Modulo Fundamentos Biologia

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UNIVERSIDADE DO ESTADO DA BAHIA
UNIVERSIDADE ABERTA DO BRASIL
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Licenciatura em Química
FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA
Salvador
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ELABORAÇÃO
Marcos Fábio Oliveira Marques
REVISÃO TEXTUAL
Andréa da Silva Oliveira
REVISÃO DE NORMALIZAÇÃO E ARQUIVO
Carla Cristiani Honorato de Souza
Cláudia Veja Correia Gonçalves
PROJETO GRÁFICO
Nilton Rezende
DIAGRAMAÇÃO
Teodomiro Araújo de Souza
COLABORADORES DESTA EDIÇÃO
Editora da Universidade do Estado da Bahia - EDUNEB
Diretora
Maria Nadja Nunes Bittencourt
Assessora Editorial
Carla Cristiani Honorato
Colaboradores
Sidney Santos Silva
Teodomiro A. de Souza
João Victor Souza Dourado
Fernando Luiz de Souza Junior
Débora Alves Souza
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UNIVERSIDADE DO ESTADO DA BAHIA
PRESIDENTE DA REPÚBLICA
Luis Inácio Lula da Silva
MINISTRO DA EDUCAÇÃO
Fernando Haddad
SECRETÁRIO DE EDUCAÇÃO A DISTÂNCIA
Carlos Eduardo Bielschowsky
DIRETOR DO DEPARTAMENTO DE EDUCAÇÃO A DISTÂNCIA
Hélio Chaves Filho
SISTEMA UNIVERSIDADE ABERTA DO BRASIL
DIRETOR DE EDUCAÇÃO A DISTÂNCIA DA CAPES
Celso Costa
COORD. GERAL DE ARTICULAÇÃO ACADÊMICA DA CAPES
Nara Maria Pimentel
 
GOVERNO DO ESTADO DA BAHIA
 GOVERNADOR
Jaques Wagner 
VICE-GOVERNADOR
Edmundo Pereira Santos
SECRETÁRIO DA EDUCAÇÃO
Osvaldo Barreto Filho
UNIVERSIDADE DO ESTADO DA BAHIA – UNEB
REITOR
Lourisvaldo Valentim da Silva
VICE-REITORA
Amélia Tereza Maraux
PRÓ-REITORA DE ENSINO DE GRADUAÇÃO
José Bites de Carvalho
COORDENADOR UAB/UNEB
Silvar Ferreira Ribeiro
COORDENADOR UAB/UNEB ADJUNTO
Jader Cristiano Magalhães de Albuquerque
DIRETOR DO DEDC – I
Antônio Amorim
COORDENADOR DO CURSO DE LICENCIATURA EM QUÍMICA
Marta Valéria Andrade
COORDENADOR DE TUTORIA DO CURSO DE LICENCIATURA EM QUÍMICA
Rosane Cruz
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Caro (a) Cursista.
Estamos começando uma nova etapa de trabalho e para auxiliá-lo no desenvolvimento da sua aprendizagem estruturamos 
este material didático que atenderá ao Curso de Licenciatura em Química na modalidade de educação à distância (EAD).
O componente curricular que agora lhe apresentamos foi preparado por profissionais habilitados, especialistas da área, 
pesquisadores, docentes que tiveram a preocupação em alinhar conhecimento teórico-prático de maneira contextualizada, 
fazendo uso de uma linguagem motivacional, capaz de aprofundar o conhecimento prévio dos envolvidos com a disciplina 
em questão. Cabe salientar, porém, que esse não deve ser o único material a ser utilizado na disciplina, além dele, o Ambiente 
Virtual de Aprendizagem (AVA), as atividades propostas pelo Professor Formador e pelo Tutor, as atividades complementares, 
os horários destinados aos estudos individuais, tudo isso somado compõe os estudos relacionados a EAD.
É importante também que vocês estejam sempre atentos as caixas de diálogos e ícones específicos que aparecem durante 
todo o texto apresentando informações complementares ao conteúdo. A idéia é mediar junto ao leitor, uma forma de dialogar 
questões para o aprofundamento dos assuntos, a fim de que o mesmo se torne interlocutor ativo desse material. 
São objetivos dos ícones em destaque:
Você sabia? – convida o leitor a conhecer outros aspectos daquele tema/conteúdo. São curiosidades ou 
informações relevantes que podem ser associadas à discussão proposta.
Saiba mais – apresenta notas, textos para aprofundamento de assuntos diversos e desenvolvimento da 
argumentação, conceitos, fatos, biografias, enfim, elementos que o auxiliam a compreender melhor o 
conteúdo abordado.
Indicação de leituras – neste campo, você encontrará sugestões de livros, sites, vídeos. A partir deles, 
você poderá aprofundar seu estudo, conhecer melhor determinadas perspectivas teóricas ou outros ol-
hares e interpretações sobre determinado tema.
Sugestões de atividades – consiste num conjunto de atividades para você realizar autonomamente em 
seu processo de autoestudo. Estas atividades podem (ou não) ser aproveitadas pelo professor-formador 
como instrumentos de avaliação, mas o objetivo principal é o de provocá-lo, desafiá-lo em seu processo 
de autoaprendizagem.
Sua postura será essencial para o aproveitamento completo desta disciplina. Contamos com seu empenho e 
entusiasmo para juntos desenvolvermos uma prática pedagógica significativa.
COORDENAÇÃO DE MATERIAL DIDÁTICO
Gestão dos Projetos e Atividades de Educação à Distância – GEAD.
Universidade do Estado da Bahia - UNEB
?? VOCÊ SABIA?
??? ??? SAIBA MAIS
INDICAÇÃO DE LEITURA
SUGESTÃO DE ATIVIDADE
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APRESENTAÇÃO
A Biologia é uma disciplina que se desenvolveu extraordinariamente nos últimos tempos, aumentando vigorosamente a 
compreensão sobre o mundo vivo. Esta área curricular tem influência na vida de todas as pessoas, inserindo seus conhe-
cimentos como partes essenciais na cultura das sociedades que tornam o estudo desta ciência uma atividade fascinante.
Baseado na perspectiva de curiosidade e investigação fascinante da Biologia, este módulo traz para os estudantes, informa-
ções sobre a disciplina Fundamentos de Biologia, além de conceitos, ideias, pesquisas e outras informações que permitirão 
a compreensão dos processos biológicos e suas relações químicas e evolutivas. 
Assim, convido-os para navegarem nos temas deste módulo que se encontram organizados por capítulos. No capítulo I, 
vocês irão desvendar a composição química das biomoléculas, compreendendo a estrutura celular dos organismos simples 
aos mais complexos. 
No capítulo II conhecerão importantes aspectos do metabolismo celular, com ênfase na respiração celular e fotossíntese, 
além dos processos de replicação, transcrição e tradução, bem como os eventos do ciclo celular.
No capítulo III, viajarão pelo interior dos organismos, visualizando aspectos fisiológicos de alguns sistemas, seu funciona-
mento e a manutenção das características físicas e químicas. 
Por fim, no capítulo IV, convido-os a pensar como ocorre a distribuição e como são abundantes os organismos na natureza, 
através de fundamentos da ecologia e, também, refletir sobre a relação entre ser humano e saúde.
A proposta para o ensino dessa disciplina traz textos da Biologia que significam momentos de estudos, investigações, 
experiências e compartilhamentos de muitos pesquisadores e estudiosos. Desta forma, visa auxiliá-los no cotidiano de 
suas atividades acadêmicas. 
Dediquem-se ao estudo do mundo biológico, leiam os textos, consulte-os, utilize-os sempre que precisar, pois isto será 
fundamental no decorrer da nossa jornada. 
Bons estudos para todos!
Professor Marcos Fabio Oliveira Marques
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SUMÁRIO
FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA
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CAPÍTULO I
COMPOSIÇÃO QUÍMICA DA VIDA
(Biomoléculas e ação enzimática)
A CÉLULA 
(Caracterização e evolução celular)
INTRODUÇÃO
A estrutura da célula resulta da combinação de molécu-
las organizadas. Os componentes químicos da célula incluem 
a água, os minerais, os ácidos nucléicos, os carboidratos, 
os lípideos e as proteínas. Algumas estruturas celulares 
contêm lípideos e macromoléculas ou polímeros, formados a 
partir de monômeros ou unidades integradas, que se unem 
entre si por ligações covalentes.
Emboraas células tenham todas uma estrutura básica, 
existem vários tipos e formas celulares em número sufi-
ciente para criar a imensa variedade de formas vivas que 
conhecemos. Em um animal mamífero, por exemplo, existem 
tipos diferentes, cada um com uma função específica. 
As particularidades da composição química e estrutura 
das células, bem como aspectos fisiológicos serão aborda-
dos neste capítulo.
ÁCIDOS NUCLÉICOS
Os ácidos nucléicos estão entre as macromoléculas de 
extrema importância para todos os organismos vivos. Entre 
suas funções está à sinalização para sintetização do tipo 
de proteína e quantidade a ser produzida, além do armaze-
namento e transmissão da informação genética na célula. 
Dessa forma, segmentos dessas moléculas formam os 
genes localizados nos cromossomos da célula. Assim, as 
informações são realizadas através do código genético, já 
que a tradução resulta na síntese protéica.
Os organismos vivos possuem dois tipos de ácidos 
nucléicos: o DNA (ácido desoxirribonucléico) e RNA (ácido 
ribonucléico). No entanto, os vírus possuem apenas um tipo 
de ácido nucléico: DNA ou RNA. Nas células eucarióticas, 
o DNA encontra-se no núcleo integrando os cromossomos 
(uma pequena parte encontra-se no citoplasma, dentro das 
mitocôndrias e dos cloroplastos). Já o RNA, localiza-se 
tanto no núcleo em que é formado como no citoplasma, 
para o qual se dirige no processo de síntese protéica. 
Ácidos nucléicos são polímeros lineares de nucleotídeos, 
unidos por ligações fosfodiéster. O número de monômeros 
em uma molécula de ácido nucléico é, geralmente, muito 
maior que o número de aminoácidos em uma proteína. 
Tanto o DNA quanto o RNA consistem de somente quatro 
diferentes tipos de nucleotídeos (ZAHA, 1996).
Um nucleotídeo é composto de um grupo fosfato, uma 
pentose e uma base nitrogenada (a púrica que tem dois 
anéis heterociclícos fundidos entre si ou a pirimídica, que 
possui um anel heterociclíco). As pentoses são de dois 
tipos, no DNA desoxirribose e, no RNA, ribose. A diferença 
entre os dois ácidos está na desoxirribose que tem um áto-
mo a menos de oxigênio do DNA, a composição de base das 
moléculas e o DNA é sempre uma molécula dupla. As bases 
adenina (A), guanina (G) e citosina (C) são encontradas 
nos dois ácidos. No entanto, a base timina (T), apenas no 
DNA e uracila (U), apenas no RNA (Tabela 1).
Tabela 1. Ácidos nucléicos 
DNA RNA
Local iza-
ção
Principalmente no 
núcleo (também nas 
mitocôndrias e nos 
cloroplastos)
Principalmente 
no citoplasma 
(também no 
núcleo, nas mi-
tocôndrias e 
nos cloroplas-
tos)
Papel nas 
células
Informação genética Síntese de pro-
teína
Pentose Desoxirribose Ribose
Bases pir-
imídicas
Citosina
Timina
Citosina
Uracila
B a s e s 
purínicas
Adenina
Guanina
Adenina
Guanina
Fonte: ROBERTIS e HIB, 2006.
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A combinação de uma base com uma pentose (sem o 
fosfato) constitui um nucleosídeo. Por exemplo, a adenosina 
(adenina + ribose) é um núcleosídeo, enquanto a adeno-
sina monofosfato (AMP), a adenosina difosfato (ADP) e a 
adenosina trifosfato (ATP) são exemplos de nucleotídeos 
(ROBERTIS e HIB, 2006).
Uma sequência de nucleotídeos possui uma orientação 
química de extrema importância. Em uma fita de DNA ou 
RNA, numa das extremidades, há um grupo fosfato ligado ao 
5C (carbono 5’) do açúcar (extremidade 5’) e na outra há 
hidroxila ligada ao 3C (carbono 3’) do açúcar (extremidade 
3’) (ZAHA, 1996).
O DNA constitui o depósito de toda informação genética 
de um organismo. Esta informação é copiada ou transcrita 
em moléculas de RNA mensageiro, cujas sequências de 
nucleotídeos contêm o código que estabelece a sequência 
dos aminoácidos nas proteínas. É por isso que a síntese 
protéica é também chamada de tradução do RNA, podendo 
ser expresso: DNA transcrição Ò RNA tradução Ò proteína.
DNA
A molécula de DNA encontra-se nas células dos orga-
nismos de alto peso molecular. Por exemplo, em termos de 
comprimento, o DNA de uma bactéria Eschericia coli 
possui um comprimento total de 1,4 mm, enquanto que 
uma só célula diplóide humana, completamente estendida, 
pode ter um comprimento de 1,7 m.
Em 1953, com base nos dados obtidos por Wilkins e 
Franklin, mediante difração de raio X, Watson e Crick propu-
seram um modelo para estrutura do DNA que contemplava 
as propriedades químicas e biológicas, principalmente, a 
capacidade de duplicação da molécula (ROBERTIS e HIB, 
2006).
O ácido desoxirribonucléico (DNA) é um polímero quase 
sempre não ramificado de unidades de desoxirribonucleotí-
deos. Estes são compostos por um açúcar, a desoxirribose. 
Uma base nitrogenada ligado ao carbono 1’ da pentose e 
um ou três grupos fosfato (PO4
-) ligados ao carbono 5’ 
da pentose.
Na molécula de DNA, os desoxirribonucleotídeos formam 
cadeias ligadas entre si por pontes fosfodiéster estabe-
lecidas entre o grupo fosfato e o grupo hidroxila (OH) do 
carbono 3’ adjacente (Figura 1).
Figura 1 – Estrutura da molécula de DNA. Fonte: Adaptado de www.
gazetadopovo.com.br/midia_tmp/600--rna.gif
Milhares de nucleotídeos empilham-se de forma linear 
para construir uma cadeia da molécula de DNA. O grupo 
fosfato liga o carbono 3’ do açúcar de um nucleotídeo ao 
carbono 5’ do açúcar do nucleotídeo seguinte, por meio 
de uma ligação fosfodiéster.
Figura 2 - Molécula de DNA.1 Fonte: adaptado de http://www.accesse-
xcellence.org/RC/VL/GG/dna_molecule.php
O DNA é constituído de duas cadeias de nucleotídeos 
que se enrolam, originando a dupla hélice. As duas cadeias 
se dispõem de modo antiparalelo, ou seja, uma na direção 
5’ para 3’, a outra ocorre na direção oposta, de 3’ para 
1 O grupo fosfato liga o carbono 3’ do açúcar de um nucleotídeo ao 
carbono 5’ do açúcar do nucleotídeo seguinte. A ligação de duas cadeias 
de nucleotídeos é feita por ponte de hidrogênio formando a dupla hélice 
do DNA. A ligação entre os nucleotídeos adenina e timina se faz por duas 
pontes de hidrogênio, enquanto a ligação entre guanina e citosina, por 
três pontes de hidrogênio.
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5’. Essas cadeias, por sua vez, são unidas por ligações 
químicas do tipo ponte de hidrogênio, ocorrendo entre as 
bases nitrogenadas de cadeias diferentes (Figura 2). 
Assim, devido às diferenças entre as bases nitroge-
nadas, uma Adenina (A) sempre se liga a uma Timina (T), 
enquanto uma Citosina (C) se liga a uma Guanina (G). 
Contudo, quando se conhece a sequência de bases de uma 
das cadeias, pode-se deduzir a sequência da cadeia comple-
mentar. Desse modo, a partir de uma cadeia, por exemplo, 
T-G-A-C, pode-se afirmar que sua cadeia complementar é 
composta por: A-C-T-G.
A desnaturação do DNA é possível sob certas condições, 
como por aumento da temperatura, que rompe as pontes 
de hidrogênio que ligam as duas cadeias. No entanto, se a 
temperatura tende a cair, cada cadeia encontrará uma ca-
deia complementar, renaturando a dupla hélice novamente, 
sendo esta a base do processo de hibridização.
Observando a figura dois, pode-se notar que entre ade-
nina e timina existem duas pontes de hidrogênio, enquanto 
entre citosina e guanina estão presentes três pontes de 
hidrogênio, gerando uma ligação mais forte. Deste modo, 
uma molécula de DNA rica em pares C-G requer, para sua 
desnaturação, uma temperatura mais alta, do que molé-
culas do mesmo tamanho, porém com mais conteúdos de 
pares A-T.
RNA
 A estrutura da molécula de RNA é muito seme-
lhante à de DNA. Ambas, são polímeros lineares de 
subunidades ligadas entre si por pontes fosfodiéster 5’ 
Ò 3’. Contudo, na molécula de RNA, o açúcar é a ribose 
e a uracila (U) substitui a timina (T),uma vez que nas 
demais bases estão presentes adenina (A), citosina (C) 
e guanina (G). 
O RNA também é formado por uma única cadeia de 
nucleotídeos, diferentemente da dupla hélice do DNA. 
Segundo Zaha (1996), é formado por fita simples, em-
bora os pareamentos entre as bases possam ocorrer 
entre regiões da própria cadeia, formando estruturas 
secundárias que são importantes na função dos RNAs 
e no reconhecimento de proteínas-RNA.
Existem diferentes tipos de RNAs que estão presen-
tes nas células e desempenham funções específicas, 
sendo estes classificados de acordo com a localização 
e função na estrutura celular. Os três mais importantes 
que intervêm na síntese protéica são: 1) RNA mensa-
geiro (RNAm); 2) RNA ribossômico (RNAr) e 3) RNA 
transportador ou de transferência (RNAt). 
O RNAm copia a informação contida no DNA e trans-
porta essa informação ao citoplasma. Já o RNAr liga-se 
às proteínas para compor os ribossomos, nos quais 
acontece a síntese protéica. E, por fim, o RNAt carrega 
os aminoácidos no citoplasma que se organizarão para 
formar uma nova cadeia polipeptídica.
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos constituem uma classe de moléculas 
que possui um grupo carboxílico (-COOH) e um grupo 
amino (-NH2), ambos ligados a um mesmo carbono. A va-
riabilidade química deriva da cadeia lateral que também é 
ligada ao carbono (ALBERTS et. al, 1999). A única exceção 
é a prolina, que possui um grupo amino secundário (-NH-) 
(VOET et al. 2000).
 O papel dos aminoácidos na célula está na cons-
trução das proteínas, que são polímeros de aminoácidos 
ligados cabeça com cauda, formando uma cadeia que se 
enrola em uma estrutura tridimensional, resultando em 
uma dada proteína característica. 
As proteínas possuem, normalmente, 20 tipos de ami-
noácidos, sendo que cada um possui uma cadeia lateral 
distinta ligada ao carbono (Figura 3). Esses aminoácidos 
ocorrem nas proteínas, indiferente dos organismos, 
bactérias, animais ou plantas. Nem todas as proteínas 
contêm os 20 tipos de aminoácidos-padrão, mas a maioria 
deles está presente, se não todos. Segundo Alberts et al. 
(1999), a maneira pela qual este conjunto específico de 20 
aminoácidos foi escolhido é um mistério da evolução da vida.
Os aminoácidos podem ser polimerizados para formação 
de cadeias. Processo este que pode ser representado como 
uma reação de condensação (eliminação de uma molécula 
de água). 
A ligação CO-NH resultante de uma ligação amida, é 
conhecida como ligação peptídica. Os polímeros compostos 
de dois, três, alguns (3-10) e muitos aminoácidos, são 
designados, respectivamente, dipeptídeos, tripeptídeos, 
oligopeptídeos e polipeptídeos. No entanto, são geralmente 
mencionadas apenas como “peptídeos”. Após incorporados 
a um peptídeo, os aminoácidos individuais são considerados 
resíduos de aminoácidos (VOET et al., 2000).
As proteínas têm suas funções biológicas e diversidade 
nas variações do comprimento e na sequência de amino-
ácidos de polipeptídeos. Para Alberts et al. (1999), a 
versatilidade química dos 20 aminoácidos comuns às pro-
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teínas tem importância vital. Assim, cinco dos 20 aminoácidos possuem cadeias laterais que, em solução, podem formar 
íons e, desse modo, podem ser carregados. Outros, por sua vez, são não carregados, alguns são polares e hidrofílicos e 
os demais são não polares e hidrofóbicos (Figura 3).
Figura 3 – Os 20 aminoácidos-padrão encontrados nas proteínas 
Fonte: http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas
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PROTEÍNAS
As proteínas constituem mais da metade do peso seco 
de uma célula. Os aminoácidos são os monômeros que as 
compõem, sendo que elas desempenham inúmeras funções 
biológicas e também determinam a forma e a estrutura 
da célula.
Entre as diversas funções, pode-se citar: catalisação de 
uma série de reações químicas, controle da permeabilidade 
das membranas, regulação do controle de metabólitos, 
reconhecimento e ligação não covalentemente com outras 
biomoléculas, movimentação e controle da função gênica. 
Essas moléculas que desempenham essas funções, por sua 
vez, são constituídas por vinte diferentes aminoácidos (ver 
aminoácidos).
O termo proteína (do grego, proteîon, proeminente) 
sugere que as funções básicas das células dependem de 
proteínas específicas. Dessa forma, sem proteínas não 
existiria vida, visto que estão presentes em cada célula 
e em cada organela, podendo ser estas estruturais ou 
enzimáticas (ROBERTIS & HIB, 2006). As proteínas são 
sintetizadas in vivo por uma polimerização passo a passo 
dos aminoácidos na ordem especificada pela sequência de 
nucleotídeos em um gene (VOET et al. 2000).
Existem as proteínas conjugadas, ligadas a porções 
não protéicas (grupos prostéticos). A esta categoria 
pertencem as glicoproteínas (associadas a carboidratos), 
as nucleoproteínas (associadas a ácidos nucléicos), as 
lipoproteínas (associadas a gorduras) e as cromoproteínas, 
que têm como grupo prostético um pigmento (ROBERTIS 
e HIB, 2006).
Níveis de organização da estrutura das proteínas
Estrutura primária
 A estrutura primária de uma proteína refere-se à 
formação de uma cadeia peptídica, através da sequência 
de aminoácidos (Figura 4). Esta sequência determina os 
demais níveis de organização da molécula. Tal arranjo tem 
importância biológica, por exemplo, em doenças hereditá-
rias como a anemia falciforme, em que ocorrem alterações 
funcionais profundas pela substituição de um único amino-
ácido na molécula de hemoglobina.
Figura 4 – Estrutura primária das proteínas. 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introdu-
cao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm]
Estrutura secundária
 Estrutura com configuração espacial da 
proteína, que se deriva da posição de deter-
minados aminoácidos encontrados próximos a 
sua cadeia. Assim, algumas regiões podem 
ter uma estrutura em forma de cilindro, ou em 
hélice a, na qual a cadeia se enovela em torno 
de um eixo imaginário, estabilizada por pontes 
de hidrogênio formadas entre o grupo amino 
de um aminoácido e o grupamento carboxílico 
do aminoácido situado quatro resíduos mais 
adiante na mesma cadeia polipeptídica (Figura 
5A).
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Figura 5A – Estrutura secundária de proteínas. Hélice a 
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introdu-
cao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm
Outras proteínas exibem a estrutura desig-
nada folha pregreada ou dobrada b. Nessa, a 
molécula configura-se em uma folha dobrada 
em decorrência da ligação, mediante pontes 
de hidrogênio laterais, de grupos amina com 
grupos carboxila da mesma cadeia polipeptídica 
(Figura 5B).
Figura 5B – Estrutura secundária de proteínas. Folha dobrada b
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introdu-
cao_proteinas/introducao_proteinas_dois.htm]
Estrutura terciária
O nível estrutural terciário é formado pelas 
novas dobraduras na estrutura secundária da 
hélice a e folha dobrada b, resultando numa 
conformação tridimensional da proteína (Figura 
6).
 A estrutura ganha estabilidade através das 
pontes de hidrogênio entre os grupos peptídicos 
não envolvidos na estrutura secundária, por 
pontes de hidrogênio entre os grupos laterais 
(R), por interações hidrofóbicas, por ligações iô-
nicas entre os grupos carregados positivamente 
ou negativamente e por ligações covalentes do 
tipo dissulfeto (S-S) (ZAHA, 1996).
A partir das dobraduras produzidas, são gera-
das proteínas fibrosas ou globulares. As fibrosas 
formam-se a partir de cadeias polipeptídicas (ou 
de segmentosprotéicos) com estrutura secun-
dária tipo hélice a exclusivamente. No entanto, 
as globulares, formam-se a partir de hélices a 
como de folhas dobradas b, ou de uma com-
binação de ambas (ROBERTIS e HIB, 2006).
Figura 6 – Estrutura terciária das proteínas. 
Fonte: LEHINGER, 2004
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As proteínas fibrosas são filamentosas e, em sua maio-
ria, desempenham papel estrutural nas células e tecidos 
animais. Fazem parte desse grupo as proteínas da pele, 
tecido conjuntivo e fibras animais como: cabelos, lã e 
seda. Como exemplos, a elastina é encontrada em grande 
quantidade em artérias e ligamentos, sendo sua cadeia 
polipeptídica composta de glicina e alanina, tornando-se 
muito flexível e de fácil extensão. O colágeno constitui a 
proteína mais abundante nos vertebrados.
As proteínas globulares, por outro lado, apresentam-
se em uma estrutura enovelada e compactada, são 
abundantes e essenciais, sendo encontradas em todos os 
organismos. As proteínas globulares auxiliam na síntese, no 
transporte e no metabolismo químico celular. Por exemplo, 
a enzima ribonuclease que catalisa a hidrólise do ácido 
ribonucléico (RNA).
Estrutura quaternária
 A estrutura quaternária de uma proteína resulta da 
combinação de dois ou mais polipeptídeos, o que origina 
moléculas de grande complexidade. Por exemplo, a molécula 
de hemoglobina, composta de quatro cadeias polipeptídicas 
(Figura 7). As forças estabilizadoras podem ser covalentes, 
formadas pelas pontes dissulfeto (S-S) entre grupos SH 
dos resíduos de cisteína, dando lugar a vários aspectos 
característicos da estrutura terciária; ligações iônicas 
ou eletrostáticas, resultantes das forças de atração 
entre grupos ionizados de cargas contrárias; pontes de 
hidrogênio que se produzem quando um próton (H+) é 
compartilhado entre dois átomos eletronegativos muito 
próximos; e/ou interações hidrofóbicas, que compreendem 
a associação de grupos não polares de maneira a excluir o 
contato com a água (ZAHA, 1996).
Figura 7 – Estrutura quaternária das proteínas 
Fonte: LEHINGER, 2004.
Fatores que determinam a estrutura protéica
 As proteínas resultam da expressão contida num 
gene. Dessa forma, o gene é um segmento de DNA que 
contém o arquivo completo da sequência de aminoácidos 
para fabricar uma cadeia polipeptídica específica. Quando 
a proteína possui mais de uma cadeia polipeptídica, existe 
um arquivo para cada uma das cadeias, sendo a proteína 
codificada por mais de um gene.
 O gene determina a sequência de aminoácidos conti-
da numa dada proteína, ou seja, cada proteína possui uma 
ordem definida de resíduos de aminoácidos, sua sequência 
primária. A estrutura tridimensional da molécula será 
estabelecida conforme a própria sequência de aminoácido 
contida na molécula. Esta característica pode ser demons-
trada em experimentos de desnaturação de uma proteína, 
ou seja, uma alteração natural (nativa), por mudanças nas 
condições do meio (alterações de pH, temperatura, adição 
de solventes), nas quais se encontram a proteína. 
Dessa forma, a proteína perde a estrutura tridimen-
sional, perdendo assim sua função biológica. No entanto, 
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algumas podem restabelecer sua conformação nativa pela 
renaturação protéica, que se efetuam quando são resta-
belecidas as condições naturais (ZAHA, 1996).
 As proteínas, por sua vez, interagem com um número 
variável de outras moléculas, por exemplo, a expressão de 
muitos genes é controlada pela ligação de proteínas que 
reconhecem sequências específicas de DNA; a ligação de 
partículas estranhas ao organismo por anticorpos constitui 
a base do sistema imune. Essas são apenas algumas das 
interações das proteínas com outras moléculas.
 Voet et al. (2000) ressalta que o material genético 
de um organismo especifica a sequência de aminoácidos 
de todas as suas proteínas. Alterações nos genes devido a 
mutações aleatórias, muitas vezes, modificam a estrutura 
primária das proteínas. 
Esta mutação só se propaga, se ela aumentar, ou pelo 
menos, não diminuir a probabilidade de seu portador so-
breviver e se reproduzir. Contudo, muitas dessas mutações 
são danosas ou letais, sendo os seus portadores eliminados. 
Por outro lado, em determinadas ocasiões, esta mutação 
aumenta a aptidão do seu hospedeiro, uma vez que é a 
essência da evolução.
CARBOIDRATOS
Os carboidratos ou sacarídeos (do grego sakcharon, 
açúcar) são as moléculas biológicas mais abundantes. São 
quimicamente mais simples que as demais biomoléculas, 
contendo carbono, hidrogênio e oxigênio, sendo a fórmula 
estrutural (CH2O)n, em que n≥ 3. 
Os monossacarídeos são as unidades básicas dos car-
boidratos, sendo que estes podem ser agrupados (enfileira-
dos) de diferentes maneiras para formar os polissacarídeos. 
Os polissacarídeos tendem a ser mais heterogêneos, em 
tamanho e composição, que proteínas e ácidos nucléicos, 
pois não são construídos por um molde genético. 
As organizações dos carboidratos nas proteínas e na 
superfície de células são a chave para muitos eventos de 
reconhecimento entre as proteínas e as células. Assim, 
a variabilidade estrutural inata dos carboidratos é de 
fundamental importância para sua funcionalidade biológica 
(VOET et al., 2000). 
 Os carboidratos representam a principal fonte de 
energia para célula e são constituintes importantes das 
membranas celulares e da matriz extracelular, bem como 
atuam como sinais de reconhecimento específico, desen-
volvendo um papel informacional. 
Monossacarídeos
 Os monossacarídeos são açúcares simples com fór-
mula Cn(H2O)n, sendo classificados de acordo com o número 
de átomos de carbonos que contêm, em trioses, tetroses, 
pentoses e hexoses. Quimicamente, segundo Voet 
et al. (2000), os monossacarídeos são aldeídos ou cetonas 
derivados de poliidroxiálcoois de cadeia linear, contendo 
pelo menos três átomos de carbono. Eles são classificados 
de acordo com a natureza química de seu grupo carbonila 
e pelo número de seus átomos de carbono. Designa-se o 
açúcar aldose, quando o grupo carbonila é um aldeído. No 
entanto, chama-se Cetose se o grupo carbonila for uma 
cetona.
 Para os seres vivos, as pentoses mais importantes 
são a ribose e a desoxirribose (Figura 8), que entram na 
composição química dos ácidos nucléicos, os quais coman-
dam e coordenam as funções celulares. A xilose é uma 
pentose presente em algumas glicoproteínas. As hexoses 
mais importantes são a glicose (Figura 9) (constitui fonte 
primária de energia), a frutose e a galactose, principais 
fontes de energia para os seres vivos. 
Ricas em energia, as hexoses constituem os principais 
combustíveis das células. Outras hexoses importantes 
são manose, fucose, ácido glicurônico e ácido idurônico, 
podendo estar associados entre si, sob a forma de oligos-
sacarídeos ou polissacarídeos.
 Alguns carboidratos em hexoses apresentam 
um grupo amina e se encontram acetilados como N-
acetilglicosamina e a N-acetilgalactosamina. Já o ácido 
N-acetilneuramínico (ou ácido sálico), resulta da ligação 
da amino-hexose com o ácido pirúrvico (3 carbonos).
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Figura 8 – Estrutura das pentoses Ribose e Desoxirribose 
Fonte: http://medicina.med.up.pt
Figura 9 – Estrutura cíclica da glicose 
Fonte: http://www.bicodocorvo.com.br/saude/glicose
Dissacarídeos
 Os dissacarídeos são formados pela combinação de 
dois monômeros de hexoses, com a perda correspondente 
de uma molécula de água. Desse modo, possuem a fórmula 
C11H22O11. Entre os dissacarídeos pode-se citar a lactose 
(glicose + galactose), o açúcardo leite, importante nos 
mamíferos. A mudança desse açúcar, que ocorre natural-
mente no leite, varia entre 0 a 7%, dependendo da espécie 
(Figura 10). 
Outro dissacarídeo, sendo o mais abundante é a sa-
carose, a principal forma pela qual os carboidratos são 
transportados nas plantas (Figura 11). Conhecemos a 
sacarose como o açúcar de mesa.
 
Figura 10 – Estrutura molecular da lactose 
Fonte: http://www.edinformatics.com/math_science/science_of_
cooking/lactose.htm
Figura 11 – Estrutura molecular da sacarose
http://www.ufrgs.br/alimentus/feira/prfruta/sucolara/sacarose.htm
Oligossacarídeos
Os oligossacarídeos não estão livres nos organismos, 
podendo ser encontrados ligados a lipídeos e proteínas, 
formando os glicolipídeos e as glicoproteínas. Esses carboi-
dratos formam cadeias, às vezes, ramificadas, compostas 
pela combinação de diversos tipos de monossacarídeos.
Os oligossacarídeos das glicoproteínas conectam-se 
com a cadeia protéica por meio do grupo OH (ligação 
O-glicosídica ou ligação O) de uma serina ou de uma tre-
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onina (aminoácidos) ou por meio do grupo amida (ligação 
N-glicosídica ou ligação N) de uma asparagina (ROBERTIS 
e HIB, 2006).
As glicoproteínas ocorrem em todas as formas de vida e 
desempenham funções que compreendem o espectro intei-
ro das atividades das proteínas, incluindo as das enzimas, 
de proteínas de transporte, de receptores, de hormônios 
e de proteínas estruturais. As glicoproteínas tendem a ter 
uma composição variável de carboidratos, um fenômeno de 
micro-heterogeneidade (VOET et al., 2000).
Polissacarídeos
Os polissacarídeos originam-se da combinação de mui-
tos monômeros de hexoses, resultando na perda de uma 
molécula de água. A fórmula correspondente é (C6H10O5)n. 
Como exemplos, o amido (vegetais) e o glicogênio (animais), 
substâncias de reserva, ou a celulose (figura 12), elemento 
estrutural da parede celular vegetal.
Os polissacarídeos, diferentes das proteínas e dos áci-
dos nucléicos, formam polímeros ramificados e lineares. No 
entanto, há alguns polissacarídeos complexos, os glicosa-
minoglicanas (GAG), que são compostos por uma sucessão 
de uma mesma unidade dissacarídica na qual um dos dois 
monômeros é um ácido glicurônico, um ácido idiurônico 
ou a galactose e o outro possui um grupo amina, já que 
é um N-acetilglicosamina ou uma N-acetilgalactosamina 
(ROBERTIS e HIB, 2006).
Figura 12 – Celulose – polímero linear de até 15 mil resíduos de 
D-glicose ligados por ligações glicosídicas b (1,4)
Fonte: http://lqes.iqm.unicamp.br/images/
As GAG mais importantes são o ácido hialurônico (hia-
luronana), o sulfato de condroitina, o dermatansulfato, o 
heparansulfato e o queratansulfato. Entre estes, o ácido 
hialurônico é um importante GAG componente do tecido 
conjuntivo, do líquido sinovial e do humor vítreo dos olhos; 
e a heparina que ocorre nos grânulos intracelulares dos 
mastócitos e ocorrem nas paredes das artérias. 
LIPÍDEOS
Os lipídios constituem um grupo de moléculas de 
origem biológica caracterizadas pela insolubilidade em 
água e solubilidade em solventes orgânicos (clorofórmio e 
metanol). Essas propriedades são devido às suas cadeias 
hidrocarbonadas alifáticas ou anéis benzênicos, que são 
estruturas não polares ou hidrofóbicas. No entanto, em 
alguns lipídios, estas cadeias podem estar ligadas a um 
grupo polar que lhes permite unir-se a água (ROBERTIS e 
HIB, 2006).
A maioria dos componentes não protéicos das mem-
branas celulares são lipídios, entre eles destacam-se 
os triglicerídeos, fosfolipídios, glicolipídeos, esteróis e 
poliprenóides.
Triacilgliceróis
Os triacilgliceróis (também chamados triglicerídeos) 
são triésteres dos ácidos graxos com glicerol (Figura 13). 
Pode-se citar, por exemplo, as gorduras e os óleos exis-
tentes em plantas e animais. Estes atuam como reserva 
de energia em animais, sendo a mais abundante classe de 
lipídeos. Gorduras e óleos são misturas de triacilgliceróis, 
cujas composições dos ácidos graxos variam com o orga-
nismo que os produziu.
As gorduras são eficientes no armazenamento de ener-
gia metabólica, pois são menos oxidadas que proteínas e 
carboidratos. Dessa forma, quando são oxidadas fornecem 
mais energia. Segundo Voet et al (2000), os adipócitos dos 
animais são especializados na síntese e armazenamento de 
triacilgliceróis, pelo qual este tipo celular pode estar com-
pletamente preenchido com glóbulos de gordura, diferente 
dos demais tipos celulares.
Fosfolipídeos
Os fosfolipídeos são pequenas moléculas de ácido graxo 
e glicerol. Estes diferem dos trigliceróis por possuírem duas 
moléculas de ácido graxo unidas a uma molécula de glicerol, 
estando a terceira molécula hidroxila do glicerol ligada a 
um ácido fosfórico. Os fosfolipídios possuem duas caudas 
hidrófobas não-polares longas (dois ácidos graxos) e uma 
cabeça hidrófila polar de glicerol (exceto na esfingomielina), 
um segundo álcool e um fosfato, sendo moléculas anfipáti-
cas. As células apresentam dois tipos de fosfolipídeos: os 
glicerofosfolipídeos e os esfingofosfolipídeos.
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Os glicerofosfolipídeos são o principal componente 
lipídico das membranas biológicas. Eles consistem de dois 
ácidos graxos unidos a uma molécula de glicerol e o terceiro 
grupo hidroxila esterificado com um fosfato ligado, por sua 
vez, a um segundo álcool. 
A estrutura básica dos glicerofosfolipídeos é o ácido 
fosfatídico (AF), resultado da combinação do glicerol com 
dois ácidos graxos e o fosfato (Figura 14). O segundo álcool 
pode ser a etanolamina, a serina, a colina ou o inositol. 
A partir deles, são obtidos os fosfolipídeos designados 
fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina, fosfatidilcolina e 
fosfatidilinositol. 
 Estes ocorrem, normalmente, nas membranas celu-
lares. No entanto, na membrana interna das mitocôndrias, 
existe um glicerofosfolipideo duplo, o difosfatidilglicerol 
(cardiolipina), que possui dois ácidos fosfatídicos ligados 
entre si por uma terceira molécula de glicerol (ROBERTIS 
e HIB, 2006).
Figura 14 - Ácido fosfatídico 
Fonte: ROBERTIS e HIB, 2006.
O esfingofosfolipídeo presente na célula é a esfingo-
mielina, resultado da combinação da fosforilcolina com 
a ceramida. A fosforilcolina (um fosfato ligado à colina) 
encontra-se também na fosfatidilcolina, enquanto a ce-
ramida é formada pela agregação de um ácido graxo à 
esfingosina (amino-álcool que possui cadeia hidrocarbonada 
relativamente longa) (ROBERTIS e HIB, 2006). Os axônios 
das células nervosas possuem uma bainha de mielina que 
o reveste e o isola eletricamente, sendo esta bainha rica 
em esfingomielina.
Os fosfolipídeos são os principais componentes das 
membranas celulares. Estes, quando se dispersam na água, 
adotam conformação semelhante às membranas, com as 
cabeças polares dirigidas para fora e suas caudas não 
polares confrontadas entre si no interior da dupla camada.
Glicolipídeos
Os glicolipídeos são classificados em cerebrosídios e 
gangliosídios. Os cerebrosídios são formados pela ligação 
de uma glicose (glicocerobrosídeos) ou galactose (galac-
tocerebrosídeos) com a ceramida. Estes, por sua vez, não 
possuem grupos fosfato, sendo não-iônicos. Trata-se de 
esfingomielinas cujas fosforilcolinas são substituídas por um 
monossacarídeo (glicose, galactose). Já os gangliosídios, 
são similares aos cerebrosídios. 
No entanto, o carboidrato não é nem glicose, nem 
galactose, mas um oligossacarídeo composto por vários 
monômeros, um a três dos quais são ácidos siálicos. Estes 
são os componentes principais das membranas da superfície 
celular e constituem uma fração significativa (6%) dos lipí-
deos cerebrais(ROBERTIS e HIB, 2006; VOET et al., 2000).
Esteróis
Os esteróis, de maioria eucaroiótica, são derivados do 
ciclopentanoperidrofenantreno (Figura 15), um composto 
que consiste de quatro anéis não-planares fusionados.
Figura 15 – Estrutura do ciclopentanoperidrofenantreno 
Fonte: VOET et al., 2000
O esteróide mais abundante nos animais, encontrado 
nas membranas e em outras partes da célula, é o coles-
terol (figura 16), sendo um esterol, devido o grupamento 
hidroxila na posição do carbono três, conferindo ao mesmo 
características anfipáticas. Nos mamíferos, o colesterol é 
o precursor metabólico dos hormônios esteróides.
 
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As funções dos esteróides estão ligadas aos grupos 
químicos que estarão unidos a sua estrutura básica. Os 
principais esteróis são os hormônios sexuais (estrógenos, 
progesterona, testosterona), os hormônios suprarrenais 
(cortisol, aldosterona), a vitamina D e os ácidos biliares 
(ROBERTIS e HIB, 2006).
 
Poliprenóides
Constituem-se os compostos derivados do isopreno 
(hidrocarboneto). Dentre os poliprenóides, o dolicol fos-
fato é uma molécula pertencente à membrana do retículo 
endoplasmático, que incorpora oligossacarídeos aos poli-
peptídeos, durante a formação das glicoproteínas. Outro 
poliprenóide comum nas células, faz parte da ubiquinona 
(Figura 17), uma molécula da membrana mitocondrial in-
terna, composta por 10 isoprenos e de uma benziquinona. 
 
Figura 17 – Estrutura do Ubiquinona [Fonte: http://www.coenzima.
com
ENZIMAS E AÇÃO ENZIMÁTICA 
As enzimas são catalisadores biológicos. Desse modo, 
as substâncias que podem acelerar uma reação química 
sem alterá-la permanentemente são catalisadores. Nas 
células, esses processos são realizados por milhares de 
enzimas, muitas operam simultaneamente e no pequeno 
volume do citoplasma.
As funções catalíticas das enzimas geram uma complexa 
rede de rotas metabólicas, cada uma composta por uma 
sequência de reações químicas, na qual o produto de uma 
enzima torna-se o substrato para a próxima.
As enzimas são proteínas ou glicoproteínas que possuem 
um ou mais sítios ativos, os quais se unem ao substrato, 
ou seja, a substância sobre a qual a enzima atua. O subs-
trato é modificado quimicamente e convertido em um ou 
mais produtos. 
Cada enzima catalisa somente uma reação, devido a 
sua especificidade. Esta especificidade é garantida por 
suas estruturas, principalmente, formas tridimensionais 
características com uma configuração de superfície espe-
cífica, resultante das conformações primária, secundária e 
terciária. Dessa forma, essa configuração permite a enzima 
encontrar o substrato correto entre as diversas moléculas 
presentes na célula. 
As enzimas podem estar na célula na forma ativa ou 
inativa. É o ambiente celular o determinante da taxa que 
as enzimas trocam de uma forma para outra.
Figura 16 – Estrutura do Colesterol com o sistema de numeração padrão. 
Fonte: VOET et al., 2000
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Componentes das enzimas
 Algumas enzimas são constituídas inteiramente de 
proteínas. No entanto, a maioria delas, é formada por 
uma porção protéica (apoenzima) e um componente não 
protéico (cofator). A apoenzima mais o cofator formam uma 
holoenzima ou enzima completa ativa (Figura 18). Entre os 
cofatores, pode-se citar: íons de cálcio, magnésio, zinco. 
Quando esse cofator é uma molécula orgânica, temos uma 
coenzima.
Figura 18 – Componentes de uma holoenzima 
Fonte: Adaptado de Tortora et al., 2006.
 
As coenzimas podem auxiliar as enzimas pela admissão 
de átomos removidos de substrato ou pela doação de áto-
mos requeridos pelo substrato. De muitas das vitaminas 
derivam as coenzimas. As coenzimas do metabolismo celular 
nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+) e nicotinamida 
adenina dinucleotídeo fosfato (NADP+) funcionam como 
carregadoras de elétrons e contêm derivados do ácido 
nicotínico, vitamina B (niacina).
Atividade enzimática
 A ação enzimática inicia-se quando a superfície do 
substrato entra em contato com o sítio ativo da enzima. 
Nesse momento, forma-se o complexo enzima-substrato, 
ou seja, um composto intermediário temporário. Após 
esta etapa, o substrato é transformado pelo rearranjo 
de átomos, pela quebra da molécula do substrato ou com 
outra molécula de substrato. Os produtos da reação são 
liberados pela enzima, uma vez que não se encaixam mais 
no sítio ativo. Dessa forma, a enzima não-carregada fica 
livre, podendo reagir com outras moléculas de substrato 
(Figura 19). 
Fatores que interferem a atividade enzimática
 As enzimas podem ser controladas por mecanismos 
celulares diversos. Dentre eles, destacam-se o controle 
da síntese enzimática e o controle da atividade enzimática 
(quantidade de enzima versus ativação dela).
 Dentre os fatores que influenciam a atividade en-
zimática, estão: a temperatura, o pH, a concentração do 
substrato e a presença ou ausência de inibidores. Para 
temperatura, o seu aumento aumenta a velocidade das 
reações químicas, pois as moléculas movem-se lentamente 
em baixas temperaturas. Para as reações enzimáticas, 
a elevação drástica, além da temperatura ótima, podem 
reduzir de forma significativa à velocidade da reação.
 Para o pH, a maioria das enzimas, em um pH ótimo 
tem sua atividade máxima. Quando se apresenta acima ou 
abaixo desse valor, a atividade enzimática e a velocidade 
da reação diminuem. Ácidos e bases alteram a estrutura 
tridimensional da proteína, porque o H+ e o OH-, respec-
tivamente, competem com o hidrogênio e com as ligações 
iônicas em uma enzima, resultando em sua desnaturação. 
Já em relação à concentração do substrato, a velocidade 
máxima de reação só é alcançada quando a concentração 
do substrato é alta, desta forma, ficando a enzima em 
saturação, 
 As enzimas estão sempre com seus sítios ativos ocu-
pados com substratos ou produto. Contudo, os inibidores 
enzimáticos podem ser competitivos ou não-competitivos. 
Os competitivos ocupam o sítio ativo de uma enzima e com-
petem com o substrato normal pelo sítio ativo da enzima. 
Estes possuem forma e estrutura química semelhante ao 
do substrato normal. Alguns inibidores competitivos se 
ligam irreversivelmente a aminoácidos no sítio ativo, im-
pedindo interações com o substrato, outros, por sua vez, 
se ligam de forma reversível, alternadamente ocupando e 
liberando o sítio ativo, diminuindo a interação da enzima 
com o substrato.
 Os inibidores não-competitivos não competem pelo 
Figura 19 – Mecanismo da ação enzimática 
Fonte: Adaptado de TORTORA et al. 2006
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sítio ativo da enzima, eles interagem com outra parte da 
enzima, o sítio alostérico, ou seja, que não é o sítio de 
ligação da enzima, resultando no processo de inibição 
alostérica (figura 20). Desta forma, após a ligação do ini-
bidor, há mudança na conformação do sítio ativo, tornando 
esse sítio não funcional, reduzindo, portanto, a atividade 
enzimática. 
 Este processo pode ser reversível ou não, depen-
dendo da capacidade do sitio ativo retornar a sua forma 
original. No entanto, em alguns casos, pode ocorrer ativa-
ção da enzima através de interações alostéricas, ao invés 
de inibi-las. Outro tipo de inibição não competitiva pode 
ocorrer com enzimas que necessitam de íons metálicos 
para sua atividade, em que algumas substâncias químicas 
se ligam com íons metálicos e impedem a reação enzimática.
Figura 20 – Inibidor não-competitivo no sítio alostérico [Fonte: adap-
tado de TORTORA et al. 2006].
 
A regulação ocorre quando uma molécula, diferente 
dos substratos,liga-se a uma enzima em um sítio regula-
tório especial fora do sítio ativo e, dessa maneira, altera 
a velocidade com que a enzima converte seu substrato a 
produto. Na inibição por retroalimentação ou inibição do 
produto final, os inibidores alostéricos fazem o controle 
bioquímico, evitando que a célula gaste recursos químicos 
na produção de mais substâncias que o necessário. 
 Desta forma, a enzima atuando em uma etapa 
anterior numa rota metabólica é inibida por um produto 
posterior da mesma rota (Figura 21). Assim, quando gran-
des quantidades do produto final começam a acumular, esse 
produto liga-se a primeira enzima da rota, diminuindo sua 
atividade catalítica, e, assim, limitando o aporte de mais 
substratos naquela sequência de reações (ALBERTS et al., 
2002; TORTORA et al., 2006).
 Na célula existem diversas moléculas com atividade 
enzimática que não são proteínas e sim ácidos ribonucléi-
cos. São as ribozimas que catalisam a formação da ruptura 
de ligações fosfodiéster entre os nucleotídeos. Estas atuam 
nas fitas de RNA pela remoção de seções e união dos 
pedaços remanescentes. 
Figura 21 – Inibição por retroalimentação (Fonte: TORTORA et al. 
2006).
INDICAÇÃO DE LEITURA
Para ler: “As origens da base citológica da hereditariedade”, dispo-
nível em: http://dreyfus.ib.usp.br/bio201/texto2.pdf.
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A CÉLULA
A célula é a unidade básica da vida em que existe uma 
complementaridade entre forma e função. Todas as células 
são originadas a partir de células preexistentes. Estas 
afirmativas fazem parte da Teoria Celular, estabelcida 
por Schleiden e Schwann, em 1838-1839. A primeira 
observação de uma célula foi realizada por Robert Hooke 
em 1665, ao examinar uma cortiça (tecido vegetal morto) 
em microscópio rudimentar, denominando os inúmeros 
compartimentos que observava no material de “células”. 
Na verdade, os compartimentos representavam espaços 
(celas) ocupados por unidades mortas.
A complexidade das células vivas tem sido descoberta 
através do avanço na microscopia e em técnicas de colo-
ração (instrumental e metodológico). Através do uso de 
corantes, por exemplo, foi possível a identificação do núcleo 
celular e dos cromossomos, estrutura com milhares de 
informações, os genes. 
Assim, o estabelecimento da moderna teoria celular de 
que todos os seres vivos são constituídos por células só 
ocorreu no final do século XIX. Esta teoria celular apresenta 
implicações importantes, pois, ao se estudar a Biologia da 
célula, se está, de alguma forma, estudando a vida, já que 
os princípios que regem as funções de uma única célula 
ou organismo unicelular são os mesmos que governam as 
milhares de células de um organismo multicelular, além de 
significar que a vida é contínua, ou seja, todas as células 
de um organismo multicelular vieram de uma única célula.
 A maioria das células, especialmente dos organismos 
multicelulares (metazoários), exibe uma forma fixa e típica. 
Contudo, há células mutáveis como dos protozoários e leu-
cócitos. Apesar das diferenças, elas compartilham funções 
como: necessidade de energia externa para combinação 
de átomos e moléculas simples na formação de novas 
substâncias; perpetuação das informações relativas a 
seus processos de síntese, para as células descendentes.
_____________?? VOCÊ SABIA?
Que muitas vezes a forma celular pode auxiliar um diagnóstico. Por 
exemplo, os eritrócitos humanos, normalmente discos bicôncavos 
em sua posição central, tornam-se falcizados (forma de foice) 
em condições de baixa tensão de oxigênio, em portadores de 
anemia falciforme. Outro exemplo é a diversidade de formas dos 
protozoários e bactérias que auxiliam no processo de identificação 
em diversas categorias taxonômicas, como gêneros.
Padrões de Organização Celular
As células são revestidas por membrana plasmática, 
cuja constituição é lipoprotéica. Os procariotos possuem 
células mais simples e não apresentam núcleos. No entanto, 
as células eucarióticas possuem uma estrutura complexa, 
possuindo um ou mais núcleos. As células eucarióticas 
são produtos posteriores da evolução, que desenvolveram 
compartimentalização do material genético no núcleo, 
separando dos constituintes citoplasmáticos.
A organização em célula procariótica é característica 
dos domínios Bactéria e Archeae (figura 22). Já as células 
eucarióticas são encontradas no domínio Eucarya, que 
inclui protistas, plantas, fungos e animais (Figura 23). 
As células eucarióticas contêm maior quantidade de DNA 
do que as procarióticas. Nas células eucarióticas devido 
a sua complexidade, o material genético requer uma re-
gulação (controle) muito mais complexa do que as células 
procariotas.
 
Figura 22– Uma típica célula procariótica - bactéria [Fonte: www.
estudosobre.com/Procarioto]
Figura 23– Célula eucariótica - animal [Fonte: http://www.calazans.
ccems.pt/cn/images]
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Atualmente as células eucarióticas diferem, em estru-
tura, das células eucarióticas primitivas. Elas contêm orga-
nelas autorreplicativas e seus ancestrais não. Cloroplastos 
e mitocôndrias têm genes e ribossomos próprios. Estas 
organelas parecem ter sido derivadas das eubactérias, 
dedução esta feita através de evidências bioquímicas e es-
truturais. Acredita-se que, em algum estágio da evolução, 
uma bactéria invadiu uma célula eucariótica, fornecendo 
habilidades respiratórias e fotossintéticas que previamente 
estavam ausentes nessa célula. Sendo estes preceitos a 
base da teoria endossimbiôntica (Figura 24). 
Figura 24– Teoria endossimbiótica [Fonte: MADIGAN et al., 2004]
Componentes Celulares
 Entre a membrana celular e o núcleo existe uma 
substância aparentemente amorfa e homogênea, na qual se 
distribuem corpúsculos de diferentes formas e tamanhos, 
compartimentalizados por membranas lipoprotéicas, as 
organelas citoplasmáticas.
O citoplasma constitui a maior parte do volume celular. 
Nele, ocorre a maioria dos processos metabólicos (pro-
cessamento das substâncias obtidas do ambiente, forne-
cimento de energia e matéria-prima para o metabolismo, 
produção de substâncias etc.). Nas células eucarióticas, o 
citoplasma é entrecortado por uma rede de tubos e canais 
membranosos. Há também diversas organelas, estruturas 
que atuam em funções específicas. O citoplasma das células 
procarióticas tem organização relativamente mais simples. 
O citoplasma, tanto nas células procarióticas, quanto 
nas eucarióticas, é constituído por um liquido viscoso e 
semitransparente, o citosol, composto por 80% de água 
e por milhares de tipos de proteínas, glicídios, lipídios, 
aminoácidos, bases nitrogenadas, vitaminas, íons, entre 
outras substâncias.
Membrana plasmática
As membranas são estruturas dinâmicas cujos compo-
nentes se movimentam, mudam e realizam papéis fisiológi-
cos vitais que permitem às células interagir umas com as 
outras e com moléculas do ambiente. Esta é constituída, 
fundamentalmente, por lipídios e proteínas, sendo que 
alguns desses componentes estão ligados covalentemente 
a açúcares.
Alguns processos essenciais estão situados na mem-
brana plasmática, sendo seletiva, pois funciona como uma 
barreira para maior parte das moléculas solúveis em água. 
Contudo, proteínas específicas na membrana transportam 
pequenas moléculas para dentro da célula. Na membrana, 
há entrada de certas substâncias (endocitose) e a saída 
de outras (exocitose). A membrana contém enzimas, 
algumas envolvidas na produção de energia e síntese de 
parede celular. Estudos bioquímicos as revelaram como os 
componentes mais abundantes na constituição lipoprotéi-
ca. Além dos fosfolipídios e proteínas, as membranas das 
célulasanimais também apresentam colesterol em sua 
constituição. 
A membrana celular tem aproximadamente 7,5 nm 
(nanômetro) de espessura; é composta primariamente de 
fosfolipídeos (20% a 30%) e proteínas (50% a 70%). Os 
fosfolipídeos formam uma bicamada na qual a maioria das 
proteínas estão embebidas (Figura 25). Os fosfolipídeos 
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possuem uma cabeça polar, com carga elétrica (a ter-
minação fosfato) e uma cauda apolar, sem carga elétrica 
(a terminação hidrocarbônica). Na bicamada fosfolipídica, 
as terminações polares estão alinhadas na porção ex-
terna, enquanto as terminações apolares, insolúveis em 
água, estão do lado de dentro. Essa composição torna a 
membrana fluida, na qual os componentes protéicos se 
movimentam. Esse arranjo é o modelo do mosaico fluido. 
As membranas dos integrantes do reino animal possuem, 
ainda, o colesterol e as vegetais possuem outros esteróis 
importantes para o controle da fluidez das membranas. As 
células procariotas, em sua maioria, não possuem esteróis. 
Figura 25 – Estrutura da membrana plásmática [Fonte:http://www.
recursos.cnice.mec.es]
Transporte através da membrana
É o processo pelo qual as substâncias en-
tram e saem da célula, podendo ser classifica-
do em passivo e ativo. No transporte passivo, 
algumas substâncias atravessam a membrana 
espontaneamente, sem que haja gasto de ener-
gia pela célula. Já no transporte ativo, há gasto 
de energia, pois, para absorver ou expulsar uma 
substância da membrana, ocorre ativamente o 
bombeamento para dentro ou fora da célula.
O transporte passivo ocorre por diferentes tipos de 
difusão: difusão simples, por meio da bicamada fosfolipídica 
(não há ação de enzimas), e difusão facilitada, por meio de 
canais de proteínas ou de moléculas carreadoras (enzimas 
permeases). 
A difusão ocorrerá sempre da região em que as partí-
culas estão mais concentradas para regiões em que sua 
concentração é menor. Poucos tipos de molécula e, prati-
camente, nenhum tipo de íon, conseguem atravessar, em 
quantidades consideráveis, uma bicamada de lipídios. Assim, 
o transporte da maioria das moléculas e dos íons é realizado 
por proteínas inseridas na membrana plasmática. Algumas 
dessas proteínas formam canais, através dos quais molé-
culas de água, certos tipos de íons e pequenas moléculas 
hidrofílicas se deslocam da região de maior concentração 
para a de menor, difusão facilitada (figura 26). No entanto, 
as proteínas transportadoras ou carreadoras da membrana 
transportam moléculas específicas, capturando-as no meio 
externo ou interno da célula e as liberando na face oposta. 
Figura 26– Diagrama da difusão facilitada [Fonte: http://farm3.static.
flickr.com]
A osmose é um caso especial de difusão em que apenas 
a água (solvente) se difunde através da membrana semi-
permeável das células. Quando uma célula é colocada em 
água pura, a concentração externa desse solvente é neces-
sariamente maior que no interior da célula, em que a água 
divide o espaço com as moléculas de soluto citoplasmáticas. 
Consequentemente, a água tende a se difundir em maior 
quantidade para o interior celular, fazendo a célula inchar. 
Numa célula animal, se a diferença de concentração 
for muito grande, pode ocorrer a lise celular. Contudo, se 
a célula for colocada em solução muito concentrada ha-
verá maior difusão de água de dentro para fora da célula, 
fazendo-a murchar (plasmólise). As soluções podem ser 
designadas quanto à concentração: em hipertônica quando 
a solução é mais concentrada em solutos; quando é menos 
concentrada esta é considerada solução hipotônica. No 
entanto, quando as duas soluções apresentam a mesma 
concentração de solutos, elas são consideradas isotônicas. 
Na osmose, a difusão da água é mais intensa da solução 
hipotônica para a hipertônica. 
O transporte ativo é feito à custa de gasto energético, 
sendo mediado por proteínas carreadoras, da mesma forma 
que na difusão facilitada. Contudo, o carreador consome 
energia química (ATP) para promover o transporte de molé-
culas contra o gradiente de concentração ou eletroquímico.
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O transporte mediado por proteínas nas membranas 
pode ser feito de três maneiras diferentes (figura 27):
Uniporte (monotrasporte) – quando uma única molécula 
é transportada unidirecionalmente através da membrana;
Simporte (co-transporte) – quando duas moléculas são 
transportadas simultaneamente em uma mesma direção
Antiporte (contratransporte) – quando duas moléculas 
são transportadas simultaneamente em direções opostas.
Figura 27– Tipos de permeases sendo atravessadas por um ou dois 
solutos e as direções que eles tomam [Fonte: adaptado de http://
www.ufmt.br/bionet/conteudos/15.09.04/transp2.jpg]
O transporte ativo de solutos apresenta as mesmas 
características de especificidade e saturabilidade assinalada 
para difusão facilitada, embora difira desta por ser realizado 
contra o gradiente de concentração do soluto. 
Um dos sistemas de transporte ativos mais importantes 
é o que estabelece as diferenças nas concentrações Na+ e 
K+ entre o interior da célula e o líquido extracelular, sendo 
este responsável pela manutenção do potencial elétrico da 
membrana plasmática. A bomba de sódio e potássio como 
conhecida tem a função de expulsar Na+ para o espaço 
extracelular e introduzir K+ no citoplasma, sendo um 
sistema de contratransporte.
Parede celular
A parede celular é uma estrutura que envolve as células 
de organismos, como os procariotos, excetos micoplasmas 
e algumas arqueas, plantas, algas e fungos. Apresenta 
funções de proteção e suporte, além de evitar que a célula 
se rompa quando mergulhada em um meio hipotônico. É 
geralmente permeável à troca de íons entre o exterior e 
o interior da célula.
As paredes celulares desses organismos possuem 
composição química e estrutura física distintas. As células 
bacterianas possuem peptideoglicanos como constituinte 
principal de sua parede, sendo que as células eucarióticas 
não possuem. Nas plantas, a parede celular é rígida e com-
posta por celulose e pectina. Células vizinhas comunicam-
se entre si através de poros na parede celular chamados 
plasmodesmos. 
Estas ligações explicam como as infecções ou outras 
doenças se espalham rapidamente por todos os tecidos 
das plantas. Para além destas ligações, existe ainda uma 
camada gelatinosa entre as paredes celulares das células 
vizinhas que as mantêm ligadas. Esta camada, chamada 
lamela média, é formada por fibras de celulose entrelaça-
das por moléculas de pectinas e hemiceluloses (figura 28).
Figura 28– Parede Celular e lamelas de plantas [Fonte: 
http://professores.unisanta.br/]
Contudo, os fungos filamentosos já possuem quitina, en-
quanto as leveduras unicelulares mananas, um polímero da 
manose. Em relação às algas, estas podem ter quantidades 
variáveis de celulose, outros polissacarídeos e carbonato 
de cálcio. As paredes das diatomáceas são impregnadas de 
sílica, tornando-as espessas e muito mais rígidas.
Cílios e flagelos
Os cílios são encontrados em diversas células e são 
móveis, servindo para arrastar líquidos e partículas (árvore 
respiratória), para deslocar outras células (os esperma-
tozóides, o ovócito ou o zigoto na tuba uterina) ou para 
mobilizar as células autonomamente (espermatozóides). 
Os flagelos, por sua vez, são apêndices das células vivas, 
em forma de filamentos, que servem para a sua locomo-
ção (no caso de organismos unicelulares - flagelados) ou 
para promover o movimento da água ou outros fluidos no 
interior do organismo, quer no processo de alimentação, 
quer na excreção.
Os cílios são apêndices delgados com pequeno com-
primentoquando comparados aos flagelos. Cada um é 
composto por um eixo citosólico, a matriz, envolto por 
um prolongamento da membrana plasmática. Na matriz, 
seguindo o eixo longitudinal do cílio ou flagelo, encontra-se 
o axonema (9+2), armação filamentosa regular composta 
por vários microtúbulos paralelos entre si associados com 
proteínas acessórias, surgindo estes de um corpúsculo 
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basal ou cinetossoma (figura 29)
. 
Figura 29 – Esquema dos componentes de um cílio 
e flagelo [Fonte: BARNES et al., 2005]
Ao contrário do movimento chicoteante dos flagelos, os 
cílios batem em um movimento ritmicamente coordenado. 
O flagelo eucariótico propulsiona a célula atuando como 
um chicote, flexionando-se e girando contra o meio líquido. 
Todavia, o procariótico move a célula girando como um 
saca-rolhas. A energia para mover os flagelos eucarióticos 
provem da hidrolise do ATP, ao contrário dos procarióticos 
que vem da força protomotiva (o movimento dos íons 
hidrogênio através da membrana plasmática). 
Citoesqueleto
As células eucarióticas possuem uma armação protéica 
filamentosa espalhada pelo citoplasma, o citoesqueleto. 
Este é composto de três tipos de filamentos (filamentos 
intermediários, os microtúbulos e os filamentos de acti-
na) e um conjunto de proteínas acessórias (reguladoras, 
ligadoras e motoras) (Figura 30).
Os filamentos intermediários têm espessura menor que 
os microtúbulos e maior que os filamentos de actina. Sua 
composição química é diversa, sendo agrupados em seis 
tipos: laminofilamentos, filamentos de quitina, filamentos 
de vimentina, filamentos de desmina, filamentos gliais 
e neurofilamentos. Estes filamentos formam uma rede 
contínua que se espalha entre a membrana plasmática e 
o envoltório nuclear, formando uma malha. Dessa forma, 
os filamentos mantêm a forma celular e estabelecem as 
posições das organelas no interior da célula.
Os microtúbulos são estruturas cilíndricas, aparente-
mente ocas, com 25 mm de diâmetro, que se estendem 
por todo citoplasma. Estes se classificam de acordo com 
sua localização na célula: citoplasmáticos, presente nas 
células em interfase; mitóticos, correspondentes as fibras 
do fuso mitótico; ciliares, localizados no eixo dos cílios e 
centriolares, pertencentes aos corpúsculos basais e aos 
centríolos. O conjunto de proteínas acessórias do citoes-
queleto é classificado em: reguladoras, ligadoras e motoras. 
As reguladoras controlam o nascimento, o alongamento, 
o encurtamento e o desaparecimento dos três filamentos 
principais do citoesqueleto; as ligadoras conectam os 
filamentos entre si ou com outros componentes da célula 
e as motoras servem para transladar macromoléculas e 
organelas de um ponto a outro do citoplasma.
Os filamentos de actina possuem um diâmetro de 8 
mm e são mais flexíveis que os microtúbulos, estando 
associados a redes ou feixes, sendo raros isolados. Estes 
se classificam em: corticais, que se localizam por baixo 
da membrana plasmática, sendo o componente citosólico 
mais importante; transcelulares, visto que atravessam o 
citoplasma em todas as direções.
O desenvolvimento de um citoesqueleto, responsável 
pelos processos de estruturação, movimentação e trans-
porte, foi um importante passo evolutivo, sendo uma ca-
racterística distintiva entre as células eucarióticas, que os 
possuem e as eucarióticas que carecem do citoesqueleto. 
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Figura 30 – Componente do citoesqueleto [Fonte: http://migration.
files.wordpress.com].
O citoesqueleto está envolvido em inúmeras funções 
celulares, tais como: contração muscular, transporte 
intracelular de vesículas e organelas e segregação dos 
cromossomos nos eventos de mitose. Inúmeras doenças 
implicam em alterações do citoesqueleto. Entre elas, 
temos a Síndrome de Duchenne e o câncer na sua fase 
metastática. 
Ribossomos
A estrutura celular de um ribossomo é constituída de 
RNAr e proteínas. Ele está presente nos eucariotos e 
procariotos, porém apresenta diferenças quanto ao RNAr e 
proteínas das quais é formado. Nos eucariotos, o ribossomo 
apresenta coeficiente de sedimentação de 80S, enquanto 
os procariotos de 70S. São oriundas do nucléolo; podem 
ser encontrados espalhados no citoplasma, presos uns aos 
outros por uma fita de RNAm (mensageiro), formando os 
polissomos ou grudados nas membranas de uma estrutura 
chamada retículo endoplasmático (formando assim o retícu-
lo endoplasmático rugoso ou granular ou ergastoplasma).
 O ribossomo, cuja função é a síntese de proteínas, é 
formado por duas subunidades: uma maior e outra menor 
(Figura 31). Na subunidade maior, existem duas regiões 
onde ocorre o contato direto com o RNAt (transporta-
dor): são chamadas Sítio A (Aminoacil) no qual ocorre a 
chegada do RNAt e Sítio P (Peptidil) em que são formadas 
as ligações peptídicas pela junção entre os aminoácidos de 
ambos os sítios. 
Figura 31 – Esquema, mostrando as subunidades ribossomais 
[Fonte: http://www.icb.ufmg.br/big/genegrad/genetica/img/ribosso-
mos_clip_image002.gif].
Retículo endoplasmático
O retículo endoplasmático é formado por um sistema 
de membranas que se interconectam na forma de tubos 
ramificados, às vezes na forma de cisternas, que delimitam 
uma cavidade, conhecida como luz, podendo ser considera-
do como o responsável pela distribuição do material de que 
a célula necessita, transportando de um ponto qualquer 
até o local de utilização. Uma característica estrutural é a 
continuidade com o envoltório nuclear.
O Retículo Endoplasmático Rugoso (RER) ou Granular 
- Ergastoplasma apresenta ribossomos associados e uma 
estrutura na forma de cisternas, sendo que esta ligação 
se deve a receptores específicos em sua membrana. 
As proteínas produzidas pelos ribossomos no RER são 
liberadas no citoplasma ou passam através da membrana 
do retículo por canais, de onde vão para várias partes da 
célula. Certas proteínas produzidas no ergastoplasma são 
enzimas lisossômicas, que irão atuar na digestão intrace-
lular; outras são proteínas componentes das membranas 
celulares. As células com intensa atividade de síntese 
protéica, como as células acinosas do pâncreas, possuem 
RER bastante desenvolvido. Já o Retículo Endoplasmático 
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Liso (REL) ou Agranular forma estruturas dominantemente 
tubulares, sem ribossomos associados. Células com retículo 
liso abundante estão relacionadas à síntese de hormônios 
esteróides, como as células de Leydig nos testículos. O 
REL participa da síntese de lipídios, ácidos graxos, este-
róides e fosfolipídios. Os canais de retículo liso ajudam na 
distribuição das substâncias sintetizadas em toda a célula 
(figura 32).
Figura 32 – Diagrama de um retículo endoplasmático rugoso [Fonte: 
http://www.dialogica.com.ar/medline/2007/09/el-camino-hacia-las-
unidades-m-1.html]
Complexo de Golgi
É composto de sacos membranosos achatados com 
vesículas esféricas em suas extremidades. Contém de 6 a 
20 sáculcos achatados, empilhados uns sobre os outros 
e vesículas, e são organelas encontradas em quase todas 
as células eucarióticas (figura 33).
O complexo de Golgi é conhecido como o centro de 
empacotamento e distribuição da célula, pois é responsável 
pelo transporte seguro dos compostos sintetizados para 
o exterior da célula e pela proteção da célula ao ataque de 
suas próprias enzimas. Este está conectado a membrana 
plasmática da célula e se funde, a fim de liberar o seu con-
teúdo para fora da célula, processo de exocitose.
O complexo de Golgi empacota as enzimas sintetizadas 
no RER e dentro dos lisossomos.Enzimas estas que cata-
lisam reações hidrolíticas, nas quais a água é usada para 
romper compostos químicos. Portanto, as enzimas contidas 
nos lisossomos também protegem a célula da ação danosa 
de suas próprias enzimas.
As proteínas sintetizadas no RER são levadas para o 
interior do complexo de Golgi, onde os açúcares são adi-
cionados para produzir glicoproteínas. Entre as enzimas 
que fazem essa união está a glicosil transferases que une 
as moléculas de carboidratos a proteínas. 
Figura 33 – Diagrama do Complexo de Golgi [Fonte: http://www.dia-
logica.com.ar/medline/2007/09/el-camino-hacia-las-unidades-m-1.
html]
Lisossomos
Os Lisossomos são organelas citoplasmáticas que 
acumulam cerca de 40 enzimas hidrolíticas, as quais 
apresentam uma ampla gama de substratos. A digestão 
intracelular é a principal função destas organelas, sendo 
de suma importância, visto que permite a célula eliminar 
porções envelhecidas ou danificadas de citoplasma, incluin-
do organelas e moléculas e degradar componentes oriun-
dos da endocitose, sejam eles fragmentos da membrana 
plasmática, macromoléculas, partículas, outras células ou 
microrganismos, além do processo de autofagia, digerindo 
elementos da própria célula (figura 34).
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Os lisossomos apresentam polimorfismo em aspecto 
e tamanhos diferentes, mas também pela irregularidade 
de seus componentes. Esse polimorfismo é resultado da 
diversidade de material endocitado e pelo fato de cada tipo 
de lisossomo possuir uma combinação singular de enzimas 
hidrolíticas. 
As enzimas lisossômicas tornam-se ativas no pH 5,0. 
Essa acidificação é alcançada pela bomba de H+ presente na 
membrana do lisossomo. Assim, se um lisossomo se rompe 
e libera suas enzimas no citoplasma, não há autodigestão 
da célula, uma vez que o pH do citosol gira em torno de 
7,2. A membrana do lisossomo não é digerida pela ação 
das enzimas hidrolíticas, porque seu lado luminal contém 
uma enorme quantidade de glicoproteínas. 
No processo autofagia ocorre a digestão gradual de 
componentes da própria célula, principalmente organelas 
envelhecidas. O primeiro passo da autofagia é um me-
canismo de envolvimento da organela a ser digerida por 
uma membrana derivada do retículo endoplasmático liso, 
formando então uma vesícula denominada autofagossomo. 
Em seguida, este se funde com um endossomo secundário, 
o qual recebe enzimas hidrolíticas do Compexo de Golgi e se 
converte em fagolisossomo ocorrendo, então, a digestão 
da organela por essas enzimas.
Diversas doenças congênitas ocorrem por mutações 
dos genes que codificam as enzimas lisossômicas. Por 
exemplo, a doença de Tay-Sachs em que alguns neurônios 
aparecem repletos de um gangliosídio, sendo o defeito 
decorrente da ausência da hexosaminidase A, que catalisa 
a hidrólise parcial do glicoipídio. Dessa forma, este se acu-
mula nos neurônios, provocando alterações neurológicas. 
Peroxissomo
Esta organela é formada por uma membrana lipoproteica 
que contém enzimas funcionais na face interna, apesar de a 
maioria das enzimas peroxissomais estarem presentes na 
matriz dessa organela. A sua composição enzimática está 
relacionada com o tipo celular e condições fisiológicas da 
célula. Este é encontrado em todas as células; suas enzimas 
oxidativas cumprem variadas funções metabólicas, sendo 
capazes de formar e decompor o peróxido de hidrogênio 
(H2O2), havendo cerca de 40 enzimas nos peroxissomos. 
A oxidação de substratos nos peroxissomos tem como 
consequência à formação do peróxido de hidrogênio, uma 
molécula altamente tóxica a célula, sendo a catalase a en-
zima responsável por sua neutralização, transformando-o 
em água e gás oxigênio. 
As principais funções dos peroxissomos são: a degra-
dação do peróxido de hidrogênio; metabolismo de lipídios, 
representada pelo b-oxidação de ácidos graxos, na qual 
em fungos e leveduras os peroxissomos são os respon-
sáveis por toda degradação de ácidos graxos realizada; 
a degradação do ácido úrico, sendo essa via dependente 
dos peroxissomos e a reação catalisada pela urato oxida-
se, que converte ácido úrico em alantoína, excretada por 
alguns mamíferos e répteis; fotorrespiração, em que nas 
plantas com metabolismo C3, os peroxissomos participam 
Figura 34 – Lisossomos [Fonte: http://www.ufmt.br/bionet/conteudos/15.11.04/Lisossomo.htm]
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desse processo e a degradação de glicose em tripanos-
somatídeos, que possuem glicossomos relacionados aos 
peroxissomos, caracterizado por possuir parte das enzimas 
da via glicolítica.
Centríolo
É um pequeno cilindro oco constituído por nove conjun-
tos de três microtúbulos, fazendo parte do centrossomo 
da maioria das células animais. O centrossomo, nas células 
animais, localiza-se ao lado do núcleo quando esta não está 
em mitose, organiza os microtúbulos que se irradiam, a 
partir dele, para todo o citoplasma. Os centríolos não estão 
relacionados com a nucleação dos microtúbulos no centros-
somo (os anéis de g-tubulina por si mesmos são suficientes) 
e sua função é ainda um mistério, visto que não existem 
nas células vegetais. Os centríolos são semelhantes aos 
corpúsculos basais que formam os centros organizadores 
de microtúbulos nos cílios e flagelos. 
Mitocôndria
A mitocôndria é constituída de duas membranas, cujas 
estruturas e funcionamentos são distintos (figura 35). 
Estas delimitam dois compartimentos da mitocôndria: o 
espaço intermembrana, que separa a membrana interna 
da externa e a matriz mitocondrial, que está circundada 
pela membrana interna. Nesta matriz, podem ser obser-
vados ribossomos e alguns glóbulos de fosfato de cálcio. 
A invaginação da membrana para o interior da mitocôndria 
origina as cristas mitocondriais, sendo essas projeções 
aumentam a área da membrana interna, local onde estão 
os componentes da cadeia respiratória e o complexo enzi-
mático responsável pela síntese de ATP. 
A composição química das membranas, em geral, é de 
lipídios e proteínas, mas a quantidade desses componentes 
varia, sendo na membrana externa (50% lipídios e 50% 
proteínas) e na interna (20% lipídios e 80% proteínas). 
Entre as proteínas, estão os citocromos, que fazem parte 
da cadeia respiratória; a ATP sintetase, que participa da 
síntese de ATP; o succinato desidrogenase, que catalisa 
uma das reações do ciclo de Krebs, entre outras.
Figura 35 – Mitocôndria [Fonte: adaptado de http://professores.
unisanta.br/]
A mitocôndria contém também ácidos nucléicos e várias 
enzimas, que participam do metabolismo de carboidratos, 
de ácidos graxos e de compostos aminados. O DNA presen-
te na mitocôndria é circular, semelhante ao das bactérias. 
Apesar de poucas proteínas serem codificadas pelo DNA 
mitocondrial, a mitocôndria contém todo o mecanismo para 
replicação e transcrição do DNA e tradução de proteínas. 
A quantidade de mitocôndrias varia de acordo com a 
origem celular, estando diretamente relacionada à demanda 
energética da célula. As mitocôndrias são consideradas 
usinas geradoras de ATP, que capturam energia deposi-
tada nas ligações covalentes das moléculas de alimento e 
transferem-na ao ADP. Após a formação do ATP, este sai da 
mitocôndria e se difunde pela célula, de modo que a energia 
pode ser utilizada por distintas atividades celulares. 
Cloroplastos
Os cloroplastos são encontrados desde algas verdes e 
azuis até vegetais superiores. Contudo, o número de clo-
roplastos por células varia de espécie e do tecido vegetal 
considerado.
Os cloroplastos ou plastídios são organelas delimita-
das por dupla membrana. Há o espaço intermembrana, 
existente entre as duas membranas da organela (figura 
36). A membrana