MACRONUTRIENTES E MICRONUTRISTES

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hormonal — enquanto Marzzoco permite entender a base bioquímica: enzimas, 
macromoléculas, metabolismo de carboidratos, lipídios, proteínas, vitaminas e vias energéticas. 
 
 
02 – Caracterizar estrutura, funções, classificações, características dos macro e 
micronutrientes – todas (com foco em vitamina B, sais, sódio, cálcio, magnésio, 
cloreto) 
 
1. Visão geral: o que são nutrientes? 
Os nutrientes são substâncias obtidas pela alimentação que o organismo utiliza para produzir 
energia, formar estruturas, regular reações químicas e manter a homeostase (homeostase: 
manutenção do equilíbrio interno do corpo, como temperatura, pH, glicemia, osmolaridade e 
volume de líquidos). 
Eles podem ser classificados em: 
Macronutrientes: nutrientes necessários em grande quantidade. Incluem carboidratos, 
lipídios, proteínas e água. 
Micronutrientes: nutrientes necessários em pequenas quantidades, mas essenciais para a vida. 
Incluem vitaminas e sais minerais. 
Também podem ser classificados conforme a função: 
Energéticos: fornecem energia, como carboidratos e lipídios. 
Plásticos ou estruturais: formam tecidos e estruturas celulares, como proteínas, lipídios de 
membrana, cálcio e fósforo. 
Reguladores: controlam reações metabólicas, como vitaminas, minerais e água. 
 
2. Base química dos nutrientes 
Para compreender os nutrientes, é necessário entender alguns conceitos químicos básicos. 
2.1 Átomos, moléculas e íons 
O átomo é a menor unidade de um elemento químico que conserva suas propriedades. Por 
exemplo: carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, sódio, cálcio e cloro. 
A molécula é formada pela união de dois ou mais átomos por ligações químicas. Por exemplo: 
água, glicose, aminoácidos e ácidos graxos. 
O íon é um átomo ou molécula com carga elétrica. Ele pode ser positivo ou negativo. O cátion é 
um íon positivo, como Na⁺, K⁺, Ca²⁺ e Mg²⁺. O ânion é um íon negativo, como Cl⁻, HCO₃⁻ e 
PO₄³⁻. 
Esses íons são fundamentais para a fisiologia porque controlam excitabilidade nervosa, 
contração muscular, equilíbrio ácido-base, secreções digestivas, volume extracelular e atividade 
enzimática. 
 
3. Tipos de ligações químicas importantes na biologia 
As moléculas dos nutrientes são mantidas por diferentes tipos de ligações. 
3.1 Ligação covalente 
A ligação covalente é uma ligação em que dois átomos compartilham elétrons. É uma ligação 
forte e muito comum nas moléculas orgânicas, como glicose, proteínas, lipídios e DNA. 
Exemplo: as ligações entre carbono, hidrogênio e oxigênio na glicose. 
As ligações covalentes podem ser: 
Covalentes polares: quando os elétrons são compartilhados de forma desigual. Isso gera uma 
região parcialmente positiva e outra parcialmente negativa. Exemplo: ligação O-H da água. 
Covalentes apolares: quando os elétrons são compartilhados de forma mais equilibrada. 
Exemplo: ligações C-H presentes em ácidos graxos. 
 
3.2 Ligação iônica 
A ligação iônica ocorre pela atração entre íons de cargas opostas. Por exemplo, Na⁺ e Cl⁻ 
formam cloreto de sódio. 
No corpo, as ligações iônicas não aparecem apenas em “sais sólidos”; elas são fundamentais em 
solução aquosa, porque os íons livres participam de potenciais elétricos, contração muscular, 
equilíbrio osmótico e transporte através de membranas. 
 
3.3 Ponte de hidrogênio 
A ponte de hidrogênio é uma interação fraca entre um hidrogênio ligado a átomo 
eletronegativo e outro átomo eletronegativo próximo. Eletronegativo significa que o átomo tem 
forte atração por elétrons. 
As pontes de hidrogênio são muito importantes para: 
A estrutura da água. 
A estrutura das proteínas. 
A estrutura do DNA. 
A interação entre enzimas e substratos. 
A estabilidade das membranas e das macromoléculas. 
Embora individualmente sejam fracas, muitas pontes de hidrogênio juntas podem estabilizar 
estruturas biológicas importantes. 
 
3.4 Interações hidrofóbicas 
As interações hidrofóbicas são aproximações entre moléculas ou partes de moléculas que não 
interagem bem com água. Hidrofóbico significa “que evita água” ou “que não se dissolve bem 
em água”. 
Elas são fundamentais para a formação das membranas celulares, porque as caudas de ácidos 
graxos dos fosfolipídios se agrupam longe da água. 
 
3.5 Forças de Van der Waals 
As forças de Van der Waals são interações muito fracas entre moléculas próximas. Apesar de 
fracas, ajudam no encaixe entre enzima e substrato, na estabilidade de proteínas e na interação 
entre lipídios de membrana. 
 
4. Moléculas polares, apolares e anfipáticas 
4.1 Moléculas polares 
Uma molécula polar possui distribuição desigual de cargas elétricas. Isso significa que uma 
região da molécula fica parcialmente positiva e outra parcialmente negativa. 
Moléculas polares geralmente são hidrofílicas. Hidrofílico significa “que tem afinidade por 
água”. 
Exemplos: 
Água. 
Glicose. 
Aminoácidos polares. 
Íons como Na⁺, K⁺, Ca²⁺ e Cl⁻. 
Essas moléculas se dissolvem bem no plasma, no citosol e em outros líquidos corporais. Citosol 
é a parte líquida do interior da célula. 
 
4.2 Moléculas apolares 
Uma molécula apolar possui distribuição relativamente uniforme de cargas elétricas. Ela não 
forma interações favoráveis com água. 
Moléculas apolares geralmente são hidrofóbicas. 
Exemplos: 
Ácidos graxos. 
Triglicerídeos. 
Colesterol. 
Vitaminas A, D, E e K. 
Essas moléculas precisam de transportadores, micelas ou lipoproteínas para circular em meios 
aquosos. Lipoproteínas são partículas formadas por lipídios e proteínas que transportam 
gorduras no sangue. 
 
4.3 Moléculas anfipáticas 
Uma molécula anfipática possui uma parte polar e uma parte apolar. 
Exemplos: 
Fosfolipídios. 
Sais biliares. 
Colesterol. 
Detergentes biológicos. 
Essa característica é essencial para formar membranas celulares e emulsificar gorduras no 
intestino. Emulsificar significa dividir grandes gotas de gordura em gotículas menores para 
facilitar a digestão. 
 
5. Macronutrientes 
Os principais macronutrientes são carboidratos, lipídios, proteínas e água. 
 
6. Carboidratos 
Os carboidratos são moléculas formadas principalmente por carbono, hidrogênio e oxigênio. 
Sua principal função é fornecer energia rápida para as células. 
6.1 Estrutura química 
Os carboidratos possuem muitos grupos hidroxila. Hidroxila é o grupo químico -OH, formado 
por oxigênio e hidrogênio. Por causa dessas hidroxilas, muitos carboidratos são polares e 
hidrossolúveis. Hidrossolúvel significa “solúvel em água”. 
A glicose, por exemplo, é polar e circula dissolvida no plasma. 
 
6.2 Classificação dos carboidratos 
Os carboidratos podem ser classificados em: 
Monossacarídeos: carboidratos simples, formados por uma única unidade. Exemplos: glicose, 
frutose e galactose. 
Dissacarídeos: formados por dois monossacarídeos unidos por ligação glicosídica. Ligação 
glicosídica é a ligação química que une açúcares. Exemplos: sacarose, lactose e maltose. 
Polissacarídeos: formados por muitas unidades de monossacarídeos. Exemplos: amido, 
glicogênio e celulose. 
 
6.3 Tipos de ligação nos carboidratos 
A principal ligação dos carboidratos é a ligação glicosídica. 
Ela pode ser: 
Alfa-glicosídica: ligação que o ser humano geralmente consegue digerir, como no amido e no 
glicogênio. 
Beta-glicosídica: ligação presente na celulose. O ser humano não possui enzima para quebrar a 
celulose, por isso ela atua como fibra alimentar. 
A fibra alimentar é um carboidrato não digerível pelo ser humano, mas importante para o 
trânsito intestinal, microbiota e controle glicêmico. 
 
6.4 Funções dos carboidratos 
Os carboidratos têm funções: 
Energética: a glicose é uma das principais fontes de ATP. ATP é adenosina trifosfato, a 
principal molécula de energia celular. 
Reserva energética: o glicogênio armazena glicose no fígado e nos músculos. 
Estrutural e sinalizadora: carboidratos participam de glicoproteínas e glicolipídios. 
Glicoproteína é uma proteínaligada a carboidrato. Glicolipídio é um lipídio ligado a 
carboidrato. Essas moléculas participam do reconhecimento celular, imunidade e comunicação 
entre células. 
 
6.5 Digestão e absorção dos carboidratos 
A digestão começa com a amilase salivar, enzima que quebra o amido. Continua no intestino 
com a amilase pancreática. 
No intestino delgado, enzimas da borda em escova finalizam a digestão. Borda em escova é a 
superfície dos enterócitos rica em microvilosidades. Enterócitos são as células absortivas do 
intestino. 
A glicose e a galactose entram no enterócito pelo SGLT1, um cotransportador sódio-glicose. 
Cotransportador é uma proteína que transporta duas substâncias juntas. A frutose entra pelo 
GLUT5. Depois, os monossacarídeos saem para o sangue pelo GLUT2. 
 
7. Lipídios 
Os lipídios são moléculas orgânicas pouco solúveis em água e muito solúveis em solventes 
orgânicos. São importantes para energia, membranas celulares, hormônios e sinalização celular. 
7.1 Característica polar ou apolar 
A maioria dos lipídios é predominantemente apolar, porque possui muitas ligações C-H. Essas 
ligações têm baixa polaridade. 
Por isso, gorduras não se dissolvem bem em água e precisam de estratégias especiais para 
digestão, absorção e transporte. 
 
7.2 Classificação dos lipídios 
Os lipídios principais são: 
Ácidos graxos: cadeias de carbono e hidrogênio com um grupo carboxila. Carboxila é o grupo 
químico -COOH. 
Triacilgliceróis ou triglicerídeos: formados por glicerol ligado a três ácidos graxos. São a 
principal forma de armazenamento de energia no tecido adiposo. 
Fosfolipídios: lipídios com uma região polar e duas caudas apolares. São principais 
componentes das membranas celulares. 
Colesterol: lipídio esteroide usado para formar membranas, ácidos biliares, vitamina D e 
hormônios esteroides. 
Eicosanoides: moléculas derivadas de ácidos graxos, como prostaglandinas, tromboxanos e 
leucotrienos. Participam da inflamação, dor, febre, coagulação e controle vascular. 
 
7.3 Tipos de ácidos graxos 
Os ácidos graxos podem ser: 
Saturados: não possuem dupla ligação entre carbonos. Tendem a ser mais sólidos em 
temperatura ambiente. 
Insaturados: possuem uma ou mais duplas ligações. 
Monoinsaturados: possuem uma dupla ligação. 
Poli-insaturados: possuem duas ou mais duplas ligações. 
Essenciais: não podem ser produzidos pelo organismo e precisam vir da dieta, como ácido 
linoleico e ácido alfa-linolênico. 
 
7.4 Ligações nos lipídios 
A ligação mais importante dos triglicerídeos e fosfolipídios é a ligação éster. Ligação éster é a 
ligação entre um ácido graxo e um álcool, como o glicerol. 
Na digestão, as lipases quebram essas ligações. 
 
7.5 Funções dos lipídios 
Os lipídios exercem funções: 
Energética: são a forma mais concentrada de armazenamento de energia. 
Estrutural: formam membranas celulares. 
Isolante térmica: o tecido adiposo reduz perda de calor. 
Proteção mecânica: a gordura protege órgãos contra impactos. 
Hormonal: colesterol origina cortisol, aldosterona, estrógenos, progesterona e testosterona. 
Digestiva: sais biliares derivados do colesterol ajudam na absorção de gorduras. 
Absorção vitamínica: são necessários para absorção das vitaminas A, D, E e K. 
 
8. Proteínas 
As proteínas são macromoléculas formadas por aminoácidos. Elas são essenciais para estrutura, 
movimento, imunidade, transporte, coagulação, sinalização e catálise enzimática. 
Catálise significa aceleração de uma reação química por uma enzima. 
 
8.1 Aminoácidos 
O aminoácido é a unidade básica da proteína. Todo aminoácido possui: 
Um grupo amino. 
Um grupo carboxila. 
Um hidrogênio. 
Uma cadeia lateral chamada radical R. 
Um carbono central chamado carbono alfa. 
O radical R é a parte variável do aminoácido e determina se ele será polar, apolar, ácido ou 
básico. 
 
8.2 Aminoácidos polares e apolares 
Os aminoácidos podem ser: 
Apolares: possuem cadeias laterais hidrofóbicas. Tendem a ficar no interior das proteínas ou 
dentro da membrana. Exemplos: alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina. 
Polares sem carga: interagem com água e fazem pontes de hidrogênio. Exemplos: serina, 
treonina, asparagina, glutamina. 
Ácidos: possuem carga negativa em pH fisiológico. Exemplos: ácido aspártico e ácido 
glutâmico. 
Básicos: possuem carga positiva em pH fisiológico. Exemplos: lisina, arginina e histidina. 
pH fisiológico é o pH normal dos líquidos corporais, em torno de 7,35 a 7,45 no sangue arterial. 
 
8.3 Ligação peptídica 
Os aminoácidos se unem por ligação peptídica. A ligação peptídica é uma ligação covalente 
entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro, com liberação de água. 
Essa reação forma cadeias chamadas peptídeos. Peptídeo é uma cadeia curta de aminoácidos. 
Proteína é uma cadeia maior e funcionalmente organizada. 
 
8.4 Níveis de estrutura das proteínas 
As proteínas possuem quatro níveis de organização: 
Estrutura primária: sequência linear de aminoácidos. 
Estrutura secundária: dobramentos locais, como alfa-hélice e folha beta. São estabilizados por 
pontes de hidrogênio. 
Estrutura terciária: forma tridimensional completa de uma cadeia proteica. Depende de 
interações hidrofóbicas, pontes de hidrogênio, ligações iônicas e pontes dissulfeto. 
Ponte dissulfeto é uma ligação covalente entre dois átomos de enxofre, geralmente de duas 
cisteínas. 
Estrutura quaternária: união de mais de uma cadeia proteica. Exemplo: hemoglobina, 
formada por quatro subunidades. 
 
8.5 Funções das proteínas 
As proteínas podem atuar como: 
Enzimas: aceleram reações químicas. 
Transportadores: carregam moléculas, como hemoglobina transportando oxigênio. 
Receptores: reconhecem sinais químicos, como hormônios e neurotransmissores. 
Canais iônicos: permitem passagem de íons pela membrana. 
Hormônios: como insulina e glucagon. 
Anticorpos: proteínas de defesa imunológica. 
Proteínas estruturais: como colágeno, queratina e elastina. 
Proteínas contráteis: como actina e miosina, responsáveis pela contração muscular. 
 
9. Água 
A água é frequentemente esquecida, mas é o macronutriente mais abundante do corpo. 
9.1 Estrutura polar da água 
A molécula de água é polar. O oxigênio atrai mais os elétrons do que os hidrogênios, ficando 
parcialmente negativo, enquanto os hidrogênios ficam parcialmente positivos. 
Essa polaridade permite a formação de pontes de hidrogênio. 
 
9.2 Funções fisiológicas da água 
A água atua como: 
Solvente biológico: dissolve íons, glicose, aminoácidos e várias moléculas polares. 
Meio de transporte: permite circulação de nutrientes, hormônios e resíduos. 
Reguladora térmica: ajuda a controlar a temperatura corporal pelo suor e pela alta capacidade 
térmica. 
Participante de reações químicas: especialmente hidrólise. Hidrólise é quebra de ligação 
química com participação de água. 
Manutenção do volume sanguíneo. 
Manutenção da osmolaridade. Osmolaridade é a concentração total de partículas dissolvidas 
em uma solução. 
 
10. Micronutrientes 
Os micronutrientes são vitaminas e minerais. Eles não fornecem energia diretamente, mas são 
indispensáveis para o metabolismo. 
 
11. Vitaminas: conceito geral 
As vitaminas são compostos orgânicos necessários em pequenas quantidades para funções 
metabólicas, fisiológicas e estruturais. 
Elas podem ser: 
Hidrossolúveis: solúveis em água. Incluem vitaminas do complexo B e vitamina C. Geralmente 
não são armazenadas em grande quantidade e precisam de ingestão regular. 
Lipossolúveis: solúveis em gordura. Incluem vitaminas A, D, E e K. Dependem de bile e 
lipídios para absorção e podem ser armazenadas no fígado e no tecido adiposo. 
 
12. Vitaminas do complexo B e enzimas 
As vitaminas do complexo B têm papel central porque muitas funcionam como coenzimas. 
Coenzima é uma molécula orgânica não proteica que auxilia uma enzima a realizar sua função. 
Muitas coenzimas derivam de vitaminas.Enzima é uma proteína, ou em alguns casos RNA catalítico, que acelera uma reação química 
sem ser consumida. 
Substrato é a molécula sobre a qual a enzima atua. 
Produto é a molécula formada pela reação enzimática. 
 
13. Componentes das enzimas 
Uma enzima pode ser formada por diferentes componentes. 
13.1 Apoenzima 
A apoenzima é a parte proteica da enzima, sem seu cofator. Muitas vezes, sozinha, ela é inativa. 
13.2 Cofator 
O cofator é uma molécula ou íon necessário para a atividade da enzima. Pode ser um mineral, 
como Mg²⁺, Zn²⁺, Fe²⁺, Cu²⁺, Mn²⁺ ou Se. 
13.3 Coenzima 
A coenzima é um cofator orgânico, geralmente derivado de vitamina. Exemplo: NAD⁺ derivado 
da vitamina B3. 
13.4 Grupo prostético 
O grupo prostético é um cofator firmemente ligado à enzima. Exemplo: FAD em algumas 
enzimas oxidativas. 
13.5 Holoenzima 
A holoenzima é a enzima completa e ativa, formada pela apoenzima mais seu cofator ou 
coenzima. 
13.6 Sítio ativo 
O sítio ativo é a região da enzima onde o substrato se liga e a reação ocorre. 
13.7 Sítio alostérico 
O sítio alostérico é uma região diferente do sítio ativo, onde moléculas reguladoras se ligam e 
modificam a atividade da enzima. 
Alosteria significa regulação da enzima por ligação de moléculas em local diferente do sítio 
ativo. 
 
14. Classes principais de enzimas 
As enzimas podem ser classificadas em seis grandes classes: 
14.1 Oxidorredutases 
Catalisam reações de oxidação e redução. Oxidação é perda de elétrons. Redução é ganho de 
elétrons. 
Exemplos de coenzimas envolvidas: NAD⁺, NADP⁺, FAD e FMN. 
Vitaminas relacionadas: B2 e B3. 
 
14.2 Transferases 
Transferem grupos químicos de uma molécula para outra. 
Exemplo: aminotransferases, que transferem grupos amino. 
Vitamina relacionada: B6, na forma de PLP. 
 
14.3 Hidrolases 
Quebram ligações usando água. 
Exemplos: proteases, lipases, amilases e nucleases. 
São fundamentais na digestão. 
 
14.4 Liases 
Removem grupos químicos sem usar água ou oxidação, frequentemente formando dupla 
ligação. 
Exemplo: descarboxilases. 
Vitaminas relacionadas: B1 e B6. 
 
14.5 Isomerases 
Transformam uma molécula em seu isômero. Isômero é uma molécula com mesma fórmula 
química, mas organização diferente. 
Exemplo: fosfoglicose isomerase na glicólise. 
 
14.6 Ligases 
Unem duas moléculas usando energia do ATP. 
Exemplo: carboxilases. 
Vitamina relacionada: B7, biotina. 
 
15. Vitaminas do complexo B: papel molecular e fisiológico 
15.1 Vitamina B1 — tiamina 
A tiamina é convertida em TPP, pirofosfato de tiamina. O TPP é uma coenzima essencial em 
reações de descarboxilação oxidativa. Descarboxilação é remoção de CO₂ de uma molécula. 
Participa do metabolismo energético, especialmente na transformação de piruvato em acetil-
CoA. Piruvato é o produto final da glicólise. Acetil-CoA é uma molécula central que entra no 
ciclo de Krebs. Ciclo de Krebs é uma via metabólica mitocondrial que oxida nutrientes para 
gerar energia. 
A deficiência de B1 prejudica tecidos que dependem muito de glicose, como cérebro, nervos e 
coração. Pode causar beribéri, neuropatia periférica e encefalopatia de Wernicke. Neuropatia é 
lesão ou disfunção dos nervos. Encefalopatia é alteração funcional do cérebro. 
 
15.2 Vitamina B2 — riboflavina 
A riboflavina forma as coenzimas FAD e FMN. Elas participam de reações de oxidorredução, 
recebendo e doando elétrons. 
São fundamentais para cadeia respiratória mitocondrial, beta-oxidação de ácidos graxos e ciclo 
de Krebs. 
Cadeia respiratória é o conjunto de proteínas mitocondriais que usa elétrons para produzir 
ATP. Beta-oxidação é a via que quebra ácidos graxos para gerar energia. 
Deficiência pode causar queilose, glossite e dermatite. Queilose é fissura nos cantos da boca. 
Glossite é inflamação da língua. 
 
15.3 Vitamina B3 — niacina 
A niacina forma NAD⁺ e NADP⁺. 
O NAD⁺ participa principalmente de reações catabólicas. Catabolismo é quebra de moléculas 
para gerar energia. 
O NADP⁺ participa principalmente de reações anabólicas e defesa antioxidante. Anabolismo é 
síntese de moléculas complexas. Antioxidante é uma substância que reduz dano oxidativo. 
A deficiência de B3 causa pelagra, classicamente associada aos “3 Ds”: dermatite, diarreia e 
demência. 
 
15.4 Vitamina B5 — ácido pantotênico 
O ácido pantotênico é componente da coenzima A. 
A coenzima A carrega grupos acila. Grupo acila é um fragmento derivado de ácido carboxílico, 
importante no metabolismo de lipídios e carboidratos. 
A B5 participa da formação de acetil-CoA, síntese de ácidos graxos, degradação de ácidos 
graxos e metabolismo energético. 
Deficiência é rara, mas pode causar fadiga, parestesias e alterações neurológicas. Parestesia é 
sensação anormal, como formigamento. 
 
15.5 Vitamina B6 — piridoxina 
A vitamina B6 é convertida em PLP, fosfato de piridoxal. 
O PLP é essencial no metabolismo dos aminoácidos. Participa de transaminação, 
descarboxilação e síntese de neurotransmissores. 
Transaminação é transferência de grupo amino de um aminoácido para um cetoácido. 
Cetoácido é uma molécula com grupo cetona e grupo ácido. 
A B6 participa da síntese de GABA, serotonina, dopamina, noradrenalina e histamina. 
Neurotransmissores são moléculas que transmitem sinais entre neurônios. 
Também participa da síntese do heme. Heme é grupo contendo ferro presente na hemoglobina, 
mioglobina e citocromos. 
Deficiência pode causar neuropatia, convulsões, dermatite e anemia sideroblástica. Anemia 
sideroblástica é anemia por defeito na incorporação de ferro ao heme. 
 
15.6 Vitamina B7 — biotina 
A biotina atua como coenzima de carboxilases. Carboxilase é enzima que adiciona CO₂ a uma 
molécula. 
Participa de: 
Gliconeogênese. 
Síntese de ácidos graxos. 
Metabolismo de aminoácidos. 
Metabolismo energético. 
Exemplo: piruvato carboxilase, enzima que converte piruvato em oxaloacetato. Oxaloacetato é 
intermediário do ciclo de Krebs e da gliconeogênese. 
Deficiência pode causar dermatite, alopecia e alterações neurológicas. Alopecia é perda de 
cabelo. 
 
15.7 Vitamina B9 — ácido fólico 
O ácido fólico é convertido em tetraidrofolato, ou THF. 
O THF transporta unidades de um carbono. Unidade de um carbono é um pequeno grupo 
químico usado na síntese de DNA, RNA e aminoácidos. 
É essencial para síntese de purinas e timidilato. Purinas são bases nitrogenadas do DNA e 
RNA, como adenina e guanina. Timidilato é precursor da timina, base do DNA. 
Deficiência de folato prejudica divisão celular, causando anemia megaloblástica. Também 
aumenta risco de defeitos do tubo neural no embrião. Tubo neural é a estrutura embrionária que 
dará origem ao cérebro e à medula espinal. 
 
15.8 Vitamina B12 — cobalamina 
A vitamina B12 possui cobalto em sua estrutura. Atua em duas reações principais: 
Conversão de metilmalonil-CoA em succinil-CoA. 
Conversão de homocisteína em metionina. 
Metilmalonil-CoA é intermediário do metabolismo de ácidos graxos de cadeia ímpar e alguns 
aminoácidos. Succinil-CoA é intermediário do ciclo de Krebs. Homocisteína é aminoácido 
associado a risco vascular quando elevado. Metionina é aminoácido essencial importante para 
metilação. 
Metilação é adição de grupo metil a moléculas, importante para DNA, neurotransmissores e 
metabolismo celular. 
A absorção da B12 depende do fator intrínseco, glicoproteína produzida pelas células parietais 
do estômago. A absorção ocorre no íleo. 
Deficiência causa anemia megaloblástica e alterações neurológicas, como perda de 
sensibilidade, fraqueza e alterações cognitivas. 
 
16. Quadro-resumo das vitaminas do complexo B 
Vitamina Forma ativa 
Função bioquímica 
principal 
Papel fisiológico 
B1, tiamina TPP 
Descarboxilação 
oxidativa 
Energia para cérebro, 
nervos e coração 
B2, 
riboflavina 
FAD, FMN Oxidorredução 
Cadeia respiratória e 
produção de ATP 
B3, niacina NAD⁺, NADP⁺ Transferência de elétrons 
Energia, síntese edefesa 
antioxidante 
B5, ácido 
pantotênico 
Coenzima A 
Transporte de grupos 
acila 
Metabolismo de 
carboidratos e lipídios 
B6, piridoxina PLP 
Metabolismo de 
aminoácidos 
Neurotransmissores e 
heme 
B7, biotina Biotina ligada à enzima Carboxilação 
Gliconeogênese e síntese 
lipídica 
B9, folato THF 
Transferência de um 
carbono 
DNA, divisão celular e 
gestação 
B12, 
cobalamina 
Metilcobalamina, 
adenosilcobalamina 
Metilação e metabolismo 
de ácidos graxos 
Sistema nervoso e 
produção de hemácias 
 
17. Outras vitaminas: papel biológico e fisiológico 
17.1 Vitamina C — ácido ascórbico 
A vitamina C é hidrossolúvel e atua como antioxidante e cofator enzimático. 
Participa da síntese de colágeno. Colágeno é proteína estrutural importante para pele, vasos, 
ossos, tendões e cicatrização. 
Ela é cofator das enzimas prolil-hidroxilase e lisil-hidroxilase. Hidroxilação é adição de grupo 
hidroxila a uma molécula. 
Deficiência causa escorbuto, com sangramentos, fraqueza, dor articular e má cicatrização. 
 
17.2 Vitamina A 
A vitamina A é lipossolúvel. Atua na visão, diferenciação epitelial, imunidade e crescimento. 
Na retina, participa da formação de rodopsina. Rodopsina é pigmento visual sensível à luz, 
importante para visão em baixa luminosidade. 
Deficiência pode causar cegueira noturna e xeroftalmia. Xeroftalmia é ressecamento ocular 
grave. 
 
17.3 Vitamina D 
A vitamina D funciona como hormônio esteroide. Regula cálcio, fósforo, ossos e músculos. 
Ela aumenta a absorção intestinal de cálcio e fosfato. Atua junto com paratormônio e 
calcitonina. Paratormônio é hormônio das paratireoides que aumenta cálcio no sangue. 
Calcitonina é hormônio que reduz a atividade dos osteoclastos. Osteoclastos são células que 
reabsorvem osso. 
Deficiência causa raquitismo em crianças e osteomalácia em adultos. Osteomalácia é 
mineralização inadequada do osso. 
 
17.4 Vitamina E 
A vitamina E é antioxidante lipossolúvel. Protege membranas celulares contra peroxidação 
lipídica. Peroxidação lipídica é dano oxidativo aos lipídios de membrana. 
É importante para hemácias, neurônios e membranas celulares. 
Deficiência pode causar anemia hemolítica e alterações neurológicas. Anemia hemolítica é 
anemia causada por destruição aumentada de hemácias. 
 
17.5 Vitamina K 
A vitamina K é essencial para coagulação. 
Ela participa da carboxilação de fatores de coagulação. Fatores de coagulação são proteínas 
plasmáticas que formam coágulos para conter sangramentos. 
Depende de vitamina K a ativação funcional dos fatores II, VII, IX e X, além das proteínas C e 
S. 
Deficiência causa tendência a sangramentos. 
 
18. Sais minerais: conceito geral 
Os sais minerais são elementos inorgânicos essenciais para estrutura, equilíbrio osmótico, 
transmissão nervosa, contração muscular, transporte de oxigênio, atividade enzimática e 
equilíbrio ácido-base. 
Eles podem ser classificados em: 
Macrominerais: necessários em maior quantidade. Exemplos: sódio, potássio, cálcio, 
magnésio, cloreto, fósforo e enxofre. 
Oligoelementos ou microminerais: necessários em menor quantidade. Exemplos: ferro, zinco, 
cobre, iodo, selênio, manganês, molibdênio, cromo e flúor. 
Oligoelemento significa mineral necessário em quantidades muito pequenas. 
 
19. Sódio 
O sódio é o principal cátion do líquido extracelular. Líquido extracelular é o líquido fora das 
células, incluindo plasma e líquido intersticial. Líquido intersticial é o líquido entre as células 
dos tecidos. 
Funções fisiológicas do sódio 
O sódio regula: 
Volume extracelular. 
Pressão arterial. 
Osmolaridade plasmática. 
Transmissão nervosa. 
Contração muscular. 
Absorção intestinal de glicose e aminoácidos. 
A bomba Na⁺/K⁺-ATPase mantém baixo o sódio dentro da célula e alto fora dela. Essa bomba 
usa ATP para transportar sódio para fora e potássio para dentro. 
Esse gradiente é fundamental para potencial de membrana. Potencial de membrana é a 
diferença de carga elétrica entre o interior e o exterior da célula. 
Na fisiologia intestinal, o sódio é essencial para absorção de glicose pelo SGLT1. Por isso, 
soluções de reidratação oral usam glicose e sódio juntos. 
 
20. Potássio 
O potássio é o principal cátion intracelular. Intracelular significa dentro da célula. 
Funções fisiológicas do potássio 
Regula: 
Potencial de membrana. 
Excitabilidade neuromuscular. 
Ritmo cardíaco. 
Contração muscular. 
Secreção de insulina. 
Equilíbrio ácido-base. 
Alterações do potássio podem causar arritmias. Arritmia é alteração do ritmo cardíaco. 
 
21. Cálcio 
O cálcio é um mineral estrutural e sinalizador. 
A maior parte do cálcio corporal está nos ossos na forma de hidroxiapatita. Hidroxiapatita é 
cristal formado por cálcio e fosfato que dá rigidez ao osso. 
Funções fisiológicas do cálcio 
O cálcio participa de: 
Contração muscular. 
Liberação de neurotransmissores. 
Coagulação sanguínea. 
Sinalização intracelular. 
Contração cardíaca. 
Formação óssea. 
Ativação enzimática. 
Como segundo mensageiro, o cálcio transmite sinais dentro da célula. Segundo mensageiro é 
molécula intracelular que transmite o sinal recebido por um receptor. 
A concentração de cálcio é regulada por vitamina D, paratormônio e calcitonina. 
 
22. Magnésio 
O magnésio é um cátion intracelular importante e cofator de muitas enzimas. 
Funções fisiológicas do magnésio 
Participa de: 
Uso do ATP. 
Contração e relaxamento muscular. 
Estabilidade neuromuscular. 
Síntese de DNA e RNA. 
Atividade de enzimas da glicólise. 
Função cardíaca. 
O ATP geralmente funciona biologicamente ligado ao magnésio, formando Mg-ATP. Isso 
significa que muitas enzimas que “usam ATP” na verdade reconhecem o complexo magnésio-
ATP. 
Deficiência de magnésio pode causar hiperexcitabilidade neuromuscular, câimbras, arritmias e 
alterações do metabolismo do cálcio e potássio. 
 
23. Cloreto 
O cloreto é o principal ânion do líquido extracelular. 
Funções fisiológicas do cloreto 
Participa de: 
Equilíbrio osmótico. 
Equilíbrio ácido-base. 
Formação do ácido clorídrico gástrico. 
Transporte de CO₂ no sangue. 
Secreções pancreáticas e intestinais. 
No estômago, o cloreto se combina com hidrogênio para formar HCl. O HCl ativa pepsina, 
desnatura proteínas e ajuda na defesa contra microrganismos. 
Desnaturação é alteração da forma tridimensional de uma proteína, podendo expor suas 
ligações para digestão. 
 
24. Fósforo 
O fósforo aparece principalmente como fosfato. 
Funções fisiológicas do fósforo 
Participa de: 
ATP. 
DNA e RNA. 
Fosfolipídios de membrana. 
Ossos e dentes. 
Sistemas tampão. 
Fosforilação de proteínas. 
Fosforilação é adição de grupo fosfato a uma molécula. É uma das formas mais importantes de 
regular enzimas e vias metabólicas. 
O fosfato também participa do tamponamento ácido-base. Tampão é um sistema químico que 
reduz variações bruscas de pH. 
 
25. Ferro 
O ferro é essencial para transporte de oxigênio e reações de oxidorredução. 
Funções fisiológicas do ferro 
Participa de: 
Hemoglobina. 
Mioglobina. 
Citocromos. 
Cadeia respiratória. 
Enzimas oxidativas. 
A hemoglobina transporta oxigênio no sangue. A mioglobina armazena oxigênio no músculo. 
Citocromos são proteínas com ferro envolvidas no transporte de elétrons. 
Deficiência causa anemia ferropriva. Anemia ferropriva é anemia por falta de ferro, com 
redução da síntese de hemoglobina. 
 
26. Zinco 
O zinco é cofator de muitas enzimas e proteínas reguladoras. 
Funções fisiológicas do zinco 
Participa de: 
Síntese de DNA. 
Cicatrização. 
Imunidade. 
Crescimento. 
Paladar. 
Função reprodutiva. 
Estrutura de fatores de transcrição. 
Fator de transcrição é proteína que regula a expressão de genes. 
A anidrase carbônica é uma enzima dependente de zinco. Anidrase carbônica catalisa a 
conversão entre CO₂ e bicarbonato, importante para transporte de CO₂ e equilíbrio ácido-base. 
 
27.Iodo 
O iodo é essencial para síntese dos hormônios tireoidianos. 
Os hormônios T3 e T4 regulam metabolismo basal, crescimento, desenvolvimento neurológico e 
termogênese. Metabolismo basal é o gasto energético mínimo para manter funções vitais. 
Termogênese é produção de calor. 
Deficiência de iodo pode causar bócio e hipotireoidismo. Bócio é aumento da glândula tireoide. 
 
28. Selênio 
O selênio participa de enzimas antioxidantes, como a glutationa peroxidase. 
Glutationa peroxidase é enzima que reduz peróxidos e protege células contra dano oxidativo. 
Também participa do metabolismo dos hormônios tireoidianos, por meio das desiodases. 
Desiodases são enzimas que ativam ou inativam hormônios tireoidianos removendo iodo. 
 
29. Cobre 
O cobre participa de reações de oxidorredução. 
Funções: 
Formação de colágeno. 
Metabolismo do ferro. 
Cadeia respiratória. 
Pigmentação. 
Sistema nervoso. 
A ceruloplasmina é uma proteína dependente de cobre relacionada ao transporte e metabolismo 
do ferro. Ceruloplasmina é proteína plasmática que carrega cobre e oxida ferro para facilitar 
seu transporte. 
 
30. Manganês, molibdênio, cromo e flúor 
O manganês atua como cofator de enzimas envolvidas em metabolismo, formação óssea e 
defesa antioxidante. 
O molibdênio participa de enzimas como xantina oxidase. Xantina oxidase é enzima envolvida 
no metabolismo de purinas. 
O cromo participa da regulação da ação da insulina, embora seu papel fisiológico ainda seja 
mais limitado e discutido em comparação com outros minerais. 
O flúor contribui para resistência do esmalte dentário. Esmalte dentário é tecido mineralizado 
que recobre os dentes. 
 
31. Minerais como cofatores enzimáticos 
Muitos minerais são indispensáveis porque funcionam como cofatores. 
Mineral Papel enzimático/fisiológico 
Mg²⁺ Cofator de enzimas que usam ATP 
Zn²⁺ Cofator de anidrase carbônica e enzimas de DNA 
Fe²⁺/Fe³⁺ Transporte de elétrons e oxigênio 
Mineral Papel enzimático/fisiológico 
Cu²⁺ Oxidorredução e metabolismo do ferro 
Se Defesa antioxidante 
Mn²⁺ Metabolismo energético e antioxidante 
Ca²⁺ Sinalização celular e coagulação 
Cl⁻ Secreção gástrica e equilíbrio ácido-base 
Na⁺ Gradientes eletroquímicos e transporte secundário 
K⁺ Potencial de membrana e excitabilidade celular 
 
32. Integração entre nutrientes, enzimas e fisiologia 
A fisiologia humana depende da integração entre macronutrientes, micronutrientes e enzimas. 
Os carboidratos fornecem glicose, que entra na glicólise. Glicólise é a via que quebra glicose 
para gerar piruvato e ATP. 
Os lipídios fornecem ácidos graxos, que entram na beta-oxidação e geram acetil-CoA. 
As proteínas fornecem aminoácidos, usados para síntese proteica, produção de 
neurotransmissores, gliconeogênese e energia. 
As vitaminas do complexo B permitem que as enzimas dessas vias funcionem. Sem B1, B2, B3, 
B5, B6, B7, B9 e B12, o metabolismo energético, a produção de DNA, a função neurológica e a 
formação de hemácias ficam comprometidos. 
Os minerais mantêm gradientes elétricos, estrutura óssea, equilíbrio ácido-base, contração 
muscular, atividade enzimática e sinalização celular. 
Portanto, em nível molecular, a nutrição não é apenas “fornecer calorias”. Ela garante 
substratos, cofatores, coenzimas e reguladores para que as células mantenham ATP, membranas, 
proteínas, DNA, neurotransmissores, hormônios e equilíbrio interno. 
 
33. Esquema final para apresentar na tutoria PBL 
Uma forma clara de apresentar seria: 
Primeiro: explicar que os nutrientes se dividem em macronutrientes e micronutrientes. 
Segundo: mostrar que a função biológica depende da estrutura química. Moléculas polares se 
dissolvem em água; moléculas apolares precisam de transporte especial; moléculas anfipáticas 
formam membranas e micelas. 
Terceiro: explicar os macronutrientes. Carboidratos fornecem energia rápida; lipídios 
armazenam energia e formam membranas; proteínas formam estruturas, enzimas, receptores e 
transportadores; água sustenta o meio interno. 
Quarto: explicar as enzimas. Elas aceleram reações e dependem de apoenzima, cofator, 
coenzima, grupo prostético e sítio ativo. 
Quinto: destacar que as vitaminas do complexo B são essenciais porque viram coenzimas. Sem 
elas, o metabolismo energético e a síntese celular falham. 
Sexto: explicar que minerais como sódio, cálcio, magnésio e cloreto não são apenas “sais”; eles 
mantêm potencial elétrico, contração muscular, secreção gástrica, atividade enzimática e 
equilíbrio ácido-base. 
 
34. Conclusão 
Segundo a lógica fisiológica apresentada por Guyton e a base bioquímica descrita por 
Marzzoco, os nutrientes devem ser compreendidos como moléculas funcionais. Sua estrutura 
química determina se serão polares, apolares ou anfipáticos; seu tipo de ligação determina como 
serão digeridos; sua absorção depende de enzimas e transportadores; e sua função final depende 
da integração entre metabolismo, sistema digestório, sangue, fígado, rins, músculos, sistema 
nervoso e sistema endócrino. 
Em alto nível médico, a ideia central é: macronutrientes fornecem energia e estrutura; 
micronutrientes permitem que as reações aconteçam; enzimas executam as reações; 
vitaminas e minerais tornam essas enzimas funcionalmente ativas; e a fisiologia mantém 
tudo isso integrado em equilíbrio dinâmico. 
 
3 – Descreva a regulação hormonal do sistema gastrointestinal 
1. Regulação hormonal do sistema gastrointestinal e integração com o metabolismo 
O sistema gastrointestinal não funciona apenas como um “tubo” por onde o alimento passa. Ele 
é um sistema altamente regulado por hormônios, neurotransmissores, enzimas, células 
endócrinas, sistema nervoso entérico e sinais metabólicos. 
O sistema nervoso entérico é a rede de neurônios presente na parede do trato gastrointestinal, 
capaz de coordenar movimentos, secreções e fluxo sanguíneo local. Ele possui dois plexos 
principais: o plexo mioentérico ou de Auerbach (rede nervosa entre as camadas musculares que 
regula principalmente a motilidade gastrointestinal) e o plexo submucoso ou de Meissner (rede 
nervosa na submucosa que regula principalmente secreção, absorção e fluxo sanguíneo da 
mucosa). 
A regulação hormonal gastrointestinal é realizada principalmente por células chamadas células 
enteroendócrinas. Essas células ficam espalhadas pela mucosa do estômago e intestino e 
liberam hormônios em resposta à presença de nutrientes, distensão, acidez e sinais neurais. 
Mucosa é a camada mais interna do tubo digestivo, voltada para o lúmen. Lúmen é o espaço 
interno do órgão tubular, por onde passa o alimento. 
Esses hormônios coordenam três funções principais: 
1. Digestão: controle da liberação de ácido, bile, bicarbonato e enzimas. 
2. Absorção: ajuste da motilidade e do contato do alimento com a mucosa.