Resumo BQ - Aminoácidos

Prévia do material em texto

AMINOÁCIDOS
Moléculas bem pequenas
Grupo amina e grupo carboxílicio (COOH)
IMPORTÂNCIA: síntese de diferentes tipos de moléculas, inclusive proteínas
Se diferenciam pela cadeia lateral R/ grupo R -> 5 grupos
AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS: NÃO produzidos pelo homem
VALORES DE PH:
Proteínas podem ter sua carga modificada ( +, - ou neutra ). característica útil SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS.
Determina forma que a proteína pode assumir (a forma de dobramento dessa cadeia)
OBS: modificação cargas elétricas = proteína enrolada -> desenrola.CONCLUSÃO: essa forma de pH elétrico afeta a estrutura da proteína e determina o enrolamento/desenrolamento da cadeia, podendo influenciar na ligacao de outras moléculas, dependendo da carga elétrica apresentada pelos aa.
CONCLUSÃO: essa forma de pH elétrico afeta a estrutura da proteína e determina o enrolamento/desenrolamento da cadeia, podendo influenciar na ligacao de outras moléculas, dependendo da carga elétrica apresentada pelos aa.
PARA QUE SERVEM OS AA:
Formação de proteínas
Luciferina: proteína presente no vagalume
Hemoglobina: proteína presente nas hemácias (sangue) -> oxigenação tecidos
Colágeno: pele e couro. Ex: gelatina (colágeno quebrado -> insolúvel em água)
Elastina: chifres, unhas e cabelo
Queratina: unhas, pêlos, chifres, cabelos. Ex: cágados com densa camada de queratina na carapaça.
Unidades formadoras dos peptídeos (associação de aa)
 Peptídeos: Derivados da quebra de uma proteína maior.
Glutamato
Cisteína GLUTATIONA (GSH) defesa contra agentes oxidantes
Glicina 
 Produzida pela união desses 3 aa é um peptídeo
FUNÇÕES GLUTATIONA:
Mantém grupos sulfidrílicos das proteínas no estado SH (reduzido)
Agente redutor na síntese de desoxirribonucleotídeos
Inativação de peróxidos
 OBS: Se algum H é retirado, a glutationa doa para repor esse H que foi perdido
Na membrana celular OU dentro das céls, glutationa pode doar H: inativar PERÓXIDOS e transformar RIBOSE em DESOXIRRIBOSE durante síntese de nucleotídeos do DNA.
 
CONCLUSÃO: A glutationa é considerada um peptídeo de poder REDUTOR (doador de H). CONCLUSÃO: A glutationa é considerada um peptídeo de poder REDUTOR (doador de H).
Impede que proteínas percam H
Impede oxidação de outras moléculas
Transforma ribose em desoxirribose durante a síntese de nucleotídeos do DNA
Impede que proteínas percam H
Impede oxidação de outras moléculas
Transforma ribose em desoxirribose durante a síntese de nucleotídeos do DNA
GLUTAMATO: 
É um aa
Além de formar proteínas e ter outros papéis é componente de uma COENZIMA (TETRAIODOFOLATO) derivada do ÁCIDO FÓLICO, uma vitamina presente nas folhas vegetais.
COENZIMAS: auxiliam enzimas nas reações químicas
Necessário para produção da coenzima tetraiodofolato,.
SISTEMA NERVOSO : reação química perde COOH na forma de CO2 ácido alfa-beta-gama-aminobutílico (GABA)
GLUTAMATO : 
Coenzima tetraiodofolato
Sistema nervoso – GABA (neurotransmissor inibitório) -> excitabilidade, ansiedade, agitação. Efeito anticonvulsivo tbm
Glutationa 
TRIPTOFANO:
Aminoácido obtido a partir da quebra de proteínas
Transformado em SEROTONINA (algumas enzimas adicionam OH ao triptofano e depois tiram um grupo COOH do triptofano, transformando em serotonina).
A partir dos aa as cels, principalmente as nervosas, produzem subst que regulam o funcionamento do sistema nervoso , dentre elas GABA e SEROTONINA.
HISTIDINA: 
Aminoácido
Produz HISTAMINA (por remoção COOH) liberada pelos MASTÓCITOS em caso de picadas de insetos na pele coceira, vermelhidão, inchaço (REAÇÃO ALÉRGICA)
CREATINA:
usada na contração muscular
CREATINA RECEBE PO43- FOSFOCREATINA 
 
 1ª fonte de energia usada na contração musc
 no início de um exercicio
OBS: A creatina é PRODUZIDA pelas nossas cels, mas pode ser ingerida para garantir trabalho muscular.
Outras fontes usadas pelo músculo:
GLICOGENIO
AC GRAXOS
GLICOSE
CREATINA
3- Síntese de bases nitrogenadas púricas (A;G) e pirimídicas (C;T;U) a partir de ASPARTATO, GLICINA e GLUTAMINA doadores de prótons para produção de bases
ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS
Pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino
Grupo R: varia em cada aa, fica livre numa cadeia proteica, conferindo as caracts das prot
OBS: nomear ác. Carboxílico -> 1° ac carboxilico (alfa), 2° (beta)... etc
TODOS aa formadores de nossas proteinas possuem um grupo carbox (COOH) ligado ao C alfa, por isso temos grupo ALFA CARBOXILICIO. idem para grupos ALFA AMINO
CADEIA LATERAL R: caracterizam as proteínas (insolúveis, carga +, carga -)
Ligação entre aa: grupo COOH de um aa + grupo AMINO do outro, tendo os GRUPOS R LIVRES
GRUPOS R:
dependendo do grupo R pode ocorrer atração entre os aa, ocorrendo o DOBRAMENTO da proteína, podendo assumir forma mais arredondada ou mais alongada!
ATRAÇÃO ENTRE GRUPOS R DOBRAMENTO PROTEINA
 - tamanho
Diferentes grupos R - estrutura
 - carga elétrica
 - polaridade
****** APENAS 1 AA APRESENTA H LIGADO AO GRUPO R GLICINA***********
Nos outros aa C alfa ligado a 4 grupos diferentes !! - grupo alfa carbox
 							 - grupo alfa amino
 							 - H
 CARBONO QUIRAL - cadeia diferente
aa podem existir sobre diferentes isômeros diferenciando pela sua POSIÇÃO
 LEVÓGIRO (L-configurado) -> grupo amino à ESQUERDA
			 DESTRÓGIRO (D-configurado)-> grupo amino à DIREITA
Obs: o HOMEM usa apenas aa L-CONFIG!!!
Os aa ligam seu grupo ALFA AMINO no sítio ativo da enzima ESPECIFICIDADE
GRUPO ALFA AMINO 
SITIO ATIVO ENZIMA
OBS: se o aa for D-CONFIG, ele nao se liga à enzima ! NÃO ocorrerá ligação com RECEPTOR no SÍTIO ATIVO da ENZIMA
*****APENAS AS BACTÉRIAS CONSEGUEM PRODUZIR E USAR AA D-CONFIG EM SUA PC E ALGUNS DE SEUS COMPONENTES***
Há medicamentos que estimula a síntese de D-CONFIG e L-CONFIG, mas aproveitamos apenas L-CONFIG.
POLARÍMETRO DESVIO LUZ POLARIZADA DIREITA OU ESQUERDA
CLASSIFICAÇÃO QUANTO A POLARIDADE DO GRUPO R
Todas proteinas produzidas 20 aminoacidos
Aa APOLARES:
cadeia R apolar
PONTE DE HIDROGÊNIO: surge quando H ligado a atomo eletronegativo!
OBS: H ligado ao C não interagem com a agua, não há diferença de eletronegatividade APOLARES
GLICINA (gly) 
ALANINA (ala)
PROLINA (pro)
VALINA (val)
LEUCINA (leu)
ISOLEUCINA (isoleu)
METIONINA (met)
INCAPAZ DE SE ASSOCIAREM COM A ÁGUA POR PONTES DE H
PROTEÍNA RICA NESSES AA:
COLÁGENO rico em GLI, ALA, PRO
OBS: PROLINA -> iminoácido
 SEU GRUPO AMINO NÃO É SEPARADO!
VALINA
LEUCINA CADEIA RAMIFICADA!
ISOLEUCINA
BCAA
 
Aminoácido SULFURADO METIONINA
			 FÍGADO metilação
			
Adiciona metil em molécs consideradas estranhas,transformando-as e eliminando-as
 	
 Reações de desintoxicação e síntese LECITINA
(2) Aa POLARES:
SERINA grupo OH
TREONINA grupo OH
CISTEÍNA grupo SULFIDRÍLICO
ASPARAGINA grupo AMIDA
GLUTAMINA grupo AMIDA
Esses grupos podem fazer ponte de H com a água e outras molecs polares mesmo não tendo cargas + ou -
CISTEÍNA aminoácido sulfurado!
PONTE DISSULFETO: GLUTATIONA (cisteina+glutamato) doa-se H da cisteína e quando glutationa doa esse, S pode se unir ao S de outra cisteína ou quando a cisteína de outra cadeia também perde H, os 2 S que sobraram podem se unir.
MANTÉM UNIÃO DAS 2 CADEIAS DE UMA PROTEINA OU PERMITE DOBRAMENTO DE UMA CADEIA PROTEICA
IONIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOSMeio ácido [H+] Grupo amina (BÁSICO) captura H+
Meio básico [H+] Grupo amina abandona H+ se comportando como ÁCIDO DE BRONSTED (doa H+)