Aminoacidos e Peptideos

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Curso Médio: Farmácia Disciplina: Bioquímica 
Docentes: Elídio Nhacutone (829415999/845897467) & Domingos Cuna (848948579/827209033) 
Aminoácidos e Péptidos 
Os aminoácidos são as unidades estruturais fundamentais de proteínas e peptídeos. Os aminoácidos são moléculas 
orgânicas formadas por um grupo amino (NH2), uma carboxila (COOH), um átomo de hidrogênio (H) e um radical 
ou cadeia lateral (R), ligados ao átomo de carbono 2. 
O carbono 2 dos aminoácidos é denominado carbono α. Os aminoácidos diferem entre si apenas na natureza do grupo 
químico das suas cadeias laterais ligados ao carbono α. 
Os aminoácidos em pH 7,0 (meio neutro) são encontrados na forma ionizada, isto é, o grupo carboxila com carga 
negativa (COO-) e o grupo amino com carga positiva (+NH3). Essa forma ionizada do aminoácido é denominada ião 
dipolar, íon híbrido ou zwitterion (termo alemão que significa ião híbrido) 
 
Estrutura geral dos aminoácidos 
 
. 
Essa estrutura é comum a todos os aminoácidos das proteínas, exceto a prolina, um aminoácido cíclico. O grupo R, 
ou cadeia lateral ligada ao carbono a é diferente em cada um dos aminoácidos 
A principal fonte de aminoácidos naturais é a partir da hidrólise de proteínas, essas proteínas são formadas basicamente 
por apenas 20 aminoácidos. Os 20 aminoácidos diferentes que são comumente encontrados em proteínas e são 
denominados aminoácidos primários ou padrões. Esses aminoácidos são produzidos a partir de uma informação 
genética contida na molécula do DNA. 
Os carbonos adicionais da cadeia lateral dos aminoácidos são designados pelas letras gregas β, γ, δ, ε, etc., e são assim 
nomeados a partir do carbono α. 
Numeração dos carbonos dos aminoácidos que utilizam tantos numerais quanto letras gregas. O carbono α de todos 
os aminoácidos é o carbono 2. 
 
 
Classificações dos aminoácidos 
De acordo com o número de grupos NH2 e COOH 
a) Monoamino-monocarboxílico: 
 
 
b) Monoamino-dicarboxílico: 
 
 
c) Diamino-monocarboxílico: 
 
De acordo com a cadeia carbônica (R) 
a) Aminoácidos alifáticos apolares ou hidrofóbicos: 
 
 
 
 
 
 
b) Aminoácidos aromáticos: 
 
 
 
 
 
c) Aminoácidos polares – não carregados: 
 
 
 
d) Aminoácidos carregados positivamente 
 
 
 
 
 
e) Aminoácidos carregados negativamente 
 
 
 
 
De acordo com a síntese pelo organismo 
Os organismos vivos sintetizam aminoácidos. No entanto, certos animais (dentre eles, os seres humanos), não podem 
sintetizar certos aminoácidos, denominados, então, aminoácidos essenciais ou indispensáveis, estes devem ser, 
obrigatoriamente, ingeridos por meio dos alimentos, caso contrário, o organismo definha e morre. Para os seres 
humanos existem oito aminoácidos essenciais: valina, leucina, isoleucina, lisina, treonina, metionina, fenilalanina, 
triptofano. Os demais aminoácidos de que necessitamos são sintetizados pelo nosso próprio organismo — daí o nome 
aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis. 
 
NOMENCLATURA E REPRESENTAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
Os aminoácidos foram denominados com nomes comuns de acordo com três critérios: 
1. A fonte a partir da qual eles foram pela primeira vez obtidos na forma pura, como a tirosina, (termo que vem 
de tyros, do grego, que significa queijo) nomeada assim por ter sido obtida do queijo. A asparagina, assim 
denominada por que foi obtida do aspargo; 
2. Uma característica química do aminoácido, como por exemplo a fenilalanina, assim nomeada por apresentar 
um grupo fenil ligado ao aminoácido alanina; 
3. Uma propriedade do aminoácido, como, por exemplo, a glicina, que recebe esse nome por ter o sabor doce, 
lembrando os glicídios (açúcares). 
A maioria dos aminoácidos tem seus nomes terminados com o sufixo “ina”, como: prolina, glicina, alanina 
asparagina, etc. Outros têm nomes terminados em “ano”, como o triptofano e em “ico”, como o ácido aspártico e o 
ácido glutâmico. O ácido aspártico e o ácido glutâmico, em suas formas ionizadas, apresentam carga líquida negativa, 
sendo nomeados aspartato e glutamato, respectivamente, uma vez que a terminação “ato” é usada para designar os 
ácidos carregados negativamente. 
Para descrever de forma prática a sequência de aminoácidos nas proteínas, os aminoácidos são identificados por 
abreviaturas. 
A tabela abaixo traz os 20 aminoácidos padrões, acompanhados das abreviaturas de uma e de três letras. 
Aminoácido Abrev. 3 Letras Abrev. 1 Letra 
Alanina Ala A 
Arginina Arg R 
Asparagina Asn N 
Ácido aspártico Asp D 
Ácido glutâmico Glu E 
Cisteina Cvs C 
Glutamina Gln Q 
Histidina His H 
Isoleucina Ile I 
Leucina Leu L 
Lisina Lys K 
Metionina Met M 
Fenilalanina Phe F 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Tirosina Tyr Y 
Treonina Thr T 
Triptofano Trp W 
Valina Val V 
Glicina Glv G 
 
AMINOÁCIDOS DERIVADOS OU ESPECIAIS 
Os aminoácidos derivados ou especiais são formados a partir de um dos 20 aminoácidos padrões ou primários. Esses 
aminoácidos resultam de modificações químicas sofridas por um dos aminoácidos primários após a sua produção na 
célula. Exemplo: A cistina é um aminoácido derivado formada a partir da oxidação de duas moléculas de cisteína. A 
oxidação das moléculas orgânicas tanto pode ocorrer com a perda de átomos de hidrogênio como com o aumento de 
átomo de oxigênio ligado ao carbono. A oxidação da cisteína ocorre com a perda de átomo de hidrogênio do grupo 
tiol (SH) da cadeia lateral. 
 
 
PEPTÍDEOS 
Os peptídeos são cadeias pequenas de aminoácidos formadas a partir da reação dos aminoácidos. Nessa reação, o 
grupo carboxila de um aminoácido reage com o grupo amino de um outro aminoácido, produzindo uma ligação 
covalente denominada ligação peptídica (Tal ligação é formada pela remoção de elementos de água (desidratação) 
do grupo α-carboxila de um aminoácido e do grupo α-amino do outro. Uma unidade de aminoácido na cadeia 
polipeptídica é denominada resíduo devido à perda de uma hidroxila pelo grupo carboxila de um aminoácido e a 
eliminação de um átomo de hidrogênio pelo grupo amino. 
 
Formação de uma ligação peptídica por condensação. 
O grupo a-amino de um aminoácido (com grupo R2) atua como 
nucleófilo para deslocar o grupo hidroxila de outro aminoácido (com 
grupo R1), formando uma ligação peptídica (sombreada). Os grupos 
amino são bons nucleófilos, mas o grupo hidroxila é um grupo de saída 
fraco e não prontamente deslocado. 
 
 
Três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações peptídicas para formar um tripeptídeo; do mesmo modo, quatro 
aminoácidos podem ser unidos para formar um tetrapeptídeo, cinco para formar um pentapeptídeo, e assim por diante. 
Quando alguns aminoácidos se ligam desse modo, a estrutura é chamada de oligopeptídeo. Quando muitos 
aminoácidos se ligam, o produto é chamado de polipeptídeo. As proteínas podem ter milhares de resíduos de 
aminoácidos. Embora os termos “proteína” e “polipeptídeo” sejam algumas vezes intercambiáveis, as moléculas 
chamadas de polipeptídeos têm massas moleculares abaixo de 10.000, e as chamadas de proteínas têm massas 
moleculares mais elevadas. 
 
Exemplo de um pentapeptedeo. 
O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser-Gly-
Tyr-Ala–Leu, ou SGYAL. Os peptídeos são nomeados a 
partir do resíduo aminoterminal, que por convenção é 
colocado à esquerda. As ligações peptídicas são sombreadas; 
 
 
 
 
Exercícios: 
1. Diferencie os aminoácidos padrões ou primários dos aminoácidos derivados ou especiais. 
2. O que significa a sequência descrita? Tyr·Gly·Gly·Phe·Leu 
3. Como são classificados os aminoácidos de acordo com a polaridade de seu grupoR 
4. O que são aminoácidos essenciais? 
5. Como são formados os peptídeos