Estrutura das proteínas

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Estrutura das proteínas
Eduardo Ferreira – M1 – 02/09/2018 – Bioquímica. Resumo do capítulo 2 do Bioquímica ilustrada.
Estrutura Primária das Proteínas
A sequência de aminoácidos em uma proteína é denominada estrutura primária da proteína.
A) A ligação Peptídica: Os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são
ligações amida entre o grupo α-carboxila de um aminoácido e o grupo α-amino do outro. As ligações
peptídicas não são rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas concentrações de
ureia. Deve haver uma exposição prolongada a um ácido ou a uma base forte em temperaturas elevadas para
hidrolisar essas ligações de forma não enzimática.
1. Nomeando o peptídeo: Por convenção, a extremidade amino livre (N-terminal) da
cadeia peptídica é escrita à esquerda, e a extremidade carboxila livre (C-terminal), à
direita. Cada aminoácido que compõe um peptídeo é denominado “resíduo”, por ser a
porção do aminoácido que permanece após a perda dos átomos de água durante a
formação da ligação peptídica.
2. Características da ligação peptídica: Tem um caráter de dupla-ligação parcial, ou seja,
é mais curta que uma ligação simples, além de rígida e planar. A ligação peptídica
geralmente é trans, em grande parte devido à interferência estérica dos grupos R
quanto em posição cis.
3. Polaridade: Os grupos da ligação peptídica não possuem cargas. Assim os únicos
grupos carregados são o C-terminal e N-terminal e em quaisquer grupos ionizados
presentes nas cadeias laterais dos aminoácidos constituintes. As ligações peptídicas
são polares e participam em ligações de hidrogênio, por exemplo, nas hélices α e
folhas β.
As enzimas que hidrolisam as ligações peptídicas são denominadas peptidases (proteases).
Estrutura Secundária das Proteínas
Hélice α
Estrutura helicoidal. Consiste em um esqueleto polipeptídico central
espiralado e bem compacto, com as cadeias laterais dos aminoácidos
que a compõem estendendo-se para fora do eixo central, de modo a
evitar a interferência estérica entre si.
A) Uma alfa-hélice é estabilizada por ligações de hidrogênio entre
o oxigênio da carbonila e o hidrogênio das amidas da ligação peptídicas.
Paralelas à alfa-hélice.
B) Cada volta completa de uma alfa-hélice contém 3,6 resíduos de
aminoácidos.
C) Aminoácidos que quebram a alfa-hélice: A prolina quebra pois
o seu grupo amino secundário não é compatível geometricamente com
a espiral voltada para a direita da alfa-hélice. Diversos aminoácidos
carregados também quebram a alfa-hélice pela formação de ligações
iônicas ou por repulsão eletrostática entre um e outro. Os aminoácidos
de cadeia laterais volumosas, como triptofano, ou aminoácidos como a
valina ou a isoleucina, que se ramificam no carbono β, podem interferir
com a formação de uma alfa-hélice se estiverem em grande número.
Folha β
Todos os componentes da ligação peptídica estão envolvidos com ligações
de hidrogênio. A superfície das folhas betas apresenta uma aparência
“pregueada”. Por isso, é chamada também de folha Beta Pregueada.
Ao contrário da alfa-hélice, as folhas betas apresentam de duas ou mais
cadeias peptídicas, ou segmentos de cadeias peptídicas, que se apresentam
quase totalmente estendidas. As ligações de hidrogênio são perpendiculares
ao esqueleto polipeptídico.
Curvaturas β revertem a direção de uma cadeia polipeptídica, auxiliando a
formação de uma estrutura compacta e globular. Geralmente são
compostas por quatro aminoácidos, em que um dos quais pode ser a
prolina – aminoácido que causa a “torção” na cadeia polipeptídica.
Estruturas supersecundárias
Motivos – Estruturas que se repetem na
cadeia polipeptídicas, podendo ser sequência
de aminoácidos, folhas belas e alfa hélice,
etc.
Domínios - Estruturas de caráter funcional na
molécula peptídicas. Os domínios são
regiões, por exemplo, que funciona como
acoplamento de substrato à enzima.
Estrutura Terciária das proteínas
Globulares
Uma estrutura com todos os componentes
anteriores, ou alguns deles, de modo que, em
meio aquoso, as cadeias hidrofóbicas se
voltam para o interior da estrutura. Os grupos
hidrofílicos são geralmente encontrados na
superfície das moléculas.
Interações que estabilizam a estrutura
terciária
1. Pontes dissulfeto. É uma ligação
covalente formada pelos grupos sulfidrila
(-SH) de dois resíduos de cisteína para
produzir um resíduo de cisteína.
2. Interações hidrofóbicas. Tendem a ficar no interior da molécula.
3. Ligações de hidrogênio
4. Interações iônicas.
Geralmente proteínas desnaturadas são insolúveis.
Na estrutura terciária já temos uma proteína funcional
Estrutura quaternária das proteínas
Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas
como proteínas monoméricas. Outras, entretanto, consistem em duas ou mais
cadeias polipeptídicas, que podem ser estruturalmente idênticas ou totalmente
diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptídicas é denominado estrutura
quaternária. As subunidades podem funcionar independentemente uma das
outras ou podem trabalhar cooperativamente, como no caso da hemoglobina, em
que a ligação do oxigênio a uma subunidade do tetrâmero aumenta a afinidade
das outras subunidades para o oxigênio.
Isoformas: São proteínas que desempenham a mesma função, porém com
estrutura primária diferente. Podem ser originadas de genes diferentes ou de
processamento tecido-específico a partir de um único gene, Isoenzimas.