Aula_4_-_Introdução_a_Proteína (1)

Prévia do material em texto

Estrutura Secundária
❖ α-Hélice: 
As cadeias laterais se projetam para fora e para baixo da 
hélice evitando os impedimentos estéricos. 
Estrutura Secundária
❖ α-Hélice: 
Os resíduos de aminoácidos podem ser mais ou menos propensos a compor 
estruturas em a-hélice. Essa capacidade reflete as propriedades do grupamento R, 
a maneira como este afeta os átomos da cadeia principal (formação dos ângulos φ 
e ψ) e seu efeito nos aminoácidos vizinhos. 
Metionina, alanina, leucina e lisina – alta propensão 
Aminoácidos negativamente carregados, prolina e glicina – baixa propensão 
A prolina provoca quebras nas hélices (devido ao radical cíclico). 
Estrutura Secundária
❖ α-Hélice: 
Estrutura Secundária
❖ Fitas β: 
As fitas-β são estruturas mais estendidas. O conjunto de fitas origina as folhas β. Nelas 
a cadeia principal se organiza em “zigue-zague” e as cadeias laterais dos aminoácidos 
estão dispostas alternadamente; 
Estrutura Secundária
❖ Folhas β: 
Nas folha β as ligações de hidrogênio ocorrem entre cadeias polipeptídicas 
vizinhas e não no interior da cadeia. 
As cadeias seguem direções opostas. As cadeias seguem a mesma direção. 
Estrutura Secundária
❖ Folhas β: 
São chamadas por vezes de folha β pregueada por variarem a quantidade de 
ligações de hidrogênio, dando um aspecto enrugado: 
Bom formadores de fita β: valina, 
isoleucina, fenilalanina, tirosina, 
triptofano, treonina 
Maus formadores de fita β: prolina, 
ácido glutâmico, ácido aspártico, 
cisteína, glutamina, lisina, etc 
Estrutura Secundária
❖ Folhas β: 
Estrutura Secundária
❖ Voltas β (β−Turns): 
São estruturas comuns e extremamente necessárias para o enovelamento protéico. 
Variam de 6 a 16 resíduos. As voltas-β conectam o final de duas fitas-β 
antiparalelas, formando uma volta de 180º que contém 4 resíduos. Glicina e Prolina 
participam fortemente desta estrutura. 
Estrutura Secundária
❖ Voltas β (β−Turns): 
Glicina e Prolina participam fortemente desta estrutura. 
Estrutura Secundária
❖ Probabilidade dos aminoácidos: 
❖  A estrutura terciária diz respeito ao 
arranjo tridimensional de todos os 
átomos de uma cadeia polipeptídica e 
leva em consideração as interações de 
resíduos distantes na sequência 
primária. 
❖  Descreve o dobramento de 
elementos estruturais secundários e 
especifica a posição de cada átomo na 
proteína, incluindo as cadeias 
laterais. 
Estrutura Terciária
❖  Alguns resíduos específicos, em especial Pro, Thr, Ser, Gly produzem voltas 
na cadeia polipeptídica que permitem a interação entre resíduos distantes na 
sequência primária da proteína. 
❖  A estrutura terciária é mantida por interações fracas, principalmente 
interações hidrofóbicas, e por pontes de enxofre. 
❖  A estrutura terciária confere funcionalidade às proteínas. 
Estrutura Terciária
Os aminoácidos distribuem-se de forma que geralmente os 
aminoácidos carregados (azuis) encontram-se na superfície da 
proteína e os hidrofóbicos (amarelos) encontram-se em seu 
interior. 
Estrutura Terciária
Efeito Hidrofóbico
❖  Envolve a interação entre duas moléculas apolares (de igual 
eletronegatividade) que tendem a excluir a água, se aglomerando umas ao 
redor das outras; 
❖  Por estas moléculas serem insolúveis ou dificilmente solúveis em água, são 
denominadas hidrofóbicas. 
. ❖  Este tipo de interação envolve um 
número considerável de moléculas de 
água, não resultando de uma força 
direta de associação entre as 
moléculas não-polares. 
Efeito Hidrofóbico
Estrutura Terciária
Domínios
❖  Um domínio é uma seção da estrutura da proteína suficiente para executar 
uma determinada função química ou física, como ligação a substrato ou a 
outro ligante, por exemplo. 
❖  São regiões compactas das proteínas e variam de 30 a 400 resíduos de 
aminoácido. 
❖  As proteínas podem ser constituídas por apenas um domínio ou por mais 
de um domínio. 
❖  Em geral, os domínios mantêm sua estrutura terciária mesmo quando 
separados da proteína. 
Estrutura Quaternária
❖  A estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial das subunidades e da 
natureza de suas interações. 
❖  A estrutura quaternária mais simples seria a adotada por um dímero. 
Algumas proteínas são formadas por mais de uma cadeia peptídica, sendo cada uma 
destas cadeias (subunidades) denominada monômero, e a proteína como um todo é 
denominada oligômero. 
Estrutura Quaternária
❖  Vantagens da montagem em subunidades: 
1) A síntese de diversas subunidades é mais eficiente que a síntese de apenas 
uma cadeia longa. 
2) Pode-se corrigir defeitos através da simples substituição de uma 
subunidade defeituosa por uma funcional, 
3) Confere vantagens à montagem de enzimas, permitindo melhor arranjo 
tridimensional dos grupos reativos. 
4) Ainda em relação à ação enzimática, permite a presença de mais de um sítio 
ativo, uma vez que cada subunidade contém o seu sítio ativo. 
5) Ação regulatória. 
Estrutura Quaternária
❖  As proteínas oligoméricas podem ser montadas a partir de subunidades 
iguais (homo) ou diferentes (hetero). 
❖  Cada subunidade pode ainda ser formada por apenas uma cadeia 
polipeptídica ou por mais de uma cadeia. 
❖  As subunidades são estabilizadas por interações não covalentes.