AULA Aminoácidos e Peptídeos.pptx

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Bioquímica de Aminoácidos e Peptídeos
Universidade Federal do Recôncavo da	Bahia
Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas
Disciplina: Bioquímica Geral
Aminoácidos
Os aminoácidos são as unidades monoméricas das proteínas, sendo que cada um deles é unido ao seu vizinho por um tipo especifico de ligação covalente.
Funções biológicas dos aminoácidos
Constituição das proteínas
Estrutura celular
Hormônios
Receptores de proteínas e hormônios Transporte de metabolitos e íons Atividade enzimática
Estrutura geral de um aminoácido
Vinte diferentes aminoácidos são encontrados
em proteínas e estes são α-aminoácidos.
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas
Os aminoácidos possuem dois possíveis estereoisômeros
Por que é importante entender a disposição das
moléculas (aminoácidos) no espaço?
☻ Interações entre as moléculas são estereoespecíficas.
☻ Apenas um enantiômero mostra atividade in vivo
Ex: Ibuprofeno – mistura racêmica
Caracterização dos aminoácidos
Os compostos biológicos que apresentam um centro quiral ocorrem naturalmente em somente uma das formas estereoisomérica, seja D ou L.
Caracterização dos aminoácidos
Os resíduos de aminoácidos em moléculas de proteínas são exclusivamente estereoisômeros L.
Classificação dos aminoácidos
Essenciais ou não essenciais
Quanto as propriedades do grupo R
Aminoácidos essenciais
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo, devendo ser obtidos através da dieta.
É importante ressaltar que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada.
Aminoácidos essenciais
Fenilalanina, valina, treonina, triptofano, isoleucina, metionina, histidina, arginina, lisina, leucina.
Classificados pelo grupo R
Grupos R apolares, alifáticos
Grupos R aromáticos
Grupos R polares, não carregados
Grupos R carregados positivamente (básicos)
Grupos R carregados negativamente (ácidos)
**Pode fazer ligações de hidrogênio, importante grupo funcional de algumas enzimas.
Grupos funcionais capazes de fazer ligações de hidrogênio com a água
A cisteína pode formar um aminoácido dimérico
unido covalentemente, a cistina.
Ligações dissulfeto entre resíduos de cisteína estabilizam
as estruturas de muitas proteínas.
A insulina apresenta duas cadeias polipeptídicas unidas por duas pontes	dissulfeto
Estes dois aminoácidos possuem grupos R com uma
carga líquida negativa em pH 7,0.
Aminoácidos podem atuar como ácidos e bases
Quando um aminoácido sem um grupo R ionizável é dissolvido em água a pH neutro, ele passa a existir em solução como um íon dipolar ou zwitteron, o qual pode atuar tanto como ácido quanto como uma base.
Formas não iônica e zwitteriônica dos aminoácidos
Formas não iônica e zwitteriônica dos aminoácidos
As curvas de titulação podem fornecer diversas informações importantes sobre os aminoácidos, e cada um deles possui curvas de titulação características.
Titulação dos aminoácidos
Titulação da glicina a 0,1M a 25oC
pI = ponto isoelétrico
pH em que a carga líquida das moléculas de uma solução é igual a zero
Titulação da Histidina
A histidina é o único aminoácido que possui uma cadeia lateral ionizável com pk próximo da neutralidade, apresentando poder tamponante para as células.
Ionização da Histidina
Ligação peptídica
Duas moléculas de aminoácidos podem ser ligadas covalentemente através da formação de uma ligação amídica, denominada ligação peptídica, formando um dipeptídeo.
Formação de uma ligação peptídica
É formada	pela remoção dos elementos da água (desidratação) de um grupo α-carboxil de um aminoácido e um grupo α-amino do outro.
Ligação peptídica
Formação de uma ligação peptídica
Extremidade N-terminal e C-terminal
Em um peptídeo, o resíduo de aminoácidos na extremidade com um grupo α-amino livre é chamado de resíduo aminoterminal; o resíduo na outra extremidade, o qual possui um grupo carboxil livre é denominado resíduo carboxiterminal.
Extremidade N-terminal e C-terminal