Aula3AminocidoePT

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Aminoácidos, Peptídeos e 
Proteínas 
Proteínas – PT – macromoléculas mais 
abundantes 
Participação de funções biológicas 
 
Expressão de informação genética 
 
20 moléculas de aminoácidos (aa) 
precurssores de PT 
 
Aminoácidos 
• Primeiro aa – Asparagina (1806) 
• aa 
Desidratação 
 
• Perda de 
elementos da 
H2O 
Resíduos 
• aa ligam-se 
entre si 
Ligação 
 Todos os 20 aa são α aminoácidos 
 
 Possuem um grupo carboxila 
 
 A glicina é o aa mais simples. 
 
 Sua cadeia lateral é formada por um único átomo de 
H. 
 
 
 
 
 Aa essencial é aquele que o organismo considerado 
(normalmente, o humano) não é capaz de sintetizar mas 
é requerido para o seu funcionamento. Obtidos através 
da dieta, pela ingestão de alimentos ricos em proteínas. 
 Aa não essenciais são também necessários para o 
funcionamento do organismo, mas podem ser 
sintetizados in vivo a partir de determinados metabolitos. 
Classificação 
 Natureza polar ou apolar da cadeia lateral. 
 Presença de um grupo ácido ou básico na cadeia lateral. 
Síntese 
 Outros critérios: presença e natureza dos grupos 
funcionais na cadeia lateral. 
 Nomenclatura: abreviatura de 3 letras ou somente 
inicial. 
 Aa apolares (“oleosos”, porque são hidrofóbicos como 
os lipídeos) têm grupos R constituídos por cadeias 
orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não 
interagem com a água. 
 Em geral são localizados internamente na molécula de 
proteína, quando esta é globular (nas proteínas de 
membrana, ficam mergulhadas na bicamada lipídica). 
Ex: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. 
 Aa polares são os que tem, nas cadeias laterais, grupos 
com carga elétrica líquida ou grupos com cargas 
residuais, que os capacitam a interagir com a água. 
 São geralmente encontrados na superfície de moléculas 
protéicas. 
Peptídeos 
São polímeros dos aa 
Formam ligações peptídicas 
Ligações peptídicas são formadas pela 
remoção da H2O (desidratação) 
Peptídeos 
 Compostos formados pela ligação de poucos aa, podem 
variar de 2 a várias dúzias. 
 Dipeptídeo: 2 aa camosina – tecido muscular 
 Tripeptídeo: 3 aa glutationa – processos antioxidantes 
 Pentapeptídeo: 5 aa encefalinas – cérebro – analgésicos 
 Hormonios peptídeos: vasopressina e oxitocina – 
Oxitocina: contrações intra-uterina 
Vasopressina: controle da PA 
Proteínas 
Proteínas são formadas por + de 100 aa 
ligados através de ligações peptídicas 
(polipeptídeos) ou cadeias polipeptídicas 
PROTEÍNAS 
 Moléculas formadas por uma 
cadeia contínua de átomos de 
carbono e de nitrogênio unidos 
por ligações peptídicas entre os 
aminoácidos adjacentes. 
 
• São polímeros de aminoácidos ligados 
por um tipo específico de ligação 
covalente. 
 
• Construídas a partir de um conjunto de 
20 aminoácidos 
 
 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS 
PROTEÍNAS 
• Peptídeos 
 di/tri/tetra/pentapeptídeo = 2,3,4 ou 5 aminoácidos ligados 
 oligopeptídeo = + de 5 aminoácidos ligados 
 polipeptídeo = + 31 aminoácidos ligados; peso molecular 
10.000 
resíduo 
N-terminal 
resíduo 
C-terminal ligação 
peptídica 
grupo R 
Proteínas 
 
 
 
 
 
 
 Principais funções: enzimas, transporte, 
armazenamento, movimento, sustentação mecânica, 
sistema imunológico, mediadores químicos, reguladores 
de crescimento e diferenciação celular. 
Funções das proteínas 
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. 
Elas desempenham diversas funções nos mais 
variados ambientes vivos. 
 
– Catalítica: acelera as reações. 
 Ex.: (hidrolisa o amido). 
 
– Transportadora: transporta diversos 
componentes. 
 Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e 
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue. 
 
 
Funções das proteínas 
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos 
essenciais para o desenvolvimento dos 
animais. 
 Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos 
de aves). 
– Contração: promovem os movimentos de 
estruturas celulares, músculos. 
 Ex.: actina e miosina. 
– Reguladora/ hormonal: atuam como 
mensageiras químicas. 
 Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina. 
 
Funções das proteínas 
– Estrutural: participam na composição de 
várias estruturas do organismo, sustentando e 
promovendo rigidez. 
 Ex.: colágeno, elastina. 
 
– Defesa e proteção: promovem a defesa do 
organismo contra microrganismos e 
substâncias estranhas. 
 Ex.: imunoglobulinas (anticorpos). 
 
– Genética: atuam se envolvendo com os 
ácidos nucleicos para dar conformação. 
 Ex.: nucleoproteínas. 
 
Algumas proteínas importantes: 
Caseína : leite 
Mucina : saliva 
Hemoglobina: sangue 
Albumina: ovo 
Queratina: cabelos, unhas 
Gamaglobulina: anticorpos 
Algumas proteínas importantes: 
Insulina : hormônio regulador 
Actina : músculos 
Miosina: músculos 
Colágeno: ossos 
Elastina: pele, cabelos 
Fibrina: rede que envolve o coágulo. 
Níveis de estrutura das proteínas 
 Estrutura primária de uma proteína é a ordem linear de 
aa ligados. Essa ordem é determinada pelo código 
genético da proteína. 
 Estrutura secundária pode ser α ou β. Arranjo espacial 
da proteína de maneira periódica. A cadeia polipeptídica 
pode dobrar-se ou ficar da forma espiral através de 
pontes de hidrogênio. 
 
 Estrutura secundária tipo α 
 A cadeia polipeptídica enovela-se ao redor do seu 
próprio eixo na forma de um bastão, as cadeias laterais 
ficaram para fora da estrutura. As moléculas se ligam 
através de pontes de hidrogênio entre -NH e –CO da 
cadeia principal. 
 
Esqueleto polipeptidico estreitamente 
enrolado ao longo do maior eixo com 
os grupos R projetados para fora. 
 Estrutura secundária tipo β 
 Nesta estrutura a cadeia polipeptídica está 
distendida as ligações de pontes de hidrogênio entre –
NH e –CO ocorrem entre cadeias diferentes 
 Neste tipo de estrutura as cadeias podem estar na 
mesma direção (β paralela) ou direções opostas (β 
antiparalela). 
 
 Estrutura terciária se confunde um pouco com a 
secundária, em geral ocorrem ligações entre aa que 
encontram-se bem distantes na estrutura primária. 
 Estrutura quaternária ocorre com proteínas que 
apresentam mais de duas cadeias poplipeptídicas que 
passam a ser chamadas de subunidades. 
 Ex: hemoglobina 
De acordo com a conformação De acordo com a conformação 
da moléculada molécula
•• FibrosasFibrosas
•• GlobularesGlobulares
Classificação das proteínas 
Proteínas Globulares
• Forma de esfera
• Relativamente solúveis em água
• Vários papéis funcionais:
- catalisadores (enzimas)
- proteínas de transporte
- reguladores da expressão gênica
Hemoglobina
Classificação: 
- Proteínas simples (Homoprotéicas) 
 São formadas apenas por aminoácidos 
- Proteínas complexas/conjugadas ( Heteroprotéicas) 
 São formadas por cadeias de aminoácidos, 
 ligadas a grupos prostéticos. 
- Glicoproteínas ( Glicídio) 
- Lipoproteínas (Lipídio) 
- Fosfoproteínas (Ác. Fosfórico) 
- Cromoproteínas (Pigmento) 
 
Desnaturação proteica 
• A forma espacial das 
proteínas pode ser 
afetada pela temperatura, 
pH, polaridade, 
salinidade, solventes, 
radiações, etc. 
• As proteínas perdem o 
arranjo [desenrolam-se, 
perdem as ligações]. 
 
 Ovo; 
 Leite, coalhada, 
queijos; 
 Sangue. 
Proteína 
nativa 
Proteína desnaturada 
É a alteração da estrutura 
da proteína sem ruptura das 
ligações peptídicas 
Desnaturação 
Proteica 
 Desnaturação de proteínas por alteração do 
pH do meio 
• PROTEÍNAS CONJUGADAS = Proteínas com outros 
grupos químicos além dos aminoácidos. 
PROTEÍNAS 
grupo prostético 
FÍGADO 
Albumina 
Alfa 1 glico 
proteína ácida 
Alfa 1 anti 
tripsina 
Haptoglobina 
Transferrina 
Lipoproteínas 
. Fibrinogenio. Factor VII 
. Protrombina 
Proteína C 
reativa 
Alfa 2 macroglobulina 
Exercícios de Fixação 
• 1- Qual a importância estrutural das PT? 
• 2- O que são aa? 
• 3-Qual a diferença entre aa essencias e 
não essenciais? 
• 4- Qual o nome da ligação entre os 
aminoácidos? 
• 5- A Hemoglobina é uma estrutura 
proteica? Justifique? 
• 6- Qual a função da hemoglobina nos 
animais?