Resumo Composição dos Alimentos - bloco 2

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Resumo Composição de Alimentos - bloco 2
Proteínas
Proteínas são polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos, ligados por ligações peptídicas. Os aminoácidos apresentam um grupamento amina e um grupamento ácido, com exceção da glicina, todos os aminoácidos apresentam um carbono assimétrico (quiral). O que difere um aminoácido do outro é seu radical. Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com seu radical,podendo ser: alifáticos, aromáticos, ácidos, básicos, com grupo amida, hidroxilados, sulfurados. Também podem ser classificados sendo aminoácidos não-essenciais e aminoácidos essenciais (o organismo não é capaz de sintetizar - histidina, treonina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, triptofano, valina). As proteínas podem se ligar a outros grupamentos não proteicos (componente prostético), como glicoproteínas, fosfoproteínas, lipoproteínas, etc. As proteínas apresentam características que são semelhantes a outros componentes, o que difere a proteína é a presença do nitrogênio nela.
funções: catalisadores enzimáticos, estrutural (colágeno), contrátil (miosina, actina); constituição de hormônios (insulina e hormônio do crescimento); transporte (albumina, transferina, hemoglobina); anticorpos (imunoglobulina); armazenamento.
estrutura: primária (sequência linear); secundária (formação de pontes de H, interação da estrutura primária, forma helicoidal e/ou lâmina); terciária (forma compacta tridimensional); quaternária (junção de mais de uma cadeia polipeptídica).
Como os aminoácidos apresentam um grupamento ácido e um grupamento básico (amina), eles podem atuar como ácido ou base em um determinado meio (substância anfótero), o que é controlado pelo pH do meio em que vai favorecer o grupamento carboxílico ou amina. O ponto isoelétrico é o pH no qual o íon dipolar é eletricamente neutro (amina + = carboxílico -). Os valores são específicos para cada aminoácido, o que favorece no isolamento de aminoácidos, em sua separação.
A solubilidade da proteína está relacionada a sua carga, ou seja, é influenciada pelo pH do meio. Quando modifica-se o pH, altera a ionização da proteína até o seu ponto isoelétrico. Por exemplo, quando acidifica o meio, aumenta as cargas negativas, diminuindo a solubilidade da proteína e ela precipita. No leite, quando acidifica o meio (usando limão), aumenta as cargas negativas e com a repulsão das cargas, há a precipitação a caseína (atingiu o PI da caseína), é a principal proteína do leite, sendo usada muitas vezes na produção do queijo.
A interação entre a proteína e a água depende da cadeia de aminoácidos que a proteína é formada, pois ela apresenta características hidrofílica e hidrofóbica.
A desnaturação proteica pode trazer vantagens, mas em sua maioria quando for irreversível pode causar perdas de funcionalidade. Então, desnaturação é uma alteração sensível na estrutura original da proteína, seguindo o caminho inverso da formação da proteína, sem que haja uma alteração na sequência de aminoácidos (sem rompimento ou alteração nas ligações). Pode ser intencional (destruir proteínas produzidas pro microrganismos invasores), involuntária, desejada (aumenta a digestibilidade, favorece a solubilidade, etc) e indesejada (aumenta a reatividade, diminuição da qualidade biológica). A desnaturação pode ser branda, reversível, com a diminuição de agentes desnaturantes. A temperatura baixa também pode levar uma desnaturação, por exemplo formar cristais de gelo que pode romper a estrutura das células presentes, em que os componentes liberados podem alterar pH que ajuda na desnaturação. Processos mecânicos de batedura também pode levar a desnaturação proteica.
Nem todas as proteínas vão ter a mesma qualidade, algumas vão ter alto valor biológico e outras um baixo valor biológico, e essa qualidade está relacionada com o conteúdo dos aminoácidos essenciais. As proteínas de alto valor biológico são as que contém todos os aminoácidos essenciais em níveis maiores do que as de referência da OMS, proteínas animais são de melhor qualidade que os vegetais. As proteínas de cereais e leguminosas vão ter deficiência de pelo menos um aminoácido essencial, em que cereais são pobres em lisina e rica em metionina, e leguminosas pobres em metionina e rica em lisina. Aminoácidos limitantes são aminoácidos essenciais que possui concentração abaixo dos níveis de uma proteína de referência, e então limitam a síntese proteica. A qualidade nutricional de uma proteína deficiente em uma aminoácido essencial pode ser melhorada misturando-a com outra proteína que seja rica nesse aminoácido essencial.
Existem métodos para avaliar se a proteína é de alto valor biológico ou baixo valor biológico. Dependendo do método que é utilizado para avaliar a qualidade da proteína, alguns vão ter mais precisão que outros.
Método Químico: permite uma avaliação rápida do valor nutricional proteico por meio do estabelecimento do cômputo (escore) químico. Baseia-se na determinação do conteúdo de aminoácido de uma proteína de referência ideal. A cada aminoácido essencial de uma proteína de teste, se dá um escore químico.
Equação do cômputo químico (CQ) = mg de aa/g de ptn testada x 100
 mg do mesmo aa/g da ptn de referência
O aminoácido essencial que mostra o menor escore é o aminoácido mais limitante da proteína teste. O escore químico desse aminoácido limitante fornece o escore químico da proteína teste. As vantagens: é simples; permite a determinação dos efeitos complementares das proteínas sobre a direta; permite o desenvolvimento de dietas proteicas de alta qualidade, misturando-se várias proteínas adequadas a diversos programas de alimentação. Desvantagens: considera que todas as proteínas de teste são completas ou igualmente digeríveis e que todos os aminoácidos essenciais são absorvidos por completo; não distingue os aminoácidos entre D- e L-aminoácidos, sendo que superestima o valor nutricional (só conseguimos digerir os L-aminoácidos); correlação melhora quando os escores químicos são corrigidos, considerando-se a digestibilidade da proteína.
Método bioquímico ou enzimático: é um teste de digestibilidade “in vitro”. Pode ser estimada usando-se enzimas proteolíticas que agem normalmente na digestão imitando as condições de pH, características do estômago e do intestino, para ver o quando daquela proteínas está sendo utilizada.
Método microbiológico: crescimento de vários microrganismos
Método biológico: baseia-se na resposta do organismo à ingestão de uma proteína em estudo, ou seja, à quantidade de nitrogênio da proteína ingerida que é retido no organismo. As proteínas de alto valor biológico são as que praticamente todo o N é retido (mais bem digeridas). São caros e consomem muito tempo, existem 4 métodos biológicos:
**PER (taxa ou quociente de eficiência proteica) = é uma avaliação do ganho de peso em função da quantidade de proteína ingerida, fazendo uma curva de crescimento e 
determina-se o PER = ganho de peso 
 qtdd de ptn consumida
**digestibilidade (D) = é uma forma de verificar como a proteína é digerida pelo organismo. O N fecal endógeno (perda metabólica nas fezes) é obtido de grupo de ratos alimentados com dieta aproteica (livre de N). A desvantagem é que não fornece informações sobre o quanto do nitrogênio absorvido é realmente retido, utilizado.
 D = Ningerido - (Nfecal total - Nfecal endógeno) x100
 Ningerido
**valor biológico (VB) = relacionada a quantidade de proteína que é efetivamente utilizada pelo organismo. O fato da proteína ter sido absorvida não significa que foi utilizada, o utilizado é o que ficou retido. Este índice relata exatamente o que será utilizado, pois a proteína que é utilizada com maior eficiência, é melhor retida e de melhor qualidade.
 VB = Nretido
Nabsorvido
Nretido = Ningerido - Nfezes - Nurina
Nurina = Nexógena - Nendógena (perda de Ntotal - perda de Nendógeno na urina)
**NPU (utilização líquida da proteína) = líquido: desconta-se as perdas. Considera-se a utilização da proteína depois de descontadas as perdas. Considera-se a digestibilidade da proteína. Método mais exato para descobrir a qualidade da proteína.
NPU = VB . D
NPU = Ningerido - (Nfecal total - Nfecal endógeno) - (Nurina total - Nurina endógena) x100
 Ningerido
Determinação de proteína - Método de Kjeldahl, é o método mais utilizado, é um método indireto porque não se encontra a proteína propriamente e sim o nitrogênio. Baseia-se na determinação do nitrogênio total que, após aplicação do fator de correção, traz o teor de proteína total. Considera-se que as proteínas têm 16% de N, em média.
16g de N ---- 100g de ptn ptn = n . 100 ou n . 6,25
 ng de N ---- xg de ptn 16 ↳ fator geral na transformação 
 de N p/ ptn
Esse método apresenta 3 etapas: digestão, destilação e titulação. Então, o método baseia-se na transformação por meio da digestão com ácido sulfúrico e posterior destilação com liberação de amônia, que é fixada em solução ácida e titulada.
digestão = também é conhecida como mineirização. Pesa-se de 0,1 a 0,2g de amostra no papel vegetal, colocar em um tubo de kjeldahl, adiciona-se 1 pastilha de catalizador e 5ml de ác. sulfúrico, coloca-se no digestor por 6h, formando vários sais, porém só interessa o sulfato de amônio.
destilação = no tubo adiciona-se água destilada (pois dependendo da amostra, após a digestão pode ficar em gel) com fenolftaleina (marcador). No reservatório fica o NaOH e no erlenmeyer fica a solução de ácido bórico com indicador de ptn. Aguardar a viragem para azul e depois contar 6 minutos.
titulação = titula-se ácido clorídrico pela bureta até a solução que antes estava azul ficar incolor, em que quantificará o N retido.
Teoria da Espectrofotometria
Baseia-se na variação da cor de um sistema com a mudança de concentração de um certo componente constitui a base da análise colorimétrica. Nas situações que o componente de interesse não apresenta cor, adiciona-se um agente colorimétrico que forma um composto cromóforo. Então, o objetivo desse método é determinar a concentração de uma substância pela medida da absorção relativa de luz, tomando como referência a absorção da substância em uma concentração conhecida (fazendo uma solução com uma concentração conhecida para poder comparar), logo é uma análise quantitativa. A vantagem desse método é que proporciona um meio simples para determinar quantidades diminutas de substâncias. É uma das técnicas mais importantes para a análise de alimentos, como também para a bioquímica, tecnologia, etc.
A fotometria vai se basear na análise quantitativa, que se baseia na medida de uma radiação eletromagnética (RE), como a luz. A luz atravessa uma solução que possui solutos, que podem absorver parte desta RE, ou seja, a quantidade de luz que incide na amostra é maior que a quantidade de luz que passa pela amostra, pois parte da energia da RE foi absorvida pelos solutos desta solução. Quando a luz incide sobre um meio homogêneo, uma parcela da luz incidente é refletida, uma outra parcela é absorvida no meio e a restante é transmitida. A cor é determinada pelos comprimentos de onda (𝛌) refletidos correspondentes ao seu estímulo.
A teoria da absorção de radiação parte de uma lei chamada Lei de Lambert-Beer, em que “a intensidade da radiação emergente é proporcional à quantidade de radiação incidente, ao coeficiente de absorvidade, ao percurso e à concentração”
 I = Io . 10-alc
Enzimas
As enzimas são proteínas capazes de catalizar reações químicas. Toda enzima apresenta um sítio ativo, onde se processam as reações químicas. Em algumas situações, as enzimas necessitam de substâncias orgânicas ou inorgânicas, chamadas de cofatores, que ajudam no funcionamento das enzimas. Existem alguns fatores que influenciam na velocidade de uma reação enzimática: concentração do substrato, pH, concentração da enzima, temperatura, presença de ativadores ou inibidores. 
Existem substâncias capazes de diminuir a atividade enzimática, são chamadas de inibidores:
inibidor irreversível = se ligam a enzima com alta afinidade e há uma modificação definitiva no sítio ativo da enzima
inibidor reversível competitivo = inibidor se assemelha ao substrato e compete de forma reversível pelo mesmo sítio ativo da enzima. O efeito inibidor diminui quando a concentração do substrato aumenta
inibidor reversível não competitivo = inibidor se liga de forma reversível a enzima em um sítio próprio, podendo estar ligado a enzima ao mesmo tempo que o substrato, esse tipo de inibição depende apenas da quantidade de inibidor.
As enzimas são usadas para a produção de grande quantidade de produtos e ingredientes alimentícios. Podem tornar os alimentos mais nutritivos, mais saborosos, mais digestivos ou mais atraentes. São também usados para aumentar a segurança e preservação dos alimentos, contribuindo para sua maior durabilidade e para redução da necessidade de aditivos. Algumas enzimas podem ter efeito indesejáveis, como: ocasionar mudanças de cor da clorofila ou carotenoides; escurecimento em alguns alimentos; rancidez em óleos; variações no aroma; alteração no valor nutritivo das proteínas e vitaminas; presença de enzimas pécticas podem ocasionar mudanças na textura dos alimentos.
Amilases = atuam em ligações do tipo 𝛂-1,4 de polímeros de glicose, transformando-se em moléculas de menor peso molecular. Podem ser obtidos por microrganismos, mas normalmente são através do malte (cevada ou outros ceral germinado).
Lactase = ataca a lactose transformando-a em glicose e galactose. A importância de quebrar a lactose é para gerar açúcares de poder adoçante bem maior que a própria. Serve também para reduzir o teor da lactose em leite para fins dietéticos.
Enzimas pécticas = são utilizadas para facilitar a filtração e a clarificação de sucos de frutas e na produção de pectinas de baixa metoxilação. A desvantagem é que pode ocasionar o amolecimento excessivo de muitas frutas e hortaliças, formação de precipitados nos sucos de laranja e tomate, e na diminuição da consistência da massa de tomate. Também podem ser produzidas por microrganismos.
Peroxidase = é uma enzima oxidoredutase, catalizando reações de oxidação e redução. Pode ser facilmente determinada e por ser uma das enzimas mais resistentes ao calor, esta enzima é utilizada como indicação de branqueamento em muitos alimentos, principalmente vegetais a serem congelados.
Lipoxidase = cataliza a oxidação de ácidos graxos polinsaturados, formando peróxidos que podem afetar moléculas, inclusive proteínas e vitaminas. Sua desvantagem é que gera produtos rançosos e destroem ácidos graxos essenciais. Sua vantagem é que é utilizada em panificação para proteger a farinha, já que os hidroperóxidos formados podem oxidas pigmentos, formando produtos incolores.
polifenoloxidase = são enzimas responsáveis pelo escurecimento enzimático em muitos produtos por exposição de sua estrutura ao ar do ambiente. 
O escurecimento enzimático é uma reação que acontece em frutas e vegetais, que quando cortados e em contato com o ar, ocorre transformação de compostos fenólicos em polímeros coloridos (melanoidinas), pela ação da enzima polifenoloxidase. Essa reação pode causar mudanças indesejáveis. Além do escurecimento da superfície da fruta ou verdura, pode ocorrer deterioração de axoma e a diminuição do valor nutricional de muitos alimentos. Como prevenir: inibição do contato com o oxigênio (imerso em água); adição de algum ácido (reduz o pH e inativa a enzima; emprego de temperatura elevadas
(desnatura a enzima e inativa-a); adição de substâncias redutoras (inibem a alão da enzima).
Escurecimento não-enzimático e Alterações por processamento
Escurecimento químico são uma série de reações químicas que culminam com a formação de pigmentos escuros de cor marrom e conhecidos com o nome de melanoidinas. Existem três mecanismos de escurecimento não-enzimático: 
reação de Maillard = ocorre entre um glicídio redutor e um grupamento amino em um alimento submetido ao aquecimento, originando as melanoidinas, responsável pela alteração da cor nos alimentos. Desenvolvimento de aroma e cor em alimentos processados, formação de compostos tóxicos e produtos antioxidantes. Fatores que afetam a velocidade da reação: temperatura ( ↑ temperatura = ↑ velocidade); pH (velocidade máxima = pH neutro); atividade da água ( >9 = ↓ velocidade); natureza do carboidrato (monossacarídeo > dissacarídeo > hexoses); natureza do aminoácido (aminoácidos básicos > ácidos > neutros); catalisadores (fosfato e citrato); inibidores (sulfitos). 
mecanismos do ácidos ascórbico = quando o ácido ascórbico é aquecido em meio ácido formará o furfural, que pode ser polimerizado e originar compostos de cor escura (melanoidinos), responsável pelo escurecimento em sucos cítricos concentrados, principalmente os de limão e tangerina.
caramelização = ocorre entre glicídios quando submetidos a temperatura relativamente altas (130°C e 170°C), os glicídios sofrem uma desidratação e após condensação ou polimerização, formando compostos escuros e de alto peso molecular (caramelo).
Alterações do alimento por processamento, alterações nos alimentos, há perda de vitaminas, proteínas, glicídios, formação de melanoidinas, redução do valor nutricional, etc. São processos indispensáveis na elaboração de determinados alimentos. As vitaminas são compostos bastante sensíveis podendo ser degradadas por vários fatores: temperatura, presença de oxigênio, pH, duração do tratamento a que foi submetido o alimento, a estabilidade das vitaminas difere entre os alimentos e os métodos aos quais são submetidos.
Emprego do calor = redução de microrganismos, maior vida de prateleira, alterações sensoriais, perdas nutricionais
**branqueamento → inativa enzimas responsáveis por reações de deterioração que causam alterações sensoriais e nutricionais. Tratamento que utiliza água fervente ou vapor a um tempo e uma temperatura pré-estabelecida. Reduz carga microbiana inicial do produto, promove o amaciamento de tecidos vegetais facilitando o envase, remove o ar dos espaços intercelulares no caso de vegetais enlatados
**pasteurização → é um tratamento térmico relativamente suave (< 100°C), ocorre o extermínio parcial da flora banal, a eliminação total da flora microbiana patogênica e a inativação de enimas prejudiciais. Promove prolongamento da vida útil dos alimentos durante vários dias ou meses.
**esterilização → amplamente empregado no tratamento do leite. Os alimentos são aquecidos a uma temperatura suficientemente elevada, durante minutos ou segundos, visando a destruição total de microrganismos e inativação de enzimas capazes de deteriorar o produto durante o armazenamento.
Emprego do frio = o congelamento consiste em reduzir a temperatura do alimento para abaixo do seu ponto de congelamento, no qual uma proporção elevada de água muda de estado físico, formando cristais de gelo. As temperaturas utilizadas são baixas o suficiente para reduzir ou paralisar a deterioração causada pelos microrganismos e enzimas. Mantém a cor, aroma e a aparência de muitos alimentos.
O controle de umidade é a retirada da água do alimento, reduzindo a atividade da água, reduz a atividade metabólica, reduz a multiplicação microbiana e reduz a resistência e sobrevivência de microrganismos. Pode também ser pela desidratação osmótica e desidratação por secagem.
desidratação osmótica = conservação de frutas e verduras. Um método capaz de obter um produto de boa qualidade mediante redução de sua umidade, sem mudança de fase durante o processo. Submete-se o alimento sólido, inteiro ou em pedaços à soluções aquosas com alta pressão osmótica. As vantagens: alimento com melhor textura, maior retenção de vitaminas, flavor (paladar e olfato) mais intenso e maior estabilidade.
desidratação por secagem = a secagem convencional é realizada em secadores, baseia-se na circulação de ar aquecido, combinado com transferência de calor e de massa. Alterações indesejáveis nos alimentos: endurecimento da parte externa do mesmo, além de alterações nutricionais.
Existem tecnologias alternativas que surgiram como uma forma alternativa de se processar o alimento na indústria com intenção de minimizar os danos causados pelos demais métodos de conservação e eliminação de microrganismos.
alta pressão hidrostática = utiliza pressão alta e moderada temperatura (70°C). Produtos processados com características muito similares aos alimentos antes do processamento, homogeneidade do tratamento, redução microbiológica e obtenção de produtor com maior qualidade com relação ao teor de nutrientes, flavor e preservação sensorial
irradiação = emprego da radiação ionizante 𝚼, reduzindo as perdas pós-colheita, desinfestação de grãos, controle de microrganismos patogênicos, prolongamento da vida útil em carnes, frutas e vegetais, desintestação e maturação de frutas, inibição de brotamento em tubérculos e bulbos, e manutenção da qualidade nutricional. As alterações são as mesmas que ocorrem nos outros processos empregados na conservação de alimentos: oxidação de lipídios; formação de radicais livres; redução de vitaminas em pequenas proporções.
pulsos elétricos = método não térmico de conservação de alimentos indicado, principalmente para alimentos fluidos e semifluidos. Aplicação de um pulso elétrico sobre o alimento numa determinada frequência e intensidade, provocando a inativação de microrganismos e enzimas. Sem degradação das propriedades sensoriais e nutricionais. Pode complementar o tratamento térmico ou substituído completamente.