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Estrutura de Aminoácidos e Proteínas Thaís Duarte Bifano Professora de Bioquímica 1 Definição 2 As proteínas (do grego protos, primeira ou mais importante) são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas. Todas as proteínas são construídas com o conjunto de 20 aminoácidos ligados covalentemente. A pele contém proteínas O cabelo é formado por proteínas As fibras nervosas são envolvidas por proteínas O hormônio insulina é uma proteína fabricada pelo pâncreas As unhas são formadas por proteínas A enzima amilase é uma proteína da saliva A hemoglobina do sangue é uma proteína As fibras musculares são formadas por proteínas Os tendões que unem os músculos aos ossos contêm proteínas Funções - enzimas: catalisadores biológicos -organização do material genético - transporte de nutrientes e gases: hemoglobina, lipoproteínas - hormônios - anticorpos - estrutura dos tecidos - movimentos celulares 3 Estrutura dos aminoácidos Aminoácidos são monômeros que se polimerizam formando as proteínas CaH COO- R H3N + grupo carboxila grupo amino grupo R (ou cadeia lateral) suas propriedades definem as características do aa 5 Estereoisomerismo em aminoácidos Enantiômeros Os aminoácidos são classificados de acordo com a polaridade do grupo R: - Apolares (grupo R hidrofóbico): não interagem com a água - Polares (grupo R hidrofílico): interagem com a água básicos: carga positiva na cadeia lateral ácidos: carga negativa na cadeia lateral neutros: não-carregados Classificação dos aminoácidos Estrutura e classificação dos aminoácidos 7 Aminoácidos podem agir como ácidos e bases 8 Em pH neutro Ionização dos aminoácidos 9 A carga elétrica dos aminoácidos varia com o pH. (a) Em soluções muito ácidas os dois grupos ionizáveis apresentam-se protonados (b) Em soluções próximas da neutralidade, o aa apresenta-se como íon dipolar (c) Em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados COO- COO-COOH H2NH3N +H3N + Carga líquida: +1 0 -1 H+ H+ Valores de pKa dos aminoácidos 10 11 Titulação do aminoácido O ponto isoelétrico (pI) do aminoácido é o pH onde predomina a forma eletronicamente neutra do aminoácido. Alanina 12 13 Como calcular o pI de aa polares com carga 14 Polímeros de aminoácidos: peptídeos e proteínas 15 Estrutura das Proteínas 16 A estrutura das proteínas pode ser descrita em quatro níveis: -Estrutura primária: sequencia de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. -Estrutura secundária: estruturas regulares tridimencionais formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. -Estrutura terciária: dobramento da cadeia polipeptídica assumindo uma forma espacial própria (define sua função biológica). - Estrutura quaternária: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando assim dímeros, trímeros, etc. Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos a-hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Estrutura primária 17 extremidade amino- terminal extremidade carboxi-terminal serina glicina tirosina alanina leucina 18 Estrutura secundária – a-Hélice Características: -A a-hélice é mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente - Estas pontes de hidrogênio dispõem-se paralelamente ao eixo da hélice. -As cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para fora da hélice. 19 Estrutura secundária – Folha β-pregueada Características: -A folha β-pregueada é mantida por pontes de hidrogênio entre cadeias peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes de uma mesma cadeia. - Estas pontes de hidrogênio dispõem-se lado alado, perpendiculares ao eixo das cadeias. -As cadeias laterais dos aminoácidos estão projetadas para cima e para baixo do plano da folha pregueada. 20 Príon – proteinaceous infectious particle 21 Estrutura terciária 22 (1) Interação hidrofóbica (2) Ponte de hidrogênio (3) Ligação iônica Ponte dissulfeto 23 24 25 Estrutura quaternária 26 Classificação de proteínas - Globulares: cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica ou globular. São geralmente solúveis. - Fibrosas: cadeias polipeptídicas de forma alongada. São geralmente insolúveis. 27 Alterações estruturais das proteínas 28 A desnaturação de proteínas (destruição da conformação nativa) acarreta a perda de sua estrutura original. Formas de desnaturar uma proteína: - Aquecimento da proteína - Tratamento com ácidos e álcalis fortes - Adição de solventes orgânicos polares - Adição de compostos com grande capacidade de formar pontes de H (uréia) - Adição de detergentes ou sabões 29 Estudo dirigido 1- Como os aminoácidos são classificados? 2- Definir o ponto isoelétrico da Valina (pK1 2,29; pK2 9,74), do Triptofano (pK1 2,46; pK2 9,41), da Arginina (pK1 1,82; pK2 9,06; pKR 10,54), e do Aspartato (pK1 1,99; pK2 9,90; pKR 3,90). 3- Escrever as formas iônicas predominantes da glicina (pK1 2,35; pK2 9,78) e suas cargas líquidas em pH 1; pH 2,35; pH 7,0; pH 9,78 e pH 12. Calcular o pI. 4 - Esquematizar uma ligação peptídica. 5- Descreva os tipos de estruturas secundárias das proteínas. 6 - Definir desnaturação de uma proteína e descrever o efeito do pH e da temperatura sobre as estruturas das proteínas. 7- Obseve os peptídeos abaixo e baseado nos grupos R dos aminoácidos cite quais são os tipos de ligações que ocorre entre eles: a) Ala-Asp-Ile-Ser Leu-Lys-Phe-Asn b) Thr-Met-His-Cys Gln-Gly-Glu-Cys 30 Estudo dirigido II 8- Determine a carga líquida da forma predominante de Asp em pH 1,0; pH 3,0; pH 6,0 e pH 11,0. Calcular o pI. 9- Escrever as formas iônicas predominantes da arginina e suas cargas líquidas em pH 1; pH 5,0; pH 10,5; pH 13,5. Calcular o pI. 10- Uma solução de 100 mL de Glicina a 0,1 M em pH 1,72 foi titulada com uma solução de 2 M de NaOH. O pH foi monitorado e os resultados foram plotados como mostrado no gráfico. Os pontos chave na titulação são designados de I a V. Para cada uma das afirmações de a) a o), identifique o ponto chave adequado na titulação. a) A Glicina está presente predominantemente como a espécie +H3N-CH2-COOH. b) A carga final média é +1/2 c) Metade dos grupos amino está ionizado d) O pH é igual ao pKa do grupo carboxila e) O pH é igual ao pKa do grupo amino protonado f) A glicina possui sua capacidade de tamponamento máxima. g) A carga final média da Glicina é igual a 0 h) O grupo carboxila foi completamente ionizado i) A Glicina está completamente titulada j) A espécie predominante é +H3N-CH2-COO – k) A carga final média da glicina é -1 l) A glicina está presente predominantemente como uma mistura 50:50 H3N-CH2-COOH e +H3N-CH2-COO – m) Este é o ponto isoelétrico n) Este é o final da titulação o) Estas são as piores regiões de pH para poder de tamponamento.
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