Aminoácidos: Construção das Proteínas

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AMINOÁCIDOS 
1. INTRODUÇÃO 
 
 Molécula básica de construção das proteínas 
 Unidos por ligação covalente 
 20 tipos estão envolvidos na síntese protéica 
 1º Aminoácido 
 Asparagina em 1806 
 Último – Treonina em 1938 
 
2. O QUE SÃO E SUAS CARACTERÍSTICAS 
Os aminoácidos são os monômeros que constituem as proteínas (polímeros). 
Qualquer aminoácido contém um grupo carboxila (-COOH), que é ácido, e um grupo 
amina (-NH2), que é básico. 
 
 
 
A fórmula geral de um aminoácido está representada abaixo: 
 
A ligação química entre dois aminoácidos chama-se ligação peptídica, e acontece 
sempre entre o C do radical ácido de um aminoácido e o N do radical amina do outro 
aminoácido. 
 
Quando a ligação ocorre entre dois aminoácidos, chamamos a molécula formada de 
dipeptídeo. Quando ocorre com três aminoácidos, chamamos de tripeptídeo. Acima de 
quatro aminoácidos, a molécula é chamada de polipeptídeo. As proteínas são sempre 
polipeptídeos (costumam ter acima de 80 aminoácidos). 
Exemplo : 
Glicina e alanina podem se ligar por meio da eliminação da molécula de água para 
produzir um dipeptídeo. Essa ligação pode ser feita de duas maneiras diferentes, 
resultando, portanto, em dois dipeptídeos diferentes. 
 
Existem vinte tipos diferentes de aminoácidos que fazem parte das proteínas. Estes 
são denominados aminoácidos naturais. Um mesmo aminoácido pode aparecer várias 
vezes na mesma molécula.Parte desses aminoácidos são essenciais (precisam ser 
obtidos da alimentação), a partir dos quais o organismo pode sintetizar todos os demais 
(aminoácidos naturais).Todos os aminoácidos naturais apresentam o grupo amina em 
posição . Com exceção da glicina, são todos opticamente ativos. 
O que diferencia um aminoácido de outro é o radical R. 
 
Grupos R 
 Diferenciação entre os aminoácidos 
 Estrutura 
 Tamanho 
 Carga elétrica 
 Influência direta sobre a solubilidade em água. 
 
3. Função dos aminoácidos 
Os aminoácidos são moléculas importantes que atuam como 
subunidades na construção das proteínas. As proteínas são macromoléculas 
essenciais para os seres vivos, atuando, entre outras funções, na defesa do 
organismo, na comunicação celular, no transporte de substância, na 
movimentação e contração de certas estruturas, e como catalisadores de 
reações químicas (enzimas). 
 
4. isomerismo 
Do padrão de a-aminoácidos, mas todas glicina podem existir em qualquer uma das 
duas enantiómeros, denominadas L ou D dos aminoácidos, que são imagens de espelho 
um do outro. Enquanto L -aminoácidos representam todos os aminoácidos encontrados 
nas proteínas durante a tradução nos ribossomas, D -aminoácidos são encontrados em 
algumas proteínas produzidas por enzimas modificações pós-tradução, após a tradução 
e a translocação para o retículo endoplasmático, como na exóticos mar-moradia 
organismos tais como os caracóis cone . Também são abundantes dos 
componentespeptidoglicano paredes celulares de bactérias, e D -serina pode atuar 
como um neurotransmissor no cérebro . O L e D convenção para a configuração do 
aminoácido refere não para a atividade óptica do aminoácido em si, mas sim para a 
atividade óptica do isómero de gliceraldeído a partir do qual esse aminoácido pode, em 
teoria, ser sintetizado ( D -gliceraldeído é dextrorotary; L -gliceraldeído é levógiro). De 
forma alternativa, o (S) e (R) designadores são usados para indicar a absoluta 
estereoquímica . Quase todos os aminoácidos nas proteínas são (S) no carbono a, com 
cisteína sendo (R) e glicina não-quirais. A cisteína é invulgar, uma vez que tem um 
enxofre átomo na segunda posição na sua cadeia lateral, que tem uma maior massa 
atômica do que os grupos ligados ao átomo de carbono em primeiro lugar, o qual está 
ligado ao carbono-a nos outros aminoácidos padrão, pelo que a (R) em vez de (S) . 
5. Ponto isoelétrico 
A valores de pH entre os dois valores de pKa, o zwitterion predomina, mas coexiste 
em equilíbrio dinâmico com pequenas quantidades de líquido e líquido negativos iões 
positivos. No ponto médio exato entre os dois valores de pKa, a quantidade residual de 
líquido negativo e vestígios de iões positivos líquidos equilíbrio exatamente, de modo 
que a carga líquida média de todas as formas de apresentação é zero. Este pH é 
conhecido como o ponto isoeléctrico de pi, assim pI = ½ (pKa um pKa + 2 ). Os 
aminoácidos individuais têm valores ligeiramente diferentes de pKa, para ter diferentes 
pontos isoeléctricos. Por aminoácidos com cadeias laterais carregadas, o pKa da cadeia 
lateral está envolvido. Assim, para Asp, Glu, com cadeias laterais negativos, pI = ½ (pKa 
um pKa + R ), em que o pKa R é o pKa da cadeia lateral. Cisteína também tem 
potencialmente negativa da cadeia lateral com pKa R = 8,14, para pI deve ser calculada 
como para Asp e Glu, mesmo que a cadeia lateral não é significativamente carregado a 
pH neutro. Para Sua, Lys, Arg e com positivos cadeias laterais, pi = ½ (pKa R + pKa 2 ). 
Aminoácidos têm zero a mobilidade em electroforese em seu ponto isoelétrico, embora 
este comportamento é mais geralmente explorados para péptidos e proteínas do que 
os aminoácidos individuais. Zwiteriões têm uma solubilidade mínima em seu ponto 
isolectric e alguns aminoácidos (em particular, não-polares com cadeias laterais) podem 
ser isolados por precipitação com água, ajustando o pH até ao ponto isoelétrico 
desejado. 
 Aminoácidos são moléculas anfotéricas 
 
( Ácidos e bases tem propriedades ionizantes em água) 
6. Classificação dos aminoácidos 
Os aminoácidos são agrupados, geralmente, de acordo com as características de 
suas cadeias laterais. De acordo com essas características, podemos dividi-los em: 
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares; 
 Aminoácidos com cadeias laterais polares; 
 Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa 
devido à presença de grupos carboxila); 
 Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias 
laterais). 
Além dessa classificação, os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: 
aminoácidos essenciais e não essenciais. Nesse caso, o critério utilizado é a 
capacidade do organismo de sintetizar esses aminoácidos. 
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser 
sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os 
aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. 
Os aminoácidos podem ser encontrados em diversos alimentos, como carnes 
vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz. 
 Aminoácidos essenciais 
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que devem ser obtidos por 
meio da alimentação, devido ao fato de que o organismo não é capaz de sintetizá-
los. São considerados aminoácidos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, 
fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Nas crianças, considera-se ainda mais um 
aminoácido como essencial: a histidina. 
 
 
 
 
 
Vale destacar que a arginina é considerada um aminoácido condicionalmente 
essencial. Isso se deve ao fato de que, em condições normais, o organismo é capaz de 
produzi-lo em quantidade adequada, entretanto, em determinadas situações clínicas, 
observa-se um consumo aumentado desse aminoácido, de modo que excede a 
capacidade do corpo de produzi-lo. 
 
 Essenciais devido alguma patologia 
Arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina. 
 
 Aminoácidos não essenciais 
São aqueles que o nosso organismo consegue produzir, mais concretamente, 
que o nosso fígado sintetiza. Assim, destacamos os seguintes: alanina, ácido 
aspártico, ácido glutâmico, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e 
tirosina. 
 
7. Classificação dos Aminoácidos 
 
 Os aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, em duas 
grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos 
polares (grupoR hidrofilico). 
Os aminoácidos apolares (“oleosos”, porque são hidrofóbicos como os lipídeos) 
têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que 
não interagem com a água. 
Têm geralmente uma localização interna na molécula de proteína, quando esta é 
globular (nas proteínas de membrana, ficam mergulhadas na bicamada lipídica). 
Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, 
prolina, fenilalanina e triptofano. 
Os aminoácidos classificados como polares são os que têm, nas cadeias laterais, 
grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam 
a interagir com a água. 
São geralmente encontrados na superfície da molécula protéica. 
 Estes aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga 
apresentada pelo grupo R em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for 
positiva; aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; e aminoácidos polares sem 
carga, se a cadeia lateral não apresentar carga líquida. 
Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pK’ do grupo 
ionizável presente na cadeia lateral de lisina e arginina (amino e guanidino, com pK’ 
= 10,54 e pK’ = 12,48, respectivamente) mostra que, em pH neutro, esses grupos 
estão protonados. 
As cadeias laterais da histidina (grupo imidazólico, com pK’ = 6,04) estão muito 
menos ionizadas em pH 7; como o valor de seu pK’ está uma unidade abaixo deste 
pH, apenas 10% de suas moléculas estarão com o grupo R protonado. 
 Os aminoácidos ácidos são os dicarboxilicos: aspartato e glutamato. O pKa de suas 
cadeias laterais é 3,90 e 4,07, respectivamente, e, portanto, em pH neutro, estão 
desprotonadas (dissociadas). 
Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, com um grupo 
hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, 
com um grupo sulfidrila. 
 
 
 
 
 
CINCO CLASSES PRINCIPAIS 
 
 Grupo R apolares alifáticos 
 
 
Glicina – estrutura mais simples, pouca interação nas cadeias 
 Grupo R aromáticos 
 
 
 Apolares e todos participam de interações hidrofóbicas. 
 Tirosina – importante AA para a síntese de hormônios tireoidianos. 
 
 
 
 
 
 
 Grupo R polares não carregados 
 
Serina e Treonina – polaridade devido ao grupo hidroxil 
 
 
 
 
 
Cisteína – grupo sulfidril 
Asparagina e glutamina – grupos amina 
 
 Grupo R carregado positivamente (básicos) . 
Lisina – possui um 2ª grupo amino 
 
 
 Grupo R carregado negativamente (ácidos) 
 
 
 
 
8. ligações peptídicas 
 
O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio 
de ligações peptídicas, que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o 
grupo amina de outro. Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água 
(reação de desidratação) em virtude da perda de um hidroxila do grupo carboxila e 
de hidrogênio do grupo amina. 
 
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela 
sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos que 
possuem, podemos classificá-los em dipeptídeos, quando são formados por dois 
aminoácidos; tripeptídeos, quando são formados por três; tetrapeptídeos, quando 
são formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando temos vários 
aminoácidos ligados, usamos a denominação polipeptídeo. 
Os peptídeos apresentam importantes funções no nosso organismo. Alguns 
funcionam como hormônios, outros como neurotransmissores, analgésicos e até 
antibióticos. Em razão de suas importantes propriedades, os estudos científicos 
nessa área são amplamente realizados e a síntese desses compostos em laboratório 
é cada vez mais frequente.Para sintetizar os peptídeos em laboratório, três técnicas 
são realizadas: síntese com DNA recombinante, síntese biocatalisada e síntese 
química de peptídeos. Após sua fabricação, os peptídeos sintéticos são levados a um 
controle de qualidade, posteriormente purificados e novamente analisados. Nesse 
ponto, o peptídeo pode ser então utilizado de modo seguro em pesquisas.