AULA 02

Prévia do material em texto

<p>PROTEÍNAS</p><p>AULA 02</p><p>PROTEÍNAS</p><p>PROTEÍNAS</p><p>AMINOÁCIDOS</p><p>OUTROS ELEMENTOS NAS PROTEÍNAS</p><p>PROTEÍNAS</p><p>É uma molécula complexa que possui uma estrutura quaternária, o que significa que é composta por múltiplas subunidades.</p><p>São as biomoléculas de maior diversidade funcional nos organismos vivos, das quais, destaca-se:</p><p>Hemoglobina: proteína responsável pelo transporte de oxigênio captado nos pulmões e liberados nos tecidos.</p><p>- O que são estas hélices?</p><p>- Do que esta molécula é constituída?</p><p>As "hélices" referem-se aos elementos estruturais da hemoglobina. São encontradas na estrutura das subunidades da hemoglobina, conhecidas como globinas.</p><p>A molécula de hemoglobina é constituída principalmente por quatro subunidades de globina (duas alfa-globinas e duas beta-globinas), cada uma delas contendo um grupo heme e hélices alfa em sua estrutura.</p><p>CLASSIFICAÇÃO</p><p>Proteínas conjugadas: proteínas que contêm outros grupos químicos além dos aminoácidos. Além disso, quando sofrem hidrólise liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse radical é denominado grupo prostético.</p><p>As proteínas conjugadas são classificadas com base na natureza química de seus grupos prostéticos.</p><p>Lipoproteínas contêm lipídeos, glicoproteínas contêm grupos de açúcares e metaloproteínas contêm um metal específico.</p><p>Algumas proteínas contêm mais de um grupo prostético.</p><p>Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza, e são obtidas por degradação a partir de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou conjugadas.</p><p>ESTRUTURA</p><p>A alta complexidade das proteínas exige que as mesmas sejam estudadas em 4 níveis de organização estrutural.</p><p>Estrutura primária: número, espécie e sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e pontes de dissulfeto.</p><p>Estrutura secundária: arranjos regulares das cadeias polipeptídicas: α-hélice e folha β pregueada.</p><p>Estrutura terciária: enovelamento não periódico da cadeia polipeptídica, formando uma estrutura tridimensional.</p><p>Estrutura quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) em uma proteina.</p><p>ESTRUTURA</p><p>A estrutura primária da insulina:</p><p>Ligações dissulfeto - Cisteína</p><p>ESTRUTURA</p><p>A estrutura secundária</p><p>A estrutura secundária das proteínas refere-se ao arranjo regular e repetitivo de segmentos da cadeia polipeptídica. As duas formas mais comuns de estrutura secundária são:</p><p>Estrutura de α-hélice e Estrutura de folhas β pregueada.</p><p>As formas de ambas as estruturas são mantidas por ligações de H, que se formam entre o O da carbonila de um aminoácido e o H do grupo amino de outro.</p><p>PROTEÍNAS</p><p>ESTRUTURA</p><p>Estrutura secundária em α-hélice: as cadeias laterais são</p><p>projetadas para fora da hélice</p><p>PROTEÍNAS - ESTRUTURA</p><p>Estrutura secundária em folhas β pregueada</p><p>Trata-se de uma estrutura estendida em trans estabilizada por ligações dissulfeto/ligações de hidrogênio entre as cadeias polipeptídicas vizinhas.</p><p>Folha β antiparalela</p><p>Folha β paralela</p><p>PROTEÍNAS</p><p>ESTRUTURA</p><p>Aqui vemos porque ela é chamada</p><p>de pregueada</p><p>PROTEÍNAS - ESTRUTURA</p><p>Estrutura terciária das proteínas:</p><p>Enovelamento da cadeia polipeptídica formando uma estrutura tridimensional.</p><p>O que causa estes dobramentos das estruturas secundárias?</p><p>PROTEÍNAS - ESTRUTURA</p><p>A estrutura terciária é mantida por interações entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos = radicais.</p><p>Pontes de dissulfeto</p><p>Pontes de hidrogênio</p><p>Forças de London</p><p>Interação hidrofóbica</p><p>PROTEÍNAS - ESTRUTURA</p><p>Em uma estrutura terciária globular, os aminoácidos polares e carregados se concentram na superfície enquanto os apolares predominam no interior da cadeia polipeptídica. Resulta do dobramento em três dimensões de uma estrutura secundária.</p><p>Azul: aminoácidos carregados</p><p>Amarelo: aminoácidos hidrofóbicos</p><p>Branco: outros aminoácidos</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Porina: proteína encontrada na membrana de bactérias e que atuam como canais de membrana.</p><p>As porinas são cruciais para as bactérias gram-negativas, pois permitem a entrada de nutrientes essenciais, como açúcares e aminoácidos, nas células.</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Estrutura quaternária:</p><p>Associação funcional de duas ou mais proteínas terciárias</p><p>Podemos pensar a existência de multissubunidades como uma evolução na síntese das proteínas uma vez que diminui a possibilidade de erros na síntese das cadeias, aumenta a eficiência de sua função.</p><p>Hemoglobina.</p><p>Mioglobina e hemoglobina: proteínas</p><p>transportadoras de oxigênio</p><p>Mioglobina: a proteína transportadora e acumuladora de oxigênio para as células musculares e dentro delas.</p><p>Mamíferos aquáticos possuem até 10x mais mioglobina do que os terrestres.</p><p>Biópsias de tecido muscular de humanos residentes em altitudes demonstram um nível de mioglobina até 16% maior do que aqueles que vivem ao nível do mar.</p><p>Mioglobina e hemoglobina: proteínas</p><p>transportadoras de oxigênio</p><p>A mioglobina contém apenas uma subunidade da globina, enquanto a hemoglobina possui quatro subunidades.</p><p>A hemoglobina é responsável pelo transporte de O² na corrente sanguínea.</p><p>Mioglobina e hemoglobina: proteínas</p><p>transportadoras de oxigênio</p><p>Como a mioglobina “segura” o oxigênio:</p><p>Grupos heme</p><p>Anel Porfirínico</p><p>Resíduos de aminoácidos</p><p>CO e CN- = asfixia</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Domínios em uma proteína:</p><p>Regiões compactas, muitas vezes com funções particulares, mas que fazem parte da mesma cadeia polipeptídica.</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Os domínios das proteínas podem ter funções específicas:</p><p>Complexo de histocompatibilidade principal: um exemplo de uma proteína com diversos domínios.</p><p>Esta proteína está presente na superfície das células e é responsável pelo reconhecimento de tecido estranhos (rejeição em transplantes).</p><p>PROTEÍNAS</p><p>A perda de estrutura da proteína resulta na perda de função (desnaturação).</p><p>Fatores que causam a desnaturação proteica: variações de temperatura, mudanças de pH, força iônica, etc…</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Algumas proteínas podem sofrer renaturação.</p><p>PROTEÍNAS</p><p>Outras não!</p><p>Proteínas Globulares: funções dinâmicas</p><p>Normalmente solúveis e compactas.</p><p>Constituem a grande maioria das enzimas, proteínas transportadoras, etc.</p><p>Proteínas fibrosas: funções estruturais</p><p>colágeno</p><p>Elastina as cadeias enoveladas ao acaso podem ser esticadas</p><p>Principal constituinte do tecido conjuntivo</p><p>Três cadeias polipeptídicas Se dobram formando fibrilas Rígidas</p><p>Proteínas fibrosas: funções estruturais</p><p>Estrutura em espiral-enrolada da a-queratina.</p><p>Resíduos de cisteína formam pontes dissulfeto entre as cadeias.</p><p>Alta concentraçao de pontes disulfeto = proteínas duras (cabelos, unhas, chifres, etc).</p><p>a-queratina</p><p>OBRIGADO</p><p>image1.png</p><p>image2.png</p><p>image3.png</p><p>image4.jpeg</p><p>image5.png</p><p>image6.svg</p><p>image7.png</p><p>image8.svg</p><p>image9.jpeg</p><p>image10.png</p><p>image11.jpeg</p><p>image12.png</p><p>image13.svg</p><p>image14.png</p><p>image15.png</p><p>image16.png</p><p>image17.png</p><p>image18.svg</p><p>.MsftOfcThm_Accent1_Fill_v2 {</p><p>fill:#4472C4;</p><p>}</p><p>.MsftOfcThm_Accent1_Stroke_v2 {</p><p>stroke:#4472C4;</p><p>}</p><p>image19.png</p><p>image20.svg</p><p>.MsftOfcThm_Accent1_Fill_v2 {</p><p>fill:#4472C4;</p><p>}</p><p>.MsftOfcThm_Accent1_Stroke_v2 {</p><p>stroke:#4472C4;</p><p>}</p><p>image21.png</p><p>image22.jpeg</p><p>image23.jpeg</p><p>image24.emf</p><p>image25.jpeg</p><p>image26.png</p><p>image27.png</p><p>image28.svg</p><p>.MsftOfcResponsive_Fill_ffffff {</p><p>fill:#FFFFFF;</p><p>}</p><p>image29.png</p><p>image30.svg</p><p>.MsftOfcResponsive_Fill_ffffff {</p><p>fill:#FFFFFF;</p><p>}</p><p>image31.png</p><p>image32.svg</p><p>.MsftOfcResponsive_Fill_ffffff {</p><p>fill:#FFFFFF;</p><p>}</p><p>image33.png</p><p>image34.svg</p><p>.MsftOfcResponsive_Fill_ffffff {</p><p>fill:#FFFFFF;</p><p>}</p><p>image35.jpeg</p><p>image36.png</p><p>image37.png</p><p>image38.png</p><p>image39.png</p><p>image40.jpeg</p><p>image41.emf</p><p>image42.png</p><p>oleObject1.bin</p><p>image43.wmf</p><p>C</p><p>O</p><p>O</p><p>H</p><p>3</p><p>N</p><p>+</p><p>i</p><p>n</p><p>t</p><p>e</p><p>r</p><p>a</p><p>ç</p><p>ã</p><p>o</p><p>i</p><p>ô</p><p>n</p><p>i</p><p>c</p><p>a</p><p>oleObject2.bin</p><p>image44.wmf</p><p>S</p><p>S</p><p>oleObject3.bin</p><p>image45.wmf</p><p>O</p><p>O</p><p>H</p><p>H</p><p>oleObject4.bin</p><p>image46.wmf</p><p>C</p><p>H</p><p>C</p><p>H</p><p>C</p><p>H</p><p>3</p><p>C</p><p>H</p><p>3</p><p>C</p><p>H</p><p>3</p><p>H</p><p>2</p><p>C</p><p>H</p><p>3</p><p>C</p><p>image47.png</p><p>image48.png</p><p>image49.png</p><p>image50.png</p><p>image51.png</p><p>image52.png</p><p>image53.png</p><p>image54.png</p><p>image55.gif</p><p>image56.emf</p><p>image57.jpeg</p><p>image58.jpeg</p><p>image59.jpeg</p><p>image60.png</p><p>image61.png</p><p>image62.png</p><p>image63.png</p><p>image64.png</p><p>image65.png</p><p>image66.png</p><p>image67.png</p><p>image68.png</p>