Metabolismo de Proteínas

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02/05/2016 
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Metabolismo de Proteínas 
2º Período – Educação Física 
Funções das Proteínas no Corpo 
Humano 
Durante a digestão, as proteínas são 
hidrolisadas para formar aminoácidos; 
Absorção  corrente sanguínea  
intestino delgado. 
 
Reservatório que serve como um fundo 
metabólico de AA em nosso corpo. 
Transformam-se em tecidos proteicos para 
construir novos tecidos. 
Transformam-se em tecidos proteicos para 
repor velhos tecidos. 
Ajudam na formação da hemoglobina. 
Ajudam na formação de certos hormônios. 
Ajudam na formação de enzimas. 
Funções das Proteínas no Corpo 
Humano 
São usados para sintetizar outros AA 
necessários para nosso corpo. 
Servem como fonte de energia quando são 
catabolizados. 
São usados para formar ácidos nucléicos. 
 
Funções das Proteínas no Corpo 
Humano 
Degradação de proteínas 
As proteínas devem ser sintetizadas em resposta às 
necessidades da célula, transportadas e degradadas 
quando a necessidade cessar; 
A síntese das proteínas é o mais complexo dos 
mecanismos biossintetizantes; 
Pode ser responsável pelo gasto de até 90% da energia 
química usada por 1 célula para todas as reações 
biossintetizantes; 
Apesar da complexidade, as proteínas são sintetizadas em 
velocidades extrema/e altas. 
Ex: cadeia polipeptídica com 100 resíduos de aa – 5 
segundos 
 
O corpo pode armazenar carboidrato (fígado, 
glicogênio) e gorduras (tecido adiposo). 
 
O corpo não pode armazenar proteínas. 
 
Os AA’s são usados para síntese dos velhos 
tecidos e várias substâncias ao corpo 
(hormônios e enzimas), ou são convertidos 
em gorduras ou oxidados. 
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Taxa de reposição proteica: é o tempo 
necessário para degradar uma proteína e 
ressintetizá-la. 
 
Taxa de reposição varia com o tipo de 
proteína envolvida. 
 
Hormônios simples e enzimas: alguns 
minutos. 
 Proteínas estruturais (colágeno): cerca de 
3 anos. 
As proteínas individuais são degradadas com 
diferentes velocidades. 
Meia-vida t1/2 (representa o tempo 
necessário para que sua concentração seja 
reduzida para 50% de seu valor original). 
 Enzimas com tempos de meia-vida curtos 
incluem substâncias reguladoras (triptofano 
oxigenase e tirosina transaminase). t1/2 = 2 
horas. 
 Enzimas como aldolase e citocromos tem t1/2 
maior que 100 horas. 
Nosso corpo não pode armazenar proteínas 
(proteínas contém N). A quantidade de N 
ingerida a cada refeição deve ser usualmente 
igual à quantidade de N excretada por dia 
(troca de AA por outro). 
 
Crianças apresentam um balanço de N 
positivo (ingerem mais do que excretam). 
 
 
Metabolismo dos Aminoácidos 
Além de serem constituintes das proteínas os aminoácidos 
são percursores dos outros compostos nitrogenados, 
fornecendo quer o seu nitrogênio, quer os seus carbonos. 
 
TRANSAMINAÇÃO reação fundamental do metabolismo 
dos aminoácidos que consiste na transferência reversível do 
grupo amina de um aminoácidos para um alfa cetoácido 
sem liberação de NH3 
 
Transaminases estão universalmente distribuídas 
encontrando-se nas bactérias, plantas e animais. 
Glutamato-transaminase  ácido glutâmico  principal doador 
de grupos amina e participa em 2 reações importantes que 
originam: 
 - ácido aspártico 
 - alanina (em junção com ácido pirúvico) 
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Descarboxilação 
A mesma coenzima ou seja a fosfato de piridoxal (PLP) participa em 
diversas reações importantes dos aminoácidos  Transaminação; 
Descarboxilação e modificação da cadeia lateral 
Não sendo sintetizado nos organismos vegetais  Vit B6 
Catalizada por descarboxilases presentes nos 
microorganismos e nos tecidos animais (plantas não 
precisam por serem capazes de sintetizar todos os seus 
aminoácidos)  forma-se um composto intermédiario (base 
de Schiff) entre a coenzima e o substrato aminoácido 
 
 
Desaminação 
Pode ocorrer por um processo geral – desaminação oxidante – 
ou por processos particulares e específicos de determinados 
aminoácidos 
Serina, treonina e cisteína (desaminadas diretamente)  podem ser 
convertidos diretamente em amoníaco. 
Por desaminação forma-se 
o ácido pirúvico 
Outro produto final da desaminação 
para além do amoníaco é o ácido alfa- 
Cetobutírico  aminocatenona 
 ácido pirúvico 
Desaminação 
direta da serina e 
cisteína 
Desaminação reversível do ácido aspártico 
Processo particular de desaminação porque para além da 
conversão de ácido aspártico em ácido fumárico permite a fixação 
de NH3 num composto orgânico. 
Ponto de entrada no ciclo de Krebs de metade dos 
átomos de carbono da tirosina e da fenilalanina. 
Catabolismo – Destino do grupo amina 
Os aminoácidos que os organismos não utilizam na biossíntese das 
proteínas ou de outras biomoléculas  combustível metabólico 
 
Uma grande parte desses grupos amina é convertida, nos vertebrados, 
em ureia. 
 
Em todos os organismos o esqueleto carbonado resultante da desaminação 
é transformado em acetil-coA, acetoacetil-coA, ácido pirúvico, ou em 
intermediários do Ciclo de Krebs 
 
O amoníaco resultante da degradação dos aminoácidos e que não é 
utilizado na biossíntese de compostos nitrogenados vai ser excretado na 
 forma de NH4 (em muitos animais aquáticos), na forma de ácido úrico 
(aves e répteis terrestres) e na forma de ureia (maior parte dos mamíferos 
 terrestres) 
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A ornitina é o transportador dos átomos de N e de C no ciclo 
A arginina é o percursor imediato da ureia, sendo hidrolisada pela 
arginase 
Síntese da arginina a partir da ornitina 
1ª etapa – formação da citrulina 
2ª etapa – Condensação da citrulina com o ácido aspártico 
3ª etapa – ácido arginosuccínico converte-se em arginina e ácido 
fumárico 
O ácido oxalacético(oxaloacetato) pode seguir 3 vias: 
- ser transaminado a ácido aspártico; 
- ser convertido em glicose pela via da neoglucogenese; 
- condensar-se com o acetil-coA e formar ácido cítrico. 
 
Todas estas reações têm lugar na matriz mitocondrial