Aminoácidos

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AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
Zilda Figueirêdo
UFPE 2012
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Definir aminoácido (AA) e reconhecer a fórmula geral
Classificar os AA 
Diferenciar um AA D de um L
Reconhecer que um AA em solução tem as propriedades de um íon anfólito
Definir ponto isoelétrico
Definir peptideo
Representar a reação peptídica
Citar os principais peptídeos livres de importância bioquímica
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São as unidades formadoras das PROTEÍNAS
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência com 20 tipos de aminoácidos
Além dos 20AAs, existem mais 2 aminoácidos que são determinados geneticamente, que só aparecem em alguns tipos de proteínas, a selenocisteína e a pirrolisina, identificada em bactérias do gênero Methanosarcina.
Outros aminoácidos, além dos 20 codificados geneticamente, podem ocorrer em proteínas e peptídeos biologicamente ativos. Esses aminoácidos são produzidos enzimáticamente, por modificação pós-tradução de um dos 20 aminoácidos clássicos
AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS GERAIS
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AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
Os AA são compostos que se caracterizam por possuir pelo menos um grupo COOH e um grupo NH2, ligados ao mesmo carbono. A este também se liga um radical químico –R de estrutura variável e o H.
 Os AA constituintes de proteínas são α-aminoácidos
 
 
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A prolina não é um aminoácido típico, e sim um iminoácido, uma vez que seu C e seu N fazem parte de um anel heterocíclico da molécula.
AMINOÁCIDOS: CARACTERÍSTICAS ESTRUTURAIS
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AMINOÁCIDOS modificados
Fosforilação, hidroxilação, carboxilação, acetilação, glicolização, pontes dissulfeto
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Tabela 1. Nome e abreviações dos 20 aminoácidos presentes nas proteínas.
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Os aminoácidos são as unidades básicas formadoras de proteínas. 
São precursores de todos os compostos nitrogenados não protéicos, que incluem as bases nitrogenadas constituintes dos nucleotídeos (compostos dos ácidos nucléicos e coenzimas) e das aminas e seus derivados, como adrenalina e histamina.
Glicina
GABA (descarboxilação de Gln)
Glutamato neurotransmissores
Dopamina
Histamina (descarboxilação de His) – mediador da inflamação
Tiroxina (derivado de Tyr) - hormônio
 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto a cadeia lateral
Aminoácidos apolares - São hidrofóbicos – têm sobretudo cadeias laterais hidrocarbonadas. 2 Aas com cadeias laterais aromáticas são também classificados como apolares (Phe e Trp)
Aminoácidos polares sem carga – tem cadeias laterais que possuem um átomo eletronegativo 
Aminoácidos polares com carga positiva (básicos)
Aminoácidos polares com carga negativa (ácidos)
Aminoácidos Apolares
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto a cadeia lateral
Aminoácidos polares sem carga
Carregado positivamente
Carregado negativamente
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto as necessidades dietárias
Essenciais: são aqueles que não são sintetizados no organismo, devendo ser obtidos através da dieta. São eles Ile, Lys, Phe, Val, Trp, Met, Leu, Thr, His. (Arg é essencial na infância)
Não essenciais - o organismo consegue sintetizá-los em quantidades adequadas.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS - Quanto ao destino
Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de uréia (mamíferos).
Glicogênico - quando participam da gliconeogênese
Cetogênico - quando geram corpos cetônicos (Lis-Leu)
Glico-cetogênico - quando a rota metabólica leva a formação de glicose e de corpos cetônicos
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AMINOÁCIDOS GLICOGÊNICOS E CETOGÊNICOS
Caixa rosa = glicogênicos
Caixa azul cetogênicos
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São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura; incolores.
A maioria apresentam sabor adocicado; alguns insípidos; e outros amargos;
Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos os aminoácidos naturais apresentam atividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. 
Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo amínico (+). 
Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.
Ponto de Fusão – é bastante elevado sendo normalmente acompanhado de decomposição da estrutura química original.
PROPRIEDADES FÍSICAS DOS AMINOÁCIDOS
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O Carbono α dos AA é assimétrico, um centro quiral, portanto opticamente ativo, exceto a glicina. Cada carbono assimétrico forma 2 imagens especulares que são denominadas estereisômeros ( D e L). 
Gliceraldeído é o composto de referência
L-aminoácidos: grupo α-amino a esquerda;
D-aminoácidos: grupo α-amino a direita
AMINOÁCIDOS: atividade óptica
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Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.
D-aminoácidos são extremamente raros na natureza, sendo encontrados na parede celular de alguns tipos de bactérias.
AMINOÁCIDOS: atividade óptica
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Os AA são anfóteros pois, em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base, formando íons dipolares.
O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton e adquirindo carga negativa;
O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando prótons e adquirindo carga positiva;
Em pH neutro: aminoácidos sem grupos R ionizáveis existem como íons dipolares (zwitterion)
Ionização de aminoácidos
O fato dos aminoácidos serem zwitterions implica em suas propriedades físicas. Todos os aminoácidos são sólidos com alto ponto de fusão o que é esperado para um composto iônico, são ligeiramente solúveis em água como compostos iônicos.
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Vamos relembrar os conceitos de pK e constante de dissociação de um ácido
Considere a equação geral de DISSOCIAÇÃO DE UM ÁCIDO HA dada abaixo:
HA  H+ + A- (2)
Quando a velocidade da reação1 iguala-se a da reação 2,atingiu-se o ponto de equilíbrio. Pode-se dizer que a reação terminou, pois não há mais modificação das quantidades dos reagentes ou produtos de ambas as reações.
A Lei de Ação da Massas permite calcular a constante de equilíbrio da reação de dissociação do ácido, ou constante de dissociação, como se segue:
Keq = Kd = [H+]. [A-]/ HA
O pK é igual ao logaritmo negativo da Kd
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Ponto isoelétrico pI
  Em meio ácido, os AA tendem a aceitar prótons, comportando-se como base e adquirindo carga positiva - ionizam em seus radicais amina
  Em meio básico, os AA tendem a doar prótons, comportando-se como ácidos e adquirindo carga negativa - ionizam-se em seus radicais carboxila.
  O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se PONTO ISOELÉTRICO (pI), ou pH ISOELÉTRICO.
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Tabela com alguns dados de aminoácidos
* O índice hidropático dos aminoácidos reflete a tendência que as suas cadeias laterais têm para interagir com o meio aquoso. Um índice de hidropaticidade positivo indica uma região hidrofóbica (apolar) do polipeptídeo. Índice negativo (-) indica região hidrofílica (polar)
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Reações do grupo -COOH – esse dá as reações características da função carboxílica, sendo mais características: formação de amida, formação de ésteres, formação de haletos.
Reações dos grupos -NH2 e ε-NH2 – esses grupos são bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada. Dentre as inúmeras reações desse grupo, destacam-se: reação com a ninidrina, reação de Sanger, reação de Edman.
Reações dos radicais R – os principais grupos ativos dos radicais R dos aminoácidos além do grupo ε-NH2 são: -SH sulfidrilo (Cys), -OH fenólico (Tyr), imidazólico (His), guanidínico (Arg).
PROPRIEDADES QUÍMICAS DOS AMINOÁCIDOS
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Formação de bases de Schiff e amidas.
REAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
Formação de Ester
Formação de amida
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Reações específicas da cadeia lateral
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OXIDAÇÃO DE CISTEÍNA A CISTINA
A cisteína é o único aminoácido cuja cadeia lateral é capaz de fazer ligações covalentes e com isso pode contribuir para a estrutura da proteína.
Resíduos de Cys podem formar pontes dissulfeto a podem ser facilmente alquilados
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Ligação peptídica é o nome da ligação amida entre o grupo -carboxila de um AA e o grupo -amino de outro. 
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
A ligação C-N na ligação peptídica é 10% mais curta que a ligação C-N usual. Isto se deve ao fato da ligação peptídica ter característica de dupla ligação, devido à ressonância que ocorre com na ligação amida 
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Peptídeos - são compostos de 2-10 resíduos de AA - alguns hormônios e neurotransmissores são peptídeos
Cada unidade é chamada de resíduo
2 resíduos – dipeptideo.
3 resíduos – tripeptideo.
12-20 resíduos – oligopeptideo.
Muitos resíduos – polipeptideo.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
O aspartame é um éster metílico do dipeptídeo aspartilfenilalania, que é cerca de 200 vezes mais doce que o açúcar de mesa
Proteínas - consistem de uma ou mais cadeias polipeptídicas 
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oligopeptídeo – poucos (até 10) AAs
polipeptídeo – de 10 a 80 AAs
proteína – acima de 80 AAs
Escritos da extremidade amino para a extremidade carboxila
PEPTÍDEOS
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Flexibilidade da Cadeia Peptídica
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Oxitocina (contração da musculatura uterina) - 9 resíduos
Glucagon (aumento da produção de glicose no jejum) - 29 resíduos
Encefalinas (analgesia) - 5 resíduos
Vasopressina (aumento da pressão sanguínea) - 9 resíduos
Peptídeos biologicamente ativos
Oxitocina 
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