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: 1 de 6 ENZIMAS As enzimas são proteínas biológicas que atuam como catalisadores em reações químicas, acelerando a taxa de reação sem serem consumidas no processo. Elas desempenham um papel crucial em quase todas as funções celulares, facilitando processos metabólicos essenciais. Características principais das enzimas: Especificidade: As enzimas são altamente específicas, o que significa que cada enzima catalisa apenas uma reação ou um grupo muito restrito de reações. Isso é determinado pela sua estrutura tridimensional e pelo sítio ativo, que se liga ao substrato. Modelo Chave-Fechadura e Modelo de Ajuste Induzido: Chave-Fechadura: o sítio ativo da enzima é perfeitamente compatível com a forma do substrato, como uma chave em uma fechadura. Ajuste Induzido: sítio ativo pode sofrer uma pequena modificação ao se ligar ao substrato, melhorando a compatibilidade. Aceleração de Reações: Enzimas reduzem a energia de ativação necessária para uma reação ocorrer, permitindo que ela aconteça mais rapidamente e a temperaturas mais baixas do que seria possível sem a enzima. Regulação Enzimática: As enzimas podem ser reguladas de várias maneiras, como: Inibição Competitiva: Um inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo. Inibição Não Competitiva: Um inibidor se liga a um local diferente, alterando a estrutura da enzima e diminuindo sua atividade. Feedback: Produtos finais de uma via metabólica podem inibir ou ativar enzimas anteriores na via. Cofatores e Coenzimas: Muitas enzimas necessitam de cofatores (como ions metálicos) ou coenzimas orgânicas) para funcionar corretamente. Estes auxiliam na catálise das reações. Fatores que afetam a atividade enzimática: Temperatura: A atividade enzimática geralmente aumenta com a temperatura, até um certo ponto, após o qual a enzima pode se desnaturar. pH: Cada enzima tem um pH ótimo no qual sua atividade é máxima. Concentração de substrato: A atividade enzimática aumenta com a concentração de substrato até um certo limite, quando a enzima fica saturada. Tipos de Enzimas: Hidrolases: Catalisam a quebra de ligações com a adição de água (ex.: amilase). Oxidorredutases: Envolvem transferência de elétrons, como as desidrogenases. Transferases: Transferem grupos funcionais entre moléculas (ex.: quinases). Liases: Catalisam a remoção de grupos de moléculas sem a adição de água. Isomerases: Catalisam a conversão de isômeros dentro de uma molécula. Ligases: Catalisam a ligação de duas geralmente com o consumo de ATP. Exemplos de Importância Biológica: Digestão: Enzimas como a pepsina e a amilase ajudam na quebra de proteínas e carboidratos no sistema digestivo. Síntese de DNA e RNA: Enzimas como a DNA polimerase e RNA polimerase são essenciais para a replicação e transcrição do material genético. Metabolismo Energético: Enzimas no ciclo de Krebs e na cadeia respiratória celular são fundamentais para a produção de ATP. CARBOIDRATOS Os carboidratos são uma classe de compostos orgânicos formados por carbono, hidrogênio e oxigênio. Eles são uma das principais fontes de energia para os organismos vivos e desempenham runçoes como de armazenamento