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CBS202 Ligação Peptídica Proteínas: Estrutura e função Ligação Peptídica Quando duas moléculas de aminoácido se unem elas sofrem uma reação de condensação formando uma ligação amida. O produto desta união é denominado peptídeo, e a ligação amida ganha um nome especial de ligação peptídica. Por convenção o grupo amino livre é sempre representado a esquerda, e o grupo carboxila livre a direita. Propriedades da ligação peptídica Apresenta caráter parcial de dupla ligação, o que a torna rígida e planar; Apresenta polaridade, porém não é ionizável entre os pHs 2 e 12. Peptídeos e proteínas Peptídeos e proteínas são polímeros de aminoácidos, ou seja, cadeias de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. O que diferencia um peptídeo de uma proteína? Tamanho de cadeia e nomenclatura Peptídeos possuem de 1 a 99 resíduos de aminoácidos em sua estrutura. Por outro lado, proteínas possuem 100+ resíduos de aminoácidos. Entre 2 e 10 aminoácidos: di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-, hepta-, octa-, nona-, deca-peptídeo; Entre 11 e 20 aminoácidos: oligopeptídeo (“oligo” significa poucos); Entre 21 e 99 aminoácidos: polipeptídeos (“poli” significa muitos). Tamanho de cadeia e funcionalidade Existem peptídeos e proteínas que variam desde 2 até milhares de aminoácidos, mas o tamanho de sua cadeia não tem nenhuma relação com a funcionalidade e/ou importância da biomolécula. Tamanho de cadeia e funcionalidade Ocitocina (9 resíduos de aminoácidos): Considerado o “hormônio do amor”, é produzido pelo hipotálamo. Está relacionado com o bem estar social, a empatia e o prazer individual. Interações fracas e conformação proteica A conformação é o arranjo espacial dos átomos em uma proteína. Das várias conformações teoricamente possíveis para uma proteína com centenas de ligações simples, uma ou (mais comumente) poucas predominam em condições biológicas. Proteínas dobradas, em qualquer uma de suas conformações funcionais, são chamadas de proteínas nativas. Interações fracas e conformação proteica A predominância de uma conformação frente as outras está diretamente relacionada à estrutura da proteína e às ligações que esta faz com o meio circundante: Interações hidrofóbicas; Interações de hidrogênio; Interações de van der Waals (dipolo-dipolo e íon-dipolo). Níveis estruturais na conformação proteica A conformação proteica ocorre respeitando quatro níveis de estruturação: Estrutura Primária: Compreende a composição da proteína Estrutura Secundária: Dobramentos locais. Estrutura Terciária: Dobramentos globais. Estrutura Quaternária: Dobramentos interproteicos. Estrutura Primária Corresponde à sequência de aminoácidos Determinada geneticamente Extremidade aminoterminal e carboxiterminal Estrutura Secundária A cadeia de aminoácidos dobra sobre si mesma em virtude do estabelecimento de interações de hidrogênio envolvendo grupos amida (-NH) e carbonila (-C=O). A estrutura secundária das proteínas pode se apresentar, majoritariamente, em três formas: α-hélice; folha β; curva β. Estrutura Secundária: α-hélice Interações de hidrogênio forçam uma organização em espiral da molécula (voltas em torno de um eixo). Interações de hidrogênio entre grupamento amida e carbonila são paralelas à cadeia polipeptídica; Cadeias laterais dos aminoácidos voltadas externamente. Estrutura Secundária: α-hélice Estrutura Secundária: folha β Aspecto de folha de papel dobrada em sanfona (pregueada) Estabilizada por pontes de hidrogênio perpendiculares às cadeias polipeptídica. Radicais dos aminoácidos se projetam para cima ou para baixo do plano da folha. Estrutura Secundária: folha β Estrutura Secundária: dobra β As curvaturas β revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, auxiliando a formação de uma estrutura compacta e globular. Elas normalmente são encontradas na superfície das moléculas proteicas e frequentemente contêm resíduos carregados. Estrutura Terciária A estrutura primária de uma cadeia polipeptídica determina sua estrutura terciária. As cadeias laterais hidrofóbicas são posicionadas no interior, enquanto os grupos hidrofílicos geralmente são encontrados na superfície da molécula. Todos os grupos hidrofílicos localizados no interior do polipeptídeo estão envolvidos na formação de interações de hidrogênio ou de interações eletrostáticas. Estrutura Terciária: estabilidade A estrutura terciária é estabilizada por: Ligações dissulfeto Estrutura Terciária: estabilidade A estrutura terciária é estabilizada por: Interações hidrofóbicas Estrutura Terciária: estabilidade A estrutura terciária é estabilizada por: Interações de hidrogênio Estrutura Terciária: estabilidade A estrutura terciária é estabilizada por: Interação iônica Estrutura Quaternária Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como proteínas monoméricas. Outras, entretanto, consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptídicas é denominado estrutura quaternária da proteína. Estrutura Quaternária Estrutura e Função Proteínas Globulares: forma final aproximadamente esférica ( relação comprimento largura menor que 10:1); geralmente solúveis. Ex: hemoglobina, mioglobina. Proteínas Fibrosas: Forma alongada; geralmente insolúvel; basicamente papel estrutural. Ex: colágeno Proteínas Globulares Sua forma é o resultado de interações complexas entre elementos estruturais secundários, terciários e, às vezes, quaternários. Geralmente apresentam função metabólica ou imunológica: Catálise; Transmissão de sinais; Transporte; Carreamento. Proteínas fibrosas Cada proteína fibrosa apresenta propriedades mecânicas especiais, resultado de sua estrutura única, a qual é obtida pela combinação de aminoácidos específicos em elementos regulares de estrutura secundária. Elastina; Colágeno; Queratina. Actina e Miosina. Exercício de Fixação Sobre a estrutura proteica e sua correlação com a função exercida, é correto afirmar que: (A) A conformação de proteínas globulares é o resultado de contribuições advindas das estruturas primária e secundária; (B) O colágeno e a elastina são exemplos de proteínas fibrosas que exercem função estrutural no organismo; (C) Poucas proteínas globulares exercem função metabólica, uma vez que possuem forma alongada e geralmente são insolúveis; (D) As hemeproteínas, exemplo de proteínas fibrosas, quando entrelaçadas de forma paralela fornecem grande resistência, como nos tendões. Exercício de Fixação Analise as afirmativas que se seguem: I – A estabilidade da estrutura quaternária das proteínas se dá principalmente como resultado das ligações covalentes entre as subunidades; II – A informação necessária para o dobramento correto de uma proteína está contida na sequência específica dos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica; III – As proteínas constituídas por um polipeptídeo não podem ter estrutura quaternária. São corretas as afirmações: (A) I e II; (B) II e III; (C) I e III; (D) I, II e III. Exercício de Fixação A Hemoglobina é uma proteína globular constituída por 574 resíduos de aminoácidos. A anemia falciforme, uma doença caracterizada pela forma em foice das hemácias do paciente, é resultante da substituição de um único glutamato (um aminoácido com grupo R polar negativo) pelo aminoácido valina (grupo R apolar), na posição 6 da subunidade β da hemoglobina. Do ponto de vista estrutural, a deformação das hemácias na anemia falciforme é consequência Exercício de Fixação A) da alteração do ponto isoelétrico da subunidade, visto que um aminoácido carregado negativamente foi substituído por um aminoácido sem cargas; B) do dobramento incorreto da proteína, uma vez que a sequência de aminoácidos determina este dobramento e a alteração dapolaridade irá influenciar na interação com o meio aquoso; C) da modificação do tamanho da cadeia lateral pelo novo aminoácido. Uma cadeia maior exigirá uma maior disposição tridimensional para a correta organização da proteína; D) do alto valor de pH resultante da ausência do glutamato, uma vez que este aminoácido atua como ácido e libera H+ para o meio. Exercício de Fixação A complexidade da estrutura proteica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos de quatro níveis de organização, denominados primário, secundário, terciário e quaternário, conforme ilustrado na figura abaixo. Exercício de Fixação Sobre a relação entre estes níveis estruturais analise as asserções a seguir e a relação entre elas: I. A estrutura primária de uma proteína determina sua estrutura terciária, ou seja, a sequência de aminoácidos irá determinar o dobramento global e a conformação nativa de uma proteína; PORQUE II. A estrutura primária é a responsável por organizar todos os níveis hierárquicos superiores, ou seja, as estruturas secundárias, terciárias e quaternárias. Exercício de Fixação A) As asserções I e II são proposições verdadeiras, mas a II não é uma justificativa correta da I. B) A asserção I é uma proposição verdadeira, e a II é uma proposição falsa. C) As asserções I e II são proposições verdadeiras, e a II é uma justificativa correta da I. D) A asserção I é uma proposição falsa, e a II é uma proposição verdadeira.
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