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AN02FREV001/REV 4.0 
 51 
PROGRAMA DE EDUCAÇÃO CONTINUADA A DISTÂNCIA 
Portal Educação 
 
 
 
 
 
 
CURSO DE 
BIOQUÍMICA CLÍNICA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aluno: 
 
EaD - Educação a Distância Portal Educação 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 52 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CURSO DE 
BIOQUIMIA CLÍNICA 
 
 
 
 
 
 
MÓDULO II 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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MÓDULO II 
 
 
Esse tópico revê a anatomia do fígado, metabolismo hepático normal, testes 
bioquímicos para a avaliação da função renal. 
 
 
4 FUNÇÃO HEPÁTICA 
 
 
4.1 ANATOMIA DO FÍGADO 
 
 
O fígado é o maior órgão do corpo humano que atua como uma glândula do 
corpo humano pesa entre 1200 a 1600 g e se localiza no canto direito superior do 
abdômen, sob o diafragma. Divide-se em dois lobos, apresenta amplo aporte 
sanguíneo. Funciona como glândula exócrina, isto é, libera secreções em sistema de 
canais que se abrem em uma superfície externa. Atua também como glândula 
endócrina, uma vez que também libera substâncias no sangue ou nos vasos 
linfáticos. A sua estrutura fundamental é o hepatócito. 
 
 
4.2 METABOLISMO HEPÁTICO NORMAL 
 
 
Funções do fígado: 
- Emulsificação de gorduras no processo digestivo, através da secreção 
da bile; 
- Síntese do colesterol; 
- Destruição das hemácias; 
- Síntese de proteínas do plasma; 
 
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- Lipogênese, a produção de triglicérides (gorduras); 
- Conversão de amônia em ureia; 
- Armazenamento e liberação de glicose; 
- Destoxificação de muitas drogas e toxinas. 
 
O fígado possui funções complexas e dinâmicas. Dentre as principais 
atividades realizadas por este órgão, está a formação e excreção da bile. As células 
hepáticas produzem em torno de 1,5 litros de bile por dia, descarregando-a através 
do ducto hepático. 
Outra função do tecido hepático é a transformação de glicose em glicogênio. 
Ligada a este processo, o fígado está envolvido na regulação e na organização de 
proteínas e gorduras em estruturas químicas utilizáveis pelo organismo por meio da 
concentração dos aminoácidos no sangue. Esse processo resulta na conversão em 
glicose para que seja utilizada pelo organismo no seu metabolismo. Nesse mesmo 
processo, ocorre a formação de um subproduto, a ureia, eliminada pelo rim. 
Paralelamente as funções já citadas existem ainda a elaboração da 
albumina, do fibrinogênio e isto tudo ao mesmo tempo em que ocorre a 
desintegração dos glóbulos vermelhos pelas células hepáticas. O tecido hepático 
realiza diversos processos simultaneamente, destruindo, reprocessando e 
reconstruindo. A produção de heparina e de vitamina A a partir do caroteno também 
são originadas no fígado. 
O fígado, além de produzir em seus processos diversos elementos vitais, 
ainda age como um depósito, armazenando água, ferro, cobre e as vitaminas A, 
vitamina D e complexo B. Participa também da regulação do volume sanguíneo, pois 
durante o seu funcionamento produz calor. É um importante órgão com ação 
antitóxica. O tecido hepático processa e elimina os elementos nocivos de bebidas 
alcoólicas, café, barbitúricos, gorduras entre outros. Além disso, possui um papel 
vital no processo de absorção de alimentos. 
 
 
 
 
 
 
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FIGURA 19 
 
FONTE: Disponível em: <http://www.bioquimica.com.br/content/ABAAAAMFMAA/bioquimica-clinica>. 
Acesso em: 22 abr. 2011. 
 
 
4.3 AVALIAÇÃO BIOQUÍMICA DA FUNÇÃO HEPÁTICA 
 
 
Finalidade: 
- Identificar anormalidades de função hepática; 
- Determinar o tipo de anormalidade e auxiliar na identificação do local e 
o grau da lesão no órgão. 
- Auxiliar no prognóstico e acompanhamento do paciente com 
enfermidade hepática 
 
 
 
 
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4.4 MARCADORES LABORATORIAIS: 
 
 
Lesão; 
Colestase; 
Função (síntese/depuração). 
 
 
4.5 TESTES BIOQUÍMICOS DE ROTINA 
 
 
― Bilirrubina conjugada e não conjugada (marcador de lesão e de 
colestase); 
― Fosfatase alcalina (marcador de colestase); 
― γ-glutamiltransferase ou γ-GT (marcador de colestase); 
― Aminotransferases ou transaminases (marcador de lesão); 
― Albumina (marcador de lesão). 
 
 
4.5.1 Bilirrubina 
 
 
A bilirrubina é derivada dos glóbulos vermelhos senescentes, mas também 
do turnover de outras proteínas que contém heme, como os citocromos. Cerca de 
70% a 80% da bilirrubina são provenientes da destruição das hemácias que são 
removidas da circulação pelos macrófagos. 
A hemoglobina é metabolizada no baço e no sistema reticuloendotelial, 
sendo degradadas em heme e globina. Dessa forma, o ferro livre e a biliverdina são 
produzidos. A ação da enzima biliverdina redutase sobre a biliverdina gera a 
bilirrubina. A bilirrubina por sua vez, é pouco solúvel em soluções aquosas em 
valores de pH fisiológico. Então, esta bilirrubina recém-formada, circula no sangue 
ligado à albumina sérica (chamada de bilirrubina indireta, forma não conjugada). 
 
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Esta fração da bilirrubina liga-se tão fortemente à albumina sérica e a lipídeos que 
não se difunde livremente no plasma e, portanto, não aparece na urina. Da 
circulação a bilirrubina indireta é transportada pelo sistema porta até o fígado, onde 
penetra no hepatócito por dois mecanismos distintos: difusão passiva e endocitose. 
Uma vez dentro do hepatócito, a bilirrubina desliga-se da albumina e forma 
um complexo proteico com as chamadas proteínas Y e Z (também chamadas 
ligandinas). É então transportada para o retículo endoplasmático liso, onde se torna 
um substrato da enzima glicuronil transferase, dando origem a um diglicuronídeo 
conjugado (mono- e triglicuronídeos também são formados). A bilirrubina, agora já 
conjugada, denominada bilirrubina direta, sendo transportada até a membrana 
celular. Na face oposta aos sinusoides e próxima aos canalículos biliares, ela é 
excretada diretamente, alcançando o trato intestinal, onde é metabolizada pelas 
bactérias da flora intestinal, formando o stercobilinogênio. A maior parte deste 
stercobilinogênio é excretada nas fezes, outra parte é reabsorvida e eventualmente 
reexcretada na bile (circulação entero-hepática). Uma pequena quantidade é 
excretada pelos rins, sendo designado urobilinogênio. 
O aumento dos níveis de bilirrubina sérica reflete-se em uma cor amarela 
das escleras, das mucosas e da pele chamada de icterícia. 
É relativamente comum os recém-nascidos apresentarem icterícia. Cerca de 
60% dos neonatos podem apresentar elevações na concentração de bilirrubina 
sérica. É possível correlacionar o aumento dos níveis séricos de bilirrubina com 
alterações em uma das etapas do seu metabolismo. Os níveis séricos da bilirrubina 
indireta são determinados pela velocidade de produção e pela velocidade de 
remoção dessa bilirrubina da circulação. 
Os distúrbios que alteram a capacidade de depuração do fígado estão 
ligados à captação e/ou conjugação hepática. Doenças que causam a hemólise dos 
eritrócitos, como na hemólise isoimune neonatal, geram uma grande produção de 
bilirrubina. Como as enzimas hepáticas do metabolismo da bilirrubina são pouco 
expressas nos recém-nascidos,
bebês podem não ser capazes de excretar as 
grandes quantidades de bilirrubina gerada pela quebra dos eritrócitos. A 
haptoglobina, responsável pela entrega da hemoglobina às células reticoendoteliais 
é usada clinicamente como um indicador do grau de hemólise intavascular. 
Pacientes com significativa hemólise intravascular possuem baixas ou nenhuma 
 
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concentração de haptoglobina plasmática, por exceder a capacidade de ligação do 
complexo hemoglobina-haptoglobina. 
Reforçamos que o aumento de bilirrubina indireta não induz a presença de 
bilirrubina na urina. 
As elevações de bilirrubina direta no soro podem ser atribuídas à doença 
hepática e/ou do trato biliar. As doenças do trato biliar podem ser ainda, intra ou 
extra-hepáticas. Os níveis séricos da bilirrubina direta são determinados pela 
capacidade de excreção da bilirrubina pelo fígado, ou seja, pela integridade 
fisiológica do hepatócito e da permeabilidade das vias biliares. Patologias que 
alterem essas funções cursam com aumento da bilirrubina direta e, muitas vezes, da 
bilirrubina indireta e com a presença de bilirrubina na urina. 
A seguir serão descritos as icterícias hemolítica, obstrutiva e hepatocelular. 
Metabolismo normal da bilirrubina: 
 
 
FIGURA 20 
 
FONTE: MACHADO, Ana Paula Marques (autora). 
 
 
 
 
 
 
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4.5.1.1 Icterícia Hemolítica 
 
 
O fígado é capaz de conjugar e excretar por dia mais de 3000 mg de 
bilirrubina, cuja produção normal é de apenas 300 mg/dia. Em situações como na 
anemia falciforme, deficiência de G-6-P-desidrogenase e na malária, onde há lise 
maciça de eritrócitos, a produção de bilirrubina é mais alta do que a capacidade 
hepática de conjugá-la. 
Os níveis de bilirrubina não conjugada no sangue tornam-se aumentados, 
causando icterícia. 
 
 
FIGURA 21 
 
FONTE: MACHADO, Ana Paula Marques (autora). 
 
 
 
 
 
 
 
 
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4.5.1.2 Icterícia Obstrutiva 
 
 
É o resultado da obstrução do ducto biliar. O tumor hepático ou cálculos 
biliares podem causar bloqueio dos ductos biliares impedindo a passagem de 
bilirrubina conjugada para o intestino. Os sintomas apresentados por estes pacientes 
são dor gastrintestinal, náuseas e as fezes apresentam-se claras. O fígado direciona 
a bilirrubina conjugada para o sangue causando a hiperbilirrubinemia. 
 
 
FIGURA 22 
 
FONTE: MACHADO, Ana Paula Marques (autora). 
 
 
4.5.1.3 Icterícia Hepatocelular 
 
 
A lesão dos hepatócitos pode causar aumento dos níveis sanguíneos de 
bilirrubina não conjugada. A cirrose e a hepatite são exemplos onde à lesão hepática 
afeta a conjugação da bilirrubina que não é eficientemente secretada para a bile, 
contudo se difunde para o sangue. O urobilinogênio aumenta na urina, pois a lesão 
 
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hepática diminui a circulação entero-hepática desse composto, permitindo que uma 
maior quantidade dele chegue ao sangue, onde é filtrado para a urina. A urina torna-
se escura e as fezes uma cor de argila clara. 
 
Bilirrubina 
 Bilirrubina Total Bilirrubina Direta Bilirrubina 
Indireta 
ICTERÍCIA HEMOLÍTICA: Aumentada Normal ou 
aumentada 
Aumentada 
ICTERÍCIA OBSTRUTIVA: Aumentada Aumentada Normal ou 
aumentada 
ICTERÍCIA HEPATOCELULAR Aumentada Aumentada Aumentada 
 
 
4.5.1.4 Icterícia em Recém-nascidos 
 
 
Os bebês acumulam bilirrubina, pois a atividade da bilirrubina 
glicuroniltransferase hepática é baixa ao nascimento. 
 
 
ICTERÍCIA DO RECÉM-NASCIDO (CRITÉRIOS DIAGNÓSTICOS): 
Baixa atividade de bilirrubina glicuroniltransferase problemas de conjugação; 
Aumento nas taxas de bilirrubina de > 5 mg/dL/dia; 
Bilirrubina total superior a 12,9 mg/dL; 
Bilirrubina total superior a 15 mg/dL em prematuros; 
Bilirrubina direta superior a 1,5 mg/dL; 
Persistência de icterícia após 10° dia de vida; 
Persistência de icterícia após duas semanas de vida em prematuros. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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4.5.2 Fosfatase Alcalina 
 
 
Fosfatase alcalina ou FAL é uma enzima relativamente inespecífica que 
catalisa a hidrólise de vários fosfomono ésteres em pH alcalino que está presente 
nas células que delineam os ductos biliares do fígado. Os níveis de FAL no plasma 
irão aumentar com grandes obstruções do ducto biliar, colestase intra-hepática ou 
doenças infiltrativas do fígado. FAL está presente no tecido ósseo e placentário, 
então ela está aumentada em crianças em crescimento (já que seus ossos estão 
sendo remodelados). Os valores de referência são de 40-150 U/L. 
Está amplamente distribuída nos tecidos humanos. Mucosa intestinal, 
fígado, túbulos renais, baço, ossos, leucócitos e placenta. 
A forma predominante no soro de adultos normais origina-se do fígado e 
esqueleto. 
Sua exata função é desconhecida. 
Parece estar associada ao transporte de lipídeos no intestino e com 
processos de calcificação óssea. 
 
 
HIPERFOSFATEMIA ALCALINA 
 
 
OBSTRUÇÃO HEPÁTICA: como a enzima está localizada na membrana 
dos canalículos biliares, a enzima está elevada no trato biliar. 
Lesões expansivas: carcinoma hepatocelular primário e matástases. 
Hepatite viral e cirrose. 
Fármacos: amoxilina, antifúngicos, benzodiazepínicos, eritromicina, 
esteroides, anabolizantes, estrógenos, inibidores da ECA, sulfoniluérias, anti-
inflamatórios não esteroides. 
Outras desordens: mononucleose infecciosa, colangite e cirrose biliar 
primária. 
Fosfatase alcalina ou FAL 
 
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4.5.3. Gama-Glutamiltranspertidase (γGT) 
 
 
Catalisa a transferência do grupo γ-glutamil de um peptídeo para outro 
peptídeo ou aminoácidos produzindo aminoácidos γ-glutamil e cisteinil-glicina. 
Esta enzima também conhecida como Gama GT ou GGT está envolvida no 
transporte de aminoácidos e peptídeos através das membranas celulares, na síntese 
proteica e peptídica, na regulação dos níveis teciduais de glutation e no transporte 
de aminoácidos entre membranas. A gama GT é encontrada em vários tecidos como 
os rins o cérebro, o pâncreas, porém a maior quantidade de gama GT corpórea está 
presente nos hepatócitos. 
Embora razoavelmente específica para o fígado e por ser considerado um 
marcador mais sensível para lesões colestáticas que a fostatase alcalina, a gama 
glutamil transpeptidase pode estar elevada até mesmo em pequenos níveis 
subclínicos de disfunção hepática. Ela também pode ser útil em identificar a causa 
de uma elevação isolada da fosfatasealcalina. A GGT está aumentada em casos de 
toxicidade alcoólica (aguda e crônica). 
AUMENTO DA ATIVIDADE: enzima no soro é de origem do sistema 
hepatobiliar. 
- Obstrução intra-hepática e extra-hepática: cirrose, colestase, icterícia 
obstrutiva, colangite e colecistite. 
- Doenças hepáticas relacionadas ao álcool. 
- Hepatite infecciosa. 
- Neoplasmas. 
- Esteatose hepática. 
- Fibrose cística (mucoviscidose). 
- Câncer prostático 
- Outras causas: lúpus eritematoso sistêmico e hipertireoidismo. 
- Fármacos: basbitúricos, antimicrobianos e benzodiazepínicos. 
 
 
 
 
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4.5.4 Aminotransferases ou Transaminases 
 
 
4.5.4.1
 
. Alanina transaminase (ALT) 
 
Alanina transaminase (ALT), também chamada transaminase glutâmica 
pirúvica sérica ou TGP, é uma enzima presente no citoplasma dos hepatócitos. O 
tempo de meia vida é de 47+ ou – 10 horas. 
Quando há lesão celular, a ALT atinge a corrente sanguínea e seus níveis 
séricos podem, portanto, ser mensurados. A ALT aumenta drasticamente em lesões 
hepáticas
agudas, como na hepatite viral ou overdose de paracetamol. Os valores 
de referência são de 0 - 50 U/L. 
 
 
4.5.4.2 
 
Aspartato transaminase (AST) 
 
Aspartato transaminase (AST), também chamada de transaminase glutâmica 
oxalacética sérica ou TGO é similar à ALT presente na mitocôndria e citoplasma dos 
hepatócitos. Seu tempo de meia vida é de 17 + ou – 5 horas. Está aumentada na 
lesão hepática aguda, mas também está presente nas hemácias e musculo 
esqueléticos e cardíacos, não sendo então uma enzima específica do fígado. A 
proporção entre a AST e a ALT é, às vezes, útil para diferenciar as causas da lesão 
hepática. Os valores de referência são de 0 – 45 U/L. 
Em dano hepatocelular leve a forma predominante no soro é a 
citoplasmática, enquanto em lesões graves há liberação da enzima mitocondrial, 
elevando a relação AST/ALT. 
Hepatite viral aguda: Na fase aguda a ALT (TGP) geralmente apresenta 
atividade maior que a AST (TGO). Relação AST/ALT menor que 1. 
Cirrose: a atividade da AST (TGO) geralmente é maior que a da ALT (TGP). 
Relação AST/ALT maior que 1. 
 
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4.5.5 
 
Albumina 
 
Albumina é uma proteína feita especificamente pelo fígado. É o principal 
constituinte da proteína total; a fração restante é chamada de globulina (incluindo as 
imunoglobulinas). Os níveis de albumina estão diminuídos em doenças crônicas do 
fígado, como a cirrose. Também estão diminuídos na síndrome nefrótica, na qual a 
albumina é perdida através da urina. Desnutrição ou estado de catabolismo de 
proteína também pode levar a uma hipoalbuminemia. A meia-vida da albumina é 
aproximadamente 20 dias. As albuminas não são consideradas um fator muito 
especial para detectar a função hepática, já que os fatores de coagulação são muito 
mais sensíveis. Os valores de referência são de 30-50 g/L. (3,3-4,6 g/dL). 
 
 
4.6 EXERCÍCIOS DE FIXAÇÃO 
 
 
1- Coloque V para verdadeiro e F para falso: 
(...) Os distúrbios que alteram a capacidade de depuração do fígado estão ligados à 
formação de células β hepátcas. 
(...) O fígado funciona como glândula exócrina, isto é, libera secreções em sistema 
de canais que se abrem numa superfície externa. 
(...) O aumento dos níveis de bilirrubina sérica reflete-se numa cor amarela das 
escleras, das mucosas e da pele chamada de icterícia. 
 (...) Os níveis de albumina estão diminuídos em doenças crônicas do fígado, como 
a cirrose. 
(...) Pacientes com doenças hepáticas podem apresentar aumento dos teores de 
ureia plasmática e redução das funções lipídicas. 
 
 
 
 
 
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Complete as lacunas: 
 
2- Umas das principais atividades do funcionamento ....................... do fígado é a 
................ e excreção da bile. 
(A) reconstrutor e dinâmico – formação 
(B) dinâmico e complexo – formação 
(C) reconstrutor e dinâmico – degradação 
(D) complexo e reconstrutor – degradação 
(E) dinâmico e regulador – degradação 
 
3- Albumina é uma proteína feita especificamente pelo fígado, sendo o principal 
constituinte da proteína total, a fração restante é chamada de: 
(A) globulina (incluindo as imunoglobulinas) 
(B) aminoácidos γ-glutamil e cisteinil-glicina 
(C) hepatócito. 
(D) lipogênese 
(E) células hepáticas 
 
Repostas: 
1) (F)- (V)- (V)- (V)- (F) 
2) B 
3) A 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Esse tópico revê a anatomia, testes laboratoriais e a patologias 
relacionadas ao funcionamento do pâncreas. 
 
 
5 FUNÇÃO PANCREÁTICA 
 
 
O pâncreas humano é um importante órgão gastrointestinal acessório, que 
pesa menos de 100g. A localização deste órgão é na parede posterior do abdome, 
atrás do estômago, entre o duodeno e o baço. 
FIGURA 23 
O pâncreas é dividido em 
quatro partes: cabeça, colo, corpo e 
cauda. 
Cabeça: fica do lado direito do 
duodeno. 
Colo: é curto (1,5-2,0cm) e está 
situado após a cabeça do pâncreas. 
Corpo: continua a partir do 
colo. 
Cauda: prolonga-se até o baço. 
O ducto pancreático principal 
começa na cauda e se estende até a 
cabeça do pâncreas, onde na maioria 
das vezes se une ao ducto colédoco, 
para formar a ampola 
hepatopancreática (Ampola de Valter). 
FONTE: Margarida de Mello Aires, 
Fisiologia, 2008 p.853. 
Essa por sua vez se abre na parte descendente do duodeno. Estes ductos 
contêm esfíncteres na parte terminal que controlam o fluxo de bile (produto 
secretado pelo fígado e armazenado na vesícula biliar) e de suco pancreático 
(produzido pelas células acinares e ductais). A Ampola de Valter fica muito próxima 
 
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ao ducto biliar comum e por isso pacientes que tem pancreatite, às vezes, tem 
algumas manifestações hepáticas e vice-versa, em função da proximidade. 
Este órgão possui funções secretoras endócrinas e exócrinas. A secreção 
endócrina está relacionada à síntese de hormônios. A secreção exócrina é formada 
de um componente aquoso, que é rico em bicarbonato (HCO3-) e ajuda a neutralizar 
os conteúdos duodenais. Além disso, a secreção exócrina contém enzimas que 
realizam a digestão dos carboidratos, das proteínas e das gorduras. A cada dia o 
pâncreas secreta cerca de1 litro de suco pancreático (10 vezes a sua massa). Tanto 
sinais neurais quanto hormonais controlam a secreção pancreática exócrina 
desencadeada pela presença de ácido e produtos da digestão no duodeno. 
O pâncreas é inervado por ramos do nervo vago e pelo sistema nervoso 
entérico. As fibras vagais formam sinapses com os neurônios colinérgicos dentro do 
pâncreas e inervam as células acinares e as ilhotas. Os nervos simpáticos pós-
ganglionares provenientes dos plexos celíacos e mesentérico superior inervam os 
vasos sanguíneos pancreáticos. A secreção do suco pancreático é estimulada pela 
atividade parassimpática e inibida pela atividade simpática. Os reflexos 
gastropancreáticos e enteropancreáticos são mediados pela continuidade do 
sistema nervoso entérico desses segmentos do trato gastrointestinal com o sistema 
nervoso entérico no pâncreas que inerva as células ductais e as acinares 
As células ductais são as principais responsáveis pela elaboração do 
componente aquoso do suco pancreático, sendo o hormônio secretina o principal 
estimulador fisiológico desta produção. 
As secreções das células acinares constituem o componente enzimático do 
suco pancreático. Esse componente contém enzimas importantes para a digestão de 
todas as classes principais de alimentos. Se as enzimas pancreáticas estiverem 
ausentes, lipídeos, proteínas e carboidratos são mal absorvidos. 
Uma das principais proteases pancreáticas é a tripsina. Esta protease é 
secretada no suco pancreático na forma de zimogênio inativo (tripsinogênio), que é 
especificamente ativado pela enteropeptidase, secretada pela mucosa duodenal. O 
suco pancreático contém também amilase que é secretada na forma ativa que cliva 
as moléculas de amido em oligossacarídeos. O suco pancreático contém ainda certo 
número de enzimas digestivas de lipídeos, ou lípases. 
 
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Os estímulos neurais e hormonais desencadeiam a secreção do suco 
pancreático. A estimulação dos ramos vagais para o pâncreas intensifica a 
secreção. A ativação das fibras simpáticas inibe a secreção pancreática, 
parcialmente pela redução do fluxo sanguíneo para o pâncreas. A secretina e a 
CCK, hormônios liberados pela mucosa duodenal, estimulam a secreção dos 
componentes aquosos e enzimáticos, respectivamente. A CCK também 
desencadeia a liberação de acetilcolina nos terminais nervosos no pâncreas. 
Controle da secreção pancreática exócrina
durante as fases cefálica, gástrica e 
intestinal. 
 
 
Fase Estímulo de secreção Mediador ou mecanismo 
Cefálica 
 
 
 
 
 
 
Gástrica 
 
 
 
 
 
Intestinal 
Visão, cheiro, paladar da 
comida 
 
 
 
 
Distensão do estômago 
Duodeno ácido pH<4,5), 
aminoácidos e ácidos 
graxos, Ca
Impulsos nervosos vagais 
e entéricos estimulam as 
células acinares e ductais 
 
Reflexos vagovagais e 
gastropancreáticos 
estimulam as células 
acinares e ductais 
Secretina estimula as 
céluals ductais. 
 
A CCK estimula o ramo 
aferente dos reflexos 
vagovagais às células 
acinares e ductais. 
Reflexos enteroepáticos 
estimulam as células 
acinares e ductais 
 
2+ 
 
 
Distensão do duodeno, 
hipertonicidade no jejuno 
 
 
A gastrina, responsável por estimular a secreção pancreática durante a fase 
cefálica, é liberada pela mucosa do antro gástrico em resposta aos impulsos vagais. 
Na fase intestinal da secreção, certos componentes do quimo no duodeno e 
parte superior do jejuno evocam a secreção pancreática. O ácido no duodeno e na 
parte superior do jejuno desencadeia a secreção de um grande volume de suco 
pancreático com baixa concentração de enzimas, sendo o hormônio secretina o 
principal mediador dessa resposta ao ácido. A distensão do duodeno evoca um 
 
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reflexo neural (reflexo duodenopancreático) e os reflexos vagovagais que promovem 
a secreção pancreática. 
A presença de peptídeos e de certos aminoácidos no duodeno desencadeia 
a secreção de um suco pancreático rico em componentes enzimáticos. Os ácidos 
graxos e os monoglicerídeos no duodeno também desencadeiam a secreção do 
suco pancreático rico em proteínas. O hormônio CCK é o mais importante mediador 
fisiológico do componente enzimático do suco pancreático. A CCK potencializa o 
efeito estimulatório da secretina sobre os ductos, enquanto a secretina tem o mesmo 
efeito de potencialização da CCK sobre as células acinares. 
Algumas das patologias que podem ocorrer neste órgão são: 
Pancreatite crônica: Lesão de longa data, onde há maior período até o 
surgimento dos sintomas; 
Pancreatite aguda: muito grave e possui duas formas: 
Edematosa: Cerca de 80% dos pacientes agudos desenvolvem esta forma 
da patologia; 
Hemorrágica: Grave, pois o paciente apresenta rápida necrose e hemorragia 
do órgão, conduzindo a grande mortalidade. 
Os sintomas que podem surgir são dor epigástrica intensa, vômito, febre e 
distensão abdominal. 
As causas de pancreatite podem ser devido a infecções, obstrução do ducto, 
hepatite, álcool e traumatismo. A inativação da tripsina dentro das células acinares, 
pode provocar um processo de autodigestão, o que pode causar a pancreatite. 
As enzimas pancreáticas consistem principalmente em amilase para a 
digestão de amido, lípase para a digestão de lipídeos e tripsina para a digestão das 
proteínas. As doenças intrínsecas do parênquima pancreático ou a obstrução do 
ducto pancreático por tumor ou por doença em área adjacente podem causar 
diminuição ou ausência completa das secreções pancreáticas. Esta falta resulta 
secundariamente no aparecimento de sintomas em consequência da carência 
dessas importantes enzimas digestivas. 
 
 
 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 71 
 
5.1 AMILASE 
 
 
A alfa-amilase consiste em dois grupos de isoenzimas: pancreática 
(produzido no pâncreas) e salivar (produzido pelas glândulas salivares). Cada grupo, 
por sua vez, consiste em mais de uma isoenzima. O fracionamento das isoenzimas é 
útil, pois a elevação da isoenzima tipo salivar sem aumento da isoenzima do tipo 
pancreática, sugere uma fonte de amilase não pancreática. 
Algumas condições podem reproduzir dosagens normais ou baixas de 
amilase sérica. A administração de glicose provoca redução do nível sérico de 
amilase sérica, devendo-se aguardar 2 horas depois do paciente ter-se alimentado 
para determinar os níveis séricos de amilase. A lipemia produz uma redução artificial 
dos valores da amilase quando são utilizadas as metodologias mais atuais. Na 
necrose hemorrágica maciça, pode não haver elevação dos níveis séricos de 
amilase, visto que não há células funcionantes para produzi-la. 
 
 
5.2 AMILASE URINÁRIA 
 
 
A determinação da amilase urinária pode ser útil, sobretudo quando os 
níveis séricos da enzima estão normais ou equivocadamente elevados. Em geral, a 
excreção urinária de amilase aumenta dentro de 24 horas após a amilase sérica e, 
de regra, permanece anormal durante 7 a 10 dias após a normalização da 
concentração sérica. Porém, deve-se levar em conta a influência da função renal. 
Existem pacientes que apresentam amilase aumentada e não possuem 
nenhuma doença pancreática. Este aumento de amilase sérica é denominado 
macroamilasemia. Isso ocorre porque as moléculas de amilase se ligam a algumas 
proteínas, em geral imunoglobulinas. Dessa maneira, as moléculas tornam-se muito 
grandes para serem filtradas pelo glomérulo e acabam acumulando no sangue. Essa 
é uma condição intrínseca de alguns indivíduos. 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 72 
Tabela de associação dos níveis séricos da amilase e condições clínicas. 
Aumentada Diminuída Normal 
Pancreatite aguda (níveis urinários 
refletem alterações séricas de 6-
10 horas). 
 
Destruição 
acentuada e 
extensa do 
pâncreas (p. ex., 
pancreatite aguda 
fulminante, 
pancreatite crônica 
avançada, fibrose 
cística avançada) 
 
Pacientes com 
recaída de 
pancreatite crônica 
 
Exacerbação aguda da pancreatite 
crônica 
 
 
Dano hepático 
grave (p.ex., 
hepatite, 
intoxicação, 
queimaduras 
extensa) 
 
Pacientes com 
hipertrigliceridemia 
(interferência técnica 
com o teste) 
 
 
Aumentada Diminuída Normal 
Pancreatite aguda induzidas por 
drogas (p.ex., corticosteroides, 
etanol...) 
Litíase ou carcinoma 
Interferências 
metodológicas por 
drogas (p.ex., citrato 
e oxalato, 
diminuição da 
atividade de ligação 
com os íons cálcio) 
 
 
Frequentemente 
normal nos pacientes 
com pancreatite 
alcoólica aguda 
 
Espasmo esfincteriano induzido por 
drogas (p. ex., opiáceos), onde se 
observa aumento da amilase a níveis 
de 2 a 15 vezes o normal. 
 
 
Combinação entre obstrução parcial 
mais estimulação provocada por 
drogas. 
Obstrução comum do ducto biliar 
 
 
Colecistite aguda 
 
 
Complicações de pancreatite 
(pseudocisto, ascite). 
 
 
Trauma pancreático (lesão 
abdominal) 
 
 
Doença intestinal isquêmica ou 
perfuração. 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 73 
 
Ruptura esofagiana 
 
 
Úlcera péptica perfurada ou 
penetrante 
Período pós-operatório de cirurgia 
abdominal. 
 
 
Envenenamento ou ingestão aguda 
de altas quantidades de álcool. 
 
 
Doença das glândulas salivares 
(Caxumba, inflamações supurativas, 
radiação). 
 
 
Tumores malignos (especialmente 
pulmão, ovários, pâncreas, além de 
mama e cólon); geralmente valores 
>25 vezes o limite superior da 
normalidade, o que raramente é visto 
na pancreatite. 
 
 
Aumentada Diminuída Normal 
Insuficiência renal avançada. 
 
 
Macroamilasemia 
 
 
 
Outros exemplos de doença hepática 
crônica é a cirrose, queimaduras, 
gravidez, cisto ovariano, cetoacidose 
diabética, cirurgia torácica recente. 
 
 
 
 
 
5.3 LIPASE 
 
 
O pâncreas é a principal fonte de lipase. A presença de colipase e sais 
biliares são necessários para atividade catalítica e para maior especificidade da 
lipase pancreática. A lipase sérica é inibida por proteínas, sais biliares e 
fosfolipídeos. A colipase atua para reverter esta inibição. Tanto a lipase quanto
a 
colipase são secretadas pelo pâncreas e, dessa maneira, estão presentes no soro. A 
colipase está presente no sangue de pacientes com pancreatite, mas em 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 74 
concentrações variáveis e usualmente abaixo do normal ou abaixo da quantidade 
necessária para ativar completamente a lipase pancreática. Para determinar 
exatamente e completamente a atividade da lipase pancreática em pacientes com 
pancreatite é essencial adicionar colipase ao conjunto de reagentes. 
O nível de lipase sérica é considerado mais específico do que o nível de 
amilase para a lesão pancreática. Os níveis de lipase aumentam um pouco mais 
tarde do que a amilase sérica, começando dentro de 3-6 horas, com observação de 
um pico mais frequentemente dentro de 24 horas. A lipase permanece anormal por 
mais tempo e normalmente retornam ao normal dentro de 7 a 10 dias. 
A lipase é excretada por filtração através dos glomérulos renais, após ser 
filtrada, a maior parte da enzima é reabsorvida pelos túbulos proximais dos rins e 
catabolizada em outro local. A determinação da lipase urinária não é atualmente 
utilizada. 
A avaliação da sensibilidade e especificidade na determinação da lipase 
sérica para a pancreatite aguda tem demonstrado uma considerável variação da 
sensibilidade e especificidade. Alguns consideram a lipase muito sensível e 
específica para doença pancreática aguda. 
A insuficiência renal constitui o distúrbio não pancreático (menor 
especificidade) mais frequentemente associado a níveis elevados de lipase sérica. A 
presença de lipemia produz níveis séricos falsamente diminuídos de lipase e 
amilase. 
 
Tabela de associação dos níveis séricos da lipase e condições clínicas. 
Aumentados Diminuídos Normais 
Pancreatite aguda Interferência metodológica 
(p.ex., presença de 
hemoglobina, cálcio 
iônico) 
Caxumba 
Úlcera péptica perfurada ou 
penetrante 
 Os níveis séricos de 
lípase podem ser mais 
baixos em recém-
nascidos 
Obstrução do ducto por 
litíase, espasmo 
esfincteriano induzido por 
drogas, combinação de 
obstrução parcial mais 
estimulação por droga 
 Macroamilasemia 
 
Pancreatite crônica 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 75 
Colecistite aguda 
Obstrução do intestino 
delgado 
 
Infarto intestinal 
Insuficiência renal aguda e 
crônica 
 
Alcoolismo 
Cetoacidose diabética 
Pancreatite aguda induzida 
por droga 
 
Interferência metodológica 
por drogas 
 
Doença crônica do fígado 
 
A amilasemia e a lipasemia podem estar elevadas em várias doenças 
abdominais que cursam com abdome agudo. No entanto, acredita-se que, quando 
há aumento destas enzimas acima de três vezes o limite superior de referência 
(LSR), associado a quadro clínico característico (dor abdominal, hipersensibilidade, 
náuseas e vômitos), o diagnóstico de pancreatite aguda (PA) deve ser considerado. 
Estudos que avaliaram, concomitantemente, amilasemia e lipasemia para o 
diagnóstico da PA, apresentam resultados conflitantes com relação à sensibilidade e 
a especificidade de cada uma dessas enzimas. Além disso, a determinação 
simultânea da amilase e da lipase em alguns estudos demonstrou o aumento da 
sensibilidade no diagnóstico da PA, mas outros estudos não observaram vantagens 
nessa associação. 
Os resultados de um estudo prospectivo realizado no Hospital de Clínicas da 
Universidade Federal de Uberlândia (HC-UFU), Uberlândia, MG, demonstrou que no 
primeiro dia de internação, 37 pacientes (97%) com pancreatite aguda ou com 
pancreatite crônica agudizada tiveram aumento dos níveis séricos de amilase e 
lipase acima do limite superior de referência e somente um paciente apresentou as 
duas enzimas normais. Para o diagnóstico de pancreatite aguda ou pancreatite 
crônica agudizada, a sensibilidade da amilase (92%) e da lipase (92%) foi alta 
quando se considerou qualquer aumento acima do limite superior de referência e 
diminuiu à medida que se aumentou o nível de corte. Isso ocorreu porque os níveis 
elevados de amilase e/ou lipase puderam ser encontrados também em pacientes 
com doenças das vias biliares e úlcera gastroduodenal perfurada, sem evidências de 
PA. 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 76 
 
5.4 TRIPSINA SÉRICA IMUNORREATIVA 
 
 
A tripsina é produzida exclusivamente pelo pâncreas. No soro, uma 
proporção considerável da tripsina encontra-se ligada a alfa-1-antitripsina, enquanto 
certa quantidade é também complexada com alfa-2-macroglobulina. Em condições 
normais, a atividade da tripsina no soro (determinadas por técnicas atuais de 
radioimunensaio) não representa, na realidade, a tripsina, e sim o seu precursor, o 
tripsinogênio. 
Na presença de doença pancreática aguda, ocorre ativação do tripsinogênio 
para formar a tripsina. Os níveis de tripsina sérica imunorreativa (TIS) apresentam-
se elevados em 95-100% dos pacientes com pancreatite aguda ou com exacerbação 
aguda da pancreatite crônica. Os níveis de TIS também estão aumentados em 80-
100% dos pacientes com insuficiência renal. Existem dados insuficientes e 
divergentes da TIS em distúrbios não pancreáticos. Alguns pesquisadores registram 
resultados normais em pacientes com cirrose e doença do trato biliar, enquanto 
outros observam elevações em mais da metade dos pacientes com cálculos do 
ducto comum e em 6-16% dos pacientes com cirrose. Pesquisadores detectaram 
ainda, valores elevados em pacientes com infecções virais, como a caxumba. Em 
um estudo, 50% dos pacientes com carcinoma pancreático apresentam valores 
elevados, enquanto 19% tiveram valores subnormais. 
Considera-se a determinação da tripsina imunorreativa um teste diagnóstico 
da função pancreática exócrina. A concentração da tripsina imunorreativa está muito 
elevada em pacientes com pancreatite aguda e pancreatite crônica reincidente. A 
determinação seriada da atividade da tripsina imunorreativa demonstrou que o grau 
e a duração da elevação seguiam o mesmo padrão característico da amilase sérica. 
Entretanto, foram observados pacientes com aumento de 2 a 5 vezes da amilase 
sérica sem evidência de lesão pancreática e com uma atividade da tripsina 
imunorreativa normal. Por essa razão, este teste pode complementar testes 
utilizados para discriminar lesões pancreáticas. 
A tripsina imunorreativa tem sido também utilizada para auxiliar no 
diagnóstico de fibrose cística (FC). Estes pacientes normalmente apresentam 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 77 
manifestações digestivas, na sua maioria, secundárias à insuficiência pancreática 
(IP). A obstrução dos canalículos pancreáticos por tampões mucosos impede a 
liberação das enzimas para o duodeno, determinando má digestão e má absorção 
de gorduras, proteínas e hidratos de carbono. A IP está presente em 
aproximadamente 75% dos fibrocísticos ao nascimento, em 80-85% até o final do 
primeiro ano, e em 90% na idade adulta. Os pacientes que não desenvolvem 
insuficiência pancreática têm melhor prognóstico, pois conseguem manter um 
melhor estado nutricional. 
A confirmação da insuficiência pancreática pode sugerir fibrose cística, uma 
vez que grande parte dos fibrocísticos desenvolve esta insuficiência. Por isso, é 
importante quantificar a sua intensidade, para melhor adequar a terapia de reposição 
enzimática. Existem vários métodos descritos para avaliar a função exócrina do 
pâncreas e dentre estes está à dosagem da Tripsina imunorreativa (TIR). Admite-se 
que o aumento da tripsina seja secundário ao refluxo de secreção pancreática, 
provocado pela obstrução dos ductos pancreáticos. A dosagem de TIR é um 
indicador indireto da doença, pois avalia apenas a integridade da função 
pancreática. As proporções
de falso-positivos e falso-negativos são relativamente 
elevadas. 
Apesar das controvérsias, este teste está sendo implantado no Brasil como 
parte do teste do pezinho ampliado para triagem neonatal da fibrose cística. Quando 
o teste for positivo (valores acima do padrão adotado, 70 ou 140 ng/ml), deverá ser 
repetido num intervalo de 15-30 dias, e caso persista positivo, o paciente deverá ser 
submetido ao teste do suor, para confirmar o diagnóstico de fibrose cística. O teste 
com a Tripsina imunorreativa negativo não exclui fibrose cística com suficiência 
pancreática. 
 
Esse tópico revê um breve estudo sobre as enzimas conceitos e suas ações 
sobre as células, distribuição e importância diagnóstica, descrição sobre Infarto 
Agudo do Miocárdio e exames correlacionados. 
 
 
 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 78 
 
6 FUNÇÃO CARDÍACA 
 
6.1 ENZIMAS 
 
 
São proteínas com propriedades catalisadoras sobre as reações que 
ocorrem em sistemas biológicos. 
Possuem elevado grau de especificidade sobre o substrato. 
Aceleram reações específicas sem serem alteradas ou consumidas durante 
o processo. 
Seu estudo tem importância clínica. Em algumas doenças as atividades de 
certas enzimas são medidas principalmente no plasma sanguíneo de eritrócitos ou 
tecidos. 
Todas as enzimas presentes no corpo humano são sintetizadas. 
 
 
6.2 TIPOS DE ENZIMAS 
 
 
INTRACELULARMENTE: 
⇒ ENZIMAS PLASMA ESPECÍFICAS: enzimas ativas no plasma, 
utilizadas no mecanismo de coagulação sanguínea e fibrinólise. 
⇒ ENZIMAS SECRETADAS: são secretadas normalmente na forma 
inativa e após a sua ativação atuam extracelularmente. 
⇒ ENZIMAS CELULARES: normalmente apresentam baixos teores 
séricos que aumentam quando são liberadas a partir de tecidos lesados por alguma 
doença. Isso permite inferir a localização e a natureza das variações patológicas em 
alguns órgãos tais como: fígado e pâncreas. 
 
As meias-vidas das enzimas teciduais após liberação no plasma apresentam 
grande variabilidade. Podendo variar de horas até semanas. 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 79 
Em condições normais as atividades enzimáticas permanecem constantes, 
refletindo o equilíbrio entre esses processos. 
Modificações nos níveis de atividade enzimática ocorrem em situações onde 
esse balanço é alterado. 
A elevação na atividade enzimática é devido a: 
AUMENTO NA LIBERAÇÃO DE ENZIMAS PARA O PLASMA: 
Como consequência de lesão celular extensa; proliferação celular e aumento 
de renovação; aumento da síntese enzimática; obstrução de ductos. 
REDUÇÃO DA REMOÇÃO DE ENZIMAS DO PLASMA DEVIDO À 
INSUFICIÊNCIA RENAL: 
Síntese enzimática reduzida, deficiência congênita de enzimas; variantes 
enzimáticas com baixa atividade biológica. 
Alterações em atividades enzimáticas fornecem indicadores sensíveis de 
lesão ou proliferação celular. 
Essas modificações ajudam a detectar e localizar a lesão tecidual, monitorar 
o tratamento e o progresso da doença. 
Grande número de enzimas liberado das células durante a renovação celular 
normal. Essas enzimas quase sempre atuam intracelularmente e não têm função 
fisiológica no plasma. Em indivíduos saudáveis o nível dessas enzimas é constante 
e representa um estado de equilíbrio, no qual a velocidade de liberação dessas 
enzimas no plasma pelas células danificadas é equilibrada por uma velocidade igual 
de remoção do plasma. A presença de atividade enzimática elevada no plasma pode 
indicar lesão tecidual, que é acompanhada pela liberação aumentada de enzimas 
intracelulares. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 80 
 
FIGURA 24 
 
FONTE: Disponível em: <http://www.bioquimica.com.br/content/ABAAAAMFMAA/bioquimica-
clinica>. Acesso em: 22 abr. 2011. 
Liberação de enzimas a partir de células normais e de células doentes ou 
expostas a um trauma. 
 
Algumas enzimas são inespecíficas, mas algumas são tecido-específicas. 
 
6.3 QUADRO DISTRIBUIÇÃO DE ALGUMAS ENZIMAS E IMPORTÂNCIA 
DIAGNÓSTICA 
 
Distribuição de algumas enzimas e importância diagnóstica: 
Enzima Principal Fonte Principal Aplicação Clínica 
Amilase Glândulas Salivares, 
pâncreas, ovários. 
Enfermidades Pancreáticas 
 
Transaminases 
Fígado, músculo 
esquelético,coração, rim, 
erotrócitos 
Doenças do parênquima 
hepático, infarto do miocárdio, 
doença muscular 
PSA Próstata Carcinoma de próstata 
Creatinoquinase Músculo esquelético, 
cérebro, coração, músculo 
liso 
Infarto do miocárdio, 
enfermidades musculares. 
Fosfatase ácida Próstata, eritrócitos Carcinoma de próstata 
Fosfatase alcalina Fígado, osso, mucosa 
intestinal, placenta, rim 
Enfermidade hepatobiliar, 
alcoolismo 
Lactato desidrogenase Coração, fígado, músculo 
esquelético 
Infarto do miocárdio, hemólise, 
doenças do parênquima 
hepático 
Lípase Pâncreas Enfermidades pancreáticas 
 
 
 
 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 81 
 
FIGURA 25 
 
 
 
 
Enzimas intracelulares 
aparecem no plasma em 
consequência da renovação 
celular normal. 
 
 
 
 
Níveis plasmáticos das 
enzimas intracelulares 
aumentados em razão da 
lesão celular ou a 
proliferação celular. 
FONTE: Disponível em: <http://www.bioquimica.com.br/content/ABAAAAMFMAA/bioquimica-clinica>. 
Acesso em: 22 abr. 2011. 
 
 
6.4 INFARTO AGUDO DO MIOCÁRDIO (IAM) 
 
 
DESCRIÇÃO: necrose irreversível do miocárdio, que resultam em trombose 
em uma lesão preexistente da parede vascular ou rotura de uma placa 
aterosclerótica em artéria coronária importante. 
Primeiramente ocorre uma isquemia, redução ou falta do fluxo sanguineo em 
algum tecido. Diante de uma isquemia grave e prolongada no miocárdio, segue-se o 
IAM. A gravidade está relacionada à artéria coronária obstruída, ao grau de 
circulação colateral e as exigências de oxigênio do tecido suprido pela artéria. 
Alguns marcadores bioquímicos cardíacos são empregados no intuito de 
auxiliar o diagnóstico em pacientes suspeitos de terem desenvolvido infarto agudo 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 82 
do miocárdio, além de diferenciar outras patologias como a angina, a embolia 
pulmonar e a insuficiência cardíaca congestiva. 
 
 
Segue abaixo os marcadores mais utilizados: 
 
 
TGO 
LDH 
CKT 
CKMB 
CK-MASSA 
Troponina 
 
6.5 INDICAÇÃO DA DOSAGEM DE MARCADORES CARDÍACOS 
 
 
⇒ Diagnóstico diferencial de dor torácica; 
⇒ Detecção precoce de IAM; 
⇒ Seguimento e prognóstico do paciente com IAM; 
⇒ Método não invasivo para detectar reperfusão coronariana; 
⇒ Detecção de infarto antigo (>72h); 
⇒ Detecção de reoclusão/reinfartamento; 
⇒ Determinação da extensão do infarto. 
 
 
6.6 IMPORTÂNCIA 
 
 
⇒ 40% dos pacientes com IAM são diagnosticados tardiamente; 
⇒ 5-13% dos pacientes recebem alta erroneamente; 10-26% morrem; 
⇒ Eletrocardiograma inicial não detecta >40% dos pacientes com IAM; 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 83 
⇒ Enzimas cardíacas (CK ou CK-MB) não diagnosticam precocemente 
50% dos pacientes com IAM; 
⇒ Eletrocardiograma + Enzimas não diagnostica >25% dos pacientes 
com IAM. 
 
 
6.7 MARCADORES BIOQUÍMICOS DE LESÃO MIOCÁRDICA 
 
 
6.7.1 Creatinoquinase (CK) 
 
 
A creatinoquinase (CK) é uma enzima que desempenha importante papel na 
geração de energia para o metabolismo muscular catalisando a fosforilação 
reversível da creatina pela adenosina trifosfato (ATP) com a formação de 
creatinafosfato. 
Está presente, predominantemente no tecido muscular, mas é também 
encontrada no tecido cerebral. 
A CK apresenta-se como um dímero composto de duas subunidades (B ou 
cérebro e M ou muscular), que
são separadas em três formas moleculares distintas. 
CKCK-BB: encontrada predominantemente no cérebro. Raramente está 
presente no sangue. 
CK-MB: forma híbrida, predominante no miocárdio. Corresponde a menos 
de 6% do total. 
CK-MM: predominante no músculo esquelético. Corresponde a mais de 95% 
do total. 
 
 
CORRELAÇÕES CLÍNICAS DA CK 
 
A concentração sérica da CK é dependente da idade, sexo, raça, massa 
muscular e atividade física. 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 84 
Homens têm níveis mais elevados que mulheres e, negros têm níveis 
maiores que os brancos. Os níveis em outros grupos raciais não diferem da 
população branca. 
A massa muscular constitui outro fator independente que influencia os níveis 
de CK. Durante a vida adulta, os níveis de CK aumentam discretamente com a idade 
para declinar na velhice. Elevações transitórias da CK são observadas após trauma 
muscular, injeções intramusculares, procedimentos cirúrgicos e exercício físico. A 
atividade da CK pode estar elevada no hipotiroidismo. A CK sérica eleva-se também 
na polimiosite, na dermatomiosite, no traumatismo muscular, na miocardite, 
intoxicação por cocaína, na distrofia muscular e no infarto agudo do miocárdio. 
Valores muito elevados podem ser encontrados após crises convulsivas. Valores 
diminuídos da CK são encontrados nos estágios precoces da gestação, em pessoas 
com vida sedentária, durante períodos prolongados de repouso no leito e quando há 
perda importante da massa muscular. 
 
 
CREATINOQUINASE TOTAL CKT 
 
IMPORTÂNCIA CLÍNICA: marcador precoce para indicar lesões em músculo 
cardíaco e esquelético 
DETECÇÃO NO SORO/PLASMA: a concentração de CK se eleva 4-8 horas após o 
início da dor precordial (mesmo que a CKMB). Atinge picos dentro de 12-14 horas. 
Retorna ao normal em 3-4 dias. 
DESVANTAGENS: Presente no tecido muscular cardíaco e esquelético. 
 
ISOENZIMA DE CK: CK-BB 
 
É a menor fração de CK, sua elevação não é comum. Sua elevação ocorre 
em distúrbios do SNC 
 
ISOENZIMAS DE CK: CKMM E MACRO 
 
Corresponde a mais 95% do total 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 85 
Sua elevação usualmente se deve a lesões no músculo esquelético ou a 
hipóxia. 
 
MACROENZIMA TÍPICA (MACROQUINASE) 
 
É uma isoenzima de CK (em gerial CK-BB) de alta massa molecular que 
pode causar falsos resultados (positivos ou negativos) no diagnóstico de IAM. 
Representa menos de 2% de todas as isoenzimas em estudos 
eletroforéticos. 
 
ISOENZIMAS DE CK: CKMB 
 
Corresponde a <6% do total, altera-se mais comumente na presença de 
dano miocárdio é mais específica para diagnóstico de necrose miocárdica, sendo 
sua curva característica, obtida pela dosagem seriada, padrão para diagnóstico de 
IAM. 
A CK-MB começa a elevar-se em 4-8h a partir da dor precordial, atingindo o 
máximo em 12-24h, retornando ao normal em 48-72h. Pacientes que atingem o pico 
máximo rapidamente (8-12h) têm melhor prognóstico do que aqueles que demoram 
a alcançar o pico (24h). 
 
 
6.7.2 Lactato Desidrogenase (LDH) 
 
 
É amplamente distribuída em todas as células do organismo, concentrando-
se mais especialmente no miocárdio, rim, fígado, hemácias e músculos. 
É uma enzima da classe das oxidorredutases que catalisa a oxidação 
reversível de lactato a piruvato, em presença da coenzima NAD+
Lactato + NAD  Piruvato+ NADH
 que atua como 
doador ou aceptor de hidrogênio. 
 
+ + H+ 
 
 
 AN02FREV001/REV 4.0 
 86 
Está presente no citoplasma de todas as células do organismo. Sendo rica 
no miocárdio, músculo esquelético, rim e eritrócitos. 
 
 
ISOENZIMAS LDH 
 
 
Vários tecidos possuem LDH. Aumento dos teores séricos é um achado 
inespecífico. É possível obter maiores informações pela separação de suas 
isoenzimas. 
Cada isoenzima é um tetrâmero formado por quatro subunidades chamadas 
de H para a cadeia polipeptídica cardíaca e M para a cadeia polipeptídica muscular 
esquelética. 
A hemólise produzida durante a coleta e/ou manipulação do sangue eleva as 
frações LDH-1 e LDH-2. 
 
 
FIGURA 26 - FORMAS ESPECÍFICAS DE LDH EM TECIDOS ADULTOS DE RATO 
 
FONTE: GAW, Allan. Bioquímica Clínica. 2. ed. Guanabara Koogan. 
Isoenzimas da lactato desidrogenase. O conteúdo da isoenzima LDH varia por tecido. 
 
 
UTILIDADE DIAGNÓSTICA: seus valores encontram-se elevados em todas 
as situações em que ocorre grande destruição celular. 
Ex.: anemia hemolítica, infarto agudo do miocárdio, infarto pulmonar, 
doenças musculares, lesões hepáticas, neoplasias primárias ou secundárias 
(metastásicas), hepatites. 
LDH 1 
LDH 2 
LDH 3 
LDH 4 
LDH 5 
 
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 87 
 
FIGURA 27 - PADRÕES DE DENSITOMETRIA DAS ISOENZIMAS LDH NO SORO 
NORMAL E EM CONDIÇÕES PATOLÓGICAS 
 
FONTE: Gaw, Allan. Bioquímica Clínica. 2. ed. Guanabara Koogan. 
 
 
A LDH aumenta no soro 8-12h após o infarto, atingindo pico máximo entre 
24-48h, esses valores permanecem elevados por 7 a 12 dias. 
As isoenzimas apresentam alterações em várias enfermidades que refletem 
a natureza dos tecidos envolvidos. 
Aumento de LDH-3 ocorre com frequência em carcinomas. 
Níveis de LDH-5 são úteis na detecção de desordens hepáticas e desordens 
do músculo esquelético. 
No IAM tem-se aumento de LDH-1 e LDH-2. 
Elevações de atividade de LDH na urina de 3 a 6 vezes estão associadas 
com glomerulonefrite crônica, lupus eritematoso sistêmico, nefroesclerose diabética 
e câncer de bexiga e rins. 
Em condições normais a atividade da LDH no liquor é bem menor que a 
encontrada no plasma sanguíneo. Valores podem aumentar em presença de 
hemorragia ou lesão da barreira hematoencefálico, por ex. causada por meningite 
bacteriana. 
 
Valores de referência para LDH (U/L) 
Soro 95 a 225 
Urina 42 a 98 
Liquor 7 a 30 
 
 
 
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6.7.3 Aminotransferases ou Transaminases 
 
 
6.7.3.1 
 
 
Alanina transaminase (ALT), também chamada transaminase glutâmica 
pirúvica sérica ou TGP, é uma enzima presente no citoplasma dos hepatócitos. 
Quando há lesão celular, a ALT atinge a corrente sanguínea e seus níveis 
séricos podem, portanto, ser mensurados. A ALT aumenta drasticamente em lesões 
hepáticas agudas, como na hepatite viral ou overdose de paracetamol. Os valores 
de referência são de 0 - 50 U/L. 
 
 
Alanina transaminase (ALT) 
6.7.3.2 
 
 
Aspartato transaminase (AST), também chamada de transaminase glutâmica 
oxalacética sérica ou TGO é similar à ALT presente na mitocôndria dos hepatócitos. 
Está aumentada na lesão hepática aguda, mas também está presente nas hemácias 
e musculos esqueléticos e cardíacos, não sendo então uma enzima específica do 
fígado. A proporção entre a AST e a ALT é, às vezes, útil para diferenciar as causas 
da lesão hepática. Os valores de referência são de 0 – 45 U/L. 
 
As reações catalisadas por aminotransferases exercem papéis centrais tanto 
na síntese quanto síntese quanto na degradação de aminoácidos. 
A atividade mais elevada da AST (TGO) é no miocárdio, fígado, músculo 
esquelético, com pequenas quantidades nos rins, pâncreas, baço, cérebro, pulmões 
e eritrócitos. 
 
 
 
Aspartato transaminase (AST) 
 
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AS TRANSAMINASES ESTÃO ELEVADAS EM: 
 
DOENÇAS HEPATOBILIARES: hepatite viral aguda, outras hepatites, 
cirrose de qualquer etiologia, mononucleoses infecciosa, colestase extra-hepática 
aguda. 
 INFARTO DO MIOCÁRDIO: ao redor de 6-8h após o infarto a atividade 
sérica da AST (TGO) começa a se elevar, atingindo o pico máximo entre 18-24h, 
retornando aos valores normais ao redor do 5°dia. A AST não se altera na angina
pectoris, pericardite e enfermidade vascular miocárdica. 
 
 
6.7.4 Mioglobina 
 
 
É uma heme-proteína de ligação do oxigênio presente no músculo 
esquelético e cardíaco. Compreende cerca de 2% da proteína total do músculo e 
está localizada no citoplasma. Após uma lesão isquêmica da fibra muscular, a 
mioglobina é liberada precocemente na circulação, razão pela qual sua dosagem 
ajuda o médico no diagnóstico de infarto do miocárdio. 
Inicia a elevação em torno de 2h após a dor precondrial e seus picos são 
atingidos dentro de 5-12h retornando ao normal entre 24-36h após o infarto. 
Não determina definitivamente o IAM, necessita de confirmação. 
Não é específica para o músculo cardíaco. Pode ser de esquelético. 
ESTÁ AUMENTADA: dano muscular esquelético, após cirurgia, exercício 
intenso, lesão do músculo esquelético, atrofia muscular progressiva, insuficiência 
renal grave, aplicação de injeção intramuscular e cocaína. 
 
6.7.5 
São proteínas do complexo de regulação miofibrilar, que não estão 
presentes no músculo liso. Não são detectadas em indivíduos normais, sendo que 
Troponina 
 
 
 
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 90 
sua elevação, mesmo mínima, pode significar algum grau de lesão miocárdica 
(microinfartos). Uma dosagem negativa de troponina não afasta diagnóstico de IAM, 
devendo-se repetir essa avaliação após 10 a 12 horas do início dos sintomas. Seu 
principal papel no diagnóstico de IAM decorre de seu valor preditivo negativo 
(variando de 83% a 98%). 
Existem três subunidades: troponina T, troponina I e troponina C. 
Duas têm interesse na lesão cardíaca: Troponina T cardíaca (TnTc) 
Troponina I cardíaca (TnIc) 
São mais específicas para o IAM que a CK-MB. 
Aparecem 4-6h após IAM (mesmo tempo da CK). Picos em 12-18h, 
permanecendo elevado por até 10-12 dias. 
 
 
FIGURA 28 
 
FONTE: Disponível em: <http://www.iacs.com.br/txt/inf122.htm>. Acesso em: 16 maio 2011. 
 
 
6.8 EXERCÍCIOS DE FIXAÇÃO 
 
 
1- O pâncreas possui funções secretoras endócrinas e exócrinas. A secreção 
endócrina está relacionada ............................ A secreção exócrina é formada de um 
componente aquoso, que é rico em bicarbonato (HCO3-) e ajuda a neutralizar 
........................... 
(A) excreção de hormônio – os estímulos pancretáticos 
(B) secreção de hormônio – os conteúdos pancretáticos 
 
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(C) excreção de hormônio – secreção duodenais 
(D) à síntese de hormônios – os conteúdos duodenais 
(E) à síntese de hormônios – os estímulos duodenais 
 
2- As células ductais são as principais responsáveis pela .......................... do 
componente aquoso do suco pancreático, sendo o hormônio .................. o principal 
estimulador fisiológico desta produção. 
(A) elaboração – secretina 
(B) dissolvição – renina 
(C) dissolvição – gastrina 
(D) elaboração – gastrina 
(E) elaboração – secretina 
 
3- Pode-se dizer que as enzimas: 
(A) são proteínas que aceleram reações específicas sem serem alteradas ou 
consumidas durante o processo 
(B) são hormônios que aceleram reações específicas sem serem alteradas ou 
consumidas durante o processo 
(C) são aminoácidos complexos que aceleram reações específicas sofrendo 
alteração ou consumo durante o processo 
(D) são imunoglobulinas que aceleram reações específicas sem serem alteradas ou 
consumidas durante o processo 
(E) são proteínas que reduzem a velocidade de reações específicas sem serem 
alteradas ou consumidas durante o processo. 
 
4- A creatinoquinase (CK) é uma enzima que desempenha importante papel na 
............................... para o metabolismo muscular............................ a fosforilação 
reversível da creatina pela adenosina trifosfato (ATP) com a formação de 
creatinafosfato. 
(A) queima de energia – catalisando 
(B) geração de energia – catalisando 
(C) geração de energia – modificando 
(D) geração de energia – dificultando 
 
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 92 
(E) queima de energia – dificultando 
 
1) D 
2) E 
3) A 
4) B 
 
 
 
 
 
 
 
FIM DO MÓDULO II 
 
 
 
 
	4TFosfatase alcalina ou FAL
	4.5.4.14T. Alanina transaminase (ALT)
	4.5.4.2 4TAspartato transaminase (AST)
	4.5.5 4TAlbumina
	6.7.3.1 4TAlanina transaminase (ALT)
	6.7.3.2 4TAspartato transaminase (AST)