exercícios Enzimas

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Problema 4 – Enzimas
Amabily Janoca de Oliveira
1.Quais são as vantagens das enzimas em relação aos catalisadores não-biológicos?
R: Apresentam alto grau de especificidade, são produtos naturais biológicos, reações baratas e seguras, são altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações, são econômicas, reduzindo a energia de ativação, não são toxicas, condições favoráveis de Ph, temperatura polaridade do solvente e iônica.
2.Cite a importância das enzimas regulatórias nos sistemas enzimáticos?
R: São enzimas que limitam a velocidade das rotas metabólicas. Uma enzima regula a atividade de toda a rota; costuma ser um dos primeiros que intervêm na rota e catalisa a reação mais lenta, isto é, a limitante da velocidade. Sua atividade ajusta-se às necessidades da célula.
3.Como se classificam as enzimas?
R: Hidrolases – São aquelas enzimas que se associam a moléculas de água para promoverem a quebra das ligações covalentes, como a Peptidases por exemplo;
Ligases – São responsáveis por formar novas moléculas através da união de duas já pré-existentes, como a Sintetases;
Oxidoredutases – São responsáveis por efetuar a transferência de elétrons, o que podemos definir como oxi-redução. Exemplo: Desidrogenases;
Transferases – São aquelas enzimas que tem como finalidade realizar a translocação de grupos funcionais como grupamento amina, carbonila, carboxila, fosfato, de uma molécula para outra. Podemos citar como exemplo a Quinase.
Liases – Atuam na remoção de molécula de água, gás carbônico e amônia, a partir da ruptura de ligações covalentes. A Descarboxilase pode ser dada como um exemplo de liases;
Isomerases – Responsáveis por mediar a conversão de substâncias isoméricas, sejam eles geométricos ou ópticos, como a Epimerases, por exemplo.
 4. Por que as estruturas primária, secundária, terciária e quaternária das enzimas são essenciais para o exercício das atividades catalíticas? 
R: Por que possuem um lugar especifico dentro da molécula denominado de centro ou sitio catalítico que é formado por uma agrupação espacial e especifica de aminoácidos constituindo uma parte muito pequena de enzima, e esta determinada pela sua estrutura terciaria ou quaternária.
5. O que é energia de ativação de uma reação? De que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da reação?
R: É a energia mínima que os reagentes precisam para que inicie a reação química. Esta energia mínima é necessária para a formação do complexo ativado. Quanto maior a energia de ativação mais lenta é a reação porque aumenta a dificuldade para que o processo ocorra. 
Os catalizadores diminuem a energia livre de ativação sem alterar a termodinâmica da reação.
6.De que forma as enzimas estão sujeitas a inibição ?
R: Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:
Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.
Os inibidores não-competitivos não tem semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.
8.De que maneira o pH e a concentração do substrato afetam a atividade enzimática ?
R: Concentração do substrato: Para uma concentração constante de enzima, a medida que se aumenta a concentração do substrato aumenta a velocidade da reação, até que os sítios ativos de todas as enzimas estejam saturados com o substrato. Quando essa condição é atingida, à medida que mais substrato é adicionado, ocorrem aumentos insignificantes da velocidade da reação.
PH: altera o estado de ionização dos radicais dos aminoácidos presentes nas
proteínas, desfazendo interações entre os radicais necessárias a manutenção da estrutura biológica nativa ou funcional. Essa alteração diminui a atividade enzimática e dependendo do grau de modificação da estrutura ocorre inativação enzimática. Toda enzima possui um pH ótimo de atividade .
9. O que são cofatores enzimáticos?
R: Cofatores são moléculas orgânicas ou inorgânicas necessárias pra função de uma enzima. Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa.