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QBQ 2451 – Introdução à Bioquímica – 2013 
 
Maria Teresa Machini 
Laboratório de Química de Peptídeos 
Bloco 8 Superior – sala 0854 
mtmachini@iq.usp.br 
 
 
 
 resumo da aula anterior: 
Estrutura e função de proteinas 
 
 
 IDENTIFICAÇÃO 
1) Massa molar 
2) Sequência de aminoácidos 
3) Determinação do aminoácido N-terminal 
 (no. de cadeias polipeptídicas) 
4) Desenovelamento (pontes dissulfeto) 
5) Quebra em “pedaços” ou fragmentos peptídicos 
6) Sequenciamento de cada fragmento peptídico obtido 
7) Combinação das informações para obtenção da sequência de aminoácidos (est. 1ª.) 
8) Localização das pontes dissulfeto 
8) Alinhamento da sequência de aminoácidos com as de proteínas conhecidas 
Separação das 
proteinas 
Purificação de 
 uma delas 
 Comparação entre sequências: Homologia 
1) identificação da classe proteica/função/proteina 
2) evolução e velocidade evolutiva das proteínas 
3) criação das árvores genéticas: 
 proximidade e distanciamento entre os organismos vivos 
4) estudar recombinação genética 
 
Enovelamento e estabilidade de proteínas 
Seq. aminoácidos  estruturas 2ª., 3ª. e 4ª.  Enovelamento  função 
Função é exibida quando a proteína está na estrutura nativa 
 (conformação de menor energia) 
Proteina pode se desnaturar: perder estrutura nativa (reversível ou não) 
Enovelamento é assistido por outras chaperonas (Hsp70 e chaperoninas) 
Funções de proteínas 
Transporte – hemoglobina, p. ex. 
 Estruturação – seda e colágeno 
 Movimentação – músculos e flagelos 
 Catálise de reações químicas – enzimas 
 Sinalização – hormônios, p. ex. 
 Defesa – anticorpos 
 
Tipos de enzima 
Especificidade 
Catálise 
pH ótimo 
Estabiliza S 
Desestabiliza S interações compensam 
aumento de G 
Hemoglobina: transporte de O2 
 cooperatividade e alosteria 
M. Teresa Machini – IQ/USP 
 
Protoporfirina IX 
4 anéis pirrólicos 
pontes de metenos 
Heme com ligantes 
Heme 
6 ligações de coordenação 
Heme 
com ligantes 
Aminoácidos 
da proteína 
Hemoglobina 
Proteina com subunidades 
estruturalmente similares 
à mioglobina 
Mioglobina 
 (120 dias) 
Hemoglobina 
proteina globular 
Mr 64500 
tetrâmero com 4 grupos heme 
estrutura 4ª. /interação dominante inter-
cadeias 
hemácias Sangue fluindo nos vasos: 
 O2 sendo transportado 
Importância da sequência primária de Hb: Hb deficiente em função 
1945: doença molecular Hb mutante (L. Pauling): 
 ANEMIA FALCIFORME 
Depois: HbA é 2 unidades mais “negativa” que HbS 
 
1956: “fingerprinting peptides (V.Ingram) 
• digestão tríptica de ambas: diferença em β 
• sequenciamento: Glu β6 Val β6 
• mutação: HbS desoxigenada 
 agrega em filamentos: 
 deformação do eritrócito 
- Baixa [O2]/ Rigidez do eritrócito/ Fluxo sanguíneo 
- Fragilidade celular/ Danos em tecidos/Dor 
(60 dias) 
 Hb liga O2 cooperativamente nos pulmões, libera nos tecidos 
 Hb é uma proteína alostérica 
estado T – baixa afinidd. Estado R – alta afinidd. 
Alosteria (modulação): interconversão de formas ou conformações causada pelo 
 ligante 
 Ligantes de proteínas alostéricas: moduladores: ativadores 
 inibidores 
 
 Modelos de mecanismos para ligação cooperativa de ligantes 
 (interconversão de formas de cooperatividade/alosteria) 
 modelo concertado (1965) modelo sequencial (1966) 
Bibliografia 
M. Teresa Machini – IQ/USP 
 
As informações estão disponíveis nos capítulos sobre 
proteinas, enzimas e carboidratos 
de diferentes edições no período 2005-2013 
do livro 
Princípios de Bioquímica de Lehninger - D.L. Nelson & M.M. Cox 
 
- Monossacarídeos: aldoses e cetoses 
- Equilíbrio entre forma cíclica e forma aberta, configuração do carbono anomérico 
- Dissacarídeos, polissacarídeos (glicogênio, amido, celulose) 
 QBQ 2451 – Introdução à Bioquímica – 2013 
 
Maria Teresa Machini 
Laboratório de Química de Peptídeos 
Bloco 8 Superior – sala 0854 
mtmachini@iq.usp.br 
 
Grânulos de glicogênio 
Fibras de celulose 
Staphylococcus 
Aureus 
parede celular contém 
peptidoglicano 
Monossacarídeos com 3 carbonos 
Aldohexoses 
Isomeria 
É o composto 
de referência 
Reação de aldeído ou cetona com álcool 
D-glucose em água: ciclização 
D-glucose em água: estrutura cíclica devido à mutarotação 
Menos impedida estericamente 
Favorecida e mais estável 
Monossacarídeos  dissacarídeos  polímeros 
 Formação de ligações glicosídicas 
 
 Tipos: exemplos 
 a seguir 
Exemplo de polissacarídeos 
Ligações de hidrogênio em azul 
 Fibras de celulose 
Grânulos de amido em cloroplasto 
Polímero linear de D-glucose 
 Polímero ramificado 
de D-Glucose 
Exemplos de polissacarídeos 
Estrutura compacta de um segmento de amilose 
Exemplos de dissacarídeos presentes em polissacarídeos 
Bibliografia 
M. Teresa Machini – IQ/USP 
 
As informações podem ser encontradas nas diferentes 
edições do período 2005-2013 
do livro 
Princípios de Bioquímica de Lehninger - D.L. Nelson & M.M. Cox. 
 
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	 Comparação entre sequências: Homologia�1) identificação da classe proteica/função/proteina�2) evolução e velocidade evolutiva das proteínas�3) criação das árvores genéticas: �	 proximidade e distanciamento entre os organismos vivos�4) estudar recombinação genética� 
	Funções de proteínas�Transporte – hemoglobina, p. ex. � Estruturação – seda e colágeno� Movimentação – músculos e flagelos� Catálise de reações químicas – enzimas� Sinalização – hormônios, p. ex.� Defesa – anticorpos�
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