Matriz Extracelular

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Matriz Extracelular 
Nos tecidos conjuntivos – que incluem cartilagens, ossos e sangue – as células ficam bastante 
espaçadas entre si. Esse espaço entre as células é preenchido por substâncias secretadas per 
elas próprias: a matriz extracelular (MEC). A MEC além de auxiliar na ligação das células para 
formação dos tecidos, também serve como reservatório para muitos hormônios, controlando 
o crescimento e a diferenciação celular. Várias dessas moléculas são ligantes que podem, via 
receptores da superfície da célula, ativar vias de sinalização. 
O que é a matriz extracelular? 
Representa o conteúdo extracelular dos tecidos; os tecidos ricos em matriz – conjuntivo e 
cartilagem – possuem aspecto gelatinoso. É constituída por fibras proteicas e polissacarídeos, 
numa combinação que confere a esse tecido uma imensa resistência à compressão e à tensão. 
A matriz dita às células que a secretam informações essenciais para sua diferenciação e 
atividade. 
A matriz abrange duas categorias de estruturas extracelulares: (1) membranas basais e (2) 
tecido conjuntivo intersticial. 
Os fibroblastos produzem a matriz extracelular. 
Os principais componentes da matriz extracelular são macromoléculas pertencentes a 3 
categorias: (1) cadeia de polissacarídeos (glicosaminoglicanas), (2) proteínas fibrosas de 
função estrutural (colágeno e elastina) e (3) proteínas de função adesiva (fibronectina e 
laminina). 
Obs.: Sangue e osso também secretam matriz, pois são tecido conjuntivo. 
O que são glicosaminoglicanas? 
São longas cadeias formadas pela alternância de um aminoaçucar e outro monossacarídeo. 
São carregados negativamente, formando uma longa molécula, contendo de 70 a 200 
monossacarídeos. As cadeias de açúcar além de longas são rígidas e funciona como 
verdadeiras esponjas, pois atraem cátions (principalmente Na+) e consequentemente água que 
dá origem a um gel altamente hidratado que preenche maior parte da matriz e fornece 
suporte mecânico para os tecidos permitindo a difusão rápida de moléculas hidrossolúveis, 
bem como migração celular. Confere resistência e força de compressão. 
Obs.: As glicosaminoglicanas (GAGs) no tecido subcutâneo ajudam a reter água, tornando o 
bebê fofinho. Os idosos têm menos tecido conjuntivo intersticial que os jovens. 
As GAGs foram divididas em 4 grupos: 
1. Hialuronas, que não se ligam covalentemente a proteínas; 
2. Sulfato de condroitina e sulfato de dermatana; 
3. Sulfato de heparana; 
4. Sulfato de queratana. 
Todas as GAGs, com exceção da hialurona, estão ligadas covalentemente a um núcleo 
proteico, formando uma estrutura denominada proteoglicana. 
As hialuronas (ácido hialuronico ou hialuronato): 
Não formam proteoglicanas porque possuem algumas diferenças em ralação ás demais GAGs. 
 
A hialurona é especialmente importante durante o desenvolvimento embrionário, porque 
pode atuar como molde para uma outra estrutura. Logo após sua síntese, a hialurona 
expande-se (com água) e passa a ocupar um grande volume, que poderá ser mais tarde 
ocupado para formação de órgãos como coração, córnea etc. Além de atuar como um 
enchimento, ocupando espaços que serão futuramente preenchidos por células, a hialurona 
induz a migração celular – mecanismo conhecido como quimiotaxia. Posteriormente, a 
hialurona será degradada pela ação de uma enzima – a hialuronidase – secretada pelas 
próprias células atraídas por ela e as células se diferenciarão para formação de órgãos. 
As proteoglicanas: 
São formadas por proteínas e açucares. Contudo, elas se diferenciam pela quantidade e 
disposição das cadeias laterais de açucares. São formadas por cadeias longas não ramificadas 
de açucares bastantes heterogêneas. Suas funções são mediadas pelo núcleo proteico e pela 
cadeia de GAG. 
Tem função de enchimento, regulação da atividade de moléculas sinalizadoras 
(proteoglicanas podem se ligar a várias moléculas e controlar a atividade de proteínas 
secretadas), controle do tráfego de células e moléculas (os géis formados pelas proteoglicanas 
têm vários tamanhos de poros e cargas, atuando como peneiras moleculares capazes de filtrar 
moléculas e células de acordo com seu tamanho e carga; na membrana basal das células do 
glomérulo renal, a proteoglicana sulfatado de heparana, também chamada perlecan, filtra 
moléculas que passam da corrente sanguínea para a urina), Co-receptores ( sindecanas são 
proteoglicanas integrais encontradas em fibroblastos e células epiteliais; na superfície celular a 
sindecana pode servir como receptor ou co-receptor lingando moléculas e depois 
apresentando-as para seus respectivos receptores) e Interação com proteínas fibrosas da 
matriz (as GAGs e proteoglicanas podem interagir com proteínas da matriz, como colágeno, 
formando estruturas altamente complexas, como membrana basal). 
As principais proteínas fibrosas da matriz são os colágenos e a elastina. 
Os colágenos: 
São uma grande família de proteínas fibrosas presentes em todos os animais pluricelulares. 
São secretados tento pelos tecidos conjuntivos como por outros tipos celulares. 
Pele e ossos são ricos em colágeno, e a principal função dessa proteína é contribuir para a 
integridade estrutural da matriz e manter a célula ancorada a ela. 
A molécula de colágeno é formada por uma tripla hélice (ricas nos aminoácidos prolina e 
glicina) de cadeias polipeptídicas enroladas umas nas outras, constituindo uma estrutura 
bastante típica. 
Os principais colágenos são os colágenos fibrilares, que incluem os tipos I, II, III, V e XI. 
O tipo I é o mais comum e o mais importante, predominando na pele e nos ossos. Os 
colágenos fibrilares formam cordões chamados fibrilas colágenas. 
Outro grupo de colágenos são os associados a fibrilas (tipo IX e XII). 
Assim, no tendão-de-aquiles as fibrilas colágenas se dispõem paralelamente umas às outras, 
enquanto na pele elas se entrelaçam em várias direções. Por conta disso, o tendão possui 
enorme resistência à tração no sentido longitudinal, enquanto a pele é resistente a tensões de 
modo geral. Nos ossos e na córnea, as fi brilas formam camadas; como num compensado de 
madeira, cada camada se dispõe transversalmente à anterior, dando grande resistência e 
pouca elasticidade ao tecido. 
Nas lâminas basais, estudadas mais adiante, o colágeno formador de rede (tipo IV) forma um 
tapete de fi lamentos entrecruzados. 
 
Síntese e secreção do colágeno: 
O colágeno é formado por três cadeias polipeptídicas que se entrelaçam e formam uma 
estrutura em tripla hélice no interior do RE. Contudo, a célula não forma essa estrutura de uma 
vez, ela sintetiza por partes: (1) a célula sintetiza cada cadeia separadamente no RE; (2) cada 
cadeia recebe hidroxilas e resíduos de oligossacarídeos; (3) ainda no RE essas cadeias se 
entrelaçam, formando a tripla hélice de pró-colágenos; (4) esse pró-colágeno é transportado 
em vesículas secretoras para o complexo de Golgi; (5) os pró-colágenos são liberados para o 
meio extracelular, tendo os pró-peptídeos clivados; (6) passando a se associar uns aos outros, 
formando as fibrilas de colágenos, que, por sua vez (7), agregam-se e formam as fibras de 
colágenos. O empacotamento das moléculas apresenta estriações a intervalos regulares de 
67nm. 
Fibronectina – proteína adesiva: 
Além dos colágenos e das fibras elásticas, a matriz extracelular possui ainda outras proteínas 
que atuam na organização e na adesão entre as células e a matriz. 
A fibronectina é uma glicoproteína dimérica. Existem duas formas fundamentais: uma solúvel, 
presente no plasma e outros fluidos corporais; e outra insolúvel, encontrada nas matrizes dos 
tecidos conjuntivos. 
Conforme assinalado na Figura 8.8, a fibronectina possui sítios que reconhecem e se ligama 
diversas moléculas da matriz e da superfície celular. 
A fibronectina também possui sítios de reconhecimento para colágeno e para outras 
fibronectinas, de modo que também pode formar fibrilas. 
Lâmina Basal: 
É um tipo de matriz extracelular especializada. Fina e flexível, ela embasa todos os epitélios, 
formando uma interface entre estes e o tecido conjuntivo propriamente dito. Células 
individualizadas (musculares, adipócitos, células de Schwann) também são envoltas por uma 
membrana basal. 
A lâmina basal determina a polaridade celular, influencia o metabolismo celular e organiza 
proteínas em membranas plasmáticas adjacentes, atuando na migração e diferenciação 
celular. 
A laminina é uma proteína composta por três longas cadeias peptídicas denominadas alfa, beta 
e gama. Juntas, essas cadeias dão à proteína a forma de uma cruz. 
A matriz extracelular também é capaz de influenciar a organização do citoesqueleto (daí a 
forma) celular.