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Composição química dos seres vivos
Proteínas
 
 
PROTEÍNAS – características gerais
• Mais de 50% da massa seca das células; 
• Quase todas as funções do organismo dependem delas;
• Aceleram reações químicas;
• Desempenham papéis estruturais (armazenamento, transporte, 
comunicação, movimento e defesa)
• Moléculas orgânicas formadas por átomos e C, H, O e N 
(também podem conter S)
• São encontradas nas carnes, ovos, soja, laticínios, feijões etc.
Proteínas – características gerais
• Extremamente diferentes quanto menor for o parentesco entre os seres vivos.
• Sintetizadas a partir dos aminoácidos (vinte tipos)
• Combinados em diferentes sequências e números geram proteínas diferentes.
• Aminoácidos naturais 11 (alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, 
histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido glutâmico.
• Aminoácidos essenciais 9 (arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, serina, treonina, triptofano e valina).
Do DNA à proteína
Os aminoácidos 
Cada aminoácido é diferente de outro. No 
entanto, todos possuem alguns componentes 
comuns. Todo aminoácido possui um átomo de 
carbono central, ao qual estão ligados 
uma carboxila, uma amina e um hidrogênio. A 
quarta ligação é a porção variável, representada 
por R, e pode ser ocupada por um hidrogênio, 
ou por um metil ou por outro radical.
AMINOÁCIDOS 
TIPOS E 
CLASSIFICAÇÃO DOS
AMINOÁCIDOS
Hidrofóbicos
Hidrofílicos
Hidrofilicos
LIGAÇÕES PEPTÍDICAS
Polipeptídeos cadeias de aminoácidos sem estrutura tridimensional.
Cada ser vivo é capaz de 
produzir centenas de proteínas 
diferentes e de tamanho 
variável. Em que elas diferem?
- Número de aminoácidos na 
cadeia;
- Tipos de aminoácidos na 
cadeia;
- Sequência em que os 
aminoácidos estão dispostos 
na cadeia.
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura Primária 
• Sequência precisa e linear de aminoácidos. 
• Nível estrutural mais simples e mais importante.
• Longa cadeia de aa semelhante a um "colar de contas“
 
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura Secundária 
• Determinada pelas ligações de pontes de hidrogênio, 
interações e repulsões geradas pelas cargas dos aa. 
• Estrutura helicoidal (α hélice)
• Estrutura foliar (folha β pregueada) 
PONTES DISSULFETO E A ESTRUTURA TERCIÁRIA
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura Terciária 
• Pontes de dissulfeto (covalente)entre dois resíduos de Cis; 
• Cadeias laterais hidrofóbicas; 
• Forças de Van der Waals;
• Interações iônicas; 
• Pontes de H.
Ao aproximar-se dois átomos surgem forças de 
interação entre eles. Porém a força exercida entre dois 
átomos neutros muda com a ordem de magnitude da 
distância de separação entre eles.
 
ARQUITETURA DAS PROTEÍNAS
 
ARQUITETURA DAS 
PROTEÍNAS – 
REUNINDO 
CONCEITOS
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
 
• Proteínas Simples – Por 
hidrólise liberam apenas 
aminoácidos. 
 
• Proteínas Conjugadas - Por 
hidrólise liberam aminoácidos mais 
um radical não peptídico, 
denominado grupo prostético. 
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS CONJUGADAS
 
As proteínas conjugadas podem ser 
classificadas em:
• Cromoproteínas – o grupo prostético 
confere cor à proteína. Ex: hemoglobina e 
mioglobina;
• Glicoproteínas – o grupo prostético é um 
glicídio (ex: muco);
• Lipoproteínas – o grupo prostético é um 
lipídio (ex: HDL, LDL);
• Nucleoproteínas – o grupo prostético é um 
ácido nucleico (ex: cromossomos). 
Mioglobina Glicoproteína
HDL Cromossomos
Funções das Proteínas 
1) Transporte: facilitam o transporte de substâncias dentro do 
organismo ou através da membrana plasmática
Funções das Proteínas 
2) Função de Defesa – atuam no sistema imunológico
Ex: anticorpos (imunoglobulinas) 
Funções das Proteínas 
3) Estrutural - auxiliam na sustentação e composição do corpo
Colágeno - confere resistência e elasticidade aos 
ossos, cartilagens, pele etc.
Queratina – forma cabelos, pelos, unhas e impermeabilização 
da pele
Fique atento!!!
• As proteínas são compostos orgânicos 
relacionados ao metabolismo de 
construção (anabolismo). 
• As proteínas possuem um papel 
fundamental no crescimento, já que 
muitas delas desempenham papel 
estrutural nas células, isto é, são 
componentes da membrana plasmática, 
das organelas dotadas de membrana, do 
citoesqueleto, dos cromossomos etc. E 
para produzir mais células é preciso mais 
proteína. Sem elas não há crescimento 
normal. 
4) Estrutura e movimento
• Compõem o citoesqueleto – dá 
sustentação e movimento às 
células.
4) Estrutura e movimento
• Movimentação de organelas
Funções das Proteínas
5) Função reguladora, hormonal ou 
sinalizadora
• Sinaliza ações que a célula precisa 
realizar
Ex: insulina e glucagon
Funções das Proteínas 
6) Função Enzimática 
• Proteínas especiais com função 
catalítica, ou seja, aumentam a 
velocidade das reações 
bioquímicas. 
• Quase 100% das enzimas são 
proteínas
• Proteína = natureza química
• Enzima = função da proteína
Enzimas X Energia de ativação (EA)
• EA - Quantidade de energia necessária para iniciar a reação 
• Enzimas reduzem a energia de ativação
Modelo chave-fechadura
• Representa o alto nível de especificidade da enzima em relação à reação ou substância 
em que atuam. 
• Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que 
se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação. 
Sítios ativos
• Esses locais de encaixe são chamados de sítio ativos e ficam na superfície da enzima. Ao 
se encaixarem nos sítios ativos, os substratos ficam próximos um do outro e podem reagir 
mais facilmente.
• Assim que ocorre a reação química com os substratos, desfaz-se o complexo 
enzima-substrato. Liberam-se os produtos e a enzima volta a atrair novos substratos para a 
formação de outros complexos.
• Lembre-se!! Uma enzima não é consumida durante a reação química que ela 
catalisa.
Fatores que afetam a atividade enzimática
Concentração 
do substrato
Fatores que afetam a atividade enzimática
pH
Fatores que afetam a atividade enzimática
Temperatura
Forma e função: um 
binômio inseparável
• A manutenção das estruturas 
secundárias e terciárias deve-se 
a ligações que ocorrem entre os 
aminoácidos no interior da 
molécula proteica, determinando 
os diferentes aspectos espaciais 
observados.
Desnaturação proteica
• Processo que leva a perda de 
forma e função das proteínas.
• Pode ocorrer devido a 
elevação da temperatura, 
acidificação ou alcalinização 
do meio, uso de solventes, 
detergentes etc.
A desnaturação proteica 
• O aquecimento de uma proteína a determinadas temperaturas promove a 
ruptura das ligações internas entre os aminoácidos, responsáveis pela 
manutenção das estruturas secundária e terciária. Os aminoácidos não se 
separam, são se rompem as ligações peptídicas, porém a proteína fica 
“desmantelada”, perde a sua estrutura original. Dizemos que ocorreu 
uma desnaturação proteica, com perda da sua forma original. Dessa maneira a 
função biológica da proteína é prejudicada.
• A desnaturação pode se reverter desde que o meio retorne às condições ideais 
para a proteína. Em muitos casos, no entanto, é um processo irreversível. É o 
que acontece, por exemplo, com a albumina da clara de ovo: com o 
aquecimento, a albumina sofre desnaturação e a clara endurece; após o 
resfriamento, a clara não volta a se liquefazer. 
• Nem sempre, porém, é a temperatura ou a alteração da acidez do meio que 
provoca a mudança da forma da proteína. Muitas vezes, a substituição de um 
simples aminoácido pode provocar alteração da forma da proteína.
Outras alterações 
Inibição da Atividade Enzimática 
• Regula a atividade de uma enzima
• Inibidor – substância química que inibe a atividade enzimática 
• Natural- regulam o metabolismo
• Artificial – para tratar doenças
• Reversível – enzima volta a funcionar
• Irreversível – inativação definitiva. Ex: Cianeto, antibióticos.
Inibiçãocompetitiva X não competitiva
Inibição por feedback
Kwashiorkor X Marasmo
• Doença do desmame (Kwashiorkor) – ocorre principalmente em 
crianças que, após o desmame, passam a se alimentar 
basicamente de carboidratos, havendo severa deficiência de 
proteínas. Criança afetadas apresentam retardo mental, apatia 
extrema, edema generalizado sob a pele e queda da resistência a 
infecções. 
• Marasmo – causado por deficiência proteica e calórica; a pessoa 
tem redução extrema da musculatura, além de ficar mais 
suscetível a contrair doenças. 
Marasmo e Kwashiorkor
E o glúten? 
http://www.istoe.com.br/reportagens/247205
A Melanina e a cor da pele
• A pele é o mais visível aspecto do 
fenótipo humano e sua cor é um de seus 
fatores mais variáveis. 
• Acredita-se que as variações, na cor da 
pele, sejam ganhos evolutivos e estejam 
relacionadas com a regulação da 
penetração da radiação ultravioleta.
• Em humanos, a pigmentação da pele e dos 
cabelos é dependente da atividade 
melanogênica, dentro dos melanócitos, da 
taxa de síntese de melanina. 
• O elemento inicial do processo 
biossintético da melanina é a tirosina, um 
aminoácido essencial. 
https://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0365-05962009000600008
A reação 
https://querobolsa.com.br/enem/biologia/albinos