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ATIVIDADE AULA 01
Por que as biomoléculas polares, mas não carregada, como os açúcares, por exemplo, dissolvem-se facilmente em água ?
R.: Os açúcares são polares, e isso faz com que eles sejam solúveis em água
a sua polaridade é resultante dos grupos OH que formam ligações de pontes de hidrogênio com a água
assim, eles são solúveis em água, mesmo sendo substâncias não carregadas (neutras).
Por que a molécula de água é um dipolo?
R.: 
Aminoácidos, peptídeos e proteínas 
Quais são as características comuns a todos os aminoácidos?
R.: A presença de um carbono central a , quase sempre assimétrico; nas proteínas encontramos apenas "L" aminoácidos.
 Ligados a este carbono central, um grupamento CARBOXILA, um grupamento AMINA e um átomo de hidrogênio; 
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É a cadeia lateral dos AA. 
O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É a cadeia lateral dos AA. 
É o radical "R" quem define uma série de características dos AA, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.
As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique se possível?
Enzimaticas: As enzimas são catalisadores biológicos com alta especificidade. É o grupo mais variado de proteínas. Praticamente todas as reações do organismo são catalisadas por enzimas.
Proteínas transportadoras:Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro. A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDL também são proteínas transportadoras.
Proteínas estruturais: As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno.
Proteínas de defesa: Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos.
Proteínas reguladoras: Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. Entre eles podemos citar a insulina e oglucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose.
Proteínas nutrientes ou de armazenamento: Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento.
Proteínas de motilidade ou contráteis: Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular.
Embora as ligações covalentes sejam claramente muito mais fortes, as interações fracas predominam como forças estabilizadoras da estrutura protéica. Por quê?
Como as ligações covalentes peptídicas admitem livre rotação, haveria uma certa liberdade de estruturas possíveis. Aí é que entram interações mais fracas, como ligações de hidrogênio e interações de dipolo elétrico, que dão o formato das proteínas, digamos assim. Como estas ligações são mais fracas que as covalentes, podem ser mais facilmente rompidas. 
Por que a conformação (-hélice forma-se mais facilmente do que muitas outras conformações possíveis?
Internamente existem ligações químicas, as pontes de hidrogênio (P.H.) que ligam um aminoácido de uma volta com outro da próxima volta (ligação intramolecular). É como se fosse uma coluna que segura uma parede! Olha cada volta tem aproximadamente 3,6 aminoácidos.
Como se classificam os aminoácidos?
Aminoácidos essenciais, não essenciais e condicionalmente essenciais.
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