2 Proteínas

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Chifre do Rinoceronte
Brilho do Vagalume
Hemácias
Proteínas
Prof. José Guedes
Bioquímica
Proteínas
Mediadores de quase todos os processos celulares
Nos animais, correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. As proteínas também estão muito presentes nos vegetais.
Árbitros da função molecular
Proteínas
Instrumentos através dos quais a informação gênica é expressa
Estas substâncias participam de todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios.
A importância das proteínas está relacionada com suas funções no organismo.
Diversidade quase infinita
Formadas por unidade monoméricas relativamente simples
Aminoácidos
Aminoácidos
20 tipos
Letras do Alfabeto
Palavras
Proteínas
Variedade muito grande
Aminoácido:
Grupo Amino
Grupo Carboxila
Radical ou Cadeia Lateral
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Carbono α, carbono quiral ou carbono opticamente ativo
É o carbono que está ligado a 4 grupos químicos diferentes
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Diferentes polaridades
Apolares alifáticos
Polares sem carga
Polares carregados -
Polares carregados +
Aromáticos
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Aminoácidos incomuns
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Aminoácidos incomuns
Encontrados no ciclo da ureia
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Aumento do pH
Aumento da concentração de H+
As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos são unidos por ligações peptídicas.
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A sequência de aminoácidos é conhecida como estrutura primária. 
A estrutura primária é somente a sequência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Os ângulos formados pelas ligações peptídicas fazem com que a cadeia protéica assuma uma conformação espacial chamada de estrutura secundária.
Esta conformação espacial é reforçada pelas "interações fracas” entre os aminoácidos. 
Ligações Dissulfeto
Interações iônicas
Pontes de Hidrogênio
Interações Hidrofóbicas
Camada de Solvatação
Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal. A forma mais comum é chamada de α-hélice.
As folhas-β (β-sheets), onde uma cadeia interage paralelamente ou antiparalelamente com outra. 
Turns
β-sheets
E as “Voltas“ (turns) que são responsáveis pela reversão da direção da cadeia.
α-Hélice
β-Folha
A estrutura terciária é a conformação espacial da proteína como um todo. 
Esta estrutura é quem determina a forma das proteínas. 
As proteínas globulares, por exemplo, têm forma esférica.
O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos. 
Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que se agrupam no interior da proteína provocando uma dobra ou looping, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da proteína.
Existe, finalmente, a estrutura quaternária. Esta estrutura é mantida pelas mesmas forças que determinam as estruturas secundárias e terciárias.
Certas proteínas são compostas por mais de uma unidade polipeptídica. 
A imunoglobulina, por exemplo, é constituída por 4 cadeias proteicas. A conformação espacial destas cadeias, juntas, é que determina a estrutura quaternária.
As proteínas podem ser simples, constituídas somente por aminoácidos, ou conjugadas, que contêm outros grupos como carboidratos, íons, etc.
A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada. Contém 4 proteínas ligadas a uma porfirina e a um íon de ferro.
As lipoproteínas, tais como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas, neste caso, com lipídeos.
Outra forma de classificar as proteínas é baseada na sua função. Podem ser divididas em proteínas estruturais e biologicamente ativas.
A maioria das proteínas estruturais são fibrosas. São compostas por cadeias alongadas.
Dois exemplos são o colágeno (ossos, tendões, pele e ligamentos) e a queratina (unhas, cabelos, penas e bicos).
Muitas proteínas biologicamente ativas ficam na membrana celular, e atuam de diversas maneiras.
A porina é uma proteína
transmembrana, que atua como um canal iônico.
Existe um "canal" na estrutura protéica, de cerca de 11 ângstrons de diâmetro, por onde os íons passam, seletivamente.
As enzimas fazem a catálise de diversas reações em nosso organismo. Sem elas essas reações não aconteceriam ou gerariam produtos indesejados.
O dobramento das proteínas é fundamental para seu funcionamento.
A ligação entre o sítio ativo e o substrato é extremamente específica. O substrato precisa ter características que permitam o "encaixe" com a enzima. Essa relação é chamada de chave-fechadura.
Doença de Alzheimer
Clivagem proteolítica incorreta da proteína precursora amiloide.
Formação de um peptídeo neurotóxico de 40 a 43 resíduos de aa, denominado de amiloide-β.
Os agregados formam uma placa amiloide no parênquima cerebral e ao redor dos vasos.
Dobramento incorreto de proteínas
Doença de príon
A proteína de príon (PrP) tem sido implicada como agente causador da encefalopatia espongiformes transmissíveis, ou DOENÇA DA VACA LOUCA.
A	proteína de PrP se torna infecciosa por alteração na sua conformação tridimensional
Essa proteína na forma infecciosa forma agregados fibrilares insolúveis
Essa alteração é fatal e até o momento não possui reversibilidade
Dobramento incorreto de proteínas
O que vimos hoje?
Distúrbios envolvendo proteínas
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