Questões Bioquimica - 2ª prova

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Estrutura da tetra glicina e sua respectiva nomenclatura:
Quais as principais características dos protômeros? E quais os fatores de manutenção:
- Estrutura compacta
- Cadeia em forma enovelada
- Forma alfa hélice com momentos beta estrutura
- Possui prolina 
- Mantida estável por ligações
Fatores de manutenção:
- Possibilidade de muitas pontes de H
- Interação hidrofóbica
- Pontes salinas / atração iônica: cargas diferentes se aproximam. São ligações raras pois normalmente os radicais estão para fora da molécula.
- Pontes dissulfeto: ligações fortes
Quais os fatores impeditivos da alfa – hélice:
-Sequência de aminoácidos com radicais volumosos (aromáticos);
-Sequência de aminoácidos com a mesma carga, realizando uma repulsão;
-A prolina não estabelece uma estrutura normal, há uma dobradura.
Estrutura do centro ativo das enzimas:
Estrutura tridimensional configurada por aminoácidos por radicais de aminoácidos, localizado normalmente numa fenda da enzima onde é encaixado o substrato para a sua configuração.
Qual a principal função dos cofatores? Qual a ligação do FAD e NAD a essas estruturas?
Os cofatores são ligantes das enzimas que ajudam na configuração do substrato e quando a enzima faz catálise quem realiza efetivamente o trabalho é o cofator.
Uma enzima FAD-dependente funciona como prostético, se ligando fortemente a enzima, realizando trabalho.
Uma enzima NAD ligante funciona como co-substrato onde depois de realizar trabalho a enzima libera.?????
O que é ponto isoelétrico e qual a sua importância para as proteínas?
O ponto isoelétrico é o valor de pH no qual o aminoácido está neutro, número igual de cargas negativas e positivas. 
A diferença entre o valor de ponto isoelétrico pode separar as proteínas.
O que são tampões?
Substâncias que impedem a variação de pH mesmo com a adição moderada de um ácido ou base.
É formado sempre por um ácido fraco e sua base conjugada.
O que são pKs?
O pK de um ácido é um valor de pH onde 50% de suas moléculas se encontram desprotonadas e 50% na forma protonada.
Constante de Michaelis (Km)
É a concentração de substrato capaz de fazer uma enzima trabalhar com metade de sua velocidade máxima. 
Km expressa o grau de afinidade que a enzima tem pelo seu substrato.
Hipo e hiperventilação:
Na hipo ventilação ocorre uma diminuição do tampão, aumento do gás carbônico dissolvido e aumento da pressão dde gás carbônico. Essa pressão ira quebrar o equilíbrio 2 liberando os prótons para o meio, deixando muito ácido, ocorrendo a acidose respiratória. O pH diminui e a reação ocorre de baixo pra cima.
Na hiperventilação, aumenta o tampão, diminui o gás carbônico dissolvido e diminui a pressão de gás carbônico. Ocorre uma alcalose respiratória. Aumenta o pH e a reação vai de cima para baixo. Ocorre a quebra no equilíbrio 3, aumentando o bicarbonato, e liberando o OH no meio.
Tamponamento sanguíneo:
O tamponamento sanguíneo ocorre principalmente por meio do tampão ácido carbônico/bicarnonato. Onde capta os H+ do meio, não deixando ficar muito ácido, e os OH- liberando água, não permitindo que o sangue fique muito básico. Mantendo assim um equilibrio do ph sanguineo que é 7,34.