Proteínas: Funções e Importância

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PROTEÍNAS
A proteína é uma macromolécula formada por pequenas moléculas de aminoácidos. 
São as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. 
São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. 
Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. 
Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas.
 Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo.
As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular.
 Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. 
As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. 
Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. 
As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. 
Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão os legumes, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. 
A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. 
A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. 
Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças .
Histórico
As proteínas foram descobertas no século XIX através de estudos realizados principalmente com sangue e ovos. 
Na época, um dos materiais orgânicos mais estudados eram as claras de ovo de aves, que são chamadas de albume. 
O fato da clara do ovo se solidificar quando exposta ao aquecimento deixava os cientistas muito intrigados, assim como também acontecia com outras substâncias encontradas no leite e no sangue. 
Essas substâncias foram chamadas de albuminóides por terem características muito parecidas com o albúmen.
Após anos de pesquisas, foram descobrindo que havia muitos outros compostos albuminóides em nosso corpo.
O termo proteína foi utilizado pela primeira vez em 1838, por um químico holandês chamado Gerardus Johannes Mulder. 
E com o passar do tempo os interesses pelas proteínas só cresciam e os estudos estavam se tornando cada vez mais detelhistas. Descobriram a presença dos aminoácidos e de 1900 pra cá já foram indentificados 20 aminoácidos.
Proteínas
As proteínas estão relacionadas com quase tudo que ocorre nas células. 
O papel central das proteínas está no fato de a informação genética ser expressa em proteínas.
 Para cada proteína existe um gene que codifica uma sequência específica de aminoácidos.
As proteínas também são muito importantes como agentes estruturais das células, catalisadoras de funções biológicas, proteínas de armazenamento, motilidade, proteínas reguladoras e proteínas de defesa do organismo, como os anticorpos, o fibrinogênio e a trombina.
Funções gerais da proteína
Fornece material tanto para a construção como para a manutenção de todos os nossos órgãos e tecidos.
Função Construtora: pois participam da formação de hormônios, enzimas e anticorpos.
Função Reparadora: pois, se a pele de uma pessoa estiver em desequilíbrio pela falta de aminoácidos, a mesma deverá ingerir alimentos ricos em proteínas, porém com a ingestão devida de água, pois os mesmos serão benéficos para a sua recuperação.
 Isso vale não somente para a pele, mas para todo o corpo. 
Além de outras funções, como:
Proteínas transportadoras
Podemos encontrar proteínas transportadoras nas membranas plasmáticas e intracelulares de todos os organismos. 
Elas transportam substâncias como glicose, aminoácidos, etc. através das membranas celulares. Também estão presentes no plasma sanguíneo, transportando íons ou moléculas específicas de um órgão para outro.
 A hemoglobina presente nos glóbulos vermelhos transporta gás oxigênio para os tecidos. O LDL e o HDLtambém são proteínas transportadoras.
Proteínas estruturais
As proteínas participam da arquitetura celular, conferindo formas, suporte e resistência, como é o caso da cartilagem e dos tendões, que possuem a proteína colágeno.
Proteínas de defesa
Os anticorpos são proteínas que atuam defendendo o corpo contra os organismos invasores, assim como de ferimentos, produzindo proteínas de coagulação sanguínea como o fibrinogênio e a trombina. 
Os venenos de cobras, toxinas bactérias e proteínas vegetais tóxicas também atuam na defesa desses organismos.
Proteínas reguladoras
Os hormônios são proteínas que regulam inúmeras atividades metabólicas. 
Entre eles podemos citar a insulina e oglucagon, que possuem função antagônica no metabolismo da glicose.
Proteínas nutrientes ou de armazenamento
Muitas proteínas são nutrientes na alimentação, como é o caso da albumina do ovo e a caseína do leite. 
Algumas plantas armazenam proteínas nutrientes em suas sementes para a germinação e crescimento.
Proteínas de motilidade ou contráteis
Algumas proteínas atuam na contração de células e produção de movimento, como é o caso da actina e da miosina, que se contraem produzindo o movimento muscular.
Funções das proteínas no nosso organismo:
1) Reparam proteínas corpóreas gastas (anabolismo), resultantes do contínuo desgaste natural (catabolismo) que ocorre no organismo; 
2) Constroem novos tecidos; 
3) Fonte de calor e energia (fornecem 4 Kcal por grama);
4) Contribuem para diversos fluídos e secreções corpóreas essenciais, como leite, esperma e muco;
5) Transportam substâncias
6) Defendem o organismo contra corpos estranhos (anticorpos contra antígenos);
7) Exercem funções específicas sobre órgãos ou estruturas do organismo (hormônios);8) Catalisam reações químicas (enzimas).                                                         
Estrutura das proteínas
As proteínas são macromoléculas formadas pela união sucessiva de aminoácidos, que são compostos originados da ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxílico. 
A cadeia principal da proteína formada pela ligação dos aminoácidos e que mostra a sequência em que eles aparecem é chamada de estrutura primária da proteína.
No entanto, uma mesma proteína pode adquirir também estruturas secundárias, terciárias e até quaternárias.
 Isso ocorre como resultado de interações intermoleculares entre partes de uma mesma proteína ou entre várias cadeias de proteína.
A estrutura secundária geralmente é resultante de ligações de hidrogênio que ocorrem entre o hidrogênio do grupo – NH e o oxigenio do grupo C ═ O. 
Assim, formam-se estruturas como as mostradas abaixo, parecidas com uma mola (um exemplo ocorre com a queratina de nossos cabelos) ou como folhas de papel dobradas(esse tipo ocorre com a fibroína da teia da aranha):
Esses são apenas dois exemplos de possibilidades de estruturas secundárias para as proteínas. 
Abaixo temos a estrutura secundária do colágeno. 
Veja que as interações que resultaram numa estrutra “enrolada” em forma de espiral são ligações de hidrogênio:
Quando as estruturas primárias das proteínas se dobram sobre si mesmas, elas dão origem a uma disposição espacial denominada de estrutura terciária. 
Ela ocorre geralmente como resultado de ligações de enxofre, conhecidas como pontes de dissulfetos. 
Mas, podem ocorrer outras ligações espaciais também, como as realizadas por átomos de metais.
Já a estrutura quaternária é a união de várias estruturas terciárias que assumem formas espaciais bem definidas. 
Por exemplo, abaixo temos um modelo da estrutura quaternária da hemoglobina humana, a proteína nos glóbulos vermelhos que transporta oxigênio pelo organismo.
Essa estrutura é formada por quatro estruturas terciárias, sendo que existem entre elas grupos prostéticos (heme) formados pelo ferro.
Tradução: Síntese de Proteínas
Tradução é o nome utilizado para designar o processo de síntese de proteínas. 
Ocorre no citoplasma com a participação, entre outros, de RNA e de aminoácidos. 
Quem participa da síntese de proteínas?
Cístron (gene) é o segmento de DNA que contém as informações para a síntese de um polipeptídeo ou proteína.
O RNA produzido que contém uma seqüência de bases nitrogenadas transcrita do DNA é um RNA mensageiro.
No citoplasma, ele será um dos componentes participantes da síntese de proteínas, juntamente com outros dois tipos de RNA, todos de fita simples e produzidos segundo o mesmo processo descrito para o RNA mensageiro:
RNA ribossômico,RNAr. Associando-se a proteínas, as fitas deRNArformarão os ribossomos, orgânulos responsáveis pela leitura da mensagem contida no RNA mensageiro;
 
RNAs transportadores, RNAt. Assim chamados porque serão os responsáveis pelo transporte de aminoácidos até o local onde se dará a síntese de proteínas junto aos ribossomos. 
São moléculas de RNA de fita simples, de pequeno tamanho, contendo, cada uma, cerca de 75 a 85 nucleotídeos. Cada fita de RNAt torce-se sobre si mesma, adquirindo o aspecto visto na figura abaixo.
Duas regiões se destacam em cada transportador: 
uma é o local em que se ligará o aminoácido a ser transportado 
e a outra corresponde ao trio de bases complementares (chamado anticódon) do RNAt, que se encaixará no códon correspondente do RNAm.
Anticódon é o trio de bases do RNAt, complementar do códon do RNAm.
RNA - Tradução passo a passo
A tradução é um processo no qual haverá a leitura da mensagem contida na molécula de RNAm pelos ribosomo, decodificando a linguagem de ácido nucleico para a linguagem de proteína.
Cada RNAt em solução liga-se a um determinado aminoácido, formando-se uma molécula chamada aminoacil-RNAt, que conterá, na extremidade correspondente ao anticódon, um trio de códon do RNAm.
Para entendermos bem este processo, vamos admitir que ocorra a síntese de um peptídeo contendo apenas sete aminoácidos, o que se dará a partir da leitura de um RNAm contendo sete códons (21 bases hidrogenadas).
 A leitura (tradução) será efetuada por um ribossomo que se deslocará ao longo do RNAm.
Esquematicamente na síntese proteica teríamos:
Um RNAm, processado no núcleo, contendo sete códons (21 bases hidrogenadas) se dirige ao citoplasma.
No citoplasma, um ribossomo se liga ao RNAm na extremidade correspondente ao início da leitura. 
Dois RNAt, carregando os seus respectivos aminoácidos (metionina e alanina), prendem-se ao ribossomo. 
Cada RNAt liga-se ao seu trio de bases (anticódon) ao trio de bases correspondentes ao códon do RNAm. 
Uma ligação peptídica une a metionina à alanina.
O ribossomo se desloca ao longo do RNAm. O RNAt que carregava a metionina se desliga do ribossomo.
 O quarto RNAt, transportando o aminoácido leucina, une o seu anticódon ao códon correspondente do RNAm. 
Uma ligação peptídica é feita entre a leucina e a alanina.
O ribossomo novamente se desloca. O RNAt que carregava a alanina se desliga do ribossomo. 
O quarto RNAt, transportando o aminoácido ácido glutâmico encaixa-se no ribossomo. 
Ocorre a união do anticódon desse RNAt com o códon correspondente do RNAm. Uma ligação peptídica une o ácido glutâmico à leucina.
Novo deslocamento do ribossomo. 
O quinto RNAt, carregando a aminoácido glicina, se encaixa no ribossomo. 
Ocorre a ligação peptídica da glicina com o ácido glutâmico.
Continua o deslocamento do ribossomo ao longo do RNAm. 
O sexto RNAt, carregando o aminoácido serina, se encaixa no ribossomo.
 Uma liogação peptídica une a serina à glicina.
Fim do deslocamento do ribossomo. 
O último transportador , carregando o aminoácido triptofano, encaixa-se no ribossomo. 
Ocorre a ligação peptídica do triptofano com a serina. 
O RNAt que carrega o triptofano se separa do ribossomo. O mesmo ocorre com o transportador que portava a serina.
O peptídeo contendo sete aminoácidos fica livre no citoplasma. 
Claro que outro ribossomo pode se ligar ao RNAm, reiniciando o processo de tradução, que resultará em um novo peptídio. 
Perceba, assim, que o RNAm contendo sete códons (21 bases nitrogenadas) conduziu a síntese de um peptídeo formado por sete aminoácidos.
RESUMO DA SÍNTESE DE PROTEÍNAS