Resumo AP2 Bioquímica 1

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ENZIMAS 
Aspectos Enzimácos Gerais 
 
As enzimas são proteínas globulares com capacidade catalíca, tendo sua estrutura base constuída por 
aminoácidos. Elas desempenham um papel fundamental ao acelerar a velocidade das reações químicas, 
reduzindo a energia de avação necessária para que o substrato anja o estado de transição e se transforme 
em produto. 
A interação entre a enzima e o substrato ocorre no sío avo da enzima, uma região especíca em sua 
estrutura global, onde resíduos de aminoácidos desempenham o papel de reconhecer o substrato e catalisar 
sua transformação em produto. 
Diversos fatores, como pH, temperatura e agentes desnaturantes, como a ureia, têm a capacidade de 
inuenciar a avidade enzimáca. Uma alteração no valor de pH, por exemplo, pode levar à desprotonação 
dos grupos ionizáveis nas cadeias laterais que mantêm a estrutura da enzima e da ionização dos resíduos de 
aminoácidos no sío avo, resultando na diminuição da avidade enzimáca quando afastada do pH ómo. 
Isso ocorre porque a quebra de ligações estabilizadoras na estrutura enzimáca ocorre quando a ligação se 
perde, levando à perda da conformação estrutural da enzima. 
Uma vez que a conformação está intrinsecamente relacionada à função da enzima, sua perda resulta na 
incapacidade de exercer sua função especíca. Portanto, quando a proteína perde sua conformação nava, 
é denominada como desnaturada, o que implica na perda da conguração estrutural que está diretamente 
associada à sua função. 
A temperatura também desempenha um papel crucial na regulação da avidade enzimáca. Cada enzima 
possui uma temperatura óma especíca, abaixo da qual ocorre uma inavação térmica, que nem sempre 
envolve a desnaturação da enzima. Isso acontece porque em temperaturas muito baixas, a energia cinéca 
é insuciente para permir a interação ecaz entre as enzimas e os substratos, impedindo assim que a reação 
ocorra. À medida que a temperatura aumenta, a energia cinéca se eleva, resultando em um aumento na 
avidade catalíca, devido ao aumento da energia cinéca das colisões entre as moléculas. 
No entanto, ao connuar aumentando a temperatura além do ómo, a energia cinéca em excesso pode 
afetar negavamente as ligações não covalentes que sustentam a estrutura proteica da enzima. Esse excesso 
de energia cinéca pode levar à quebra dessas ligações e, como resultado, ocorre à desnaturação da enzima. 
A ureia é um agente desnaturante que desestabiliza as ligações de hidrogênio entre os resíduos de 
aminoácidos na enzima. Quando a ureia é introduzida em um meio reacional, ela interage com a estrutura 
da enzima por meio de ligações de hidrogênio. Isso pode levar à quebra das ligações de hidrogênio naturais 
que normalmente estabilizam a estrutura enzimáca, substuindo-as pelas ligações de hidrogênio da própria 
ureia. 
Esse processo resulta na perturbação das ligações de hidrogênio fundamentais para a estabilidade da 
estrutura enzimáca. Como resultado, a enzima perde sua conformação e, consequentemente, sua função. 
Ocorrendo a desnaturação enzimáca. 
 
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ENZIMAS 
Cinéca Enzimáca 
 
Constante de Michaelis (Km): A Constante de Michaelis (Km) está relacionada à anidade da enzima pelo 
substrato, relacionando constantes de velocidade de formação e decomposição do complexo enzima 
substrato. 
Quando o valor de Km é elevado, isso indica que a enzima tem uma anidade relavamente baixa pelo 
substrato. Por outro lado, quando o valor de Km é reduzido, a enzima demonstra uma anidade 
signicavamente alta pelo substrato. Além disso, o Km também denota a concentração necessária de 
substrato para que a enzima anja metade de sua velocidade máxima (Vmax). 
 
Velocidade inicial de reação (V0): A velocidade inicial de uma reação enzimáca (V0) representa a velocidade 
da reação nos estágios iniciais, quando há pouca quandade de produto formado. É possível notar que um 
aumento na concentração do substrato está associado a um aumento na velocidade da reação catalisada 
pela enzima. Portanto, podemos determinar a velocidade de uma reação enzimáca observando a taxa de 
formação do produto por unidade de tempo ou a taxa de diminuição da concentração do substrato por 
unidade de tempo. 
 
Velocidade máxima (Vmax): A velocidade máxima (Vmax) representa a capacidade máxima de uma enzima 
catalisar uma reação. Isso ocorre quando a enzima ange a condição saturante, ou seja, não é mais vantajoso 
aumentar a concentração de substrato, uma vez que todas as enzimas disponíveis estão presentes na forma 
de complexo enzima-substrato, e não há mais enzimas livres no meio reacional. 
 
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ENZIMAS 
Kcat – Constante Catalíca 
 
Constante relacionada a cinéca enzimáca 
Kcat determina a eciência catalíca da enzima (o quanto que a enzima consegue transformar em produto 
por unidade de tempo). 
A constante i nos dizer a respeito da anidade que a enzima tem pelo seu substrato.Km va 
 
Podemos relacionar as duas constantes Kcat e Km, e avaliar a relação de anidade que a enzima tem por 
aquele determinado substrato, e qual é a eciência catalíca que ela tem por aquele substrato. 
A relação Kcat/Km vai nos dizer o quanto que a enzima consegue catalisar a reação, transformando o 
substrato em produto por unidade de tempo e o quanto que ele tem de anidade pelo substrato. 
Ex: 
Kcat / Km = 600 / 10 = 60mM/seg (eciência catalíca da enzima) 
 
Maior eciência catalíca (consegue converter muito mais produto por unidade de tempo): quanto maior 
for o valor da razão Kcat / Km. 
Maior anidade da enzima pelo substrato: quanto menor for o valor de Km. 
 
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ENZIMAS 
Inibidores Enzimácos 
 
Existem duas Classes de inibidores, sendo estes: REVERSÍVEIS e IRREVERSÍVEIS 
Nos inibidore REVERSÍVEIS enquanto o inibidor esver ligado a enzima, ela cará inibida. A parr do s 
momento que o inibidor se desliga da enzima ela volta a funcionar. Isso porque os inibidores reversíveis se 
ligam de maneira não-covalente. 
 
Os Inibidores Reversíveis podem ser compevos e não compevos. 
Inibição Reversível Compeva: O inibidor compevo vai comper com o substrato para se ligar no sío 
avo da enzima E uma vez que ele consegue se ligar no sío avo dessa enzima, ao invés da enzima formar . 
um complexo enzima-substrato ela vai formar um complexo enzima-inibidor. 
Enquanto a enzima esver complexada com o inibidor ela não consegue transformar esse inibidor no seu 
produto, porque o inibidor não é o substrato da enzima. Então enquanto o inibidor esver ligado ao sío 
avo da enzima, a enzima estará incapacitada de catalisar a reação, pois o inibidor está ocupando o espaço 
que o substrato se liga. A parr do momento que o inibidor se desliga, a enzima pode voltar a se ligar com o 
substrato no meio reacional. 
Com relação aos parâmetros cinécos frente a inibidores compevos: Km aumenta e Vmax não se altera. 
 
Inibição Reversível Não-Compeva: Não tem uma relação de compeção, o inibidor não está compendo 
com o substrato para se ligar a enzima, ou seja, ele não vai se ligar ao sío avo da enzima. Assim, o inibidor 
não compevonão tem semelhança estrutural com o substrato, ele vai se ligar em um outro local na enzima 
que pode ser um sío alostérico. 
Portanto, o inibidor não compevo não impede que o substrato se ligue na enzima, ao modo que não 
interfere na anidade que a enzima tem pelo seu substrato. 
Com relação aos parâmetros cinécos frente a inibidores compevos: Km não se altera e Vmax diminui. 
 
Inibidores Irreversíveis: Uma vez que a molécula esteja inibindo a enzima, ela é inibida de forma irreversível. 
A transformação que o inibidor faz na estrutura da enzima é tão intensa, que mesmo que o inibidor seja 
rerado do me reacional, a enzima não consegue mais catalisar a reação pois o po de ligação entre o io , 
inibidor e a enzima é do po covalente. 
 
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Carboidratos 
Polissacarídeos 
Focar em descrever, como é um amido, uma celulose e um glicogênio, explicando semelhanças e diferenças 
estruturais e melhanças e diferenças de funçõesse 
Os polissacarídeos são os carboidratos que tem mais de 10 unidades sacarídicas, mais de 10 
monossacarídeos unidos entre si por ligação glicosídica. 
 
Celulose: É um polissacarídeo do po homopolissacarídeo. Do po linear, não ramicado, presente nos 
vegetais. A ligação glicosídica que envolve a formação da celulose é do po BETA 1,4. E por conta dessa 
conguração BETA o polímero vai adquirir uma conformação mais relínea. E isso vai caracterizar a função 
estrutural desse polissacarídeo. 
 
Amido: É um polissacarídeo do po homopolissacarídeo. A ligação glicosídica que envolve a formação do 
amido é do po ALFA 1,4. O amido vai apresentar duas frações: AMILOSE e AMILOPECTINA 
A AMILOSE é linear formada por ligações glicosídicas do po ALFA 1,4. 
A AMILOPECTINA é também linear, contendo as ligações glicosídicas do po ALFA 1,4 nas cadeias lineares. 
Porém no ponto de ramicação a ligação glicosídica vai ser do po ALFA 1,6. 
E por conta das ligações glicosídicas serem do po ALFA o polissacarídeo vai adquirir uma conformação mais 
circular, caracterizando a função de reserva energéca dos vegetais. 
 
Glicogênio: É um polissacarídeo do po homopolissacarídeo, do po ramicado com função de reserva 
energéca nos anima A ligação glicosídica que envolve a formação do glicogênio é do po ALFA 1,4 nas is. 
cadeias lineares. Porém, no ponto de ramicação a ligação glicosídica vai ser do po ALFA 1,6. 
Portanto a diferença entre a AMILOPECTINA do AMIDO e o GLICOGÊNIO é que os intervalos das ramicações 
do glicogênio são menores. Assim, o glicogênio é muito mais ramicado que o amido. 
 
 
 
 
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Lipídeos 
Ácidos Graxos – Temperatura de fusão 
Focar na temperatura de fusão dos ácidos graxos – mudança do estado sico (sólido para líquido). 
Os ácidos graxos contêm um grupo ácido carboxílico de caráter hidrolico (polar), ligado a uma cauda de 
hidrocarbonetos de caráter hidrofóbico (apolar). Portanto, são anpácos. 
Podem ser saturados ou insaturados (presença de dupla ligação). Assim, o ponto de fusão dos ácidos graxos 
saturados vai ser maior, por conta de eles possuírem uma interação mais forte, com os agregados cando 
mais compactados por meio das ligações hidrofóbicas, ou seja, cam mais estáveis. 
Já os ácidos graxos insaturados (apresentam dupla ligação), apresentam uma torção no ponto de insaturação, 
gerando uma cauda curvada e essa curvatura na cadeia faz com que as interações desses ácidos graxos 
insaturados sejam mais frouxas, mais espaçadas, ocorrendo uma menor interação entre as moléculas unidas 
por ligações hidrofóbicas. Portanto, a temperatura de fusão é menor. 
 
Lipídeos: interação entre as moléculas de ácidos graxos. 
Saturados: Sua forma é mais estendida, agregados mais compactados, mais estáveis, maior interação, menos 
uído. 
Insaturados: Sua forma apresenta uma torção, agregados menos compactados, menos estáveis, menor 
interação, mais uido. 
 
A temperatura de fusão vai depender de dois fatores: tamanho da cadeia e grau de insaturação. 
Quanto maior a cadeia, maior será a temperatura de fusão. Por conta do maior grau de interação das 
moléculas. 
A insaturação diminui a temperatura de fusão. Por conta do menor grau de insaturação de interação das 
moléculas. 
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Lipídeos 
Membranas Biológicas 
Focar nos aspectos gerais. 
As membranas biológicas desempenham funções de comparmentalização celular, manutenção da célula e 
parcipação em avidades biológicas. 
São formadas principalmente por fosfolipídeos, contendo uma cabeça de fosfato lar e duas caud de po as
hidrocarbonetos apolares. Possuindo, portanto, um caráter anpáco. 
Em meio aquoso os fosfolipídeos se organizam formando uma bicamada lipídica, com as cabeças polares 
voltadas para meio intracelular extracelular, e as caudas de hidrocarbonetos apolares voltadas para o o e 
interior da bicamada lipídica. 
Os outros componentes que compõe as membranas celulares são: as proteínas que desempenham funções 
de transporte de substâncias e comunicação intracelular, carboidratos (glicolipídios e glicoproteínas) que 
desempenham também a função de comunicação celular e o colesterol que desempenha a função de 
controlar a uidez da membrana. 
 
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Lipídeos 
Lipoproteínas 
De maneira geral as lipoproteínas são agregados moleculares, formados por lipídeos e proteínas. 
Dentre os lipídeos, são os fosfolipídeos q compõe a estrutura esférica da lipoproteína, e no interior apolar ue
da lipoproteína estão presentes os lipídeos que são apolares, ou seja, TG e ésteres de colesterol. 
As proteínas (apolipoproteínas) vão estar inseridas nos fosfolipídeos que compõe a estrutura das 
lipoproteínas. 
Podemos diferenciar os pos de lipoproteínas pela sua densidade que esta relacionada a sua composição. 
 
Lembrar que D = M/v. Ao modo que são inversamente proporcionais, maior densidade = menor volume e 
vice-versa. 
VLDL – Rica em TG e colesterol, pobre em proteínas. Baixíssima densidade e maior volume. 
LDL – Rica em colesterol e pobre em proteínas. Menor densidade e maior volume. 
HDL – Rica em proteína e pobre em lipídeos. Maior densidade e menor volume.