Importância das Proteínas

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PROTEÍNAS
Um pouco de história...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século 
XIX (...) Estava:
▪Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
▪Tinha átomos de C, H, N, O e S;
▪Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido 
a aquecimento;
▪Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no 
sangue também coagulavam quando aquecidas;
▪Então decidiram chamar esses componentes de 
substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].
▪Estudos mais tarde acabaram 
por concluir que essas 
substâncias estão presentes em 
todos os seres vivos.
▪Em 1838, Gerardus Mulder 
chama essas substâncias de 
PROTEÍNAS [do grego Proteios = 
primeiro, primitivo].
Um pouco de história...
Gerardus Johannes Mulder
 (27 December 1802 – 18 April 1880)
Qual a importância das proteínas?
• São fundamentais para qualquer ser 
vivo [e até vírus]. 
• Toda manifestação genética é dada 
por meio de proteínas.
• Grande parte dos processos 
orgânicos são mediados por 
proteínas [enzimas].
• Sem proteínas, não existiríamos e 
nenhum outro ser vivo existiria.
• *Coacervatos (primeiros compostos 
proteicos).
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Aminoácidos: os monômeros proteicos
• O que são monômeros?
São as unidades fundamentais dos polímeros.
• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são chamados 
de AMINOÁCIDOS.
• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por 
átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. 
• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre. 
• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo 
amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio, 
carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e 
um substituinte característico de cada aminoácido (radical).
(1) 
Aminoácidos: os monômeros proteicos
http://www.ebah.com.br/content/ABAAAAt68AB/aminoacidos
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Esquema da estrutura química básica de um aminoácido
Imagem: YassineMrabet / Estrutura 
geral de um aminoácido, em 12 de 
agosto de 2007 / Public Domain
Nome Símbolo
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Existem 20 tipos de 
aminoácidos. Observe 
na tabela ao lado:
• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são 
classificados em:
➢ Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos 
pelo organismo.
➢ Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos 
pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta 
(alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de 
produção de proteínas .
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Glicina Gly, Gli
Alanina Ala
Leucina Leu
Valina Val
Isoleucina Ile
Prolina Pro
Fenilalanina Phe ou Fen
Serina Ser
Treonina Thr, The
Cisteina Cys, Cis
Tirosina Tyr, Tir
Asparagina Asn
Glutamina Gln
Aspartato ou Ácido aspártico Asp
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu
Arginina Arg
Lisina Lys, Lis
Histidina His
Triptofano Trp, Tri
Metionina Met
Aminoácidos 
essenciais
Aminoácidos não 
essenciais ou 
naturais
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos 
(2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
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Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água
Estruturas das proteínas
Estrutura Primária
 Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas 
da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um 
“colar de contas”.
Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source: 
http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain(2)
http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/proteinas/proteinas-9.php
Estrutura Secundária
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos 
entre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças à 
possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos 
alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila. 
Estruturas das proteínas
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(2)
http://www.portalsaofrancisco.com.br/alfa/proteinas/proteinas-9.php
Estrutura Terciária
Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por 
pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É literalmente um 
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura 
tridimensional.
Estruturas das proteínas
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Estruturas das proteínas
Estrutura Quartenária
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias 
polipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)
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Desnaturação proteica
• A forma espacial das proteínas 
pode ser afetada pela 
temperatura, pH, polaridade, 
salinidade, solventes, radiações, 
etc.
• As proteínas perdem o arranjo 
[desenrolam-se, perdem as 
ligações].
▪ Ovo;
▪ Leite, coalhada, queijos;
▪ Sangue.
Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 / 
Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg / 
Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic
Funções das proteínas
• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elas 
desempenham diversas funções nos mais variados 
ambientes vivos.
– Catalítica: acelera as reações. 
 Ex.: amilase (hidrolisa o amido).
– Transportadora: transporta diversos componentes. 
 Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) e 
hemoglobina (transporta O2) pelo sangue.
Funções das proteínas
– Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciais 
para o desenvolvimento dos animais.
 Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos de aves).
– Contração: promovem os movimentos de estruturas 
celulares, músculos.
 Ex.: actina e miosina.
– Reguladora/ hormonal: atuam como mensageiras 
químicas.
 Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.
Funções das proteínas
– Estrutural: participam na composição de várias 
estruturas do organismo, sustentando e promovendo 
rigidez.
 Ex.: colágeno, elastina.
– Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo 
contra microrganismos e substâncias estranhas.
 Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).
– Genética: atuam se envolvendo com os ácidos nucleicos 
para dar conformação.
 Ex.: nucleoproteínas.
• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que 
aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem 
alterações no processo global.
• Função: 
 Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas 
ou juntando-as para formar novos compostos.(4)
 Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um 
grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.
Enzimas
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/apostilas/Apostila_enzimas_ju.pdf
Componentes da reação enzimática
E + S  [ES]  E + P
Enzima: proteína catalisadora;
Substrato: objeto que irá ser modificado;
Produto
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Enzimas
As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde, 
geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com 
um ambiente químico muito próprio. O substrato entra no 
sítio ativo e liga-se à enzima.
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• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não proteicas, 
respectivamente, inorgânicas [íons metálicos] e orgânicas 
[vitaminas], que são indispensáveis para o funcionamento 
de várias enzimas. 
 Ex.: hemoglobina (Fe)
Enzimas
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Enzimas
Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente 
favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato], 
considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.
Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar (pela 
desnaturação) a reação enzimática.
A inibição pode ser:
▪Reversível (presença de substâncias);
▪Irreversível (aquecimento excessivo).
Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é 
causada pelo aumento da temperatura.
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Atividade 
• Aminoácidos :
– Essencial : não produzimos – precisa ingerir 
– Não essencial : produzido pelo organismo 
• Funções : 
– Transporte : moléculas não hidrofílicas – O2 gases 
– Defesa: defender o organismo contra antígenos 
• Anticorpos 
– Coagulação – resposta homeostática 
• Fibronogenio , tropina , protombina – coagulação sanguínea 
• Excesso : trombose 
• Falta : hemorragias 
• Como irá ocorrer a produção de proteínas
– Processo chamado tradução 
• DNA---- RNA ---- Proteina 
Machado, Sídio. Biologia: de olho no mundo do trabalho. 1ª 
edição. São Paulo: Scipione, 2003.
 Uzunian, Armênio.; Birner, Ernesto. Biologia volume único. 3ª ed. 
São Paulo: Harbra, 2008.
 Machado, Sídio. Biologia: ciência e tecnologia. 1ª edição. São 
Paulo: Scipione, 2009.
 Lopes, Sônia.; Rosso, Sérgio. Biologia volume único. 1ª edição. São 
Paulo: Saraiva, 2005.
 Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia – 
Biologia das células. 2ª edição. São Paulo: Moderna, 2004.
 Amabis, José Mariano. Martho, Gilberto Rodrigues. Biologia – 
Biologia das células. 3ª edição. São Paulo: Moderna, 2010.
Referências
	Slide 1
	Slide 2
	Slide 3
	Slide 4: Qual a importância das proteínas?
	Slide 5: Aminoácidos: os monômeros proteicos
	Slide 6: Aminoácidos: os monômeros proteicos
	Slide 7: Aminoácidos: os monômeros proteicos
	Slide 8
	Slide 9: Aminoácidos: os monômeros proteicos
	Slide 10
	Slide 11: Ligação peptídica
	Slide 12: Estruturas das proteínas
	Slide 13: Estruturas das proteínas
	Slide 14: Estruturas das proteínas
	Slide 15: Estruturas das proteínas
	Slide 16: Desnaturação proteica
	Slide 17: Funções das proteínas
	Slide 18: Funções das proteínas
	Slide 19: Funções das proteínas
	Slide 20: Enzimas
	Slide 21: Componentes da reação enzimática
	Slide 22: Enzimas
	Slide 23: Enzimas
	Slide 24: Enzimas
	Slide 25
	Slide 26: Atividade 
	Slide 27: Referências
	Slide 28