Química de proteínas e módulo de carboidratos

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Revisão
Proteínas e carboidratos 
Objetivos da aula teórica
Discutir a importância das proteínas. 
Classificar as proteínas de acordo com a função biológica, exemplificando. 
Reconhecer a classificação das proteínas de acordo com a forma, exemplificando. 
Reconhecer a classificação das proteínas de acordo com o grupo químico que contém (simples e conjugada), exemplificando. 
Descrever e explicar os níveis de organização estrutural das proteínas. 
Explicar as forças que mantêm a distribuição espacial de uma proteína e como a mesma é estabilizada. 
Explicar proteína nativa e desnaturada. 
Reconhecer a importância do meio para a estabilidade das proteínas e exemplificar agentes desnaturantes, explicando o que acontece com a proteína na presença destes agentes. 
Introdução
Principais funções das proteínas
Função estrutural
Função transportadora
Função catalítica
Função de defesa
Função contrátil (contração muscular)
Função reguladora
Como classificar as proteínas de acordo com a sua forma
Proteínas Simples ou conjugadas
Presença ou não de grupos prostéticos
Holoproteína = Apoprotéína + grupo prostético
EX.:
Glicoproteínas
Metaloproteínas
Lipoproteínas
Hemoproteínas
Níveis de organização estrutural das proteínas
Estrutura secundária 
α-hélice e conformação-β
Dobramentos
Voltas beta
Conectam extremidades de dois segmentos adjacentes de uma folha beta antiparalela formando uma volta de 180º utilizando para isso quatro aminoácidos.
Estruturas mais elaboradas
Estrutura terciária
Consiste em até onde os átomos de uma cadeia polipeptídica podem interagir nessa cadeia, e não se limitam a interações entre aminoácidos adjacentes entre si, ou seja, é o arranjo tridimensional total de todos os átomos de uma proteína.
Estrutura quaternária
Corresponde ao nível mais alto de estruturação protéica, onde temos mais de uma cadeia polipeptídica interagindo entre si, como subunidades montadas.
Estrutura protéica (padrões estruturais)
Domínio
É uma parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se movimentar como uma entidade isolada em relação ao restante da estrutura protéica.
 
 Texto adaptado do Lehninger, quinta edição, pág.131.
Motivo
É um padrão de dobramento identificável, contendo dois ou mais elementos da estrutura secundária e/ou conexões entre eles. Também conhecido como estrutura supersecundária ou dobramento.
 
 Texto adaptado do Lehninger, quinta edição, pág.131.
Estabilidade esturtural das proteínas
Principais Forças mantenedoras
Pontes de Hidrogênio
Ligações iônicas 
Pontes dissulfeto
Forças de Van der Waals
Principais Influências ambientais
pH
Temperatura
Solutos hidrofílicos
Perguntas 
(questionário da professora)
7) O que são proteínas e peptídeos?
8) Explique a ligação peptídica e cite suas características.
9) Explique os níveis estruturais das proteínas.
10) O que são voltas-β?
11) Qual a relação entre estrutura e função?
12) O que é uma proteína fibrosa e globular?
13) O que é uma proteína nativa e desnaturada?
Carboidratos
Definição
Química (o que são carboidratos?)
Classificação
Quanto ao número de carbonos*
Quanto ao número de monômeros 
* Classificação válida para monossacarídeos
Reações orgânicas importantes para os carboídratos
Ciclização de carboidratos
Ligações glicosídicas
Isomeria (estereoisomeria ou isomeria espacial)
Enantiômeros. Imagem especular, não superponíveis, mas sobreponíveis.
Diasteroisômeros. Não sobreponíveis
Epíemeros
Os carbonos anoméricos e açucares redutores. Qual a relação?
Reações importantes na química de carboidratos
Oxidação 
C1: ácido aldônico
C2: ácido urônico
C1 e C6: ácido aldárico
Esterificação e fosforilação
Aminação 
Galactosamina (ácido hialurônico)
Glicosamina (heparina)
Complexo amido-iodo
Fixação
Quais as funções químicas que caracterizam um carboidrato?
Como calcular o número de isômeros?
Qual o nome da ligação que une carboidratos entre si, e como ela ocorre?
Quais as duas formas anoméricas dos carboidratos?
O que são epímeros,enantiômeros e diasteroisômeros?
O que são açucares redutores?
Cite quatro funções para os carboidratos.
Introdução à digestão 
Digestão:
Boca: α-amilase/ forma dextrinas e dissacarídeos do amido.
Estômago: Baixo pH no meio inativa a α-amilase (salivar), todavia esta ainda fica ativa até a primeira contração estomacal.
Intestino delgado: α-amilase (pancreática) forma mais dextrinas e dissacarídeos que serão convertidas em monossacarídeos por enzimas específicas para serem absorvidas no intestino, donde serão enviadas ao fígado e aos sistema circulatório. 
A primeira imagem é um esquema da molécula de amidos, enquanto a segunda imagem representa uma dextrina e a isomaltose, a terceira imagem também demonstra uma dextrina do amido, entretanto esta será clivada em maltose.
Glicólise (fase preparatória) 
Glicólise (fase de pagamento)
Pra quê piruvato?
Piruvato pode seguir pra via de fermentação láctea.
Piruvato pode seguir para fermentação alcoólica.
Piruvato pode seguir para o Ciclo de Krebs.
Gliconeogênese
É uma via metabólica ativada fisiologicamente em situações de jejum.
 Ocorre em cerca de 90% no fígado e 10% nos rins. 
Essa via metabólica usa compostos não glicídicos com no mínimo 3 carbonos como o lactato, aminoácidos glicogênicos (exceto leucina e lisina), glicerol e proprionato para produção de glicose num via que lembra a glicólise vista no sentido contrário
Ciclo de Cori
Fixação
Quis as etapas da digestão dos carboídratos e quais enzimas estão envolvidas?
Onde ocorre a absorção dos carboídratos?
Qual o saldo total de ATP e NADH produzido na glicólise?
Quais as etapas irreversíveis na glicólise? São catalisadas por quais enzimas?
Quais os destinos do piruvato?
Qual a importância do ciclo de Cori?
Glicogenólise
Revisão
Quebra da ligação α (1 4) pela glicogênio fosforilase.
Quebra das ligações e tranferência de ligações α (1 6) glicosil (4:4) transferase / amilo α (1 6) glicosidase. 
Fornecimento da glicose pela glicogenólise
Fornecimento da glicose pela glicogenólise
Regulação
A glicogenólise é aumentada no fígado quando estamos em jejum e no músculo quando estamos praticando exercícios físicos.
Regulação alostérica ( glicogênio fosforilase): O excesso de glicose-6-fosfato e de ATP nos hepatócitos ou nas fibras musculares inibem a glicogenólise, enquanto que altas concentrações de cálcio e AMP estimulam.
A insulina inibe a glicogenólise enquanto que o glucagon e adrenalina estimulam.
Fixação
Em que células ocorre glicogenólise naturalmente, e em qual lugar da célula isso se processa ?
Quais os produto imediatos?
Como é obtida a glicose-6-fosfato?
Como é obtida a glicose livre?
Qual a importância da glicogenólise?
Como o glicogenólise é regulada?
Cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa
Complexo piruvato desidrogenase
Circuitos ou lançadeiras
GLICEROL FOSFATO
maLATO-ASPARTATO
Complexos
Fixação 
Onde ocorre a C.T.E e a F.O?
Qual o intuito desses processos?
Como os NADH ultrapassam a membrana mitocondrial interna? Explique sucintamente.
 Ao oxidar o NADH no complexo I, para quem é doado o elétron? Quantos prótons são bombeados para o espaço intermembrana?
E nos complexos II, III, e IV?
O que é a teoria quimiosmótica?
Com seus conhecimentos em metabolismo de carboidratos faça o saldo total de ATP por glicose.
Saldo total de ATP
Via
Produção
Saldo
Glicólise
2ATP
2NADH
7ATP
Complexopiruvatodesidrogenase
2NADH
5 ATP
Ciclo de Krebs
2 ATP
6 NADH
2 FADH2
20 ATP
Total 32* ATPs. 
*O NADH produzido pela reação: gliceraldeído-3-fosfato 1.3 bifosfoglicerato na glicólise pode produzir 3 ou 5 ATPs de acordo com o circuito que usa para entrar na mitocôndria podendo o saldo total ser de 30 ATPs.