maneira especial, quando elas são de baixa digestibilidade. Entretanto, o mesmos</p><p>pesquisadores registraram que a digestibilidade ileal aparente dos aminoácidos foi um</p><p>critério bem mais sensível para revelar a existência dos efeitos negativos do</p><p>aquecimento</p><p>do farelo de soja.</p><p>5. DESTINO DOS AMINOÁCIDOS ABSORVIDOS.</p><p>O animal tem capacidade muito limitada de estocagem de aminoácidos livres, somente</p><p>o fazem por poucas horas; após isso, os aminoácidos podem tomar estes destinos:</p><p>♦ São utilizados para a síntese protéica;</p><p>98</p><p>♦ São utilizados para a síntese de aminoácidos não essenciais, mediante</p><p>transaminação;</p><p>♦ Servem como precursores de compostos nitrogenados: ácidos nucléicos, creatina,</p><p>colina e tiroxina;</p><p>♦ São utilizados para a síntese de glicose (gliconeogênese). Participam deste processo</p><p>todos os aminoácidos não essenciais e por isso são chamados de aminoácidos</p><p>glicogênicos;</p><p>♦ São convertidos a gordura (cetona e corpos cetônicos). Por esta razão são</p><p>chamados de aminoácidos cetogênicos;</p><p>♦ Alguns aminoácidos podem dar origem tanto a glicose (glicogênicos) como cetona e</p><p>corpos cetônicos (cetogênicos);</p><p>♦ São deaminados, com o esqueleto carbonado sendo degradado a CO2, H2O e</p><p>energia e o radical nitrogenado transformado em uréia ou ácido úrico. O uso da</p><p>proteína e os aminoácidos como fontes de energia produz aumento de calor entre 20</p><p>e 40%.</p><p>No organismo animal parte da amônia é empregada na síntese de aminoácidos e outros</p><p>compostos nitrogenados, mas sempre há um composto que precisa ser eliminado. A</p><p>amônia liberada na degradação oxidativa dos aminoácidos não pode estar em excesso</p><p>no sangue do animal porquanto é tóxica e até produzir a morte; para tanto deve ser</p><p>convertida em compostos menos tóxicos. Na maioria dos mamíferos, anfíbios e peixes a</p><p>amônia é convertida no fígado e rins em uréia e excretada pela urina. Nas aves e</p><p>répteis a amônia é convertida em ácido úrico mediante um processo mais complexo. No</p><p>primeiro grupo a uréia é sintetizada a partir de todos os radicais nitrogenados</p><p>circulantes, mediante o denominado ciclo da uréia. Cálculos realizados por vários</p><p>pesquisadores permitem assinalar que o custo energético da síntese da uréia é de 2</p><p>mol de ATP para cada átomo de nitrogênio formado. Nas aves e repteis não existe o</p><p>ciclo da uréia, sendo que o processo de formação do ácido úrico é mais complexo.</p><p>Entanto é muita pouca a excreção de L-aminoácidos íntegros pela urina, já que a</p><p>reabsorção renal é muito eficiente, não ocorre o mesmo para os D-aminoácidos.</p><p>Para que os animais sintetizem suas proteínas necessitam a presença simultânea de</p><p>entre 18 e 22 aminoácidos. Visto que alguns dos aminoácidos não são sintetizados pelo</p><p>organismo ou são a uma velocidade que não corresponde às necessidades do animal</p><p>para o seu estado fisiológico, idade e nível de produção, devem ser fornecidos com a</p><p>dieta. Esses são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis. Aqueles outros</p><p>aminoácidos que não se encontram nestas condições, são conhecidos como</p><p>aminoácidos não essenciais ou dispensáveis. Existe outro grupo de aminoácidos</p><p>conhecido como semi-indispensável. Este grupo está formado por aminoácidos não</p><p>essenciais que podem sintetizar-se a partir de outro essencial, como é o caso da cistina</p><p>e tirosina formadas a partir da metionina e fenilalanina, respectivamente. Portanto, na</p><p>formulação das dietas animais deve-se considerar a adição de metionina+cistina e</p><p>fenilalanina+tirosina.</p><p>A classificação dos aminoácidos em essenciais, não essenciais e semi-indispensáveis</p><p>se baseia em considerações de ordem metabólica e depende, como já relatado, da</p><p>espécie animal, do estado fisiológico e do nível de produção animal.</p><p>No caso dos pintos e os suínos os aminoácidos essenciais são: arginina, fenilalanina,</p><p>histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, e valina. A glicina e a</p><p>99</p><p>serina não são considerados essenciais para as aves; entretanto, para as aves jovens,</p><p>mais que nos adultos, a glicina deve ser adicionada à dieta, pois este aminoácido não é</p><p>sintetizado nos animais jovens a velocidade que estas necessitam para o crescimento</p><p>rápido. Os níveis de serina e glicina são apresentados em conjunto em virtude do</p><p>processo de interconversão entre estes dois aminoácidos no ciclo da uréia.</p><p>Como a cistina tem como precursor a metionina, e a tirosina tem como precursor a</p><p>fenilalanina, na formulação das dietas deve-se considerar a necessidade de metionina</p><p>em separado e a de metionina-cistina em conjunto; situação similar acontece com a</p><p>fenilalanina-tirosina. Em alimentação animal, se um aminoácido tem um único precursor</p><p>essencial, se considera também como aminoácido essencial a soma dos dois.</p><p>Na literatura sobre nutrição animal também é relatado o termo aminoácido limitante para</p><p>descrever aquele ou aqueles aminoácidos essenciais que por não estar presente nas</p><p>dietas em quantidades suficientes limita o crescimento ou a produção animal, ainda</p><p>quando haja excesso de todos os outros aminoácidos. Espera-se que sua adição extra</p><p>às dietas elimina estes problemas. Nas dietas práticas para aves e suínos a lisina e a</p><p>metionina são tidos geralmente como os primeiros aminoácidos limitantes, visto que</p><p>estão em baixa concentração na maior parte das proteínas dos alimentos</p><p>freqüentemente utilizados e também porque elas são susceptíveis à formação da</p><p>reação de Maillard.</p><p>Quando há desproporção entre L-aminoácidos de estrutura semelhante, aquele de</p><p>menor teor pode ter sua excreção urinária aumentada. Este fenômeno é conhecido na</p><p>literatura como antagonismo entre aminoácidos. Um exemplo clássico de antagonismo</p><p>verificado na alimentação animal é o encontrado entre a lisina e a arginina. Quando há</p><p>excesso de lisina na dieta, ocorre alta excreção de arginina, após seu desdobramento a</p><p>ornitina e uréia. O antagonismo entre ambos os aminoácidos é explicado porque a lisina</p><p>compete com a arginina pela reabsorção nos túbulos renais, além de que o excesso do</p><p>primeiro aumenta a atividade da arginase renal com o que se incrementa o catabolismo</p><p>e destruição do sedundo. Outros casos de antagonismo entre aminoácidos podem se</p><p>apresenta com o excesso na dieta de isoleucina, histidina e tirosina e vice-versa.</p><p>Além do antagonismo também são registrados ocorrências de toxicidade quando o</p><p>efeito adverso do excesso de um aminoácido não pode ser superado ao fornecer o seu</p><p>aminoácido antagônico. Um exemplo clássico deste tipo de situação se apresenta com</p><p>o excesso de metionina sintética decorrente de uma dosagem incorreta do aminoácido.</p><p>Na formulação de uma dieta é necessário levar em consideração os conceitos de</p><p>aminoácido essencial, não essencial, semi-indispensável, limitante, antagonismo,</p><p>toxicidade e desequilíbrio de aminoácidos. Tanto o excesso quanto a falta de</p><p>aminoácidos nas dietas são prejudiciais por romperem o equilíbrio dinâmico do</p><p>metabolismo.</p><p>O desequilíbrio se dá quando adieta não está balanceada em relação aos aminoácidos</p><p>presentes ou quando o teor de proteína é inferior ao necessário. A deficiência de um só</p><p>aminoácido essencial, impede a realização da síntese protéica; portanto, a insuficiência</p><p>de aminoácidos individuais favorece a deaminação dos demais aminoácidos, a perda de</p><p>amônía como uréia e o consumo da cadeia de carbono na obtenção de energia.</p><p>100</p><p>O problema de desequilíbrio de aminoácidos é resolvido pela adição de quantidades</p><p>extras de aminoácidos limitantes ou desequilibrando o teor desses aminoácidos</p><p>mediante a combinação de alimentos. Um exemplo clássico de combinação entre</p><p>alimentos encontra-se entre o milho e o farelo de soja. Entanto o primeiro tem baixos</p><p>teores de lisina e triptofano, o que causa o crescimento muito lento do animal, o farelo</p><p>de soja apresenta quantidades adequadas de lisina e triptofano, porém é deficiente em</p><p>metionina e cistina e sozinha, portanto, não pode apoiar o crescimento normal dos</p><p>animais. Quando o milho se combina com o farelo de soja se complementem</p><p>mutuamente ao compensarem suas deficiências individuais de aminoácidos.</p><p>REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS.</p><p>1. Batterham. E.S. Availability and utilization of amino acids for growing pigs.</p><p>Nutrition Research Reviews. 5: 1-18. 1992.</p><p>2. Christensen,</p><p>H.N. Amino acid nutrition: A two-step absortive process. Nutrition</p><p>Reviews. 51 (4): 95-100. 1993.</p><p>3. Christensen, H.N. What is the physiological origin of free D-amino acid in</p><p>mammals. Nutrition Review. 50 (10): 294-295. 1992.</p><p>4. Chung, T.K.; Baker, D.H. Utilization of methionine isomers and analogs by the</p><p>pig. Canadian Journal of Animal Science. 72 (1): 185-188. 1992.</p><p>5. Collarini, E.J.; Oxender, D.L. Mechanisms of the transport of amino acids across</p><p>memebranes. Annual Review Nutrition. 7: 75-90. 1987.</p><p>6. Darragh, A.J. et al. Absorption of lysine and methionine from the proximal colon of</p><p>the piglet. British Journal of Nutrition. 71 (5): 739-752. 1994.</p><p>7. Gardner, M.L.G. Gastrointestinal absorption of intact proteins. Annual Review</p><p>Nutrition. 8: 329-350. 1987.</p><p>8. Harper, A.E. ‘Nonessential”amino acids. Journal of Nutrition. 104: 965-967. 1974.</p><p>9. Hintz, H.F.; Cymbaluk, N.F. Nutrition of horse. Annual Review of Nutrition. 14:</p><p>243-268. 1994.</p><p>10. Just, A. The digestive capacity of the caecum-colon and the value of the</p><p>nitrogen absorbed from the hind gut for protein synthesis in pigs. British</p><p>Journal of Nutrition. 46 (1): 209-219. 1981.</p><p>11. Kye-Wing, C.; MacKenzie, W. Substitution of five essential amino acids by their</p><p>alfa-ketoanalogues in the diet for rats. Journal of Nutrition. 104: 1208-1214.</p><p>1974.</p><p>12. Man, E.H. Dietary D-amino acids. Annual Review Nutrition. 7: 209-225. 1987.</p><p>13. Rérat, A. et al. Absorption kinetics of dietary hydrolysis products in conscious</p><p>pigs given diets with different amount of fish protein.</p><p>Amino-N and glucose. British Journal of Nutrition. 60: 91-104. 1988.</p><p>Individual amino acids. British Journal of Nutrition. 60: 105-120. 1988.</p><p>14. Tesseraud, S. Métabolisme protéique chez le poulet en croissance. Effet des</p><p>protéines alimentaires. Productions Animales. 8 (3): 197-212. 1995.</p><p>15. Tyler, H.D. et al. Developmental appearance of peptide-binding sites in the small</p><p>intestine of the neonatal piglet. Canadian Journal of Animal Science. 74 (2):</p><p>243-250. 1994.</p><p>16. Webb, K.E. et al. Peptide absorption: A review of current concepts and future</p><p>perspectives. Journal of Animal Science. 70 (10): 3248-3257. 1992.</p><p>17. Webb, K.E. Intestinal absorption of protein hydrolysis products: A review.</p><p>Journal Animal Science. 68 (9): 3011-3022. 1990.</p><p>101</p><p>MÉTODOS DE AVALIAÇÃO DA DISPONIBILIDADE DA PROTEÍNA E DOS</p><p>AMINOÁCIDOS NOS ALIMENTOS PARA NÃO RUMINANTES.</p><p>1. INTRODUÇÃO.</p><p>No decurso dos dois últimos séculos, os cálculos de necessidades de alimentos para os</p><p>animais domésticos e o planejamento das dietas têm sido baseados em padrões de</p><p>alimentação, nos quais são expressos os requisitos dos animais bem como o valor</p><p>nutritivo dos alimentos (Flatt, 1988). Para a nutrição isto tem significado que não é</p><p>importante estimar os requisitos dos animais em termos das necessidades metabólicas</p><p>se não existe informação do valor potencial dos alimentos expressa nas mesmas</p><p>unidades (Fuller, 1988); mas também, esta metodologia tem demonstrado que muitos</p><p>dos erros associados à avaliação dos alimentos estão compensados, de certo modo,</p><p>pelas maneiras como são realizadas as estimativas dos requisitos animais (Flatt, 1988).</p><p>Para a nutrição animal, todos os nutrientes são importantes, mesmo que sejam</p><p>requeridos em pequenas quantidades, mas a avaliação dos alimentos tem sido</p><p>orientada à energia, que representa o alimento como um todo, e ao conteúdo de</p><p>proteína, mas principalmente os aminoácidos essenciais, como parte da matéria</p><p>orgânica, porque os dois são os componentes mais importantes das dietas em termos</p><p>quantitativos (Bickel, 1988). No que diz a respeito dos suínos, por muitos anos os</p><p>padrões de alimentação da Agricultural Research Council (ARC, 1978) e da National</p><p>Research Council (NRC, 1988) têm utilizado os cálculos dos requisitos nutricionais e as</p><p>estimativas do valor dos alimentos baseados nos conteúdos totais de proteína e de</p><p>alguns aminoácidos essenciais No entanto, Mitchell (1924) já havia alertado para a</p><p>necessidade de se referir à proteína líquida de um alimento como uma forma de</p><p>expressar seu verdadeiro valor, expressão que mudou mais tarde quando o mesmo</p><p>Mitchell, em 1964, citado por Sibbald (1987), observou que a avaliação nutricional de</p><p>um alimento estava associada às diferenças na disponibilidade de seus aminoácidos.</p><p>Foi, então, baseados no conceito de disponibilidade, mais que no conteúdo total de</p><p>proteína e aminoácidos, que começaram a surgir, a partir dos anos oitenta, as novas</p><p>propostas de avaliação dos alimentos e de estimativas dos requisitos nutricionais não</p><p>só para os suínos mas também para as aves. Como manifestou Sibbald (1987), com a</p><p>adoção deste critério, espera-se melhorar a formulação das rações, dar mais atenção</p><p>aos efeitos dos excessos e desbalanceamentos, mudar o objetivo dos padrões de</p><p>alimentação atuais que visam mais suprir as deficiências e, aliás, poderiam se diminuir</p><p>os níveis de incorporação da proteína às dietas, provocando, possivelmente, redução</p><p>nos custos de alimentação.</p><p>Segundo Durmad et al. (1995), a adoção do critério de disponibilidade dos nutrientes no</p><p>cálculo das dietas trará uma diminuição na excreção de nitrogênio com a conseqüente</p><p>redução na poluição da água por nitritos e do ar por emissões de amônia.</p><p>Estes aspectos estão estimulando a realização de estudos que visam desenvolver</p><p>novas metodologias de avaliação nutricional e estimativas das exigências dos animais</p><p>102</p><p>baseadas na disponibilidade da proteína e dos aminoácidos. Não obstante, para</p><p>Bellaver (1989), estas novas propostas se enfrentam a fortes pressões, as quais estão</p><p>precisamente no fato de que elas só serão úteis à produção de alimentos se as</p><p>fórmulas baseadas em nutrientes disponíveis promoverem diferenças no desempenho</p><p>animal quando comparadas àquelas elaboradas a partir de conteúdos totais.</p><p>Como foi citado anteriormente, qualquer padrão de alimentação possui dois</p><p>componentes nutricionais básicos que devem ser estabelecidos simultaneamente e</p><p>expressos nas mesmas unidades de medida: a informação do valor nutricional dos</p><p>alimentos e as estimativas das exigências dos animais. O objetivo central deste trabalho</p><p>foi estudar os fundamentos de alguns dos principais métodos e técnicas que existem</p><p>para avaliar a disponibilidade da proteína e os aminoácidos dos alimentos para suínos,</p><p>por quanto este componente oferece grandes possibilidades de se pesquisar com</p><p>sucesso nas nossas condições. Importante é salientar que apesar da maior parte das</p><p>pesquisas estudadas foram realizadas em suínos, as metodologias utilizadas nos</p><p>diferentes experimentos e muitos de seus achados podem servir como referência para</p><p>os outros não-ruminantes.</p><p>2. CARACTERÍSTICAS GERAIS DAS PROPOSTAS DE AVALIAÇÃO DA</p><p>DISPONIBILIDADE DA PROTEÍNA E OS AMINOÁCIDOS DOS ALIMENTOS</p><p>PARA NÃO RUMINANTES.</p><p>O primeiro fato marcante que existe na avaliação da proteína dos alimentos para não</p><p>ruminantes é que muitos dos métodos clássicos descritos na literatura foram realizados</p><p>com pequenos animais, principalmente ratos e aves, pensando-se nas necessidades de</p><p>desenvolver estratégias de avaliação que fossem de utilidade nos humanos (Flatt,</p><p>1988). Destes métodos fazem parte, de acordo com Fuller (1988), a relação de</p><p>eficiência protéica, o valor biológico da proteína, o índice de balanço de nitrogênio, e a</p><p>utilização líquida da proteína. Ainda que muitos destes não sejam frequentemente</p><p>empregados nos alimentos fornecidos aos suínos, têm provisto alguns de seus</p><p>princípios mais importantes para se utilizar nos estudos de disponibilidade da lisina,</p><p>metionina, treonina e triptofano realizados na Austrália por Batterham et al.(1990),</p><p>Beech et al.(1991) e Batterham (1992).</p><p>O segundo tema a destacar é que existem vários experimentos isolados onde têm sido</p><p>testados inúmeros métodos e técnicas de avaliação nutricional, porém não é fácil achar</p><p>na bibliografia uma proposta unificada de avaliação da disponibilidade da proteína</p><p>e</p><p>aminoácidos; ao respeito, Bellaver (1989) indagou sobre a necessidade de padronizar</p><p>as diferentes propostas e procedimentos de avaliação com vistas a ter comparações</p><p>válidas e enriquecer as tabelas de composição de alimentos, bem como incluir nestas a</p><p>determinação das exigências dos nutrientes disponíveis. Da variada literatura</p><p>consultada só foi possível identificar quatro propostas que apresentaram um corpo</p><p>coerente de idéias sobre o significado do valor nutricional das proteínas e dos</p><p>aminoácidos para suínos. A tabela 1 registra um resumo das características mais</p><p>marcantes que apresentam cada uma delas.</p><p>103</p><p>TABELA 1. PROPOSTAS DE AVALIAÇÃO DA DISPONIBILIDADE DA</p><p>PROTEÍNA E OS AMINOÁCIDOS DOS ALIMENTOS.</p><p>AUTOR MÉTODOS in vivo MÉTODOS in vitro</p><p>TÉCNICAS TÉCNICAS</p><p>Digestibilidade ileal dos</p><p>AA</p><p>Disponibilidade dos</p><p>grupos ε livres da lisina</p><p>(FDNB)</p><p>Excreção fecal dos AA</p><p>ou o Nitrogênio (N)</p><p>Liberação de AA com</p><p>incubações enzimáticas</p><p>ZEBROWSKA (1978) Concentração de AA no</p><p>sangue</p><p>Ensaios de crescimento</p><p>Avaliações da</p><p>disponibilidade dos AA</p><p>DIRETOS</p><p>Ensaios de crescimento Digestões enzimáticas</p><p>Experimentos de</p><p>balanço</p><p>Prova com hidroxiprolina</p><p>Ensaios com sacos de</p><p>náilon</p><p>Composição química do</p><p>alimento</p><p>SIBBALD (1987)</p><p>INDIRETOS</p><p>Ensaios com insetos</p><p>Ensaios microbiológicos</p><p>Determinações de AA no</p><p>plasma</p><p>NÍVEL DIGESTIVO</p><p>Desaparecimento no</p><p>trato gastrointestinal</p><p>Aparecimento dos</p><p>nutrientes no sangue</p><p>HENRY (1985) NÍVEL METABÓLICO</p><p>Retenção de N e AA</p><p>Utilização Líquida da</p><p>Proteína (NPU)</p><p>Ensaios de crescimento</p><p>Sacrifícios comparativos</p><p>INTEGRAIS</p><p>Relação de Eficiência</p><p>Protéica (PER)</p><p>Índice Líquido da</p><p>Proteína (LPI)</p><p>Índice de Crescimento</p><p>104</p><p>do Nitrogênio (ICN)</p><p>Utilização Líquida da</p><p>Proteína (NPU)</p><p>Valor Biológico (VB)</p><p>FULLER (1988)</p><p>ADITIVOS</p><p>Concentrão de AA no</p><p>alimento</p><p>Digestibilidade</p><p>(Absorção)</p><p>Ensaios de crescimento</p><p>(Disponibilidade)</p><p>A primeira proposta a ser apresentada é a formulada por Zebrowska (1978). Esta</p><p>pesquisadora destacou que os métodos para estimar a disponibilidade podem</p><p>classificar- se segundo sejam in vivo e in vitro, cada um dos quais possuindo diferentes</p><p>técnicas. Do primeiro grupo fazem parte os ensaios de crescimento, as dosagens da</p><p>concentração de aminoácidos livres no sangue, a excreção fecal destes ou de</p><p>nitrogênio e as avaliações de disponibilidade e digestibilidade ileal. Nos métodos in</p><p>vitro, encontram-se as determinações colorimétricas dos grupos ε livres da lisina e as</p><p>taxas de liberação de alguns aminoácidos das proteínas submetidas a diferentes</p><p>incubações enzimáticas.</p><p>Sibbald (1987) compartilhou com Zebrowska (1978) a idéia de que a disponibilidade da</p><p>proteína e dos aminoácidos para suínos e aves pode ser bem estimada com métodos in</p><p>vivo ou in vitro. Mas este pesquisador canadense acrescentou o número de técnicas a</p><p>serem levadas em consideração para cada grupo de métodos, além de incluir os</p><p>ensaios de degradabilidade com sacos de náilon móveis no mesmo grupo de</p><p>experimentos de balanço e de crescimento, apesar de que para diversos autores eles</p><p>fazem parte de uma das modalidades dos estudos de digestibilidade (Sauer et al., 1989;</p><p>Leibholz, 1991; Koelen et al., 1992) ou são uma proposta intermediária entre os</p><p>métodos in vivo e in vitro (Boisen & Eggum, 1991). Na proposta Sibbald (1987)</p><p>estabeleceu que as determinações in vivo devem dividir-se em métodos diretos e</p><p>indiretos. No primeiro grupo estão os ensaios de crescimento, os experimentos de</p><p>balanço e os ensaios com sacos de náilon. No entanto no grupo dos métodos indiretos,</p><p>encontram-se os ensaios com insetos, os microbiológicos, as determinações de</p><p>aminoácidos no plasma e as técnicas de digestibilidade. Finalmente, as determinações</p><p>in vitro são realizadas utilizando as digestões enzimáticas, o método da hidroxiprolina</p><p>ou levando em consideração a composição química como método para estimar o valor</p><p>da proteína.</p><p>Henry (1985) e Fuller (1988), por sua vez, formularam propostas que se distanciam das</p><p>anteriores pelo fato de que nelas não são incluídos os métodos in vitro como parte das</p><p>estratégias de avaliação, mas, quando são comparadas, mostram que entre elas há</p><p>diferenças marcantes a serem destacadas. Assim, por exemplo, Fuller (1988)</p><p>estabeleceu que os métodos de avaliação podiam ser chamados de integrais e aditivos.</p><p>Nos primeiros, a proteína tem um valor único e não aditivo, o qual representa sua</p><p>capacidade global de afetar a taxa de crescimento ou a retenção de nitrogênio, sem</p><p>levar em consideração as necessidades deste elemento para o metabolismo basal e</p><p>sem fornecer informação sobre os fatores que determinaram este valor. Destes</p><p>métodos fazem parte técnicas tais como a relação de eficiência protéica (PER), relação</p><p>líquida de proteína (NPR), índice de crescimento de nitrogênio, utilização liquida de</p><p>105</p><p>proteína (NPU) e o valor biológico (VB). Para Fuller (1988), nos métodos aditivos a</p><p>avaliação de uma proteína surge da estimativa da quantidade de cada um dos</p><p>aminoácidos de importância nutricional que são fornecidos pelo alimento de uma forma</p><p>tal que sejam absorvidos e utilizados pelo animal. Nestes, existem três componentes</p><p>que devem ser conhecidos para avaliar uma proteína: a concentração do aminoácido no</p><p>alimento, a fração que é absorvida, ou seja, sua digestibilidade, e desta, a fração que e</p><p>utilizável, isto é, sua disponibilidade, a qual é avaliada nos ensaios de crescimento.</p><p>Entretanto, Henry (1985) promoveu a idéia de que a avaliação da proteína atingiria dois</p><p>níveis: o desaparecimento no trato gastrointestinal e, portanto, seu aparecimento no</p><p>sangue, e o nível metabólico com as técnicas próprias dos estudos de retenção de</p><p>nitrogênio e de aminoácidos limitantes, como são a NPU, os ensaios de crescimento e o</p><p>sacrifício comparativo.</p><p>O último assunto a destacar nas diferentes propostas de avaliação é a existência de</p><p>várias maneiras de se interpretar o termo disponibilidade. No entanto este termo às</p><p>vezes é utilizado de maneira semelhante, contudo apresenta consideráveis diferenças</p><p>quanto seu significado.</p><p>3. MÉTODOS PARA EXPRESSAR A DISPONIBILIDADE DA PROTEÍNA E OS</p><p>AMINOÁCIDOS DOS ALIMENTOS.</p><p>3.1. OS ESTUDOS DE AVALIAÇÃO in vivo E O CONCEITO DE DISPONIBILIDADE.</p><p>No contexto do animal a disponibilidade é interpretada de maneira diferente daquela</p><p>como é entendida nas metodologias in vitro. Nos animais a digestibilidade e a</p><p>disponibilidade definem o valor potencial da proteína dos alimentos (Fuller & Wang,</p><p>1990) e mesmo que os dois termos estejam relacionados e tenham significados</p><p>diferentes, é frequente achar estudos onde são utilizados como sinônimos, o que, de</p><p>acordo com Batterham (1992), este fato é explicado pela crença de que se um nutriente</p><p>é digerido, está em forma disponível para ser usado. Sibbald (1987) esclareceu</p><p>perfeitamente a relação entre os dois termos ao assinalar que a absorção dos nutrientes</p><p>no trato digestivo é pré-requisito para a sua utilização, mas não demonstra que tenha</p><p>que existir disponibilidade: alguns aminoácidos presentes por exemplo nas proteínas</p><p>danificadas pelo calor podem ser absorvidos e excretados na urina, o que, em</p><p>conseqüência, indicaria que não se encontraram disponíveis para serem utilizados no</p><p>metabolismo animal. O memo Sibbald (1987) considerou, por um outro lado que a</p><p>utilização de um nutriente que foi absorvido no trato é evidência da sua disponibilidade,</p><p>porém, a excreção não prova a perda da mesma.</p><p>A digestibilidade, então, deve ser entendida como a definiu Rérat (1990): uma medida</p><p>do desaparecimento da proteína e dos aminoácidos durante sua passagem pelo</p><p>sistema digestivo e não sob a idéia de absorção, como tem sido adotada por muitos</p><p>investigadores, visto que estas fontes de nitrogênio podem ser destruídas e modificadas</p><p>pela ação dos microrganismos em alguns locais do trato ou metabolizadas</p><p>pelas</p><p>paredes do mesmo durante a absorção. Por sua vez, a absorção refere-se aos</p><p>intercâmbios que acontecem entre o sangue e o lume digestivo, os quais são medidos</p><p>de maneira simultânea pelas diferenças entre as concentrações dos nutrientes no</p><p>sangue portal e arterial e o fluxo de sangue na veia porta (Rérat, 1990). No entanto, a</p><p>disponibilidade metabólica deve ser definida segundo como a entendeu Batterham</p><p>(1992): é a proporção daquele aminoácido limitante da dieta que foi digerido e absorvido</p><p>e que é utilizado para a síntese de proteína.</p><p>106</p><p>As diferenças conceituais entre estes termos levam, então, a considerar a necessidade</p><p>de se analizar algumas das metodologias e técnicas que há para realizar as medições</p><p>certas do desaparecimento, absorção e disponibilidade da proteína e os aminoácidos,</p><p>mas também obriga conhecer as características dos tipos de associação entre a</p><p>digestibilidade e a disponibilidade metabólica destes nutrientes.</p><p>3.1.1. A digestibilidade como estratégia de avaliação da proteína e dos</p><p>aminoácidos.</p><p>3.1.1.1. Digestibilidade fecal aparente e fecal verdadeira.</p><p>Tal vez as bases metodológicas dos experimentos sobre digestibilidade que foram</p><p>realizados em suínos e ratos por Dammers (1964) e Eggum (1973), citados por Lenis</p><p>(1992), estejam no trabalho clássico desenvolvido em ratos por Kuiken & Lyman (1948).</p><p>Nelle foi sugerido o uso do método de medição do índice fecal corrigido pelo conteúdo</p><p>dos componentes nitrogenados de origem endógena (secreções digestivas, liberação</p><p>de células do trato gastrointestinal e microrganismos) para determinar a digestibilidade</p><p>fecal verdadeira. Este tipo de medição é diferente da aparente porquanto nesta última</p><p>não são tidas em consideração as correções dos aportes endógenos de compostos</p><p>nitrogenados incorporados às fezes (Zebrowska ,1978; Low, 1982; Henry, 1985; Sauer</p><p>& Ozimek, 1986).</p><p>De acordo com relatos de Henry (1985), são mais altos os valores estimados da</p><p>digestibilidade fecal verdadeira dos aminoácidos que os obtidos com a metodologia</p><p>aparente. Mas, para as condições práticas de avaliação da proteína, o mesmo</p><p>pesquisador reconheceu que não existe vantagem em usar a digestibilidade verdadeira,</p><p>pois os padrões de aminoácidos digestíveis são muito similares nas duas técnicas,</p><p>sendo que os métodos existentes para a correção do nitrogênio endógeno têm</p><p>limitações reais e, ademais, as perdas endógenas, como parte dos requisitos para</p><p>mantença, são consideradas na digestibilidade aparente. Neste ponto, é importante</p><p>destacar as sugestões de Darcy-Vrillon & Rérat (1983), citados por Henry (1985),</p><p>segundo as quais, com as dietas completas, o mais importante é conhecer as</p><p>quantidades totais de aminoácidos fornecidos pelo intestino, independente de serem de</p><p>origem endógena ou do alimento. No caso dos alimentos individuais, a estratégia</p><p>sugerida é que seja considerada a possibilidade de estimar a fração endógena e,</p><p>consequentemente, é impreterível a determinação da digestibilidade verdadeira.</p><p>3.1.1.2. Digestibilidade ileal aparente e ileal verdadeira.</p><p>Se bem durante quase duas décadas foi aceitada a digestibilidade fecal como proposta</p><p>metodológica, os estudos desenvolvidos a partir dos anos setenta por vários grupos de</p><p>pesquisadores e sob as mais diversas condições, mostraram que a digestibilidade ileal</p><p>dos aminoácidos é melhor estimativa do valor nutricional das proteínas que sua</p><p>digestibilidade ileal e, em consequência, é um método mais útil para se incluir na</p><p>formulação das dietas para suínos (Just et al., 1985; Darcy-Vrillon & Laplace, 1990;</p><p>Fuller & Wang, 1990; Moughan et al., 1991; Bellaver, 1994; Williams, 1995) e aves</p><p>(Raharjo & Farrel, 1984/1985; Papadopoulos, 1985; Parsons, 1990; Johnson, 1992;</p><p>Rostagno et al., 1995).</p><p>Esta virada nos estudos de digestibilidade pode ser explicada pelos achados das</p><p>pesquisas na área da fisiologia digestiva e o metabolismo dos compostos nitrogenados,</p><p>alguns dos quais serão relatados a seguir:</p><p>107</p><p>• Se bem que se saiba que no intestino grosso dos suínos ocorre intensa atividade de</p><p>síntese e degradação microbiana dos aminoácidos, a qual, aliás, influencia a</p><p>composição das fezes (Mason, 1984), há pouca evidência que a mucosa do intestino</p><p>grosso seja capaz de transportar os aminoácidos e, portanto, são poucos os estudos</p><p>que têm conseguido demonstrar que há absorção significativa deles neste local</p><p>(Zebrowska, 1978). Por exemplo, Olszewski (1975), citado por Sauer & Ozimek,</p><p>1986), encontrou que a prolina, glicina, alanina, isoleucina, leucina, fenilalanina,</p><p>metionina e triptofano não foram absorbidos no ceco isolado de suínos em</p><p>crescimento, no entanto que os outros aminoácidos só foram absorbidos em</p><p>quantidades sem importância;</p><p>• Os experimentos pioneros de Zebrowska (1973), citados por Zebrowska (1978),</p><p>utilizando a técnica da infusão de fontes protéicas na região distal do íleo e no ceco,</p><p>demostraram que a proteína, os peptídeos e os aminoácidos livres, bem de origem</p><p>endógena ou do alimento, que atingem o intestino grosso, são degradados a</p><p>aminoácidos e amônia e incorporados às proteínas microbianas, explicando deste</p><p>modo uma alta parcela do nitrogênio achado nas fezes. A amônia pode também ser</p><p>absorvida e excretada como uréia, quase de maneira completa e rápida na urina,</p><p>sem se reter nos tecidos corporais, como pode ser observado nos resultados</p><p>registrados na tabela 2.</p><p>TABELA 2. EFEITO DA PROTEÍNA FORNECIDA NA DIETA OU INFUNDIDA NO</p><p>ÍLEO TERMINAL SOBRE A EXCREÇÃO DE NITROGÊNIO FECAL E NA URINA</p><p>(g/dia)</p><p>RLP CFR CHEID CHEIIT</p><p>Ingestão de Nitrogênio 1,00 17,34 17,82 17,55</p><p>Nitrogênio fecal 1,42 1,83 1,64 1,50</p><p>Nitrogênio na urina</p><p>Total 3,31 5,89 5,56 17,32</p><p>Uréia 1,64 3,78 3,00 15,88</p><p>Retenção de Nitrogênio</p><p>(% do suplemento)</p><p>0,73 0,05</p><p>Fonte: Fuller & Wang (1990)</p><p>RLP: Dieta livre de nitrogênio</p><p>CFR: Caseína na dieta</p><p>CHEID: Caseína hidrolizada com enzimas e infundida no duodeno</p><p>CHEIIT: Caseína hidrolizada com enzimas e infundida no íleo terminal</p><p>Os resultados destes experimentos, corroborados mais tarde por Just et al. (1981),</p><p>conduziram a assinalar que no intestino grosso a proteína e os aminoácidos são de</p><p>pouco ou nenhum valor nutricional para os suínos porque não fazem aportes</p><p>importantes de nitrogênio para a síntese protéica.</p><p>• Um outro fato marcante, ainda em discussão, está associado aos achados de Sauer</p><p>& Ozimek (1986) e Lenis (1992), segundo os quais os aminoácidos procedentes do</p><p>alimento e os de origem endógena sofrem mudanças importantes em sua passagem</p><p>108</p><p>pelo trato digestivo, sendo muito mais importantes os que se apresentam no intestino</p><p>grosso;</p><p>• Finalmente, segundo Just et al. (1985), a proteína retida e a resposta animal esteve</p><p>mais associada com a digestibilidade da proteína e dos aminoácidos no íleo terminal</p><p>que com a digestibilidade fecal. Por sua parte Henry (1985) sugereu que a</p><p>digestibilidade ileal, quando comparada com a fecal, revela muito melhor as</p><p>diferenças tanto entre as dietas como entre as fontes de proteína, mas de maneira</p><p>especial, quando elas são de baixa digestibilidade. Entretanto, o mesmo pesquisador</p><p>registrou que a digestibilidade ileal aparente dos aminoácidos foi um critério bem</p><p>mais sensível para revelar a existência dos efeitos negativos do processamento</p><p>calórico no farelo de soja.</p><p>Diante desta mudança nas estratégias de avaliação nutricional dos alimentos, o estudo</p><p>das metodologias de colheita da digesta ileal converteu-se, rapidamente, em fator chave</p><p>das pesquisas que têm por objetivo estimar a digestibilidade ileal dos componentes</p><p>nitrogenados em suínos.</p><p>3.1.1.2.1. Métodos de colheita do conteúdo ileal para estimar a digestibilidade da</p><p>proteína e dos aminoácidos.</p><p>Há vários métodos de colheita da digesta intestinal que já foram testados visando</p><p>estimar a digestibilidade da proteína e dos aminoácidos em suínos; contudo, segundo</p><p>Leeuwen et al. (1991), cada um deles deve cumprir com duas exigências básicas:</p><p>• Não podem afetar as condições fisiológicas gerais normais dos animais e</p><p>• As amostras colhidas devem representar as condições dos processos digestivos.</p><p>Recentemente, Giraldo (1996) realizou uma avaliação crítica dos inúmeros métodos de</p><p>colheita do conteúdo ileal quanto as vantagens, problemas e limitações que oferecem,</p><p>tanto com relação à qualidade da digesta colhida como sobre a fisiologia digestiva e as</p><p>condições gerais dos animais. A siguente é uma proposta de classificação dos</p><p>diferentes métodos relatados na literatura para atingir este objetivo e usados visando</p><p>estimar a digestibilidade ileal dos aminoácidos:</p><p>• Método do sacrifício de animais. Sugerido para ser realizado em ratos (Kuiken &</p><p>Lyman, 1948), ratos e suínos (Thorpe & Thomlinson, 1967; Moughan et al., 1984;</p><p>Skilton et al., 1991; Donkoh et al., 1994 a,b,c) e em aves (Raharjo & Farrel,</p><p>1984/1985);</p><p>• Métodos de colheita do quimo ileal com animais modificados cirurgicamente:</p><p>♦ Uso de cânulas simples em forma de T, colocadas no íleo distal entre 5 e 15 cm</p><p>antes do esfincter ileocecal em suínos de diferentes idades (Decuypere et al., 1977;</p><p>Gargallo & Zimermann, 1980; Walker et al., 1986; Leewen et al., 1987, 1991), aves</p><p>(Raharjo & Farrel, 1984/1985) e ainda em coelhos (Gidenne et al., 1994);</p><p>♦ Técnica da cânula em forma de T, inserida no ceco após do esfincter ileocecal,</p><p>desenvolvida pela equipe comandada por Leeuwen et al. (1988) na Holanda;</p><p>♦ Uso de cânulas reentrantes:</p><p>∗ Tipo ileoileal (Cunningham et al., 1963)</p><p>∗ Ileocecal (Easter & Tanksley, 1973)</p><p>109</p><p>∗ A cânula pós-valvular íleo-cólica, proposta por pesquisadores franceses (Darcy et al.,</p><p>1980 a,b,c; Darcy-Vrillon & Laplace, 1985 a,b; 1990);</p><p>• A anastomose ileoretal, desenvolvida por vários grupos de pesquisadores com a</p><p>preservação ou não do esfíncter ileocecal (Fuller et al., 1994; Laplace et al., 1994).</p><p>Da mesma maneira que a fecal, a digestibilidade ileal pode ser expressa como</p><p>verdadeira ou aparente, dependendo se são ou não consideradas as correções feitas</p><p>pelos aportes endógenos dos compostos nitrogenados (Henry, 1985; Sauer & Ozimek,</p><p>1986; Fuller & Wang, 1990; Lenis, 1992; Williams, 1995). No intestino delgado, as</p><p>secreções digestivas originárias da saliva, suco gástrico, bile e secreções pancreáticas</p><p>e intestinais contribuem com a maior parcela dos aportes endógenos de nitrogênio à</p><p>digesta. Henry (1985) estimou que em suínos em crescimento estes aportes eram, sem</p><p>considerar o suco gástrico, da ordem de 20 a 25 g de nitrogênio por dia, representados,</p><p>em sua maior parte, por aminoácidos, uréia e amônia.</p><p>3.1.1.3. Métodos para estimar a fração endógena do nitrogênio nos estudos de</p><p>digestibilidade ileal e fecal verdadeira.</p><p>Nos estudos de digestibilidade ileal ou fecal verdadeira existem pelo menos cinco</p><p>métodos para se estimar a fração endógena de nitrogênio:</p><p>• Método direto, como foi denominado por Sauer & Ozimek (1986), baseado na</p><p>alimentação de grupos de animais com dietas livres de proteína. Bem que seja a</p><p>forma mais simples e fácil para estimar o nitrogênio endógeno, este método tem sido</p><p>muito questionado porque o processo digestivo apresenta um comportamento</p><p>diferente daquele que teria com o fornecimento de uma dieta normal; assim, por</p><p>exemplo, Donkoh et al. (1995) relataram que as excreções encontram-se diminuidas</p><p>com tais rações, o que segundo Rérat (1990) e Lenis (1992) resultaria numa</p><p>subavaliação das perdas dos aminoácidos endógenos totais. Além disso, de acordo</p><p>com Low (1982), no caso das dietas que são empregadas de maneira frequente na</p><p>alimentação animal, o teor e o tipo de fibra aumentarão as secreções e o</p><p>crescimento microbiano. Finalmente é importante assinalar que em suínos ainda não</p><p>há informação suficiente para se estimar os efeitos da duração deste tipo de</p><p>alimentação sobre os valores de digestibilidade e as condições gerais dos animais,</p><p>como sim acontece nos estudos de determinação da energia metabolizável</p><p>verdadeira (EMV) e a biodisponibilidade dos aminoácidos utilizando a metodologia</p><p>proposta por Sibbald (1987) para avaliar os alimentos oferecidos as aves.</p><p>• Uso de dietas semi-sintéticas com diferentes níveis de caseína láctica ou a fonte de</p><p>proteína a se testar. Neste caso, a fração endógena é estimada quando o consumo</p><p>de nitrogênio é zero, empregando uma análise de regressão (Furuja & Kaji, 1989).</p><p>Este método foi questionado por Donkoh et al (1995) porque a estimativa das perdas</p><p>endógenas de nitrogênio são restritas a uma função linear e visto que a técnica da</p><p>regressão assume que estas permanecem constantes independente dos acrescimos</p><p>no teor de proteína ingerida, a proposta nem sempre faz uma descrição real do</p><p>fenómeno biológico;</p><p>• Técnicas de diluição de isótopos. Desenvolvidas há muito tempo em pesquisas com</p><p>ratos, nos últimos cinco anos vêm sendo incluídas nos experimentos com suínos</p><p>(Moughan et al., 1992; Armstrong et al., 1995); não obstante, sejam propostas de</p><p>custos muito mais altos, elevada complexidade nas medições (Low, 1982) e, ainda,</p><p>só determinam o nitrogênio total recuperado e não cada um dos aminoácidos (De</p><p>110</p><p>Lange et al., 1989). Quando se introduz a correção do nitrogênio endógeno utilizando</p><p>estas técnicas, a digestibilidade ileal ou fecal é denominada de real (Jondreville,</p><p>1994), o que poderia explicar porque os pesquisadores consideram que ela oferece</p><p>uma definição bem melhor da natureza dos compostos nitrogenados endógenos que</p><p>aparecem no conteúdo ileal ou nas fezes;</p><p>• Donkoh et al. (1995) proposeram um novo método para determinar a excreção ileal</p><p>de aminoácidos endógenos que consiste na alimentação do animal com peptídeos</p><p>pequenos (com peso molecular menor a 5000) originados da hidrólise enzimática da</p><p>caseína, seguida da ultrafiltração e da medição do resíduo. A caracterização das</p><p>frações de alto peso molecular da digesta ileal que surgem após da precipitação e a</p><p>ultrafiltração, pode ser considerada como uma medida das perdas dos aminoácidos</p><p>endógenos. O emprego deste tipo de alimentação mantem aparentemente normal os</p><p>níveis de excreção do nitrogênio endógeno. Segundo as pesquisas iniciais,</p><p>considera-se que esta técnica seja melhor que as propostas que utilizam as dietas</p><p>livres de nitrogênio e as equações de regressão, porém os primeiros resultados</p><p>sugerem que na digesta dos ratos o valor médio do fluxo de aminoácidos endógenos</p><p>é geralmente mais baixo, aliás que só seja aplicável na correção da determinação da</p><p>digestibilidade das proteínas de origem animal, as quais não têm fibra e fatores</p><p>antinutricionais;</p><p>• Finalmente, existem técnicas para estimar o nitrogênio endógeno de origem</p><p>microbiana baseadas no uso dos ácidos desoxirribonucléico e diaminopimélico,</p><p>considerados como marcadores da atividade microbiana e de freqüente utilização</p><p>nos estudos de fisiologia digestiva nos ruminantes (Rowan et al., 1992). Por</p><p>enquanto, estas propostas não possuem uma avaliação crítica de suas</p><p>possibilidades e problemas quando utilizadas nas pesquisas com suínos.</p><p>Uma questão adicional que deve ser abordada nos estudos de digestibilidade refere-se</p><p>à necessidade de que as amostras de digesta como de fezes colhidas refletem as</p><p>condições de estabilidade dos processos digestivos. O problema é que, pelo menos no</p><p>caso da digestibilidade ileal, o fluxo digestivo neste local do trato gastrointestinal não é</p><p>contínuo, e, portanto, não é possível fazer uma colheita quantitativa do quimo (Low,</p><p>1980; Oslage et al., 1989). A solução desta situação pode-se atengir introduzindo</p><p>controles as quantidades, freqüência, apresentação e os horários de fornecimento dos</p><p>alimentos; mas também, o uso de indicadores inertes é de utilidade como elemento que</p><p>possibilita estimar se tal condição foi conseguida (Saha & Gilbreath, 1993).</p><p>No que diz, respeito por exemplo dos experimentos de digestibilidade que empregam as</p><p>cânulas simples em forma de T, inseridas no íleo distal e no ceco após do esfíncter</p><p>ileocecal, e os que se baseam na colheita</p><p>total de fezes os pesquisadores sugerem que</p><p>é imprescindível o uso dos indicadores; no entanto assinalam também que é possível</p><p>acrescentar os problemas de precisão dos resultados, explicados pela distribuição e</p><p>localização no trato, as variações na recuperação e o fato de que os indicadores nem</p><p>sempre refletem as condições do processo digestivo (Kölher et al., 1990). Para a</p><p>solução destes problemas Oslage et al.(1989) proposseram períodos de amostragem</p><p>muito mais longos, no entanto que Leeuwen et al.(1987) sugereram o uso de uma</p><p>mistura que tenha indicadores de fase sólida e líquida. O problema é que, como foi</p><p>considerado por Thomas (1988), ainda existem dúvidas em relação à obtenção de</p><p>amostras representativas do comportamento que têm estes indicadores quanto à sua</p><p>passagem pelo trato gastrointestinal.</p><p>111</p><p>3.1.1.4. Digestibilidade ileal ou fecal: é possível uma escolha?</p><p>Os estudos relatados por Henry (1985) mostraram que, no caso do nitrogênio,</p><p>geralmente os valores de digestibilidade fecal são, em média, mais altos que os da ileal,</p><p>com variações nas diferenças entre 2 e 14 pontos. Para este nutriente o mesmo autor</p><p>considerou que ainda continua sendo importante o significado nutricional da</p><p>digestibilidade fecal porque as determinações são precisas, visto que o coeficiente de</p><p>variação está entre 1 e 2%, e os ensaios não produzem problemas à saúde do animal;</p><p>não obstante, recomendou manter a realização de ambos estudos de digestibilidade</p><p>para o nitrogênio, visando uma melhor compreensão dos efeitos associativos que se</p><p>podem apresentar entre a proteína e os componentes da parede celular, principalmente</p><p>no que acontece com os carboidratos que são fermentáveis no intestino grosso.</p><p>Por sua vez Lenis (1992) expressou que no caso dos aminoácidos a situação é bem</p><p>diferente: por exemplo, o ácido aspártico, glicina, prolina, treonina e triptofano</p><p>apresentam valores de digestibilidade ileal aparente baixos e fecal altos devido a que no</p><p>intestino grosso a degradação é maior que a síntese. Pelo contrário, quando neste local</p><p>do trato digestivo há mais energia fermentável, menor é a quantidade de nitrogênio</p><p>absorvido sob a forma de amônia e, em consequência, é maior a incorporação na</p><p>proteína microbiana, encaminhando, portanto, a síntese de aminoácidos, ocorrendo</p><p>aumento de sua excreção nas fezes e decréscimo da digestibilidade entre os dois</p><p>locais. Isto é o que acontece com a metionina e, em proporção um pouco menor, com a</p><p>lisina, tirosina, fenilalanina, isoleucina e leucina.</p><p>Apesar de os estudos de digestibilidade ileal terem maiores dificuldades para sua</p><p>realização, têm vantagens sobre os de digestibilidade fecal porque as interferências de</p><p>utilização dos aminoácidos no intestino grosso são reduzidas, porém não totalmente</p><p>evitadas, não têm custos muito altos e apresentam valores de desvio padrão</p><p>relativamente baixos (Batterham, 1992). Mas há um aspecto importante na avaliação</p><p>das proteínas dos alimentos em suínos, gerado pelos estudos realizados por Just et al.</p><p>(1985) e confirmados por Batterham (1992), segundo os quais a digestibilidade ileal da</p><p>proteína e da lisina apresentou maior associação com sua disponibilidade, avaliada a</p><p>partir da proteína depositada, do que com a digestibilidade fecal. Partindo destes</p><p>achados, nos últimos anos tem sido sugerido utilizar os ensaios de digestibilidade ileal</p><p>para estimar a disponibilidade dos aminoácidos; contudo, ainda existem muito poucos</p><p>dados onde possam-se comparar os resultados dos ensaios de crescimento e de</p><p>digestibilidade ileal.</p><p>Têm sido, então, os princípios de digestibilidade ileal, mais que a fecal, os que serviram</p><p>de base para o estabelecimento das tabelas de necessidades nos padrões de</p><p>alimentação para suínos na Inglaterra (ARC, 1981), nos Estados Unidos (NRC, 1988), a</p><p>maioria dos países europeos (Henry, 1985; Lenis, 1992) e no Japão (Furuya, 1994).</p><p>Porém, no caso dos Estados Unidos, estes padrões só consideraram, por enquanto, os</p><p>valores de digestibilidade para 4 aminoácidos em 18 alimentos, sem incluir ainda em</p><p>suas tabelas os requisitos para suínos expressos segundo a digestibilidade ileal. Estes</p><p>princípios têm sido também empregados nos últimos anos por um grupo de</p><p>pesquisadores da Austrália para avaliar a utilização e disponibilidade da lisina, treonina,</p><p>metionina, triptofano, leucina, isoleucina e valina (Batterham, 1992) e estão contribuindo</p><p>para o cálculo dos requisitos nutricionais para aves e suínos baseados no conceito de</p><p>proteína ideal (Fuller & Wang, 1990; Parsons & Baker, 1994; Sève, 1994).</p><p>Segundo Parsons & Baker (1994) a proteína ideal refere-se à condição que cabe a toda</p><p>proteína de possuir uma mistura de aminoácidos que tenha uma composição idêntica às</p><p>necessidades do animal para a mantença e a máxima deposição da proteína corporal,</p><p>112</p><p>sendo que estas são estimadas levando em consideração sua digestibilidade e</p><p>disponibilidade biológica. Visto que nem sempre é fácil e prático realizar estimativas das</p><p>necessidades para cada aminoácido, diferentes grupos de pesquisadores têm sugerido</p><p>que os aminoácidos indispensáveis sejam expressos em relação com a lisina,</p><p>considerada como o primeiro aminoácido limitante das dietas usadas com freqüência na</p><p>alimentação dos suínos e o segundo nas dietas para aves (Fuller & Wang, 1990;</p><p>Parsons & Baker, 1994; Sève, 1994). Portanto, as estimativas das necessidades dos</p><p>animais baseadas na proteína ideal partem do conhecimento certo da digestibilidade e a</p><p>disponibilidade da lisina nas diferentes fontes de proteína.</p><p>Devido às limitações que possam surgir pela falta de dados suficientes e precisos de</p><p>digestibilidade ileal aparente de aminoácidos, Henry (1985) sugeriu que é possível a</p><p>sua estimação multiplicando seu conteúdo no alimento pela digestibilidade total</p><p>aparente do nitrogênio. Sob estas condições, Sibbald (1987) destacou que os dados</p><p>gerados são aproximados, provisórios e só úteis para certos grupos de alimentos, como</p><p>os farelos de soja ou de algodão.</p><p>Os métodos de digestibilidade fecal e ileal, quando comparados com as propostas in</p><p>vitro, têm custos bem mais altos, são de elevada complexidade, exigem muito tempo</p><p>para sua realização e só permitem a avaliação de uma fonte de proteína de cada vez.</p><p>Apesar disso refletem, de forma mais exata, as relações que existem entre o alimento e</p><p>o animal, permitindo analisar todos os aminoácidos de uma só vez.</p><p>3.1.2. Métodos para estimar a disponibilidade da proteína e os aminoácidos dos</p><p>alimentos.</p><p>Como já foi dito, a digestibilidade é definida como uma medida do desaparecimento da</p><p>proteína e dos aminoácidos durante sua passagem pelo sistema digestivo e não sob a</p><p>idéia de absorção. Por sua vez a absorção refere-se aos intercâmbios que acontecem</p><p>entre o sangue e o lume digestivo. No entanto, a disponibilidade é a proporção daquele</p><p>aminoácido limitante na ração que foi digerido, absorvido que é utilizado para a síntese</p><p>de proteína (Batterham, 1992). Nesta parte final de revisão sobre os estudos de</p><p>avaliação in vivo serão analizadas algumas das metodologias e técnicas que existem</p><p>para determinar a disponibilidade da proteína e dos aminoácidos dos alimentos para</p><p>não ruminantes.</p><p>A tabela 3 registra um resumo das mais importantes técnicas utilizadas para avaliar de</p><p>maneira integral a disponibilidade da proteína nos não ruminantes.</p><p>TABELA 3. TÉCNICAS MAIS UTILIZADAS PELOS MÉTODOS INTEGRAIS</p><p>DE AVALIAÇÃO DA PROTEÍNA DOS ALIMENTOS PARA NÃO</p><p>RUMINANTES.</p><p>TÉCNICAS DEFINIÇÃO</p><p>Relação de Eficiência Protéica (P.E.R) Ganho de peso corporal (g)</p><p>Proteína Bruta consumida (g)</p><p>Relação de Proteína Líquida (N.P.R) Ganho de peso corporal ajustado (g)</p><p>Proteína Bruta consumida (g)</p><p>Ajuste: Perda de peso de um grupo</p><p>113</p><p>controle alimentado com uma ração livre</p><p>de proteína</p><p>Índice de Crescimento de Nitrogênio</p><p>(I.C.N)</p><p>Valor da inclinação da linha que associa o</p><p>ganho de peso corporal com a ingestão de</p><p>Nitrogênio (b)</p><p>Utilização Bruta da Proteína (B.P.U)</p><p>Ganho de Nitrogênio corporal (g)</p><p>Nitrogênio consumido (g)</p><p>Utilização Líquida da Proteína (N.P.U) Ganho de Nitrogênio corporal ajustado (g)</p><p>Nitrogênio consumido (g)</p><p>Ajuste: Perda de Nitrogênio de um grupo</p><p>controle alimentado com uma ração livre</p><p>de Proteína</p><p>Valor Biológico (V.B) Ganho de Nitrogênio corporal ajustado (g)</p><p>Nitrogênio realmente digerido (g)</p><p>Ajuste: Perda de Nitrogênio de um grupo</p><p>controle alimentado com uma ração livre</p><p>de Proteína</p><p>V.B = N.P.U</p><p>Digestibilidade Verdadeira</p><p>A digestibilidade verdadeira é estimada pelo ajuste das perdas de Nitrogênio</p><p>endógeno fecal dos animais controle alimentados com uma ração livre de</p><p>Nitrogênio.</p><p>Como se pode observar na tabela anterior, existem dois tipos de propostas dentro dos</p><p>métodos de avaliação integral das proteínas: a PER, NPR e ICN, que se baseam no</p><p>ganho de peso corporal por unidade de proteína ou nitrogênio consumido e as que</p><p>associam a retenção corporal de nitrogênio com o nitrogênio consumido (BPU e NPU)</p><p>ou com o nitrogênio realmente digerido (VB). Para Fuller (1988) as propostas que</p><p>avaliam a proteína partindo do peso corporal têm sido questionadas porque este não</p><p>consiste totalmente de proteína e nem sempre é proporcional ao ganho de proteína;</p><p>além disso, alguns resultados obtidos com a PER são afetados pelas variações no</p><p>consumo de alimento e, caso que estas não sejam controlados, é possível obter</p><p>resultados errados que nem sempre dependem da qualidade da proteína, mas sim da</p><p>palatabilidade do alimento. Embora estes métodos tinham sido questionados com</p><p>veemência, ainda são empregados como maneira de estabelecer análises comparativas</p><p>entre os resultados obtidos nos diferentes estudos.</p><p>Segundo Fuller (1988), a relação de eficiência protéica (PER), desenvolvida por</p><p>Osborne & Mendel entre 1914 e 1920, o valor biológico (V.B) de Mitchel (1924), o índice</p><p>de balanço de nitrogênio (I.B.N), de Allison et al. (1946) e a utilização líquida da</p><p>proteína (NPU), de Bender & Miller (1953), são métodos que têm sido empregados</p><p>tradicionalmente em ratos e aves para avaliar a proteína dos alimentos, o que não</p><p>significa que não possam ser considerados no que diz respeito aos suínos. Para o</p><p>mesmo Fuller (1988) estes métodos fazem parte das propostas que visam avaliar as</p><p>proteínas de maneira integral, geram um valor único e não aditivo para a dieta total, o</p><p>114</p><p>que não permite que seus valores sejam utilizados quando são combinadas proteínas</p><p>diferentes em dietas misturadas e, além disso, não fornecem informação dos fatores</p><p>que afetam o valor nutritivo.</p><p>De acordo com Fuller (1988), para corregir algumas dificuldades geradas pelos métodos</p><p>de avaliação da proteína que se baseam no ganho de peso corporal, em 1909 Thomas</p><p>desenvolveu uma proposta na qual o valor da proteína está associado à eficiência de</p><p>utilização do nitrogênio da dieta para promover a deposição da proteína nos tecidos</p><p>corporais do animal adulto. Esta proposta foi logo aperfeiçoada por Mitchel (1924)</p><p>visando sua utilização nos animais em crescimento para estimar a eficiência da proteina</p><p>para satisfacer as necessidades de mantença dos animais, mas também para estimular</p><p>o crescimento. O princípio deste novo método, nomeado valor biológico (VB), e algumas</p><p>outras medições relacionadas com as propostas baseadas na retenção de nitrogênio</p><p>como são o índice de balanço de nitrogênio (IBN) e a utilização líquida da proteína</p><p>(NPU), aparecem registrados na figura 1, proposta por Fuller (1988).</p><p>Como pode ser observado nesta fígura, na avaliação da proteína se apresentam várias</p><p>relações:</p><p>• Se X = Consumo de proteína e Y = Ganho de peso, então:</p><p>A/I = Relação de Eficiência Protéica (PER)</p><p>A+B/I = Relação de Proteína Líquida (NPR)</p><p>Tan Θ = Ïndice de Proteína Líquida (IPL)</p><p>• Se X = Consumo de proteína e Y = Retenção de Nitrogênio, consequentemente:</p><p>A/I = Utilização Bruta da Proteína (BPU)</p><p>A+B/I = Utilização Líquida da Proteína (NPU)</p><p>• Se X = Consumo de proteína digestível e Y = Retenção de Nitrogênio,</p><p>A+B/I = Valor Biológico (VB)</p><p>Tang Θ = Índice de Balanço de Nitrogênio (IBN)</p><p>Segundo os protocolos de pesquisa desenvolvidos por Thomas & Mitchel o valor</p><p>biológico é estimado utilizando 10% como o teor da proteína na dieta; a escolha desta</p><p>concentração é arbitrária, porém satisfatória pelo fato que não há mudanças</p><p>importantes na forma da curva de resposta acima desta concentração (Fuller, 1988).</p><p>Por sua vez Bellaver (1994) criticou este método de avaliação do valor da proteína</p><p>porque o nitrogênio é uma aproximação grosseira da real necessidade do animal, a qual</p><p>é expressa em termos de aminoácidos e, caso que sejam estimados os valores de</p><p>nitrogênio endógeno, deve-se trabalhar com dietas livres de nitrogênio, o que leva uma</p><p>diminuição do consumo, ficando insuficiente para manter o ganho de peso, aumentando</p><p>o catabolismo das proteínas e superestimando as perdas de nitrogênio.</p><p>No que diz respeito dos aminoácidos, Batterham (1992),e sua equipe de pesquisadores</p><p>na Austrália têm proposto uma metodologia, nomeada de “slope-ratio”, com a qual já</p><p>avaliaram a disponibilidade da lisina, treonina, metionina, triptofano, leucina, isoleucina</p><p>e valina, quando eles são limitantes nas dietas típicas para suínos em crescimento. Em</p><p>princípio esta metodologia expressa o grau de inclinação de uma linha de resposta das</p><p>115</p><p>dietas que contêm o aminoácido a ser avaliado como uma proporção do grau de</p><p>inclinação da curva de resposta da dieta padrão que é livre do aminoácido. A figura 2</p><p>registra a representação teórica proposta por Batterham (1992) dos resultados obtidos</p><p>em uma determinação de disponibilidade da lisina.</p><p>Para estes pesquisadores, quando se planeja um experimento visando determinar a</p><p>disponibilidade de um aminoácido empregando esta técnica é necessário considerar</p><p>várias condicões:</p><p>• Segurar que a resposta animal seja devida à aminoácido que se está avaliando e</p><p>não que esteja influenciada pelos outros nutrientes fornecidos pela fonte de proteína</p><p>testada.</p><p>Para segurar que a resposta seja linear e corresponda com o aminoácido padrão, a</p><p>dieta deve ser deficiente no aminoácido a testar, porém adequada nos outros</p><p>nutrientes; além disso, é importante incorporar a proteína avaliada na dieta basal</p><p>para proporcionar assím quantidades do aminoácido testado que sejam semelhantes</p><p>àquelas que são fornecidas pela dieta padrão. A adição dos outros aminoácidos,</p><p>além daquele considerado limitante, provistos pela proteína a avaliar, pode alterar o</p><p>balanço destes nas dietas, quando comparadas com a dieta padrão e,</p><p>consequentemente, afeta a utilização do aminoácido que está sendo avaliado.</p><p>• O controle na alimentação visando minimizar os efeitos dos imbalanços dos</p><p>aminoácidos sobre a utilização e disponibilidade. As sugestões dos pesquisadores</p><p>australianos assinalam que as dietas serão provistas baseadas no peso do animal a</p><p>cada 3 horas de intervalo.</p><p>• Selecionar um critério de resposta valido. Em teoria o critério mais apropriado seria a</p><p>medição da retenção corporal do aminoácido avaliado, mas também é o que tem os</p><p>custos de experimentação mais altos; por consiguente, na prática são utilizadas</p><p>diferentes medidas de resposta animal para avaliar a disponibilidade do aminoácido:</p><p>nas aves, por exemplo, tem sido empregada a eficiência da conversão alimentar</p><p>porque apresenta vantagem sobre o ganho de peso devido que considera as</p><p>diferenças no consumo de alimento; no entanto, nos suínos Batterham (1992)</p><p>sugereu que é de preferência empregar a eficiência da conversão alimentar com</p><p>relação à carcaça que com o peso vivo, visto que com alimentos protéicos fibrosos</p><p>as contribuções dos nutrientes digeridos no intestino grosso dos suínos podem</p><p>sobreestimar em 0,42 unidades a disponibilidade dos aminoácidos.</p><p>• Utilizar um procedimento de análise adequado. O análise estatístico do método</p><p>“slope-ratio” estabelece uma regressão entre o critério</p><p>O véu do palato muito desenvolvido e a presença de só um tipo de movimento</p><p>peristáltico fazem que a deglutição seja um processo irreversível e difícil. O</p><p>aparecimento de rejeição gástrica pelas narinas é rara e, caso aconteça, indica a</p><p>presença de uma dilatação esofágica ou, então, rompimento do cárdia e, portanto,</p><p>a morte do animal.</p><p>ESTÔMAGO.</p><p>(1). De pouco volume (15 a 20 l) quando comparado com outras espécies, o que obriga</p><p>à refeição de pequenas quantidades de alimento várias vezes por dia;</p><p>(2). Não apresenta intensa atividade muscular como em outras espécies o que faz,</p><p>portanto, que o alimento se arranje com freqüência formando camadas; isto pode</p><p>produzir no eqüino grandes problemas digestivos originados no estômago;</p><p>(3). É possível distinguir duas partes: a esquerda, ou de grande tuberosidade, revestida</p><p>de um epitélio que contêm essencialmente glândulas que secretam muco e a direita</p><p>que apresenta glândulas gástricas secretoras de HCL e pepsina;</p><p>(4). A alimentação abundante determina o esvaziamento do estômago de 6 a 8 vezes</p><p>por dia. Em conseqüência de uma passagem relativamente rápida dos alimentos</p><p>por este local do TGI e de um pH não muito elevado, nos eqüinos e limitada a</p><p>digestão gástrica.</p><p>(5). Desde o fim da refeição a parte dos alimentos que fica no estômago, principalmente</p><p>no caso dos glucídios, sofre uma rápida digestão microbiana. A posterior secreção</p><p>de HCl acarreta uma queda no pH estomacal, a hidrólise das proteínas em</p><p>moléculas menores mediada pela atividade da pepsina e, em conseqüência, a</p><p>diminuição da atividade microbiana.</p><p>INTESTINO DELGADO.</p><p>(1). Tem mais de 20 metros de comprimento e apresenta uma elevada capacidade de</p><p>armazenagem (60-70 l); é semelhante ao do suíno, porém não apresenta vesícula</p><p>biliar e, consequentemente, há despejo direto da bílis dentro do duodeno;</p><p>(2). Normalmente o estômago esvazia-se lentamente durante as horas que seguem à</p><p>refeição (3 a 8 horas) produzindo a chegada de pequenas quantidades de conteúdo</p><p>estomacal ao duodeno as quais permanecem por pouco tempo neste local;</p><p>(3). No intestino delgado a secreção biliar e pancreática é continua e a intestinal é</p><p>abundante e rica em inúmeras enzimas; contudo, a digestão neste local encontra-</p><p>se limitada pelo pouco tempo de permanência do alimento;</p><p>INTESTINO GROSSO.</p><p>(1). Explica a maior parte da capacidade total do TGI (acima de 60%); é nesta parte do</p><p>TGI onde o alimento permanece durante maior tempo;</p><p>(2). Está dividido em ceco, cólon menor ou flutuante, cólon maior ou dobrado e reto;</p><p>(3). Ceco e cólon maior:</p><p>11</p><p>(a). O ceco é separado do intestino delgado pela válvula íleo-cecal e do cólon</p><p>dobrado pelo orifício ceco-ilíaco;</p><p>(b). O cólon maior por sua vez é dividido em quatro compartimentos: cólons ventrais</p><p>(direito e esquerdo) e cólons dorsais (esquerdo e direito);</p><p>(c). O ceco contém uma flora ativa, constituída por bactérias, semelhante à da</p><p>população microbiana que existe nos ruminantes e que cumpre com as</p><p>seguintes funções:</p><p>• A quebra bacteriana da celulose e outros carboidratos para produzir ácidos</p><p>graxos voláteis (acético, propiônico, butírico) o que faz que o eqüino seja</p><p>tido como animal capaz de utilizar alimentos fibrosos;</p><p>• Síntese bacteriana de vitaminas solúveis em água;</p><p>• Síntese de proteína microbiana;</p><p>(d). No ceco se apresenta absorção de alguns ácidos graxos voláteis (AGV); visto</p><p>que as proteínas e outras moléculas de elevado peso produzidas no ceco e</p><p>cólon maior não estão submetidos à ação das secreções digestivas, parece</p><p>que seja limitada sua utilização.</p><p>(4). Cólon menor. Área principal de reabsorção d’água do conteúdo intestinal;</p><p>(5). Devido que o intestino grosso é dilatado com o material ingerido, a impactação pode</p><p>ocorrer facilmente.</p><p>5. SUÍNO.</p><p>BOCA</p><p>Órgão inicial do TGI que apresenta três órgãos acessórios:</p><p>(1) Língua. Apreensão, mistura e deglutição;</p><p>(2) Dentes: Apreensão e mastigação;</p><p>(3) Glândulas salivares: três pares (submaxilares, sublinguais, parótidas) que secretam</p><p>a saliva, sendo que seus componentes são:</p><p>(a) Água: umedece o alimento consumido e ajuda aos mecanismos comprometidos</p><p>com o gosto;</p><p>(b) Mucina: ajuda na lubrificação para a mastigação;</p><p>(c) Sais de bicarbonato: atuam como tampão para a regulação do pH do estômago;</p><p>(d) Enzima (amilase salivar). Presente nos suínos, mas é duvidosa a sua</p><p>importância na digestão dos carboidratos dado que o alimento é rapidamente</p><p>engolido. Deve-se considerar ainda que o pH da saliva é 7,3, um pouco acima</p><p>daquele considerado ideal para a atividade da enzima.</p><p>(4). Os suínos utilizam o lábio inferior, dentes e língua na apreensão dos alimentos;</p><p>(5). Na boca os alimentos permanecem durante pouco tempo, não sendo</p><p>suficientemente mastigados e insalivados; esta é a primeira causa da pouca</p><p>adaptação dos suínos ao consumo de alimentos ricos em fibra e volumosos.</p><p>ESÔFAGO.</p><p>(1). Tubo muscular oco que transporta o alimento desde a boca até o estômago; o</p><p>material ingerido é mobilizado por uma série de contrações musculares</p><p>relacionadas com as ondas peristálticas;</p><p>(2). Entre o esôfago e o estômago existe o esfíncter cardial que impede o retorno do</p><p>alimento desde o estômago para a boca, exceção dos casos de vômito.</p><p>12</p><p>ESTÔMAGO.</p><p>Órgão muscular digestivo oco em forma de pêra que tem quatro regiões: esofágica,</p><p>cardíaca, fúndica e pilórica; é extremadamente semelhante ao do cavalo. No entanto a</p><p>primeira região nos suínos é totalmente desprovida de glândulas secretoras, as outras</p><p>três possuem glândulas (cardíacas, fúndicas e pilóricas) disseminadas por toda sua</p><p>camada mucosa que produzem diferentes secreções.</p><p>(1). Funções:</p><p>(a) Armazenagem do alimento ingerido. O seu volume normal está entre 7 e 8</p><p>litros em um animal adulto;</p><p>(b) Apresentação de movimentos musculares que produzem o rompimento físico</p><p>das partículas do alimento e sua mistura com as secreções gástricas;</p><p>(c) Secreção de sucos digestivos (ácido clorídrico, pepsina e renina) com uma</p><p>composição intermediária entre os carnívoros e os herbívoros, o que pode</p><p>definir sua posição como sendo um animal de tipo alimentar onívoro;</p><p>(d) Torna possível a passagem dos alimentos ao intestino;</p><p>(2). O pH do estômago é aproximadamente 2;</p><p>(3). O material que deixa o estômago é chamado de quimo.</p><p>INTESTINO DELGADO.</p><p>(1). Está dividido em três seções:</p><p>(a) Primeira seção: Duodeno.</p><p>Recebe as secreções do pâncreas, fígado (a bílis é armazenada na vesícula</p><p>biliar) e das paredes do intestino, além de ser o local ativo da digestão.</p><p>(b) Seção média: Jejuno. Ativa para a absorção de nutrientes.</p><p>(c) Seção posterior: Íleo. Também ativa para a absorção de nutrientes.</p><p>(2). As paredes do intestino delgado estão arranjadas em uma série de projeções em</p><p>forma de dedo chamada villi as quais servem para aumentar a área de absorção.</p><p>Cada villi possui uma pequena artéria e uma veia, junto com um tubo de drenagem</p><p>do sistema linfático (lacteal). As veias finalmente drenam dentro do sistema portal o</p><p>qual vai diretamente ao fígado; o sistema linfático se esvazia através do conduto</p><p>torácico dentro de veia cava.</p><p>(3). O pH do conteúdo do intestino delgado é próximo de 6 a 7.</p><p>INTESTINO GROSSO.</p><p>(1). Está dividido em três seções:</p><p>(a) Primeira seção: Ceco; seu tamanho vária de maneira considerável entre as</p><p>diferentes espécies; no suíno tem pouca importância fisiológica;</p><p>(b) Seção média: Cólon; ocupa a maior parte do intestino grosso;</p><p>(c) Última seção: Reto.</p><p>(2). Funções</p><p>(a) Local de absorção d’água e minerais;</p><p>(b) Secreção de alguns elementos minerais como o Ca++;</p><p>(c) Reservatório para o armazenagem de conteúdos não digeridos no TGI;</p><p>13</p><p>(d) Fermentação bacteriana e, portanto, de digestão de material fibroso, síntese de</p><p>proteína e de algumas vitaminas solúveis em água e vitamina K.</p><p>IV. PROCESSO DIGESTIVO.</p><p>Os processos digestivos nas espécies não ruminantes implicam tanto ações mecânicas</p><p>quanto químicas e enzimáticas:</p><p>de resposta escolhido e o</p><p>nível do aminoácido avaliado. Neste tipo de análise há mecanismos estatísticos que</p><p>seguram que as respostas só sejam devidas à dieta e aos aminoácidos estudados:</p><p>♦ Segurando que a resposta ao aminoácido padrão passe através da dieta basal,</p><p>nomeada dieta branco;</p><p>♦ A suposição de linearidade da resposta animal e, consequentemente, a</p><p>inexistência de uma curva que se pode desenvolver caso que a inclusão da</p><p>proteína avaliada produza incremento ou diminuição no consumo do alimento pela</p><p>presença de um nutriente limitante na dieta basal ou um fator antinutricional. Para</p><p>segurar que a resposta do aminoácido avaliado seja linear é necessário realizar</p><p>um experimento constituído por 5 dietas e 4 ou 5 níveis da proteína a ser avaliada.</p><p>116</p><p>♦ Realizar um teste para segurar que as inclinações das curvas de resposta do</p><p>aminoácido padrão e daquele que está sendo avaliado cortem o ponto da</p><p>resposta atingido com a dieta basal.</p><p>A tabela 4 registra um resumo dos resultados de alguns experimentos realizados por</p><p>Batterham (1992) em suínos, visando determinar a disponibilidade da lisina de várias</p><p>fontes de proteína.</p><p>TABELA 4. DISPONIBILIDADE DA LISINA EM FONTES PROTÉICAS PARA SUÍNOS.</p><p>FONTE DE PROTEÍNA DISPONIBILIDADE</p><p>VALOR MÉDIO INTERVALO</p><p>Farelo de algodão 0,34 0,27-0,43</p><p>Farelo de sementes de</p><p>Lupinus sp</p><p>0,55 0,37-0,74</p><p>Farelo de amendoim 0,57 -</p><p>Farelo de girasol 0,60 0,54-0,66</p><p>Farinha de carne e de carne</p><p>e ossos</p><p>0,68 0,42-0,97</p><p>Leite em pó desnatado 0,85 -</p><p>Farelo de sementes de colza</p><p>(Brassica sp)</p><p>0,87 0,77-0,97</p><p>Farelo de soja 0,88 0,80-0,98</p><p>Feijão (Pisum sativum) 0,93 -</p><p>Farinha de sangue 1,08 1,03-1,13</p><p>Na proposta sugerida pelos pesquisadores australianos só é possível o estudo da</p><p>disponibilidade de um aminoácido por vez, pelo que, em conseqüência, é considerada</p><p>como um método que requer muito tempo, é de alto custo e limitado. Além disso, os</p><p>resultados dos experimentos apresentam valores de desvio padrão bem mais altos que</p><p>os obtidos nos estudos de digestibilidade, devido que as estimativas baseam-se nas</p><p>inclinações de duas linhas de resposta, que por sua vez são afetadas pelas variações</p><p>individuais dos animais; mas também se deve ao fato que há até 10% de variação entre</p><p>os laboratórios quanto à determinação dos aminoácidos, o qual, para Batterham (1992)</p><p>afeta os ensaios de digestibilidade mais que os de crescimento: a variação de 10% na</p><p>determinação dos aminoácidos afeta os estimados de digestibilidade em 1%, no entanto</p><p>que produz uma variação de 10% quando é utilizado o crescimento animal como critério</p><p>de avaliação da disponibilidade.</p><p>Embora esta proposta tinha sido criticada, Batterham (1992) assinala que os ensaios de</p><p>disponibilidade são uteis para desenvolver tabelas de classificação das principais fontes</p><p>de proteína, pesquisar os efeitos do processamento sobre a qualidade dos alimentos e</p><p>como valores padrão durante o adiantamento da avaliação de novas técnicas de</p><p>117</p><p>estimação da disponibilidade. Finalmente, os resultados dos estudos realizados por</p><p>estes pesquisadores, utilizando dietas de farelo de algodão e soja, indicam que as</p><p>dietas formuladas a partir da lisina total resultaram em diferenças na resposta animal</p><p>(medida pelo crescimento, a eficiência da conversão alimentar em relação com a</p><p>carcaça, a deposição da proteína e retenção da lisina) o qual não aconteceu quando as</p><p>dietas foram formuladas considerando a disponibilidade da lisina. Para os mesmos</p><p>pesquisadores resultaria mais apropriado, em conseqüência, a formulação de dietas</p><p>baseadas nos valores de disponibilidade da lisina que na lisina total.</p><p>Visto que os ensaios de disponibilidade apresentam algumas limitações para serem</p><p>empregados como métodos rotineiros de avaliação dos aminoácidos, nos últimos anos</p><p>tem sido sugerido o uso dos experimentos de digestibilidade ileal para sua estimativa,</p><p>porque suponhe-se que se um aminoácido é digerido e absorbido no intestino delgado,</p><p>então está de forma disponível para a síntese da proteína. Não obstante, que há poucos</p><p>dados comparando os resultados obtidos nos ensaios de crescimento e de</p><p>digestibilidade ileal, a conclusão de Batterham (1992) é que para as proteínas de alta</p><p>disponibilidade há uma relação muito próxima entre as duas variáveis; no caso das</p><p>proteínas de baixa disponibilidade, bem por suas condições naturais ou como efeito de</p><p>alguns processos de transformação, parece que a digestibilidade ileal sobreestima a</p><p>disponibilidade dos aminoácidos.</p><p>3. 2. O CONCEITO DE DISPONIBILIDADE NOS MÉTODOS DE AVALIAÇÃO in vitro.</p><p>Quando se estima o valor nutricional das proteínas é de grande importância a</p><p>informação fornecida pelos estudos in vivo; contudo, estas metodologias requerem</p><p>muito tempo e orçamentos altos, razões que as converteram de utilidade limitada para</p><p>serem incorporadas ao controle de qualidade rotineiro que faz a indústria produtora de</p><p>rações para animais. Por estes argumentos nos últimos anos têm surgido várias</p><p>propostas de avaliação in vitro da proteína e de alguns aminoácidos, as quais, de</p><p>acordo com Boisen & Eggum (1991), só são válidas se contem técnicas simples,</p><p>rápidas, reproduzíveis e seus resultados estiverem associados aos valores obtidos in</p><p>vivo, empregando alimentos similares e dentro de condições padronizadas.</p><p>Em condições in vitro são avaliados os efeitos dos tratamentos com calor e o</p><p>armazenagem dos alimentos durante longo tempo sobre a qualidade da proteína e a</p><p>disponibilidade dos aminoácidos utilizando várias estratégias: métodos que utilizam a</p><p>incubação com diferentes sistemas enzimáticos, métodos de solubilização e técnicas</p><p>químicas que estimam a disponibilidade dos aminoácidos.</p><p>3.2.1. Métodos de incubação enzimática para avaliar a proteína.</p><p>Para Boisen & Eggum (1991) os métodos in vitro que empregam incubações devem</p><p>estar acompanhados de sistemas enzimáticos que tenham caraterísticas semelhantes</p><p>àquelas presentes no trato gastrointestinal. A tabela 5 traz uma classificação dos</p><p>diferentes sistemas enzimáticos propostos para as incubações in vitro.</p><p>TABELA 5. CLASSIFICAÇÃO DOS SISTEMAS ENZIMÁTICOS EMPREGADOS</p><p>NAS INCUBAÇÕES IN VITRO.</p><p>SISTEMA ENZIMÁTICO AUTOR OBSERVAÇÕES</p><p>GERAIS</p><p>118</p><p>INCUBAÇÃO DE UMA ETAPA</p><p>Inóculo doudenal, líquido</p><p>ileal ou fezes</p><p>Löwgren et al. (1989)</p><p>Pepsina Sheffner et al. (1956);</p><p>AOAC (1984)</p><p>Tripsina Maga et al. (1973)</p><p>Pronase Taverner & Farrel (1981)</p><p>INCUBAÇÃO COM DUAS ETAPAS</p><p>Pepsina - líquido duodenal</p><p>de suíno</p><p>Furuya et al. (1979)</p><p>Clunies & Leeson (1984)</p><p>Suínos</p><p>Aves</p><p>Pepsina - pancreatina Büchmann (1979) Contem uma solução de</p><p>borato com caraterísticas</p><p>bacteriostáticas</p><p>Babinszky et al. (1990) O método além da</p><p>pepsina e a pancreatina</p><p>contem uma amilase, tem</p><p>a remoção prévia dos</p><p>lipídes e usa a adição de</p><p>sais biliares e lipase</p><p>INCUBAÇÃO COM TRÊS ETAPAS</p><p>Pepsina - pancreatina -</p><p>líquido ruminal</p><p>Verbaeke et al. (1979) Estudar a fermentação da</p><p>matéria orgânica no</p><p>intestino grosso</p><p>Pepsina - Pancreatina -</p><p>celulasa</p><p>Metz & Van der Meer</p><p>(1985)</p><p>Contem além lipasa, sais</p><p>biliares e uma amilasa</p><p>microbial (Termamyl)</p><p>Estimar a digestibilidade</p><p>fecal da matéria orgânica</p><p>De maneira geral estes métodos tentam medir a taxa inícial de hidrólise, determinar os</p><p>valores máximos de digestibilidade e predizer a digestibilidade in vivo dos alimentos,</p><p>processados ou não, nos não ruminantes.</p><p>Dentro dos métodos que medem a taxa inícial de hidrólise da proteína, com ou sem a</p><p>remoção dos produtos que podem inibir a digestão, os mais promissórios são o de Hsu</p><p>et al. (1977), ou de pH - drop, e o registrado por Boissen & Eggum (1991), chamado de</p><p>pH -stat.</p><p>119</p><p>Segundo Hsu et al. (1977), a taxa de digestibilidade de uma proteína se pode calcular a</p><p>partir da queda do pH após 10 minutos de incubação da proteína em uma mistura de</p><p>tripsina, quimotripsina e peptidase intestinal a 37oC ou com uma incubação adicional a</p><p>55oC durante o mesmo tempo com uma proteasa</p><p>de Streptomyces griseus. Quando as</p><p>enzimas digerem a proteína e são rompidas as ligações dos peptídeos nas estruturas</p><p>primárias, são liberados os íons H+ dos grupos carboxila livres, o que faz descer o pH</p><p>da suspensão de proteínas; o valor de pH quase sempre declina rapidamente no</p><p>período inicial de incubação, estabilizando-se aos dez minutos, momento no qual é</p><p>medido de novo o pH.</p><p>Os estudos de Hsu et al. (1977), realizados com proteínas de origem vegetal, e os de</p><p>Moughan et al. (1989) para vinte amostras de farinha de carne e osso registraram que</p><p>houve alta correlação entre o valor de pH obtido com esta metodologia e a</p><p>digestibilidade fecal aparente e ileal verdadeira determinada em ratos. Igualmente os</p><p>estudos de Hsu et al. (1977) mostraram que o método de pH - stat foi sensível à</p><p>presença de inibidores da tripsina e a os efeitos dos tratamentos que usam calor sobre</p><p>a digestibilidade da proteína. Na Universidade de Illinois, Parsons (1991) encontrou que</p><p>os valores obtidos com o método pH - stat esteveram positiva e altamente associados</p><p>com a digestibilidade in vivo da lisina de várias fontes de proteína, avaliada em aves e</p><p>suínos, sendo que foram bem mais altos nas aves. Um resumo destes resultados se</p><p>pode observar na tabela 6.</p><p>TABELA 6. MUDANÇAS NOS VALORES DE pH E DIGESTIBILIDADE in vivo DA</p><p>LISINA EM AVES E SUÍNOS DE FONTES COM ALTOS TEORES DE PROTEÍNA.</p><p>ALIMENTO MUDANÇAS</p><p>NOS VALORES</p><p>DE pH</p><p>(UNIDADES) (1)</p><p>DIGESTIBILIDADE</p><p>APARENTE DA</p><p>LISINA (%) (2)</p><p>DIGESTIBILIDADE</p><p>VERDADEIRA DA</p><p>LISINA (%) (3)</p><p>Caseina 2,36 99 -</p><p>Farelo de soja 1,52 92 86</p><p>Farinha de carne 1,39 85 76</p><p>Farinha de</p><p>subprodutos do</p><p>sacrifício de aves</p><p>1,37 84 78</p><p>Farelo de algodão 1,23 72 60</p><p>Farinha de penas 0,90 68 -</p><p>(1) Método de pH - stat (Hsu et al., 1977)</p><p>(2) Determinada em suínos com cânula ileal</p><p>(3) Determinada com galos cecotomizados</p><p>Parsons (1991) realizou uma segunda série de experimentos visando testar o método</p><p>de Hsu et al. (1977) para detectar diferenças na qualidade das proteínas na farinha de</p><p>penas e de carne, utilizando como critérios de avaliação os ensaios de crescimento em</p><p>aves (PER e a biodisponibilidade de aminoácidos) e a digestibilidade da lisina</p><p>120</p><p>determinada com galos cecotomizados. Os resultados destes estudos mostraram que</p><p>não houve diferenças na digestibilidade da lisina e nos valores da PER entre as farinhas</p><p>de alta e baixa qualidade, como também não foi encontrada associação consistente</p><p>entre as mudanças nos valores de pH, a digestibilidade in vivo da lisina e a PER. O</p><p>mesmo pesquisador concluiu que o método de Hsu et al. (1977) é sensível para</p><p>detectar diferenças na digestibilidade da lisina entre fontes protéicas que variam muito</p><p>na sua composição química, mas tem uso limitado para predizer a qualidade in vivo</p><p>entre amostras diferentes da mesma fonte de proteína de origem animal.</p><p>Tal vez a crítica mais forte feita à proposta de Hsu et al. (1997) tem a ver com o fato de</p><p>que no caso das farinhas de carne e ossos é possível encontrar algumas amostras que</p><p>apresentem alta digestibilidade in vivo da proteína com valores baixos, não esperados,</p><p>de pH, situação que é explicada pela elevada capacidade tampão originada pelos altos</p><p>conteúdos de cinzas (Moughan et al., 1989). Esta dificuldade poderia ser contornada,</p><p>de acordo com Boissen & Eggum (1991), se fosse mantido constante o pH da</p><p>suspensão da proteína com a mistura de enzimas com a adição de uma solução de 0,1</p><p>M de NaOH. A taxa inícial de digestibilidade da proteína é medida, consequentemente,</p><p>pelo consumo do hidróxido. Esta modalidade de avaliação da proteína, quando</p><p>comparada com o método pH - drop, melhora a estimativa da digestibilidade fecal</p><p>verdadeira das proteínas de origem vegetal e animal, ainda naquelas amostras com alta</p><p>capacidade tampão; contudo, por enquanto, os resultados provem de proteínas com</p><p>alta digestibilidade, não havendo sido registrado um número importante de estudos com</p><p>proteínas de baixa digestibilidade (Boissen & Eggum, 1991).</p><p>A digestibilidade em pepsina, como método enzimático que mede os valores máximos</p><p>de digestibilidade, é o único reconhecido pela Association of Official Analytical Chemits</p><p>(AOAC, 1984). O principal problema desta proposta, segundo Parsons (1991), parece</p><p>ser a excessiva concentração de 0,2% de pepsina que tem sido sugerida pela AOAC</p><p>(1984), visto que com ela também podem ser digeridas totalmente proteínas de baixa</p><p>qualidade. Assim, por exemplo, Johnston & Coon (1979) encontraram em nove</p><p>amostras de farinhas de carne que os valores de digestibilidade para o nitrogênio foram</p><p>iguais quando a concentração de pepsina caio de 0,2 para 0,02%, mas diminuieram</p><p>quando esta foi reduzida a 0,002%; contudo, aumentaram de maneira importante as</p><p>diferenças dos valores de digestibilidade entre as amostras a diminuir a concentração</p><p>de pepsina. Nesta mesma linha as pesquisas realizadas por Parsons (1990; 1991)</p><p>levaram a resultados similares como pode ser analisado das tabelas 7 e 8 que registram</p><p>um resumo de alguns dos achados obtidos por este pesquisador na Universidade de</p><p>Illinois.</p><p>TABELA 7. EFEITO DA CONCENTRAÇÃO DE PEPSINA SOBRE A</p><p>DIGESTIBILIDADE in vitro DO NITROGÊNIO EM FONTES DE PROTEÍNA DE</p><p>ORIGEM ANIMAL (Valores expressos em %).</p><p>CONCENT</p><p>PEPSINA</p><p>(%)</p><p>FARINHA DE CARNE FARINHA DE PENAS FARINHA DE</p><p>SUBPRODUTOS DO</p><p>SACRIFÍCIO DE AVES</p><p>MÉDIA MÍNI</p><p>MO</p><p>MÁXI</p><p>MO</p><p>MÉDIA MÍNI</p><p>MO</p><p>MÁXI</p><p>MO</p><p>MÉDIA MÍNI</p><p>MO</p><p>MÁXI</p><p>MO</p><p>0,2 86 83 89 76 70 81 85 80 92</p><p>121</p><p>0,002 72 54 83 32 17 49 75 58 89</p><p>0,0002 42 29 69 - - - - - -</p><p>Deste resultados se pode observar que os valores de digestibilidade do nitrogênio</p><p>diminueram quando decresceu a concentração de pepsina, igualmente para a mesma</p><p>fonte de proteína aumentou a variação dos valores de digestibilidade quando foi mais</p><p>baixa a concentração de pepsina.</p><p>No que tem a ver com as associações os resultados da tabela 8 mostram que as</p><p>farinhas de penas e de carne tiveram valores de correlação mais altos e</p><p>estatisticamente significativos entre a digestibilidade in vitro do nitrogênio com a</p><p>digestibilidade da lisina quando a concentração de pepsina foi de 0,002%, o que não</p><p>aconteceu para o 0,2% de pepsina. No caso da farinha de carne, a redução da</p><p>concentração de pepsina a 0,0002% não introduziu melhoras nos valores de correlação</p><p>com a digestibilidade in vivo. Por sua vez, nas farinhas de subprodutos do sacrifício de</p><p>aves, tanto a digestibilidade do nitrogênio com 0,2 como 0,002% de pepsina teveram</p><p>valores de correlação altos e estatisticamente significativos com a digestibilidade da</p><p>lisina. Nesta mesma linha de análise, nas farinhas de penas e de carne os valores de</p><p>correlação entre a digestibilidade in vitro do nitrogênio e a disponibilidade in vivo da</p><p>lisina foram mais altos e estatisticamente significativos quando utilizou-se 0,002% de</p><p>pesina; mas estas mesmas amostras submetidas a 0,2% de pepsina não geraram</p><p>resultados similares quanto os valores de correlação.</p><p>TABELA 8. VALORES DA CORRELAÇÃO ENTRE A DIGESTIBILIDADE DO</p><p>NITROGÊNIO EM PEPSINA COM A DIGESTIBILIDADE in vivo E A</p><p>DISPONIBILIDADE DA LISINA DE PROTEÍNAS DE ORIGEM ANIMAL.</p><p>FONTE DE</p><p>PROTEÍNA</p><p>NÚMERO</p><p>DE</p><p>AMOSTRAS</p><p>CONCENTRAÇÃO</p><p>DE PEPSINA (%)</p><p>VALOR DA</p><p>CORRELAÇÃO</p><p>COM A</p><p>DIGESTIBILIDAD</p><p>E (1)</p><p>VALOR DA</p><p>CORRELAÇÃO</p><p>COM A</p><p>DISPONIBILIDAD</p><p>E (2)</p><p>Farinha de</p><p>penas</p><p>7 0,2 0,23 0,49</p><p>0,002 0,68 * 0,81 *</p><p>Farinha de</p><p>carne</p><p>14 0,2 0,17 0,46</p><p>0,002 0,67 * 0,66 *</p><p>0,0002 0,63 *</p><p>farinha de</p><p>subprodutos</p><p>do sacrifício</p><p>de aves</p><p>9 0,2 0,98 *</p><p>0,002 0,95 *</p><p>122</p><p>(1) A digestibilidade da lisina foi determinada em ensaios com galos submetidos a</p><p>alimentação forzada.</p><p>(2) A disponibilidade da lisina foi determinada utilizando o método “slope-ratio” com</p><p>frangos em crescimento.</p><p>* P< 0,05</p><p>Visto que o processo de digestão é muito complexo, os métodos in vitro mais simples,</p><p>que só empregam uma enzima, fornecem informação valiosa</p><p>nas pesquisas que visam</p><p>estudar os efeitos dos processamentos dos alimentos sobre a digestibilidade da</p><p>proteína (Boissen & Eggum, 1991); mas, como assinalou Parsons (1991), poderiam ser</p><p>atingidos objetivos similares se fossem incorporados às avaliações métodos bem mais</p><p>simples, como são, por exemplo, as medições de solubilidade da proteína em KOH.</p><p>Várias pesquisas têm originado resultados valiosos ao serem utilizados os métodos de</p><p>duas etapas. Em suínos, por exemplo, Furuya et al. (1979) e Sakamoto et al. (1980) em</p><p>experimentos realizados em aves, encontraram alta correlação entre os resultados de</p><p>digestibilidade com pepsina e fluido duodenal e a digestibilidade fecal da proteína e a</p><p>matéria seca. Contudo, ainda são pouco incorporados estes métodos às avaliações in</p><p>vitro de disponibilidade da proteína, visto as grandes dificuldades que há para</p><p>padronizar as preparações enzimáticas, o que faz que seja difícil achá-las de maneira</p><p>comercial. Alguns estudos relatados por Boissen & Eggum (1991) sugerem que este</p><p>problema foi aprimorado de maneira certa com a substitução do líquido ileal por uma</p><p>solução pancreática, sem que sejam afetadas significativamente as relações entre os</p><p>valores in vivo e in vitro, com resultados similares aos obtidos nas pesquisas com a</p><p>técnica de saco de náilon de Sauer et al. (1989), além que é disponível comercialmente,</p><p>tem uma composição bem definida com pouca variabilidade e com resultados</p><p>reproduzíveis entre os laboratórios.</p><p>Finalmente, no que diz respeita a este assunto, Boissen & Eggum (1991), assinalam</p><p>que é possível obter valores de correlação elevados entre a digestibilidade in vivo e in</p><p>vitro se são considerados três elementos básicos:</p><p>• Avaliar de forma simultânea pouco número de fontes de proteína;</p><p>• Trabalhar com alimentos que tenham valores de digestibilidade com variações</p><p>relativamente altas;</p><p>• Estudar alimentos que pertençam a grupos próximos na sua classificação, ou com o</p><p>mesmo alimento submetido a diferentes processos de transformação.</p><p>De um modo geral poderia ser dito que as medições in vitro geram valores de</p><p>digestibilidade verdadeira, os quais poderiam explicar porque às vezes são mais altos,</p><p>quando comparados com os obtidos nos estudos in vivo de digestibilidade aparente.</p><p>3.2.2. MÉTODOS QUÍMICOS QUE ESTIMAM A DIOSPONIBILIDADE DOS</p><p>AMINOÁCIDOS.</p><p>Como foi observado dos resultados contidos na tabela 8 a digestibilidade in vitro poderia</p><p>ser usada como critério para estimar a disponibilidade in vivo da lisina; mas acontece</p><p>que para alguns alimentos processados a disponibilidade nem sempre é um bom</p><p>método na avaliação da qualidade da proteína, pelo que é necessário estudar métodos</p><p>adicionais que visem a medição in vitro da disponibilidade de alguns aminoácidos, mas</p><p>123</p><p>de maneira particular da lisina porque, de acordo com Batterham (1992), é o primeiro</p><p>aminoácido limitante das dietas para suínos e o mais susceptível durante o</p><p>processamento térmico dos alimentos.</p><p>Segundo Batterham (1992), quando se aplica calor durante o processamento de um</p><p>alimento os grupos ε-amino da lisina reagem com outros, principalmente os carbonila</p><p>dos açúcares redutores, formando compostos de Maillard como são a fructosalisina e a</p><p>lactulosalisina, os quais podem ser digeridos, porém, é pouco possível que sejam</p><p>utilizados a menos que os rins tenham as enzimas necessárias para liberar a lisina,</p><p>sendo, então, excretados na urina. O desenvolvimento destas reações reduz a</p><p>digestibilidade, destrói fundamentalmente a lisina, porque é um aminoácido dibásico,</p><p>com probabilidade mexe com a treonina, metionina e triptofano, mas, por outro lado,</p><p>não parece afetar os aminoácidos com cadeias ramificadas, como leucina, isoleucina e</p><p>valina.</p><p>Visto que o teor de lisina disponível não pode ser medido com as análises padrão que</p><p>há para determinar os aminoácidos devido as interferências originadas por alguns</p><p>compostos como a lactulosil - lisina, têm sido propostos vários outros métodos de</p><p>avaliação. A tabela 9 registra as características mais importantes, vantagens e</p><p>desventagens de alguns dos sugeridos por Assoumani & Nguyen (1991).</p><p>TABELA 9. MÉTODOS in vitro NÃO ENZIMÁTICOS PARA ESTIMAR A</p><p>DISPONIBILIDADE DA LISINA NOS ALIMENTOS PARA NÃO</p><p>RUMINANTES.</p><p>MÉTODO VANTAGENS DESVANTAGENS</p><p>QUÍMICOS</p><p>♦ 1-Fluor 2-4,</p><p>dinitrobenzeno</p><p>(FDNB)</p><p>Estimação da lisina</p><p>disponível</p><p>Interage com</p><p>carboidratos e outros</p><p>compostos</p><p>Perda do DNP- Lisina</p><p>na digestão ácida</p><p>♦ Ácido2,4,6</p><p>trinitrobenzeno 1-</p><p>sulfônico</p><p>Estimação da lisina</p><p>disponível. Tiempo</p><p>Pouco específico</p><p>♦ Formação de ligações</p><p>colorimétricas com o</p><p>uso do ácido laranja</p><p>Pouco específico</p><p>Processo díficil.</p><p>Sobrestima o</p><p>conteúdo de lisina</p><p>MICROBIOLÓGICOS (Tetrahymena pyriformis)</p><p>Usado para estimar a</p><p>disponibilidade in vivo</p><p>Requer</p><p>pretratamentos</p><p>enzimáticos</p><p>ELETRODOS ENZIMÁTICOS</p><p>♦ L-Lisina</p><p>descarboxilase +</p><p>eletrodo de CO2</p><p>Alta especificidade</p><p>Pouco tempo de análise</p><p>(1-10 minutos)</p><p>Necessidade de</p><p>coenzimas Duração</p><p>das membranas</p><p>124</p><p>Interferênçascom</p><p>ativadores não</p><p>identificados</p><p>♦ L-Lisina oxidase +</p><p>eletrodo de O2</p><p>Especificidade</p><p>Pouco tempo de análise</p><p>(1minuto)</p><p>Interferênça com</p><p>ácido levulínico nas</p><p>amostras hidrolizadas</p><p>com ácido</p><p>O primeiro método químico proposto para determinar a lisina disponível foi desenvolvido</p><p>por Carpenter & Booth (1973). Nele utiliza-se a reação dos grupos amino livres com o 1-</p><p>fluor-2,4- dinitrobenzeno (FDNB). Após desta reação a amostra é hidrolizada com um</p><p>ácido, o hidrolizado é extraído com um solvente e o composto dinitrofenil - lisina (DNP -</p><p>lisina) que fica é medido de maneira colorimétrica. O princípio desta proposta de</p><p>avaliação basea-se no fato que se o grupo ε-amino da lisina fica livre após o</p><p>processamento da proteína, então, a lisina está disponível e o resíduo que não possui</p><p>este grupo, mesmo que possa ser digerível, com toda possibilidade que não será</p><p>utilizado. Infelizmente o DNP - lisina não é estável durante a hidrólise ácida da proteína</p><p>em presença dos carboidratos e, em conseqüência, em alguns casos é possível</p><p>observar perdas de 20 a 30% (Swaisgood & Catignani, 1991).</p><p>Porém a proposta de Carpenter & Booth (1973) ofereça vantagens, Batterham (1992)</p><p>têm criticado este método por en quanto ainda não tenha sido resolvido o problema da</p><p>divergência que existe entre os valores encontrados no laboratório e a disponibilidade in</p><p>vivo de lisina, como se pode observar na tabela 10.</p><p>TABELA 10. DISPONIBILIDADE DA LISINA DE FONTES PROTÉICAS</p><p>DETERMINADA EM SUÍNOS EM CRESCIMENTO E COM MÉTODOS QUÍMICOS</p><p>BASEADOS NO USO DO FDNB.</p><p>FONTES DE PROTEÍNA DISPONIBILIDADE</p><p>QUÍMICA DA LISINA</p><p>COM FDNB</p><p>DISPONIBILIDADE in</p><p>vivo DA LISINA</p><p>Farinha de sangue 0,97 1,03</p><p>Farinha de carne amostra 2 0,90 0,59</p><p>Farinha de peixe 0,90 0,89</p><p>Farinha de carne amostra 3 0,84 0,88</p><p>Farelo de feijão (Pissum</p><p>sativum)</p><p>0,83 0,93</p><p>Farelo de amendoim 0,80 0,57</p><p>Farinha de carne amostra 1 0,80 0,48</p><p>Farelo de algodão 0,65 0,43</p><p>Leite em pó desnatado 0,79 0,85</p><p>Farelo de girasol amostra 1 0,77 0,84</p><p>125</p><p>Farelo de sementes de</p><p>Lupinus sp</p><p>0,76 0,54</p><p>Farelo de girasol amostra 2 0,59 0,59</p><p>Batterham (1992) afirmou que, embora não haja dúvida de que o calor atue sobre a</p><p>digestibilidade e a disponibilidade deste aminoácido em alimentos processados, os</p><p>resultados de tais associações devem ser interpretados com precaução. Em alimentos</p><p>de alta disponibilidade in vitro e para os aminoácidos ramificados, esta técnica parece</p><p>útil para estimar a digestibilidade ileal, porque, para eles, as mudanças na</p><p>digestibilidade explicam a disponibilidade metabólica. Ela é menos útil naqueles</p><p>alimentos onde o calor diminui a disponibilidade in vitro da lisina, pois a diminuição na</p><p>digestibilidade só explica uma parcela pequena da perda da disponibilidade metabólica,</p><p>o que, além disso, sugere que nestes alimentos os ensaios de digestibilidade ileal não</p><p>são apropriados para avaliar a disponibilidade, porque</p><p>este efeito produz uma</p><p>quantidade de aminoácidos absorvidos em formas que são utilizadas com baixa</p><p>eficiência.</p><p>Existem outros métodos químicos para determinar a disponibilidade da lisina baseados</p><p>na colorimetria, porém o mais utilizado é o de FDNB porque é satisfatório visto que seus</p><p>resultados são reproduzíveis e permitem comparações entre os laboratórios, aliás que</p><p>se mantem como o melhor procedimento para estimar a lisina disponível nos alimentos</p><p>submetidos a tratamentos com calor ou a longos períodos de armazenagem, tornando-</p><p>se muito mais útil para qualificar ingredientes dentro do mesmo grupo de alimentos e</p><p>sob condições definidas (Sibbald, 1987).</p><p>4. 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Determination of available amino acids in feedstuffs for</p><p>monogastrics. Feedstuffs, v. 50, n. 53, p.15-17; 43-44, 1978.</p><p>METODOLOGIA DE AVALIAÇÃO ENERGÉTICA DOS ALIMENTOS PARA NÃO</p><p>RUMINANTES</p><p>I. INTRODUÇÃO</p><p>A energia é vital para todos os seres. Em última análise toda energia utilizada</p><p>pelos seres vivos provém do sol, já que as plantas captam a energia solar e armazenam</p><p>essa energia em compostos químicos. Os animais, ingerindo as plantas, irão desdobrar</p><p>esses compostos para obterem a energia de que necessitam e que será armazenada</p><p>nas formas de carboidratos, gorduras e proteínas.</p><p>Sabe-se que a maior parte do alimento consumido por um animal qualquer é</p><p>utilizada para a produção de energia. Dentre os constituintes dos alimentos, os</p><p>carboidratos, as gorduras, os óleos e as proteínas são os grandes fornecedores de</p><p>energia para o organismo animal. As vitaminas e outras substâncias também podem</p><p>fornecê-la, em quantidades pequenas.</p><p>A porcentagem de energia total que pode ser retida pelo organismo e utilizada</p><p>para realizar os processos metabólicos dependem da habilidade do animal para digerir</p><p>o alimento. Pelo processo de digestão e mediante a degradação dos compostos</p><p>químicos complexos em moléculas de mais fácil absorção, se dá a ingestão de energia.</p><p>A energia total do alimento ingerido pelo animal, não é totalmente aproveitada existindo</p><p>perdas, razão pela qual a energia de um alimento pode ser expressa de diversas</p><p>maneiras, cada uma correspondendo a um valor energético em termos de calorias</p><p>conforme o alimento utilizado (Fig. 1).</p><p>A avaliação dos alimentos é um dos pontos básicos mais importantes para uma</p><p>boa nutrição. É através desta análise que conseguiremos informações básicas</p><p>relacionadas aos alimentos e nutrientes. Um dos métodos mais antigos de avaliação</p><p>dos alimentos é o método das análises proximais ou “método de Weende”,</p><p>desenvolvido em 1864, na Alemanha. Este é um método de análise química</p><p>simplificado, rápido e barato, que ainda é usado atualmente para avaliação da maioria</p><p>dos alimentos, objetivando a formulação de rações. Através deste método é possível</p><p>133</p><p>determinar: matéria seca, proteína, extrato etéreo, extrato não nitrogenado, fibra bruta e</p><p>cinzas.</p><p>A energia de um alimento, bem como as necessidades energéticas dos animais,</p><p>são medidas em calorias. Em nutrição animal a medida de aferição é a grande caloria</p><p>ou quilocaloria (kcal) e significa a quantidade de calor necessária para elevar de 1ºC a</p><p>massa de 1 kg de água na temperatura de 14,5ºC. Correspondente à quilocaloria temos</p><p>a pequena caloria ou caloria (cal) e a megacaloria (Mcal) que definem a quantidade de</p><p>calor necessária para elevar de 14,5 à 15,5ºC as massas de 1 grama e 1 tonelada de</p><p>água, respectivamente (Andriguetto et al., 1982).</p><p>As unidades utilizadas na medição da energia consumida (dos alimentos) ou</p><p>produzida pelo animal são expressas em termos de concentração de energia por</p><p>unidade de peso: caloria por grama (cal/g), kcal / g, kcal / kg, Mcal / kg. O joule (J) tem</p><p>sido usado, principalmente na Europa, onde é a unidade oficial (1,0 J = 0,239 cal ou 1,0</p><p>cal =4,18 J).</p><p>Diversas determinações realizadas sobre glicídeos e lipídeos e proteínas,</p><p>mostraram</p><p>os seguintes valores energéticos médios por grama de matéria seca:</p><p>Glicídeos -------------------------- 4,15 cal</p><p>Lípideos --------------------------- 9,40 cal</p><p>Proteínas --------------------------- 5,65 cal</p><p>Os ácidos graxos voláteis (AGV) ou de cadeia curta são produzidos em grande</p><p>quantidade na digestão dos animais ruminantes através da fermentação, sendo sua</p><p>principal fonte primária de energia. Contudo, são também produzidos em menor</p><p>proporção no trato digestivo de humanos e outros animais onívoros como por exemplo</p><p>os suínos. Estas estimativas de produção de AGV no ceco e intestino delgado, são</p><p>difíceis pela inacessibilidade destes locais e têm sido obtidas através de vários métodos</p><p>como por exemplo: diluição isotópica, incubação “in vitro”, e através da técnica da</p><p>canulação ou medição sangüínea do conteúdo de AGV. Em geral, as estimativas são de</p><p>que a contribuição dos AGV para complementar os requerimentos energéticos dos</p><p>animais são:</p><p>Ruminantes ---------------- 70%</p><p>Humanos ------------------- 10%</p><p>Outros onívoros ---------- 20-30%</p><p>Geralmente, a qualidade da dieta influi na produção de AGV, exemplo: aumento</p><p>de fibra. Além disso, existem indicações de que os AGV exercem influência no</p><p>metabolismo de secreção da insulina, glucagon e também no próprio metabolismo do</p><p>colesterol sendo importante então, o desenvolvimento de um método preciso para</p><p>mensuração da produção dos AGV nos animais não ruminantes.</p><p>O objetivo desta revisão é o de avaliar criticamente os métodos utilizados para</p><p>mensurar o nível de energia contido nos alimentos utilizados para nutrição de</p><p>monogástricos.</p><p>134</p><p>Figura 1: Distribuição e utilização da energia consumida pelos animais.</p><p>Energia bruta</p><p>(Energia do alimento)</p><p>Energia fecal Energia digestível</p><p>Energia da urina</p><p>Energia metabolizável</p><p>Energia usada no metabolismo dos</p><p>nutrientes</p><p>Energia líquida</p><p>Energia usada para:</p><p>- Mantença</p><p>- Metabolismo basal Energia produtiva</p><p>- Atividade voluntária - Crescimento</p><p>- Temperatura corporal - Reprodução</p><p>- Gestação</p><p>- Lactação.</p><p>135</p><p>II. UNIDADES PRÁTICAS DE ENERGIA:</p><p>1. Energia bruta (EB):</p><p>A energia dos alimentos é química ou potencial, ou seja, é a energia que une os</p><p>átomos das moléculas orgânicas. Essa energia não é medida diretamente. A estimativa</p><p>dos níveis de energia é feita a partir da oxidação total do alimento em oxigênio puro à</p><p>uma pressão de 30 atmosferas de oxigênio. Esta energia desprendida da queima total</p><p>do alimento é denominada energia bruta (EB), pois não há qualquer indicação de</p><p>quanto o animal pode dela aproveitar, ou mesmo se pode aproveitá-la. Este é o ponto</p><p>de partida para a determinação de toda a energia utilizada pelos animais e para a</p><p>avaliação nutricional dos alimentos. A energia bruta sofre partição dentro do organismo.</p><p>Sinônimo: calor de combustão.</p><p>Energia bruta consumida (Ebc) é a energia bruta do alimento consumido</p><p>multiplicado pela EB do alimento por unidade de peso seco.</p><p>Ebc = EB do alimento x MS do alimento</p><p>2. Energia digestível (ED):</p><p>É a energia bruta (EB) do alimento consumido menos a energia das fezes (EF),</p><p>que por sua vez será maior quanto menor for o coeficiente de digestibilidade da matéria</p><p>seca do alimento ou de seus princípios nutritivos. Mais apropriada para ser utilizada</p><p>como unidade de alimentos utilizados para monogástricos, pois nos ruminantes, ainda</p><p>temos a energia dos gases combustíveis e o próprio calor desprendido durante a</p><p>fermentação, o que incorreria em erros.</p><p>ED = EB - EF</p><p>As fezes são compostas pela porção não digerida e não absorvida do alimento,</p><p>mais microorganismos e descamações, enzimas e muco do trato gastrointestinal,</p><p>principalmente. Este material dá um valor energético às fezes, valor este que se perde.</p><p>Por outro lado, boa parte do conteúdo das fezes não provém do alimento, mas do</p><p>próprio organismo animal, de origem endógena, e não deveria ser computado, pois</p><p>mascara a verdadeira digestibilidade da energia do alimento. Quando esta fração</p><p>endógena é medida tem-se a energia digestível verdadeira. Na maioria das vezes, o</p><p>que se tem é energia disgestível aparente.</p><p>3. Energia metabolizável (EM) :</p><p>É um valor bem mais seguro, pois leva em conta a energia desprendida nas</p><p>fezes (EF), na urina (EU) e nos gases (EG), dando portanto, uma melhor estimativa do</p><p>que estaria ocorrendo.</p><p>136</p><p>EM = EB - EF - EU - EG</p><p>A energia da urina é composta de uma fração não utilizada dos nutrientes</p><p>absorvidos (perda variável) e outra, endógena, proveniente do próprio organismo animal</p><p>(perda fixa). A perda urinária fixa, encontrada por Atwater ao estudar o valor da EM de</p><p>alimentos para seres humanos, é de 1,25 cal/g de proteína, em virtude da energia</p><p>potencial da uréia excretada.</p><p>A energia bruta dos gases é medida por meio de calorímetros especiais, que</p><p>recolhem e medem a quantidade excretada na respiração ou pelo ânus. Dentre os</p><p>gases produzidos no trato gastrointestinal e resultantes das fermentações microbianas o</p><p>mais importante é o metano (CH4), produzido em grande quantidade pelos ruminantes.</p><p>Outros gases produzidos em menores quantidades são: hidrogênio, monóxido de</p><p>carbono, acetona, etano e sulfeto de hidrogênio. Nos monogástricos a quantidade de</p><p>metano é pequena e, por isso, geralmente omitida nos cálculos da energia</p><p>metabolizável. Por isto, a perda de energia pelos gases somente tem significância nos</p><p>ruminantes.</p><p>3.1. Energia metabolizável corrigida para Nitrogênio (EMc):</p><p>É a energia metabolizável total corrigida do nitrogênio retido ou perdido pelo</p><p>corpo. O balanço de nitrogênio (BN) é a diferença entre o nitrogênio consumido (Nc) e o</p><p>nitrogênio eliminado (Ne ) nas fezes e urina:</p><p>BN = Nc - ( N fezes + N urina)</p><p>Quando a diferença for igual a zero o animal está em equilíbrio. Porém, em</p><p>trabalhos de precisão nós teremos outros tipos de perdas como: escamação da pele,</p><p>perdas por expiração, perdas de produção (leite, ovos, etc...).</p><p>Quando o animal não se apresenta em equilíbrio (balanço nitrogenado igual à</p><p>zero) e o balanço de nitrogênio for positivo ou negativo devemos aplicar um fator de</p><p>correção para o cálculo da energia metabolizável.</p><p>Para mamíferos a correção é feita da seguinte maneira:</p><p>- para cada grama de nitrogênio urinário derivado do catabolismo das proteínas do</p><p>corpo (igual ao balanço negativo do nitrogênio), 7,45 kcal é o valor a ser adicionado à</p><p>EM,</p><p>- para cada grama de nitrogênio retido no corpo (igual ao balanço positivo de</p><p>nitrogênio), o valor 7,45 será subtraído da EM.</p><p>EMc = EB - EF - EU - EG ± (BN x 7,45)</p><p>Este valor foi obtido com cães não sendo, possivelmente, inteiramente correto</p><p>para outros animais. Para animais produtores de leite ou ovos, não é feita a correção</p><p>para o nitrogênio desses produtos.</p><p>Em aves, o fator comumente usado é 8,22 kcal, porque esse valor representa o</p><p>equivalente energético do ácido úrico por grama de nitrogênio. Algumas vezes é usado</p><p>o fator 8,7 kcal, porque representa o conteúdo médio de energia da urina por grama de</p><p>nitrogênio.</p><p>A energia metabolizável também pode ser calculada em função da energia</p><p>digestível, através da seguinte fórmula:</p><p>137</p><p>4. Energia líquida (EL):</p><p>Energia líquida é a energia metabolizável menos o incremento calórico (IC), ou</p><p>seja, é a energia efetivamente utilizada pelo organismo, para sua própria manutenção</p><p>ou para produção.</p><p>EL = EM - IC</p><p>Incremento calórico (IC) é o aumento da produção de calor observada no</p><p>organismo animal após a ingestão de alimentos, quando o animal estiver em um meio</p><p>termicamente neutro.</p><p>A zona de neutralidade térmica é a faixa de temperatura na qual o animal pode</p><p>manter a sua temperatura estável, apenas acionando</p><p>os mecanismos físicos de</p><p>regulação de temperatura. Quando o animal está em um ambiente com temperaturas</p><p>mais baixas que a temperatura crítica a energia do incremento calórico será usada para</p><p>manter o corpo aquecido e assim torna-se parte da energia líquida exigida para</p><p>mantença. O incremento calórico é composto na prática por duas frações de calor:</p><p>- Calor produzido pela fermentação do tubo digestivo.</p><p>- Calor do metabolismo celular.</p><p>Um método consistente na mensuração do IC é o de subtrair a produção de</p><p>calor do animal em jejum, pela produção de calor do animal quando alimentado. Se não</p><p>for possível manter o animal em jejum, a produção de calor poderá ser determinada</p><p>alimentando-o com 2 ou mais níveis de consumo de nutrientes e calculando a diferença</p><p>na produção de calor. Os níveis de alimentos devem estar próximos aos das funções</p><p>fisiológicas para os quais os dados devem ser aplicados (Harris, 1970).</p><p>A produção do incremento calórico, varia até com a natureza do alimento.</p><p>Alimentos concentrados apresentam menor incremento calórico do que fibras.</p><p>Os dados obtidos de energia líquida, não são muito confiáveis, daí não ser</p><p>usada com freqüência nos cálculos de ração. Os erros estão muito relacionados à</p><p>temperatura ambiental. Um dado obtido em uma zona fria nunca se eqüivalerá a um</p><p>dado obtido em uma zona quente (tropical), pois quando a temperatura ambiente é</p><p>inferior à zona neutra o animal terá que acionar mecanismos químicos para manter a</p><p>temperatura corporal constante.</p><p>Quando se usa EL, deve-se estabelecer claramente quais as funções incluídas.</p><p>Por exemplo:</p><p>- EL para mantença: É a fração da EL total gasta para manter o animal em equilíbrio</p><p>energético. Neste estado não há ganho ou perda de energia líquida nos tecidos</p><p>corporais. A EL para mantença é calculada pela soma do metabolismo do animal em</p><p>jejum , atividades voluntárias do organismo e energia gasta com a homeostase. O</p><p>metabolismo em jejum é obtido em ambiente de neutralidade térmica, no estado pós-</p><p>absortivo, o animal deve estar consciente e em completo repouso.</p><p>EM = 0,82 . ED</p><p>IC = Produção de calor de um animal em jejum - Produção de calor em um animal</p><p>alimentado</p><p>138</p><p>- EL de produção: É a fração da EL necessária para o trabalho involuntário, para o</p><p>ganho em tecido (crescimento e gordura), ou para a síntese do feto, leite, ovos, lã, pele,</p><p>penas, etc...</p><p>6. Energia produtiva (EP):</p><p>É a fração da energia que realmente será utilizada para a produção: lactação,</p><p>produção de ovos, reprodução, ganho de peso ou crescimento, deposição de gordura</p><p>ou de proteína, etc...</p><p>A energia digestível e metabolizável são utilizadas em ruminante, suínos,</p><p>eqüinos, coelhos e outros mamíferos. No caso das aves, a separação de fezes e urina é</p><p>complicada, e somente é usada a energia metabolizável.</p><p>A utilização média da energia dos alimentos em suínos em fase de crescimento,</p><p>considerando-se a EB de um alimento como 100%, seria de 82% de ED, 78,7% de EM</p><p>e 58,2% de EL.</p><p>V. MÉTODOS DE AVALIAÇÃO ENERGÉTICA DOS ALIMENTOS</p><p>1. MÉTODOS QUÍMICOS:</p><p>1.1. NDT:</p><p>Este método de se avaliar a energia de um alimento parece ter sua origem na</p><p>Estação Agrícola de Vermont, datando de 1900. O NDT, que foi usado por muitos anos,</p><p>tem sido gradualmente substituído por outros métodos de análises de energia e</p><p>atualmente tem seu uso restrito praticamente para bovinos, e em alguns casos, para</p><p>suínos.</p><p>Os valores de nutrientes digestíveis totais (NDT) nos permitem comparar a</p><p>concentração de energia digestível entre os ingredientes da dieta. Sabe-se que</p><p>unicamente para as proteínas, no que diz respeito à energia metabolizável, há o</p><p>decréscimo de 1,25 calorias por grama. Considerando esta perda de 1,25 calorias por</p><p>grama de proteína absorvida vamos verificar que temos a seguinte relação calórica, por</p><p>grama de nutrientes:</p><p>Proteína bruta digestível ---------------------- 5,65 - 1,25 = 4,4 cal ≅ 4,0</p><p>Fibra bruta digestível -------------------------- 4,15 cal ≅ 4,0</p><p>Extrativos não nitrogenados digestíveis -- 4,15 cal ≅ 4,0</p><p>Extrato etéreo digestível ---------------------- 9,4 cal ≅ 9,0</p><p>Observamos portanto, que existe uma relação de 4:9 entre proteína digestível e</p><p>glicídios digestíveis respectivamente, relação que pode ser simplificada para 1:2,25. Isto</p><p>quer dizer que na fração digestível dos componentes orgânicos dos alimentos, os</p><p>lipídios apresentam um valor energético 2,25 vezes maior que os demais. Portanto,</p><p>para o cálculo de NDT o extrato etéreo é multiplicado por 2,25 para ajustar a maior</p><p>concentração de energia da gordura. Partindo deste raciocínio, aplica-se a seguinte</p><p>fórmula:</p><p>PB digestível + FB digestível + ENN digestível + (EE digestível x 2,25) = Equivalência</p><p>energética dos alimentos (%).</p><p>139</p><p>A energia digestível pode ser calculada à partir dos nutrientes digestíveis totais</p><p>usando-se a seguinte fórmula:</p><p>O NDT tem sido criticado porque ele dá à proteína o mesmo peso que os</p><p>carboidratos, e também porque é uma soma de várias análises de digestibilidade.</p><p>Portanto, o erro associado com cada análise individual irá reduzir a acurácia deste</p><p>valor. Além disto não considera a perda dos gases por eructação nos ruminante, bem</p><p>como não considera o incremento calórico. Em face da influência que o teor em fibra</p><p>bruta exerce na digestibilidade dos alimentos, é provável que a mistura de alimentos,</p><p>em uma ração, tenha seu valor em NDT ligeiramente alterado, tanto mais quanto maior</p><p>for a inclusão de alimentos fibrosos (Andriguetto et al, 1982).</p><p>Outros pontos negativos deste sistema são:</p><p>- não mede a energia em unidades energéticas, expressando-a em percentagem.</p><p>- está baseado em valores de combustão fisiológica no homem e cães, não sendo</p><p>aplicáveis aos ruminantes (Harris, 1970).</p><p>1.2. SISTEMA CALORIA</p><p>Em novembro de 1958 o Comitê de Nutrição Animal do Conselho Nacional de</p><p>Pesquisas dos EUA tomou a resolução de iniciar o uso do sistema da caloria,</p><p>juntamente com o NDT, para descrever o valor energéticos dos alimentos, rações e</p><p>exigências nutricionais dos animais.</p><p>• Energia bruta:</p><p>Uma amostra do material a ser testado é pesada na cápsula de combustão. Esta</p><p>cápsula é colocada em uma bomba de oxigênio contendo entre 25 e 30 atmosferas de</p><p>oxigênio. A bomba é mergulhada em 2,000 g de água em um calorímetro adiabático.</p><p>Após bomba e calorímetro terem sido ajustados à mesma temperatura, faz-se a ignição</p><p>da amostra com um fusível de metal. O aumento de temperatura é medido sob</p><p>condições adiabáticas. Do equivalente hidrotérmico do calorímetro multiplicado pelo</p><p>aumento em temperatura, menos pequenas correções para a oxidação do fusível e</p><p>produção de ácidos, calcula-se o valor calórico da amostra.</p><p>EB = (TF - TI) x EHB - (CFQ x cal/ cm do fusível) - ml de Na2CO3</p><p>onde:</p><p>TF= Temperatura final</p><p>TI= Temperatura inicial</p><p>EHB= Equivalente hidrotérmico da bomba</p><p>CFQ = Comprimento do fusível queimado</p><p>A energia bruta de alguns alimentos normalmente usados na alimentação animal</p><p>estão descritos abaixo:</p><p>ED = % NDT : 100 x 4,405</p><p>140</p><p>Fubá de milho - 4,43 kcal / grama</p><p>Farinha de trigo - 4,54 kcal / grama</p><p>Soja - 5,52 kcal / grama</p><p>Uréia - 2,74 kcal / grama</p><p>• Energia das fezes (EF):</p><p>Uma amostra de fezes deve ser analisada seguindo o mesmo procedimento usado</p><p>para avaliar amostras sólidas e o cálculo final é baseado na seguinte fórmula:</p><p>EF = Peso seco das fezes x EB das fezes / unidade de peso seco.</p><p>• Energia da urina (EU):</p><p>Pode ser estimada pelo conteúdo em nitrogênio da urina (NU) pela fórmula:</p><p>EU (kcal / kg) - 117 + 26 (NU%)</p><p>Esta fórmula foi desenvolvida com dados de bovinos e ovinos. Pode ser usado</p><p>onde a quantidade de energia da urina representa uma pequena parte da energia total</p><p>tal como na determinação da energia metabolizável dos alimentos nas tabelas de</p><p>composição dos alimentos.</p><p>Caso seja necessário uma determinação mais exata de energia da urina</p><p>deve-se</p><p>secar a amostra de urina e a energia determinada numa bomba calorimétrica de</p><p>oxigênio. A amostra de urina deve ser seca em contato com um combustível sólido de</p><p>peso conhecido. Um pequeno becker de plástico serve tanto como recipiente de</p><p>secagem como de combustível sólido.</p><p>Uma amostra de 5 ml de urina pode ser pesada em becker de polietileno tarado.</p><p>A secagem ao frio é a preferida quando se dispuser desse tipo de secador. o próximo m</p><p>método preferido de secagem de amostras de urina é em uma estufa à vácuo à 40ºC</p><p>com mais de 700 mm de vácuo até que a amostra esteja quase seca. Quando não se</p><p>puder secar dessa maneira, deve-se secar a urina em uma estufa comum à 45ºC. A</p><p>amostra não necessita estar completamente seca para ser queimada. A secagem em</p><p>excesso resultará em perdas de energia desnecessária. Após a secagem da amostra de</p><p>urina no becker de plástico, a energia bruta é determinada de acordo com o</p><p>procedimento padrão para outras amostras sólidas.</p><p>A energia bruta da urina é calculada como se segue:</p><p>EB da urina = (TF - TI) EHB - (CFQ x cal/cm de fusível) - ml Na2CO3 - (PB x cal/g</p><p>de poliestireno)</p><p>(cal / g) Peso da amostra de urina em g</p><p>onde:</p><p>TF= Temperatura final</p><p>TI= Temperatura inicial</p><p>EHB= Equivalente hidrotérmico da bomba</p><p>CFQ = Comprimento do fusível queimado</p><p>PB = Peso do becker de poliestireno</p><p>141</p><p>Coeficiente de digestibilidade aparente da EB: Este é calculado através da seguinte</p><p>fórmula:</p><p>100 (Ebc - EF) / EBc.</p><p>1.3. CÁLCULOS BASEADOS NA COMPOSIÇÃO DO ALIMENTO:</p><p>A. Energia bruta:</p><p>É possível calcularmos os níveis de energia bruta de um alimento quando a sua</p><p>composição é conhecida. Na tabela 1 está descrita a composição de um determinado</p><p>alimento A.</p><p>Tabela 1: Composição de um alimento A</p><p>%</p><p>Umidade 10,00</p><p>Proteína Bruta 9,00</p><p>Extrato Etéreo 4,00</p><p>Fibra bruta 5,00</p><p>Resíduo Mineral 5,00</p><p>Extrativo não nitrogenado 67,00</p><p>Total 100,0</p><p>Nas análises de alimentos o extrato etéreo representa os lipídeos totais e as frações</p><p>fibra e extrativo não nitrogenado representam glicídeos. O cálculo da EB do alimento A</p><p>está descrito na tabela 2.</p><p>Tabela 2: Níveis de energia bruta do alimento A</p><p>% Kcal/g EB (kcal)</p><p>Umidade 10,00 - -</p><p>Proteína Bruta 9,00 X 5,65 50,85</p><p>Extrato Etéreo 4,00 X 9,40 37,60</p><p>Fibra bruta 5,00 X 4,15 20,75</p><p>Resíduo Mineral 5,00 - -</p><p>Extrativo não nitrogenado 67,00 X 4,15 278,05</p><p>Total 100,0 387,25</p><p>142</p><p>B. Energia digestível:</p><p>Desde que sejam conhecidos ou determinados os coeficientes de digestibilidade</p><p>da matéria seca total, ou dos princípios nutritivos tomados isoladamente, é possível</p><p>calcular os níveis de ED.</p><p>Considerando o mesmo alimento A (Tab. 1) e supondo os coeficientes de</p><p>digestibilidade de 85% para proteína bruta, 90% para extrato etéreo, 5% para fibra bruta</p><p>e 92% para extrativo não nitrogenado apresentamos na Tabela 3 os níveis de ED.</p><p>Tabela 3: Níveis de energia digestível do alimento A</p><p>% Coeficiente</p><p>de</p><p>digestibilidad</p><p>e</p><p>%</p><p>Fração</p><p>digerid</p><p>a</p><p>Kcal/g ED (kcal)</p><p>Umidade 10,00 - - - -</p><p>Proteína Bruta 9,00 85,00 7,65 x 5,65 43,23</p><p>Extrato Etéreo 4,00 90,00 3,60 x 9,40 33,84</p><p>Fibra bruta 5,00 5,00 0,25 x 4,15 1,04</p><p>Resíduo Mineral 5,00 - - - -</p><p>Extrativo não</p><p>nitrogenado</p><p>67,00 92,00 61,64 x 4,15 255,81</p><p>Total 100,0 333,92</p><p>C. Energia metabolizável :</p><p>Se considerada a perda de 1,25 calorias por grama de proteína absorvida é</p><p>viável o cálculo da energia metabolizável de um alimento. Os níveis de energia</p><p>metabolizável do alimento A, já referido, estão apresentados na Tabela 4.</p><p>Tabela 4: Cálculo de Energia metabolizável para um alimento A</p><p>% Coeficiente</p><p>de</p><p>digestibilidad</p><p>e</p><p>%</p><p>Fração</p><p>digerid</p><p>a</p><p>Fração de E</p><p>absorvida</p><p>(Kcal/g)</p><p>EM (kcal)</p><p>Umidade 10,00 - - - -</p><p>Proteína Bruta 9,00 85,00 7,65 x (5,65 -1,25) 33,66</p><p>143</p><p>Extrato Etéreo 4,00 90,00 3,60 x 9,40 33,84</p><p>Fibra bruta 5,00 5,00 0,25 x 4,15 1,04</p><p>Resíduo</p><p>Mineral</p><p>5,00 - - - -</p><p>Extrativo não</p><p>nitrogenado</p><p>67,00 92,00 61,64 x 4,15 255,81</p><p>Total 100,0 324,35</p><p>1.4. PREDIÇÃO DA ENERGIA À PARTIR DE SEU CONTEÚDO FIBROSO:</p><p>Os métodos para estimar a energia devem ser rápidos, baratos e precisos, para</p><p>serem adotados pelos laboratórios comerciais de testes de alimentos. Portanto, os</p><p>laboratórios utilizam equações empíricas com base nos teores de fibra em detergente</p><p>neutro (FDN) e fibra em detergente ácido (FDA), para estimar o conteúdo de energia</p><p>disponível nos alimentos, principalmente em ruminantes. A relação vegetativa entre o</p><p>conteúdo fibroso e a ED é devida à sua baixa digestibilidade, em relação à fração não-</p><p>fibrosa (Van Soest, 1982).</p><p>Diversos autores têm demonstrado que a digestibilidade de todos os</p><p>componentes das forragens decrescem com o aumento do teor de FB na matéria seca.</p><p>Portanto, o conteúdo de fibra tem sido considerado o melhor preditor simples para todos</p><p>os coeficientes de digestibilidade e a inclusão de outros fatores aumenta relativamente</p><p>pouco a acurácia das equações de predição de digestiblidade.</p><p>Vários autores obtiveram equações de predição para estimar a ED, EM e o</p><p>conteúdo de outros nutrientes, para várias espécies como eqüinos, coelhos e suínos</p><p>(Smolders et al., 1990; Maertens et al., 1987, Ortiz, 1989; Noblet & Perez, 1992).</p><p>Segundo estes estudos encontrou-se uma relação negativa entre o conteúdo de fibra</p><p>bruta (FB) e a digestibilidade aparente da matéria orgânica, mas houve uma clara</p><p>diferença entre a taxa de FB de forragens e de concentrados.</p><p>De acordo com Almeida (1994), é possível predizer a ED dos alimentos usados</p><p>para eqüinos, à partir da sua composição bromatológica. As equações que melhor</p><p>predisseram os valores de ED para eqüinos foram:</p><p>ED = 5,0285 - 0,424 . FDA - 0,0144 . MO (r2 = 0,89)</p><p>ED = 3,787 - 0,44 . FDA (r2 = 0,87)</p><p>1.5. VALOR AMIDO:</p><p>Não é muito utilizado em nosso meio, apenas na Europa ainda é utilizado. É</p><p>unidade energética, podendo portanto, ser convertido em calor. O valor amido de um</p><p>determinado alimento representa o número de unidades de amido puro que podem</p><p>substituir 100 unidades desse alimento.</p><p>1.6. NIRS:</p><p>144</p><p>O desenvolvimento da técnica de espectofotometria (NIRS) durante as últimas</p><p>duas décadas tem gerado perspectivas para a utilização de um método de avaliação</p><p>energética barato, rápido e acurado em termos quantitativos e qualitativos. Além disto é</p><p>uma técnica que não necessita de reagentes químicos e não produz poluentes. Este</p><p>método pode ser usado como método de avaliação para classificação de amostras,</p><p>facilitando o controle da composição química e dos valores energéticos de alimentos</p><p>usados na alimentação de bovinos, aves e suínos (Boever et al., 1994; Van der Meer et</p><p>al., 1988; Valdes & Leeson, 1992).</p><p>2. MÉTODOS BIOLÓGICOS:</p><p>Medidas calorimétricas e/ou análises químicas do alimento e das fezes são</p><p>necessárias para determinar a digestibilidade. Levando-se em conta outras medidas -</p><p>energia da urina, energia dos gases produzidos (e perdidos), composição das</p><p>descamações epiteliais do trato gastrointestinal, etc... -, as estimativas vão ficando mais</p><p>precisas e mais próximas do que realmente o alimento pode fornecer e, o animal,</p><p>realmente utilizar e produzir.</p><p>A digestibilidade pode ser avaliada “in vitro” ou “in vivo”. A avaliação da</p><p>digestibilidade “in vitro” se baseia na produção de um ambiente que reproduza todas as</p><p>condições encontradas “in vivo”, com a vantagem de ser um método mais barato e</p><p>prático do que a digestibilidade “in vivo”. Se utiliza um tubo de ensaio e o pH do meio</p><p>deve estar o mais próximo do pH do estômago da espécie estudada. Adiciona-se</p><p>saliva artificial, a amostra e produz-se um ambiente anaeróbio por meio de injeção de</p><p>CO2 . Este material deverá ser incubado em banho maria à uma temperatura próxima à</p><p>do estômago</p><p>da determinada espécie e após este período o material deverá ser</p><p>centrifugado e o resíduo deverá ser separado. É feita a mensuração da quantidade de</p><p>matéria seca do resíduo e por diferença calculamos o quanto foi digerido. Através de</p><p>equações de regressão podemos obter correlações entre valores de digestibilidade “in</p><p>vitro” e “in vivo”. Os resultados in vitro são bem correlacionados com aqueles obtidos in</p><p>vivo, mas geralmente os valores de digestibilidade “in vitro” são menores do que os “in</p><p>vivo”.</p><p>Os experimentos de digestibilidade “in vivo” são de alto custo e exigem que os animais</p><p>permaneçam um longo período consumindo grandes quantidades de alimentos, não</p><p>sendo apropriados como metodologia rotineira, mas sim como testes de referência. A</p><p>digestibilidade pode ser considerada como real ou aparente. A digestibilidade real leva</p><p>em conta as secreções endógenas (compostos nitrogenados, lipídeos e minerais),</p><p>enquanto a aparente desconsidera essa fração.</p><p>A determinação da digestibilidade “in vivo” pode ser feita da forma direta ou</p><p>convencional, ou da forma indireta ou seja, através de indicadores.</p><p>Os ensaios de digestibilidade são conduzidos com objetivo de avaliar diferentes dietas,</p><p>quanto à disponibilidade de nutrientes. Alguns pontos devem ser considerados quando</p><p>se faz um experimento de digestibilidade:</p><p>Adaptação do animal: O animal deve ser bem adaptado ao manejo e ao alimento à</p><p>ser analisado. Esta adaptação é feita de forma moderada consistindo de dois</p><p>períodos: período de transição e de adaptação, que tem como objetivo alterar</p><p>gradativamente a alimentação do campo para a alimentação do ensaio. Essa</p><p>adaptação dura até que o animal atinja um nível constante de consumo do alimento,</p><p>aproximadamente 14 dias.</p><p>145</p><p>Suprimento de água: O consumo de água interfere no consumo de alimento. É</p><p>importante que a água esteja disponível para o animal, mas que não se misture a</p><p>ração, para não alterar sua qualidade ou quantidade. Em muitos ensaios de</p><p>digestibilidade os animais recebem água duas ou três vezes por dia. Esta freqüência</p><p>está diretamente relacionada com a temperatura ambiente e a fase de vida do animal</p><p>(lactação, vazia, gestante...). O efeito do consumo de água na digestibilidade do</p><p>alimento tem sido estudado mas para isto requer que o suprimento de água seja</p><p>controlado.</p><p>Coleta de fezes: A duração deste período deve ser de 5-7 dias. Pode-se também</p><p>fazer períodos alternados de coletas. Antes do período da coleta devemos fazer um</p><p>“ensaio de consumo”. Este ensaio será baseado no seguinte cálculo: Consumo =</p><p>100g de M.S./unidade de tamanho metabólico (PV0,75). Durante o período de coleta</p><p>devemos fazer a padronização da ingestão. Essa padronização da ingestão é feita</p><p>através do tamanho metabólico, que é igual ao peso do animal em kg, elevado à</p><p>0,75. O período de coleta deve durar de cinco à dez dias, para garantir a excreção</p><p>fecal média constante, a fim de diminuir o efeito das variações. As fezes devem ser</p><p>coletadas diariamente, misturadas, e retiradas amostras representativas para cada</p><p>animal, que serão secas à temperatura entre 55 e 65ºC, para evitar a formação de</p><p>substâncias indesejáveis (Van Soest, 1982).</p><p>Separação da urina das fezes: A coleta de fezes tem que ser isenta de urina, para</p><p>não mascarar a digestibilidade. Por causa disso devemos usar machos de modo</p><p>geral. No caso de aves, podemos fazer uma separação química com tratamentos</p><p>especiais para separar o ácido úrico misturado nas fezes, ou então fazer adaptações</p><p>cirúrgicas. Os ensaios geralmente são feitos em gaiolas de metabolismo, que</p><p>permitem a coleta de fezes e urina dos animais separadamente. Nas gaiolas</p><p>normalmente existem funis para coletas de urina, sacolas ou caixas coletoras de</p><p>fezes ou funis separadores.</p><p>Uso de fêmeas : No caso do uso de fêmeas deverão ser feita adaptações para</p><p>desviar a urina (sondas, etc...)</p><p>Seleção e preparação do alimento: Antes do início do experimento uma quantidade</p><p>suficiente de cada alimento deverá ser estocado. Os alimentos deverão sempre ser</p><p>oriundos da mesma fonte. Se não for possível este alimento deverá ser misturado em</p><p>mesma proporção com o de outras fontes. O alimento a ser testado deve ser</p><p>preparado e armazenado antes do início do experimento, para evitar variações na</p><p>sua composição. Deve-se estabelecer o nível de consumo durante um período</p><p>preliminar, com duração mínima de duas semanas, para que os resíduos da dieta</p><p>anterior sejam eliminados do trato digestivo, bem como promover a adaptação dos</p><p>animais à dieta. A dieta é oferecida de forma controlada para que não hajam sobras.</p><p>Número de animais: Grindleu et al (1917) recomendou que não menos que três</p><p>animais fossem usados em cada ensaio. Se for possível devem ser usados cinco ou</p><p>mais animais, de acordo com este autor. Resultados obtidos com quatro, cinco, seis</p><p>ou mais animais são muito mais confiáveis que aqueles obtidos com um ou dois,</p><p>devido à redução da influência da individualidade.</p><p>146</p><p>Preparação dos animais: Após a seleção dos animais, eles devem ser tratados para</p><p>parasitas internos e externos, vacinados contra algumas doenças contagiosas,</p><p>identificados com brincos ou tatuagens e pesados individualmente. O manejo do</p><p>animal deverá ser tranqüilo e freqüente para que sua adaptação seja eficiente.</p><p>Alguns fatores afetam a digestibilidade do alimento:</p><p>• Processamento do alimento (trituração, cozimento, peletização, reconstituição de</p><p>grãos)</p><p>• Espécie animal: Respeitar as diferenças existentes entre monogástricos e</p><p>ruminantes.</p><p>• Espécie vegetal</p><p>• Estádio fisiológico da planta</p><p>• Idade do animal: Animais muito jovens e os muito velhos são piores. É recomendado</p><p>que se utilizem animais adultos jovens ou animais que estão em crescimento e</p><p>atingindo a maturidade.</p><p>• Peso vivo: se reduz de 0,30-0,45 unidade a ED a cada 10 kg de incremento no peso</p><p>vivo , em dietas contendo de 4-6% de fibra.</p><p>• Nível de consumo: Quanto maior é o consumo menor é a digestibilidade, pois a</p><p>digestibilidade depende da passagem do alimento pelo aparelho digestivo.</p><p>• Conteúdo de fibra: O teor de fibra aumenta a velocidade de passagem do alimento</p><p>pelo intestino diminuindo a digestibilidade. Em monogástricos a digestão da fibra é</p><p>baixa o que influencia portanto na digestibilidade da dieta.</p><p>A variação do coeficiente de digestibilidade da energia de um alimento utilizado</p><p>para suínos está relacionado com a quantidade de polissacarídeos não amiláceos e de</p><p>lignina. Em média o valor de coeficiente de digestibilidade da energia bruta varia de 70 -</p><p>90% (Tabela 5 e 6).</p><p>Tabela 5: ED de alguns alimentos para suínos</p><p>Alimento Energia digestível (%)</p><p>Fubá de milho 100%</p><p>Gordura 60-95% (varia com o grau de insaturação)</p><p>Glicídios solúveis 95-100%</p><p>A presença de polissacarídeos não amiláceos influenciam o coeficiente de</p><p>utilização intestinal daquele alimento e do valor do coeficiente de utilização digestiva da</p><p>dieta.</p><p>Digestão parcial:</p><p>É um processo mais usado para ruminantes. Neste tipo de ensaio se estuda</p><p>mais o local de absorção e não quantidade de absorção. O procedimento se baseia no</p><p>abate do animal (durante o período de coleta) para coletar amostras nos diversos locais</p><p>do intestino ou em adaptações cirúrgicas (fístulas) são feitas de maneira tal, que</p><p>permitam coletar amostras em várias partes do intestino. Geralmente o trato gastro</p><p>intestinal do animal é separado através de cânulas sendo a primeira fase chamada de</p><p>pré-gástrica e depois a fase gástrica, e às vezes até o intestino grosso. Essas</p><p>147</p><p>separações são feitas por cânulas reentrantes que exteriorizam o fluxo da digesta ou</p><p>por fístulas simples (não fazerem amostragem quantitativa da digesta).</p><p>Neste método normalmente são utilizados indicadores. Os indicadores são</p><p>substâncias presentes no alimento ou que são adicionadas no alimento que são inertes,</p><p>indigeríveis, inabsorvíveis e sem efeitos colaterais. Os indicadores podem ser</p><p>classificados</p><p>1. Ações mecânicas.</p><p>Referem-se à apreensão do alimento, mastigação e às contrações da musculatura</p><p>do TGI.</p><p>1.1. Apreensão do alimento.</p><p>Refere-se a um ato voluntário, motivado pela sensação de fome e inibido pela</p><p>saciedade, que realizam as diferentes espécies animais empregando os lábios, língua,</p><p>dentes o bico e permite o passagem do alimento do meio externo à boca.</p><p>1.2. Mastigação.</p><p>Consiste na trituração mecânica do alimento de forma a reduzi-lo a partículas de</p><p>menor tamanho físico e assim torná-lo acessível ao ataque das enzimas digestivas. A</p><p>mastigação se efetiva mediante movimentos verticais e horizontais da mandíbula</p><p>inferior, de forma tal que os dentes de cada mandíbula se pressionam mutuamente</p><p>realizando a divisão e trituração do alimento. Em princípio a mastigação pode ser</p><p>considerada como um ato voluntário, mas pode chegar a fazer-se de maneira mecânica</p><p>mediante ato reflexo.</p><p>2. Ações químicas e enzimáticas.</p><p>Os princípios nutritivos dos alimentos consistem de polímeros de unidades simples</p><p>unidas por enlaces de diversa natureza. O amido, por exemplo, é constituído por</p><p>cadeias de unidades de glicose ligadas por ligações glicosídicas.</p><p>A formação dos nutrientes que necessita o organismo animal (glicose, por exemplo)</p><p>consistirá no rompimento dos princípios nutritivos (amido, por exemplo) em suas</p><p>unidades mais simples; isto se realiza, fundamentalmente, pela ruptura de suas</p><p>ligações, mediante a adição de uma molécula de água (hidrólise). Esta hidrólise pode</p><p>ser efetuada graças à ação das enzimas ora produzidas pelo TGI ora pelos</p><p>microorganismos próprios e presentes nele.</p><p>As funções do TGI estão reguladas pelo sistema nervoso e pelos hormônios</p><p>gastrointestinais. A inervação extrínseca do TGI está configurada pelas fibras pré-</p><p>ganglionares do sistema parassimpático, as fibras pós-glanglionares do sistema</p><p>simpático e as fibras aferentes das vísceras; estas últimas têm por função transmitir,</p><p>através dos estímulos gerados nos diferentes locais do trato, os impulsos ao sistema</p><p>nervoso central para o controle da atividade das vísceras e do próprio comportamento</p><p>do animal como por exemplo o associado com a fome e a saciedade. A enervação</p><p>própria do trato, ou sistema nervoso intrínseco, está sob a ação do sistema nervoso</p><p>entérico mediante os complexos ganglionares submucoso ou de Meissner e o</p><p>mientérico ou de Auerbach, os que estão distribuídos ao longo das paredes do trato</p><p>desde a faringe até o ânus até a cloaca. O sistema nervoso intrínseco é essencial para</p><p>14</p><p>as funções gastrointestinais, porém este não pode mantê-las dentro de um nível</p><p>adequado sem a assistência do sistema nervoso extrínseco.</p><p>O fornecimento de sangue no TGI varia nas diferentes regiões, contudo é bem mais rico</p><p>naqueles segmentos onde existe elevada atividade secretória e de absorção como por</p><p>exemplo no intestino delgado.</p><p>As contrações do TGI e as secreções digestivas, tanto químicas como enzimáticas, têm</p><p>lugar como resposta aos mecanismos nervosos e hormonais no animal. No caso dos</p><p>mecanismos nervosos o ato reflexo que produz o estímulo à secreção pode ser simples</p><p>ou condicionado. O primeiro se produz quando acontece o contato entre as paredes do</p><p>TGI e as partículas da digesta ou os produtos químicos originados pelo processo</p><p>digestivo; no entanto, os reflexos condicionados são gerados a partir das percepções</p><p>sensoriais do animal (vista, ouvido, tato, olfato).</p><p>O mecanismo de controle hormonal se inicia a partir de um ato reflexo; neste caso o</p><p>hormônio induz, posteriormente, a secreção local ou externa das enzimas ou os</p><p>compostos químicos (HCl, bicarbonato de sódio, por exemplo) do TGI. O controle</p><p>hormonal do TGI está sob a ação dos seguintes grupos de componentes químicos:</p><p>1. Hormônios peptídicos: Gastrina, secretina, colecistoquinina, bombesina,</p><p>bulbogastrona;</p><p>2. Peptídeos hormonais: Polipeptídeo pancreático, peptídeo intestinal vasoativo,</p><p>peptídeo libertador da gastrina e peptídeo inibidor da gastrina;</p><p>3. Neurotransmissores: Acetilcolina, norepinefrina, alguns peptídeos e purinas como o</p><p>liberador da gastrina.</p><p>A lista de peptídeos reguladores do TGI é grande; dela fazem parte, além dos já</p><p>relatados, os seguintes: Substância P, neurotensina, TRH, metionina-enquefalina,</p><p>endorfinas, fator libertador da corticotropina, glicentina, polipeptídeo libertador do</p><p>hormônio do crescimento, peptídeo tirosina-tirosina, neuropeptídeo Y, hormônio</p><p>libertador da tirotropina e enteroglucagon.</p><p>O TGI das espécies animais domésticas produz um número importante de enzimas</p><p>geradas a partir de quatro possíveis vias:</p><p>1. Glândulas anexas ao TGI: Salivais e pâncreas, por exemplo;</p><p>2. Glândulas encontradas nas próprias paredes em diferentes locais do TGI (abomaso,</p><p>estômago, pro-ventrículo, papo);</p><p>3. Células libertadas de maneira permanente mediante os processos de restituição das</p><p>paredes do TGI;</p><p>4. A partir das populações de microorganismos que conseguem se adaptar às</p><p>condições cambiantes do TGI.</p><p>As enzimas hidrolisam os seus substratos descompondo-os em unidades mais simples;</p><p>as principais enzimas originadas a partir das três primeiras vias do TGI estão</p><p>registradas na Tabela 1.</p><p>Nos monogástricos a flora microbiana do TGI está composta principalmente por</p><p>bactérias e, possivelmente, protozoários. A flora bacteriana compreende grande</p><p>quantidade de espécies com atividade enzimática diferente, sendo as mais importantes:</p><p>15</p><p>1. Bactérias celulolíticas: requerem para crescer os AGV de cadeia ramificada</p><p>produzidos pelas bactérias proteolíticas. Algumas das bactérias celulolíticas mais</p><p>destacáveis são: Ruminococcus albus, R. flavefaciens, Bacteroides succinogenes,</p><p>Butyrivibrio fibrisolvens;</p><p>2. Bactérias hemicelulolíticas: Butyrivibrio fibrisolvens, Ruminococcus sp, Bacteroides</p><p>sp, principalmente ruminicola;</p><p>3. Bactérias pectinolíticas: Butyrivibrio fibrisolvens, Bacteroides ruminicola, B.</p><p>succinogenes, Peptostretococcus;</p><p>4. Bactérias amilolíticas e de carboidratos solúveis: Streptococcus bovis, Bacteroides</p><p>amylophilus, B. ruminicola, Succinomonas amylolytica, Selenomonas ruminantium,</p><p>clostridium butyricum e alguns grupos de Butyrivibrio fibrisolvens e B. succinogenes;</p><p>5. Bactérias que utilizam açúcares: Todos os grupos anteriores de bactérias utilizam os</p><p>dissacarídeos originados a partir da degradação dos polissacarídeos. As bactérias</p><p>que não têm a capacidade de degradar e fermentar os polissacarídeos, como por</p><p>exemplo com os Lactobacillus, dependem dos monossacarídeos liberados por outras</p><p>bactérias. Os principais grupos de bactérias que formam parte deste grupo são:</p><p>Lactobacillus, Borrelia sp, Succinovibrio dextrinosolvens, E ruminantium;</p><p>6. Bactérias que utilizam ácidos orgânicos: Selenomonas ruminantium, Veilonella</p><p>alcalescens, Peptostreptococcus elsdenii, Vibrio succinogenes;</p><p>7. Bactérias proteolíticas: Bacteroides amylophilus, B. ruminicola, Selenomonas sp,</p><p>Butyrivibrio sp, Succinovibrio sp, Borrelia sp, Megasphera olsdenii;</p><p>8. Bactérias ureolíticas: Streptococcus faecium, Succinovibrio dextrinosolvens,</p><p>Selenomonas sp, Bacteroides ruminicola;</p><p>9. Bactérias lipolíticas: Veillonella ulcalesceus, Anaerovibrio lipolitica, Butyrivibrio sp, B.</p><p>fibrisolvens, Treponemas brianti, eubacterium sp, Fusocillus sp, Micrococcus sp;</p><p>10. Bactérias metanogénicas: Metanobacterium, Methanosarcina barker,</p><p>Metamicrobium mobile.</p><p>Em conjunto esta flora possui α-amilase, celulase, hemicelulase, pectinase, protease,</p><p>desaminase, lipase e muitas outras enzimas.</p><p>Durante a mastigação o alimento além de ser triturado é impregnado pela saliva. A</p><p>saliva é um líquido incolor, espumoso e opalescente que contem 98% de água e 2% de</p><p>compostos orgânicos (mucina, enzimas) e sais minerais (carbonatos, íons).</p><p>A saliva exerce efeito umectante sobre os alimentos secos abrandando-os, dissolve as</p><p>substâncias sápidas dos alimentos, contribui com a sensação de gosto, lubrifica o</p><p>alimento e inicia o processo digestivo enzimático mediante</p><p>em internos (lignina, cromogenios, sílios, nitrogênio) que são aqueles</p><p>existentes no próprio alimento, ou externos da fase sólida (Cr2O3 , F2O3, Ru, Dy, Cs,</p><p>etc...) e da fase líquida (polietileno glicol ). Esses indicadores externos possuem várias</p><p>formas.</p><p>Exemplo de funcionamento dos indicadores:</p><p>- Ingestão de 100 unidades de matéria seca do alimento com 2% de indicador.</p><p>- 60% foi digerido, logo 40% foi excretado.</p><p>- Se esse indicador é indigerível, as fezes apresentarão 5% de indicador:</p><p>100 unidades ingeridas com 2 unidades de indicador ----- 40 unidades excretadas com</p><p>2 unidades de indicador = 5%.</p><p>- Para se calcular a indigestibilidade da amostra é utilizada a seguinte fórmula:</p><p>IND = Conc. do indicador no alimento : Conc. do indicador nas fezes x 100</p><p>- Por diferença será calculada a digestibilidade:</p><p>Digestibilidade = 100 - Indigestibilidade</p><p>Existem algumas considerações que devem ser feitas em relação ao uso dos</p><p>indicadores.</p><p>- Indicadores externos (Cr2O3):</p><p>Quando se trabalha com esses indicadores deve-se esperar algum tempo para</p><p>que haja equilíbrio entre a ingestão e excreção. Este equilíbrio é atingido de 6-8 dias.</p><p>Porém, pode-se esperar mais para maior margem de segurança (10 dias). Após</p><p>atingido o equilíbrio, inicia-se a fase de coleta das amostras.</p><p>Os indicadores tem uma variação na excreção diária. Essa variação pode ser</p><p>devido:</p><p>- ao fato de o indicador não se misturar uniformemente com a digesta.</p><p>- pode ser que a densidade do indicador seja maior que a do alimento em si.</p><p>- pode também estar ligada ao hábito de ingestão do animal.</p><p>- varia conforme o fornecimento do indicador (1 ou 2 vezes por dia).</p><p>Essa variação pode ser diminuída fornecendo indicador de hora em hora.</p><p>Também pode-se corrigir esta variação usando impugnação em papel ou associação de</p><p>indicadores (indicadores da fase sólida + indicadores da fase líquida).</p><p>148</p><p>Quando se mistura o indicador na ração pode-se diminuir a variação diária na</p><p>excreção pelo animal. As desvantagens de se misturar o indicador é que este pode não</p><p>se misturar muito bem e pode ficar aderido às paredes do comedouro.</p><p>Os cromogênios vegetais são pigmentos de plantas também usados como</p><p>indicadores internos. Geralmente são extraídos com acetona à 85%. Depois faz-se um</p><p>padrão de cromato de sódio da seguinte maneira:</p><p>10 unidades de cromogênio = coloração de uma solução com 5 mg de Na2CrO4 / 100</p><p>ml em um comprimento de onda de 406mM.</p><p>Logo após, compara-se a coloração do material extraído com o padrão de</p><p>cromato de sódio (processo calorimétrico).</p><p>Esses cromogênios vegetais não trazem problemas de equilíbrio ingestão /</p><p>excreção, variação diurna, etc...</p><p>A desvantagem do uso dos cromogênios vegetais é que são parcialmente</p><p>digeridos e absorvidos, por isso tem sido usados como “Índices de digestibilidade”</p><p>O nitrogênio é outro componente do alimento utilizado como indicador, pois a</p><p>digestibilidade da proteína bruta é relativamente constante. O nitrogênio metabólico</p><p>fecal é proporcional à ingestão.</p><p>A lignina que também pode ser utilizado como indicador é dosada no alimento e</p><p>nas fezes. Algumas desvantagens são:</p><p>- É parcialmente digerida,</p><p>- É necessária a determinação por análise química.</p><p>- Fórmula química da lignina é pouco conhecida e pouco estudada.</p><p>V. CONVERSÃO DE UNIDADES:</p><p>Através de fórmulas podemos converter algumas unidades nos aproximando dos</p><p>valores reais:</p><p>1. Conversão de NDT em ED:</p><p>Admitindo-se que 1 kg de NDT é igual à 4.409 kcal podemos calcular a ED de</p><p>acordo com a fórmula abaixo:</p><p>ED (kcal / kg) = % NDT x 4,409 kcal</p><p>100</p><p>2. Conversão de ED em EM:</p><p>Para ruminantes: EM = 0,82 ED</p><p>Para suínos: EM = ED x 96 - (0,202 x % PB)</p><p>100</p><p>VI. REQUERIMENTOS ENERGÉTICOS DOS ANIMAIS:</p><p>• Energia para metabolismo basal:</p><p>149</p><p>Grande parte dos valores que expressam necessidade, são deduzidos do peso</p><p>metabólico, ou seja, do peso específico (peso vivo) elevado à potência 0,75. Em virtude</p><p>de que a superfície do corpo do animal ser uma função do peso, pode-se estabelecer o</p><p>cálculo da necessidade energética à partir da seguinte relação:</p><p>Cal = a Pvb;</p><p>onde:</p><p>Cal = Calorificação por 24 horas</p><p>PV = Peso vivo</p><p>a e b = Coeficientes para os quais Brody encontrou os valores de 70,5 para a e 0,73</p><p>para b, válidos para animais com pesos entre 20 g e 600 kg. Posteriormente Kleiber</p><p>estimou que em lugar de 0,73 para o coeficiente b, o valor mais adequado era de 0,75.</p><p>A equação para definir o gasto energético mínimo (metabolismo basal) ficou corrigida</p><p>para:</p><p>Cal = 70,5 x PV 0,75</p><p>e define o gasto energético mínimo dos processos autônomos do organismo,</p><p>representados pelas reações endo e exotérmicas, ou seja, de um animal em estado de</p><p>pós-absorção (jejum), em repouso e em ambiente termicamente neutro.</p><p>• Energia de mantença:</p><p>Seguindo-se ao metabolismo basal a necessidade energética imediatamente</p><p>superior corresponde ao estado de manutenção ou mantença, e que se refere a um</p><p>indivíduo adulto da qual não se exige um gasto excessivo em termorregulação, nem um</p><p>gasto ligado à alimentação anormal, bem como sem apresentar produção. Deve estar</p><p>em estado hígido adequado, desenvolvendo a atividade normal nas condições acima</p><p>descritas. À equação acima deve-se acrescentar um coeficiente para converter a</p><p>necessidade calórica em repouso para aquela de manutenção:</p><p>Cal = a x 70,5 x PV0,75</p><p>onde a apresenta os valores medidos de 2 para os herbívoros e de 1,4 para os</p><p>onívoros.</p><p>Para aves esta equação citada acima não é aplicável, uma vez que estas apresentam</p><p>uma temperatura corporal mais alta do que a dos mamíferos, exigindo maior gasto de</p><p>energia para sua manutenção. Para aves adultas a equação aplicável para o cálculo do</p><p>gasto energético basal é a seguinte:</p><p>EL = 83 x PV0,75</p><p>A necessidade energética de manutenção é, pois, o ponto de partida para aquelas de</p><p>produção, crescimento (produção de carne), produção de leite, ovos, lã, etc...</p><p>150</p><p>• Energia de crescimento:</p><p>O crescimento representa uma variação de peso contínuo, no sentido do</p><p>aumento. Portanto, não se pode considerar um animal em crescimento como, em um</p><p>dado momento, estando em manutenção, pois a cobertura de suas necessidades</p><p>energéticas deve atender a manutenção mais o aumento de peso pretendido na</p><p>continuidade, que é constante, observando uma curva sigmóidea própria de cada</p><p>espécie. Igualmente, o crescimento, dos diferentes tecidos não ocorre com a mesma</p><p>rapidez, podendo-se considerar que o crescimento dos músculos e do esqueleto</p><p>representam cerca de 48 vezes para os primeiros e apenas cerca da metade desta</p><p>proporção para o último, desde o nascimento até a maturidade. Ao se observar uma</p><p>curva de crescimento, nota-se a existência de dois segmentos, o primeiro, crescente,</p><p>vai do nascimento até a puberdade enquanto que o segundo, decrescente, vai da</p><p>puberdade ao estado adulto. As curvas de crescimento próprias de cada espécie, ou</p><p>mesmo de cada linhagem, são tomadas como padrões para compará-las com o</p><p>atendimento das necessidades nutricionais. Estes padrões são obtidos em testes</p><p>biológicos, onde se verifica a ingestão de energia, correlacionada com os outros</p><p>nutrientes, necessária para atingir o peso máximo dentro do estabelecido para a</p><p>linhagem. Pode-se orientar o teste para o conhecimento, também, da energia</p><p>necessária para a produção de um quilograma de peso, a fim de, comparativamente</p><p>com a curva de crescimento padrão, estabelecer a eficiência alimentar mais econômica</p><p>em face dos preços de mercado.</p><p>• Energia para produção de leite:</p><p>Para a produção de leite, conhecendo-se a composição média do mesmo, é fácil</p><p>deduzir-se o gasto energético para a produção de um quilograma do produto.</p><p>Multiplicando os constituintes do leite pelos seus correspondentes calóricos brutos (ex:</p><p>gordura x 9,4 etc...), teremos a energia perdida através do mesmo. Uma vez que o teor</p><p>em gordura</p><p>a amilase salivar (α-amilase</p><p>ou ptialina) que é produzida por diversas classes de glândulas salivares que vertem seu</p><p>conteúdo ao interior da cavidade bucal.</p><p>16</p><p>TABELA 1. PRINCIPAIS ENZIMAS DIGESTIVAS NOS NÃO RUMINANTES.</p><p>Local de</p><p>secreção</p><p>Nome Condições</p><p>para ser ativa</p><p>Substrato Produtos</p><p>principais de</p><p>sua atividade</p><p>Glândulas</p><p>salivais</p><p>α amilase</p><p>(ptialina)</p><p>Íon cloreto; pH:</p><p>6.6 e 6.8</p><p>Hidrólise dos</p><p>enlaces α-1,4</p><p>das ligações</p><p>glicosídicas do</p><p>amido</p><p>Maltose,</p><p>maltotriose, 1-6</p><p>glicosídeo</p><p>Lipase Triglicerídeos Mono e</p><p>diglicerídeos;</p><p>ácidos graxos</p><p>livres</p><p>Pepsina HCl; pH: 1,5-2,2 Ligações</p><p>peptídicas</p><p>adjacentes ao</p><p>aminoácidos</p><p>aromáticos</p><p>(fenilalanina,</p><p>tirosina,</p><p>triptofano) e</p><p>dicarboxílicos</p><p>(ácido glutâmico</p><p>e aspártico)</p><p>Polipeptídeos</p><p>Glândulas do</p><p>estômago,</p><p>abomaso e</p><p>proventrículo</p><p>Renina Ca; pH: 4 Caseína Proteína</p><p>coagulada</p><p>Lipase gástrica Meio ácido. Por</p><p>isso é limitada</p><p>sua atividade no</p><p>estômago</p><p>Triglicerídeos Mono e</p><p>diglicerídeos;</p><p>ácidos graxos</p><p>livres</p><p>α amilase</p><p>(ptilina)</p><p>pH: 7 Hidrólise</p><p>enlaces α-1,4</p><p>das ligações</p><p>glicosídicas do</p><p>amido</p><p>Maltose,</p><p>maltotriose, 1-6</p><p>glicosídeo</p><p>Lipase Sais biliares,</p><p>fosfolipídeos,</p><p>colipase; pH: 8</p><p>Ligações éster</p><p>primárias dos</p><p>triglicerídeos</p><p>Mono e</p><p>diglicerídeos;</p><p>ácidos graxos</p><p>livres</p><p>Colesteril</p><p>esterhidrolase</p><p>Sais biliares Ésteres de</p><p>colesterol</p><p>Colesterol livre;</p><p>ácidos graxos</p><p>livres</p><p>Fosfolipase A2 Fosfolipídeos Lisofosfolipídeo</p><p>s; ácidos graxos</p><p>livres</p><p>Tripsina Enteroquinase Polipeptídeo Pequenos</p><p>17</p><p>intestinal; pH:</p><p>5.2-6.0;</p><p>conversão</p><p>autocatalítica</p><p>com um grupo</p><p>arginina ou</p><p>lisina terminal</p><p>polipeptídeos;</p><p>dipeptídeos</p><p>Pâncreas</p><p>exócrino</p><p>Quimotripsina Tripsina; pH: 8 Polipeptídeo</p><p>com aminoácido</p><p>aromático</p><p>terminal</p><p>Polipeptídeos;</p><p>dipeptídeos</p><p>Carboxipeptidas</p><p>es</p><p>Tripsina Hidrólise das</p><p>ligações</p><p>peptídicas dos</p><p>oligopeptídeos</p><p>Peptídeos;</p><p>aminoácidos</p><p>livres</p><p>Ribonucleases Catalizam a</p><p>quebra da</p><p>ligação açúcar-</p><p>H3PO4 do RNA</p><p>Nucleotídeos</p><p>Desoxirribonucl</p><p>eases</p><p>Catalizam a</p><p>quebra da</p><p>ligação açúcar-</p><p>H3PO4 do DNA</p><p>Nucleosídeos</p><p>Aminopeptidase</p><p>s</p><p>Completam a</p><p>ação das</p><p>carboxipetidase</p><p>s hidrolisando</p><p>os polipeptídeos</p><p>no extremo do</p><p>aminoácido livre</p><p>Peptídeos;</p><p>aminoácidos</p><p>livres</p><p>Dipetidases Dipeptídeos Aminoácidos</p><p>Polinucleotidase</p><p>s</p><p>Nucleotídeos Nucleosídeos;</p><p>H3PO4</p><p>Nucleosidase Nucleosídeos Purinas e</p><p>pirimidinas;</p><p>fosfato de</p><p>pentosas</p><p>Lipase Triglicerídeos Di e</p><p>moniglicerídeos;</p><p>ácidos graxos</p><p>livres; colesterol</p><p>Intestino</p><p>delgado</p><p>Sacarase pH: 5-7 Sacarose Frutose; glicose</p><p>Maltase pH: 5.8-6.2 Escindem a</p><p>maltose</p><p>Glicose</p><p>Lactase pH: 5.4-6.0 Lactose Glicose;</p><p>galactose</p><p>Isomaltase pH: 6.0-6.5 Isomaltose Glicose</p><p>Fosfatase pH: 8.6 Fosfatos Fosfato livre</p><p>18</p><p>A umidade do epitélio da boca se mantém graças à secreção continua da saliva, a qual</p><p>ocorre mesmo que não existam estímulos para a sua secreção; porém, é pouca a</p><p>importância quantitativa deste tipo de secreção. A presença dos alimentos na boca, a</p><p>sensação de gosto, a excitação mecânica das mucosas, a mastigação e qualquer outra</p><p>percepção sensorial que chegue ao hipotálamo e que o animal associe com a ingestão</p><p>de alimentos, são talvez os atos reflexos que maior influencia têm sobre a produção e</p><p>secreção da saliva.</p><p>O bolo alimentício (mistura de alimento ingerido, mastigado e homogeneizado com a</p><p>saliva) passa desde a boca ao estômago ou papo nas aves, atravessando a faringe e o</p><p>esôfago; este último se comunica com o estômago através de um esfíncter chamado</p><p>cárdia, o qual permanece geralmente fechado e só se abre com a chegada da onda</p><p>peristáltica durante a deglutição.</p><p>Nos alimentos sólidos a deglutição ocorre em três etapas ou fases denominadas: bucal,</p><p>faríngea e esofágica. No entanto a primeira corresponde a um ato voluntário, as outras</p><p>duas fases são originadas pelos movimentos peristálticos das fibras musculares</p><p>estriadas que se propagam em forma de onda (movimentos involuntários). Quando se</p><p>tem ingestão de alimentos líquidos ou muito fluidos este são projetados rapidamente até</p><p>o esôfago mediante a contração dos diversos músculos que existem na região; o</p><p>trânsito destes alimentos pelo esôfago se deve a este impulso e à força da gravidade.</p><p>Quando o bolo alimentar chega ao estômago é submetido à ação das suas secreções;</p><p>estas consistem da mistura de duas classes distintas de secreções produzidas por dois</p><p>tipos de glândulas situadas na mucosa gástrica:</p><p>• As glândulas cardíacas e pilóricas elaboram uma secreção rica em mucina e com pH</p><p>básico; por sua vez as glândulas da região pilórica segregam o hormônio gastrina. A</p><p>mucina forma uma cobertura na mucosa estomacal e é resistente ao resto da</p><p>secreção gástrica;</p><p>• As glândulas fúndicas contêm duas classes diferentes de células; umas</p><p>denominadas principais ou peptídicas e as outras chamadas de parietais ou</p><p>oxínticas; en tanto as primeiras elaboram uma secreção de natureza enzimática, as</p><p>parietais segregam o HCl.</p><p>As secreções gástricas (HCl, pepsina, mucina) são estimuladas e inibidas mediante</p><p>inúmeros mecanismos:</p><p>• Os estímulos que chegam ao hipotálamo através dos sentidos (gosto, por exemplo)</p><p>estimulam as secreções gástricas (fase cefálica da secreção gástrica);</p><p>• Quando o estômago está vazio suas paredes se encontram próximas devido a uma</p><p>certa tensão de sua camada muscular intermediária. Com a chegada de alimento ao</p><p>estômago suas paredes se relaxam dispondo-se em camadas concêntricas cada vez</p><p>mais próximas do cárdia o que já constitui um estímulo das secreções gástricas</p><p>(estímulo físico). A água e os produtos inicias do processo digestivo encima das</p><p>proteínas (peptídeos e alguns aminoácidos) também estimulam as secreções</p><p>gástricas prévio o estímulo da mucosa glandular da região pilórica para produzir e</p><p>liberar o hormônio gastrina (estímulo químico). Este hormônio abandona o estômago,</p><p>é absorvido no intestino delgado e cai na corrente sangüínea voltando por esta</p><p>mesma via para estimular às glândulas estomacais de secreção. Desta forma é</p><p>produzida a chamada fase gástrica das secreções estomacais.</p><p>19</p><p>A mistura das secreções gástricas com os bolos alimentícios tem lugar graças aos</p><p>movimentos peristálticos os que se iniciam na região do cárdia e, posteriormente, se</p><p>propagam numa onda em direção ao antro pilórico onde uma nova onda muito mais</p><p>enérgica empurra os bolos até o píloro. O píloro permanece fechado enquanto o</p><p>conteúdo estomacal não alcança um certo nível de fluidez e acidez e, portanto, este</p><p>conteúdo refluirá ao corpo do estômago para continua-se misturando com as secreções</p><p>gástricas até atingir as condições que permitam a apertura do píloro e, em</p><p>conseqüência, sua saída, mediante uma onda peristáltica, ao intestino delgado. O</p><p>píloro, por sua vez, de novo se fecha devido à distensão do duodeno perante a entrada</p><p>do conteúdo estomacal, a queda imediata do pH intestinal e a liberação do hormônio</p><p>enterogastrona pela mucosa intestinal como resposta à presença de gordura neste local</p><p>do TGI. Este hormônio chega, por via sangüínea, à mucosa estomacal inibindo seus</p><p>movimentos e secreções; desta forma produz-se a fase intestinal do processo digestivo</p><p>no estômago.</p><p>O HCl desenvolve várias funções importantes no estômago:</p><p>• Destroi a maior parte dos microorganismos que chegam com o alimento ao</p><p>estômago;</p><p>• Solubiliza os sais minerais, favorecendo sua absorção;</p><p>• Com a liberação do seu H+ produz-se a queda do pH estomacal o que, por sua vez,</p><p>provoca a desnaturação das proteínas ingeridas aumentando seu tempo de</p><p>permanência neste local do TGI e gera as condições necessárias para ativar os</p><p>complexos enzimáticos.</p><p>A pepsina é secretada inicialmente como zimógeno, ou a forma inativa da enzima,</p><p>sendo chamada de pepsinogênio; desta forma se evita a destruição das glândulas</p><p>secretoras do estômago; a liberação de um peptídeo inibidor pela ação do HCl fazem</p><p>ativa esta pró-enzima convertendo-a em pepsina;</p><p>posteriormente a própria pepsina</p><p>ativa as novas moléculas inativas produzidas e liberadas no estômago. A pepsina, além</p><p>de hidrolisar as ligações peptídicas adjacentes aos aminoácidos aromáticos e exercer</p><p>forte ação sobre os dicarboxílicos, possui ainda uma atividade coaguladora sobre as</p><p>proteínas do leite.</p><p>Nos mamíferos é produzida a zimosina ou renina enquanto os animais estejam em</p><p>lactação; depois desta ser suspensa e visto que mudam as condições estomacais</p><p>quanto ao pH, se reduz consideravelmente sua produção e diminui sua atividade devido</p><p>a que ela requer um pH próximo à neutralidade. Esta enzima tem grande importância no</p><p>que diz respeito da digestão gástrica sobre a proteína do leite porquanto precipita a</p><p>caseína formando um coalho, prolongam seu tempo de permanência no estômago e,</p><p>portanto asseguram uma digestão enzimática mais estável, permitem uma passagem</p><p>contínua e prolongada dos produtos digestivos gerados até o intestino delgado</p><p>evitando, desta forma, a sobrecarga excessiva deste local do TGI com proteínas sem</p><p>digerir ou com moléculas ainda de elevado peso molecular como são os polipeptídeos.</p><p>No estômago, fundamentalmente a digestão é representada pela hidrólise parcial das</p><p>proteínas do alimento em polipeptídeos a cargo da pepsina ou a renina. Neste local do</p><p>TGI também tem lugar a absorção de H20, sais minerais e alguns dos monossacarídeos</p><p>livres contidos no alimento.</p><p>20</p><p>A mucosa intestinal ao ser estimulada pela acidez do conteúdo procedente do</p><p>estômago secreta pró-secretina, precursor do hormônio secretina, o qual é liberado para</p><p>a corrente sangüínea e ao atingir a circulação pancreática estimula as células do</p><p>pâncreas a secretarem íons carbonatos, algumas enzimas, mucina e outros compostos</p><p>orgânicos. As secreções pancreáticas ricas em íons e compostos orgânicos junto à bílis</p><p>contribuem na neutralização do pH do conteúdo intestinal a fim de que este seja alvo</p><p>das enzimas achadas neste local.</p><p>As enzimas pancreáticas mais importantes são a amilase, lipase, proteases e</p><p>peptidases. Ao contrário de todas as enzimas pancreáticas, a amilase é liberada ao</p><p>intestino delgado em estado ativo. A lipase pancreática atua conjuntamente com a</p><p>lipase gástrica, mas sua ação é mais importante. As proteases e peptidases são</p><p>secretadas sob a forma inativa (pró-enzimas): tripsinogênio, quimotripsinogênio e</p><p>procarboxipeptidases A e B. Estas formas são ativadas ao liberar-se o polipeptídeo</p><p>inibidor mediante a ação da enteroquinase, uma enzima específica produzida na</p><p>mucosa intestinal. Portanto, a enteroquinase ativa o tripsinogênio que se transforma na</p><p>sua forma ativa a tripsina, quem, por sua vez, ativa o quimotripsinogênio e as</p><p>procarboxipeptidases a quimotripsina e carboxipetidases, respectivamente.</p><p>A bílis é produzida pelo fígado e liberada no duodeno, em resposta a estímulos</p><p>químicos, hormonais e nervosos, através do duto biliar. Com exceção dos equídeos,</p><p>todas as espécies animais têm uma vesícula -biliar-, muito evoluída nos coelhos, que</p><p>serve como reservatório das secreções biliares. Na bílis encontram-se em dissolução os</p><p>seguintes compostos:</p><p>• Pigmentos biliares: principalmente bilirubina e biliverdina. Produzidos no fígado a</p><p>partir da destruição das porfirinas contidas nas hemácias;</p><p>• Lípides saponificáveis: são esteróides que emulsionam as gorduras formando gotas</p><p>minúsculas com superfície acessível ao ataque enzimático, sendo os mais</p><p>destacáveis os ácidos biliares;</p><p>• Mucina e outras pequenas quantidades de substâncias orgânicas.</p><p>A presença de digesta no duodeno provoca a estimulação mecânica e química do</p><p>intestino gerando mecanismos de resposta que são tanto nervosos quanto hormonais. A</p><p>mucosa duodenal, por exemplo, libera o hormônio enteroquinina que estimula a</p><p>secreção do suco entérico. A parede intestinal secreta o suco entérico, que é</p><p>constituído por sua vez por dois tipos de secreções:</p><p>• Suco duodenal: produzido pelas glândulas de Brunner, localizadas no duodeno.</p><p>Trata-se de uma secreção alcalina com pH entre 8,2 e 8,9, rica em mucina e α-</p><p>amilase, enzima que atua sobre os α-polímeros dos monossacarídeos ainda não</p><p>atacados;</p><p>• Suco intestinal: secretado pelas glândulas de Lieberkhun, rico em enzimas digestivas</p><p>de atividade próxima à neutralidade como: a oligoglucosidase, maltase, lactase,</p><p>sacarase, lipase, aminopeptidases, dipeptidases, nucleotidases e ainda outras</p><p>enzimas de menor importância quantitativa (fosfatases, colestinases e mucinases).</p><p>No intestino delgado, portanto, a digestão se completa pela ação combinada das</p><p>enzimas fornecidas pelo pâncreas e o epitélio do intestino delgado.</p><p>21</p><p>MECANISMO DE ABSORÇÃO DOS NUTRIENTES.</p><p>O alimento ingerido progride ao longo da boca, faringe e esôfago mediante a deglutição.</p><p>Posteriormente, a mistura do bolo alimentício com as secreções gástricas vai se</p><p>deslocando em direção caudal ao longo do intestino delgado. O conteúdo intestinal</p><p>prossegue por intermédio de movimentos peristálticos, de segmentação, pendulares e</p><p>rotatórios como resposta à pressão deste sobre a parede intestinal o que gera seu</p><p>avanço e mistura com as secreções próprias e que desembocam neste local do TGI.</p><p>Ao longo do intestino delgado tem lugar a absorção de grande parte dos nutrientes e a</p><p>energia contidos no alimento. Esta absorção se vê facilitada pela grande quantidade de</p><p>villi que possui a mucosa intestinal as quais estão em permanente contato com o</p><p>conteúdo intestinal. Cada villi contem abaixo uma camada de células, um vaso linfático</p><p>e a ramificação de uma arteríola que termina em uma pequena vênula.</p><p>A absorção implica diferentes tipos de mecanismos de transporte:</p><p>• Diretos:</p><p>Ativo ou contra o gradiente de concentração;</p><p>Passivo ou por difusão</p><p>• Indiretos ou pinocitose. A membrana celular possui uma invaginação que vai</p><p>englobando as moléculas até encerrá-las no citoplasma formando um vacuólo. Este</p><p>é um mecanismo muito freqüente nos mamíferos nas primeiras horas de vida após o</p><p>nascimento que permite a absorção de moléculas complexas e de elevado peso</p><p>mesmo sem serem ainda submetidas aos processos de digestão, como acontece,</p><p>por exemplo, com as α-globulinas do colostro.</p><p>As ondas peristálticas do intestino delgado se detêm ao chegar ao final do íleo. Quando</p><p>o conteúdo intestinal chega à válvula íleo-cecal parte dele passa ao ceco durante o</p><p>tempo em que permaneça aberto seu esfíncter; assim que este se feche é interrompida</p><p>a passagem do conteúdo e o íleo volta a sua posição original. Devido que esse</p><p>processo se repete várias vezes a passagem do conteúdo intestinal ao ceco é em forma</p><p>descontínua.</p><p>No ceco o conteúdo intestinal é submetido a movimentos peristálticos e antiperistálticos;</p><p>embora estes sejam mais lentos, quando comparados com os do intestino delgado, são</p><p>suficientes para provocar sua homogeneização e avanço até o cólon. Durante o trânsito</p><p>pelo ceco e cólon, os resíduos do alimento e os constituintes endógenos produzidos ao</p><p>longo do TGI que ainda não foram digeridos são postos em contato com a flora</p><p>microbiana ali presente e com a mucina secretada pelo intestino grosso. O tempo de</p><p>permanência do conteúdo intestinal no ceco é variável dependendo da espécie animal e</p><p>o tipo de parede celular presente nos alimentos ingeridos: nas aves e suínos esta pode</p><p>ser praticamente inexpressiva caso que a fibra do alimento for constituída por</p><p>componentes parietais muito indigeríveis; no caso dos herbívoros a digesta permanece</p><p>por mais tempo neste local do TGI.</p><p>No ceco e cólon se mistura a digesta, procedente do intestino delgado, com a mucina</p><p>produzida pelas glândulas e as células da mucosa, ajudando a formar assim um</p><p>conteúdo intestinal mais compacto. Neste local do TGI continua a ação das enzimas</p><p>22</p><p>secretadas anteriormente pelo intestino delgado; contudo, o processo digestivo neste</p><p>local é caracterizado pela fermentação microbiana sobre os resíduos do alimento</p><p>resistentes às enzimas, as células descamadas ao longo do</p><p>todo o TGI e sobre os</p><p>próprios microorganismos mortos. O produto mais importante da ação digestiva dos</p><p>microorganismos são os ácidos graxos voláteis (AGV) que são absorvidos diretamente</p><p>ali por simples difusão. No ceco e cólon também são absorvidos amônia, alguns</p><p>aminoácidos e vitaminas sintetizadas pelos próprios microorganismos (K e algumas do</p><p>complexo B).</p><p>Posteriormente as fezes são transportadas ao reto mediante movimentos peristálticos; a</p><p>dilatação deste local no TGI estimula a geração de movimentos musculares voluntários</p><p>que abrem os dois esfíncteres que o comunicam com o ânus provocando sua expulsão.</p><p>Com a defecação pode se dizer que conclui o processo digestivo para um grande</p><p>número das espécies animais, incluindo o homem; a exceção mais marcante está com</p><p>os animais que praticam a coprofagia já que com a ingestão de seus próprios</p><p>excrementos repete-se o processo digestivo.</p><p>As fezes expulsas ao exterior estão compostas dos seguintes constituintes:</p><p>• Partículas de alimento ingerido que resistiram às diferentes ações do processo</p><p>digestivo ou que não foram absorvidas;</p><p>• Resíduos das secreções produzidas pelo próprio TGI;</p><p>• Células e restos de células procedentes dos processos de troca do epitélio do TGI;</p><p>• Microorganismos e resíduos da flora própria do TGI.</p><p>V. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS DE APOIO SOBRE A DIGESTÃO</p><p>COMPARADA EM NÃO-RUMINANTES.</p><p>1. Bergman, E.N. Contributions of VFA from the gastrointestinal tract in various</p><p>species. Physiological Reviews. 70 (2): 567-590. 1990.</p><p>2. Corring, T.; Juste, C.; Lhoste, E.F. Nutritional regulation of pancreatic and biliary</p><p>secretions. Nutrition Research Review. 2: 161-180. 1980.</p><p>3. Cranwell, P.D. Development of the neonatal gut and enzyme systems. p 99-154.</p><p>In: Varley, M.A. The neonatal pig. Development and survival. CAB</p><p>International. 1995.</p><p>4. Hintz, H.F.; Cymbaluk, N.F. Nutrition of horse. Annual Review of Nutrition.</p><p>14:243-268. 1994.</p><p>5. Holst, J.J. The neuro-endocrine control of digestive processes. In: Digestive</p><p>Physiolgy in the Pig. Proceeding of the 3rd International Seminar.</p><p>Copenhagen 16th-18th may 1985. National Institute of Animal Science.</p><p>Editors: Just, A., Jorgensen, H., Fernandez, J.A. p. 17-34.</p><p>6. Johnson, L.R. Regulation of gastrointestinal mucosal growth. Physiological</p><p>Reviews. 68 (2): 456-502. 1988.</p><p>23</p><p>7. Low, A.G. Nutritional regulation of gastric secretion, digestion and emptying.</p><p>Nutrition Research Review. 3: 229-252. 1990.</p><p>8. Macari, M., Furlan, R.L., Nakaghi, L.O. Anatomia e histologia funcional do trato</p><p>digestivo. In: Curso de Fisiologia da Digestão e Absorção de Aves. Junho 7-8,</p><p>1992. Santos, São Paulo. Brasil. Fundação Apinco de Ciência e Tecnologia</p><p>Avícolas. P. 1-17.</p><p>9. Marounek, M. et al. Distribution of activity of hidrolytic enzymes in the digestive</p><p>tract of rabbits. Britishy Journal of Nutrition. 73 (3): 463-469. 1995.</p><p>10. Maxwell, F.J.; Stewart, C.S. Microbiology of the gut and the role of probiotics. p.</p><p>155-186. In: Varley, M.A. The neonatal pig. Development and survival. CAB</p><p>International. 1995.</p><p>11. Mei, N. Intestinal chemosensitivity. Physiological Reviews. 65 (2): 211-237.</p><p>1985.</p><p>12. Moog. F. El revestimiento del intestino delgado. Investigación y Ciencia. Enero</p><p>1982. p. 92-102.</p><p>13. Moran, E, T. Jr. Comparative nutrition of fowl & suine. The gastrointestinal</p><p>systems. Canada. 1982. 253 p.</p><p>14. Nabuurs, M.J.A. Microbiological, structural and functional changes of the small</p><p>intestine of pigs at weaning. Pigs News nad Information. 16 (3): 93N-97N.</p><p>1995.</p><p>15. Nitsan, Z. et al. Growth and development of the digestive organs and some</p><p>enzymes in broiler chicks after hatching. British Poultry Science. 32: 515-523.</p><p>1991.</p><p>16. Pinchasov, Y. Early transition of the digestive system to exogenous nutrition in</p><p>domestic post-hatch birds. British Journal of Nutrition. 73 (3): 471-478. 1995.</p><p>17. Pluske, J.R. et al. Nutrition of the neonatal pig. p. 187-238. In: Varley, M.A. The</p><p>neonatal pig. Development and survival. CAB International. 1995.</p><p>18. Yamauchi, K.E.; Isshiki, Y. Scanning electron microscopic observations on the</p><p>intestinal villi in growing white leghorn and broiler chickens from 1 to 30 days</p><p>of the age. British Poultry Science. 32: 67-78. 1991.</p><p>ÁGUA.</p><p>INTRODUÇÃO.</p><p>Tradicionalmente, nutriente tem sido definido como o constituinte ou grupos de</p><p>constituintes de um alimento que tem a mesma composição química geral e ajuda na</p><p>24</p><p>manutenção da vida. Atualmente nossa interpretação sobre o significado de nutriente</p><p>vai além desta definição inicial visto que nela nós também incluirmos substâncias que</p><p>não são necessariamente originadas no alimento (vitaminas produzidas sinteticamente,</p><p>sais inorgânicos preparados quimicamente e aminoácidos sintetizados</p><p>biogeneticamente).</p><p>Não podemos ter a certeza de que a lista dos nutrientes conhecida até hoje</p><p>encontrados nos alimentos ou nos tecidos animais tenha todos os nutrientes</p><p>necessários para o funcionamento do organismo animal. Embora o estudo dos</p><p>nutrientes menos complexos como a água quanto a sua descrição, funções fisiológicas</p><p>específicas e seus requerimentos é bastante simples, é, também junto ao oxigênio, o</p><p>mais esquecido. Por sua vez, no que tem a ver com os nutrientes que servem ao</p><p>fornecimento de energia (a qual por sua vez não pode ser classificada como um</p><p>nutriente propriamente dito) ou que desempenham inúmeras funções nos processos</p><p>metabólicos de liberação e uso de energia, é mais complexa a compreensão dos</p><p>processos nutricionais. Estas razões explicam porque geralmente é mais fácil realizar a</p><p>caracterização dos alimentos a partir de sua composição química que a classificação</p><p>dos nutrientes que o compõem. O gráfico 1 resume a forma clássica como é</p><p>representada a composição química dos alimentos.</p><p>ÁGUA.</p><p>A.GERAL.</p><p>1. Junto com o oxigênio a água é o constituinte mais abundante e importante para a</p><p>manutenção da vida:</p><p>a. Representa de 65 a 85% do peso corporal no animal ao nascimento e entre 45 e</p><p>60% do mesmo na idade madura e explica entre 90 e 95% do conteúdo total do</p><p>sangue. O teor de água corporal varia pouco dentro de cada espécie, mas</p><p>depende da idade do animal, das variações no peso corporal e,</p><p>consequentemente, de seu conteúdo de gordura. Os registros das tabelas 1 e 2</p><p>mostram que a porcentagem da água corporal diminui significativamente com a</p><p>idade do animal e com o aumento da deposição de gordura corporal; estes</p><p>mesmos registros sugerem que não existem variações significativas no que diz</p><p>respeito do conteúdo de água no plasma sangüíneo diante as mudanças na idade</p><p>do animal.</p><p>25</p><p>Aminoácidos não</p><p>essenciais</p><p>Proteína Aminoácidos semi-</p><p>essenciais</p><p>Compostos</p><p>nitrogenados</p><p>Aminoácidos</p><p>essenciais</p><p>Fontes de</p><p>nitrogênio não</p><p>protéico</p><p>Simples</p><p>Matéria</p><p>Orgânica</p><p>Lípides Compostos</p><p>Vitaminas</p><p>Alimento Matéria</p><p>Seca</p><p>Monossacarides</p><p>Carboidratos Extrativos não</p><p>nitrogenados</p><p>Oligossacarides</p><p>Polissacarides</p><p>Fibra bruta Polissacarides</p><p>Vitaminas</p><p>Hidrosolúveis</p><p>Macromineral Essenciais</p><p>Essenciais</p><p>Matéria</p><p>Inorgânica</p><p>(Minerais)</p><p>Provavelmente</p><p>essenciais</p><p>Micromineral Alguns podem ser</p><p>tóxicos</p><p>Outros não parece</p><p>que sejam</p><p>essenciais</p><p>Água</p><p>GRÁFICO 1. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DOS ALIMENTOS.</p><p>26</p><p>TABELA 1. Conteúdo de água corporal e no plasma sangüíneo de aves Leghorn</p><p>Branca de acordo com a idade dos animais.</p><p>Idade dos animais</p><p>(semanas)</p><p>Conteúdo de água (valores expressos em %)</p><p>Corporal Plasma sangüíneo</p><p>1 95.5 85.2</p><p>2 96.3 68.7</p><p>3 96.1 67.1</p><p>4 95.8 68.9</p><p>6 95.8 59.2</p><p>8 95.5 65.9</p><p>16 95.1 48.7</p><p>32 94.6 55.0</p><p>TABELA 2. Variações nos conteúdos de água e gordura corporal de acordo</p><p>com o peso vivo de suínos tipo carne.</p><p>Peso vivo dos animais</p><p>(kg)</p><p>Porcentagem da carcaça</p><p>Água Gordura</p><p>15 70.4 9.5</p><p>20 69.6 10.1</p><p>40 65.7 14.1</p><p>60 61.8 18.5</p><p>80 58.0</p><p>23.2</p><p>100 54.2 27.9</p><p>120 50.4 32.7</p><p>b. A água está distribuída de forma heterogênea no corpo animal de modo a manter</p><p>o equilíbrio dinâmico entre os comportamentos do organismo:</p><p>(a). Água intracelular representa mais de 50% do peso vivo e constitui o meio</p><p>onde ocorrem as reações biológicas;</p><p>(b). Água extracelular achada principalmente nos fluídos intersticiais, plasma</p><p>sangüíneo, linfa e fluídos sinovial e cérebro-espinhal constitui</p><p>aproximadamente 20% do peso corporal;</p><p>(c). Água presente na urina e trato gastrointestinal.</p><p>Estando o plasma em constante equilíbrio com o fluído intersticial, a composição</p><p>de ambos permanece inalterada em todas as situações.</p><p>c. O corpo dos animais domésticos e do homem pode perder praticamente toda a</p><p>gordura e mais da metade da proteína e sobreviver, enquanto a perda de 10% da</p><p>água pode resultar em morte. A capacidade de suportar a privação de água e de</p><p>perdê-la varia segundo as espécies: as poedeiras Leghorn, por exemplo, podem</p><p>sofrer a restrição de 10 a 20% no consumo de água sem afetar o seu</p><p>desempenho; no entanto, se a restrição exceder 20% ocorrerão graves prejuízos</p><p>27</p><p>na sua produção. Já os jumentos podem suportar a perda de 30% de sua água</p><p>corporal sem graves riscos para sua vida;</p><p>B. PROPRIEDADES DA ÁGUA.</p><p>1. Alta constante dielétrica;</p><p>2. Baixa viscosidade: esta propriedade permite a passagem de água e das substâncias</p><p>nela dispersas até os mais finos vasos capilares do organismo sem elevadas</p><p>exigências para o organismo;</p><p>3. Boa tensão superficial: propriedade da água que permite que ela se mantenha</p><p>fortemente ligada à superfície de qualquer outra substância;</p><p>4. Alto calor específico o que permite a absorção de uma enorme quantidade de calor</p><p>proveniente do trabalho muscular;</p><p>5. Alta condutibilidade térmica: permite o transporte do calor absorvido para a superfície</p><p>do corpo ou para o lume do intestino.</p><p>C. FUNÇÕES PRINCIPAIS DA ÁGUA.</p><p>1. Constituinte dos fluídos corporais:</p><p>Cérebro-espinhal: protege o sistema nervoso;</p><p>Sinovial: lubrifica as juntas;</p><p>Auricular: transporte de ondas sonoras;</p><p>Intra-ocular: importante no processo da visão;</p><p>Amniótico: protege o feto.</p><p>2. Regulação da pressão osmótica intracelular realizada através da ingestão e</p><p>eliminação de água e/ou eletrólitos na urina;</p><p>3. Regulação da temperatura corporal devido a seu alto calor específico e a uso dos</p><p>mecanismos de evaporação cutânea e pulmonar. O alto calor específico</p><p>apresentado pela água significa dizer que cada grama de água necessita de muito</p><p>calor para elevar muito pouco sua temperatura ou que ela é capaz de absorver</p><p>grandes quantidades de calor com uma elevação mínima da temperatura corporal;</p><p>4. Principal componente das secreções animais: leite, ovos, secreções hormonais e</p><p>enzimas digestivas, fetais e do crescimento;</p><p>5. Participa nos processos de hidrólise na digestão, a absorção dos nutrientes no trato</p><p>digestivo, o transporte de todos os componentes químicos do organismo, o</p><p>metabolismo intermediário nos tecidos e a excreção de seus produtos o que a faz</p><p>ser o solvente universal;</p><p>6. Componente corporal com maior taxa de reciclagem;</p><p>7. Dispersante ideal devido ao seu poder ionizante;</p><p>8. Boa condutora da eletricidade o que é importante na transmissão neural;</p><p>9. Participante da homeostase orgânica mantendo o equilíbrio ácido-base.</p><p>D. FONTES DE ÁGUA PARA O ANIMAL.</p><p>A cobertura das necessidades de água é proveniente de três origens:</p><p>1. Água para consumo direto ou água de bebida.</p><p>28</p><p>É a principal fonte para os animais, devendo apresentar certas características que</p><p>afetam sua qualidade e, consequentemente, seu consumo direto.</p><p>a. Fatores que afetam o consumo de água de bebida:</p><p>(1). Temperatura e umidade relativa do ambiente: normalmente o consumo de</p><p>água aumenta quando o animal está por fora das suas condições de</p><p>conforto. O aumento do calor ambiente leva a um incremento da</p><p>transpiração que, por sua vez, eleva as necessidades de água consumida;</p><p>sob condições de baixa temperatura também acontece aumento quanto às</p><p>exigências de água de bebida porquanto ocorre o catabolismo das</p><p>proteínas orgânicas. Os efeitos das variações na temperatura ambiente</p><p>sobre o consumo de água também estão associados com a condição</p><p>fisiológica do animal: frangos de corte, por exemplo, dobram o consumo de</p><p>água quando a temperatura ambiente passa de 22 para 32o C entanto que</p><p>as poedeiras triplicam o consumo de água quando a temperatura passa de</p><p>21 para 37o C;</p><p>(2). A própria temperatura da água: os animais diminuem a ingestão voluntária</p><p>de água quando a temperatura desta é menor que 6o C ou superior a 36o</p><p>C;</p><p>(3). Fatores da dieta:</p><p>(a) Consumo da matéria seca: dentro dos intervalos de temperatura de</p><p>conforto o consumo de água está diretamente relacionado com o</p><p>consumo de matéria seca;</p><p>(b). Altos teores de água no alimento reduz o consumo desta;</p><p>(c). Altos teores de sais e proteína aumenta o consumo de água.</p><p>(4). Tipo de sistema urinário: as aves exigem menor quantidade de água do</p><p>que os mamíferos em percentagem de peso vivo devido ao tipo de</p><p>excreção do nitrogênio urinário. Entanto as aves excretam ácido úrico, que</p><p>necessita menor quantidade de água para sua eliminação, os mamíferos</p><p>precisam de mais de 100 g de água para eliminar tão só 1 g de uréia;</p><p>(5). Idade e estado fisiológico do animal: para cada kg de peso vivo os animais</p><p>jovens necessitam mais água que animais de maior idade. Por sua vez, as</p><p>vacas em lactação precisam mais água (em média para cada litro de leite</p><p>produzido, são necessários 873 g de água). As porcas em lactação</p><p>também consomem mais água que as gestantes e estas mais que os</p><p>animais em crescimento. As aves poedeiras, sob condições normais, fora</p><p>do período de postura consumem 166 ml de água/dia; este valor aumenta</p><p>a 306 ml visto que a produção de um ovo exige de 37 g de água;</p><p>(6). A qualidade d’água afeta o seu próprio consumo:</p><p>(a). Água de boa qualidade para consumo deve ser incolor, insípida e</p><p>inodora, com pH entre 7,0 e 7,2 (níveis de pH acima de 7,2 indicam</p><p>alcalinidade o que sugere a necessidade de se pesquisar os níveis de</p><p>cálcio e magnésio) e livre de contaminação bacteriana.</p><p>(b). Água de boa qualidade deve ter menos do que 2500 mg/litro de sólidos</p><p>dissolvidos;</p><p>(c). As águas que tenham acima de 1g de sulfatos/litro podem produzir</p><p>diarréias;</p><p>(d). A presença de elementos como nitratos, flúor, ferro e molibdênio em</p><p>excesso são extremadamente tóxicos. Níveis de 100 a 200 ppm de</p><p>nitratos na água, por exemplo, são potencialmente tóxicos.</p><p>29</p><p>b. Consumo aproximado de água em animais maduros e não estressados:</p><p>Aves: Duas partes de água para cada parte de matéria seca consumida;</p><p>Ovinos: 3-10 litros;</p><p>Suínos: 5-10 litros;</p><p>Bovinos e eqüinos: 35-50 litros.</p><p>2. Água contida nos alimentos.</p><p>a. Varia conforme o tipo de alimento (estádio fisiológico, processamento,</p><p>armazenagem, etc.);</p><p>(1). Nos grãos pode variar desde valores abaixo de 8% até valores acima de</p><p>30%;</p><p>(2). Nas forragens varia desde valores abaixo de 5% nos fenos secos até</p><p>valores acima de 90% no caso dos capins novos.</p><p>(3). A quantidade de água dos alimentos pode influenciar a quantidade de água</p><p>livremente ingerida pelo animal e o valor energético do alimento. Neste</p><p>último caso pode dizer-se que com o aumento no percentagem de água do</p><p>alimento diminui seu conteúdo de energia digestível (ED): assim, por</p><p>exemplo, o grão de milho, com 12% de água, tem 3841 Kcal de ED/kg, a</p><p>mandioca, que pode ter 65% de água, apresenta 1050 Kcal de ED/kg).</p><p>b. A água de chuva sobre os alimentos diminui o consumo direto d’água.</p><p>3. Água metabólica.</p><p>a. Produzida pela oxidação das substâncias que contém hidrogênio em sua</p><p>fórmula (carboidratos, proteínas e gorduras) nos tecidos animais. As inúmeras</p><p>estimativas realizadas sugerem que a oxidação de 1,4 g de proteínas, 1,7 g de</p><p>carboidratos ou 0,9 de gorduras produz 1 g de água metabólica. 60, 42 e acima</p><p>de 100 g</p>