7º Aula Proteínas

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Proteínas
Estrutura 
Propriedades e 
Metabolismo
Aminoácidos
Estrutura 
Propriedades e 
Metabolismo
Aminoácidos
Características Gerais 
Estrutura Quiralidade do C 
Tipos 
Funções
Ligação Peptídica & Aminoácidos
1. Conceitue Aminoácidos (aa).
2. Apresente as 4 estruturas básicas que os compõem.
3. Quantos tipos de Aminoácidos existem ?
4. Quanto a polaridade, apresente os 4 tipos de Aminoácidos ?
5. Cite pelo menos 5 exemplos de Aminoácidos.
6. O carbono α permite aos Aminoácidos várias atividades ópticas. 
Por este fenômeno atribui-se a este C a propriedade de 
_______________.
7. Qual a principal função dos BCAA ? Dê exemplos destes 
Aminoácidos.
8. Que aminoácido apresenta as funções de melhorar o 
metabolismo do Álcool e da produção de Glicose ?
9. Que aminoácido é um fator natural de hidratação ?
10. Comente como os Aminoácidos se unem para formar as 
Proteínas ?
As proteínas são compostos orgânicos de alto
peso molecular, são formadas pelo encadeamento
de aminoácidos.
 É o composto orgânico mais abundante de
matéria viva (50 a 80% do peso seco da célula).
Todas as proteínas são formadas a partir da
ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
Existem muitas espécies diferentes de proteínas,
cada uma especializada para uma função
biológica diversa. A maior parte da informação
genética é expressa pelas proteínas.
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e 
oxigênio, e quase todas contêm enxofre.
São constituintes básicos da vida.
Cadeia polipeptídica é uma sequência de pelo
menos dois aminoácidos. Geralmente denominada
cadeia peptídica.
Estas ligações é responsável pelo estabelecimento de
uma Estrutura Primária (a sequência dos
aminoácidos na cadeia polipeptídica).
Estrutura Secundária 
Estrutura Terciária 
Estrutura Quaternária
EXEMPLOS
# encefalina – peptído presente no cérebro que 
funciona como analgésico (ação semelhante aos 
opiácios e à morfina)
# ocitocina – aumenta o número dos seus receptores 
na gravidez, induzindo contracções do músculo 
uterino => parto; estimula o fluxo de leite da mãe na 
fase de aleitamento.
# vasopressina – controle da pressão arterial 
através de regulação da contração muscular
Funções biológicas
Estruturais – definindo e mantendo diferentes morfologias
celulares e orgânicas
Nível celular => estrutura das membranas e de partículas 
funcionais como os ribossomas e microtúbulos.
Vertebrados => colágeno => tecido conjuntivo e ósseo
queratina => estrutura do pelo e das unhas
Catalíticas – como catalizadores das reacções que se
produzem nas células => enzimas (grupo mais numerosos das
proteínas celulares) e que possuem grande especificidade no
reconhecimento dos susbstratos, como as proteases.
Hormonais – várias hormonas possuem estruturas
polipetídicas e proteicas => (pâncreas) insulina, (hipófises)
hormona do crescimento (GH) e adrenocorticotrofina (ACTH)
Defesa – imunoglobinas / anticorpos que formam
um complexo antígeno/anticorpo que vai imobilizar,
por precipitação a molécula estranha
Transporte – levando moléculas específicas de uma 
parte do organismo a outra. 
- Albumina - que transporta os ácidos gordos livres 
no sangue.
- Hemoglobina – que transporta o oxigênio nos 
eritrócitos desde os pulmões aos tecidos.
- Lipoproteínas – transportam os lípidos insolúveis 
no plasma sanguíneo.
- Ceruloplasmina – transporta Cobre no sangue.
As células vivas dos organismos heterotróficos e na ausência de
luz os autotróficos, obtêm a energia de que imediatamente
necessitam a partir da oxidação de moléculas de reserva a CO2 e
água.
Este conjunto de processos e os de síntese das macromoléculas
só é possível devido à intervenção dos catalizadores
bioquímicos.
EnzimasProteínas
globulares
Quanto a função
Proteínas Globulares X Fibrosas
Ao contrário das proteínas fibrosas que só
desempenham funções estruturais, as proteínas
globulares atuam como:
# Enzimas. ex.: esterases.
# Mensageiros, ao transmitirem mensagens para
regular os processos biológicos.
ex.: hormônios como a insulina.
# Transportadores de outras moléculas
pelas membranas celulares.
ex.: proteínas transmembranas.
# Carreadoras de aminoácidos. ex.: albumina.
Classificação
Quanto a composição
Holoproteínas – constituídas apenas por aminoácidos
Heteroproteínas- constituídas por uma ou mais
cadeias peptídicas e por uma parte não proteica
designada de grupo prostético
fosfoproteínas
nucleoproteínas cromoproteínas
glicoproteínas
lipoproteínas
Classificação
Glicoproteínas – ovalbumina, Ig, tireoglobulina.
São proteínas que incluem na sua molécula resíduos
glicídicos ligados à cadeia polipeptídica.
=> dificulta a solubilidade do complexo proteico.
As mais importantes intervêm:
• na resposta imunológica => anticorpos e
determinantes antigênicos => grupos
sanguíneos nas diferenças entre os 4 grupos A, B,
AB e O)
Lipoproteínas – representam proteínas associadas à
uma parte lipídica.
• são moléculas muito grandes e por isso separam-se
das outras proteínas;
• o colestrol, triglicéridos e os fosfolípidos são
transportados na circulação sanguínea por diferentes
lipoproteínas;
•desempenham papel importante no metabolismo
celular na permeabilidade selectiva das
membranas pelo seu carácter hidrofílico pela parte
proteica e hidrofóbico pela parte lipídica.
Nucleoproteínas 
desoxirribonucleoproteínas - em que 
intervêm protaminas e histonas
Ribonucleoproteínas - associações de ácidos ribonucleicos e de
proteínas (os ribossomas)
Desempenham papel preponderante na biossíntese proteica
Aminoácidos