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<p>Bioquímica Metabólica</p><p>Bioquímica (Universidade Metodista de São Paulo)</p><p>Digitalizar para abrir em Studocu</p><p>A Studocu não é patrocinada ou endossada por nenhuma faculdade ou universidade</p><p>Bioquímica Metabólica</p><p>Bioquímica (Universidade Metodista de São Paulo)</p><p>Digitalizar para abrir em Studocu</p><p>A Studocu não é patrocinada ou endossada por nenhuma faculdade ou universidade</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>https://www.studocu.com/pt-br/document/universidade-metodista-de-sao-paulo/bioquimica/bioquimica-metabolica/7406377?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>https://www.studocu.com/pt-br/course/universidade-metodista-de-sao-paulo/bioquimica/4358826?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>https://www.studocu.com/pt-br/document/universidade-metodista-de-sao-paulo/bioquimica/bioquimica-metabolica/7406377?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>https://www.studocu.com/pt-br/course/universidade-metodista-de-sao-paulo/bioquimica/4358826?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>Prova de Bioquímica Metabólica</p><p>Questão 1 - O colágeno é uma proteína que apresenta um reduzido número de</p><p>aminoácidos diferentes e possui estruturas em alfa-hélice qual o nível estrutural</p><p>esse tipo de estrutura caracteriza:</p><p>A)Estrutura randômica</p><p>B)Estrutura primária</p><p>C)Estrutura secundária</p><p>D)Estrutura terciária</p><p>E)Estrutura quaternária</p><p>Questão 2 - As vitaminas são classificadas em dois grandes grupos:</p><p>hidrossolúveis e lipossolúveis, segundo suas características de solubilidade.</p><p>Analise as afirmativas a seguir e assinale a alternativa incorreta:</p><p>A)As vitaminas hidrossolúveis são as vitaminas do complexo B e a vitamina C</p><p>B)As vitaminas lipossolúveis são as vitaminas A, D, K e E</p><p>C) As vitaminas lipossolúveis tem um importante papel no metabolismo</p><p>energético pois a maioria</p><p>possui função de coenzima</p><p>D)As vitaminas lipossolúveis são eliminadas mais lentamente podendo</p><p>acumular-se e causar danos ao metabolismo</p><p>E)O excesso de vitaminas hidrossolúveis é excretado e raramente provocam</p><p>efeitos colaterais</p><p>Questão 3 - Os aminoácidos são moléculas extremamente importantes, pois</p><p>constituem as proteínas e essas, por sua vez, desempenham funções</p><p>extremamente importantes nos seres vivos. As alternativas a seguir</p><p>apresentam afirmações sobre os aminoácidos, analise-as e assinale a</p><p>alternativa correta:</p><p>A)Os aminoácidos podem ser classificados em monossacarídeos,</p><p>dissacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos.</p><p>B)Os aminoácidos ligam-se através de ligações glicosídicas formando as</p><p>proteínas</p><p>C)Os aminoácidos apresentam a função orgânica aldeído ou cetona</p><p>D)Maltose e frutose são exemplos de aminoácidos</p><p>E)Os aminoácidos diferem se entre si através da cadeia lateral pág 14</p><p>Questão 4 - A ureia é um composto orgânico cristalino e incolor. A ureia forma-</p><p>se no fígado, sendo filtrada pelos rins e eliminada pela urina ou pelo suor:</p><p>constitui o principal produto terminal do metabolismo proteico no ser humano e</p><p>nos demais mamíferos. Em quantidades menores, está presente no sangue, na</p><p>linfa nos fluidos serosos, nos excrementos de peixes e de muitos outros</p><p>animais inferiores. O ciclo da ureia:</p><p>A)É iniciado a partir da degradação dos lipídios</p><p>B)É iniciado no citosol e depois a citrulina é transportada para mitocôndria</p><p>C)Inicia-se após as reações de transaminação e desaminação dos</p><p>aminoácidos</p><p>D)Inicia-se quando a amônia se liga ao oxigênio</p><p>E)Inicia-se quando a amônia se liga ao acetil-CoA</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>Questão 5 - Relacione os itens a seguir:</p><p>A-Cálcio</p><p>B-Fósforo</p><p>( )Esse elemento encontra-se nos ossos e dentes</p><p>( )Não existe na forma livre mas sobre a forma de fosfatos</p><p>( )Presença de vitamina D e paratormônio facilitam sua absorção</p><p>( )Encontrado no plasma em nas células</p><p>Alternativa que apresenta corretamente a ordem dos itens relacionados é:</p><p>A)A,A,B,B</p><p>B)A,B,A,B</p><p>C)B,A,B,A</p><p>D)A,B,B,A</p><p>E)B,B,A,A</p><p>Questão 6 - Depois que os cientistas desvendaram a atuação das enzimas,</p><p>essas passaram a ser cada vez mais empregadas, com variadas finalidades.</p><p>Hoje, as enzimas são úteis inclusive na indústria, não apenas na área de</p><p>alimentos, mas em muitos outros setores. Muitas enzimas necessitam de</p><p>moléculas auxiliares para exercerem a sua função, essas moléculas são</p><p>chamadas de cofatores. Análise às alternativas a seguir sobre as enzimas e</p><p>cofatores:</p><p>I- Algumas coenzimas possuem as vitaminas como precursoras</p><p>II- Cofatores podem ser moléculas orgânicas ou íons metálicos que são</p><p>necessários para função de algumas enzimas</p><p>III- A enzima quando está associada ao seu cofator é chamada de holoenzima.</p><p>IV- As coenzimas atuam como aceptores de átomos ou grupos funcionais</p><p>retirados do substrato em uma dada reação e como doadores desses mesmos</p><p>grupos ao participarem de uma outra reação.</p><p>V- Ribozimas são moléculas de RNA a que possuem características de</p><p>enzimas ou seja apresentam atividade catalítica pág 51 Podemos afirmar que:</p><p>A)Apenas as afirmativas I e II estão corretas</p><p>B)Apenas as afirmativas II, III e IV estão corretas</p><p>C)Todas as afirmativas estão corretas</p><p>D)Todas as afirmativas estão incorretas</p><p>E)Apenas as afirmativas I, II e III estão corretas</p><p>Questão 7 - Analise as afirmativas a seguir classifique-as como verdadeiras ou</p><p>falsas:</p><p>I- Para funcionar eficientemente as enzimas precisão estar em concentrações</p><p>semelhantes as concentrações dos reagentes ( )</p><p>II- As enzimas aumentam a velocidade de conversão dos reagentes em</p><p>produtos ( )</p><p>III- As enzimas são consumidas nas reações que catalisam ( )</p><p>IV- As enzimas não funcionam bem em temperaturas elevadas pois as enzimas</p><p>são proteínas e podem sofrer desnaturação ( )</p><p>Assinale a alternativa que apresenta a ordem correta:</p><p>A)V V V V</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>B)V F V F</p><p>C)F F F F</p><p>D)V V F F</p><p>E)F V F V</p><p>Questão 8 - O estômago tem um importante papel na digestão das proteínas.</p><p>Analise as afirmativas a seguir sobre a digestão de proteínas.</p><p>I- O estômago hidrolisa as proteínas através de uma enzima específica</p><p>chamada pepsina</p><p>II- O estômago é responsável pela ação das exopeptidases (carboxipeptidases</p><p>e aminopeptidases) durante a digestão de proteínas</p><p>III- O estômago é responsável pela desnaturação proteica antes da hidrólise</p><p>das proteínas IV – O estômago é o único órgão responsável por toda digestão</p><p>da proteína até os aminoácidos Podemos afirmar que:</p><p>A)As afirmativas I e II estão corretas</p><p>B)As afirmativas II e III estão corretas</p><p>C)As afirmativas II e IV estão corretas</p><p>D)As afirmativas I e III estão corretas</p><p>E)As afirmativas I, II e III estão corretas</p><p>Questão 9 - Assinale a alternativa que possui vitaminas que atuam como</p><p>antioxidantes:</p><p>A)A C e E</p><p>B)Vitaminas do complexo B</p><p>C)E e D</p><p>D)B6 e B12</p><p>E)K e E</p><p>Questão 10 - Assinale a alternativa que apresenta corretamente a vitamina</p><p>deficiente na ... beribéri escorbuto pelagra cegueira noturna raquitismo anemia</p><p>perniciosa e ... A) niacina vitamina C tiamina vitamina A vitamina D vitamina E e</p><p>vitamina K</p><p>B)vitaminas e niacina vitamina K vitamina A tiamina vitamina B12 vitamina D</p><p>C)vitamina A vitamina C</p><p>tiamina niacina vitamina D vitamina k e vitamina B12</p><p>D)vitamina K vitamina D vitamina A niacina vitamina C tiamina e vitamina B12</p><p>E)tiamina vitamina C e niacina vitamina A vitamina D vitamina B12 e</p><p>vitamina K</p><p>Questão 11 - Observe as informações listadas a seguir:</p><p>I - As principais substâncias com atividade dessa vitamina são a fitoquinona e</p><p>menaquinona II - Atua como coenzima</p><p>III- É uma vitamina lipossolúvel</p><p>IV- A sua carência leva ao aumento no tempo de coagulação Essas</p><p>observações referem-se a qual vitamina?</p><p>A)D</p><p>B)C</p><p>C)E</p><p>D)K</p><p>E)B12</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>Questão 12 - As porfirias são doenças raras causadas por defeitos:</p><p>A) Na síntese do heme</p><p>B)Na degradação do heme</p><p>C)No ciclo da ureia</p><p>D)No ciclo de Krebs</p><p>E)Na transaminação de aminoácidos</p><p>Questão 13 - Na degradação dos aminoácidos essas moléculas serão divididas</p><p>em duas partes: uma que contém nitrogênio e a outra que contém a cadeia</p><p>carbônica. Analise as alternativas sobre a degradação de aminoácidos e</p><p>assinale a alternativa correta:</p><p>I- Quando os aminoácidos estão em excesso em relação às necessidades</p><p>corporais o excedente é catabolizado já que os aminoácidos livres não podem</p><p>ser armazenados</p><p>II- Durante o jejum severo ou o diabetes, quando os carboidratos estão</p><p>inacessíveis ou não são utilizados adequadamente, as proteínas corporais</p><p>serão hidrolisadas e seus aminoácidos empregados como combustíveis.</p><p>III- Como a amônia é tóxica e sua conversão em ureia ocorre no fígado a</p><p>amônia é produzida nos outros tecidos, para ser transportada ao fígado é</p><p>incorporada em compostos não tóxicos e que atravessam membranas com</p><p>facilidade: alanina na maioria dos tecidos extra-hepáticos e glutamina nos</p><p>músculos.</p><p>IV- a glutamina molécula transportadora de amônia dos tecidos extra-hepáticos</p><p>para o fígado é sintetizada a partir de glutamato</p><p>A) Todas as afirmativas estão corretas</p><p>B)Todas as afirmativas estão incorretas</p><p>C)Apenas as afirmativas I e IV estão corretas</p><p>D)Apenas as afirmativas I, II e IV estão corretas</p><p>E)apenas as afirmativas I,II e III estão corretas</p><p>Questão 14 - As porfirinas são moléculas cíclicas formadas pela união de</p><p>quatro anéis pirrólicos por meio de pontes metenila. Diferentes porfirinas</p><p>variam com a natureza das cadeias laterais ligadas a cada um dos quatro anéis</p><p>pirrólicos. Analise as afirmativas sobre as porfirinas e sua síntese e assinale a</p><p>alternativa incorreta:</p><p>A)Nos mamíferos a principal porfirina é o heme que participa como grupo</p><p>prostético de algumas proteínas importantes, tais como a hemoglobina e</p><p>mioglobina</p><p>B)O heme é sintetizado a partir de succinil-CoA proveniente do ciclo de Krebs e</p><p>do aminoácido</p><p>glicina.</p><p>C)A síntese do heme ocorre exclusivamente na matriz mitocondrial</p><p>D)A ALA sintaxe e a enzima controladora da velocidade de síntese do heme</p><p>E)As porfirias são doenças relacionadas com defeitos na biossíntese do heme</p><p>Questão 15 - Relacione os itens a seguir:</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>(1)São moléculas que podem combinar-se seja com a enzima livre seja com o</p><p>complexo enzimasubstrato interferindo na ação de ambos</p><p>(2)São componentes não proteicos das quais algumas enzimas dependem</p><p>para exercer sua</p><p>atividade catalítica</p><p>(3)Trata-se de uma medida da afinidade enzima substrato</p><p>(4)São moléculas orgânicas obtidas a partir de vitaminas</p><p>( ) cofatores</p><p>( ) coenzimas</p><p>( ) inibidor não competitivo</p><p>( ) constante de Michaelis</p><p>A ordem correta de associação é:</p><p>A)3,1,4,2</p><p>B)2,4,1,3</p><p>C)3,1,4,3</p><p>D)3,4,1,2</p><p>E)3,1,2,4</p><p>Questão 16 - As alternativas a seguir representam possíveis causas do</p><p>aumento da bilirrubina indireta exceto:</p><p>A) Anemia falciforme</p><p>B)Icterícia fisiológica do recém-nascido</p><p>C)Síndrome de Crigler-Najjar</p><p>D)Síndrome de Gilbert</p><p>E)Obstrução do ducto biliar (icterícia pós-hepática)</p><p>Questão 17 - Qualquer aminoácido em excesso em relação às necessidades</p><p>da célula é rapidamente degradado. Uma das fases de degradação dos</p><p>aminoácidos está esquematizada a seguir. Analise a reação a seguir e assinale</p><p>a alternativa incorreta:</p><p>Alanina + α – cetoglutarato – piruvirato + glutamato</p><p>A)A reação representa o processo de transaminação pelo qual a alanina</p><p>transfere seu grupo Amino para o α cetoglutarato dessa forma a alanina</p><p>converte-se em piruvirato e o α cetoglutarato em glutamato</p><p>B)A enzima envolvida nessa reação é uma transaminase ou também chamada</p><p>de</p><p>aminotransferase</p><p>C)O piruvirato é um intermediário do metabolismo de carboidratos</p><p>D)O glutamato é considerado um reservatório temporário do grupo Amino pois</p><p>posteriormente ele pode sofrer uma nova transaminação formando o aspartato</p><p>E) Esse processo é chamado de desaminação. A desaminação é o</p><p>processo pelo qual o</p><p>aminoácido libera o grupo amina na forma de amônia</p><p>Questão 18 - Os aminoácidos, além da função primária como componentes de</p><p>proteínas, tem vários outros papéis biológicos. O ácido y-aminobutírico (GABA)</p><p>derivado do glutamato e a serotonina, derivada do triptofano são</p><p>neurotransmissores; a tiroxina, derivado da tirosina produzida pela glândula</p><p>tireoide e o ácido indolacético, encontrado em plantas e derivados do</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>triptofano, são exemplos de hormônios. Observe a estrutura dos aminoácidos</p><p>glutamato, triptofano e tirosina e assinale a alternativa correta:</p><p>A)Os três aminoácidos representados anteriormente são classificados como</p><p>polares e ácidos</p><p>B)O aminoácido tirosina é classificada como apolar</p><p>C)Os três aminoácidos representados anteriormente não possuem semelhança</p><p>alguma</p><p>D)O aminoácido glutamato é classificado como polar ácido</p><p>E)O aminoácido tirosina é classificado como polar básico</p><p>Questão 19 - A cianocobalamina é uma vitamina hidrossolúvel e na dieta</p><p>humana restringe-se alimentos de origem animal, especialmente leite, carne e</p><p>ovos. Essa vitamina atua no metabolismo da homocisteína, e na degradação</p><p>de alguns aminoácidos e de ácidos graxos com número ímpar de carbonos. O</p><p>trecho anterior refere-se a qual vitamina?</p><p>A)A</p><p>B)C</p><p>C)K</p><p>D)B12</p><p>E)B6</p><p>Questão 20 - O código genético é dito degenerado, pois:</p><p>A)Cada aminoácido é codificado por um códon</p><p>B)Vários códons codificam o mesmo aminoácido</p><p>C)Diferentes aminoácidos são codificados pelo mesmo códon</p><p>D)Existem códons de parada</p><p>E)Varia conforme a espécie</p><p>Questão 21 - Qualquer substância que possa diminuir a velocidade das</p><p>reações catalisadas por enzimas é chamada de inibidor. Leia os exemplos de</p><p>inibições apresentados a seguir:</p><p>A- As estatinas constituem um grupo de substâncias anti-hiperlipidêmicas. As</p><p>estatinas, tais como a atorvastatina e a pravastatina, são análogas naturais do</p><p>substrato da enzima HMG-CoA redutase e por isso ligam-se ao sítio ativo da</p><p>enzima inibindo a síntese de colesterol.</p><p>B- A aspirina transfere seu grupo acetil para o grupo OH de um resíduo de</p><p>serina da molécula de cicloxigenase inativando-a. Essa enzima é responsável</p><p>pela catálise da primeira reação da via de síntese de prostaglandinas. Sem a</p><p>atuação das prostaglandinas, processos como a reação inflamatória, por</p><p>exemplo, ficam atenuados.</p><p>C- O chumbo forma ligações com grupos sulfidrila da cadeia lateral do</p><p>aminoácido, cisteína das enzimas que possuem esse aminoácido inativando-</p><p>as. A ligação do chumbo não ocorre no sítio ativo da enzima.</p><p>Assinale a alternativa que apresenta a classificação correta para as inibições A,</p><p>B e C, respectivamente:</p><p>A)Inibição Irreversível, inibição reversível competitiva e inibição reversível</p><p>não</p><p>competitiva</p><p>B)inibição reversível não competitiva, inibição reversível, competitiva inibição</p><p>Irreversível</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>C)Inibição reversível competitiva, inibição Irreversível, inibição reversível</p><p>não competitiva</p><p>D)todas são inibições competitivas</p><p>E)todas são inibições irreversíveis</p><p>Questão 22 - Sabendo que a hemoglobina é uma proteína esférica constituída</p><p>por quatro cadeias polipeptídicas sendo que cada cadeia polipeptídica está</p><p>associado a um grupo heme Qual a classificação da hemoglobina em relação à</p><p>forma e a composição respectivamente:</p><p>A) fibrosa e simples</p><p>B)fibrosa e conjugada</p><p>C)globosa e simples</p><p>D)globosa e conjugada</p><p>E)simples e fibrosa</p><p>Questão 23 - As proteínas são sintetizadas a partir do RNA mensageiro o RNA</p><p>mensageiro é produzido a partir do DNA o DNA e o RNA são ácidos nucleicos.</p><p>Analise as alternativas sobre os ácidos nucleicos e seu metabolismo e assinale</p><p>a alternativa incorreta:</p><p>A)os ácidos nucleicos são polímeros formados por nucleotídeos os</p><p>nucleotídeos são constituídos por um grupo fosfato uma pentose e uma base</p><p>nitrogenada</p><p>B)as bases nitrogenadas presentes no DNA são adenina timina citosina e</p><p>guanina e as presentes no RNA a São adenina uracila citosina e guanina</p><p>C)o processo pelo qual é produzido uma molécula de DNA a partir de uma</p><p>molécula de DNA é denominado transcrição e o processo de produção de uma</p><p>proteína a partir do RNA mensageiro é denominado tradução</p><p>D)em eucariotos o processo de transcrição e tradução ocorrem no</p><p>citoplasma da célula</p><p>E)a dupla fita do DNA é mantida pela quantidade de ligações de hidrogênio que</p><p>ocorrem entre adenina e timina e guanina e citosina</p><p>Questão 24 - As proteínas apresentam funções bastante diversificadas. Isso</p><p>pode ser explicado pela diversidade de moléculas diferentes que podem ser</p><p>construídas com 20 aminoácidos. Tomemos como exemplo um dipeptídeo, ou</p><p>seja, uma molécula formada pela união de dois aminoácidos, para o primeiro</p><p>aminoácido temos 20 opções diferentes, as quais correspondem aos 20</p><p>aminoácidos, para o segundo aminoácido também temos 20 opções diferentes,</p><p>já que o aminoácido pode ser repetido. Sendo assim, podemos obter</p><p>( multiplicando-se 20 x 20) 400 moléculas diferentes. As alternativas a seguir</p><p>apresentam funções das proteínas, exceto uma. Assinale a alternativa que não</p><p>corresponde a uma função das proteínas:</p><p>A)as proteínas são extremamente importantes para o metabolismo, pois atuam</p><p>como enzimas, que aceleram as reações químicas permitindo que o nosso</p><p>metabolismo funciona de maneira compatível com as nossas necessidades.</p><p>B)as proteínas atuam no transporte de moléculas, por exemplo, a hemoglobina</p><p>é a mioglobina, as quais atuam no transporte de oxigênio.</p><p>C) as proteínas atuam na emulsificação de gorduras facilitando o</p><p>processo de digestão dessas moléculas.</p><p>D)as proteínas atuam como hormônios por exemplo a insulina e o glucagon</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>E)as proteínas atuam no processo de defesa do organismo por meio das</p><p>imunoglobulinas</p><p>Questão 25 - Os ácidos nucleicos ocorre em todas as células vivas e são</p><p>responsáveis pelo armazenamento e transmissão da informação genética e por</p><p>sua tradução que é expressa pela síntese e precisa de proteínas. Os ácidos</p><p>nucleicos são as biomoléculas mais importantes do controle celular pois</p><p>contém a informação genética. Existem dois tipos de ácidos nucleicos: ácido</p><p>desoxirribonucleico DNA é ácido ribonucleico RNA. Os ácidos nucleicos são</p><p>digeridos por meio de ação de algumas enzimas. Qual das reações a seguir</p><p>representa a ação da enzima nuclease?</p><p>A)DNA - DNA desnaturado</p><p>B)DNA desnaturado – oligonucleotídeos</p><p>C)oligonucleotídeo – nucleotídeo</p><p>D)nucleotídeo - nucleosídeo + Fe3</p><p>E)nenhuma das alternativas anteriores é correta</p><p>Questão 26 - Qual o elemento químico mais abundante no organismo</p><p>humano?</p><p>A) Ferro</p><p>B)Flúor</p><p>C)Potássio</p><p>D)Cálcio</p><p>E)Fósforo</p><p>Questão 27 – A icterícia é o resultado do acumulo de qual substância?</p><p>A) biliverdina</p><p>B)urobilina</p><p>C)estercobilina</p><p>D)bilirrubina</p><p>E)ácido glicurônico</p><p>Questão 28 - A bilirrubina tem coloração amarelada e é tóxica, principalmente</p><p>em nível cerebral, devendo, portanto, ser transportada no sangue associada a</p><p>uma proteína chamada ___ formando a bilirrubina. No fígado, a bilirrubina se</p><p>associa a____ formando bilirrubina____. Assinale a alternativa que preenche</p><p>corretamente as lacunas.</p><p>A) hemoglobina / direta / ácido glicurônico / indireta</p><p>B)biliverdina / direta / ácido glicurônico / indireta</p><p>C)Albumina / indireta / ácido glicurônico / direta</p><p>D)Albumina / direta / ácido glicurônico / indireta</p><p>E)estercobilinogênio / indireta / ácido glicurônico / direta</p><p>Questão 29 - As proteínas são polímeros lineares formados por aminoácidos</p><p>ligados covalentemente por meio de ligações peptídicas, formadas entre o</p><p>grupo carboxila de um aminoácido e o grupo Amino do outro aminoácido, essa</p><p>é uma reação de condensação que envolve a perda de uma molécula de água.</p><p>Após a incorporação dos aminoácidos na proteína, esses passam a ser</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>chamados de resíduos de aminoácidos. Quantos resíduos de aminoácidos</p><p>possuem a molécula apresentada a seguir:</p><p>A)2</p><p>B)3</p><p>C)4</p><p>D)5</p><p>E)6</p><p>QUESTÕES DISCURSIVAS</p><p>Questão 1 - As proteínas endógenas e exógenas tem suas ligações peptídicas</p><p>quebradas formando aminoácidos. Esses por sua vez, são utilizados para</p><p>formar novas proteínas ou compostos nitrogenados não proteicos. Caso os</p><p>aminoácidos não sejam utilizados para esses fins, eles sofrem degradação.</p><p>Quais são as etapas do processo de degradação dos aminoácidos? Explique</p><p>de maneira sucinta cada uma dessas etapas. As etapas da degradação de</p><p>aminoácidos são:</p><p>1- Transaminação: é uma reação caracterizada pela transferência de um grupo</p><p>amina de um aminoácido para um cetoácido, para formar um novo aminoácido</p><p>e um novo ácido α-cetônico. As enzimas são chamadas de transaminases ou</p><p>de aminotransferases. 2- Desaminação oxidativa: forma amônia (NH4 +). Essa</p><p>reação é catalisada pela glutamato desidrogenase, uma enzima presente na</p><p>matriz mitocondrial principalmente das células hepáticas. 3- Ciclo da ureia: os</p><p>compostos formados nos processos de transaminação e desaminação</p><p>oxidativa, aspartato e amônia, darão origem à ureia por meio do ciclo da ureia.</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>Questão 2 - A desnaturação das proteínas é o processo pelo qual as proteínas</p><p>perdem sua conformação nativa, o que resulta na perda da função da proteína.</p><p>Na desnaturação as ligações rompidas são as intermoleculares, ou seja,</p><p>ligações não covalentes; as ligações peptídicas permanecem intactas. A</p><p>proteína desnaturada adquire uma forma distendida. Dê dois exemplos de</p><p>condições que desnaturam as proteínas e explique porque essas condições</p><p>provocam a desnaturação.</p><p>A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou</p><p>terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido,</p><p>fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.</p><p>Exemplos de condições que desnaturam as proteínas:1- Altas temperaturas</p><p>(calor): de forma geral, proteínas não suportam uma grande variação de</p><p>temperatura no meio em que estão ativas. Cada uma delas suporta um limite</p><p>de calor específico, que quando ultrapassado sofrerá mudanças em sua</p><p>estrutura. Os dobramentos sofrem alterações e a mudança em um pedaço da</p><p>proteína, leva a mudança em toda sua conformação. Exemplo:</p><p>proteína</p><p>presente no ovo, a albumina, com o aquecimento sofre desnaturação</p><p>irreversível e tornase insolúvel. 2- PH: PHs extremos podem alterar a carga,</p><p>levando ao rompimento das ligações de hidrogênio e consequentemente à</p><p>mudança estrutural da proteína. Cada proteína trabalha em um PH específico.</p><p>Exemplo: a pepsina é uma proteína que têm função de enzima. Sua atividade é</p><p>ótima em PH 2, no estômago, catalisando a reação de hidrólise das moléculas</p><p>de proteínas ingeridas na alimentação. Ou seja, neste mesmo PH uma proteína</p><p>está em atividade, enquanto outras sofrem desnaturação e hidrólise no</p><p>estômago.</p><p>Questão 3 - a atividade de uma enzima é geralmente da escrita por meio da...</p><p>constante de Michaelis- Menten (KM) a) Defina KM</p><p>b) A enzima hexoquinase pode atuar sobre dois substratos a glicose e a frutose</p><p>o km... substrato é de 0,15 mM e o km utilizando a frutose como substrato é de</p><p>1,5 mM... qual a maior afinidade pela hexoquinase Justifique sua resposta</p><p>a) Michaelis-Menten (KM). Essa constante mostra a afinidade que a</p><p>enzima tem pelo</p><p>substrato. Se o valor de KM for pequeno, representa que são necessárias</p><p>pequenas concentrações de substrato para que metade da velocidade máxima</p><p>seja atingida, indicando que a afinidade da enzima é grande; ao passo que, se</p><p>o KM for grande, significa que altas concentrações são necessárias para atingir</p><p>metade da velocidade máxima, indicando pequena afinidade entre a enzima e</p><p>o substrato.</p><p>b) A glicose que apresenta um KM de 0,15 mM (menor) tem mais afinidade</p><p>pela hexoquinase, pois Se o valor de KM for pequeno, representa que são</p><p>necessárias pequenas concentrações de substrato para que metade da</p><p>velocidade máxima seja atingida, indicando que a afinidade da enzima é</p><p>grande.</p><p>Questão 4 - A icterícia neonatal é uma alteração fisiológica na coloração da</p><p>pele dos recém nascidos, deixando o bebê amarelado. Qual a causa da</p><p>icterícia neonatal?</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>Icterícia fisiológica do recém-nascido devido à insuficiência na produção da</p><p>enzima glicuroniltransferase, que catalisa a conjugação da bilirrubina. A icterícia</p><p>pré-hepática tem como consequência o aumento de bilirrubina indireta. O</p><p>fígado não consegue captar toda a bilirrubina indireta para fazer a conjugação</p><p>com o ácido glicurônico.</p><p>Questão 5 - Esquematize a estrutura básica de um aminoácido. Circule os</p><p>grupos funcionais e escreva o nome da função orgânica caracterizada por</p><p>esses grupos funcionais.</p><p>Questão 6 - A estrutura das proteínas é dividida em níveis de estrutura:</p><p>estrutura primária, secundária, terciária e quaternária. Explique esses níveis de</p><p>estrutura.</p><p>A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que</p><p>mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da</p><p>proteína. A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de</p><p>hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigênio do</p><p>grupo C ═ O. Assim, formam-se estruturas que são parecidas com uma mola</p><p>(α-hélice) ou como folhas de papel dobradas (β-pregueada). Quando as</p><p>estruturas primárias das proteínas dobram-se sobre si mesmas, elas dão</p><p>origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. Essas</p><p>interações podem ser: ligações de hidrogênio ou ligações eletrostáticas ou</p><p>iônicas. Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que</p><p>assumem formas espaciais bem definidas.</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>Questão 7 - O DNA e o RNA são ácidos nucleicos. Os ácidos nucleicos são</p><p>formados pela união de nucleotídeos, os quais são constituídos por um grupo</p><p>fosfato, uma pentose e uma base nitrogenada. Apesar de tanto o RNA a quanto</p><p>o DNA serem constituídos por nucleotídeos existem diferenças importantes</p><p>entre essas moléculas. Descreva três diferenças existentes entre essas</p><p>moléculas.</p><p>Número de cadeias: o DNA possui cadeia dupla, o RNA possui cadeia simples.</p><p>Tipo de açúcar: no DNA é a desoxirribose, no RNA é a ribose. Bases</p><p>nitrogenadas: no DNA temos adenina, timina, citosina e guanina; no RNA</p><p>temos adenina, uracila, citosina e guanina.</p><p>Questão 8 - As porfirinas são substâncias nitrogenadas que estão geralmente</p><p>associadas a uma proteína e o metal. O heme é a principal porfirina nos</p><p>animais. Qual a relação do heme com a porfiria? E com a icterícia?</p><p>Indivíduos com defeitos na síntese do heme apresentam maior excreção de</p><p>porfirinas ou precursores de porfirinas, essa patologia é chamada de porfiria.</p><p>Os indivíduos com essa doença geralmente apresentam sensibilidade cutânea</p><p>à luz, apresentando prurido e sensação de queimação quando expostos à luz</p><p>visível. A degradação do heme produz a bilirrubina, que é um pigmento</p><p>amarelo e tóxico. Em condições anormais pode ocorrer o acumulo de</p><p>bilirrubina, que depositado nos tecidos dá-lhes um aspecto amarelado,</p><p>condição conhecida como icterícia.</p><p>Questão 9 - Os hormônios são substâncias que são sintetizadas e secretadas</p><p>para a corrente sanguínea exercendo efeito regulador em órgãos ou tecidos.</p><p>Descreva duas maneiras de como os hormônios podem atuar.</p><p>Os hormônios podem atuar das seguintes maneiras:</p><p>• Modificando a quantidade de transportadores na membrana plasmática, ou</p><p>seja, aumentando</p><p>a permeabilidade da membrana plasmática. Exemplos: insulina no transporte</p><p>da glicose, o paratormônio no transporte de cálcio e o hormônio do crescimento</p><p>no transporte de certos aminoácidos.</p><p>•Ativando ou inibindo enzimas.</p><p>•Induzindo ou reprimindo a expressão gênica. Os hormônios esteroides são</p><p>transportados até o núcleo da célula atuando sobre a expressão gênica.</p><p>Questão 10 - O estômago é um órgão presente no tubo digestivo, situado logo</p><p>abaixo do diafragma, mais precisamente entre o esôfago e o duodeno. O</p><p>estômago tem um importante papel na digestão das proteínas. explique qual a</p><p>relação entre o estômago e a digestão de proteínas.</p><p>A digestão das proteínas começa no estômago, que devido a presença de</p><p>ácido clorídrico, desnatura as proteínas (destrói as ligações de hidrogênio da</p><p>estrutura química). Com isso, as cadeias proteolíticas perdem a forma e ficam</p><p>mais acessíveis ao ataque das enzimas. A enzima pepsina transforma as</p><p>proteínas em moléculas menores, hidrolisando as ligações peptídicas.</p><p>Questão 11 – A figura a seguir apresenta a união de alguns aminoácidos:</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>a) Quantos aminoácidos fazem parte dessa molécula?</p><p>Um aminoácido tem um carbono central que está ligado a um grupo carboxila</p><p>de um lado e a um radical -R (variável) no lado oposto. Perpendicularmente a</p><p>estes ligantes, o carbono central se liga a um grupo amina e do outro lado a um</p><p>átomo de hidrogênio. A ligação com o grupo carboxila é responsável pelo nome</p><p>“ácido” de aminoácido e a ligação com o grupo amina dá o nome “amino” a</p><p>molécula. Todo aminoácido tem um carbono central, ele está ligado a um grupo</p><p>carboxila (COOH), um grupo amina (-NH2), um átomo de hidrogênio (-H) e um</p><p>radical variável de acordo com o aminoácido (-R). O nome da ligação química</p><p>entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica.</p><p>b) Desenhe a estrutura básica de um aminoácido</p><p>Questão 12 – Observe o quadro a seguir:</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p><p>a) Quais as proteínas que apresentam estruturas quaternárias? Justifique sua</p><p>resposta</p><p>A estrutura quaternária é determinada pela combinação de duas ou mais</p><p>cadeias polipeptídicas sendo assim, no quadro acima</p><p>tem estrutura</p><p>quaternária: Insulina (bovina), Hemoglobina (humana), Aspartato</p><p>transcarbamoilase, RNA polimerase (E.Coli).</p><p>OBS: Grande e complexa, a holoenzima RNA polimerase de E. coli possui 5</p><p>tipos de subunidades.</p><p>b) Quais os outros níveis de estrutura apresentados por proteínas? Explique</p><p>um deles</p><p>A estrutura das proteínas é dividida em níveis de estrutura: estrutura primária,</p><p>secundária, terciária e quaternária A estrutura primária corresponde à</p><p>sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, por exemplo, Arg – Leu –</p><p>Ala – Arg – His – Gly. Cada sequência de aminoácidos representa uma única</p><p>proteína. A sequência apresentada por uma proteína é codificada pelo DNA.</p><p>Segundo o dogma central da biologia, o DNA é transformado em RNA</p><p>mensageiro e este é transformado em proteína.</p><p>Questão 13 - Os aminoácidos são unidos através de ligações peptídicas. essas</p><p>ligações ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino</p><p>de outro aminoácido envolvido na ligação. Além disso, na reação para</p><p>formação da ligação peptídica ocorre a perda de uma molécula de água.</p><p>Esquematize a ligação peptídica do dipeptídeo formado por glicina e alanina,</p><p>sendo que a glicina está na posição amino terminal e a alanina está na posição</p><p>carboxila terminal. Fórmula estrutural dos aminoácidos glicina e alanina em PH</p><p>fisiológico.</p><p>Formação da ligação peptídica entre os aminoácidos glicina e alanina:</p><p>Questão 14 - O balanço de nitrogênio é a diferença entre o nitrogênio ingerido</p><p>e o nitrogênio excretado. Portanto, o balanço de nitrogênio pode ser</p><p>representado pela seguinte fórmula:</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>Balanço de nitrogênio = N ingerido – N excretado</p><p>Em adultos normais, o balanço de nitrogênio deve ser igual a zero. Caso a</p><p>ingestão seja aumentada, sua eliminação também aumentará. Explique o</p><p>balanço de nitrogênio positivo e o balanço de nitrogênio negativo e dê um</p><p>exemplo de quando ocorrem essas situações.</p><p>O balanço de nitrogênio torna-se positivo quando a ingestão é maior que a</p><p>excreção. Essas situações acontecem nos casos em que a síntese proteica é</p><p>intensa, por exemplo, nas crianças em fase de crescimento, na gravidez, na</p><p>fase de recuperação após uma cirurgia, etc. O balanço nitrogenado tornar-se</p><p>negativo quando a quantidade de nitrogênio excretada for maior que a</p><p>quantidade ingerida. O balanço de nitrogênio negativo pode ser encontrado nas</p><p>doenças degenerativas, em queimaduras, no jejum prolongado, etc</p><p>Baixado por elithon rs (elithonr@gmail.com)</p><p>lOMoARcPSD|45021059</p><p>https://www.studocu.com/pt-br?utm_campaign=shared-document&utm_source=studocu-document&utm_medium=social_sharing&utm_content=bioquimica-metabolica</p>