Bioquímica - proteínas e aminoácidos, enzimas e lipídeos

Prévia do material em texto

Proteínas e aminoácidos 
→ aminoácidos: são o alfabeto da estrutura proteica. 
• A sequência de aminoácidos de uma proteína determina a sua função. 
• Alguns resíduos de aminoácidos em uma proteínas podem ser modificados transitoriamente 
para alterar a função da proteína. 
• Algumas variações na sequência podem ocorrer em uma proteína particular, com pouco ou 
nenhum efeito em sua função. 
• Para gerar uma nova proteína os aminoácidos se ligam de modo covalente em uma 
sequência linear característica. 
• Existem 20 aminoácidos padrões: _essenciais -> o organismo não sintetiza 
 _não essenciais -> o organismo sintetiza 
 
• Radical apolar: não faz ponte de hidrogênio (hidrofóbico) 
− Aromático -> são relativamente apolares. 
− Alifático 
• Radical polar: fazem ponte de hidrogênio (hidrofílico); ligações de dissulfeto desempenham 
m papel especial nas estruturas de muitas proteínas pela formação de ligações covalentes 
entre partes de uma molécula polipeptídica ou entre duas cadeias polipeptídicas diferentes. 
− não-carregado 
− carregado negativamente (ácidos) 
− carregado positivamente (bases) 
− substâncias com essa natureza dupla (ácido-base) são anfotéricas e são chamadas de 
anfólitos. 
• Ligação peptídica: formada pelo grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amina 
de outro aminoácido. 
− é feita na síntese proteica. Na destruição proteica é só quebrar a ligação peptídica colocando 
água. 
− proteínas simples produzem por hidrólise apenas aminoácidos, proteínas conjugadas 
contêm além deles, alguns outros componentes (metal, grupo prostético, etc). 
− oligopeptídeos: menos de 80 aminoácidos 
− polipeptídeos: mais ou menos 80 aminoácidos 
− Proteínas: mais de 80 aminoácidos 
→ Proteínas: _estão presentes em TODAS as células do organismo; corresponde a 50% do peso 
seco da célula. 
 _ 100 a 300 aminoácidos (cadeias polipeptídicas) 
 _ simples: a hidŕolise ocorre com aminoácidos livres 
 _ conjugados: a hidrólise ocorre com aminoácidos + grupamento prostético 
• As proteínas são os instrumentos moleculares pelos quais a informação genética é expressa. 
• proteínas transportadoras: presentes no plasma sanguíneo e membrana plasmática, servem 
para transporte. Ex: lipoproteínas e Hb das hemáceas. 
• proteínas de armazenamento ou nutrição: armazenam aminoácidos para organismos em 
desenvolvimento; ricos em aminoácidos essenciais. Ex: semente de plantas. 
• proteínas contráteis: contração ou movimentação celular. Ex: actina e miosina nos 
músculos. 
• proteínas estruturais: filamentos de suporte; proteção e resistência às estruturas biológicas. 
Ex: colágeno, elastina, queratina e fibroína. 
• proteínas de defesa: protegem o organismo contra ataques de microrganismos. Ex: 
antígenos e anticorpos. 
• proteínas reguladoras: regulação das atividades celulares e fisiológicas. Ex: hormônios, 
insulina. 
 purificação das proteínas: ocorre por tamanho, afinidade de ligação, solubilidade e carga 
elétrica. 
 separação de proteínas: cromatografia(1), eletroforese(2), interação antígeno-anticorpo(3), 
centrifugação diferencial(4) 
1. Serve para quantificar e identificar; 
1.1. por exclusão de tamanho -> separa as proteínas por tamanho pelos poros dos polímeros 
1.2. troca iônica -> separa aminoácidos e proteínas com cargas elétricas diferentes (muda-se 
o PH ou a concentração salina) 
1.3. afinidade -> separa por especificidade de ligação 
2. Migração das proteínas em um campo elétrico. 
3. formação de um complexo antígeno-anticorpo resulta na precipitação. 
4. As células são rompidas e a proteína é obtida em uma solução. 
• determinação da sequência de aminoácidos das proteínas: hidrólise da cadeia 
polipeptídica, identificação dos resíduos de aminoácidos terminais, degradação de Edman. 
− degradação de Edman -> marca e remove apenas o resíduo aminoterminal de um peptídeo, 
deixando as outras ligações intactas. 
• Principais conformações das proteínas: 
1. α-hélice: é o arranjo mais simples que a proteína pode assumir; a estrutura é estabilizada 
por pontes de hidrogênio entre os átomos de H ligados ao N e os de O da carboxila. 
2. β-conformação: conformação mais estendida da cadeia polipeptídica; as pontes de 
hidrogênio podem ser tanto intra como intercelulares. 
3. conformação enovelada: apresentam muitos pontos de dobramento; forma esférica ou 
globular. 
• Estrutura tridimensional das proteínas: a estrutura da proteína é estabilizada em grande 
parte por múltiplas interações fracas. 
• Primária -> ordem dos aminoácidos 
• Secundária -> arranjo dos átomos do esqueleto da cadeia polipeptídica no espaço. 
• Terciária -> arranjo tridimensional/enovelado da cadeia 
• Quaternária -> proteínas com mais de uma cadeia polipeptídica (iguais ou diferentes); 
interação por ligação de hidrogênio e interações hidrofóbicas. 
• Proteínas fibrosas: funções estruturais importantes; insolúveis em água; pouco sensíveis às 
variações do meio. 
1. α-queratina -> cisteína (dá resistência mecânica), rica em aminoácidos apolares, estrutura 
helicoidal; Estrutura mantida por P.H. (intracadeia) e P.S-S (intercadeia). 
2. β-queratina -> resistentes mecanicamente, porém não tem cisteína (um pouco mais 
flexível); estrutura de folha pragueada. 
3. Colágeno -> é a mais abundante e principal proteína fibrosa; formadora do tecido 
conjuntivo; matriz orgânica dos ossos; estrutura helicoidal; presente nas córneas, rica em 
prolina e hidroxiprolina. 
• Proteínas globulares: cadeias enoveladas; solúveis em água (aminoácidos polares); sensíveis 
às variações do meio. 
• Desnaturação das proteínas: quando muda-se a estrutura da proteína, fazendo-a perder a 
função. 
• Agentes desnaturantes: aumento de temperatura, PH, solventes orgânicos miscíveis em 
água, ureia e detergentes. 
• Renaturação: ocorre quando as condições desnaturantes são removidas. 
 
Enzimas 
• Podem ser usadas na área estética, médica, diagnósticos, etc. 
• Classificação: 
− Oxidorredutases -> realizam transferência de elétrons 
− Transferases -> fazem a transferência dos grupos funcionais 
− Ligases -> criam novas moléculas pela junção das que já existem 
− Liases -> quebram ligações covalentes e removem as moléculas de amônia, água e gás 
carbônico 
− Hidrolases -> juntam-se às moléculas de água e agilizam a quebra de ligações covalentes 
− Isomerases -> modificadoras de moléculas, sem a necessidade de haver outra. são 
mediadoras para converter substâncias isoméricas. 
• A maioria das enzimas são proteína, menos um pequeno grupo de moléculas de RNA 
catalíticas. 
• Se uma enzima é desnaturada ou dissociada -> a atividade catalítica é perdida. 
• Se uma enzima é degradada até os aminoácidos que a compõe, a atividade catalítica é 
sempre destruída. 
• Função: catalisar reações do organismo. Praticamente todas as reações bioquímicas são 
catalisadas por enzimas. 
• Coenzimas: carregadores transitórios de grupos funcionais específicos. Parte não proteica da 
enzima. 
• Apoenzima: parte proteica da enzima. 
• Holoenzima: apoenzima + coenzima = enzima completa. 
• Zimogênio: é uma pré enzima, que é ativada com um substrato. 
• Isoenzima: ocorre uma pequena alteração na sequência de aminoácidos, mas não modifica a 
ação da enzima. Duas enzimas podem agir em um substrato. 
• Podem ser modificadas covalentemente por fosforilação, glicosilação, etc. 
• Sítio ativo: “bolsão" da enzima onde ocorre a catálise enzimática. 
• Substrato: molécula que liga no sítio ativo e sobre a qual a enzima age. 
• O aumento da velocidade da reação pode ser explicado pelo rearranjo de ligações 
covalentes durante a reação catalisada pela enzima 
• A fonte de energia da reação é pelas interações não covalentes entre enzima e substrato. 
• Teoria do encaixe induzido: o substrato é capaz de induzir uma mudança na conformaçãoda enzima. Isso prova que a interação substrato-enzima não é um processo simples. 
• Teoria das colisões na cinética das enzimas: o substrato tem que colidir com a enzima 
gerando assim uma energia de ativação. 
• A temperatura altera a atividade enzimática quando a temperatura do organismo aumenta 
fazendo que ocorra mais rápido a catálise, porém isso ocorre até um limite que mesmo a 
temperatura corporal aumentando a catálise continuará na mesma velocidade. 
• No PH temos que existe um valor bom para que ocorra a atividade enzimática e que após 
esse valor ocorre um rápido decréscimo. 
• Quanto maior a concentração da enzima mais rápido irá ocorrer a reação. conforme os 
reagentes forem consumidos a atividade enzimática volta ao normal. 
• Na concentração do substrato a velocidade vai até um limite e quando o mesmo é alcançado 
substrato não terá mais influência na velocidade da reação. 
• Inibidor enzimático: Uma substância inibidora pode se ligar à enzima, impedindo sua 
atividade catalítica. 
 
Lipídeos 
• Insolúveis em água -> natureza apolar. 
• solúveis em solventes apolares (éter, clorofórmio, benzeno). 
• Reserva energética; função estrutural. 
• Isolante térmico, precursores hormonais, mensageiros intracelulares, cofatores enzimáticos, 
agentes emulsificantes, impermeabilizantes. 
• Excesso de lipídeos no corpo -> obesidade, problemas cardiovasculares, dislipidemias. 
• Deficiência de lipídeos o corpo -> dificuldade no ganho de peso, anemia, diarreia, lesões 
cutâneas, suscetibilidade a infecções, esterilidade. 
• lipídeos de armazenamento: armazenamento de energia; gorduras e óleos 
− são derivados de ácidos graxos -> ácidos carboxílicos com cadeia hidrocarbonadas de 4 a 36 
carbonos, podem ser saturadas ou insaturadas, ramificadas ou não. 
− solúveis em solventes apolares; compostos anfipáticos. 
− ômega 3 -> seres humanos não dispõe da capacidade de sintetizar o ômega 3, porém ele é 
necessário e deve ser consumido na dieta. Obtido a partir de saladas e óleos de peixes. 
− Quanto mais longa for a cadeia acila do ác. graxo e quanto menos ligações duplas ela tiver -> 
menor solubilidade em água. 
− ác. graxo saturado: gorduras animais, alto ponto de fusão (solidificam na circulação, 
importante para conservação e acabamento nas indústrias), prejudicial à saúde 
− ác. graxo insaturado: gorduras vegetais, baixo ponto de fusão, configuração cis/trans 
− Gordura trans -> aumentam o nível de triglicerídeos e de colesterol LDL e diminuem o 
colesterol HDL. Prejudicial à saúde 
− ác. graxo essencial: AG insaturados, o organismo não sintetiza (tem de ser consumido nas 
dietas). 
− ác. graxo não essencial: o organismo sintetiza. 
− triacilgliceróis (triglicerídeos): são os lipídeos mais simples construídos de ácidos graxos, são 
apolares, hidrofóbicos, armazenam energia, isolante térmico. 
− Quando os alimentos ricos em lipídeos são expostos por muito tempo ao oxigênio do ar -> 
estragam e ficam rançosos. 
− Glicerofosfolipídeos: importantes componentes das membranas biológicas. 
• Lipídeos estruturais em membranas: anfipáticos (uma parte é hidrofóbica e outra 
hidrofílica). 
− esfingolipídeos -> muitos são especialmente proeminentes na membrana plasmática dos 
neurônios (bainha de mielina). Alguns são sítios de reconhecimento celular. 
− Esfingosina + ác. graxo + X (álcool, açúcar, ácido). 
− glicolipídeos neutros -> X = açúcar; reconhecimento celular, determinação dos grupos 
sanguíneos. 
− gangliosídeos -> X = ác. Siálico; reconhecimento celular, membrana da matéria cinzenta do 
cérebro 
− esteróis -> derivado do hidrocarboneto ciclopentanoperidrofenantreno, composto chave é o 
colesterol. 
• agregação dos lipídeos: micelas -> centro com cadeia hidrofóbicas, redondas 
Bicamadas -> interações hidrofóbicas, cadeia lateral do ác. Graxo é protegida pela interação com 
a água. 
Lipossomos -> dobra de uma bicamada sobre si, estabilidade máxima. 
• Lipoproteínas: grupo prostético são os lipídeos, presentes na corrente sanguínea, 
transportam lipídeos pelos tecidos. 
• Quilomicron -> TG intestino-tecidos 
• VLDL -> TG fígado-tecidos 
• LDL -> colesterol fígado-tecidos, colesterol “ruim” 
• HDL -> colesterol tecidos-fígado (eliminação); colesterol "bom" 
• Hormônios esteróides: tem somente o núcleo esteróis. circulam pela corrente sanguínea 
(carregadores proteicos). 
− hormônios sexuais, hormônios produzidos pelo córtex suprarrenal, cortisol e aldosterona. 
− Anti-inflamatórios 
• Eicosanoides: hormônios parácrinos, substâncias que atuam somente em células próximas 
ao ponto de síntese dos hormônios -> não são transportadas. 
− função reprodutiva, inflamatória, febre, dores associadas à ferimentos ou doenças, 
formação de coágulos sanguíneos, regulação da pressão sanguínea, secreção do ác. Gástrico, 
etc. 
− Prostaglandinas -> detectada no líquido seminal da próstata, estímulo à contração do 
músculo liso (parto/menstruação), afeta o fluxo sanguíneo a órgãos específicos, ciclo sono-
vigília, indução da resposta inflamatórias (febre). 
− Leucotrienos -> contração da musculatura lisa que envolve as vias aéreas até o pulmão. 
produção excessiva de leucotrienos causa a crise de asma, encontrados nos leucócitos, 
facilita reações alérgicas. 
− Tromboxanos -> produzidos pelas plaquetas, atuam na formação de coágulos e redução do 
fluxo sanguíneo no local do coágulo, formação de trombos. 
• Vitaminas lipossolúveis: 
− Vitamina A (retinol) -> reação fotoquímica da visão, é encontrado no óleo de fígado dos 
peixes e vegetais beta carotenos. 
− A deficiência causa secura da pele, olhos e membranas mucosas, desenvolvimento e 
crescimento retardados, cegueira noturna e esterilidade. 
− Vitamina D (colecalciferol) -> não é biologicamente ativa, mas é convertida por enzimas no 
fígado e nos rins. 
− Precursor do hormônio que regula a absorção de cálcio no intestino. 
− Fontes: leite enriquecido, pele (reação UV), óleo de fígado de peixes. 
− A deficiência pode causar raquitismo. 
− Vitamina E (tocoferóis) -> antioxidantes biológicos, são encontrados nos ovos e nos óleos 
vegetais e muito abundantes nos germem de trigo. 
− Deficiência -> pele escamosa, fraqueza, esterilidade, deterioração dos alimentos. 
− Vitamina K (filoquinona) -> coagulação do sangue, formação da protombina. é encontrada 
em folhas verdes e bactérias intestinais. a deficiência causa retardamento da coagulação 
sanguínea. 
− Transportadoras de elétrons (ubiquinonas/pastoquinonas) -> transporte de elétrons nas 
cadeia respiratórias (mitocôndrias e cloroplastos). 
Fim