Introdução aos Aminoácidos (AAs)

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ㅤㅤㅤㅤㅤㅤㅤIntrodução aos Aminoácidos(AAs)ㅤㅤㅤㅤㅤ 
Proteínas e Aminoácidos 
Proteínas: compostas por aminoácidos (AAs). 
Aminoácidos são as unidades que formam peptídeos e 
proteínas. 
Total: 20 aminoácidos diferentes, sendo 9 essenciais (não 
produzidos pelo corpo). 
Fontes: 
→Dieta. 
→Proteólise (degradação de proteínas do próprio 
organismo). 
A sequência de aminoácidos de uma proteína é determinada 
pelo códon (trinca de nucleotídeos no mRNA). 
Estrutura dos Aminoácidos 
Em pH fisiológico (~7,4): 
Grupo amino (–NH₃⁺) carregado positivamente. 
Grupo carboxila (–COO⁻) carregado negativamente. 
Ou seja, maioria está em forma zwitteriônica (cargas + e – 
na me INTERAÇÕES ELETROSTÁTICAS, se dao no R 
proteinas 
 • A estrutura tridimensional é determinada pela sequência 
de AA. 
 • A função da proteína depende da estrutura e da 
conformação. 
• Interações fracas não covalentes (ligação de hidrogênio, 
interações iônicas e hidrofóbicas) são as mais importantes 
para a manutenção da estabilidade da conformação nativa. 
 • As pontes dissulfeto também contribuem para a 
manutenção da estabilidade da conformação nativa. 
• Resíduos de AA hidrofóbicos (apolares) tendem a se 
direcionar para o interior da proteína 
Número de subunidades: uma ou mais associadas por 
ligações não covalentes. 
 Oligomérica: duas ou mais subunidades iguais (protômeros). 
Proteínas simples: somente AA 
 Proteínas conjugadas: cadeia de AA + componente não AA 
(grupo prostético). 
Grupo R (cadeia lateral): define a classificação: 
→ Hidrofóbicos (apolares). Polares. Aromáticos. Essenciais 
ou não essenciais. 
Condicionalmente essenciais: em certas condições 
metabólicas tornam-se essenciais. Ex.: deficiência de 
glutamina compromete síntese de alguns aminoácidos. 
Classificação quanto ao destino metabólico 
Glicogênicos: geram intermediários da glicólise ou do ciclo 
de Krebs → glicose. 
Cetogênicos: originam corpos cetônicos ou acetil-CoA. 
Glicocetogênicos: podem gerar tanto glicose quanto corpos 
cetônicos. 
Peptídeos :União de aminoácidos por ligações peptídicas. 
Ligação peptídica: Entre o grupo α-amino de um AA e o 
grupo α-carboxila de outro. 
Ligação covalente forte. 
Formada por reação de desidratação (perda de H₂O) 
.Suas principais características incluem: polaridade, 
permitindo interações intermoleculares como pontes de 
hidrogênio, e ocorre predominantemente na configuração 
trans. 
Classificação: 
Até 10 AAs: oligopéptido. 
5 AAs: pentapeptídeo. 
10 AAs: polipeptídeo (pode ou não ser proteína). 
As cadeias laterais (R) permanecem livres e ionizáveis, 
influenciando propriedades químicas. 
Estrutura das proteínas 
1. Primária: sequência linear de AAs ligados por 
ligações peptídicas. 
2. Secundária: arranjo espacial (α-hélice e folhas β) 
→ estabilizado por pontes de hidrogênio. 
3. Terciária: dobramento tridimensional → interação 
entre cadeias laterais (R). van der walls e 
enovelamento 
4. Quaternária: associação de mais de uma cadeia 
polipeptídica → estabilizada por pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas e pontes 
dissulfeto (S—S). 
Desnaturação 
Alteração na estrutura tridimensional da proteína, com 
perda da função. 
Fontes que promovem a desnaturação: calor, extremos 
de pH, solventes orgânicos, uréia, detergentes (rompem 
interações hidrofóbicas) As ligações covalentes 
permanecem intactas. 
Controle da concentração de proteínas na célula 
● Regulação da expressão gênica: quais genes serão 
transcritos. 
● Influências externas: 
Exercício físico. Estado nutricional. Sedentarismo. 
● A regulação da expressão gênica é modulada 
principalmente por hormônios. 
Digestão de aminoácidos 
trada de alimentos →estimula a mucosa gástrica a secretar 
gastrina(hormônio) →estimula produção de HCl pelas 
glândulas gástricas e pepsinogênio pelas células principais 
pH (1,0 a 2,5) age como antisséptico, matando bactérias e 
outras células estranhas e desenovela as proteínas para 
ação das enzimas hidrolíticas pepsinogênio (precursor 
inativo ou zimogênio) é convertido em pepsina ativa 
Quando o conteúdo gástrico passa para o intestino delgado, 
ocorre secreção de secretina, a qual estimula o pâncreas a 
produzir bicarbonato no intestino delgado para neutralizar o 
HCl, aumentando o pH para 7,0 
A entrada de aminoácidos na parte superior do intestino 
(duodeno) libera o hormônio colecistoquinina, o qual 
estimula a secreção de tripsina, quimotripsina e 
carboxipeptidases A e B (pH 7,0 e 8,0) [secretado pelas 
células exócrinas do pâncreas] Os aminoácidos são 
absorvidos pela mucosa intestinal 
Local de ocorrência Trato gastrointestinal (digestão) e 
fígado (metabolismo pós-absorção). 
Etapas iniciais da digestão 
Hormônio envolvido: gastrina. Ação da gastrina: estimula: 
Células parietais → secreção de ácido clorídrico (HCl). 
Células principais → secreção de pepsinogênio. 
Função do suco gástrico: ação antisséptica e desinfetante. 
Hidrólise inicial de proteínas 
Pepsinogênio → Pepsina (ativação pelo HCl). 
Pepsina: quebra ligações peptídicas, gerando cadeias 
menores de aminoácidos. 
Ciclo da alanina 
Função: transportar nitrogênio do músculo para o fígado. 
Alanina é convertida em piruvato no fígado via alanina 
aminotransferase, liberando o grupo amina para o ciclo da 
ureia. 
 
Absorção final 
Aminoácidos livres são absorvidos no intestino. 
Entram nos capilares sanguíneos e seguem para o fígado. 
Destino: 
Produção de energia (via piruvato, oxaloacetato, 
intermediários do ciclo de Krebs). 
Síntese de novas proteínas e compostos nitrogenados. 
Por que são importantes? 
● O corpo não armazena aminoácidos como faz com 
glicogênio e lipídios. 
● Quando não são usados para síntese proteica, 
precisam ser degradados. 
● Para entrarem na respiração celular (ciclo de Krebs, 
glicólise, etc.), é necessário remover o grupo amina 
(–NH₂). 
● O metabolismo do nitrogênio envolve basicamente 
dois processos: transaminação e desaminação. 
Oxidação dos aminoácidos nos animais 
 Pode ocorrer em três circunstâncias: 
→ Durante síntese e degradação de proteínas celulares, 
alguns aminoácidos liberados podem sofrer oxidação 
→ Quando em uma dieta rica em proteínas aminoácidos 
excedentes são catabolizado 
→ Durante jejum severo e ou diabetes melito proteínas 
corporais são hidrolizadas e seus aminoácidos empregado 
como combustíveis 
Uso dos aminoácidos 
• Podem ser utilizados para síntese de proteínas • Caso não 
sejam utilizados para essa finalidade, devem ser degradados. 
• Em animais, proteínas e aminoácidos não são 
armazenados como fonte de energia semelhante ao que 
ocorre com carboidratos e lipídeos. • Uma parte importante 
da degradação de aminoácidos ocorre no fígado 
pool de aminoácidos 
 → glutamina e glutamato não variam suas concentrações 
independe o tipo de dieta, são os de maior concentração 
maneiras de alterar a concentrações de aminoácidos no 
pool 
1- dieta 
2-degradar as proteínas corporais 
3-síntese endógena de aa não essenciais 
destinos dos aas do pool: 
Síntese proteica (novas proteínas corporais). 
Produção de compostos nitrogenados (nucleotídeos, 
porfirinas etc.). 
Catabolismo (quando não são usados → não ficam 
armazenados nas células): 
Remoção do grupo amino. 
Sobra a cadeia carbonada (esqueleto de carbono), que pode 
virar: 
Glicose 
Glicogênio 
CO₂ + H₂O + ATP 
Corpos cetônicos 
Ácidos graxos 
remove grupo amino e sobra cadeia carbonada 
essa cadeia carbonada faz glicose, glicogenio, co2 agua e atp 
e copos cetonicos e ac graxos 
catabolismo de aminoacidos: turn over proteico, ocorre 
24h, 
o oxcesso de aas como nao armazena, o pool do sangue é 
estavel e nao varia, ele precis air para algum lugar entao vai 
pro catabolismo 
para a degradaçao acontcer precisa ser tirado o grupo 
amino, quais os momentos que ocorre a retirada do amino 
ver 
aminoac que nao viram produtos nitrogenados e seintes 
eproteica nao sao armazenados na celula 
digestao aas adicoanr Na digestão de aminoácidos, o queacontece na real não é manter as ligações, mas quebrar as 
ligações peptídicas das proteínas para liberar os aminoácidos 
livres. 
● Proteínas entram na digestão como longas cadeias 
polipeptídicas. 
 
● Enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina, 
quimotripsina, carboxipeptidases, peptidases do 
enterócito etc.) quebram as ligações peptídicas 
(que também são covalentes). 
 
● No fim, sobram aminoácidos livres, dipeptídeos e 
tripeptídeos que vão ser absorvidos no intestino 
delgado. 
 
Agora, se a frase se refere ao próprio aminoácido isolado (já 
livre), aí sim: 
● Durante a digestão, as ligações covalentes internas 
do aminoácido (ex.: entre o grupo amino e o 
carbono α, ou na cadeia lateral) permanecem 
intactas. 
 
● O que muda é só a quebra das ligações peptídicas 
que uniam os AAs na proteína. 
 
⚡ Resumindo: 
● Proteína → digestão → quebra de ligações 
peptídicas (covalentes). 
 
● Aminoácido liberado → estrutura intacta → 
mantém suas ligações covalentes. 
 
	ㅤㅤㅤㅤㅤㅤㅤIntrodução aos Aminoácidos(AAs)ㅤㅤㅤㅤㅤ 
	Proteínas e Aminoácidos 
	proteinas 
	Grupo R (cadeia lateral): define a classificação: 
	Classificação quanto ao destino metabólico 
	Estrutura das proteínas 
	Desnaturação 
	Controle da concentração de proteínas na célula 
	Digestão de aminoácidos 
	Absorção final 
	Por que são importantes? 
	Oxidação dos aminoácidos nos animais 
	Uso dos aminoácidos 
	pool de aminoácidos 
	Remoção do grupo amino.​Sobra a cadeia carbonada (esqueleto de carbono), que pode virar:​Glicose​Glicogênio​CO₂ + H₂O + ATP​Corpos cetônicos​Ácidos graxos