Aula 3 Aminoácidos e peptídeos

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Propriedades
 Organolépticas: Incolores. A maioria de
sabor adocicado.
 Físicas: Sólidos com solubilidade variável
em água. Apresentam atividade óptica por
apresentarem carbono assimétrico.
 Químicas: apresentam um caráter
anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos
como com bases formando sais orgânicos.
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 Participar da síntese protéica (estrutural);
 Fornecimento energético;
 Precursores para a síntese de neurotransmissores e
outras moléculas como:
 Serotonina -Triptofano
 GABA -Glutamato
 Epinefrina(adrenalina) - tirosina 
 Óxido nítrico, NO –Arginina
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Aminoácidos proteicos são L- α - aminoácidos
Existem 2 isômeros ópticos do Cα: formas L e D
• São enantiômeros (imagens especulares) um do outro;
• Não são interconversíveis sem quebra de laços covalentes;
• O Carbono α é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes;
• Essa propriedade define o Cα como um centro quiral e confere propriedades
ópticas às moléculas.
COO
C — H
R
H3N —
+
α
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A Citocromo C oxidase é uma
proteína integral da membrana 
interna de mitocôndrias.
A Lipase gástrica é uma
proteína solúvel em meio
aquoso.
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Citocromo C oxidase.
Corte transversal da membrana interna da mitocôndria.
Aminoácidos
apolares
Aminoácidos
polares
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A Ligação Peptídica é mais 
curta do que uma ligação 
simples, além de ser rígida 
e planar.
Configuração trans
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Serilgliciltirosilalanilleucina
N-terminal
C-terminal
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Oxitocina
Promove as contrações 
uterinas durante o parto e a 
ejeção do leite durante a 
amamentação
ADH
Regulação do balando 
hidroeletrolítico corporal
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• INSULINA (51 aa) • ASPARTAME
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 Doenças determinadas
geneticamente;
 Causadas por um defeito enzimático
específico que leva ao bloqueio de uma
determinada rota metabólica;
 Diagnosticados por exames
laboratoriais