Enzimas: Catalisadores Biológicos

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Enzimas
- O organismo deve ser capaz de se auto replicar
- Deve ser capaz de realizar reações químicas com eficiência
Características das Enzimas
- São catalizadores biológicos que todos possuem
- Maioria são proteínas
- Só degrada o substrato específico para ela
- São renovadas
- Muito eficientes
- São econômicas, reduzindo a energia de ativação necessária para e reação catalisada
- São atóxicas
- fundamentais para qualquer processo químico
Aplicabilidade
- Diagnósticos de doenças
- Indústrias de fabricação de papéis, colas e couro
- Processamento de alimentos- fermentação
- Agricultura
Classificação das Enzimas
·	Classe
·	Subclasse
·	Grupos Químicos
·	A enzima propriamente dita 
1 - Óxidurredutases (Etanol)
- Transferência do H do substrato A para o substrato B
- Gera lipídeo com oxidação
- Oxidorredução - perca de 1 H para o ambiente
- NAD+ ou FAD
2 - Transferase (Glicose - ganha 1 fosfato do ATP)
- Transferência de parte do substrato, parte do grupo
- Sempre 2 moléculas
- Todos os aminoácidos sofrem
3 - Hidroláses (Sacarose)
- Catálise com presença de água
- Ligações covalentes
- Quebram ligações e adicionam uma molécula de água
4 - Liáses (Fumerase)
- Retirada ou adição de dupla ligação
5 - Isomerase
- Mudança de posição de algumas regiões
- Forma isômeros
6 - Ligases
- Condensação de duas moléculas
- Sempre associado ao ATP
- Só é utilizada a energia da quebra
Mecanismo de ação enzimática
- Aumentar velocidade da reação sem afetar o equilíbrio
Enzima Livre - ES - Produto + Enzima
Sem catalisador - muita energia
Com catalisador - diminui
Interação Enzima - Substrato
- Enzima reconhece o substrato, se fecha e forma o produto
Sítio Ativo
- Ocupam pequeno volume na molécula
- São tridimensionais
- Ligação fraca (pontes de H, ligação iônica)
- São bolsões ou cavidades dna superfície da enzima
- Depende do arranjo dos átomos no centro ativo
PH e Temperatura
- Bom funcionamento da enzima 
- 30 a 34°C temperatura ótima universal
- Cada enzima funciona no seu PH ideal (máxima atividade)
GELO - estado inerte / sem ação
FOGO - desnaturação
enzima + substrato + tampão
> formação de produto - PH ótimo
Cinética Enzimática
- Estudo do funcionamento da enzima
- O processo de geração do produto é lento, limitante
V = R3 x [ES]
Excesso de substrato - pequena quantidade de produto
Constante de Michaelis Menten - Km
- A velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração da enzima
- Não consegue determinar Km com precisão
- Quanto menos Km maior afinidade
- Velocidade e afinidade
Tubo de ensaio
- Concentrações diferentes de substrato
- Mesma quantidade de enzima
- = Identificação do produto formado
Lineweaver Burk
- Facilita a determinação do Km
- Usa dados da curva, faz o inverso e tem exatidão do Km
Inibidores Enzimáticos
- Medicamentos
Irreversíveis
- Inibidor de liga à molécula e não se desliga mais
- Ex: aspirina - ciclogenase fica inativa pois parte da aspirina se liga a ela
Reversíveis
·	Competitiva
- Não deixa fazer produto
- Se colocar muito substrato desloca inibidor
- Inibidor não afeta Vmáx nas afinidades
Vmáx - igual
Km - diferente
·	Não competitiva
- Inibidor se liga em outra região após o substrato
- Não adianta acrescentar mais substrato
- Não gera produto
- Diminui Vmáx e não o Km
Vmáx - diferente
Km - igual
Cofatores Enzimáticos
- Vitaminas - robofamina, biotina, ácido fólico
- Metais - zinco, ferro
Vo = P
 ------- = velocidade
 Delta t