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Foued S. Espindola PARTE III UFO1-Bioquímica Enzima – sítio ativo • Cadeias laterais dos aminoácidos interagem com metal, • Vários tipos de aminoácido polares e não- polares, interacções iônicas Enzimas - cofatores • Ions metálicos presente em quantidades traços Enzimas - cofatores • Coenzimas – orgânicos não proteicos – pode ser uma vitamina. 12 Enzimas • O que são enzimas? • Substâncias que aceleram as reações químicas são chamados catalisadores. Catalisadores orgânicos são chamados enzimas. • As enzimas são específicos para uma reação particular ou grupo de reações relacionadas. • Muitas reações não pode ocorrer sem a presença da enzima correta. • Elas são muitas vezes chamado, adicionando "ase" ao nome do substrato. Exemplo: Desidrogenases são enzimas que removem o hidrogênio. • As enzimas são geralmente proteínas. Enzimas possuem estrutura terciária e quaternária, por vezes. Ligações de hidrogênio, pontes dissulfeto, interações hidrofóbicas e interações iónicas segurar as enzimas na sua conformação 1. Cinética de saturação - 2. Cistalografia de Raio-X demonstra [ES] Evidencias “sítio ativo” e complexo [ES] Resíduos do sítio ativo Sítio ativo da carboipeptidase OH Enzimas • A molécula de substrato normalmente não se encaixa exatamente no sítio ativo. Isto induz uma alteração na conformação de enzimas (forma) para fazer um ajuste mais próximo. • Em reações que envolvem a quebra das ligações, o ajuste exato do substrato reduz a quantidade de energia necessária para quebrá-las. • A enzima não forma uma ligação química com o substrato. Depois da reação, os produtos são liberados e a enzima retorna à sua forma normal. • Porque a enzima não formam ligações químicas com o substrato, permanece inalterada. Como resultado, a molécula de enzima pode ser reutilizado. Apenas uma pequena quantidade de enzima é necessária porque elas podem ser usadas repetidamente Sítio ativo são complementares ao substrato pp. 200 A conformação do sítio ativo é induzida Modelo induzido - carboxipeptidase arg 145 tyr 248 glu 270 Modelo induzido - carboxipeptidase Enzimas • Se uma enzima está ausente o resultado é que um substrato específico não é produzido. A falta de um substrato pode terminar com uma via metabólica e, em alguns casos, produzir doenças • Existem entre 2000-3000 enzimas em uma célula. Células diferentes podem ter diferentes enzimas. É por isso que as células desempenham funções diferentes. Enzimas - Características • Diminuir a energia de ativação • Formar complexo reversível com substrato. • Não ser consumido na reação, por conseguinte, elas atuam em pequenas quantidades • Muito específico - (hipótese de ajuste induzido ) reagem com apenas um único substrato. • Muitos precisam cofatores, tais como vitamins determinados, para ser ativado. • 2000 + enzimas por célula, as células diferentes têm diferentes enzimas. • As enzimas são produzidas por genes. • Distúrbios Geneticos são o resultado de enzimas defeituosas. • Funcionam melhor em condições de pH ótimo, temperatura, etc • São controlados por mecanismos de feedback. . • Pode ser "enganado" por inibidores - úteis na quimioterapia. Enzimas - nomeclatura • Muitas enzimas, mas nem todos terminam com sufixo ase. (exceções: pepsina, tripsina) • Eles são nomeados para o substrato que agir e / ou a ação que realizam. • Exemplos: • Citocromo-oxidase - citocromos oxidases • Desidrogenase de ácido succínico - a remoção de átomos de hidrogênio a partir de ácido succínico CLASSIFICAÇÃO Enzyme Commission (EC) Nomenclature, 1992, Academic Press, San Diego, 6th Edition CATH Database Orengo, C. A., et al. Structure, 1997, 5, 1093 CLASSIFICAÇÃO pp. 193 CLASSIFICAÇÃO pp. 190 Enzimas -metabolismo • Reações metabólicas estão ligados, e cada reação requer enzimas. • Enzimas_ reunir moléculas particulares, levando-os a reagir em conjunto. • Enzimas_ diminuir a energia de ativação que é necessário para fazer com que as moléculas de aderir. Enzimas - ação • Sítio ativo da enzima se junta com substrato. • Enzima sofre leve alteração na forma. • Reação ocorre. • Os produtos são liberados. • Enzima retorna à forma original. Mecanismos de Ação Enzimática N C his arg glu arg asn arg his tyr glu 1 69 71 72 127 144 145 196 248 270 307 Porque as enzimas tem estruturas complexas? Sítio ativo: resíduos catalítico são formados de várias partes da molécula (carboxipeptidase) A Desnaturação de uma Proteína Anula a sua Atividade Componentes de uma Holoenzima
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