Logo Passei Direto
Buscar
Material
páginas com resultados encontrados.
páginas com resultados encontrados.
left-side-bubbles-backgroundright-side-bubbles-background

Crie sua conta grátis para liberar esse material. 🤩

Já tem uma conta?

Ao continuar, você aceita os Termos de Uso e Política de Privacidade

left-side-bubbles-backgroundright-side-bubbles-background

Crie sua conta grátis para liberar esse material. 🤩

Já tem uma conta?

Ao continuar, você aceita os Termos de Uso e Política de Privacidade

left-side-bubbles-backgroundright-side-bubbles-background

Crie sua conta grátis para liberar esse material. 🤩

Já tem uma conta?

Ao continuar, você aceita os Termos de Uso e Política de Privacidade

Prévia do material em texto

ENGENHARIA AMBIENTAL E SANITÁRIA 
 
A/vidade 1 – Referente às aulas 1, 2, 3 e 4 
Disciplina: BIOQUÍMICA 
Profa. MSc. Danielle Cris/ne Pedruzzi 
AULA 01- INTRODUÇÃO A BIOQUÍMICA 
1. Defina o que é a Bioquímica. 
A bioquímica é chamada de „química da vida“, ela é voltada para química dos processos 
biológicos que ocorrem em todos os seres vivos; é a inves=gação da base molecular da vida, 
que procura entender vários processos intracelulares e várias relações entre os organismos e o 
meio que os circunda. 
2. Quais são os elementos químicos mais presentes nas células? 
 Carbono (C), Hidrogênio (H), Oxigênio (O) e Nitrogênio (N). 
3. O que é o sistema-tampão? 
O sistema-tampão é um sistema cons=tuído por um ácido fraco (doador de prótons) e uma 
base conjugada (receptora de prótons). Essa associação impede que ocorra grandes variações 
de pH quando há adição de outros ácidos ou álcalis. Dessa forma, o pH se mantém e evita que 
moléculas no interior da célula sofram alterações estruturais que possam vir a influenciar 
sobre suas a=vidades biológicas. 
AULA 02- AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
1. O que é um aminoácido? Diferencie aminoácidos essenciais e naturais. 
Os aminoácidos são minúsculos compostos químicos com funções extremamente importantes 
para o funcionamento do corpo. Eles se combinam para formar as proteínas, e, por isso, são 
essenciais para formar estruturas do corpo que influenciam diretamente na saúde e na 
aparência. 
Aminoácidos naturais ou não essenciais: estes são produzidos pelo próprio organismo. 
Citando-os, temos: glicina, alanina, serina, his=dina, asparagina, glutamina, cisteína, prolina, 
=rosina, arginina, ácido aspár=co e ácido glutâmico; 
Aminoácidos essenciais: são os aminoácidos que não são sinte=zados pelo organismo e que 
precisam ser ob=dos através da alimentação: os fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, 
leucina, isoleucina e me=onina. Os aminoácidos essenciais são encontrados em alimentos ricos 
em proteínas, como carnes, peixes, leite, ovos e leguminosas (feijão, soja, len=lha). 
 
ENGENHARIA AMBIENTAL E SANITÁRIA 
2. Classifique as proteínas de acordo com: 
a) À composição química. 
• Proteínas simples: apenas aminoácidos fazem parte da sua composição; 
• Proteínas conjugadas: apresentam outros compostos orgânicos e inorgânicos (grupo 
prosté=co) além dos aminoácidos em sua composição. Os =pos de proteínas conjugadas são 
definidos com base na natureza molecular do grupo presente na sua estrutura polimérica. 
b) O número de cadeias polipepadicas. 
Proteínas Monoméricas: apresentam uma única uma cadeia polipepYdica, ou seja, uma única 
sequência de aminoácidos. 
Proteínas Oligoméricas: diferente das monoméricas, aqui, as proteínas se apresentam com 
mais de uma cadeia polipepYdica, ou seja, mais de uma extremidade N-terminal e C-terminal. 
3. Quais são os níveis de organização estrutural das proteínas? 
• Estrutura primária: esta estrutura é o nível organizacional mais simples e ao mesmo tempo 
mais importante. 
• Estrutura secundária: ela descreve estruturas regulares bidimensionais formadas por 
segmentos de cadeias polipepYdicas. 
• Estrutura terciária: é uma estrutura mais compacta, em formado globular, devido a dobra de 
si mesma com cadeia polipepYdica de determinada proteína. 
• Estrutura quaternária: úl=mo nível de estrutura e o mais complexo das proteínas; cada 
cadeia pepYdica que forma uma proteína é conhecida como subunidade. Nesse sen=do, a 
estrutura quaternária envolve a par=cipação de pelo menos duas cadeias polipepYdicas 
(subunidades) na formação da proteína. 
 
AULA 03- ENZIMAS 
1. O que é uma enzima? Quais suas principais aplicações? 
As enzimas são, quimicamente falando, proteínas com uma estrutura química especial, 
contendo um centro a=vo, denominado apoenzima e, algumas vezes, um grupo não protéico, 
denominado coenzima. Elas podem ser definidas de modo geral como substâncias orgânicas, 
formadas no interior das células vivas, mas capazes de agir também fora das células. Por sua 
função, as enzimas podem ser aplicadas em diversas a=vidades, principalmente, em segmentos 
industriais, podendo citar: detergentes, alimentos, bebidas, têx=l, higiene pessoal e afins. 
 
ENGENHARIA AMBIENTAL E SANITÁRIA 
2. Explique sobre a catalise e a inibição enzimá/ca. 
A catálise enzimá=ca ocorre quando as enzimas atuam como catalisadores biológicos, 
aumentando a velocidade das reações de nosso organismo. O contato com a molécula do 
substrato induz mudanças conformacionais na enzima, que o=mizam as interações com os 
resíduos do sí=o a=vo. Para catalisar uma reação, as enzimas devem ter estruturas 
complementares no estado de transição, justamente por ser o momento em que ocorre a 
interação com sí=os específicos para a liberação da energia de ligação. 
Na inibição enzimá=ca, uma substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de 
modo a interferir na sua a=vidade catalí=ca. De acordo com a estabilidade da ligação entre o 
inibidor e a enzima, a inibição enzimá=ca pode ser de dois =pos: reversível e irreversível. Na 
inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações 
não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a 
enzima retome a sua a=vidade posteriormente. Já na inibição irreversível, a a=vidade 
enzimá=ca é ina=vada defini=vamente. Nesse =po de inibição, a substância inibidora se une à 
enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima 
necessário para sua a=vidade catalí=ca, tornando-a ina=va de forma permanente. 
AULA 04- CARBOIDRATOS 
1. Cite quatro funções biológicas dos carboidratos. 
Fonte de energia; 
Reserva de energia; 
Estrutural; 
Matéria-prima para a biossíntese de outras biomoléculas. 
2. Como podemos classificar os carboidratos? 
Os carboidratos são classificados quanto as suas unidades monoméricas, sendo: 
monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos. 
Os monossacarídeos são os mais simples, de menor peso molecular e são por eles que se 
formam os carboidratos maiores. Esses monossacarídeos podem se ligar entre si para formar 
moléculas contendo algumas unidades de monossacarídeos unidas covalentemente, estes são 
denominados de oligossacarídeos (oligo = alguns). Os Polissacarídeos são polímeros de média 
até alta massa muscular, considerados carboidratos complexos, formados por cadeias muito 
longas de suas unidades monoméricas.

Mais conteúdos dessa disciplina