Aminoácidos

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– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
 
• Unidades que compõem as proteínas, compostas por 
ácidos carboxílicos com um grupo amino 
 
• Mais de 500 aminoácidos são encontrados na 
natureza, principalmente alfa-aminoácidos, mas 
somente 20 compõem as proteínas das espécies, 
sendo eles os aminoácidos primários-padrão, 
codificados por códons 
 
• São sólidos, solúveis em solventes polares [ex: água, 
etanol] devido as cargas conferidas por grupamentos 
funcionais dissociáveis, e insolúveis em solventes 
apolares [ex: benzeno, éter] 
 
• São incolores – não absorvem luz 
visível 
 
o A tirosina, fenilalanina e 
triptofano absorvem luz ultravioleta 
 
▪ O triptofano absorve luz UV c/ 
elevado comprimento de onda [250-290nm], sendo o 
principal responsável pela habilidade da maioria das 
proteínas de absorver luz na região de 280nm 
 
o Aminoácidos pós-traducionais: aminoácidos. 
adicionais que surgem por modificações de um 
aminoácido já presente em um peptídeo; ex: no 
colágeno, há conversão de 
peptidil-prolina e peptidil-lisina 
em 4-hidroxiprolina e 5-hidroxlisina; a carboxilação 
de resíduos glutamil de proteínas da cascata de 
coagulação de resíduos de gama-carboxiglutamil 
forma um grupo de íon cálcio (essencial na 
coagulação) 
 
▪ Modificações pós-traducionais 
podem gerar novos grupos R, 
conferindo novas propriedades 
 
▪ Em laboratório, é possível 
introduzir em proteínas, por meio de 
expressão genica recombinante 
com propriedades novas e/ou 
aumentadas, aminoácidos não 
naturais diferentes 
 
• Fórmula molecular geral: 
RCH(NH2) COOH 
o Função amino localizada no 
carbono C2 (carbono-alfa), 
conferindo característica básica 
 
o O resíduo aminoterminal, o qual 
inicia a sequência de aminoácidos, determina a 
direção em que os peptídeos são sintetizados in vivo 
 
o O grupo carboxílico confere característica acida 
 
o Radical (grupo r) sendo uma alquila ou arila – parte 
que define as propriedades de cada aminoácido de 
acordo com suas características estruturais, 
tamanho, carga elétrica e solubilidade 
Prolina: grupo 
IMINO – anel 
rígido confere 
uma estrutura 
menos flexível 
A cadeia lateral e 
seu N-alfa-aminico 
formam uma 
estrutura rígida em 
anel, c/ 5 átomos, 
o que difere dos 
demais – apresenta um grupo 
amino secundário [iminoácido] 
 
Metionina: grupo tio éter apolar 
• Triptofano: anel indólico 
• É relativamente apolar, como a tirosina, mas 
são mais polares que a fenilalanina 
 
• Serina e treonina possuem grupo hidroxil, e a 
cisteína sulfridil, ambas conferem polaridade – 
formam pontes de hidrogênio 
 
• Asparagina e Glutamina possuem grupamentos 
amida 
 
• A histidina possui cadeia lateral c/ pKa ~ pH7, 
podendo ser doadora ou aceptora de [H]+ 
 
• Contendo o grupo ionizável amino [NH3] + (lisina 
e histidina) e/ou carboxil [COO-], as cadeias 
laterais são ionizáveis 
 
o Pode conter grupos hidroxila, amino, tiol, etc. 
 
• São anfóteros – reagem c/ ácidos e bases, podendo 
doar ou receber prótons 
(H)+, formando sais 
orgânicos 
 
• São organolépticas, a 
maioria de sabor 
adocicado 
 
• Apresentam 
atividade óptica 
por possuírem 
carbono 
assimétrico na 
forma levogira e 
solubilidade variável em água, provocando um desvio 
de luz polarizado 
 
• Estrutura primária: sequência de aminoácidos 
constituída pelo n e pela ordem dos resíduos de 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
aminoác. em um polipeptídio, formadas por ligações 
peptídicas de caráter de dupla ligação parcial – 
aparato de síntese proteica [ocorre usando apenas L-
aminoácidos], que ocorre nos ribossomos, formando 
até 21 proteínas [21° aminoácido: selenocisteína-
natural] primárias, ligados entre si por ligações amida 
o Aminoác. presentes em peptídeos são chamados de 
resíduos aminoacil e são designados pela 
substituição dos sufixos -ato ou -ina por aminoác. 
livres por -il, sendo assim, os peptídeos são 
denominados como derivados do carboxiterminal 
 
o A terminação ina no carboxiterminal indica que seu 
grupo alfa-carboxílico não está envolvido em uma 
ligação peptídica 
 
o Por ser dupla ligação parcial, não há liberdade de 
rotação em torno da ligação que une o carbono da 
carbonila e o nitrogênio 
 
o Há perda liquida de uma carga positiva e uma 
negativa em consequência da ligação peptídica 
formada, possuindo carga no pH fisiológico devido a 
seus grupamentos carboxil e aminoterminais e, 
quando presente, grupamentos R ácidos ou básicos 
 
o Para desenhar uma 
estrutura peptídica: 
1. Acrescente os átomos da 
cadeia principal na ordem 
nitrogênio-alfa → carbono-
alfa → carbono da carbonila 
2. Acrescente um átomo de H a cada carbono-
alfa e a cada nitrogênio do peptídeo 
3. Acrescente um átomo de O ao carbono da 
carbonila 
4. Acrescente os grupamentos R apropriados 
[sombreados] a cada átomo de carbono-alfa 
Ligações 
carbono-
nitrogênio 
• Se formam pela 
reação entre o 
grupo carboxila 
[COO-] de um aminoácido, e o grupo amino [NH3+] 
do aminoácido seguinte, resultando em uma amida 
 
• Altamente apolar 
 
• Ligação dissulfeto 
Tipos de aminoácidos 
Essenciais Não são 
sintetizados 
pelo organismo 
Isoleucina (Iso) 
Leucina (Leu) 
Valina (Val) 
Fenilalanina (Fen) 
Metionina (Met) 
Treonina (Tre) 
Triptofano (Tri) 
Lisina (Lis) 
Histidina (His) 
Não-
essenciais 
Sintetizados 
pelo organismo 
a partir de 
outros 
precursores 
Alanina (Ala) 
Ácido aspártico (Asp) 
Asparagina (Asn) 
Ácido glutâmico (Glu) 
Serina (Ser) 
 
Semi-
essenciais 
[ou 
precursores
] 
Sintetizados a 
partir de outros 
precursores 
Arginina (Arg) 
[glutamina/glutamato] 
Cisteína (Cis) 
[aspartato] 
Glutamina (Gln) 
[ácido glutâmico, 
amônia] 
Glicina (Gly) 
[serina, colina] 
Prolina (Pro) 
[glutamato] 
Tirosina (Tyr) 
[fenilalanina] 
Especiais Fazem parte de 
alguns tipos de 
proteína, 
formados a 
partir de 
modificações 
de alguns dos 
20 aminoácidos 
padrão 
4-Hidroxiprolina 
5-Hidroxilisina 
 
Encontradas nas 
proteínas fibrosas do 
tecido conjuntivo 
(colágeno) 
 
 
 
Centro Quiral 
• É um átomo de carbono, sempre saturado [ligado por 
ligações simples], que se liga à outras 4 moléculas, 
sendo um grupo amina, um grupo carboxílico, um 
hidrogênio e um radical característico de cada 
aminoácido, conduzindo uma simetria 
o Não ocorre na glicina – seu carbono-alfa apresenta 
2 átomos H, tornando-se inativa 
 
• Enantiômeros: molécula que é a imagem especular de 
outra molécula, ou seja, diferente em seus centros 
quirais – cada centro assimétrico de uma molécula 
pode apresentar duas configurações possíveis 
 
Projeção de 
Fischer 
• Arranjo tetraédrico dos 
orbitais de ligação ao redor 
do carbono alfa dos 
aminoácidos, o qual não admite 
um plano de simetria 
 
o Os 4 grupos substituintes 
podem ocupar 2 posições 
espaciais distintas, que são imagens especulares, não 
superponíveis 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
 
D-aminoácidos 
• Alinhados ao radical (cadeia carboxílica) e o 
carboxilato (COO-; formado pela dissociação do 
grupo carboxila em pH fisiológico) nas linhas verticais 
da projeção, são aminoácidos com o grupo amino 
(NH3+) à direita – encontrados apenas em 
antibióticos, como bacitracina, gramicidina A, e 
bleomicina 
 
• Possuem funções metabólicas não só em bactérias, 
como também em humanos 
 
Aminoácidos naturais 
D-serina Encontrados livres no 
tecido cerebral D-aspartato 
D-alanina Encontrados nas 
paredes celulares de 
bactérias gram-
positivas 
D-glutamato 
D-
metionina 
D-leucina 
Incorporados 
pelo Vibrio 
cholerae em sua 
camada 
peptideoglicana 
Secretado por Bacillus 
subtilis 
D-tirosina Provoca a 
desmontagem 
do biofilme 
D-triptofano 
 
L-aminoácidos 
• Aminoácidos c/ grupo amino (NH3) à esquerda – nas 
moléculas proteicas são sempre L-estereoisômeros 
o Fornece as unidadesmonoméricas, donde são 
sintetizadas as longas cadeias polipeptídicas das 
proteínas, além de participar de funções como a 
transmissão nervosa [ex: glutamato], biossíntese de 
porfirinas, purinas, pirimidinas e ureia 
 
o Os seres humanos não sintetizam 10 dos L-
aminoácidos presentes em proteínas em 
quantidades adequadas para suprir o crescimento 
infantil ou manter um adulto saudável, devendo 
conter na dieta quantidades adequadas desses 
aminoácidos 
 
o São enantiômeros (classe de estereoisômeros) 
Aminoácidos não proteicos 
Aminoácido Função 
Ornitina Intermediário da 
síntese da ureia 
Citrulina Intermediário da 
síntese da ureia 
Homocisteína Intermediário da 
biossíntese da 
cisteína 
Homosserina Produto da 
biossíntese da 
cisteína 
Glutamato-gama-semialdeído Catabólitos da 
serina 
Aminoácidos potencialmente tóxicos 
Homoarginina 
 
Clivado pela 
arginase, formando 
L-lisina e ureia, 
relacionado com o 
neurolatirismo 
[caracterizada por 
paralisia espástica, 
progressiva e 
irreversível] humano 
Ácido-beta-N-
Oxalildiaminopropiônico (beta-
ODAP) 
 
Neurotoxina 
relacionada com o 
neurolatirismo 
humano 
beta-N-
Glutamilaminopropionitrila [BAPN, 
deriva da beta-aminopropionitrila 
da glutamina] 
 
Presente em sementes da ervilha 
doce [leguminosa da espécie 
Lathyrus] 
Osteolatirogênio 
Ácido 2,4-diaminobutírico 
 
Inibe a ornitina 
transcarbamoilase, 
hepática, resultando 
em toxicidade por 
amônia 
beta-m,etilaminoalanina 
 
Presente em sementes de 
cicadáceas 
Possível fator de 
risco para doenças 
neurodegenerativas, 
incluindo o 
complexo 
parkinsonismo-
esclerose lateral 
amiotrófica 
[presente em 
morcegos que 
consomem as 
sementes] 
 
Selenocisteína 
• É o ‘’21° aminoácido’’ proteico e um L-aminoácido, 
inserido em uma cadeia polipeptídica em 
crescimento durante a tradução, 
especificada por um 𝑅𝑁𝐴𝑡𝑠𝑒𝑐 ao utilizar o 
códon UGA especifico para selenocisteína 
pela presença de uma estrutura em alça a qual 
insere-se na região não traduzida do RNAm, 
encontrado em todas as proteínas de todos os 
domínios, substituindo o enxofre em cisteína 
 
• O ser humano contém aprox. 2 dúzias de 
selenoproteínas, incluindo peroxidases, redutases, 
selenoproteína P (circula no plasma) e as iodotironina 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
deiodinases (convertem o pró-hormônio tiroxina [T4] 
em tireóideo 3,315-triiodotironina [T3] 
Zwitterions 
• Íon dipolar formado pela 
protonação do grupo amino 
pelo ácido carboxílico, ou 
seja, contém um n° igual de 
grupos negativos e 
positivamente carregados, não possuindo carga 
líquida 
 
• Aminoácidos em solução em pH neutro 
 
• Em solução 
aquosa, 
aminoácidos 
ionizados 
apresentam 
características acidas ou básicas, devido a presença 
do ácido carboxílico (-COOH) e da base amino (NH2) 
 
• } Equilíbrio protônico 
dinâmico entre -COOH e -NH3+; 
ambos são ácidos fracos, mas o R-COOH é mais forte 
o Em pH 7,4, os grupamentos carboxila existem quase 
totalmente como R-COO- [seria totalmente caso 
fosse um pH suficientemente alto para que 
predomine um grupamento amino s/carga], e 
grupamentos amino predominantemente como R-
NH3+ 
• Forma predominante de aminoácidos 
presentes no sangue e na maioria dos 
tecidos 
 
• Não existe em solução aquosa, pois, em 
qualquer pH suficientemente baixo para 
protonar o grupamento carboxila; não é 
carregada, e é frequentemente usada em reações 
que não envolvem 
 
Constante de dissociação (pK) 
• Corresponde ao pH em que há 50% de dissociação 
do ácido ou da base 
 
Constante de dissociação ácida (pKa) 
• Capacidade de uma substância ceder um próton 
 
• Estado de ionização dos grupos carboxila e amino dos 
aminoácidos 
 
• Força de um ácido → constante de equilíbrio 
[estabilidade relativa do ácido e da base conjugada] 
ácido-base em água 
 
• Varia/ c o pH – quanto mais fraco o ácido, maior o 
valor do pKa, e menor a capacidade do composto 
em ceder prótons – ionização em proporção limitada 
o Ácido fraco: pK1 = 2,0 
o Em pH = 2; [COOH] = [COO-] 
o [H]+ em pH < 2 = predomínio da forma COOH 
o [H]+ em pH > 2 = predomínio da forma COO- 
 
• Variações do grupo carboxila: protonado (um próton 
[H]+ liga-se a um átomo, molécula ou íon, tendo como 
produto um ácido conjugado do reagente inicial) e 
desprotonado (um próton [H]+ é ‘’removido’’ (quebra 
da ligação) de uma molécula ou de um íon, tendo 
como produto uma base conjugada, 
o O ácido de Bronsted-Lowry é uma substancia que 
pode protonar outra 
 
o A carga da molécula/íon é mudada assim como o 
caráter hidrófobo/hidrofílico 
 
o Íons/moléculas polibásicas: passam por mais de uma 
protonação/desprotonação 
 
o Quando o próton não é ácido, requer o uso de 
bases mais fortes, como os hidróxidos, devido ao 
poder de formar hidrogênio na forma de gás 
quando o próton de outras moléculas é removido – 
essa reação deve ser realizada sob atmosfera inerte, 
devido à água ser fonte de prótons presente no ar 
circundante da reação, podendo reagir c/ o hidreto, 
incendiando o aparato. 
 
o Em moléculas com múltiplos prótons dissociáveis, o 
pKa de cada grupamento ácido é designado 
substituindo o ‘’a’’ por um n° 
 
o O ambiente de um grupo dissociável afeta o pKa; 
quanto mais apolar é o ambiente [menor 
capacidade da água de estabilizar espécies 
carregadas], maior o valor de pKa de um grupo 
carboxila [torna-se um ác. mais fraco] e menor o de 
um grupo amino [torna-se um ác. mais forte] 
▪ A estabilidade pode ser alcançada na presença 
adjacente de um grupo de carga oposta, e na 
presença de um similarmente carregado pode 
desestabilizar uma carga em desenvolvimento 
 
o Valores de pKa dos grupos R de aminoácidos livres 
em solução aquosa fornecem apenas um valor 
aproximado de seus valores de pKa presentes em 
proteínas 
 
o O pKa da cadeia lateral depende da sua 
localização na proteína 
 
• 𝐻𝐴 + 𝐻2𝑂 ↔ 𝐻3𝑂
+ + 𝐴− 
• 𝐻𝐴 ↔ 𝐴− + 𝐻+ 
• 𝐾𝑎 =
[𝐻3𝑂]×[𝐴
−}
{𝐻𝐴]
 
• 𝑝𝐾𝑎 = −𝑙𝑜𝑔𝐾𝑎 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
Constante de dissociação básica (pKb) 
• Capacidade da substancia poder aceitar um próton 
 
• Quanto mais fraca a base, maior o valor do pKb, e 
menor a capacidade do composto em receber 
prótons 
o Em pH = 9, [NH2] = [NH3]+ 
o [H]+ em pH < 9 = predomínio da forma NH3+ 
o [H]+ em pH > 9 = predomínio da forma NH2 
Ponto isoelétrico 
• Valor de pH onde o aminoácido apresenta carga 
elétrica líquida igual a zero, havendo equilíbrio entre 
cargas negativas e positivas dos grupamentos 
iônicos; é o pH ‘’a meio caminho’’ entre os valores 
de pKa para as ionizações em ambos os lados das 
espécies isoelétricas 
• pH onde 
se encontra o 
zwitterion 
o pH > pKa 
= H+ presente 
– substância 
protonada 
o pH < pKa = H+ ausente – substância desprotonada 
 
• 𝑃𝐼 = 
𝑝𝐾𝑎+𝑝𝐾𝑏
2
 
 
• Aminoácidos com radicais ionizáveis → Encontrar 
molécula em estado neutro e fazer a média 
aritmética dos pKs adjacentes 
 
o Em laboratório, o conhecimento do pI orienta a 
seleção de condições para as separações 
eletroforéticas 
 
Equilíbrio protônico do ácido aspártico 
Aminoácidos e a vida 
• Vida (definição funcional): matéria que se manifesta 
pelo crescimento, metabolismo, reprodução e 
evolução 
 
• Servem como enzimas, proteínas de transporte de 
armazenamento, fotorreceptores, coordenação de 
movimentos, suporte mecânico à pele e aos ossos, 
controle de crescimento e diferenciação, e 
anticorpos 
 
• Podem ser produzidos industrialmente através da 
hidrólise proteica [utilização de fontes de proteínas 
de outros produtos na forma de subproduto, por 
síntese química, por métodos biotecnológicos 
(biossíntese, catálise enzimática, semi-fermentação e 
fermentação) 
 
• Proteína + água c/ ação de catalisadores = alfa-
aminoácidos]; A cada dia os rins filtram +/-50g de 
aminoácidoslivres do sangue arterial renal, que são 
quase totalmente reabsorvidos no túbulo proximal, 
conservando-os para a síntese de proteínas e outras 
funções vitais 
Análise do conteúdo de 
aminoácidos em materiais 
biológicos 
• Aminoácidos das proteínas é inferido a partir da 
sequência de DNA do gene que a codifica, ou 
diretamente analisada por espectrometria de massa 
 
• Pode ser detectado quantidades anormais de 
aminoácidos na urina 
 
• Aminoácidos livres liberados pela clivagem de 
ligações peptídicas em ácido clorídrico aquecido 
podem ser separados e identificados por 
cromatografia liquida de alta eficiência [HPLC] ou 
por cromatografia em camada delgada [CCD] 
composta por uma mistura de componentes polares 
e apolares 
o Aminoácidos apolares movem-se mais ao passo 
que aminoác. polares movem-se menos 
Curva de titulação 
 
• Consiste na remoção gradual de prótons através da 
adição de uma base, e a curva de titulação 
corresponde ao gráfico dos valores de pH da 
solução em função do volume de base adicionado, 
revelando os pKs dos grupos ionizáveis do AA 
 
1. Dissociação do grupo carboxila (– COOH): Em 
aminoácidos que contém um grupo alfa-carboxila 
e um alfa-amino em pH baixo (ácido), ambos se 
encontram protonados; à medida que o pH é 
aumentado, o grupo – COOH pode dissociar-se, 
doando 1 próton ao meio, resultando na formação 
do carboxilato (– COOH-) 
 
2. Dissociação do grupo amino (– NH3): É um ácido 
mais fraco que o – COOH (K1), consequentemente 
apresenta constante de dissociação menor (K2); há 
liberação de um próton pelo grupo amino 
protonado, resultando em uma forma 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
desprotonada 
 
• O pKa para o grupo mais acídico (-COOH) é o pK1, 
enquanto o pKa para o grupo acídico seguinte (-
NH3+) é o pK2 
• Pares tampões: –COOH/–COO- serve como tampão 
na região de pH ao redor do pK1 
a –NH3+/–NH2 tampona na região ao redor do pK2 
 
Equação de Henderson-Hasselbalch 
• É a relação quantitativa entre o pH da solução e a 
concentração de um ácido fraco (HA) e sua base 
conjugada – sal (A- ; forma ionizada de um ácido 
fraco) 
 
 
• Equação de Henderson-Hasselbalch: 
 
• Prevê a capacidade tamponante – o tamponamento 
ocorre com um valor diferente de 1 unidade de pH a 
partir do pKa 
o O tampão é produzido pela mistura de um ácido 
fraco (HÁ) com sua base conjugada (A-) 
• Quando um ácido (ex: HCl) é adicionado em uma 
solução, pode ser neutralizado pelo A-, que é 
convertido em HÁ 
• Se uma base for adicionada, pode ser neutralizada 
pelo HA, sendo convertida em A- 
 
• A máxima capacidade tamponante ocorre quando o 
pH = pKa, quando [HA] = [A-], mas um par conjugado 
ácido/base ainda pode servir como tampão efetivo 
quando o pH da solução estiver até +/- 1 unidade de 
pH afastado do pKa 
 
• Em pH < pKa, a forma ácida protonada [CH3-COOH] 
é a predominante 
• Em pH > pKa, a forma básica não protonada [CH3-
COOH-] é a predominante 
Patologias associadas 
• Latirismo: doença irreversível em que os indivíduos 
perdem o controle de seus membros após a ingestão 
de certos aminoácidos presentes em sementes de 
leguminosas do gênero Lathyrus 
 
Hidrofilia e Hidrofobia 
Hidrofílicos Hidrofóbicos 
Arginina 
Asparagina 
Ácido aspártico 
Cisteína 
Ácido glutâmico 
Glutamina 
Glicina 
Histidina 
Lisina 
Serina 
Treonina 
Alanina 
Isoleucina 
Leucina 
Metionina 
Fenilalanina 
Prolina 
Triptofano 
Tirosina 
Valina 
 
Classificação de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais 
Aminoácidos com cadeias 
laterais apolares 
 
Alanina 
Glicina 
Isoleucina 
Leucina 
Metionina 
Fenilalanina 
Prolina 
Triptofano 
Valina 
Incapacidade de receber e/ou 
doar prótons 
Nas proteínas 
encontradas 
em soluções 
aquosas – 
ambiente polar, 
as cadeias 
laterais apolares 
agrupam-se no 
interior da 
proteína [efeito 
hidrofóbico], 
preenchendo-a 
à medida qu ela se dobra, ajudando a 
estabelecer sua forma tridimensional 
Nas proteínas encontradas em ambiente 
hidrofóbico, os grupos R apolares encontram-se 
na superfície proteica, interagindo c/ o 
ambiente lipídico 
 
Incapacidade de participar em 
ligações iônicas ou de H 
Cadeias laterais ‘’oleosas’’ – 
propriedade que promove 
interações hidrofóbicas 
Aminoácidos com cadeias 
polares desprovidas de 
carga elétrica 
Carga líquida = 0 em pH neutro Ligação dissulfeto: a 
cadeia lateral da 
cisteína contém um 
grupo sulfidrila (-SH), 
Nas proteínas, os 
grupos –SH de 2 
cisteínas podem 
oxidar-se e formar um 
As cadeias laterais da cisteína e 
da tirosina podem perder um 
próton em pH alcalino 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
 
Asparagina 
Cisteína 
Glutamina 
Serina 
Treonina 
Tirosina 
A serina, 
treonina e 
tirosina 
contém 
um grupo 
OH polar 
que 
participa 
em ligações de hidrogênio 
componente do sítio 
ativo das enzimas 
dímero (cistina), que 
contém a ligação 
cruzada ponte 
dissulfeto (-S-S-) 
Cada cadeia lateral da 
asparagina e glutamina contém 
um grupo carbonila e um amida 
que também participa em 
ligações H 
Aminoácidos com cadeias 
laterais ácidas 
 
Ácido aspártico 
Ácido glutâmico 
O ácido aspártico e ácido glutâmico são doadores de prótons 
São denominados aspartato e glutamato, respectivamente 
 
 
Em pH fisiológico, as cadeias laterais estão ionizadas – grupo carboxilato 
carregado negativamente [COO-), dissociam-se em pH fisiológico 
Aminoácidos com cadeias 
laterais básicas 
 
Arginina 
Histidina 
Lisina 
A lisina, histidina e a arginina são aceptoras de prótons 
Em pH fisiológico, as cadeias laterais da lisina e da arginina estão ionizadas 
(protonada), geralmente com carga positiva em pH fisiológico 
A histidina é fracamente básica, e o 
aminoácido livre não apresenta carga 
em pH fisiológico 
Quando incorporada em uma proteína, 
sua cadeia lateral pode apresentar 
carga positiva ou neutra a depender do 
ambiente iônico fornecido pelas 
cadeias polipeptídicas 
 
Tabela com os valores de pKa dos grupos funcionais 
Aminoácido Grupo pK1 
[alfa-
COOH] 
Grupo Pk2 
[alfa-
NH3+] 
Grupo pK3 PI 
Glicina 
 
É o menor dos aminoácidos 
alfa-
carbóxilo 
2,34 alfa-amino 9,60 - - 5,97 
Alanina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,35 alfa-amino 9,69 - - 6,02 
Valina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,32 alfa-amino 9,62 - - 5,97 
Leucina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,36 alfa-amino 9,60 - - 5,98 
Isoleucina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,36 alfa-amino 9,68 - - 6,02 
Serina 
 
Seu 
grupamento 
álcool primário 
pode atuar 
alfa-
carbóxilo 
2,21 alfa-amino 9,15 - - 5,68 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
durante a 
catálise 
enzimática por 
ser nucleófilo 
O grupo -OH 
serve como 
ponto de 
acoplamento 
covalente de 
grupos fosforil 
que regula a 
função proteica 
Treonina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,63 alfa-amino 10,43 - - 6,53 
Fenilalanina 
 
alfa-
carbóxilo 
1,83 alfa-amino 9,13 - - 5,48 
Triptofano 
 
alfa-
carbóxilo 
2,38 alfa-amino 9,39 - - 5,88 
Metionina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,28 alfa-amino 9,21 - - 5,75 
Prolina 
 
alfa-
carbóxilo 
1,99 alfa-amino 10,60 - - 6,29 
Asparagina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,02 alfa-amino 8,88 - - 5,45 
Glutamina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,17 alfa-amino 9,13 - - 5,65 
Tirosina 
 
O grupo -OH 
serve como 
ponto de 
acoplamento 
covalente de 
grupos fosforil 
que regula a 
função proteica 
alfa-
carbóxilo 
2,20 alfa-amino 9,11 Fenólico 10,07 5,65 
O grupo -OH 
serve como 
ponto de 
acoplamento 
covalente de 
grupos fosforil 
que regula a 
função proteica 
Lisina 
 
alfa-
carbóxilo 
2,18 alfa-amino 8,95 Amino 10,53 9,74 
Histidina 
 
alfa-
carbóxilo 
1,82 Imizadol 
Permite que 
atue em pH 
neutro 
como 
catalisador 
básico ou 
ácido s/ 
necessidade 
de 
interação 
induzida 
6 alfa-
amino 
9,17 7,58 
– BRENDA RODRIGUES [2° SEMESTRE] 
pelo 
ambiente 
Arginina 
 
alfa-carbóxilo 
2,17 alfa-amino 9,04 Guanidino 12,48 10,76 
Ác. aspártico 
 
alfa-
carbóxilo 
2,09 Beta-
carbóxilo 
3,86 alfa-
amino 
9,67 2,97 
Ác. Glutâmico 
 
alfa-
carbóxilo 
2,19 Gama-
carbóxilo 
4,25 alfa-
amino 
9,67 3,22 
Cisteína 
 
Seu grupamento 
– SH pode atuar 
durante a 
catálise 
enzimática por 
ser nucleófilo 
alfa-
carbóxilo 
1,71 Sulfidrila 8,33 alfa-
amino 
10,78 5,02 
Determinação das propriedades dos aminoácidos pelos grupos alfa-R 
Os aminoácidos são classificados em básicos, ácidos, aromáticos, alifáticos ou contendo enxofre c/ base na 
composição e nas propriedades de seus grupos R 
Ácido carboxílico Inclui formação de ésteres, amidas e anidridos ácidos 
Grupamento amino Inclui acilação, amidação e esterificação 
Grupamentos -OH e -SH Inclui oxidação e esterificação 
Grupamentos R hidrofóbicos de alanina, valina, leucina 
e isoleucina, e R aromáticos de fenilalanina, tirosina e 
triptofano 
Situam-se no interior de proteínas citosólicas 
Grupamentos R carregados de aminoácidos básicos e 
ácidos 
Estabilizam conformações proteicas através de 
interações iônicas ou de pontes salinas, que também 
funcionam nos sistemas de ‘’retransmissão de carga’’ 
durante a catálise enzimática e no transporte de 
elétrons na respiração mitocondrial