Cinética Enzimática

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Prof. Ronmilson Marques
CINÉTICA ENZIMÁTICA
AS EZIMAS SÃO FORMADAS POR QUAIS UNIDADES BÁSICAS?
PORQUE AS ENZIMAS SÃO CONSIDERADAS CATALISADORES BIOLÓGICOS? 
AS ENZIMAS SÃO AS ÚNICAS BIOMOLÉCULAS COM FUNÇÃO CATALÍTICA ?
QUAL A FUNÇÃO DAS ENZIMAS NO METABILISMO HUMANO?
POR QUAIS MOTIVOS PODEMOS AFIRMAR QUE AS ENZIMAS SÃO ALTAMENTE ESPECIFICAS?
 Solftwere -Chimera*
O QUE É UM COFATOR ENZIMÁTICO? E NA SUA AUSÊNCIA AS ENZIMAS SÃO ATIVAS?
O QUE É UM GRUPO PROSTÉTICO?
QUAL O MECANISMO QUE AS ENZIMAS UTILIZAM PARA AUMENTAR A VELOCIDADES DAS REAÇÕES BIOLÓGICAS?
QUAL A DIFERENÇA ENTRE HOLOENZIMA, APOENZIMA E COENZIMA?
O QUE SÃO INIBIDORES ENZIMÁTICOS? E COMO PODEMOS CLASSIFICÁ-LOS?
 Solftwere -Chimera*
“MODELO MATEMÁTICO CRIADO PARA EXPLICAR A MAIORIA DAS CARACTERISTICAS DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS.
E + S
K1
K-1
ES
K2
E + P
Etapa rápida
Etapa 
lenta
vo =
Vmax [S]
Km + [S]
“MODELO MATEMÁTICO CRIADO PARA EXPLICAR A MAIORIA DAS CARACTERISTICAS DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS.
E + S
ES
E + P
vo =
Vmax [S]
Km + [S]
V0 = VELOCIDADE
INICIAL
[S] = CONCENTRAÇÃO DE
SUBSTRATO
Km = CONSTANTE DE MICHAELIS
Vmax = VELOCIDADE MÁXIMA
5
CARACTERÍSTICAS DO Km
“O Km É CARACTERÍSTICO DE UMA ENZIMA E DE SUBSTRATO ESPECÍFICO.” 
INDICADOR DA AFINIDADE DA ENZIMA PELO DETERMINADO SUBSTRATO 
[S]
v0
Vmax
2
V0 = Vmax
Km
1
2
Km = [S]
QUANDO A VELOCIDADE DA REAÇÃ É METADE DA VMÁX
6
AFINIDADE ENZIMÁTICA
Km BAIXO – REVELA UMA ELEVADA AFINIDADE DA ENZIMA PELO SUBSTRATO
Km ALTO – REFLETE UMA BAIXA AFINIDADE DA ENZIMA PELO SUBSTRATO
AFINIDADE ENZIMÁTICA
AFINIDADE DA HEXOQUINASE POR DIFERENTES SUBSTRATOS 
ENZIMA
SUBSTRATO
Km (mM)
Catalase
H2O2
25
Hexoquinase
ATP
0,4
D-Glicose
0,05
D-Frutose
1,5
Quimotripsina
Gliciltirosinilglicina
108
N-benzoiltirosinamida
2,5
A CINÉTICA ENZIMÁTICA COM INIBIDORES ENZIMÁTICOS
INIBIÇÃO COMPETITIVA
O EFEITO DO INIBIDOR COMPETITIVO É REVERTIDO PELO  [S].
PARA ATINGIR A VELOCIDADE MÁXIMA (SATURAR A ENZIMA) DEVE ELEVAR A [S]. O VMÁX É O MESMO NA INIBIÇÃO COMPETITIVA.
O INIBIDOR COMPETITIVO AUMENTA O Km APARENTE. “MAIS SUSBTRATO É NECESSÁRIO PARA ATINGIR METADE DA VMÁX.”
A CINÉTICA ENZIMÁTICA COM INIBIDORES ENZIMÁTICOS
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
O EFEITO DO INIBIDOR NÃO-COMPETITIVO NÃO PODE SER REVERTIDO PELO  [S].
INIBIDOR INTERAGE COM A ENZIMA EM UM SITIO DIFERENTE DO SUBTRATO. CONSEGUI IMPEDIR QUE A REAÇÃO OCORRA.
O INIBIDOR NÃO COMPETITIVO DIMINUI A VMÁX DA REAÇÃO. COMO NÃO INTERAGE NO SITIO ATIVO DA ENZIMA, NÃO HÁ ALTERAÇAO DO Km.
VMAX
2
Km
É FATO QUE UMA ENZIMA É RECUPERADA AO FINAL O PROCESSO CATALÍTICO, PORTANTO ESTARÁ DISPONÍVEL PARA MAIS UM CICLO. ESSE PROCEDIMENTO OCORRE INFINITAMENTE OU EXISTE UM CONTROLE SOBRE A ATIVIDADE ENZIMÁTICA?
EFETORES ALOSTÉRICOS
MODIFICAÇÕES COVALENTES
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
ADIÇÃO E REMOÇÃO DE
GRUPOS FOSFATOS
AS ENZIMAS ALOSTÉRICAS SÃO REGULADAS POR MOLÉCULAS DENOMINADAS DE EFETORES - MODULADORES.
ENZIMAS ALOSTERICAS – GERALMENTE COMPOSTO POR SUBUNIDADES.
OS MODULADORES INTERAGEM COM AS ENZIMAS COM INTERAÇÕES NÃO COVALENTES ATUANDO EM SITIOS NÃO CATALÍTICOS.
EFETORES NEGATIVOS – ATUAM INIBINDO A ATIVIDADE ENZIMÁTICA. 
EFETORES POSITIVOS – ATUAM ELEVANDO A ATIVIDADE ENZIMÁTICA.