AULA 02 - PROTEÍNAS - alunos

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Professora: Daiane Preci
QUÍMICA E COMPOSIÇÃO DOS ALIMENTOSLANO 
DE ENSINO E APRENDIZAGEM
Carga Horária: 36 horas/aula 
Período: 2024/2
UNIDADE II
PROTEÍNAS
• Composição química e Análises:
– Definição de proteínas:
– As proteínas são moléculas orgânicas compostas de aminoácidos
ligados entre si por meio de ligações peptídicas.
A ligação peptídica é aquela que ocorre
entre um carbono e um nitrogênio,
resultantes da desidratação entre dois
aminoácidos quaisquer.
carboxila
A diferença entre um polipeptídeo e uma proteína é a massa molecular. Com uma massa molecular abaixo de 10.000 
temos um polipeptídeo, acima de 10.000 temos uma proteína.
Composição do Leite
3
Proteínas do Leite
TRONCO, V.M., Manual de Inspeção para qualidade do leite,
2013.
Valor Nutritivo X Inconvenientes
• Alergia
• Intolerância
4
A alergia à proteína do leite de vaca (APLV) é
uma reação do sistema imunológico às
proteínas do leite, principalmente à caseína, à
beta-lactoglobulina e à alfa-lactoalbumina,
já a Intolerância à lactose (IL) é reflexo da má
digestão da lactose, que é o açúcar do leite.
• Alergias
• As proteínas do soro que são a alfa-lactobumina e a beta-
lactoglobulina que correspondem em média a 20%.
• E as proteínas do leite que são as caseínas: alfa s1, alfa s2, kappa e
beta-caseína que correspondem a 80% das proteínas totais.
– A beta-caseína representa 30% das proteínas do leite.
• 13 variantes genéticas, porém as variantes A1 e A2 são as mais encontradas e
estudadas em bovinos de leite.
• O leite que contém a variante A1, ao sofrer hidrólise enzimática no processo
digestivo, libera peptídeos ativos como a beta-casomorfina7 (BCM-7).
• Este peptídeo está relacionado a efeitos adversos aos seres humanos, sendo
considerada um fator oxidante predisponente ao desenvolvimento de alergia à
proteína do leite e que causa sintomas, como gases e desconforto abdominal
após o consumo de leite.
Genotipagem.
Fonte: https://blog.prodap.com.br/tudo-sobre-leite-a2/
variante A2, a hidrólise enzimática não
ocorre ou ocorre em menor taxa e gera o
peptídeo beta-casomorfina9 (BCM9) o
qual não apresenta nenhum efeito
clínico relacionado ao seu consumo, sendo
assim, um leite naturalmente de ‘mais fácil
digestão’.
• Pessoas alérgicas à proteína do leite podem ingerir o leite tipo A2?
• Em vários estudos o leite A2 é considerado hipoalergênico, ou seja, causa 
menos reações alérgicas.
• Então o leite proveniente de vacas A2A2 é um produto que pode ser
ingerido por indivíduos sensíveis à Beta-caseína A1 com maior
segurança, evitando aparecimento de sinais clínicos referentes a seu
consumo.
• Porém, não podemos dizer que é um produto seguro para indivíduos
alérgicos à proteína do leite, pois na maioria dos casos a APVL (Alergia à
Proteína do Leite de Vaca) é causada pela β-lactoglobulina ou por mais de
uma proteína.
caseína, alfa-lactoalbumina, beta-lactoglobulina.
Proteína vegetal x proteína animal
• São conhecidos 20 aminoácidos (Alanina, Arginina, Aspartato, Asparagina, Cisteína,
Fenilalanina, Glicina, Glutamato, Glutamina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina,
Metinonina, Prolina, Serina, Tirosina, Treonina, Triptofano e Valina) encontrados nas
moléculas de proteínas, com sua síntese controlada por mecanismos genéticos,
envolvendo a replicação do DNA e transcrição do RNA
também aminoácidos essenciais, todavia apenas durante a
infância, sendo que mais tarde passam a ser sintetizados pelo
nosso organismo.
• Proteínas incompletas:
– As proteínas de origem vegetal
por serem pobres em
aminoácidos essenciais, que são
aqueles que o nosso organismo
não produz.
• Proteínas completas:
– As proteínas de origem animal,
uma vez que contêm os
aminoácidos essenciais.
– Relativamente aos aminoácidos
essenciais, uma vez que são tão
importantes para a nossa saúde,
fique a conhecer as funções de
cada um deles.
• Metionina: fortalecer o cabelo e as unhas,
melhorando, simultaneamente, a saúde da pele; é
igualmente benéfico para a degradação das
gorduras, evitando sua acumulação no fígado e nas
artérias, melhorando assim o funcionamento do
coração, dos rins, do fígado e do cérebro.
• Valina: Possui um efeito estimulante e a sua
carência pode resultar num desequilíbrio de
nitrogênio no corpo. Permite melhorar o
metabolismo muscular e a regeneração de tecidos.
• Isoleucina: Estabiliza e regula os níveis de açúcar
no sangue e os níveis de energia. É fundamental
para a produção de hemoglobina. Metabolizada no
tecido muscular, as carências de isoleucina podem
originar sintomas muito idênticos aos da
hipoglicemia.
• Leucina: Á semelhança da isoleucina, a leucina
pode evitar estados de fadiga crónica. Por outro
lado, é fundamental para a regeneração dos ossos,
do tecido muscular e da pele.
• Fenilalanina: a fenilalanina estimula o
funcionamento da tiróide e a preservação dos
vasos sanguíneos. Eficaz no controlo da dor,
principalmente para quem sofre de artrite, pode
ajudar os doentes com Parkinson, e reduz o
apetite.
•Tripofano: Conhecido pelas suas propriedades
calmantes, o triptofano ajuda a controlar a
hiperactividade em crianças, alivia o stress e é
benéfico para o coração.
•Lisina: É fundamental para o adequado
crescimento e desenvolvimento ósseo nas
crianças, uma vez que potencia a absorção do
cálcio. Intervém na produção de anticorpos,
hormonas e enzimas, bem como na formação de
colágeno e na regeneração dos tecidos. A lisina
exerce, ainda, uma influência benéfica na redução
de triglicéridos no sangue.
•Treonina: Importante para a produção de
colágeno e elastina, a treonina melhora o
funcionamento hepático. Encontra-se presente no
coração, sistema nervoso central e músculo-
esquelético.
PROTEÍNAS
• Importância no organismo:
– Componentes essenciais a todas as células vivas e estão
relacionadas praticamente a todas as funções fisiológicas.
– Regeneração de tecidos
– Catalisadores nas reações químicas que se dão nos organismos
vivos e que envolvem enzimas ou hormônio.
– Reações imunológicas
– Juntamente com os ácidos nucleicos, são indispensáveis nos
fenômenos de crescimento e reprodução.
FUNÇÃO ESTRUTURAL - participam da estrutura dos
tecidos.
-Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele,
nas cartilagens, nos ossos e tendões.
-Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos
músculos, onde participam do mecanismo da contração
muscular.
- Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele,
no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui
para a adaptação do animal à vida terrestre.
-Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada
com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma
(porção líquida do sangue).
• FUNÇÃO ENZIMÁTICA –
• As enzimas são fundamentais como moléculas
reguladoras das reações biológicas.
– lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua
unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.
• FUNÇÃO HORMONAL - muitos hormônios de nosso
organismo são de natureza protéica.
– Insulina - hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona
com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
• FUNÇÃO DE DEFESA - existem células no organismo
capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são
chamadas de antígenos.
– Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de
defesa, denominados anticorpos. (proteínas denominadas
gamaglobulinas)
• Transporte - pode-se citar como exemplo a
hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de
oxigênio no sangue.
• Função nutritiva –
– Fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos
pelo homem e outros animais.
– Quanto aos aminoácidos não essenciais, são aqueles que o
nosso organismo consegue produzir, mais concretamente, que o
nosso fígado sintetiza. Assim, destacamos os seguintes:
alanina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glicina,
glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
A união peptídica somente permite a formaçãode estruturas lineares e, por isso, as cadeias
não apresentam ramificações (LEHNINGER;
NELSON; COX, 2000).
à medida que o comprimento das cadeias vai
aumentando se cria a estrutura secundária, que
é a disposição espacial regular, repetitiva, que a
cadeia polipeptídica pode adotar, geralmente
mantida por ligações de hidrogênio.
a) Hélice-alfa: as cadeias de aminoácidos têm
vários centros polares e, em razão disso, a
fibra enrola-se dando lugar a uma hélice que se
estabiliza formando ligações intramoleculares
com pontes de hidrogênio (LEHNINGER;
NELSON; COX, 2000).
b) Folha-beta: as cadeias de peptídeos se unem
formando filas paralelas que se estabilizam de
maneira intermolecular mediante pontes de
hidrogênio (LEHNINGER; NELSON; COX,
2000). Os grupos R se alternam para cima e
para baixo ao longo do esqueleto estendido
É uma estrutura tridimensional
completa que se forma a partir
das:
• forças de atração ou repulsão
eletrostática,
• das pontes de hidrogênio,
• das forças de Van der Waals e
das pontes dissulfeto
existentes entre os resíduos de
aminoácidos que formam as
cadeias (LEHNINGER;
NELSON; COX, 2000).
Estrutura quaternária: Muitas
proteínas são constituídas por mais de
uma cadeia polipeptídica. A estrutura
quaternária descreve a forma com que
as diferentes subunidades se
agrupam e se ajustam para formar a
estrutura total da proteína.
PROTEÍNA
EM ALIMENTOS
• Nosso Organismo Necessita de nutrientes para
funcionar de modo correto.
– Divisão dos nutrientes
Macronutrientes Micronutrientes
Carboidratos
Proteínas
Gorduras
Vitaminas
Minerais
Constituintes principais, 
básicos ou nutritivos 
Constituintes secundários. 
Sobre os constituintes 
principais, são eles:
Constituintes químicos 
podem ser agrupados em 
duas categorias: 
água, lipídios, proteínas, 
carboidratos,
minerais e vitaminas.
fibras alimentares
aditivos
Constituintes químicos podem ser agrupados em duas 
categorias: 
O VALOR NUTRITIVO DOS ALIMENTOS
Grupo homogêneo de substâncias que
constituem os alimentos.
• Aditivos
• Os alimentos:
– Função nutricional
– Propriedades organolépticas
– De textura
– Podem vir combinadas com lipídeos e carboidratos. 
• Dentre os alimentos mais ricos em proteínas estão:
– as carnes, o leite, os ovos e o trigo.
• Para um alimento ser considerado uma boa fonte de proteína, deve apresentar:
– Rico em aminoácidos essenciais, 
– BOA digestibilidade 
– não conter princípios tóxicos.
ALGUMAS PROTEINAS IMPORTANTES EM
ALIMENTOS
a) Proteínas da carne: miosina; actina; colágeno;
tripsina
b) Proteínas do leite: caseína; lactoalbumina;
lactoglobulina
c) Proteína do ovo: - clara (ovalbumina (50%);
canalbumina; glicoproteina; avidina/biotina).
gema (lipovitelina, fosfovitina, livitina)
d) Proteínas do trigo: prolamina (gliadina);
glutelina (glutenina). Formam com água uma
substância elástica e aderente insolúvel em
água.
– GLÚTEN — utilizada para dar textura em massas e
pães.
CONCEITO, COMPOSIÇÃO E 
NATUREZA DAS PROTEÍNAS
• Derivada do grego proteos:
– “ocupar o primeiro lugar”.
• Composição:
– C (50 a 55%)
– H (6 a 8%)
– O (20 a 24%)
– N (15 a 18%)
– S (0,2 a 0,3%)
As proteínas são classificadas em três grupos principais: proteínas 
simples, conjugadas e derivadas.
• Proteínas simples ou hemoproteínas: são constituídas,
exclusivamente, por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem
exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. São
as proteínas que sofreram transformações enzimáticas nas células.
(LEHNINGER, NELSON E COX , 2000)
• As proteínas conjugadas: são proteínas que por hidrólise liberam aminoácidos mais um
radical não peptídico, denominado grupo prostético. Os grupos prostéticos podem ser
orgânicos (como por exemplo uma vitamina ou um açúcar) ou inorgânicos (por exemplo,
um íon metálico) e encontram-se ligados de forma firme à cadeia polipeptídica, muitas
vezes por meio de ligações covalentes.
– As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza da parte não
proteica em cromoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas, glicoproteínas,
fosfoproteínas e metaloproteínas.
• Proteínas derivadas: são compostos não encontrados na natureza, mas obtidos por
degradação mais ou menos intensa (proteólise) de proteínas simples ou conjugadas pela
ação de ácidos, bases ou enzimas. A extensão de proteólise pode ser observada pelo
aumento do número de grupos carboxílicos e anímicos existentes inicialmente na proteína.
As propriedades físicas das proteínas derivadas também são modificadas; há diminuição
da viscosidade inicial e perdem a propriedade de serem coaguladas pelo calor. De acordo
com o peso molecular, as proteínas derivadas podem ser classificadas em primárias e
secundárias.
Composição química da carne
Fonte: https://forbes.com.br
Ciência da carne
Carnes
Principal componente da carne.
Recobre a superfície 
interna e externa do 
corpo
compostas de quatro tipos básicos de tecidos:
Tecido Epitelial Tecido 
Muscular 
estriado 
esquelético
Tecido Conjuntivo Tecido Nervoso
Constitui as cartilagens,
ossos, membranas
Responsável pela condução 
do impulso
Movimento Carne
(Contração e 
relaxamento muscular)
(Post mortem)
Principal 
componente 
da carne 
Se divide em:
Estriado cardíaco
• Água
– Percentual no músculo
• 70% a 75%
– Animais jovens 
– Músculos com > teor de gordura
– Importância
• Interação com as proteínas
– Proteínas, principais captadoras de água
– Na carne
» Proteínas musculares
• Atividade muscular
– contração e relaxamento
Composição química da carne
somente possível 
em presença da água 
Atividade de água
• Carboidratos
– Glicídios
• Escassos no organismos animal
– Localização 
– nos músculos 
– no fígado
– Importância
• Participam do metabolismo energético
• Estrutura dos tecidos
– Açúcares livres
• Glicose e frutose.
Composição química da carne
sob a forma de glicogênio
• Carboidratos
– Processo de maturação
Glicogênio Ácido lático
Espécie Percentual de carboidratos na 
carne de animais recém 
sacrificados
Bovina 3,0%
Suína 4,5%
Composição química da carne
pH
• Carboidratos
– Glicogênio muscular
• Interferentes:
–> Em Animais de corte em bom estado de
nutrição e descanso
–Estresse influencia no teor
» Redução de glicogênio
Composição química da carne
• Proteínas musculares:
– Essencialmente, muito similares em todos os
animais de abate.
– Podendo ser classificadas, segundo sua
solubilidade.
• Três grandes grupos:
– Sarcoplasmáticas
– Miofibrilares ou escleroproteínas
– Proteínas do tecido conjuntivo ou estroma 
Composição química da carne
miofibrilares (actina e miosina) são insolúveis em água e soluções
salinas diluídas, mas são solúveis em solução salina mais concentrada.
• O entendimento da sequência dos eventos bioquímicos, no músculo post-
mortem, é o centro do desenvolvimento das práticas pós-abate, designadas
para otimizar a qualidade da carne.
– O fenômeno do rigor mortis - rigidez cadavérica,
• Contração muscular irreversível. 
• Inextenibilidade e rigidez do músculo. 
Conversão do Músculo em Carne
formação de pontes
actomiosinas, como na
contração muscular.
Ocorre logo após a morte do animal –
2 a 3h após a morte 
Qual a diferença da contração
muscular?
• 1º número de pontes
actomiosina é maior que na
contração.
• 2º Relaxamento não é possível.
ATP do músculo esgota
Musculo perde elasticidade
Músculo se transforma em carne
Conversão do Músculo em Carne
Sangria
Morte – Falência sangria
via anaeróbica
Glicogênio____em glicose = lactato
queda do pH
Insensibilização mantem as funções vitais
Imediatamente após a sangria, as
reações de contração e relaxamento
muscular continuam a ocorrer.
Sem aporte de Oxigênio
Sem Controle Nervoso
após 24-48
horas, é muito variável.
Velocidade de queda do pH
Suínos > ovinos>bovinos
– BOVINOS - normalmente a glicólise se desenvolve lentamente;
• O pH inicial (0 horas) em torno de 7,0 
• após 5 horas = 6,4 a 6,8 
• após 24 = 5,5 a 5,9 
PSE DFDNormal
Estado de rigor ocorre lentamente
O pH 6,0 tem sido considerado como linha divisória entre o corte normal e o
do tipo DFD.
No Brasil, os frigoríficos só exportam carne com pH