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Estrutura Secundária ❖ α-Hélice: As cadeias laterais se projetam para fora e para baixo da hélice evitando os impedimentos estéricos. Estrutura Secundária ❖ α-Hélice: Os resíduos de aminoácidos podem ser mais ou menos propensos a compor estruturas em a-hélice. Essa capacidade reflete as propriedades do grupamento R, a maneira como este afeta os átomos da cadeia principal (formação dos ângulos φ e ψ) e seu efeito nos aminoácidos vizinhos. Metionina, alanina, leucina e lisina – alta propensão Aminoácidos negativamente carregados, prolina e glicina – baixa propensão A prolina provoca quebras nas hélices (devido ao radical cíclico). Estrutura Secundária ❖ α-Hélice: Estrutura Secundária ❖ Fitas β: As fitas-β são estruturas mais estendidas. O conjunto de fitas origina as folhas β. Nelas a cadeia principal se organiza em “zigue-zague” e as cadeias laterais dos aminoácidos estão dispostas alternadamente; Estrutura Secundária ❖ Folhas β: Nas folha β as ligações de hidrogênio ocorrem entre cadeias polipeptídicas vizinhas e não no interior da cadeia. As cadeias seguem direções opostas. As cadeias seguem a mesma direção. Estrutura Secundária ❖ Folhas β: São chamadas por vezes de folha β pregueada por variarem a quantidade de ligações de hidrogênio, dando um aspecto enrugado: Bom formadores de fita β: valina, isoleucina, fenilalanina, tirosina, triptofano, treonina Maus formadores de fita β: prolina, ácido glutâmico, ácido aspártico, cisteína, glutamina, lisina, etc Estrutura Secundária ❖ Folhas β: Estrutura Secundária ❖ Voltas β (β−Turns): São estruturas comuns e extremamente necessárias para o enovelamento protéico. Variam de 6 a 16 resíduos. As voltas-β conectam o final de duas fitas-β antiparalelas, formando uma volta de 180º que contém 4 resíduos. Glicina e Prolina participam fortemente desta estrutura. Estrutura Secundária ❖ Voltas β (β−Turns): Glicina e Prolina participam fortemente desta estrutura. Estrutura Secundária ❖ Probabilidade dos aminoácidos: ❖ A estrutura terciária diz respeito ao arranjo tridimensional de todos os átomos de uma cadeia polipeptídica e leva em consideração as interações de resíduos distantes na sequência primária. ❖ Descreve o dobramento de elementos estruturais secundários e especifica a posição de cada átomo na proteína, incluindo as cadeias laterais. Estrutura Terciária ❖ Alguns resíduos específicos, em especial Pro, Thr, Ser, Gly produzem voltas na cadeia polipeptídica que permitem a interação entre resíduos distantes na sequência primária da proteína. ❖ A estrutura terciária é mantida por interações fracas, principalmente interações hidrofóbicas, e por pontes de enxofre. ❖ A estrutura terciária confere funcionalidade às proteínas. Estrutura Terciária Os aminoácidos distribuem-se de forma que geralmente os aminoácidos carregados (azuis) encontram-se na superfície da proteína e os hidrofóbicos (amarelos) encontram-se em seu interior. Estrutura Terciária Efeito Hidrofóbico ❖ Envolve a interação entre duas moléculas apolares (de igual eletronegatividade) que tendem a excluir a água, se aglomerando umas ao redor das outras; ❖ Por estas moléculas serem insolúveis ou dificilmente solúveis em água, são denominadas hidrofóbicas. . ❖ Este tipo de interação envolve um número considerável de moléculas de água, não resultando de uma força direta de associação entre as moléculas não-polares. Efeito Hidrofóbico Estrutura Terciária Domínios ❖ Um domínio é uma seção da estrutura da proteína suficiente para executar uma determinada função química ou física, como ligação a substrato ou a outro ligante, por exemplo. ❖ São regiões compactas das proteínas e variam de 30 a 400 resíduos de aminoácido. ❖ As proteínas podem ser constituídas por apenas um domínio ou por mais de um domínio. ❖ Em geral, os domínios mantêm sua estrutura terciária mesmo quando separados da proteína. Estrutura Quaternária ❖ A estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial das subunidades e da natureza de suas interações. ❖ A estrutura quaternária mais simples seria a adotada por um dímero. Algumas proteínas são formadas por mais de uma cadeia peptídica, sendo cada uma destas cadeias (subunidades) denominada monômero, e a proteína como um todo é denominada oligômero. Estrutura Quaternária ❖ Vantagens da montagem em subunidades: 1) A síntese de diversas subunidades é mais eficiente que a síntese de apenas uma cadeia longa. 2) Pode-se corrigir defeitos através da simples substituição de uma subunidade defeituosa por uma funcional, 3) Confere vantagens à montagem de enzimas, permitindo melhor arranjo tridimensional dos grupos reativos. 4) Ainda em relação à ação enzimática, permite a presença de mais de um sítio ativo, uma vez que cada subunidade contém o seu sítio ativo. 5) Ação regulatória. Estrutura Quaternária ❖ As proteínas oligoméricas podem ser montadas a partir de subunidades iguais (homo) ou diferentes (hetero). ❖ Cada subunidade pode ainda ser formada por apenas uma cadeia polipeptídica ou por mais de uma cadeia. ❖ As subunidades são estabilizadas por interações não covalentes.
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